АТФ-синтаза

АТФ-синтаза - это белок, который катализирует образование молекулы-накопителя энергии аденозинтрифосфата (АТФ) с использованием аденозиндифосфата (АДФ) и неорганического фосфата (P i ). Он классифицируется как лигазы, поскольку он изменяет ADP путем образования связи PO (фосфодиэфирной связи). Общая реакция, катализируемая АТФ-синтазой, такова:

  • АДФ + Р я + 2Н + из ⇌ АТФ + Н 2 О + 2H + в
АТФ-синтаза
Atp synthase.PNG
Молекулярная модель АТФ-синтазы, определенная методом рентгеновской кристаллографии . Статор здесь не показан.
Идентификаторы
ЕС нет.7.1.2.2
№ CAS9000-83-3
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Образование АТФ из АДФ и P i энергетически невыгодно и обычно протекает в обратном направлении. Чтобы ускорить эту реакцию, АТФ-синтаза связывает синтез АТФ во время клеточного дыхания с электрохимическим градиентом, создаваемым разницей в концентрации протонов (H + ) на внутренней митохондриальной мембране у эукариот или плазматической мембране у бактерий. Во время фотосинтеза у растений АТФ синтезируется АТФ-синтазой с использованием протонного градиента, создаваемого в просвете тилакоидов через тилакоидную мембрану и в строму хлоропластов .

Эукариотические АТФ-синтазы - это F-АТФазы , работающие «наоборот» по отношению к АТФазе . Эта статья посвящена в основном этому типу. F-АТФаза состоит из двух основных субъединиц, F O и F 1 , которые имеют вращательный моторный механизм, позволяющий производить АТФ. [1] [2] АТФ-синтаза - это молекулярная машина .

Фракция F 1 получила свое название от термина «Фракция 1», а F O (написанная как нижняя буква «o», а не «ноль») получила свое название от фракции связывания олигомицина , типа природного антибиотика, который способен ингибировать F O- звено АТФ-синтазы. [3] [4] Эти функциональные области состоят из разных белковых субъединиц - см. Таблицы. Этот фермент используется в синтезе АТФ посредством аэробного дыхания.

Митохондриальная АТФ-синтаза крупного рогатого скота. Области F O , F 1 , оси и статора имеют цветовую кодировку пурпурного, зеленого, оранжевого и голубого цветов соответственно. [5] [6]
Упрощенная модель FO F 1 -АТФазы, называемой АТФ-синтазой E. coli . Соответствующим образом обозначены субъединицы фермента.
Двигатель вращения АТФ-синтазы.

Расположенная внутри тилакоидной мембраны и внутренней митохондриальной мембраны , АТФ-синтаза состоит из двух областей F O и F 1 . F O вызывает вращение F 1 и состоит из c-кольца и субъединиц a, two b, F6. F 1 состоит из субъединиц α, β, γ и δ. F 1 имеет водорастворимую часть, которая может гидролизовать АТФ. F O, с другой стороны, имеет в основном гидрофобные области. F O F 1 создает путь для движения протонов через мембрану. [7]

F 1 регион

Часть F 1 АТФ-синтазы является гидрофильной и отвечает за гидролиз АТФ. Единица F 1 выступает в пространство митохондриального матрикса. Субъединицы α и β образуют гексамер с 6 сайтами связывания. Три из них каталитически неактивны и связывают АДФ.

Три другие субъединицы катализируют синтез АТФ. Другие субъединицы F 1 γ, δ и ε являются частью механизма вращения двигателя (ротор / ось). Субъединица γ позволяет β проходить через конформационные изменения (т.е. закрытое, полуоткрытое и открытое состояния), которые позволяют АТФ связываться и высвобождаться после синтеза. Частица F 1 крупная, и ее можно увидеть в просвечивающем электронном микроскопе при отрицательном окрашивании. [8] Это частицы диаметром 9 нм, пронизывающие внутреннюю митохондриальную мембрану.

F 1 - Подразделения [9]
СубъединицаЧеловеческий генПримечание
альфаATP5A1 , ATPAF2
бетаATP5B , ATPAF1 , C16orf7
гаммаATP5C1
дельтаATP5DМитохондриальная «дельта» - это бактериальный / хлоропластный эпсилон.
эпсилонATP5EУникально для митохондрий.
OSCPATP5OНазывается «дельта» в бактериальной и хлоропластической версиях.

