Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Клеточная биология
Схема клеток животных
Animal Cell.svg
Эукариотической цитоскелета. Нити актина показаны красным, а микротрубочки, состоящие из бета- тубулина, - зеленым.

Цитоскелета представляет собой комплекс, динамическая сеть взаимосвязанных белковых нитей , присутствующий в цитоплазме всех клеток , в том числе бактерии и археи . [1] Он простирается от ядра клетки до клеточной мембраны и состоит из аналогичных белков в различных организмах. У эукариот он состоит из трех основных компонентов: микрофиламентов , промежуточных волокон и микротрубочек , и все они способны к быстрому росту или разборке в зависимости от потребностей клетки. [2]

Цитоскелет может выполнять множество функций. Его основная функция состоит в том, чтобы придать клетке форму и механическое сопротивление деформации, а за счет ассоциации с внеклеточной соединительной тканью и другими клетками он стабилизирует целые ткани. [3] [4] Цитоскелет также может сокращаться, тем самым деформируя клетку и клеточную среду и позволяя клеткам мигрировать . [5] Более того, он участвует во многих клеточных сигнальных путях и в поглощении внеклеточного материала ( эндоцитоз ), [6] сегрегации хромосом во время клеточного деления , [3]цитокинеза стадия клеточного деления, [7] , как строительные леса , чтобы организовать содержимое ячейки в пространстве [5] и в внутриклеточного транспорта (например, перемещение везикул и органелл внутри клетки) [3] и может быть шаблоном для строительства клеточной стенки . [3] Кроме того, он может образовывать специализированные структуры, такие как жгутики , реснички , ламеллиподии и подосомы . Структура, функции и динамическое поведение цитоскелета могут быть самыми разными в зависимости от организма и типа клеток.[3] [7] Даже внутри одной клетки цитоскелет может изменяться в результате ассоциации с другими белками и предыдущей историей сети. [5]

Крупномасштабным примером действия цитоскелета является сокращение мышц . Это осуществляется группами высокоспециализированных ячеек, работающих вместе. Основным компонентом цитоскелета, который помогает показать истинную функцию сокращения мышц, является микрофиламент . Микрофиламенты состоят из наиболее распространенного клеточного белка, известного как актин. [8] Во время сокращения мышцы в каждой мышечной клетке молекулярные двигатели миозина коллективно воздействуют на параллельные актиновые филаменты. Сокращение мышц начинается с нервных импульсов, которые затем вызывают высвобождение повышенного количества кальция из саркоплазматической сети.. Увеличение содержания кальция в цитозоле позволяет мышцам начать сокращение с помощью двух белков, тропомиозина и тропонина . [8] Тропомиозин подавляет взаимодействие между актином и миозином, в то время как тропонин ощущает увеличение кальция и снимает подавление. [9] Это действие сокращает мышечную клетку и, благодаря синхронному процессу во многих мышечных клетках, всю мышцу.

История [ править ]

В 1903 году Николай К. Кольцов предположил, что форма клеток определяется сетью канальцев, которую он назвал цитоскелетом. Концепция белковой мозаики, которая динамически координирует биохимию цитоплазмы, была предложена Рудольфом Петерсом в 1929 году [10], а термин ( цитоскелет по-французски) впервые был введен французским эмбриологом Полем Винтребером в 1931 году [11].

Когда цитоскелет был впервые представлен, считалось, что это неинтересное гелеобразное вещество, которое помогает органеллам оставаться на месте. [12] Было проведено много исследований, чтобы попытаться понять назначение цитоскелета и его компонентов. С помощью Стюарта Хамероффа и Роджера Пенроуза было обнаружено, что микротрубочки вибрируют в нейронах мозга, предполагая, что мозговые волны возникают из-за более глубоких колебаний микротрубочек. [13] Это открытие продемонстрировало, что цитоскелет - это не просто гелеобразное вещество, и что у него действительно есть цель. [ оспаривается - обсудить ]

Первоначально считалось, что цитоскелет принадлежит исключительно эукариотам, но в 1992 году было обнаружено, что он присутствует и у прокариот. Это открытие произошло после осознания того, что бактерии обладают белками, гомологичными тубулину и актину; основные компоненты цитоскелета эукариот. [14]

Эукариотический цитоскелет [ править ]

