Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
ANXA5
Белок ANXA5 PDB 1a8a.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

2XO3 , 1ANW , 1ANX , 1AVH , 1AVR , 1HAK , 1HVD , 1HVE , 1HVF , 1HVG , 1SAV , 2XO2

Идентификаторы
ПсевдонимыANXA5 , ANX5, ENX2, HEL-S-7, PP4, RPRGL3, аннексин A5
Внешние идентификаторыOMIM : 131230 MGI : 106008 HomoloGene : 20312 GeneCards : ANXA5
Расположение гена ( человек )
Хромосома 4 (человек)
Chr.Хромосома 4 (человек) [1]
Хромосома 4 (человек)
Геномное расположение ANXA5
Геномное расположение ANXA5
Группа4q27Начинать121 667 946 п.н. [1]
Конец121 696 995 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 3 (мышь)
Chr.Хромосома 3 (мышь) [2]
Хромосома 3 (мышь)
Геномное расположение ANXA5
Геномное расположение ANXA5
Группа3 B | 3 17,46 смНачинать36 448 923 п.н. [2]
Конец36 475 894 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• активность ингибитора фосфолипазы
• ион кальция связывание
• GO: связывание белка 0001948
• связывание кальция-зависимый фосфолипид
• фосфолипидное связывание
• Р-тип переносчик кальция активности
• гепаринсвязывающего
• пептидного гормона связывание
• рецептор тирозинкиназа связывание
• GO: 0032947 молекулярной активности адаптера
Сотовый компонент• мембрана
• очаговая адгезия
• внутриклеточная анатомическая структура
• эндотелиальная микрочастица
• внеклеточная экзосома
• внешняя сторона плазматической мембраны
• внеклеточная область
• цитоплазма
• цитозоль
• внеклеточный матрикс, содержащий коллаген
Биологический процесс• гемостаз
• негативная регуляция коагуляции
• свертывание крови
• негативная регуляция апоптотического процесса
• реакция на органическое вещество
• передача сигнала
• GO: 0048553 негативная регуляция каталитической активности
• дегрануляция тромбоцитов
• негативная регуляция свертывания крови
• позитивная регуляция апоптотического процесса
• белок гомоолигомеризация
• отрицательная регуляция секвестрирования иона кальция
• ответ на ион кальция
• трансмембранный транспорт иона кальция
• клеточный ответ на ион свинца
• ответ на гормон щитовидной железы
• клеточный ответ на гонадотропин-рилизинг гормон
• регуляция подвижности жгутиковых сперматозоидов
• негативная регуляция секреции пролактина
• транспорт двухвалентных неорганических катионов
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

308

11747

Ансамбль

ENSG00000164111

ENSMUSG00000027712

UniProt

P08758

P48036

RefSeq (мРНК)

NM_001154

NM_009673

RefSeq (белок)

NP_001145

NP_033803

Расположение (UCSC)Chr 4: 121,67 - 121,7 МбChr 3: 36.45 - 36.48 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Аннексин A5 (или аннексин V ) - это клеточный белок из группы аннексинов . В проточной цитометрии аннексин V обычно используется для обнаружения апоптотических клеток по его способности связываться с фосфатидилсерином, маркером апоптоза, когда он находится на внешнем листке плазматической мембраны. Функция белка неизвестна; однако предполагается, что аннексин A5 играет роль в ингибировании свертывания крови , конкурируя за сайты связывания фосфатидилсерина с протромбином, а также ингибирует активность фосфолипазы A1. Эти свойства были обнаружены в экспериментах in vitro .

Патология [ править ]

Антитела, направленные против аннексина А5, обнаруживаются у пациентов с заболеванием, называемым антифосфолипидным синдромом (APS), тромбофильным заболеванием, связанным с аутоантителами против фосфолипидных соединений.

