• процесс апоптоза нейронов • регуляция аэробного дыхания • фрагментация митохондрий, участвующая в процессе апоптоза • позитивная регуляция деления митохондрий • ответ на гипоксию • позитивная регуляция аутофагии • регуляция организации митохондрий • реакция на гипероксию • позитивная регуляция процесса апоптоза клеток сердечной мышцы • гибель клеток • негативная регуляция апоптотического процесса • позитивная регуляция запрограммированной гибели клеток • негативная регуляция гибели клеток • транспорт токсинов • отрицательная регуляция мембранного потенциала • метаболический процесс активных форм кислорода • внутренний путь апоптотического сигнала • позитивная регуляция макроаутофагии • позитивная регуляция разборки белкового комплекса • клеточный ответ на механический стимул • клеточный ответ на ион кобальта • регуляция проницаемости митохондриальной мембраны • митофагия • защитный ответ на вирус • внутренний апоптотический сигнальный путь в ответ на гипоксию • дифференцировка бурых жировых клеток • позитивная регуляция апоптотического процесса • положительная регуляция высвобождения цитохрома с из митохондрий • негативная регуляция метаболического процесса активных форм кислорода • вирусный процесс GO: 0022415 • негативная регуляция митохондриального слияния • гранзим-опосредованный апоптотический сигнальный путь • проницаемость внешней мембраны митохондрий • катаболический процесс митохондриального белка • аутофагическая клетка смерть • клеточный ответа на перекись водорода • апоптический процесс • сердечного апоптического процесс мышечных клеток • негативная регуляция митохондриального мембранного потенциала • положительная регуляция некротической гибели клеток • развитие коры головного мозга • дифференцировка олигодендроцитов • позитивная регуляция концентрации ионов кальция в митохондриях • клеточный ответ на гипоксию • негативная регуляция проницаемости митохондриальной мембраны, вовлеченная в процесс апоптоза • позитивная регуляция аутофагии митохондрий • реакция на бактерии
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
664
12176
Ансамбль
ENSG00000176171
ENSMUSG00000078566
UniProt
Q12983
O55003
RefSeq (мРНК)
NM_004052
NM_009760
RefSeq (белок)
NP_004043
NP_033890
Расположение (UCSC)
Chr 10: 131.97 - 131.98 Мб
Chr 7: 138,89 - 138,91 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
BCL2 / аденовирус Е 19 кД белки-взаимодействующий белок 3 представляет собой белка , который у человека кодируется BNIP3 геном . [5]
BNIP3 является членом семейства апоптотических белков Bcl-2 . Он может вызывать гибель клеток, а также способствовать их выживанию. Как и многие белки семейства Bcl-2, BNIP3 модулирует состояние проницаемости внешней митохондриальной мембраны, образуя гомо- и гетеро-олигомеры внутри мембраны. [6] Повышающая регуляция приводит к снижению митохондриального потенциала, увеличению количества активных форм кислорода, набуханию и делению митохондрий и увеличению митохондриального обмена посредством аутофагии. [7] Сходство последовательностей с членами семейства Bcl-2 не обнаружено. Человек и другие животные ( Drosophila , Caenorhabditis ), а также низшие эукариоты ( Dictyostelium ,Trypanosoma , Cryptosporidium , Paramecium ) кодируют несколько паралогов BNIP3, включая человеческий NIP3L, который индуцирует апоптоз, взаимодействуя с вирусными и клеточными антиапоптозными белками.