F O регион

Субъединица F O F6 из периферического стебля АТФ-синтазы. [10]

F O представляет собой нерастворимый в воде белок с восемью субъединицами и трансмембранным кольцом. Кольцо имеет форму тетрамера с белком спиральной петли, который претерпевает конформационные изменения при протонировании и депротонировании, заставляя соседние субъединицы вращаться, вызывая вращение F O, которое затем также влияет на конформацию F 1 , что приводит к переключению состояний альфа и бета-субъединицы. Область FO АТФ-синтазы представляет собой протонную пору, встроенную в митохондриальную мембрану. Он состоит из трех основных субъединиц: a, b и c. Шесть субъединиц c составляют кольцо ротора, а субъединица b составляет стержень, соединяющийся с F 1 OSCP, который предотвращает вращение гексамера αβ. Субъединица a соединяет b с кольцом c. [11] У человека есть шесть дополнительных субъединиц, d , e , f , g , F6 и 8 (или A6L). Эта часть фермента расположена на внутренней мембране митохондрий и связывает транслокацию протонов с вращением, которое вызывает синтез АТФ в области F 1 .

У эукариот митохондриальный FO образует изгибающие мембраны димеры. Эти димеры самоорганизуются в длинные ряды на концах крист , возможно, это первая стадия образования крист. [12] Атомная модель для димерных дрожжей F O области была определена крио-ЭМ при общем разрешение 3,6 Å. [13]

F O -Основные субъединицы
СубъединицаЧеловеческий ген
аМТ-АТФ6 , МТ-АТФ8
бATP5F1
cATP5G1 , ATP5G2 , ATP5G3

Механизм АТФ-синтазы. Показанные АДФ и P i (розовый) объединены в АТФ (красный), в то время как вращающаяся субъединица γ (гамма), выделенная черным цветом, вызывает конформационные изменения.
Изображение АТФ-синтазы с использованием хемиосмотического протонного градиента для усиления синтеза АТФ посредством окислительного фосфорилирования .

В 1960–1970-х годах Пол Бойер , профессор Калифорнийского университета в Лос-Анджелесе , разработал теорию механизма изменения связывания, или триггера, которая постулировала, что синтез АТФ зависит от конформационного изменения АТФ-синтазы, генерируемого вращением гамма-субъединицы. Исследовательская группа Джона Э. Уокера , работавшего тогда в лаборатории молекулярной биологии MRC в Кембридже , кристаллизовала каталитический домен F 1 АТФ-синтазы. Эта структура, в то время самая крупная из известных асимметричных белковых структур, показывала, что модель роторного катализа Бойера, по сути, верна. За разъяснение этого Бойер и Уокер разделили половину Нобелевской премии по химии 1997 года .

Кристаллическая структура F 1 показывает чередующиеся альфа- и бета- субъединицы (по 3 каждой), расположенные как сегменты апельсина вокруг вращающейся асимметричной гамма-субъединицы. Согласно текущей модели синтеза АТФ (известной как чередующаяся каталитическая модель), трансмембранный потенциал, создаваемый протонными катионами (H +), поставляемыми цепью переноса электронов, перемещает катионы протонов (H +) из межмембранного пространства через мембрану через мембрану. F O область АТФ - синтазы. Часть F O (кольцо с-субъединиц ) вращается, когда протоны проходят через мембрану. С-кольцо плотно прикреплено к асимметричной центральной ножке (состоящей в основном из гаммы - субъединицы), заставляя его вращаться внутри альфа - 3 беты 3 из F 1 вызывает 3 каталитического нуклеотид сайтов связывания , чтобы пройти через ряд конформационных изменений , которые приводят к синтезу АТФ. Основные F 1 субъединицы предохранены от вращения в полном согласии с центральной ножкой ротором периферийного стеблом , который присоединяется к альфа - 3 беты 3 к невращающейся части F O . Структура интактной АТФ-синтазы в настоящее время известна с низким разрешением из исследований комплекса с помощью электронной криомикроскопии (крио-ЭМ). Крио-ЭМ модель АТФ - синтазы показывает , что периферийная Стебель представляет собой гибкую структуру , которая оборачивается вокруг комплекса , как он присоединяется к F 1 до F O . При правильных условиях ферментативная реакция также может протекать в обратном направлении, когда гидролиз АТФ запускает перекачку протонов через мембрану.