Эукариотические клетки содержат три основных типа филаментов цитоскелета: микрофиламенты , микротрубочки и промежуточные филаменты . В нейронах промежуточные филаменты известны как нейрофиламенты . [15] Каждый тип образуется в результате полимеризации отдельного типа белковой субъединицы и имеет свою характерную форму и внутриклеточное распределение. Микрофиламенты представляют собой полимеры белка актина и имеют диаметр 7 нм. Микротрубочки состоят из тубулина.и имеют диаметр 25 нм. Промежуточные филаменты состоят из различных белков, в зависимости от типа клетки, в которой они находятся; они обычно имеют диаметр 8-12 нм. [1] Цитоскелет придает клетке структуру и форму, и, исключая макромолекулы из некоторой части цитозоля , он увеличивает уровень макромолекулярного скопления в этом компартменте. [16] Элементы цитоскелета широко и тесно взаимодействуют с клеточными мембранами. [17]

Исследования в области нейродегенеративных расстройств , таких как болезнь Паркинсона , болезнь Альцгеймера , болезнь Хантингтона и боковой амиотрофический склероз (ALS) , показывают , что цитоскелет влияет в этих заболеваний. [18] Болезнь Паркинсона характеризуется деградацией нейронов, что приводит к тремору, ригидности и другим немоторным симптомам. Исследования показали, что сборка и стабильность микротрубочек в цитоскелете нарушены, что со временем приводит к деградации нейронов. [19] При болезни Альцгеймера тау-белки, которые стабилизируют микротрубочки, нарушают работу по мере прогрессирования заболевания, вызывая патологию цитоскелета.[20] Избыток глутамина в белке Хантингтона, участвующий в связывании пузырьков с цитоскелетом, также считается фактором развития болезни Хантингтона. [21] Боковой амиотрофический склероз приводит к потере подвижности, вызванной деградацией мотонейронов, а также к дефектам цитоскелета. [22]

Вспомогательные белки, включая моторные белки, регулируют и связывают филаменты с другими клеточными соединениями и друг с другом и необходимы для контролируемой сборки филаментов цитоскелета в определенных местах. [23]

Обнаружен ряд низкомолекулярных препаратов для цитоскелета , которые взаимодействуют с актином и микротрубочками. Эти соединения оказались полезными при изучении цитоскелета, и некоторые из них имеют клиническое применение.

Микрофиламенты [ править ]

Основная статья: Микрофиламент
Актиновый цитоскелет фибробластов эмбриона мыши , окрашенный фаллоидином

Микрофиламенты, также известные как актиновые филаменты, состоят из линейных полимеров белков G-актина и генерируют силу, когда растущий (положительный) конец филамента толкает барьер, такой как клеточная мембрана. Они также действуют как дорожки для движения молекул миозина , которые прикрепляются к микрофиламентам и «ходят» по ним. Как правило, основным компонентом микрофиламентов является актин. Мономер G-актина объединяется с образованием полимера, который продолжает формировать микрофиламент (актиновую нить). Эти субъединицы затем собираются в две цепи, которые переплетаются в так называемые цепи F-актина . [24]Миозин, движущийся по филаментам F-актина, генерирует сократительные силы в так называемых актомиозиновых волокнах как в мышцах, так и в большинстве немышечных типов клеток. [25] Структуры актина контролируются семейством Rho малых GTP-связывающих белков, таких как сам Rho для сократительных актомиозиновых филаментов («стрессовые волокна»), Rac для ламеллиподий и Cdc42 для филоподий.

Функции включают:

  • Сокращение мышц
  • Движение клеток
  • Внутриклеточный транспорт / торговля
  • Поддержание формы эукариотических клеток
  • Цитокинез
  • Цитоплазматический поток [24]

Промежуточные волокна [ править ]

Основная статья: Промежуточная нить
Структура промежуточной нити
Микроскопия кератиновых волокон внутри клеток

Промежуточные филаменты являются частью цитоскелета многих эукариотических клеток. Эти нити диаметром в среднем 10 нанометров более стабильны (прочно связаны), чем микрофиламенты, и гетерогенные составляющие цитоскелета. Подобно актиновым филаментам, они функционируют в поддержании формы клетки, неся напряжение ( микротрубочки , напротив, сопротивляются сжатию, но также могут нести напряжение во время митоза и во время позиционирования центросомы). Промежуточные волокна организуют внутреннюю трехмерную структуру клетки, закрепляя органеллы и выступая в качестве структурных компонентов ядерной пластинки.. Они также участвуют в некоторых соединениях клетка-клетка и клетка-матрица. Ядерная пластинка существует у всех животных и во всех тканях. У некоторых животных, таких как плодовая муха , нет промежуточных цитоплазматических нитей. У тех животных, которые экспрессируют цитоплазматические промежуточные филаменты, они тканеспецифичны. [4] Кератиновые промежуточные филаменты в эпителиальных клетках обеспечивают защиту от различных механических нагрузок, которые может выдержать кожа. Они также обеспечивают защиту органов от метаболических, окислительных и химических стрессов. Укрепление эпителиальных клеток этими промежуточными филаментами может предотвратить начало апоптоза или гибель клеток за счет снижения вероятности стресса. [26]

