BCR (ген)

BCR

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
1K1F , 2AIN

Идентификаторы

Псевдонимы

BCR , Bcr, 5133400C09Rik, AI561783, AI853148, mKIAA3017, ALL, BCR1, CML, D22S11, D22S662, PHL, RhoGEF и белок, активирующий GTPase, ген BCR, активатор BCR RhoGEF и GTPase

Внешние идентификаторы

OMIM : 151410 MGI : 88141 HomoloGene : 3192 GeneCards : BCR

Расположение гена ( человек )

Chr.	Хромосома 22 (человека) ^[1]

Группа	22q11.23	Начинать	23 179 704 п.н. ^[1]
Группа	22q11.23	Конец	23 318 037 п.н. ^[1]

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Хромосома 10 (мышь) ^[2]

Группа	10 C1 \| 10 38,49 см	Начинать	75 060 592 п.н. ^[2]
Группа	10 C1 \| 10 38,49 см	Конец	75 184 921 п.н. ^[2]

Генная онтология
Молекулярная функция	• трансферазной активности • нуклеотид связывания • обмен активности фактора гуанил-нуклеотид • активность киназы • белок серин / треонин киназы • ГО: 0001948 связывание белка • Rho гуанил-нуклеотид фактор активности обмена • связывания фермента • активность киназы белка тирозина • связывание АТФ • ГО : 0005097, GO: 0005099, GO: 0005100 Активность активатора GTPase
Сотовый компонент	• цитоплазма • цитозоль • постсинаптическая мембрана • мембрана • GO: 0097483, GO: 0097481 постсинаптическая плотность • клеточная мембрана • синапс • соединение клеток • внеклеточная экзосома • макромолекулярный комплекс • коллатераль Шаффера - синапс CA1 • глутаматергический синапс • постсинаптическая плотность, внутриклеточный компонент • внутриклеточный
Биологический процесс	• позитивная регуляция фагоцитоза • передача внутриклеточного сигнала GO: 0007243 • нервно-мышечный процесс, контролирующий баланс • фосфорилирование • регуляция клеточного цикла • негативная регуляция ремоделирования кровеносных сосудов • фосфорилирование белков • негативная регуляция клеточной экстравазации • реакция на липополисахарид • развитие мозга • регуляция проницаемость сосудов • негативная регуляция миграции клеток • негативная регуляция дегрануляции нейтрофилов • морфогенез внутреннего уха • автофосфорилирование • тромбоцитарный фактор роста рецептора сигнального пути • регуляция Rho сигнала белка трансдукции • регулирование малого трансдукции ГТФаза опосредованного сигнала • отрицательное регулирование воспалительной реакции • актинового цитоскелета организация • трансдукции сигнала • пептидил-фосфорилирование тирозина • почечная системный процесс • гомеостаза количество клеток • регуляция процесса метаболизма азотистых соединений • окончательный гемопоэз • негативная регуляция респираторного взрыва • внутриклеточный трансмембранный транспорт белков • клеточный ответ на липополисахарид • негативная регуляция метаболического процесса активных форм кислорода • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 позитивная регуляция активности GTPase • модуляция химической синаптической передачи • передача сигнала, опосредованная малой GTPase • дифференциация кератиноцитов • сборка очаговой адгезии • GO: 0032861, GO: 0032862, GO: 0032856 активация активности GTPase
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


613


110279

Ансамбль


ENSG00000186716


ENSMUSG00000009681

UniProt


P11274


Q6PAJ1

RefSeq (мРНК)


NM_004327 NM_021574


NM_001081412

RefSeq (белок)


NP_004318 NP_067585


NP_001074881

Расположение (UCSC)

Chr 22: 23.18 - 23.32 Мб

Chr 10: 75.06 - 75.18 Мб

PubMed поиск

^[3]

^[4]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Bcr-Abl домен олигомеризации онкобелка

структура домена олигомеризации онкобелка bcr-abl

Идентификаторы

Символ

Bcr-Abl_Oligo

Pfam

PF09036

ИнтерПро

IPR015123

Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum	краткое изложение структуры

Белок контрольной точки кластера области ( BCR ) , также известный как почечные антигена карциномы NY-REN-26 является белком , который в организме человека кодируется BCR гена . BCR - один из двух генов в комплексе BCR-ABL , который связан с филадельфийской хромосомой . Для этого гена обнаружены два варианта транскрипта, кодирующие разные изоформы.