Механизм изменения связывания включает в себя циклическое переключение активного сайта субъединицы β между тремя состояниями. [14] В «рыхлом» состоянии АДФ и фосфат попадают в активный центр; на соседней диаграмме это показано розовым цветом. Затем фермент претерпевает изменение формы и объединяет эти молекулы, при этом активный центр в результирующем «плотном» состоянии (показано красным) связывает вновь образованную молекулу АТФ с очень высоким сродством . Наконец, активный сайт возвращается в открытое состояние (оранжевый), высвобождая АТФ и связывая больше АДФ и фосфата, и готов к следующему циклу производства АТФ. [15]

Как и другие ферменты, активность F 1 F O АТФ-синтазы обратима. Достаточно большие количества АТФ заставляют его создавать трансмембранный протонный градиент , который используется для ферментации бактерий, у которых нет цепи переноса электронов, а, скорее, гидролизуют АТФ для создания протонного градиента, который они используют для управления жгутиками и транспорта питательные вещества в клетку.

При дыхании бактерий в физиологических условиях АТФ-синтаза, как правило, работает в противоположном направлении, создавая АТФ, используя протонную движущую силу, создаваемую цепью переноса электронов в качестве источника энергии. Общий процесс создания энергии таким образом называется окислительным фосфорилированием . Тот же процесс происходит в митохондриях , где АТФ-синтаза расположена во внутренней митохондриальной мембране, а F 1 -часть проецируется в митохондриальный матрикс . Потребление АТФ с помощью АТФ-синтазы закачивает катионы протонов в матрицу.

Эволюция АТФ - синтазы , как полагают, был модульным , при которой два функционально независимых подразделения стали ассоциироваться и приобрел новые функциональные возможности . [16] [17] Эта ассоциация, по-видимому, возникла на раннем этапе эволюционной истории, потому что по существу одинаковая структура и активность ферментов АТФ-синтазы присутствуют во всех царствах жизни. [16] Синтаза F-ATP демонстрирует высокое функциональное и механистическое сходство с V-ATPase . [18] Однако, в то время как F-АТФ-синтаза генерирует АТФ, используя протонный градиент, V-АТФаза генерирует протонный градиент за счет АТФ, создавая значения pH всего до 1. [19]

Область F 1 также демонстрирует значительное сходство с гексамерными ДНК-геликазами (особенно с фактором Rho ), а вся область фермента показывает некоторое сходство с H+
Приведен T3SS или жгутик моторных комплексов. [18] [20] [21] Гексамер α 3 β 3 области F 1 демонстрирует значительное структурное сходство с гексамерными ДНК-геликазами; оба образуют кольцо с 3-кратной вращательной симметрией с центральной порой. У обоих есть роли, зависящие от относительного вращения макромолекулы в поре; ДНК-геликазы используют спиралевидную форму ДНК, чтобы управлять своим движением вдоль молекулы ДНК и обнаруживать сверхспирали, тогда как α 3 β 3 гексамер использует конформационные изменения через вращение субъединицы γ для запуска ферментативной реакции. [22]

H+
двигатель частицы F O демонстрирует большое функциональное сходство с двигателем H+
двигатели, приводящие в движение жгутики. [18] Оба имеют кольцо из множества маленьких альфа-спиральных белков, которые вращаются относительно соседних стационарных белков, используя H+
градиент потенциала как источник энергии. Однако эта связь незначительна, поскольку общая структура жгутиковых моторов намного сложнее, чем у частицы F O, а кольцо с примерно 30 вращающимися белками намного больше, чем спиральные белки из 10, 11 или 14 в F O. сложный. Однако более поздние структурные данные показывают, что кольцо и стебель структурно подобны частице F 1 . [21]

"> Воспроизвести медиа
Конформационные изменения АТФ-синтазы в процессе синтеза

Теория модульной эволюции происхождения АТФ-синтазы предполагает, что две субъединицы с независимой функцией, ДНК-геликаза с АТФазной активностью и H+
motor, были способны связываться, и вращение мотора приводило в действие АТФазную активность геликазы в обратном направлении. [16] [22] Этот комплекс затем развил большую эффективность и в конечном итоге превратился в современные сложные АТФ-синтазы. В качестве альтернативы ДНК-геликаза / H+
моторный комплекс мог иметь H+
насосная активность с АТФазной активностью геликазы, управляющей H+
двигатель в обратном направлении. [16] Это могло развиться, чтобы осуществить обратную реакцию и действовать как АТФ-синтаза. [17] [23] [24]

