| Амидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Рентгеновская структура нативной пептидной амидазы из stenotrophomonas maltophilia при 1,4 a | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Амидаза | ||||||||
| Pfam | PF01425 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000120 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00494 | ||||||||
| SCOP2 | 1ocm / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| OPM суперсемейство | 55 | ||||||||
| Белок OPM | 1 мт5 | ||||||||
| Мембранома | 325 | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии , в амидазах ( EC 3.5.1.4 , acylamidase , ацилазах (вводят в заблуждении) , amidohydrolase (неоднозначный) , деаминазы (неоднозначная) , жирную acylamidase , N-acetylaminohydrolase (неоднозначный) ) представляет собой фермент , который катализирует на гидролиз амида:
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются амид монокарбоновой кислоты и H 2 O , а двумя его продуктами являются монокарбоксилат и NH 3 .
Этот фермент принадлежит к семейству гидролаз , действующих на связи углерод-азот, отличные от пептидных, особенно в линейных амидах. Систематическое название данного фермента класса acylamide amidohydrolase . Другие имена в общем пользовании включают acylamidase , ацилазы , amidohydrolase , деаминазу , жирную acylamidase и N-acetylaminohydrolase . Этот фермент участвует в 6 метаболических путях : мочевины цикл и метаболизм аминогрупп , фенилаланин метаболизм , метаболизм триптофана ,метаболизм цианоаминокислот , разложение бензоата посредством коалигирования и разложение стирола .
Амидазы содержат консервативный участок примерно из 130 аминокислот, известный как последовательность AS . Они широко распространены как у прокариот, так и у эукариот . КАК ферменты катализируют на гидролиз из амидных связей (CO-NH2), хотя семья широко расходились в отношении субстрата специфичности и функции. Тем не менее, эти ферменты поддерживают основную альфа / бета / альфа-структуру, в которой топология N- и C-концевых половинок схожа. Ферменты AS обычно имеют высококонсервативный С-концевой участок, богатый серином.и остатки глицина, но лишены остатков аспарагиновой кислоты и гистидина , поэтому они отличаются от классических сериновых гидролаз . Эти ферменты обладают уникальной высококонсервативной каталитической триадой Ser-Ser-Lys, используемой для гидролиза амидов, хотя каталитический механизм образования промежуточных ацил-ферментов может различаться между ферментами. [1]
Примеры ферментов, содержащих сигнатуру AS, включают:
- Пептид амидаза (РАМ), [1] , который катализирует гидролиз С-концевой амидной связью пептидов .
- Жирных кислот , амидов гидролазы, [2] , который гидролизуют жирных кислот на фоне субстратов (например , каннабиноидов анандамид и сон индуцирующего олеамид), тем самым контролируя уровень и длительность сигнализации , вызванной этим разнообразным классом из липидных передатчиков.
- Малонамидаза E2 [3], которая катализирует гидролиз малонамата до малоната и аммиака и участвует в транспортировке фиксированного азота от бактероидов к растительным клеткам в симбиотическом метаболизме азота .
- Субъединицу А - Glu-тРНК (GLN) амидотрансферазу, [4] гетеротримерный фермент , который катализирует образование Gln-тРНК (Gln) по переамидирования из misacylated Glu-тРНК (Gln) через amidolysis из глутамина .
Структурные исследования [ править ]
 | Этот раздел необходимо обновить . ( Май 2017 г. ) |
По состоянию на конец 2018 года для этого семейства было решено 162 конструкции , доступ к которым можно получить в Pfam .
Ссылки [ править ]
- ^ а б Валинья А.Л., Мазумдер-Шивакумар Д., Брюс Т.С. (декабрь 2004 г.). «Исследование механизма каталитической триады Ser-Ser-Lys пептидной амидазы: вычислительные исследования основного состояния, переходного состояния и промежуточного». Биохимия . 43 (50): 15657–72. DOI : 10.1021 / bi049025r . PMID 15595822 .
- ↑ Wei BQ, Mikkelsen TS, McKinney MK, Lander ES, Cravatt BF (декабрь 2006 г.). «Вторая гидролаза амида жирной кислоты с переменным распределением среди плацентарных млекопитающих» . J. Biol. Chem . 281 (48): 36569–78. DOI : 10.1074 / jbc.M606646200 . PMID 17015445 .
- ↑ Shin S, Lee TH, Ha NC, Koo HM, Kim SY, Lee HS, Kim YS, Oh BH (июнь 2002 г.). «Структура малонамидазы E2 раскрывает новую каталитическую триаду Ser-cisSer-Lys в новой серин-гидролазной складке, которая преобладает в природе» . EMBO J . 21 (11): 2509–16. DOI : 10.1093 / emboj / 21.11.2509 . PMC 126024 . PMID 12032064 .
- ↑ Kwak JH, Shin K, Woo JS, Kim MK, Kim SI, Eom SH, Hong KW (декабрь 2002 г.). «Экспрессия, очистка и кристаллизация глутамил-тРНК (Gln) специфической амидотрансферазы из Bacillus stearothermophilus». Мол. Ячейки . 14 (3): 374–81. PMID 12521300 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Брей Х. Г., Джеймс С. П., Раффан И. М., Райман Б. Е., Торп В. В. (1949). «Судьба некоторых органических кислот и амидов у кролика. 7. Амидаза печени кролика» . Biochem. Дж . 44 (5): 618–625. DOI : 10.1042 / bj0440618 . PMC 1274617 .
- Брэй Х.Г., Джеймс С.П., Торп В.В., Уазделл М.Р. (1950). «Судьба некоторых органических кислот и амидов у кролика. 11 Дальнейшие наблюдения за гидролизом амидов тканевыми экстрактами» . Biochem. Дж . 47 (3): 294–299. DOI : 10.1042 / bj0470294 . PMC 1275209 . PMID 14800883 .
| Эта статья о ферменте EC 3.5 является незавершенной . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |
