Бета - спираль представляет собой тандемный повтор белок структуру , образованное объединение параллельных бета - цепи в спиральной конфигурации с или два [1] или три [2] лицами. Бета-спираль - это тип соленоидного белкового домена . Структура стабилизируется межцепочечными водородными связями , белок-белковыми взаимодействиями , а иногда и связанными ионами металлов . Идентифицированы как левые, так и правые бета-спирали. Двухцепочечные бета-спирали также являются очень частой особенностью белков и обычно синонимичны складкам в виде желе .
Первая бета-спираль наблюдалась в ферменте пектатлиазе , который содержит спираль из семи витков , длина которой достигает 34 Å (3,4 нм ). Р22 фага хвост спайк белок, компонент P22 бактериофага , имеет 13 витков , а в собранном гомо тримера составляет 200 Å (20 нм) в длину. Его внутренняя часть плотно упакована без центральной поры и содержит как гидрофобные остатки, так и заряженные остатки, нейтрализованные солевыми мостиками .
И пектатлиаза, и белок хвостовой спинки P22 содержат правые спирали; левосторонние версии наблюдались в таких ферментах , как UDP-N-ацетилглюкозаминацилтрансфераза и карбоангидраза архей . [3] Другие белки, содержащие бета-спирали, включают белки- антифризы жука Tenebrio molitor (правосторонний) [4] и елового почкозубого червя Choristoneura fumiferana (левосторонний) [5], где треонины на β -спирали связываются с поверхностью кристаллов льда и препятствуют их росту.
Бета-спирали могут эффективно связываться друг с другом, либо лицом к лицу (сопрягая грани своих треугольных призм), либо встык (образуя водородные связи). Следовательно, β-спирали можно использовать в качестве «меток», чтобы побудить другие белки к ассоциации, подобно сегментам спиральной спирали .
Было показано, что члены семейства пентапептидных повторов обладают четырехугольной структурой бета-спирали. [6]
Рекомендации
- ^ "База данных CATH - складки и гомологичные суперсемейства в бета-2-соленоидной архитектуре" . База данных CATH .
- ^ «База данных CATH - складки и гомологичные суперсемейства в бета-3-соленоидной архитектуре» . База данных CATH . Архивировано из оригинального 26 июля 2011 года.
- ^ Кискер К., Шинделин Х., Альбер Б. Е., Ферри Дж. Г., Рис, округ Колумбия (май 1996 г.). «Левая бета-спираль, обнаруженная кристаллической структурой карбоангидразы из архей Methanosarcina thermophila» . EMBO J . 15 (10): 2323–30. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00588.x . PMC 450161 . PMID 8665839 .
- ^ Лиу Ю.К., Тосиль А., Дэвис П.Л., Цзя З. (июль 2000 г.). «Мимикрия структуры льда поверхностными гидроксилами и водой антифриза бета-спирали». Природа . 406 (6793): 322–4. Bibcode : 2000Natur.406..322L . DOI : 10.1038 / 35018604 . PMID 10917536 . S2CID 4385352 .
- ^ Лейнала Е.К., Дэвис П.Л., Цзя З. (май 2002 г.). «Кристаллическая структура бета-спирального белка антифриза указывает на общую модель связывания льда». Структура . 10 (5): 619–27. DOI : 10.1016 / s0969-2126 (02) 00745-1 . PMID 12015145 .
- ^ Vetting MW, Hegde SS, Fajardo JE и др. (Январь 2006 г.). «Пентапептидные повторяющиеся белки» . Биохимия . 45 (1): 1–10. DOI : 10.1021 / bi052130w . PMC 2566302 . PMID 16388575 .
- Бранден С., Туз Дж. (1999). Введение в структуру белка 2-е изд. Издательство Гарленд: Нью-Йорк, штат Нью-Йорк. С. 84–6.
- Дикер И.Б. и Ситхарам С. (1992) "Что известно о структуре и функциях белка FirA Escherichia coli ?" Мол. Microbiol. , 6 , 817-823.
- Raetz CRH и Родерик С.Л. (1995) "Левосторонняя параллельная β-спираль в структуре UDP- N- ацетилглюкозаминацилтрансферазы", Science , 270 , 997-1000. (Левша)
- Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R и Reinemer P. (1994) "Кристаллическая структура белка P22 tailspike: встречно-гребенчатые субъединицы в термостабильном тримере", Science , 265 , 383-386. (Правша)
- Vaara M. (1992) «Восемь бактериальных белков, включая UDP-N-ацетилглюкозаминацилтрансферазу (LpxA) и три других трансферазы Escherichia coli, состоят из темы периодичности с шестью остатками», FEMS Microbiol. Lett , 97 , 249-254.
- Yoder MD, Keen NT и Jurnak F. (1993) "Мотив нового домена: структура пектатлиазы C, секретируемого фактора вирулентности растений", Science , 260 , 1503-1507. (Правша)
Внешние ссылки
- Семейство правых β-спиралей SCOP
- Семейство левых β-спиралей SCOP
- Семейство белков β-спирали CATH