Было обнаружено множество природных и синтетических ингибиторов АТФ-синтазы. [25] Они использовались для исследования структуры и механизма АТФ-синтазы. Некоторые могут иметь терапевтическое применение. Существует несколько классов ингибиторов АТФ-синтазы, включая пептидные ингибиторы, полифенольные фитохимические вещества, поликетиды, оловоорганические соединения, полиеновые производные α-пирона, катионные ингибиторы, аналоги субстратов, модификаторы аминокислот и другие различные химические вещества. [25] Некоторые из наиболее часто используемых ингибиторов АТФ-синтазы - олигомицин и DCCD .

Бактерии

АТФ-синтаза E. coli - простейшая из известных форм АТФ-синтазы с 8 различными типами субъединиц. [11]

Бактериальные F-АТФазы могут иногда действовать в обратном направлении, превращая их в АТФазу. [26] У некоторых бактерий нет F-АТФазы, поэтому АТФаза A / V-типа используется двунаправленно. [9]

Дрожжи

АТФ-синтаза дрожжей - одна из наиболее изученных эукариотических АТФ-синтаз; и были идентифицированы пять субъединиц F 1 , восемь субъединиц F O и семь ассоциированных белков. [7] Большинство этих белков имеют гомологи у других эукариот. [27] [28] [29] [30]

Растение

У растений АТФ-синтаза также присутствует в хлоропластах (CF 1 F O -ATP-синтаза). Фермент интегрирован в тилакоидную мембрану; часть CF 1 прилипает к строме , где происходят темные реакции фотосинтеза (также называемые независимыми от света реакциями или циклом Кальвина ) и синтеза АТФ. Общая структура и каталитический механизм АТФ-синтазы хлоропластов почти такие же, как и у бактериального фермента. Однако в хлоропластах движущая сила протонов создается не дыхательной цепью переноса электронов, а первичными фотосинтетическими белками. Синтаза имеет вставку из 40 аминокислотных остатков в гамма-субъединицу для подавления расточительной активности в темноте. [31]

Млекопитающее

АТФ-синтаза, выделенная из митохондрий сердца крупного рогатого скота ( Bos taurus ), с точки зрения биохимии и структуры является наиболее охарактеризованной АТФ-синтазой. Говяжье сердце используется в качестве источника фермента из-за высокой концентрации митохондрий в сердечной мышце. Их гены имеют близкую гомологию с АТФ-синтазами человека. [32] [33] [34]

Гены человека, кодирующие компоненты АТФ-синтаз:

  • ATP5A1
  • ATP5B
  • ATP5C1 , ATP5D , ATP5E , ATP5F1 , ATP5G1 , ATP5G2 , ATP5G3 , ATP5H , ATP5I , ATP5J , ATP5J2 , ATP5L , ATP5O
  • МТ-АТФ6 , МТ-АТФ8

Другие эукариоты

Эукариоты, принадлежащие к некоторым дивергентным линиям, имеют особую организацию АТФ-синтазы. Эвгленозои АТФ - синтазы образуют димер с бумеранг-образной формой F 1 головкой , как и другими митохондриальной АТФ - синтазы, а Р О подкомплексе имеет много уникальных субъединиц. Он использует кардиолипин . Ингибирующий IF- 1 также связывается по-разному, как и трипаносоматида . [35]

Архей

У архей обычно нет F-АТФазы. Вместо этого они синтезируют АТФ с помощью А-АТФазы / синтазы, вращающейся машины, структурно подобной V-АТФазе, но в основном функционирующей как АТФ-синтаза. [26] Считается, что, как и бактериальная F-АТФаза, она также действует как АТФаза. [9]

  • ATP10 белок необходим для сборки из F O сектора митохондриальной АТФ - азы комплекса.
  • Хлоропласт
  • Цепь передачи электронов
  • Флавопротеин
  • Митохондрия
  • Окислительного фосфорилирования
  • П-АТФаза
  • Протонный насос
  • Вращающееся движение в живых системах
  • Трансмембранная АТФаза
  • V-АТФаза