Функция [ править ]

Хотя слитый белок BCR- ABL широко изучен, функция нормального продукта гена BCR не ясна. Белок имеет серин / треонин киназа активности и представляет собой гуаниннуклеотид фактор обмена для семейного Rho GTPases включая RhoA . ^[5]^[6]

Клиническое значение [ править ]

Взаимная транслокация между хромосомами 22 и 9 приводит к образованию филадельфийской хромосомы, которая часто встречается у пациентов с хроническим миелолейкозом . Точка разрыва хромосомы 22 для этой транслокации находится внутри гена BCR . В результате транслокации образуется гибридный белок, который кодируется последовательностью как BCR, так и ABL , гена в точке разрыва хромосомы 9. ^[7]

Структура [ править ]

Домен олигомеризации онкобелка BCR-ABL, обнаруженный на N-конце BCR, важен для онкогенности слитого белка BCR-ABL. Домен олигомеризации онкобелка BCR-ABL состоит из короткой N-концевой спирали (альфа-1), гибкой петли и длинной С-концевой спирали (альфа-2). Вместе они образуют N-образную структуру с петлей, позволяющей двум спиралям принимать параллельную ориентацию. Мономерные домены объединяются в димер за счет образования антипараллельной спиральной спирали.между спиралями альфа-2 и перестановкой доменов двух спиралей альфа-1, где одна спираль альфа-1 отклоняется назад и упаковывается против спирали альфа-2 из второго мономера . Затем два димера объединяются в тетрамер . ^[8]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что белок BCR взаимодействует с:

Ген Abl , ^[9]^[10]^[11]
CD117 , ^[12]
CRKL ^[13]^[14]^[15]^[16]
ФЭС , ^[17]^[18]
Grb2 , ^[9]^[13]^[14]^[18]^[19]^[20]
GRB10 , ^[13]
HCK , ^[21]^[22]
MLLT4 , ^[23]
PXN , ^[24]^[25]
PIK3CG , ^[13]^[24]^[26]
ПТПН6 , ^[27]
ПТПРТ (PTPrho) ^[28]
SOS1 , ^[9]^[18] и
XPB . ^[29]

См. Также [ править ]