Промежуточные филаменты чаще всего известны как система поддержки или «каркас» для клетки и ядра, а также играют роль в некоторых функциях клетки. В сочетании с белками и десмосомами промежуточные филаменты образуют межклеточные связи и закрепляют соединения клетка-матрица, которые используются для обмена сообщениями между клетками, а также для жизненно важных функций клетки. Эти соединения позволяют клетке общаться через десмосомы нескольких клеток, чтобы регулировать структуры ткани на основе сигналов из клеточной среды. Было показано, что мутации в белках IF вызывают серьезные медицинские проблемы, такие как преждевременное старение, мутации десмина, поражающие органы, болезнь Александера и мышечная дистрофия . [27]

Различные промежуточные филаменты:

  • изготовлен из виментина . Промежуточные филаменты виментина обычно присутствуют в мезенхимальных клетках.
  • из кератина . Кератин в основном присутствует в эпителиальных клетках.
  • нейрофиламенты нервных клеток.
  • изготовлен из ламината , обеспечивающего структурную поддержку оболочки ядра.
  • сделаны из десмина , играют важную роль в структурной и механической поддержке мышечных клеток. [28]

Микротрубочки [ править ]

Основная статья: микротрубочка
Строение микротрубочки
Микротрубочки в фиксированной гелем клетке

Микротрубочки представляют собой полые цилиндры диаметром около 23 нм (диаметр просвета около 15 нм), чаще всего состоящие из 13 протофиламентов, которые, в свою очередь, представляют собой полимеры альфа и бета тубулина . Они обладают очень динамичным поведением, связывая GTP для полимеризации. Обычно они организованы центросомой .

В девяти наборах триплетов (звездообразных) они образуют центриоли , а в девяти дублетах, ориентированных около двух дополнительных микротрубочек (в форме колеса), они образуют реснички и жгутики. Последнее образование обычно называют расположением «9 + 2», в котором каждый дублет соединен с другим белковым динеином.. Поскольку и жгутики, и реснички являются структурными компонентами клетки и поддерживаются микротрубочками, их можно рассматривать как часть цитоскелета. Реснички бывают двух типов: подвижные и неподвижные. Реснички короткие, их больше, чем жгутиков. Подвижные реснички имеют ритмичное колебательное или биение движения по сравнению с неподвижными ресничками, которые получают сенсорную информацию для клетки; обработка сигналов от других ячеек или окружающих их жидкостей. Кроме того, микротрубочки контролируют биение (движение) ресничек и жгутиков. [29] Кроме того, динеиновые плечи, прикрепленные к микротрубочкам, действуют как молекулярные двигатели. Движение ресничек и жгутиков создается за счет скольжения микротрубочек друг за другом, для чего требуется АТФ. [29] Они играют ключевую роль в:

  • внутриклеточный транспорт (связанный с динеинами и кинезинами , они транспортируют органеллы, такие как митохондрии или везикулы ).
  • Схема поперечного сечения реснички, показывающая расположение микротрубочек «9 + 2»
    аксонема из ресничек и жгутиков .
  • митотического веретена .
  • синтез клеточной стенки у растений.