Аннексин A5 образует щит вокруг отрицательно заряженных молекул фосфолипидов. Образование щита аннексина A5 блокирует проникновение фосфолипидов в реакции свертывания (свертывания). При синдроме антифосфолипидных антител формирование щита нарушается антителами. Без экрана на клеточных мембранах имеется повышенное количество молекул фосфолипидов, ускоряющих реакции коагуляции и вызывающих свертывание крови, характерное для синдрома антифосфолипидных антител.
Аннексин A5 показал повышенную регуляцию при папиллярной карциноме щитовидной железы . [5]

Лабораторное использование [ править ]

Аннексин А5 используется в качестве неколичественного зонда для обнаружения клеток, экспрессирующих фосфатидилсерин (ФС) на клеточной поверхности, событие, обнаруживаемое при апоптозе, а также других формах гибели клеток. [6] [7] [8] Тромбоциты также открывают на своей поверхности PS и PE при активации, которые служат сайтом связывания для различных факторов свертывания крови.

В анализе сродства к аннексину A5 обычно используется конъюгат аннексина V и флуоресцентной или ферментативной метки, биотина или других меток или радиоэлемента в подходящем буфере (связывание аннексина V с аминофосфолипидами зависит от Ca 2+ ). Анализ сочетает окрашивание аннексином V мембран PS и PE с окрашиванием ДНК в ядре клетки йодидом пропидия (PI) или 7-аминоактиномицином D (AAD-7), позволяя отличить жизнеспособные клетки от апоптотических клеток и некротических клеток. [9] Обнаружение происходит с помощью проточной цитометрии или флуоресцентного микроскопа .