  1. ^ Okuno D, Iino R, Ноджи H (апрель 2011). «Вращение и структура FOF1-АТФ-синтазы» . Журнал биохимии . 149 (6): 655–64. DOI : 10.1093 / Jb / mvr049 . PMID  21524994 .
  2. ^ Юнге В., Нельсон Н. (июнь 2015 г.). «АТФ-синтаза». Ежегодный обзор биохимии . 84 : 631–57. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-060614-034124 . PMID  25839341 .
  3. ^ Кагава Ю., Ракер Е. (май 1966 г.). «Частичное разрешение ферментов, катализирующих окислительное фосфорилирование. 8. Свойства фактора, придающего чувствительность к олигомицину митохондриальной аденозинтрифосфатазе». Журнал биологической химии . 241 (10): 2461–6. PMID  4223640 .
  4. ^ Маккарти RE (ноябрь 1992 г.). "Взгляд биохимика растений на H+-АТФазы и АТФ-синтазы » . Журнал экспериментальной биологии . 172 (Pt 1): 431–441. PMID  9874753 .
  5. ^ PDB : 5ARA ; Чжоу А., Роху А., Шеп Д. Г., Бейсон Дж. В., Монтгомери М. Г., Уолкер Дж. Э., Григорьев Н., Рубинштейн Дж. Л. (октябрь 2015 г.). «Структура и конформационные состояния бычьей митохондриальной АТФ-синтазы с помощью крио-ЭМ» . eLife . 4 : e10180. DOI : 10.7554 / eLife.10180 . PMC  4718723 . PMID  26439008 .
  6. ^ Гудселл Д. (декабрь 2005 г.). «АТФ-синтаза» . Молекула месяца . DOI : 10.2210 / rcsb_pdb / mom_2005_12 .
  7. ^ а б Velours J, Paumard P, Soubannier V, Spannagel C, Vaillier J, Arselin G, Graves PV (май 2000 г.). «Организация дрожжевой АТФ-синтазы F (0): исследование, основанное на мутантах цистеина, модификации тиола и сшивающих реагентах». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1458 (2–3): 443–56. DOI : 10.1016 / S0005-2728 (00) 00093-1 . PMID  10838057 .
  8. ^ Фернандес Моран Х, Ода Т, Блэр П.В., Грин ДЕ (июль 1964 г.). «Макромолекулярная повторяющаяся единица митохондриальной структуры и функции. Коррелированные электронно-микроскопические и биохимические исследования изолированных митохондрий и субмитохондриальных частиц сердечной мышцы говядины» . Журнал клеточной биологии . 22 (1): 63–100. DOI : 10,1083 / jcb.22.1.63 . PMC  2106494 . PMID  14195622 .
  9. ^ а б в Stewart AG, Laming EM, Sobti M, Stock D (апрель 2014 г.). «Ротационные АТФазы - динамические молекулярные машины» . Текущее мнение в структурной биологии . 25 : 40–8. DOI : 10.1016 / j.sbi.2013.11.013 . PMID  24878343 .
  10. ^ PDB : 1VZS ; Карбахо Р.Дж., Сильвестр Дж.А., Рансвик М.Дж., Уокер Дж.Э., Нойхаус Д. (2004). «Структура раствора субъединицы F (6) из области периферического стебля АТФ-синтазы из митохондрий бычьего сердца». Журнал молекулярной биологии . 342 (2): 593–603. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.07.013 . PMID  15327958 .
  11. ^ а б Ахмад З., Окафор Ф, Лафлин Т.Ф. (2011). «Роль заряженных остатков в каталитических сайтах АТФ-синтазы Escherichia coli» . Журнал аминокислот . 2011 : 1–12. DOI : 10.4061 / 2011/785741 . PMC  3268026 . PMID  22312470 .
  12. ^ Блюм Т. Б., Хан А., Мейер Т., Дэвис К. М., Кюльбрандт В. (март 2019 г.). «Димеры митохондриальной АТФ-синтазы вызывают искривление мембраны и самоорганизуются в ряды» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (10): 4250–4255. DOI : 10.1073 / pnas.1816556116 . PMC  6410833 . PMID  30760595 .
  13. ^ Гуо Х., Бюлер С.А., Рубинштейн Дж.Л. (ноябрь 2017 г.). «Атомная модель димерной F O области митохондриальной АТФ-синтазы» . Наука . 358 (6365): 936–40. Bibcode : 2017Sci ... 358..936G . DOI : 10.1126 / science.aao4815 . PMC  6402782 . PMID  29074581 .
