Аминдегидрогеназа | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||
ЕС нет. | 1.4.99.3 | |||||||
№ CAS | 60496-14-2 | |||||||
Базы данных | ||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | |||||||
BRENDA | BRENDA запись | |||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | |||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | |||||||
MetaCyc | метаболический путь | |||||||
ПРИАМ | профиль | |||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
|
Амин дегидрогеназы ( ЕС 1.4.99.3 ), также известный как метиламин дегидрогеназы (Мад), является триптофан tryptophylquinone -зависимой (TTQ-зависимой) фермент , который катализирует в окислительное дезаминирование в виде первичного амина с альдегидом и аммиаком . Реакция происходит следующим образом:
RCH 2 NH 2 + акцептор H 2 O + → RCHO + NH 3 + восстановленный акцептор
Аминдегидрогеназа обладает структурой α 2 β 2, где каждая меньшая субъединица β обладает кофактором белка TTQ .
Аминдегидрогеназа, изученная на Paracoccus denitrificans , по крайней мере временно образует тройной комплекс, чтобы катализировать метиламин-зависимое восстановление цитохрома c-551i. В этом комплексе, электроны переносятся из TTQ кофактора Мада к медному центру Типа 1 amicyanin, а затем к гему от цитохрома .
Ссылки [ править ]
- Дэвидсон В.Л. (август 2004 г.). «Электронный перенос в хинопротеинах». Архивы биохимии и биофизики . 428 (1): 32–40. DOI : 10.1016 / j.abb.2004.03.022 . PMID 15234267 .
Внешние ссылки [ править ]
- метиламин + дегидрогеназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)