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что аннексин А5 взаимодействует с рецептором домена вставки киназы [10] и интегрином, бета 5 . [11]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000164111 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027712 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Софиадис А., Беккер С., Хеллман Ю., Халтин-Розенберг Л., Динец А., Хулчи М., Зедениус Дж., Валлин Г., Фукакис Т., Хёг А., Ауэр Г., Лехтио Дж, Ларссон С. (апрель 2012 г.). «Протеомное профилирование фолликулярных и папиллярных опухолей щитовидной железы» . Европейский журнал эндокринологии . 166 (4): 657–67. DOI : 10,1530 / EJE-11-0856 . PMC 3315832 . PMID 22275472 .  
  6. ^ Меерс Р и Мили Т ( , 1994). «Фосфолипидные детерминанты сайтов связывания аннексина V и роль триптофана». Биохимия . 33 (19): 5829–37. DOI : 10.1021 / bi00185a022 . PMID 8180211 . 
  7. ^ Купман G, Reutelingsperger CP, Kuijten Г.А., Keehnen RM, Pals ST, ван Oers MH (сентябрь 1994). «Аннексин V для проточного цитометрического определения экспрессии фосфатидилсерина на В-клетках, подвергающихся апоптозу» . Кровь . 84 (5): 1415–20. DOI : 10.1182 / blood.V84.5.1415.bloodjournal8451415 . PMID 8068938 . 
  8. ^ Вермес я, Haanen С, Стеффенс-Nakken Н, Reutelingsperger С (июль 1995). «Новый анализ апоптоза. Проточно-цитометрическое определение экспрессии фосфатидилсерина на ранних апоптозных клетках с использованием флуоресцеина, меченного аннексином V» . Журнал иммунологических методов . 184 (1): 39–51. DOI : 10.1016 / 0022-1759 (95) 00072-I . PMID 7622868 . 
  9. ^ Протокол флуоресцентного окрашивания Annexin-FP488 в Interchim
  10. Перейти ↑ Wen Y, Edelman JL, Kang T, Sachs G (май 1999 г.). «Липокортин V может функционировать как сигнальный белок для рецептора-2 / Flk-1 фактора роста эндотелия сосудов» . Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 258 (3): 713–21. DOI : 10.1006 / bbrc.1999.0678 . PMID 10329451 . 
  11. ^ Кардо-Vila M Арап W, Pasqualini R (май 2003). «Альфа v бета 5 интегрин-зависимая запрограммированная гибель клеток, запускаемая пептидом, имитирующим аннексин V». Молекулярная клетка . 11 (5): 1151–62. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (03) 00138-2 . PMID 12769841 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Седерхольм А., Фростегард Дж. (Июнь 2007 г.). «Аннексин А5 как новый игрок в профилактике атеротромбоза при СКВ и среди населения в целом». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 1108 (1): 96–103. DOI : 10.1196 / анналы.1422.011 . PMID  17893975 . S2CID  29296971 .
  • Шлепфер Д.Д., Джонс Дж., Хейглер Х.Т. (февраль 1992 г.). «Ингибирование протеинкиназы C аннексином V». Биохимия . 31 (6): 1886–91. DOI : 10.1021 / bi00121a043 . PMID  1310621 .
  • Huber R, Berendes R, Burger A, Schneider M, Karshikov A, Luecke H, Römisch J, Paques E (февраль 1992 г.). «Кристаллическая и молекулярная структура человеческого аннексина V после уточнения. Влияние на структуру, связывание с мембраной и формирование ионных каналов семейства белков аннексина». Журнал молекулярной биологии . 223 (3): 683–704. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (92) 90984-R . PMID  1311770 .
  • Кирш Т., Пфеффле М. (сентябрь 1992 г.). «Селективное связывание анхорина CII (аннексина V) с коллагеном типа II и X и с хондрокальцином (C-пропептид коллагена типа II). Влияние на функцию якоря между везикулами матрикса и матриксными белками» . Письма FEBS . 310 (2): 143–7. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (92) 81316-E . PMID  1397263 . S2CID  9498732 .
  • Доусон С.Дж., Белый Лос-Анджелес (май 1992 г.). «Лечение эндокардита Haemophilus aphrophilus ципрофлоксацином». Журнал инфекции . 24 (3): 317–20. DOI : 10.1016 / S0163-4453 (05) 80037-4 . PMID  1602151 .
  • Таит Дж. Ф., Франкенберри Д. А., Шианг Р., Мюррей Дж. К., Адлер Д. А., Disteche CM (1992). «Хромосомная локализация человеческого гена аннексина V (плацентарный антикоагулянтный белок I) в 4q26 ---- q28». Цитогенетика и клеточная генетика . 57 (4): 187–92. DOI : 10.1159 / 000133143 . PMID  1683830 .
  • Huber R, Römisch J, Paques EP (декабрь 1990 г.). «Кристаллическая и молекулярная структура человеческого аннексина V, антикоагулянтного белка, который связывается с кальцием и мембранами» . Журнал EMBO . 9 (12): 3867–74. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1990.tb07605.x . PMC  552154 . PMID  2147412 .