  14. ^ Грессер MJ, Майерс JA, Boyer PD (октябрь 1982 г.). «Каталитическая кооперативность сайта митохондриальной F 1 аденозинтрифосфатазы говяжьего сердца . Корреляция начальной скорости, связанного промежуточного звена и измерений кислородного обмена с чередующейся трехсайтовой моделью» . Журнал биологической химии . 257 (20): 12030–8. PMID  6214554 .
  15. ^ Накамото Р.К., Бейлис Сканлон Д.А., Аль-Шави М.К. (август 2008 г.). «Поворотный механизм АТФ-синтазы» . Архивы биохимии и биофизики . 476 (1): 43–50. DOI : 10.1016 / j.abb.2008.05.004 . PMC  2581510 . PMID  18515057 .
  16. ^ а б в г Деринг С., Эрментрут Б., Остер Г. (декабрь 1995 г.). «Роторные моторы ДНК» . Биофизический журнал . 69 (6): 2256–67. Bibcode : 1995BpJ .... 69.2256D . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (95) 80096-2 . PMC  1236464 . PMID  8599633 .
  17. ^ а б Крофтс А. "Лекция 10: АТФ-синтаза" . Науки о жизни в Университете Иллинойса в Урбане-Шампейне .
  18. ^ а б в «АТФ-синтаза» . База данных InterPro .
  19. ^ Beyenbach KW, Wieczorek H (февраль 2006 г.). «Н + АТФаза V-типа: молекулярная структура и функции, физиологические роли и регуляция» . Журнал экспериментальной биологии . 209 (Pt 4): 577–89. DOI : 10,1242 / jeb.02014 . PMID  16449553 .
  20. ^ Skordalakes E, Berger JM (июль 2003 г.). «Структура терминатора транскрипции Rho: механизм узнавания мРНК и загрузка геликазы». Cell . 114 (1): 135–46. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00512-9 . PMID  12859904 . S2CID  5765103 .
  21. ^ а б Имада К., Минамино Т., Учида Ю., Киношита М., Намба К. (март 2016 г.). «Понимание экспорта жгутиков типа III, выявленного сложной структурой АТФазы типа III и ее регулятора» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (13): 3633–8. Bibcode : 2016PNAS..113.3633I . DOI : 10.1073 / pnas.1524025113 . PMC  4822572 . PMID  26984495 .
  22. ^ а б Мартинес Л.О., Жаке С., Эстев Дж. П., Роллан С., Кабесон Е, Шампанское Е и др. (Январь 2003 г.). «Эктопическая бета-цепь АТФ-синтазы является рецептором аполипопротеина AI при эндоцитозе ЛПВП в печени». Природа . 421 (6918): 75–9. Bibcode : 2003Natur.421 ... 75M . DOI : 10,1038 / природа01250 . PMID  12511957 . S2CID  4333137 .
  23. ^ Кросс Р.Л., Таиз Л. (январь 1990 г.). «Дублирование генов как средство изменения соотношений H + / АТФ во время эволюции F O F 1 АТФаз и синтаз». Письма FEBS . 259 (2): 227–9. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (90) 80014-а . PMID  2136729 . S2CID  32559858 .
  24. ^ Кросс Р.Л., Мюллер В. (октябрь 2004 г.). «Эволюция АТФ-синтаз и АТФаз A-, F- и V-типа: реверсирование функции и изменения отношения сочетания H + / ATP» . Письма FEBS . 576 (1–2): 1–4. DOI : 10.1016 / j.febslet.2004.08.065 . PMID  15473999 . S2CID  25800744 .
  25. ^ а б Хонг С., Педерсен П.Л. (декабрь 2008 г.). «АТФ-синтаза и действие ингибиторов, используемых для изучения ее роли в здоровье человека, болезнях и других научных областях» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 72 (4): 590–641, Содержание. DOI : 10.1128 / MMBR.00016-08 . PMC  2593570 . PMID  19052322 .
  26. ^ а б Кюльбрандт В., Дэвис К.М. (январь 2016 г.). «Роторные АТФазы: новый поворот к древней машине». Направления биохимических наук . 41 (1): 106–116. DOI : 10.1016 / j.tibs.2015.10.006 . PMID  26671611 .