Abl ген

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000186716 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000009681 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Дубаш, Ади Д .; Koetsier, Jennifer L .; Amargo, Evangeline V .; Najor, Nicole A .; Хармон, Роберт М .; Грин, Кэтлин Дж. (2013-08-19). «GEF Bcr активирует передачу сигналов RhoA / MAL, чтобы способствовать дифференцировке кератиноцитов через десмоглеин-1» . Журнал клеточной биологии . 202 (4): 653–666. DOI : 10,1083 / jcb.201304133 . ISSN 0021-9525 . PMC 3747303 . PMID 23940119 .
^ "Entrez Gene: область кластера точки останова" .
^ "Entrez Gene: область кластера точки останова BCR" .
^ Чжао X, Гаффари S, Лодиш H, Малашкевич В.Н., Ким PS (февраль 2002). «Структура домена олигомеризации онкобелка Bcr-Abl». Nat. Struct. Биол . 9 (2): 117–20. DOI : 10.1038 / nsb747 . PMID 11780146 .
^ a b c Пуиль Л., Лю Дж., Гиш Дж., Мбамалу Дж., Боутелл Д., Пеликчи П. Г., Арлингхаус Р., Поусон Т. (февраль 1994 г.). «Онкопротеины Bcr-Abl связываются непосредственно с активаторами пути передачи сигналов Ras» . EMBO J . 13 (4): 764–73. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06319.x . PMC 394874 . PMID 8112292 .
^ Ling X, Ма G, вс T, Liu J, Arlinghaus РБ (январь 2003). «Взаимодействие Bcr и Abl: онкогенная активация c-Abl путем секвестрации Bcr». Cancer Res . 63 (2): 298–303. PMID 12543778 .
^ Пендергаст AM, Muller AJ, Хавлик MH, Мара Y, Витте ПО (июль 1991). «Последовательности BCR, необходимые для трансформации онкогеном BCR-ABL, связываются с регуляторным доменом SH2 ABL нефосфотирозин-зависимым образом». Cell . 66 (1): 161–71. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (91) 90148-R . PMID 1712671 .
^ Hallek М, Danhauser-Ридл S, R Herbst, Warmuth М, Винклер А, Колб HJ, Друкер В, Гриффин JD, Эммерих В, Ульрих А (июль 1996 года). «Взаимодействие рецепторной тирозинкиназы p145c-kit с киназой p210bcr / abl в миелоидных клетках». Br. J. Haematol . 94 (1): 5–16. DOI : 10.1046 / j.1365-2141.1996.6102053.x . PMID 8757502 .
^ a b c d Бай Р. Я., Ян Т., Шрем С., Мюнцерт Г., Вайднер К. М., Ван Дж. Ю., Дуйстер Дж. (август 1998 г.). «SH2-содержащий адаптерный белок GRB10 взаимодействует с BCR-ABL». Онкоген . 17 (8): 941–8. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202024 . PMID 9747873 .
^ a b Million RP, Harakawa N, Roumiantsev S, Varticovski L, Van Etten RA (июнь 2004 г.). «Сайт прямого связывания Grb2 способствует трансформации и лейкемогенезу с помощью тирозинкиназы Tel-Abl (ETV6-Abl)» . Мол. Клетка. Биол . 24 (11): 4685–95. DOI : 10.1128 / MCB.24.11.4685-4695.2004 . PMC 416425 . PMID 15143164 .
^ Хини С, Колибаба К, Бхат А, Т ОДА, Оно S, S Фаннинг, Друкер BJ (январь 1997). «Прямое связывание CRKL с BCR-ABL не требуется для трансформации BCR-ABL». Кровь . 89 (1): 297–306. DOI : 10.1182 / blood.V89.1.297 . PMID 8978305 .
^ Колибаба К.С., Бхат А, Хини С, Т ОДА, Друкер BJ (март 1999 г.). «Связывание CRKL с BCR-ABL и трансформация BCR-ABL». Лейк. Лимфома . 33 (1-2): 119-26. DOI : 10.3109 / 10428199909093732 . PMID 10194128 .
^ Lionberger JM, Smithgall TE (февраль 2000). «Протеин-тирозинкиназа c-Fes подавляет цитокин-независимый рост клеток миелоидной лейкемии, индуцированный Bcr-Abl». Cancer Res . 60 (4): 1097–103. PMID 10706130 .