  • Huber R, Schneider M, Mayr I, Römisch J, Paques EP (ноябрь 1990 г.). «Сайты связывания кальция в человеческом аннексине V с помощью анализа кристаллической структуры с разрешением 2,0 A. Влияние на связывание с мембраной и активность кальциевых каналов». Письма FEBS . 275 (1-2): 15-21. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (90) 81428-Q . PMID  2148156 . S2CID  8975064 .
  • Maurer-Fogy I, Reutelingsperger CP, Pieters J, Bodo G, Stratowa C, Hauptmann R (июль 1988 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК сосудистого антикоагулянта человека, Са2 + -зависимого фосфолипид-связывающего белка» . Европейский журнал биохимии / FEBS . 174 (4): 585–92. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1988.tb14139.x . PMID  2455636 .
  • Ротхут Б., Комера С., Кортиаль С., Хомонт П. Я., Дьеп Ле К. Х., Кавадор Дж. К., Конард Дж., Руссо-Мари Ф., Ледерер Ф. (ноябрь 1989 г.). «Липокортин 32 кДа из мононуклеарных клеток человека, по-видимому, идентичен плацентарному ингибитору свертывания крови» . Биохимический журнал . 263 (3): 929–35. DOI : 10.1042 / bj2630929 . PMC  1133519 . PMID  2532007 .
  • Schlaepfer DD, Mehlman T, Burgess WH, Haigler HT (сентябрь 1987 г.). «Структурная и функциональная характеристика эндонексина II, белка, связывающего кальций и фосфолипиды» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (17): 6078–82. DOI : 10.1073 / pnas.84.17.6078 . PMC  299011 . PMID  2957692 .
  • Фунакоши Т., Хеймарк Р.Л., Хендриксон Л.Е., МакМаллен Б.А., Фудзикава К. (август 1987 г.). «Белок плацентарного антикоагулянта человека: выделение и характеристика». Биохимия . 26 (17): 5572–8. DOI : 10.1021 / bi00391a053 . PMID  2960376 .
  • Ивасаки А., Суда М., Накао Х., Нагоя Т., Сайно Й., Араи К., Мидзогути Т., Сато Ф., Йошизаки Х., Хирата М. (ноябрь 1987 г.). «Структура и экспрессия кДНК для ингибитора свертывания крови, выделенного из плаценты человека: новый липокортин-подобный белок». Журнал биохимии . 102 (5): 1261–73. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122165 . PMID  2963810 .
  • Фунакоши Т., Хендриксон Л. Е., МакМаллен Б. А., Фудзикава К. (декабрь 1987 г.). «Первичная структура белка плацентарного антикоагулянта человека». Биохимия . 26 (25): 8087–92. DOI : 10.1021 / bi00399a011 . PMID  2964863 .
  • Каплан Р., Джей М., Берджесс У.Х., Шлепфер Д.Д., Хейглер Х.Т. (июнь 1988 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК человеческого эндонексина II, белка, связывающего Са2 + и фосфолипид». Журнал биологической химии . 263 (17): 8037–43. PMID  2967291 .
  • Grundmann U, Abel KJ, Bohn H, Löbermann H, Lottspeich F, Küpper H (июнь 1988 г.). «Характеристика кДНК, кодирующей человеческий плацентарный антикоагулянтный белок (PP4): гомология с семейством липокортинов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (11): 3708–12. DOI : 10.1073 / pnas.85.11.3708 . PMC  280287 . PMID  2967495 .
  • Пепинский РБ, Тизард Р., Матталиано Р.Дж., Синклер Л.К., Миллер Г.Т., Браунинг Дж.Л., Чоу Э.П., Берн С., Хуанг К.С., Пратт Д. (август 1988 г.). «Пять различных связывающих кальций и фосфолипид белков имеют общую гомологию с липокортином I». Журнал биологической химии . 263 (22): 10799–811. PMID  2968983 .
  • Ан Н.Г., Теллер округ Колумбия, Бьенковски М.Дж., МакМаллен Б.А., Липкин Е.В., де Хаен С. (декабрь 1988 г.). «Анализ седиментационного равновесия пяти ингибиторов липокортин-родственной фосфолипазы А2 из плаценты человека. Доказательства против механистически значимой связи между ферментом и ингибитором». Журнал биологической химии . 263 (35): 18657–63. PMID  2974032 .
  • Деманж П., Фогес Д., Бенц Дж., Лиманн С., Геттиг П., Берендес Р., Бургер А., Хубер Р. (июль 1994 г.). «Аннексин V: ключ к пониманию ионной селективности и регулирования напряжения?». Направления биохимических наук . 19 (7): 272–6. DOI : 10.1016 / 0968-0004 (94) 90002-7 . PMID  7519374 .
  • Фернандес МП, Морган Р.О., Фернандес М.Р., Карседо М.Т. (ноябрь 1994 г.). «Ген, кодирующий человеческий аннексин V, имеет промотор без ТАТА с высоким содержанием G + C». Джин . 149 (2): 253–60. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90157-0 . PMID  7958998 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Annexin + A5 в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
  • Расположение генома человека ANXA5 и страница сведений о гене ANXA5 в браузере генома UCSC .