СОДЕРЖАНИЕ
1 Структура
2 Функция
2.1 Транспортная реакция
2.2 Аутофагия
2.3 Аутофагическая гибель клеток
2.4 Формирование памяти NK-клеток
3 Активность митохондриальной мембраны
3.1 Интеграция
3.2 Активация
4 взаимодействия
5 ссылки
6 Дальнейшее чтение
7 Внешние ссылки
Структура [ править ]
Правосторонняя параллельная спирально-спиральная структура домена с водородной связью - узел His-Ser в середине мембраны, доступность узла для воды и непрерывный гидрофильный трек через мембрану предполагают, что домен может обеспечивать ионопроводящий путь через мембрану. Включение трансмембранного домена BNIP3 в искусственный липидный бислой приводило к увеличению pH-зависимой проводимости. Гибель клеток, подобная некрозу, индуцированная BNIP3, может быть связана с этой активностью. [8]
Функция [ править ]
BNIP3 взаимодействует с белком E1B 19 кДа, который отвечает за защиту индуцированной вирусом гибели клеток, а также с E1B 19 кДа-подобными последовательностями BCL2, также являющегося протектором апоптоза. Этот ген содержит домен BH3 и трансмембранный домен, которые связаны с проапоптотической функцией. Известно, что димерный митохондриальный белок, кодируемый этим геном, вызывает апоптоз даже в присутствии BCL2. [9] Изменение экспрессии BNIP3 у других членов семейства Bcl-2, измеренное с помощью кПЦР, отражает важные характеристики злокачественной трансформации и определяется как маркеры устойчивости к гибели клеток, ключевой признак рака. [10]
Транспортная реакция [ править ]
Реакция, катализируемая BNIP3:
малые молекулы (выход) ⇌ малые молекулы (вход)
Аутофагия [ править ]
Аутофагия важна для переработки клеточного содержимого и продления жизни клеток. Hanna et al. показывают, что BNIP3 и LC3 взаимодействуют, чтобы удалить эндоплазматический ретикулум и митохондрии. [11] Когда неактивный BNIP3 активируется на мембране митохондрий, они образуют гомодимеры, где LC3 может связываться с мотивом LC3-взаимодействующей области (LIR) на BNIP3 и облегчает образование аутофагосомы. [11] [12] Интересно, что при нарушении взаимодействия BNIP3 и LC3 исследователи обнаружили, что аутофагия уменьшилась, но не полностью исчезла. Это говорит о том, что BNIP3 - не единственный рецептор митохондрий и ER, способствующий аутофагии. [11]
Эта связь между аутофагией и BNIP3 широко поддерживается во многих исследованиях. В клетках злокачественной глиомы, обработанных церамидом и триоксидом мышьяка, повышенная экспрессия BNIP3 приводит к деполяризации митохондрий и аутофагии. [13] [14]
Аутофагическая гибель клеток [ править ]
Было показано, что повышенная экспрессия BNIP3 по-разному вызывает гибель клеток во многих клеточных линиях. BNIP3 может вызывать классический апоптоз через активацию цитохрома с и каспазы в некоторых клетках, в то время как в других клетки подверглись аутофагической гибели клеток, происходящей в отсутствие апаф-1, каспазы-1 или каспазы 3 и без высвобождения цитохрома с. [7] [15]
Однако до сих пор остается неясным, является ли смерть клетки результатом самой избыточной аутофагии или другого механизма. Гибель клеток в результате чрезмерной аутофагии была показана только экспериментально, а не на моделях млекопитающих in vivo . Кремер и Левин считают, что это название неправильное, потому что гибель клеток обычно происходит в результате аутофагии, а не аутофагии. [16]
Формирование памяти NK-клеток [ править ]
Обычно не известно, что врожденная иммунная система проявляет черты памяти, но новые исследования доказали обратное. В 2017 году О'Салливан и др. обнаружили, что BNIP3 и BNIP3L играют необходимую роль в стимулировании формирования памяти NK-клеток. [17] Экспрессия BNIP3 в NK-клетках снижается при вирусной инфекции, поскольку происходит пролиферация NK-клеток, но возвращается к исходному уровню к 14 дню и через фазу сокращения. [17] Используя мышей с нокаутом BNIP3, они обнаружили значительное уменьшение количества выживших NK-клеток, что позволяет предположить, что они важны для поддержания выживания NK-клеток памяти. [17]Кроме того, отслеживая количество и качество митохондрий, они обнаружили, что BNIP3 необходим для очистки дисфункциональных митохондрий с низким мембранным потенциалом и уменьшения накопления ROS, чтобы способствовать выживанию клеток. [17] BNIP3L также был протестирован, и было обнаружено, что он играет неизбыточную роль в выживаемости клеток. [17]
Активность митохондриальной мембраны [ править ]
Интеграция [ править ]
Различные стимулы, такие как снижение внутриклеточного pH, повышение концентрации кальция в цитозоле и другие токсические стимулы, могут вызывать интеграцию BNIP3 во внешнюю митохондриальную мембрану (OMM). [18] При интеграции его N-конец остается в цитоплазме, в то время как он остается прикрепленным к OMM через свой C-концевой трансмембранный домен (TMD). [19] TMD необходим для доставки BNIP3 в митохондрии, гомодимеризации и проапоптотической функции. [20] [21] [22] Его удаление приводит к неспособности вызвать аутофагию. [11] После интеграции в OMM, BNIP3 существует в виде неактивного мономера до тех пор, пока не будет активирован.