В дополнение к ролям, описанным выше, Стюарт Хамерофф и Роджер Пенроуз предположили, что микротрубочки функционируют в сознании. [30]

Сравнение [ править ]


Тип цитоскелета [31]		Диаметр
( нм ) [32]		СтруктураПримеры субъединиц [31]
Микрофиламенты6Двойная спиральАктин
Промежуточные волокна10Две антипараллельные спирали / димеры, образующие тетрамеры
  • Виментин ( мезенхима )
  • Глиальный фибриллярный кислый белок ( глиальные клетки )
  • Белки нейрофиламентов (нейрональные отростки)
  • Кератины ( эпителиальные клетки )
  • Ядерные ламины
Микротрубочки23Протофиламенты , в свою очередь состоящие из субъединиц тубулина в комплексе со статмином [33]α- и β-тубулин

Септины [ править ]

Основная статья: Септин

Септины - это группа высококонсервативных GTP- связывающих белков, обнаруженных у эукариот . Различные септины образуют белковые комплексы друг с другом. Они могут собираться в нити и кольца. Следовательно, септины можно считать частью цитоскелета. [34] Септины в клетках выполняют функцию локализованного сайта прикрепления других белков и предотвращают диффузию определенных молекул из одного компартмента клетки в другой. [34]В дрожжевых клетках они создают каркас, чтобы обеспечить структурную поддержку во время деления клеток и разделить части клетки. Недавние исследования человеческих клеток показывают, что септины создают клетки вокруг бактериальных патогенов, иммобилизуя вредные микробы и предотвращая их вторжение в другие клетки. [35]

Спектрин [ править ]

Основная статья: Спектрин

Спектрин - это белок цитоскелета , выстилающий внутриклеточную сторону плазматической мембраны эукариотических клеток. Спектрин образует пентагональные или гексагональные структуры, образуя каркас и играя важную роль в поддержании целостности плазматической мембраны и структуры цитоскелета. [36]

Цитоскелет дрожжей [ править ]

См. Также: дрожжи

У почкующихся дрожжей (важный модельный организм ) актин образует корковые пятна, актиновые кабели, цитокинетическое кольцо и колпачок. Корковые пятна представляют собой дискретные актиновые тельца на мембране, которые жизненно важны для эндоцитоза , особенно для рециркуляции глюкансинтазы, которая важна для синтеза клеточной стенки . Актиновые кабели представляют собой пучки актиновых филаментов и участвуют в транспортировке пузырьков к крышке (которая содержит ряд различных белков для поляризации роста клеток) и в расположении митохондрий. В cytokinetic кольцевых форм и сжимает вокруг места деления клеток .[37]

Прокариотический цитоскелет [ править ]

Основная статья: Прокариотический цитоскелет

До работы Jones et al., 2001 считалось, что клеточная стенка является решающим фактором для многих форм бактериальных клеток, включая палочки и спирали. При изучении было обнаружено, что многие деформированные бактерии имеют мутации, связанные с развитием клеточной оболочки . [38] Когда-то считалось, что цитоскелет присущ только эукариотическим клеткам, но гомологи всех основных белков эукариотического цитоскелета были обнаружены у прокариот . [39]Гарольд Эриксон отмечает, что до 1992 года считалось, что только эукариоты имеют компоненты цитоскелета. Однако исследования в начале 90-х годов показали, что бактерии и археи имеют гомологи актина и тубулина, и что они лежат в основе микротрубочек и микрофиламентов эукариот. [40] Хотя эволюционные отношения настолько далеки, что они не очевидны только из сравнения последовательностей белков, сходство их трехмерных структур и сходные функции в поддержании формы и полярности клеток являются убедительным доказательством того, что эукариотические и прокариотические цитоскелеты действительно гомологичны. . [41] Три лаборатории независимо друг от друга обнаружили, что белок FtsZ, уже известный как ключевой игрок в бактериальном цитокинезе, имеет «сигнатурную последовательность тубулина», присутствующую во всех α-, β- и γ-тубулинах. [40] Однако некоторые структуры бактериального цитоскелета, возможно, еще не идентифицированы. [25] [42]

FtsZ [ править ]

FtsZ был первым идентифицированным белком прокариотического цитоскелета. Как и тубулин, FtsZ образует филаменты в присутствии гуанозинтрифосфата (GTP), но эти филаменты не группируются в канальцы. Во время деления клетки FtsZ является первым белком, который перемещается к месту деления, и он необходим для набора других белков, которые синтезируют новую клеточную стенку между делящимися клетками.

