• процесс апоптоза нейронов • позитивная регуляция гомоолигомеризации белков • позитивная регуляция проницаемости митохондриальной внешней мембраны, участвующая в пути апоптотической передачи сигналов • внешний апоптотический сигнальный путь • передача сигнала в ответ на повреждение ДНК • регуляция олигомеризации протеина • установление локализации протеина на мембране • протеин нацеливание на митохондрии • регуляция проницаемости митохондриальной мембраны, участвующая в апоптотическом процессе • регуляция перехода G1 / S митотического клеточного цикла • положительная регуляция встраивания белка в митохондриальную мембрану, участвующую в сигнальном пути апоптоза • регуляция пролиферации клеток • апоптотические изменения митохондрий • позитивная регуляция олигомеризации протеина • позитивная регуляция апоптотического процесса • позитивная регуляция высвобождения цитохрома с из митохондрий • позитивная регуляция внешнего апоптоза сигнальный путь • гомоолигомеризация белков • активация активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе • проницаемость внешней мембраны митохондрий • Внешний путь передачи сигналов апоптоза через рецепторы домена смерти • процесс апоптоза гепатоцитов • высвобождение цитохрома с из митохондрий • процесс апоптоза • регуляция процесса апоптоза • позитивная регуляция потенциала митохондриальной мембраны • транспорт электронов, связанный с синтезом АТФ • негативная регуляция внутреннего пути передачи сигналов апоптоза ответ на повреждение ДНК • позитивная регуляция апоптотического процесса фибробластов • позитивная регуляция апоптотического сигнального пути • негативная регуляция апоптотического процесса • положительная регуляция внутреннего апоптотического сигнального пути
человеческий проапоптотический белок, два раза в день
Идентификаторы
Символ
ДЕЛАТЬ СТАВКУ
Pfam
PF06393
ИнтерПро
IPR010479
SCOP2
1ddb / SCOPe / SUPFAM
TCDB
1.A.21
OPM суперсемейство
40
Белок OPM
2 мин. 5 мес.
Доступные белковые структуры:
Pfam
структуры / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
краткое изложение структуры
BH3 взаимодействующих-домен гибели агонист или БИД , ген является про- апоптического членом Bcl-2 семейства белков. [5] Bcl-2 членов семьи разделяют одну или более из четырех характеристических доменов по гомологии , имеющих право на Bcl-2 , гомологии (BH) домены (названный BH1, Bh2, BH3 и Bh4), и может образовывать гетеро- или гомодимеры. Белки Bcl-2 действуют как анти- или проапоптотические регуляторы, которые участвуют в широком спектре клеточной активности.
СОДЕРЖАНИЕ
1 Взаимодействие
2 Спайность
3 См. Также
4 ссылки
5 Внешние ссылки
Взаимодействия [ править ]
BID представляет собой проапоптотический белок Bcl-2, содержащий только домен BH3. В ответ на апоптотическую передачу сигналов BID взаимодействует с другим белком семейства Bcl-2 , Bax , что приводит к встраиванию Bax в мембраны органелл , прежде всего во внешнюю мембрану митохондрий . Считается, что Bax взаимодействует с митохондриальным потенциал-зависимым анионным каналом VDAC и вызывает его открытие . С другой стороны, все больше данных свидетельствует о том, что активированные Bax и / или Bak образуют олигомерные поры, MAC во внешней мембране. Это приводит к высвобождению цитохрома с и других проапоптотических факторов (таких как SMAC / DIABLO) [6]из митохондрий, что часто называют проницаемостью внешней мембраны митохондрий, что приводит к активации каспаз . Это определяет BID как прямой активатор Bax, роль, общую для некоторых проапоптотических белков Bcl-2, содержащих только домен BH3.
Белки против апоптоза Bcl-2, включая сам Bcl-2, могут связывать BID и ингибировать способность BID активировать Bax. В результате антиапоптотические белки Bcl-2 могут ингибировать апоптоз за счет связывания BID, что приводит к снижению активации Bax.