Активация [ править ]
После активации BNIP3 может образовывать гетеродимеры с BCL2 и BCL-XL и связываться с самим собой. [15] Было показано, что различные условия вызывают активацию и положительную регуляцию. Было показано, что гипоксия индуцирует усиление транскрипции BNIP3 через HIF1-зависимый путь р53-независимым образом в клетках HeLa, клетках скелетных мышц человека и кардиомиоцитах взрослых крыс. [23]
Используя фосфомиметики BNIP3 в клетках HEK 293, исследователи обнаружили, что фосфорилирование С-конца BNIP3 необходимо для предотвращения повреждения митохондрий и повышения выживаемости клеток, позволяя происходить значительному количеству аутофагии без индукции гибели клеток. [7] Такие факторы, как уровни цАМФ и цГМФ, доступность кальция и факторы роста, такие как IGF и EGF, могут влиять на активность этой киназы. [7]
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что BNIP3 взаимодействует с CD47 , [24] BCL2-подобным 1 [20] и Bcl-2 . [5] [20]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000176171 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000078566 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ a b Boyd JM, Malstrom S, Subramanian T, Venkatesh LK, Schaeper U, Elangovan B, et al. (Октябрь 1994 г.). «Белки аденовируса E1B 19 кДа и Bcl-2 взаимодействуют с общим набором клеточных белков». Cell . 79 (2): 341–51. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (94) 90202-X . PMID 7954800 . S2CID 38609845 .
^ Sassone J, Colciago C, Marchi P, Ascardi C, Alberti L, Di Pardo A и др. (Январь 2010 г.). «Мутантный Хантингтин индуцирует активацию 19-кДа взаимодействующего белка Bcl-2 / аденовируса E1B (BNip3)» . Смерть клетки и болезнь . 1 (1): e7. DOI : 10.1038 / cddis.2009.6 . PMC 3032515 . PMID 21364626 .
^ a b c d Лю К. Э., Фрейзер WA (2015-06-23). «Фосфорилирование C-конца BNIP3 ингибирует повреждение митохондрий и гибель клеток без блокирования аутофагии» . PLOS ONE . 10 (6): e0129667. Bibcode : 2015PLoSO..1029667L . DOI : 10.1371 / journal.pone.0129667 . PMC 4477977 . PMID 26102349 .
^ Бочаров Е.В., Пустовалова Ю.Е., Павлов К.В., Волынский П.Е., Гончарук М.В., Ермолюк Ю.С. и др. (Июнь 2007 г.). «Уникальная димерная структура трансмембранного домена BNip3 позволяет предположить, что проницаемость мембраны является триггером гибели клеток» . Журнал биологической химии . 282 (22): 16256–66. DOI : 10.1074 / jbc.M701745200 . PMID 17412696 .
^ Menyhart О, Harami-Папп Н, Sukumar S, R Шефер, Маньяни л, де Барриос O, Győrffy B (декабрь 2016). «Рекомендации по выбору функциональных тестов для оценки признаков рака» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры рака . 1866 (2): 300–319. DOI : 10.1016 / j.bbcan.2016.10.002 . PMID 27742530 .