MreB и ParM [ править ]

Прокариотические актин-подобные белки, такие как MreB , участвуют в поддержании формы клеток. Все несферические бактерии имеют гены, кодирующие актин-подобные белки, и эти белки образуют спиральную сеть под клеточной мембраной, которая направляет белки, участвующие в биосинтезе клеточной стенки . [43]

Некоторые плазмиды кодируют отдельную систему, которая включает актин-подобный белок ParM . Нити ParM демонстрируют динамическую нестабильность и могут разделять плазмидную ДНК на делящиеся дочерние клетки по механизму, аналогичному тому, который используется микротрубочками во время митоза эукариот . [25] [44]

Crescentin [ править ]

Бактерия Caulobacter crescentus содержит третий белок, crescentin , который относится к промежуточным филаментам эукариотических клеток. Кресцентин также участвует в поддержании формы клеток, таких как спиральные и вибриоидные формы бактерий, но механизм, с помощью которого он это делает, в настоящее время неясен. [45] Кроме того, кривизна может быть описана смещением серповидных нитей после нарушения синтеза пептидогликана. [46]

Общие черты и различия между прокариотами и эукариотами [ править ]

По определению, цитоскелет состоит из белков, которые могут образовывать продольные массивы (волокна) у всех организмов. Эти белки, образующие нити, подразделяются на 4 класса. Тубулиноподобные , актиноподобные , АТФазы цитоскелета Walker A (WACA-белки) и промежуточные филаменты . [7] [25]

Тубулиноподобные белки - это тубулин у эукариот и FtsZ , TubZ, RepX у прокариот. Актин-подобные белки - это актин у эукариот и MreB , FtsA у прокариот. Примером WACA-белков, которые в основном встречаются у прокариот, является MinD . Примерами промежуточных филаментов, которые почти исключительно обнаруживаются у животных (например, у эукариот), являются ламины , кератины , виментин , нейрофиламенты и десмин . [7]

Хотя тубулиноподобные белки имеют некоторое сходство аминокислотных последовательностей , их эквивалентность в укладке белков и сходство в сайте связывания GTP более поразительно. То же самое верно и для актин-подобных белков, их структуры и АТФ- связывающего домена. [7] [25]

Белки цитоскелета обычно коррелируют с формой клеток, сегрегацией ДНК и делением клеток у прокариот и эукариот. Какие белки выполняют какую задачу - разные вещи. Например, сегрегация ДНК у всех эукариот происходит за счет использования тубулина, но у прокариот могут использоваться белки WACA, актиноподобные или тубулиноподобные белки. Деление клеток у эукариот опосредуется актином, но у прокариот обычно тубулиноподобными (часто FtsZ-кольцевыми) белками и иногда ( Crenarchaeota ) ESCRT-III , который у эукариот все еще играет роль на последней стадии деления. [7]

Цитоплазматический поток [ править ]

Цитоплазматический поток , также известный как циклоз, представляет собой активное движение содержимого клетки по компонентам цитоскелета. Хотя в основном это наблюдается у растений, все типы клеток используют этот процесс для транспортировки отходов, питательных веществ и органелл в другие части клетки.  [47] Клетки растений и водорослей обычно больше, чем многие другие клетки; поэтому цитоплазматический поток важен в этих типах клеток. Это связано с тем, что дополнительный объем клетки требует потока цитоплазмы, чтобы перемещать органеллы по всей клетке. [48] Органеллы движутся по микрофиламентам в цитоскелете за счет связывания миозиновых моторов и проталкивания пучков актиновых филаментов. [47] 

См. Также [ править ]

  • Ядерная матрица
  • Клеточная кора

Ссылки [ править ]

