Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Бета-лактоглобулин
3blg.png
Ленточная структура субъединицы β-лактоглобулина ( PDB : 3BLG ). Выполнено с помощью Kinemage .
Идентификаторы
ОрганизмBos taurus
СимволBLG
UniProtP02754
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

β-лактоглобулина (BLG) является основной белок молочной сыворотки из коровы и овцы «с молоком (~ 3 г / л), а также присутствует во многих других видов млекопитающих; заметным исключением являются люди. Его структура, свойства и биологическая роль неоднократно пересматривались. [1] [2] [3] [4]

Функция [ править ]

В отличие от другого основного сывороточного протеина, α-лактальбумина , для β-лактоглобулина не было выявлено четкой функции, несмотря на то, что он является самой большой частью фракционного состава глобулярных белков, выделенных из сыворотки (β-лактоглобулин ≈ ⁠ ⁠65%, α-лактальбумин ≈⁠⁠ ⁠25%, сывороточный альбумин ≈⁠⁠ ⁠8%, прочие ≈⁠ ⁠2%). β-лактоглобулин - это белок липокалин , который может связывать многие гидрофобные молекулы, что указывает на их роль в их транспортировке. β-лактоглобулин также может связывать железо через сидерофоры [5] и, таким образом, может играть роль в борьбе с патогенами. Гомолог β-лактоглобулина отсутствует в грудном молоке человека. [6]

Структура [ править ]

Было идентифицировано несколько вариантов, основные из которых у коровы обозначены A и B. Из-за его обилия и простоты очистки он был подвергнут широкому спектру биофизических исследований. Его структура несколько раз определялась методами рентгеновской кристаллографии и ЯМР . [7] β-лактоглобулин представляет непосредственный интерес для пищевой промышленности, поскольку его свойства могут по-разному быть полезными или невыгодными для молочных продуктов и переработки. [8]

Бычий β-лактоглобулин представляет собой относительно небольшой белок , состоящий из 162 остатков , с массой 18,4 кДа . В физиологических условиях он является преимущественно димерным, но диссоциирует на мономер ниже pH 3, сохраняя свое естественное состояние, как определено с помощью ЯМР. [9] И наоборот, β-лактоглобулин также встречается в тетрамерных, [10] октамерных [11] и других мультимерных [12] формах агрегации в различных природных условиях.

Растворы β-лактоглобулина образуют гели в различных условиях, когда нативная структура достаточно дестабилизирована, чтобы позволить агрегацию. [13] При длительном нагревании при низком pH и низкой ионной силе образуется прозрачный «мелконитевый» гель, в котором молекулы белка собираются в длинные жесткие волокна.

β-Лактоглобулин - главный компонент молочной кожи , коагулирующий и денатурирующий при кипении молока. После денатурирования β-лактоглобулин образует тонкую гелеобразную пленку на поверхности молока.

Промежуточные продукты сворачивания для этого белка можно изучить с помощью световой спектроскопии и денатурирования. Такие эксперименты показывают необычный, но важный промежуточный продукт, состоящий исключительно из альфа-спиралей, несмотря на то, что нативная структура представляет собой бета-лист. Evolution, вероятно, выбрала спиральный промежуточный продукт, чтобы избежать агрегации в процессе складывания. [14]

Клиническое значение [ править ]

Поскольку молоко является известным аллергеном, [15] производителям необходимо доказать наличие или отсутствие β-лактоглобулина, чтобы гарантировать, что их маркировка соответствует требованиям Директивы ЕС. Лаборатории тестирования пищевых продуктов могут использовать методы твердофазного иммуноферментного анализа для выявления и количественного определения β-лактоглобулина в пищевых продуктах.

Лабораторная полимеризация β-лактоглобулина микробной трансглутаминазой снижает его аллергенность у детей и взрослых с IgE-опосредованной аллергией на коровье молоко. [16]

Функция [ править ]

Ссылки [ править ]