Экспрессия BID регулируется супрессором опухоли p53 , и было показано, что BID участвует в p53-опосредованном апоптозе. [7] Белок p53 представляет собой фактор транскрипции, который при активации как часть реакции клетки на стресс регулирует многие последующие гены-мишени, включая BID . Однако р53 также играет независимую от транскрипции роль в апоптозе. В частности, p53 взаимодействует с Bax , способствуя активации Bax и встраиванию Bax в митохондриальную мембрану.
Было показано, что агонист смерти взаимодействующего домена BH3 взаимодействует с:
ATR / ATRIP, [8]
BCL2 , [9] [10]
CASP2 , [11] [12]
CASP8 , [11] [13]
MCL1 , [9] [14] и
RPA . [15]
Расщепление [ править ]
Расщепление Bid каспазой-8 (как поверхность) (как лента) (визуализация Kosi Gramatikoff )
Несколько отчетов продемонстрировали, что каспаза- 8 и ее субстрат BID часто активируются в ответ на определенные апоптотические стимулы независимым от рецептора смерти образом. N-гидрокси-L-аргинин (NOHA), стабильный промежуточный продукт, образующийся при превращении L-аргинина в оксид азота, активирует каспазу-8. [16] Активация каспазы-8 и последующее расщепление BID участвуют в апоптозе, опосредованном цитохромом . [17] Было показано, что активация каспазы-9, опосредованная 1-метил-4-фенил-1,2,3,6-тетрагидропиридином (МРТР) посредством высвобождения цитохрома-с, приводит к активации каспазы-8 и расщеплению Bid. [18] Аспирин и куркумин (диферулоилметан) также активируют каспазу-8, чтобы расщеплять и перемещать Bid, вызывая конформационные изменения и транслокацию Bax и высвобождение цитохрома-c . [19] [20]
См. Также [ править ]
Апоптоз
Апоптосома
Bcl-2
Bcl-2-ассоциированный X-белок (BAX)
Каспасы
Цитохром с
Noxa
Митохондрия
Модулятор апоптоза с повышенной регуляцией p53 (PUMA)
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000015475 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000004446 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ван К, Инь XM, Чао DT, Milliman CL, Korsmeyer SJ (1996). «BID: новый агонист смерти, содержащий только домен BH3» . Genes Dev . 10 (22): 2859–69. DOI : 10,1101 / gad.10.22.2859 . PMID 8918887 .
^ Вайнберг, Роберт А. (2007). Биология рака . Нью-Йорк: Тейлор и Фрэнсис. п. 341. ISBN. 978-0-8153-4076-8.
↑ Sax JK, Fei P, Murphy ME, Bernhard E, Korsmeyer SJ, El-Deiry WS (2002). «Регулирование BID с помощью p53 способствует химиочувствительности». Nat. Cell Biol . 4 (11): 842–9. DOI : 10.1038 / ncb866 . PMID 12402042 . S2CID 2206946 .
^ Лю У, Bertram СС, Ши Q, Zinkel СС (2011). «Proapoptotic Bid опосредует направленную на Atr реакцию повреждения ДНК на репликативный стресс» . Смерть клетки отличается . 18 (5): 841–52. DOI : 10.1038 / cdd.2010.151 . PMC 3074003 . PMID 21113148 .
^ a b Чен Л., Уиллис С. Н., Вей А., Смит Б. Дж., Флетчер Д. И., Хайндс М. Г., Колман П. М., Дэй CL, Адамс Дж. М., Хуанг, округ Колумбия (2005). «Дифференциальное нацеливание белков Bcl-2 для выживания с помощью их лигандов, содержащих только BH3, обеспечивает комплементарную апоптотическую функцию». Мол. Cell . 17 (3): 393–403. DOI : 10.1016 / j.molcel.2004.12.030 . PMID 15694340 .
^ Реальный PJ, Као Y, Ван R, Nikolovska-Coleska Z, Санс-Ортис Дж, Ван S, Фернандес-Luna ДЛ (2004). «Клетки рака молочной железы могут избегать селективного уничтожения, опосредованного апоптозом, с помощью нового низкомолекулярного ингибитора Bcl-2» . Cancer Res . 64 (21): 7947–53. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-04-0945 . PMID 15520201 .