  1. ^ а б Хардин Дж, Бертони G, Кляйнсмит LJ (2015). Мир клетки Беккера (8-е изд.). Нью-Йорк: Пирсон. С. 422–446. ISBN 978013399939-6.
  2. ^ МакКинли, Майкл; Дин О'Лафлин, Валери; Pennefather-O'Brien, Элизабет; Харрис, Рональд (2015). Анатомия человека (4-е изд.). Нью-Йорк: Образование Макгроу Хилл. п. 29. ISBN 978-0-07-352573-0.
  3. ^ а б в г д Альбертс Б. и др. (2008). Молекулярная биология клетки (5-е изд.). Нью-Йорк: Наука о гирляндах. ISBN 978-0-8153-4105-5.
  4. ^ a b Herrmann H, Bär H, Kreplak L, Стрелков С.В., Aebi U (июль 2007 г.). «Промежуточные филаменты: от клеточной архитектуры до наномеханики». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 8 (7): 562–73. DOI : 10.1038 / nrm2197 . PMID 17551517 . S2CID 27115011 .  
  5. ^ a b c Флетчер Д.А., Маллинз Р.Д. (январь 2010 г.). «Клеточная механика и цитоскелет» . Природа . 463 (7280): 485–92. Bibcode : 2010Natur.463..485F . DOI : 10,1038 / природа08908 . PMC 2851742 . PMID 20110992 .  
  6. ^ Гели М.И., Riezman H (апрель 1998). «Эндоцитарная интернализация в клетках дрожжей и животных: похожие и разные». Журнал клеточной науки . 111 (Pt 8) (8): 1031–7. PMID 9512499 . 
  7. ^ Б с д е е Викстеда B, K Галл (август 2011). «Эволюция цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 194 (4): 513–25. DOI : 10,1083 / jcb.201102065 . PMC 3160578 . PMID 21859859 .  
  8. ^ a b Купер, Джеффри М. (2000). «Актин, миозин и движение клеток» . Клетка: молекулярный подход. 2-е издание . Архивировано 28 апреля 2018 года.
  9. ^ Берг JM, Tymoczko JL, Stryer L (2002). «Миозины движутся по актиновым нитям» . Биохимия. 5-е издание . Архивировано 02 мая 2018 года.
  10. ^ Петерс RA. «The Harben Lectures, 1929. Перепечатано в: Peters, RA (1963)« Биохимические поражения и летальный синтез », стр. 216. Pergamon Press, Oxford». Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  11. ^ Frixione E (июнь 2000). «Повторяющиеся взгляды на структуру и функцию цитоскелета: 300-летний эпос». Подвижность клеток и цитоскелет . 46 (2): 73–94. DOI : 10.1002 / 1097-0169 (200006) 46: 2 <73 :: АИД-СМ1> 3.0.CO; 2-0 . PMID 10891854 . S2CID 16728876 .  
  12. ^ Хардин Дж (2015-12-03). Мир клетки Беккера (9-е изд.). Пирсон. п. 351. ISBN. 978-0-321-93492-5.
  13. ^ Эльзевьер. «Открытие квантовых колебаний в« микротрубочках »внутри нейронов мозга подтверждает спорную теорию сознания 20-летней давности» . www.elsevier.com . Архивировано 7 ноября 2016 года . Проверено 20 ноября 2017 .
  14. ^ Викстеда B, Галл K (август 2011). «Эволюция цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 194 (4): 513–25. DOI : 10,1083 / jcb.201102065 . PMC 3160578 . PMID 21859859 .  
  15. ^ Таран, А.С.; Шувалова, ЛД; Лагаркова, М.А. Алиева И.Б. (22 июня 2020 г.). "Болезнь Хантингтона - взгляд на взаимодействие белка HTT, микротрубочек и актиновых компонентов цитоскелета" . Ячейки . 9 (6). DOI : 10.3390 / cells9061514 . PMID 32580314 . 
  16. ^ Минтон AP (октябрь 1992). «Конфайнмент как детерминант макромолекулярной структуры и реакционной способности» . Биофизический журнал . 63 (4): 1090–100. Bibcode : 1992BpJ .... 63.1090M . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (92) 81663-6 . PMC 1262248 . PMID 1420928 . Архивировано 15 мая 2013 года.  
  17. ^ Doherty GJ, McMahon HT (2008). «Посредничество, модуляция и последствия взаимодействий мембрана-цитоскелет». Ежегодный обзор биофизики . 37 : 65–95. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.37.032807.125912 . PMID 18573073 . S2CID 17352662 .  
  18. ^ Пелукки, Сильвия; Стрингхи, Рамона; Марчелло, Елена (2020). «Дендритные шипы при болезни Альцгеймера: как актиновый цитоскелет способствует синаптической недостаточности» . Международный журнал молекулярных наук . 21 (3): 908. DOI : 10,3390 / ijms21030908 . ISSN 1422-0067 . PMC 7036943 . PMID 32019166 .   