  1. Перейти ↑ Xiang L, Melton L, Leung KH (2019). «Взаимодействие β-лактоглобулина с малыми молекулами». В Varelis P, Melton L, Shahidi F (ред.). Энциклопедия пищевой химии . Vol. 2. Эльзевир. С. 560–565. DOI : 10.1016 / B978-0-08-100596-5.21488-1 . ISBN 9780128140451.
  2. Перейти ↑ Sawyer L (1992). «Бета-лактоглобулин». В Fox PF, McSweeney PL (ред.). Продвинутая химия молочных продуктов: 1. Белки . Прикладная наука Elsevier. С. 141–190. DOI : 10.1007 / 978-1-4419-8602-3_7 . ISBN 978-1-4419-8602-3.
  3. ^ Sawyer L, Kontopidis G (октябрь 2000). «Основной липокалин, бычий бета-лактоглобулин». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1482 (1–2): 136–48. DOI : 10.1016 / s0167-4838 (00) 00160-6 . PMID 11058756 . 
  4. ^ Kontopidis G, Холт C, L Sawyer (апрель 2004). «Приглашенный обзор: β-лактоглобулин: связывающие свойства, структура и функция» . Журнал молочной науки . 87 (4): 785–96. DOI : 10.3168 / jds.S0022-0302 (04) 73222-1 . PMID 15259212 . 
  5. ^ Roth-Walter F, Pacios LF, Gomez-Casado C, Hofstetter G, Roth GA, Singer J, et al. (2014-01-01). «Главный аллерген коровьего молока, Bos d 5, манипулирует Т-хелперами в зависимости от его нагрузки железом, связанным с сидерофором» . PLOS ONE . 9 (8): e104803. Bibcode : 2014PLoSO ... 9j4803R . DOI : 10.1371 / journal.pone.0104803 . PMC 4130594 . PMID 25117976 .  
  6. ^ Fiocchi A, Brozek J, Schünemann H, Bahna SL, von Berg A, Beyer K и др. (Апрель 2010 г.). «Рекомендации Всемирной организации по аллергии (WAO) по диагностике и обоснованию действий против аллергии на коровье молоко (DRACMA)» . Журнал Всемирной организации аллергии . 3 (4): 57–161. DOI : 10,1097 / WOX.0b013e3181defeb9 . PMC 3488907 . PMID 23268426 .  
  7. ^ PDB : 3BLG ; Qin BY, Bewley MC, Creamer LK, Baker HM, Baker EN, Jameson GB (октябрь 1998 г.). «Структурные основы перехода Танфорда бычьего бета-лактоглобулина». Биохимия . 37 (40): 14014–23. DOI : 10.1021 / bi981016t . PMID 9760236 . 
  8. Перейти ↑ Jost R (1993). «Функциональные характеристики молочных белков». Тенденции в пищевой науке и технологиях . 4 (9): 283–288. DOI : 10.1016 / 0924-2244 (93) 90071-H .
  9. ^ Uhrínová S, Smith MH, Jameson GB, Uhrín D, Sawyer L, Barlow PN (апрель 2000 г.). «Структурные изменения, сопровождающие рН-индуцированную диссоциацию димера бета-лактоглобулина». Биохимия . 39 (13): 3565–74. DOI : 10.1021 / bi992629o . PMID 10736155 . 
  10. ^ Тимашева С.Н., Townend R (1964). «Структура тетрамера β-лактоглобулина». Природа . 203 (4944): 517–519. Bibcode : 1964Natur.203..517T . DOI : 10.1038 / 203517a0 . S2CID 4190604 . 
  11. Перейти ↑ Gottschalk M, Nilsson H, Roos H, Halle B (ноябрь 2003 г.). «Самоассоциация белков в растворе: димер бета-лактоглобулина крупного рогатого скота и октамер» . Белковая наука . 12 (11): 2404–11. DOI : 10.1110 / ps.0305903 . PMC 2366967 . PMID 14573854 .  
  12. ^ Rizzuti B, Zappone B, De Santo MP, Guzzi R (январь 2010). «Нативный бета-лактоглобулин самособирается в гексагональную столбчатую фазу на твердой поверхности». Ленгмюра . 26 (2): 1090–5. DOI : 10.1021 / la902464f . PMID 19877696 . 
  13. ^ Бромли EH, Кребс MR, Дональд М. (2005). «Агрегация по шкале длины в бета-лактоглобулин». Фарадеевские дискуссии . 128 : 13–27. DOI : 10.1039 / b403014a . PMID 15658764 . 
  14. ^ Kuwajima K, Yamaya H, Sugai S (декабрь 1996). «Промежуточный продукт фазы взрыва в рефолдинге бета-лактоглобулина, изученный с помощью кругового дихроизма остановленного потока и абсорбционной спектроскопии». Журнал молекулярной биологии . 264 (4): 806–22. DOI : 10.1006 / jmbi.1996.0678 . PMID 8980687 . 
  15. ^ перечислено в Приложении IIIa Директивы 2000/13 / EC
  16. ^ Оливье CE, Лима Р.П., Пинто Д.Г., Сантос Р.А., Силва Г.К., Лорена С.Л. и др. (Октябрь 2012 г.). «В поисках стратегии индукции толерантности к аллергии на коровье молоко: значительное снижение аллергенности бета-лактоглобулинов посредством полимеризации трансглутаминазы / цистеина» . Клиники . 67 (10): 1171–9. DOI : 10.6061 / клиники / 2012 (10) 09 . PMC 3460020 . PMID 23070344 .