^ Б Го Y, Srinivasula С.М., Druilhe А, Fernandes-Alnemri T, Alnemri ES (2002). «Каспаза-2 вызывает апоптоз, высвобождая проапоптотические белки из митохондрий» . J. Biol. Chem . 277 (16): 13430–7. DOI : 10.1074 / jbc.M108029200 . PMID 11832478 .
^ Paroni G, Henderson C, C Schneider, Brancolini C (2001). «Апоптоз, индуцированный каспазой-2, зависит от каспазы-9, но для его обработки во время гибели клеток, зависимой от УФ-излучения или фактора некроза опухоли, требуется каспаза-3» . J. Biol. Chem . 276 (24): 21907–15. DOI : 10.1074 / jbc.M011565200 . PMID 11399776 .
^ Gajate C, Мольинедо F (2005). «Цитоскелет-опосредованный рецептор смерти и концентрация лиганда в липидных рафтах формируют кластеры, способствующие апоптозу при химиотерапии рака» . J. Biol. Chem . 280 (12): 11641–7. DOI : 10.1074 / jbc.M411781200 . PMID 15659383 .
^ Вэн С, Li Y, D Сю, Ши Y, Тан Н (2005). «Специфическое расщепление Mcl-1 каспазой-3 в апоптозе, индуцированном лигандом, индуцирующим апоптоз (TRAIL), в Т-клетках лейкемии Jurkat» . J. Biol. Chem . 280 (11): 10491–500. DOI : 10.1074 / jbc.M412819200 . PMID 15637055 .
^ Лю У, Vaithiyalingam S, Ши Q, Chazin WJ, Zinkel СС (2011). «BID связывается с белком репликации А и стимулирует функцию ATR после репликативного стресса» . Мол. Клетка. Биол . 31 (21): 4298–309. DOI : 10.1128 / MCB.05737-11 . PMC 3209332 . PMID 21859891 .
^ Singh R, S Pervin, Чоудхури G (2002). «Опосредованное каспазой-8 расщепление BID и высвобождение митохондриального цитохрома с во время апоптоза, вызванного номега-гидрокси-L-аргинином, в клетках MDA-MB-468. Антагонистические эффекты L-орнитина» . J. Biol. Chem . 277 (40): 37630–6. DOI : 10.1074 / jbc.M203648200 . PMID 12145284 .
Перейти ↑ Tang D, Lahti JM, Kidd VJ (2000). «Активация каспазы-8 и расщепление бид вносят вклад в клеточное выполнение MCF7 каспазо-3-зависимым образом во время опосредованного стауроспорином апоптоза» . J. Biol. Chem . 275 (13): 9303–7. DOI : 10.1074 / jbc.275.13.9303 . PMID 10734071 .
^ Viswanath В, У У, Boonplueang R, S Чен, Стивенсон Ф., Yantiri Р, Ян л, Бил М. Ф., Андерсен JK (2001). «Активация каспазы-9 приводит к активации каспазы-8 и расщеплению бид при болезни Паркинсона, вызванной 1-метил-4-фенил-1,2,3,6-тетрагидропиридином» . J. Neurosci . 21 (24): 9519–28. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.21-24-09519.2001 . PMC 6763046 . PMID 11739563 .
^ Гу Q, Ван JD, Ся ХХ, Лин MC, Хэ Х, Цзоу Б, Ту SP, Ян Y, Лю XG, Лам СК, Вонг ВМ, Чан АО, Юэнь MF, Кунг ХФ, Вонг BC (2005). «Активация путей каспазы-8 / Bid и Bax в индуцированном аспирином апоптозе при раке желудка» . Канцерогенез . 26 (3): 541–6. DOI : 10.1093 / carcin / bgh345 . PMID 15579484 .
^ Анто RJ, Mukhopadhyay A, Деннинг K, Аггарваль BB (2002). «Куркумин (диферулоилметан) индуцирует апоптоз за счет активации каспазы-8, расщепления BID и высвобождения цитохрома c: его подавление эктопической экспрессией Bcl-2 и Bcl-xl» . Канцерогенез . 23 (1): 143–50. DOI : 10.1093 / carcin / 23.1.143 . PMID 11756235 .
Внешние ссылки [ править ]
Человек BID место генома и BID ген подробно страницу в браузере УСК генома .