  19. ^ Пеллегрини л, Ветцель А, Grannó S, G Хитон, Харви К (февраль 2017 г.). «Назад к канальцу: динамика микротрубочек при болезни Паркинсона» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 74 (3): 409–434. DOI : 10.1007 / s00018-016-2351-6 . PMC 5241350 . PMID 27600680 .  
  20. ^ Bamburg JR, Bloom GS (август 2009). «Цитоскелетные патологии болезни Альцгеймера» . Подвижность клеток и цитоскелет . 66 (8): 635–49. DOI : 10.1002 / cm.20388 . PMC 2754410 . PMID 19479823 .  
  21. ^ Caviston JP, Holzbaur EL (апрель 2009). «Белок Хантингтин является важным интегратором внутриклеточного везикулярного движения» . Тенденции в клеточной биологии . 19 (4): 147–55. DOI : 10.1016 / j.tcb.2009.01.005 . PMC 2930405 . PMID 19269181 .  
  22. ^ Жюльен JP, Millecamps S, Криз J (2005). «Дефекты цитоскелета при боковом амиотрофическом склерозе (заболевание двигательных нейронов)». Симпозиум Фонда Новартис . 264 : 183–92, обсуждение 192–6, 227–30. PMID 15773754 . 
  23. ^ Альбертс, Брюс (2015). Молекулярная биология клетки . Наука о гирляндах. п. 889. ISBN. 978-0-8153-4464-3.
  24. ^ a b Купер, Джеффри М. (2000). «Структура и организация актиновых волокон» . Клетка: молекулярный подход. 2-е издание . Архивировано 02 мая 2018 года.
  25. ^ a b c d e Ганнинг П. У., Гошдастидер Ю., Уитакер С., Попп Д., Робинсон Р. К. (июнь 2015 г.). «Эволюция композиционно и функционально различных актиновых филаментов» . Журнал клеточной науки . 128 (11): 2009–19. DOI : 10,1242 / jcs.165563 . PMID 25788699 . 
  26. ^ Pan X, Hobbs RP, Coulombe PA (февраль 2013 г. ). «Возрастающее значение кератиновых промежуточных филаментов в нормальном и больном эпителии» . Текущее мнение в клеточной биологии . 25 (1): 47–56. DOI : 10.1016 / j.ceb.2012.10.018 . PMC 3578078 . PMID 23270662 .  
  27. ^ Herrmann H, Бэр H, L Kreplak, Стрелков С.В., Aebi U (июль 2007). «Промежуточные филаменты: от клеточной архитектуры до наномеханики». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 8 (7): 562–73. DOI : 10.1038 / nrm2197 . PMID 17551517 . S2CID 27115011 .  
  28. Перейти ↑ Paulin D, Li Z (ноябрь 2004 г.). «Десмин: основной белок промежуточных филаментов, необходимый для структурной целостности и функции мышц». Экспериментальные исследования клеток . 301 (1): 1–7. DOI : 10.1016 / j.yexcr.2004.08.004 . PMID 15501438 . 
  29. ^ a b Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурский, С. Лоуренс; Мацудаира, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2 мая 2018 г.). «Реснички и жгутики: структура и движение» . Архивировано 2 мая 2018 года . Проверено 2 мая 2018 г. - через www.ncbi.nlm.nih.gov. Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  30. ^ Hameroff, С. и Пенроуз, Р. Физика жизни Отзывы 2014, 11, 39-78
  31. ^ a b Если иное не указано в полях, исх .: Boron WF (2003). Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Эльзевир / Сондерс. п. 1300. ISBN 978-1-4160-2328-9. Стр.25
  32. ↑ Fuchs E, Cleveland DW (январь 1998 г.). «Структурный каркас из промежуточных волокон в здоровье и болезни». Наука . 279 (5350): 514–9. Bibcode : 1998Sci ... 279..514F . DOI : 10.1126 / science.279.5350.514 . PMID 9438837 . 
  33. Перейти ↑ Steinmetz MO (май 2007 г.). «Структура и термодинамика взаимодействия тубулина и статмина». Журнал структурной биологии . 158 (2): 137–47. DOI : 10.1016 / j.jsb.2006.07.018 . PMID 17029844 . 
  34. ^ a b Mostowy S, Cossart P (февраль 2012 г.). «Септины: четвертый компонент цитоскелета». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 13 (3): 183–94. DOI : 10.1038 / nrm3284 . PMID 22314400 . S2CID 2418522 .  
  35. ^ Mascarelli A (декабрь 2011). «Белки септина берут в плен бактерии: клеточная защита от микробных патогенов имеет терапевтический потенциал». Природа . DOI : 10.1038 / nature.2011.9540 . S2CID 85080734 . 
  36. ↑ Huh GY, Glantz SB, Je S, Morrow JS, Kim JH (декабрь 2001 г.). «Кальпаиновый протеолиз альфа II-спектрина в нормальном мозге взрослого человека». Письма неврологии . 316 (1): 41–4. DOI : 10.1016 / S0304-3940 (01) 02371-0 . PMID 11720774 . S2CID 53270680 .  