^ a b c Мару Й, Петерс К.Л., Афар Д.Е., Сибуя М., Витте О.Н., Смитгалл Т.Э. (февраль 1995 г.). «Фосфорилирование тирозина BCR протеин-тирозинкиназами FPS / FES индуцирует ассоциацию BCR с GRB-2 / SOS» . Мол. Клетка. Биол . 15 (2): 835–42. DOI : 10,1128 / MCB.15.2.835 . PMC 231961 . PMID 7529874 .
^ Million Р.П., Ван Etten РА (июль 2000). «Сайт связывания Grb2 необходим для индукции тирозинкиназы Bcr / Abl у мышей хронического миелолейкозного заболевания». Кровь . 96 (2): 664–70. DOI : 10.1182 / blood.V96.2.664 . PMID 10887132 .
^ М Г, Д Лу, В У, Лю Дж, Arlinghaus РБ (май 1997 г.). «Bcr, фосфорилированный по тирозину 177, связывает Grb2». Онкоген . 14 (19): 2367–72. DOI : 10.1038 / sj.onc.1201053 . PMID 9178913 .
^ Stanglmaier M, Warmuth M, Kleinlein I, Reis S, M Hallek (февраль 2003). «Взаимодействие тирозинкиназы Bcr-Abl с киназой Src Hck опосредуется множеством связывающих доменов». Лейкоз . 17 (2): 283–9. DOI : 10.1038 / sj.leu.2402778 . PMID 12592324 .
^ Lionberger JM, Вильсон MB, Smithgall TE (июнь 2000). «Трансформация миелоидных лейкозных клеток к цитокиновой независимости с помощью Bcr-Abl подавляется дефектными по киназе Hck». J. Biol. Chem . 275 (24): 18581–5. DOI : 10.1074 / jbc.C000126200 . PMID 10849448 .
^ Радзивилл G, Эрдман RA, Margelisch U, Moelling K (июль 2003). «Киназа Bcr подавляет передачу сигналов Ras путем фосфорилирования AF-6 и связывания с его доменом PDZ» . Мол. Клетка. Биол . 23 (13): 4663–72. DOI : 10.1128 / MCB.23.13.4663-4672.2003 . PMC 164848 . PMID 12808105 .
^ a b Salgia R, Sattler M, Pisick E, Li JL, Griffin JD (февраль 1996 г.). «p210BCR / ABL индуцирует образование комплексов, содержащих белки фокальной адгезии и продукт протоонкогена p120c-Cbl». Exp. Гематол . 24 (2): 310–3. PMID 8641358 .
^ Salgia R, Ли ДЛ, Ло SH, Brunkhorst В, Канзас Г.С., Sobhany Е.С., вс Y, Pisick Е, Hallek М, Эрнст Т (март 1995 года). «Молекулярное клонирование паксиллина человека, белка фокальной адгезии, фосфорилированного P210BCR / ABL». J. Biol. Chem . 270 (10): 5039–47. DOI : 10.1074 / jbc.270.10.5039 . PMID 7534286 .
^ Skorski Т, Р Kanakaraj, Nieborowska-Skorska М, Ратайчак М.З., Вэнь СК, Зоны G, Гевиртец А.М., Perussia В, Calabretta В (июль 1995 года). «Активность фосфатидилинозитол-3 киназы регулируется BCR / ABL и необходима для роста филадельфийских хромосомно-позитивных клеток». Кровь . 86 (2): 726–36. PMID 7606002 .
^ Liedtke M, Пандей P, Kumar S, Kharbanda S, Kufe D (октябрь 1998). «Регулирование Bcr-Abl-индуцированной активности киназы SAP и трансформация протеинтирозинфосфатазой SHPTP1». Онкоген . 17 (15): 1889–92. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202117 . PMID 9788431 .
↑ Park AR, Oh D, Lim SH, Choi J, Moon J, Yu DY, Park SG, Heisterkamp N, Kim E, Myung PK, Lee JR (2012). «Регулирование ветвления дендритов белком, активирующим ГТФазу BCR Rac1, субстратом PTPRT». J. Cell Sci . 125 (Pt 19): 4518–31. DOI : 10,1242 / jcs.105502 . PMID 22767509 .
Перейти ↑ Takeda N, Shibuya M, Maru Y (январь 1999 г.). «Онкобелок BCR-ABL потенциально взаимодействует с белком группы B xeroderma pigmentosum» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 96 (1): 203–7. DOI : 10.1073 / pnas.96.1.203 . PMC 15117 . PMID 9874796 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Ван Л., Сил Дж., Вудкок Б. Э., Кларк Р. Э. (2002). «e19a2-положительный хронический миелоидный лейкоз с транскриптами с делецией e16 экзона BCR». Лейкоз . 16 (8): 1562–3. DOI : 10.1038 / sj.leu.2402600 . PMID 12145699 .