  27. ^ Девениш Р.Дж., Прескотт М., Роуку X, Нагли П. (май 2000 г.). «Понимание сборки и функции АТФ-синтазы посредством молекулярно-генетических манипуляций с субъединицами комплекса митохондриальных ферментов дрожжей». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1458 (2–3): 428–42. DOI : 10.1016 / S0005-2728 (00) 00092-X . PMID  10838056 .
  28. ^ Кабалисваран В., Пури Н., Уокер Дж. Э., Лесли А. Г., Мюллер Д. М. (ноябрь 2006 г.). «Новые особенности роторного каталитического механизма, обнаруженные в структуре дрожжевой F 1 АТФазы» . Журнал EMBO . 25 (22): 5433–42. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7601410 . PMC  1636620 . PMID  17082766 .
  29. ^ Stock D, Leslie AG, Walker JE (ноябрь 1999 г.). «Молекулярная архитектура вращающегося двигателя в АТФ-синтазе». Наука . 286 (5445): 1700–5. DOI : 10.1126 / science.286.5445.1700 . PMID  10576729 .
  30. ^ Лю С., Чарльзуорт Т.Дж., Бейсон СП, Монтгомери М.Г., Харбор М.Э., Фернли И.М., Уокер Дж. Э. (май 2015 г.). «Очистка и характеристика комплексов АТФ-синтазы из митохондрий четырех видов грибов» . Биохимический журнал . 468 (1): 167–175. DOI : 10.1042 / BJ20150197 . PMC  4422255 . PMID  25759169 .
  31. ^ Хан А., Вонк Дж., Миллс Д. Д., Мейер Т., Кюльбрандт В. (май 2018 г.). «Структура, механизм и регуляция АТФ-синтазы хлоропластов» . Наука . 360 (6389): eaat4318. DOI : 10.1126 / science.aat4318 . PMC  7116070 . PMID  29748256 .
  32. ^ Abrahams JP, Leslie AG, Lutter R, Walker JE (август 1994). «Структура при разрешении 2,8 АТФазы из митохондрий бычьего сердца». Природа . 370 (6491): 621–8. Bibcode : 1994Natur.370..621A . DOI : 10.1038 / 370621a0 . PMID  8065448 . S2CID  4275221 .
  33. ^ Гиббонс С., Монтгомери М.Г., Лесли А.Г., Уокер Дж. Э. (ноябрь 2000 г.). «Структура центрального стебля в F (1) -АТФазе крупного рогатого скота при разрешении 2,4 А». Структурная биология природы . 7 (11): 1055–61. DOI : 10.1038 / 80981 . PMID  11062563 . S2CID  23229994 .
  34. ^ Менц Р.И., Уокер Дж. Э., Лесли А.Г. (август 2001 г.). «Структура бычьей митохондриальной F (1) -АТФазы с нуклеотидом, связанным со всеми тремя каталитическими сайтами: значение для механизма роторного катализа». Cell . 106 (3): 331–41. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (01) 00452-4 . PMID  11509182 . S2CID  1266814 .
  35. ^ Mühleip A, McComas SE, Amunts A (ноябрь 2019 г.). «Структура митохондриальной АТФ-синтазы со связанным нативным кардиолипином» . eLife . 8 : e51179. DOI : 10.7554 / eLife.51179 . PMC  6930080 . PMID  31738165 . Краткое содержание - eLife .

  • Ник Лейн: Жизненно важный вопрос: энергия, эволюция и происхождение сложной жизни , Ww Norton, 2015-07-20, ISBN  978-0393088816 (ссылка на рисунок 10, показывающий модель АТФ-синтазы)

  • Борис Александрович Фениук: «АТФ-синтаза - великолепная молекулярная машина»
  • Хорошо иллюстрированная лекция по АТФ-синтазе Энтони Крофтса из Университета Иллинойса в Урбане-Шампейне .
  • Протон и натрий-транслоцирующие АТФазы F-типа, V-типа и A-типа в базе данных OPM
  • Нобелевская премия по химии 1997 г. Полу Д. Бойеру и Джону Э. Уокеру за ферментативный механизм синтеза АТФ; и Йенсу С. Скоу за открытие ион-транспортирующего фермента Na+
    , К+
    -ATPase.
  • Мультимедийный производственный сайт Гарварда - Видео - Анимация синтеза АТФ
  • Дэвид Гудселл: «АТФ-синтаза - молекула месяца»