Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Разветвленная цепь аминокислоты ( ВСАА ) представляет собой аминокислоту , имеющая алифатическую боковую цепь с ветвью (центральный углеродом атом , связанный с тремя или более атомов углерода). Среди протеиногенных аминокислот есть три BCAA: лейцин , изолейцин и валин . [1] К непротеиногенным BCAA относятся 2-аминоизомасляная кислота .

Схема химической структуры лейцина
Лейцин
Схема химической структуры изолейцина
Изолейцин
Диаграмма химической структуры валина
Валин

Три протеиногенных BCAA входят в число девяти незаменимых аминокислот для человека, составляя 35% незаменимых аминокислот в мышечных белках и 40% предварительно сформированных аминокислот, необходимых для млекопитающих. [2] Синтез BCAA происходит во всех местах растений, в пластидах клетки, что определяется наличием мРНК, которые кодируют ферменты метаболического пути. [3]

BCAA выполняют несколько метаболических и физиологических ролей. Метаболически BCAA способствуют синтезу и обмену белка, сигнальным путям и метаболизму глюкозы. [4] [5] Окисление BCAA может увеличить окисление жирных кислот и играть роль в ожирении. С физиологической точки зрения, BCAA берут на себя роль в иммунной системе и функции мозга. BCAA эффективно расщепляются ферментами дегидрогеназы и декарбоксилазы, экспрессируемыми иммунными клетками, и необходимы для роста и пролиферации лимфоцитов и активности цитотоксических Т-лимфоцитов. [4] Наконец, BCAA используют один и тот же транспортный белок в мозг с ароматическими аминокислотами (Trp, Tyr и Phe). Попадая в мозг, BCAA могут играть роль в синтезе белка, синтезе нейромедиаторов и выработке энергии. [4]

Требования [ править ]

Совет по пищевым продуктам и питанию (FNB) Института медицины США установил рекомендуемые диетические нормы (RDA) для незаменимых аминокислот в 2002 году. Для лейцина, для взрослых от 19 лет и старше, 42 мг / кг массы тела / день; для изолейцина 19 мг / кг массы тела / сутки; для валина 24 мг / кг массы тела / сут. [6] Для человека весом 70 кг (154 фунта) это составляет 2,9, 1,3 и 1,7 г в день. Рационы, которые соответствуют или превышают рекомендованные суточные нормы общего белка (0,8 г / кг / день; 56 граммов для человека весом 70 кг), соответствуют или превышают рекомендованные суточные нормы для аминокислот с разветвленной цепью.

Исследование [ править ]

В некоторых случаях печеночной энцефалопатии использовались диетические BCAA . [7] Они могут облегчить симптомы печеночной энцефалофатии, но нет доказательств того, что они улучшают показатели смертности, питания или общего качества жизни, поскольку необходимы дальнейшие исследования. [8]

Некоторые исследования предполагают возможную связь между высокой заболеваемостью боковым амиотрофическим склерозом (БАС) среди профессиональных игроков в американский футбол и итальянских футболистов и некоторыми спортивными добавками, включая BCAA. [9] В исследованиях на мышах было показано, что BCAA вызывают повышенную возбудимость клеток, подобную той, которая обычно наблюдается у пациентов с БАС. Предлагаемый основной механизм заключается в том, что повышенная возбудимость клеток приводит к увеличению поглощения кальция клеткой и, таким образом, вызывает гибель клеток, особенно нейрональных клеток, которые обладают особенно низкой буферной способностью к кальцию. [9]Тем не менее, любая связь между BCAA и ALS еще предстоит полностью установить. В то время как BCAA могут вызывать гипервозбудимость, аналогичную той, которая наблюдается у мышей с ALS, текущие исследования не показывают, действительно ли диета, обогащенная BCAA, принимаемая в течение длительного периода, действительно вызывает симптомы, подобные ALS. [9]

Уровни BCAA в крови повышены у людей с ожирением и инсулинорезистентностью, а также у мышей и крыс, моделирующих диабет, вызванный диетой, что предполагает возможность того, что BCAA вносят вклад в патогенез ожирения и диабета. [10] [11] Диеты с ограничением BCAA улучшают толерантность к глюкозе и способствуют похуданию у мышей с нормальным весом [12], восстанавливают чувствительность к инсулину и нормальную массу тела у тучных мышей [13] и способствуют чувствительности к инсулину у тучных крыс. [14]