Внешние ссылки [ править ]

BCR + белок, + человек по медицинским предметным рубрикам Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
Расположение генома человека BCR и страница сведений о гене BCR в браузере генома UCSC .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P11274 (белок кластерной области Human Breakpoint) в PDBe-KB .

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR015123

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000186716 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000009681 - Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] Дубаш, Ади Д .; Koetsier, Jennifer L .; Amargo, Evangeline V .; Najor, Nicole A .; Хармон, Роберт М .; Грин, Кэтлин Дж. (2013-08-19). «GEF Bcr активирует передачу сигналов RhoA / MAL, чтобы способствовать дифференцировке кератиноцитов через десмоглеин-1» . Журнал клеточной биологии . 202 (4): 653–666. DOI : 10,1083 / jcb.201304133 . ISSN 0021-9525 . PMC 3747303 . PMID 23940119 .

[entrez-6] "Entrez Gene: область кластера точки останова" .

[7] "Entrez Gene: область кластера точки останова BCR" .

[pmid11780146-8] Чжао X, Гаффари S, Лодиш H, Малашкевич В.Н., Ким PS (февраль 2002). «Структура домена олигомеризации онкобелка Bcr-Abl». Nat. Struct. Биол . 9 (2): 117–20. DOI : 10.1038 / nsb747 . PMID 11780146 .

[pmid8112292-9] Пуиль Л., Лю Дж., Гиш Дж., Мбамалу Дж., Боутелл Д., Пеликчи П. Г., Арлингхаус Р., Поусон Т. (февраль 1994 г.). «Онкопротеины Bcr-Abl связываются непосредственно с активаторами пути передачи сигналов Ras» . EMBO J . 13 (4): 764–73. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06319.x . PMC 394874 . PMID 8112292 .

[pmid12543778-10] Ling X, Ма G, вс T, Liu J, Arlinghaus РБ (январь 2003). «Взаимодействие Bcr и Abl: онкогенная активация c-Abl путем секвестрации Bcr». Cancer Res . 63 (2): 298–303. PMID 12543778 .

[pmid1712671-11] Пендергаст AM, Muller AJ, Хавлик MH, Мара Y, Витте ПО (июль 1991). «Последовательности BCR, необходимые для трансформации онкогеном BCR-ABL, связываются с регуляторным доменом SH2 ABL нефосфотирозин-зависимым образом». Cell . 66 (1): 161–71. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (91) 90148-R . PMID 1712671 .

[pmid8757502-12] Hallek М, Danhauser-Ридл S, R Herbst, Warmuth М, Винклер А, Колб HJ, Друкер В, Гриффин JD, Эммерих В, Ульрих А (июль 1996 года). «Взаимодействие рецепторной тирозинкиназы p145c-kit с киназой p210bcr / abl в миелоидных клетках». Br. J. Haematol . 94 (1): 5–16. DOI : 10.1046 / j.1365-2141.1996.6102053.x . PMID 8757502 .

[pmid9747873-13] Бай Р. Я., Ян Т., Шрем С., Мюнцерт Г., Вайднер К. М., Ван Дж. Ю., Дуйстер Дж. (август 1998 г.). «SH2-содержащий адаптерный белок GRB10 взаимодействует с BCR-ABL». Онкоген . 17 (8): 941–8. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202024 . PMID 9747873 .

[pmid15143164-14] Million RP, Harakawa N, Roumiantsev S, Varticovski L, Van Etten RA (июнь 2004 г.). «Сайт прямого связывания Grb2 способствует трансформации и лейкемогенезу с помощью тирозинкиназы Tel-Abl (ETV6-Abl)» . Мол. Клетка. Биол . 24 (11): 4685–95. DOI : 10.1128 / MCB.24.11.4685-4695.2004 . PMC 416425 . PMID 15143164 .

[pmid8978305-15] Хини С, Колибаба К, Бхат А, Т ОДА, Оно S, S Фаннинг, Друкер BJ (январь 1997). «Прямое связывание CRKL с BCR-ABL не требуется для трансформации BCR-ABL». Кровь . 89 (1): 297–306. DOI : 10.1182 / blood.V89.1.297 . PMID 8978305 .

[pmid10194128-16] Колибаба К.С., Бхат А, Хини С, Т ОДА, Друкер BJ (март 1999 г.). «Связывание CRKL с BCR-ABL и трансформация BCR-ABL». Лейк. Лимфома . 33 (1-2): 119-26. DOI : 10.3109 / 10428199909093732 . PMID 10194128 .

[pmid10706130-17] Lionberger JM, Smithgall TE (февраль 2000). «Протеин-тирозинкиназа c-Fes подавляет цитокин-независимый рост клеток миелоидной лейкемии, индуцированный Bcr-Abl». Cancer Res . 60 (4): 1097–103. PMID 10706130 .

[pmid7529874-18] Мару Й, Петерс К.Л., Афар Д.Е., Сибуя М., Витте О.Н., Смитгалл Т.Э. (февраль 1995 г.). «Фосфорилирование тирозина BCR протеин-тирозинкиназами FPS / FES индуцирует ассоциацию BCR с GRB-2 / SOS» . Мол. Клетка. Биол . 15 (2): 835–42. DOI : 10,1128 / MCB.15.2.835 . PMC 231961 . PMID 7529874 .