^ а б в г Ханна Р.А., Куинсей М.Н., Орого А.М., Джанг К., Рикка С., Густафссон А.Б. (июнь 2012 г.). «Связанный с микротрубочками белок 1 легкой цепи 3 (LC3) взаимодействует с белком Bnip3 для избирательного удаления эндоплазматического ретикулума и митохондрий посредством аутофагии» . Журнал биологической химии . 287 (23): 19094–104. DOI : 10.1074 / jbc.M111.322933 . PMC 3365942 . PMID 22505714 .
^ Birgisdottir Ab, Lamark T, Йохансен T (август 2013). «Мотив LIR - решающий для избирательной аутофагии» . Журнал клеточной науки . 126 (Pt 15): 3237–47. DOI : 10,1242 / jcs.126128 . PMID 23908376 .
^ Клещик Т, Чжан л, Сяо л, Джермано И.М., Кондо Y, S Кондо (февраль 2005 г.). «Триоксид мышьяка вызывает гибель аутофагических клеток в злокачественных клетках глиомы за счет активации белка гибели митохондриальных клеток BNIP3» . Онкоген . 24 (6): 980–91. DOI : 10.1038 / sj.onc.1208095 . PMID 15592527 .
^ Дайдо S, клещик Т, Ямамото А, Такеучи Н, Кондо Y, S Кондо (июнь 2004 г.). «Основная роль фактора клеточной смерти BNIP3 в вызванной церамидом аутофагической гибели клеток злокачественной глиомы» . Исследования рака . 64 (12): 4286–93. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-03-3084 . PMID 15205343 .
^ a b Чжан Дж, Нэй ПА (июль 2009 г.). «Роль BNIP3 и NIX в гибели клеток, аутофагии и митофагии» . Смерть и дифференциация клеток . 16 (7): 939–46. DOI : 10.1038 / cdd.2009.16 . PMC 2768230 . PMID 19229244 .
^ Kroemer G, Levine B (декабрь 2008). «Аутофагическая гибель клеток: история неправильного названия» . Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 9 (12): 1004–10. DOI : 10.1038 / nrm2529 . PMC 2727358 . PMID 18971948 .
↑ a b c d e О'Салливан Т. Э., Джонсон Л. Р., Канг Х. Х., Сан JC (август 2015 г.). «BNIP3- и BNIP3L-опосредованная митофагия способствует генерации естественной памяти клеток-киллеров» . Иммунитет . 43 (2): 331–42. DOI : 10.1016 / j.immuni.2015.07.012 . PMC 5737626 . PMID 26253785 .
Перейти ↑ Graham RM, Thompson JW, Wei J, Bishopric NH, Webster KA (сентябрь 2007 г.). «Регулирование путей гибели Bnip3 кальцием, фосфорилированием и гипоксией-реоксигенацией». Антиоксиданты и редокс-сигналы . 9 (9): 1309–15. DOI : 10.1089 / ars.2007.1726 . PMID 17638546 .
^ Vande Velde C, Cizeau J, Dubik D, Alimonti J, Brown T, Israels S и др. (Август 2000 г.). «BNIP3 и генетический контроль некрозоподобной гибели клеток через поры перехода проницаемости митохондрий» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (15): 5454–68. DOI : 10.1128 / mcb.20.15.5454-5468.2000 . PMC 85997 . PMID 10891486 .
^ a b c Рэй Р., Чен Дж., Ванде Велде С., Цизо Дж., Парк Дж. Х., Рид Дж. К. и др. (Январь 2000 г.). «BNIP3 гетеродимеризуется с Bcl-2 / Bcl-X (L) и вызывает гибель клеток независимо от домена гомологии 3 (BH3) Bcl-2 как в митохондриальных, так и в немитохондриальных участках» . Журнал биологической химии . 275 (2): 1439–48. DOI : 10.1074 / jbc.275.2.1439 . PMID 10625696 .
