Армадилл повтор этого имя признака, повторяющийся аминокислотную последовательность из примерно 40 остатков в длине , что можно найти во многих белках. Белки, содержащие повторы броненосцев, обычно содержат несколько тандемно повторяющихся копий. [2] [3] Каждый повтор броненосца состоит из пары альфа-спиралей, которые образуют структуру шпильки. Множественные копии повторения образуют так называемую структуру альфа-соленоида .
Повторяющийся домен броненосца | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||
Символ | Рука | |||||||
Pfam | PF00514 | |||||||
Клан пфам | CL0020 | |||||||
ИнтерПро | IPR000225 | |||||||
УМНАЯ | SM00185 | |||||||
ПРОФИЛЬ | PS50176 | |||||||
SCOP2 | 3bct / SCOPe / SUPFAM | |||||||
CDD | cd00020 | |||||||
Мембранома | 350 | |||||||
|
Примеры белков, которые содержат повторы броненосцев, включают β-катенин , α-импортин , [4] плакоглобин , [5] аденоматозный полипоз кишечной палочки (APC), [6] и многие другие.
Термин «броненосец» происходит от исторического названия гена β-катенина у плодовой мухи дрозофилы, у которой был впервые обнаружен повтор броненосца. Хотя ранее считалось, что β-catenin является белком, участвующим в связывании белков адгезии кадгериновых клеток с цитоскелетом , недавняя работа показывает, что β-catenin регулирует гомодимеризацию альфа-catenin, который, в свою очередь, контролирует действие ветвления и связывания. [7] Но повтор броненосца встречается в широком спектре белков с другими функциями. Этот тип белкового домена важен для передачи сигналов WNT во время эмбрионального развития .
Состав
Трехмерная складка повтора броненосца впервые была обнаружена в кристаллической структуре бета-катенина, где 12 тандемных повторов образуют суперспираль альфа-спиралей с тремя спиралями на единицу. [1] Цилиндрическая структура имеет положительно заряженную бороздку, которая предположительно взаимодействует с кислотными поверхностями известных партнеров взаимодействия бета-катенина. [8]
Рекомендации
- ^ a b Huber AH, Нельсон WJ, Weis WI (сентябрь 1997). «Трехмерная структура области повтора броненосца бета-катенина». Cell . 90 (5): 871–82. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80352-9 . PMID 9298899 . S2CID 18612343 .
- ^ Пайфер М., Берг С., Рейнольдс А.Б. (1994). «Повторяющийся аминокислотный мотив, разделяемый белками с различными клеточными ролями». Cell . 76 (5): 789–91. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (94) 90353-0 . PMID 7907279 . S2CID 26528190 .
- ^ Гровс М.Р., Барфорд Д. (1999). «Топологические характеристики белков спирального повтора». Текущее мнение в структурной биологии . 9 (3): 383–9. DOI : 10.1016 / S0959-440X (99) 80052-9 . PMID 10361086 .
- ^ Герольд А., Труант Р., Виганд Х, Каллен Б. Р. (октябрь 1998 г.). «Определение функциональной доменной организации импортина альфа-ядерного фактора импорта» . J. Cell Biol . 143 (2): 309–18. DOI : 10.1083 / jcb.143.2.309 . PMC 2132842 . PMID 9786944 .
- ^ McCrea PD, Turck CW, Gumbiner B (ноябрь 1991 г.). «Гомолог белка броненосца дрозофилы (плакоглобин), связанный с E-кадгерином». Наука . 254 (5036): 1359–61. Bibcode : 1991Sci ... 254.1359M . DOI : 10.1126 / science.1962194 . PMID 1962194 .
- ^ Хиршль Д., Байер П., Мюллер О. (март 1996 г.). «Вторичная структура одиночного повтора броненосца из белка APC» . FEBS Lett . 383 (1-2): 31-6. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (96) 00215-3 . PMID 8612785 . S2CID 36190869 .
- ^ Nusse, Рул и Ханс Кливерс. «Сигнал Wnt / β-Catenin, болезнь и новые терапевтические методы». Ячейка, т. 169, нет. 6, 1 июня 2017 г., стр. 985–999., DOI: 10.1016 / j.cell.2017.05.016.
- ^ «Армадилло (IPR000225)» . ИнтерПро . EMBL-EBI.
Внешние ссылки
- Ресурсный мотив Eukaryotic Linear Motif, класс TRG_NLS_Bipartite_1
- Ресурсный мотив Eukaryotic Linear Motif, класс TRG_NLS_MonoCore_2
- Класс ресурса мотивов Eukaryotic Linear Motif TRG_NLS_MonoExtC_3
- Класс ресурса мотивов Eukaryotic Linear Motif TRG_NLS_MonoExtN_4
- Armadillo + Domain + Proteins в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Armadillo / плакоглобин ARM повтор в PROSITE