  37. ^ Pruyne D, Bretscher A (февраль 2000). «Поляризация роста клеток дрожжей». Журнал клеточной науки . 113 (Pt 4) (4): 571–85. PMID 10652251 . 
  38. ^ Джонс, Лаура JF; Карбаллидо-Лопес, Рут; Эррингтон, Джеффри (23 марта 2001 г.). «Контроль формы клеток в бактериях: спиральные актин-подобные нити в Bacillus subtilis». Cell . 104 (6): 913–922. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (01) 00287-2 . PMID 11290328 . S2CID 14207533 .  
  39. ↑ Shih YL, Rothfield L (сентябрь 2006 г.). «Бактериальный цитоскелет» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 70 (3): 729–54. DOI : 10.1128 / MMBR.00017-06 . PMC 1594594 . PMID 16959967 .  
  40. ^ a b Эриксон HP (февраль 2017 г.). «Открытие прокариотического цитоскелета: 25 лет» . Молекулярная биология клетки . 28 (3): 357–358. DOI : 10,1091 / mbc.E16-03-0183 . PMC 5341718 . PMID 28137947 .  
  41. ^ Мичи К.А., Лёв J (2006). «Динамические нити цитоскелета бактерий» (PDF) . Ежегодный обзор биохимии . 75 : 467–92. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.75.103004.142452 . PMID 16756499 .  
  42. ^ Briegel A, Dias DP, Li Z, Jensen RB, Frangakis А.С., Jensen GJ (октябрь 2006). «Множественные большие пучки филаментов, наблюдаемые у Caulobacter crescentus с помощью электронной криотомографии» . Молекулярная микробиология . 62 (1): 5–14. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2006.05355.x . PMID 16987173 . 
  43. ↑ Popp D, Narita A, Maeda K, Fujisawa T, Ghoshdastider U, Iwasa M, Maéda Y, Robinson RC (май 2010). «Структура волокна, организация и динамика в листах MreB» . Журнал биологической химии . 285 (21): 15858–65. DOI : 10.1074 / jbc.M109.095901 . PMC 2871453 . PMID 20223832 .  
  44. ^ Попп D, Нарита А, Ли LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Сринивазан R, Balasubramanian М.К., Tanaka T, Robinson RC (июнь 2012). «Новая актин-подобная структура филаментов из Clostridium tetani» . Журнал биологической химии . 287 (25): 21121–9. DOI : 10.1074 / jbc.M112.341016 . PMC 3375535 . PMID 22514279 .  
  45. ^ Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C (декабрь 2003). «Бактериальный цитоскелет: промежуточная филаментоподобная функция в форме клетки». Cell . 115 (6): 705–13. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00935-8 . PMID 14675535 . S2CID 14459851 .  
  46. ^ Esue, Osigwe (январь 2010). «Динамика бактериального промежуточного филамента кресцентина in vitro и in vivo» . PLOS ONE . 5 (1): e8855. Bibcode : 2010PLoSO ... 5.8855E . DOI : 10.1371 / journal.pone.0008855 . PMC 2816638 . PMID 20140233 . Проверено 12 сентября 2017 года .  
  47. ^ a b Woodhouse FG, Goldstein RE (август 2013 г.). «Цитоплазматический поток в растительных клетках возникает естественным образом за счет самоорганизации микрофиламентов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (35): 14132–7. arXiv : 1308,6422 . Bibcode : 2013PNAS..11014132W . DOI : 10.1073 / pnas.1302736110 . PMC 3761564 . PMID 23940314 .  
  48. ^ Goldstein RE, ван де Meent JW (август 2015). «Физическая перспектива цитоплазматических потоков» . Интерфейсный фокус . 5 (4): 20150030. DOI : 10.1098 / rsfs.2015.0030 . PMC 4590424 . PMID 26464789 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Ежемесячные новости и блог Cytoskeleton
  • MBInfo - Динамика цитоскелета
  • Цитоскелет, подвижность клеток и двигатели - виртуальная библиотека биохимии, молекулярной биологии и клеточной биологии
  • База данных цитоскелета, клинические испытания, свежая литература, лабораторный регистр ...
  • Анимация адгезии лейкоцитов (Анимация с некоторыми изображениями сборки и динамики актина и микротрубочек.)
  • http://cellix.imba.oeaw.ac.at/ Цитоскелет и подвижность клеток, включая видео
  • Обзорная статья в открытом доступе о возрастающей сложности цитоскелета (опубликована в Advances in Physics , 2013)