^ Chen G, Ray R, Dubik D, Shi L, Cizeau J, Bleackley RC и др. (Декабрь 1997 г.). «E1B 19K / Bcl-2-связывающий белок Nip3 представляет собой димерный митохондриальный белок, который активирует апоптоз» . Журнал экспериментальной медицины . 186 (12): 1975–83. DOI : 10,1084 / jem.186.12.1975 . PMC 2199165 . PMID 9396766 .
^ Kubli Д.А., Quinsay М.Н., Huang C, Ли Y, Густафссон AB (ноябрь 2008). «Bnip3 функционирует как митохондриальный датчик окислительного стресса во время ишемии и реперфузии миокарда» . Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения . 295 (5): H2025-31. DOI : 10.1152 / ajpheart.00552.2008 . PMC 2614576 . PMID 18790835 .
^ Азад MB, Chen Y, Henson ES, Cizeau J, McMillan-Уорд E, Israels SJ, Gibson SB (февраль 2008). «Гипоксия вызывает гибель аутофагических клеток в компетентных к апоптозу клетках посредством механизма, включающего BNIP3» . Аутофагия . 4 (2): 195–204. DOI : 10,4161 / auto.5278 . PMC 3164855 . PMID 18059169 .
^ Л L, M Ticchioni, Рукетта-Jazdanian А.К., Samson M, Deckert M, Гринберг AH, Bernard A (июнь 2003). «CD47 и 19 кДа взаимодействующий белок-3 (BNIP3) при апоптозе Т-клеток» . Журнал биологической химии . 278 (26): 23915–21. DOI : 10.1074 / jbc.M301869200 . PMID 12690108 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Катаока Н, Оно М, Мода I, Шимура Й (сентябрь 1995 г.). «Идентификация факторов, которые взаимодействуют с NCBP, белком, связывающим ядерный колпачок 80 кДа» . Исследования нуклеиновых кислот . 23 (18): 3638–41. DOI : 10.1093 / NAR / 23.18.3638 . PMC 307259 . PMID 7478990 .
Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3 . PMID 9373149 .
Чен Дж., Рэй Р., Дубик Д., Ши Л., Цизо Дж., Блекли Р. К. и др. (Декабрь 1997 г.). «E1B 19K / Bcl-2-связывающий белок Nip3 представляет собой димерный митохондриальный белок, который активирует апоптоз» . Журнал экспериментальной медицины . 186 (12): 1975–83. DOI : 10,1084 / jem.186.12.1975 . PMC 2199165 . PMID 9396766 .
Ясуда М., Теодоракис П., Субраманиан Т., Чиннадурай Г. (май 1998 г.). «Аденовирус E1B-19K / BCL-2 взаимодействующий белок BNIP3 содержит домен BH3 и митохондриальную нацеленную последовательность» . Журнал биологической химии . 273 (20): 12415–21. DOI : 10.1074 / jbc.273.20.12415 . PMID 9575197 .
Чен Дж., Цизо Дж., Ванде Велде С., Парк Дж. Х., Бозек Дж., Болтон Дж. И др. (Январь 1999 г.). «Nix и Nip3 образуют подсемейство проапоптотических митохондриальных белков» . Журнал биологической химии . 274 (1): 7–10. DOI : 10.1074 / jbc.274.1.7 . PMID 9867803 .
Ясуда М., Хан Дж. В., Дионн Калифорния, Бойд Дж. М., Чиннадурай Дж. (Февраль 1999 г.). «BNIP3alpha: человеческий гомолог митохондриального проапоптотического белка BNIP3». Исследования рака . 59 (3): 533–7. PMID 9973195 .
Охи Н., Токунага А., Цунода Х., Накано К., Харагути К., Ода К. и др. (Апрель 1999 г.). «Новый аденовирусный E1B19K-связывающий белок B5 ингибирует апоптоз, индуцированный Nip3, путем образования гетеродимера через С-концевую гидрофобную область» . Смерть и дифференциация клеток . 6 (4): 314–25. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4400493 . PMID 10381623 .