[pmid10887132-19] Million Р.П., Ван Etten РА (июль 2000). «Сайт связывания Grb2 необходим для индукции тирозинкиназы Bcr / Abl у мышей хронического миелолейкозного заболевания». Кровь . 96 (2): 664–70. DOI : 10.1182 / blood.V96.2.664 . PMID 10887132 .

[pmid9178913-20] М Г, Д Лу, В У, Лю Дж, Arlinghaus РБ (май 1997 г.). «Bcr, фосфорилированный по тирозину 177, связывает Grb2». Онкоген . 14 (19): 2367–72. DOI : 10.1038 / sj.onc.1201053 . PMID 9178913 .

[pmid12592324-21] Stanglmaier M, Warmuth M, Kleinlein I, Reis S, M Hallek (февраль 2003). «Взаимодействие тирозинкиназы Bcr-Abl с киназой Src Hck опосредуется множеством связывающих доменов». Лейкоз . 17 (2): 283–9. DOI : 10.1038 / sj.leu.2402778 . PMID 12592324 .

[pmid10849448-22] Lionberger JM, Вильсон MB, Smithgall TE (июнь 2000). «Трансформация миелоидных лейкозных клеток к цитокиновой независимости с помощью Bcr-Abl подавляется дефектными по киназе Hck». J. Biol. Chem . 275 (24): 18581–5. DOI : 10.1074 / jbc.C000126200 . PMID 10849448 .

[pmid12808105-23] Радзивилл G, Эрдман RA, Margelisch U, Moelling K (июль 2003). «Киназа Bcr подавляет передачу сигналов Ras путем фосфорилирования AF-6 и связывания с его доменом PDZ» . Мол. Клетка. Биол . 23 (13): 4663–72. DOI : 10.1128 / MCB.23.13.4663-4672.2003 . PMC 164848 . PMID 12808105 .

[pmid8641358-24] Salgia R, Sattler M, Pisick E, Li JL, Griffin JD (февраль 1996 г.). «p210BCR / ABL индуцирует образование комплексов, содержащих белки фокальной адгезии и продукт протоонкогена p120c-Cbl». Exp. Гематол . 24 (2): 310–3. PMID 8641358 .

[pmid7534286-25] Salgia R, Ли ДЛ, Ло SH, Brunkhorst В, Канзас Г.С., Sobhany Е.С., вс Y, Pisick Е, Hallek М, Эрнст Т (март 1995 года). «Молекулярное клонирование паксиллина человека, белка фокальной адгезии, фосфорилированного P210BCR / ABL». J. Biol. Chem . 270 (10): 5039–47. DOI : 10.1074 / jbc.270.10.5039 . PMID 7534286 .

[pmid7606002-26] Skorski Т, Р Kanakaraj, Nieborowska-Skorska М, Ратайчак М.З., Вэнь СК, Зоны G, Гевиртец А.М., Perussia В, Calabretta В (июль 1995 года). «Активность фосфатидилинозитол-3 киназы регулируется BCR / ABL и необходима для роста филадельфийских хромосомно-позитивных клеток». Кровь . 86 (2): 726–36. PMID 7606002 .

[pmid9788431-27] Liedtke M, Пандей P, Kumar S, Kharbanda S, Kufe D (октябрь 1998). «Регулирование Bcr-Abl-индуцированной активности киназы SAP и трансформация протеинтирозинфосфатазой SHPTP1». Онкоген . 17 (15): 1889–92. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202117 . PMID 9788431 .

[pmid22767509-28] Park AR, Oh D, Lim SH, Choi J, Moon J, Yu DY, Park SG, Heisterkamp N, Kim E, Myung PK, Lee JR (2012). «Регулирование ветвления дендритов белком, активирующим ГТФазу BCR Rac1, субстратом PTPRT». J. Cell Sci . 125 (Pt 19): 4518–31. DOI : 10,1242 / jcs.105502 . PMID 22767509 .

[pmid9874796-29] Перейти ↑ Takeda N, Shibuya M, Maru Y (январь 1999 г.). «Онкобелок BCR-ABL потенциально взаимодействует с белком группы B xeroderma pigmentosum» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 96 (1): 203–7. DOI : 10.1073 / pnas.96.1.203 . PMC 15117 . PMID 9874796 .

[1]