Ray R, Chen G, Vande Velde C, Cizeau J, Park JH, Reed JC и др. (Январь 2000 г.). «BNIP3 гетеродимеризуется с Bcl-2 / Bcl-X (L) и вызывает гибель клеток независимо от домена гомологии 3 (BH3) Bcl-2 как в митохондриальных, так и в немитохондриальных участках» . Журнал биологической химии . 275 (2): 1439–48. DOI : 10.1074 / jbc.275.2.1439 . PMID 10625696 .
Ванде Велде С., Цизо Дж., Дубик Д., Алимонти Дж., Браун Т., Исраэлс С. и др. (Август 2000 г.). «BNIP3 и генетический контроль некрозоподобной гибели клеток через поры перехода проницаемости митохондрий» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (15): 5454–68. DOI : 10.1128 / MCB.20.15.5454-5468.2000 . PMC 85997 . PMID 10891486 .
Ли С.М., Ли М.Л., Цзе Ю.К., Люн С.К., Ли М.М., Цуй С.К. и др. (Сентябрь 2002 г.). «Paeoniae Radix, экстракт китайских трав, подавляет рост клеток гепатомы, вызывая апоптоз по независимому от p53 пути». Науки о жизни . 71 (19): 2267–77. DOI : 10.1016 / S0024-3205 (02) 01962-8 . PMID 12215374 .
Lamy L, Ticchioni M, Rouquette-Jazdanian AK, Samson M, Deckert M, Greenberg AH, Bernard A (июнь 2003 г.). «CD47 и 19 кДа взаимодействующий белок-3 (BNIP3) при апоптозе Т-клеток» . Журнал биологической химии . 278 (26): 23915–21. DOI : 10.1074 / jbc.M301869200 . PMID 12690108 .
Котари С., Сизо Дж., Макмиллан-Уорд Э., Исраэлс С.Дж., Бейлс М., Энс К. и др. (Июль 2003 г.). «BNIP3 играет роль в гипоксической гибели клеток эпителия человека, которая ингибируется факторами роста EGF и IGF» . Онкоген . 22 (30): 4734–44. DOI : 10.1038 / sj.onc.1206666 . PMID 12879018 .
Okami J, Simeone DM, Logsdon CD (август 2004 г.). «Подавление индуцируемого гипоксией белка гибели клеток BNIP3 при раке поджелудочной железы». Исследования рака . 64 (15): 5338–46. CiteSeerX 10.1.1.326.628 . DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-04-0089 . PMID 15289340 . S2CID 16163067 .
Гиатроманолаки А., Кукуракис М.И., Соутер Х.М., Сивридис Э., Гибсон С., Гаттер К.С., Харрис А.Л. (август 2004 г.). «Экспрессия BNIP3 связана с регулируемой гипоксией экспрессией белка и с плохим прогнозом немелкоклеточного рака легкого» . Клинические исследования рака . 10 (16): 5566–71. DOI : 10.1158 / 1078-0432.CCR-04-0076 . PMID 15328198 .
Шен XY, Zacal N, Singh G, Rainbow AJ (2005). «Изменения экспрессии митохондриальных и регулирующих апоптоз генов в устойчивых к фотодинамической терапии вариантах клеток карциномы толстой кишки HT29». Фотохимия и фотобиология . 81 (2): 306–13. DOI : 10,1562 / 2004-07-22-RA-242 . PMID 15560738 .
Внешние ссылки [ править ]
Человек BNIP3 место генома и BNIP3 ген подробно страницу в браузере УСК генома .
vтеPDB галерея
2j5d : СТРУКТУРА ЯМР ТРАНСМЕМБРАННОЙ ДОМЕНА BNIP3 В ЛИПИДНЫХ БИЦЕЛЛАХ
На момент редактирования в этой статье используется контент из «1.A.20 Семейство BCL2 / Adenovirus E1B-interacting Protein 3 (BNip3) Family» , которое лицензировано таким образом, чтобы разрешить повторное использование в соответствии с Непортированной лицензией Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0. , но не в рамках GFDL . Все соответствующие условия должны быть соблюдены.