У мух ограничение пищевых BCAA увеличивает продолжительность жизни [15], в то время как ограничение BCAA у мышей увеличивает продолжительность жизни самцов и снижает их хрупкость, но не увеличивает продолжительность жизни самок. [16] У мышей пищевые добавки, содержащие только BCAA, сокращают продолжительность жизни и способствуют ожирению. [17] Однако потребление BCAA-обогащенных незаменимых аминокислот увеличивает продолжительность жизни мышей. [18]

Синтез [ править ]

Пять ферментов играют важную роль в параллельных путях синтеза изолейцина, валина и лейцина: треониндегидрогеназа, ацетогидроксикислотсинтаза, кетокислотредуктоизомераза, дигидроксикислотдегигрогеназа и аминотрансфераза . [3]Треониндегидрогеназа катализирует дезаминирование и дегидратацию треонина до 2-кетобутирата и аммиака. Изолейцин образует петлю отрицательной обратной связи с треониндегидрогеназой. Синтаза ацетогидроксикислот является первым ферментом параллельного пути, осуществляющим реакцию конденсации на обеих стадиях - конденсация пирувата в ацетоацетат в валиновом пути и конденсация пирувата и 2-кетобутирата с образованием ацетогидроксибтилрата в изолейциновом пути. Следующая кетокислотредуктисомераза восстанавливает ацетогидроксикислоты из предыдущего этапа с образованием дигидроксикислот как валинового, так и изолейцинового путей. Дегидрогеназа дигидроксикислот превращает дигидроксикислоты на следующем этапе. Заключительный этап параллельного пути осуществляется аминотрансферазой, которая дает конечные продукты валин и изолейцин. [3]Еще четыре фермента - изопропилмалатсинтаза, изопропилмалат-изомераза, изопропилмалатдегидрогеназа и аминотрансфераза - необходимы для образования лейцина из 2-оксолсовалерата. [3]

Деградация [ править ]

Разложение лейцина , изолейцина и валина . Метионин путь деградации также изображено.

В разложении аминокислот с разветвленной цепью участвует комплекс дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью (BCKDH). Дефицит этого комплекса приводит к накоплению аминокислот с разветвленной цепью ( лейцина , изолейцина и валина ) и их токсичных побочных продуктов в крови и моче, в результате чего состояние называется болезнью мочи кленового сиропа .

Комплекс BCKDH превращает аминокислоты с разветвленной цепью в производные ацил-КоА , которые после последующих реакций превращаются либо в ацетил-КоА, либо в сукцинил-КоА, которые входят в цикл лимонной кислоты . [19]

Участвующие ферменты представляют собой аминотрансферазу с разветвленной цепью и 3-метил-2-оксобутаноатдегидрогеназу .

Сигнализация клеток [ править ]

В то время как большинство аминокислот окисляется в печени, BCAA в основном окисляются в скелетных мышцах и других периферических тканях. [4] Эффекты введения BCAA на рост мышц в диафрагме крысы были протестированы и пришли к выводу, что не только смесь BCAA по отдельности оказывает такое же влияние на рост, как и полная смесь аминокислот, но и смесь аминокислот со всеми, кроме BCAA не влияют на рост мышц диафрагмы крысы. [20] Прием только изолейцина или валина не оказал никакого эффекта на рост мышц, хотя введение одного лейцина оказалось почти таким же эффективным, как и полная смесь BCAA. Лейцин косвенно активирует киназу p70 S6, а также стимулирует сборку комплекса eIF4F., которые необходимы для связывания мРНК при инициации трансляции. [20] Киназа P70 S6 является частью пути передачи сигналов комплекса рапамицина (mTOR) млекопитающих , и было показано, что она способствует адаптивной гипертрофии и восстановлению мышц крысы. [21] Инфузия протеина в состоянии покоя стимулирует синтез протеина через 30 минут после начала инфузии, и синтез протеина остается повышенным еще в течение 90 минут. [22] Инфузия лейцина в состоянии покоя вызывает шестичасовой стимулирующий эффект и увеличивает синтез белка за счет фосфорилирования киназы p70 S6 в скелетных мышцах. [22]После упражнений с отягощениями без введения BCAA сеанс упражнений с отягощениями не влияет на фосфорилирование mTOR и даже вызывает снижение фосфорилирования Akt. Обнаружено некоторое фосфорилирование киназы p70 S6. Когда BCAA вводили после тренировки, достаточное фосфорилирование киназы p70 S6 и S6 указывало на активацию сигнального каскада. [22]

Роль при сахарном диабете 2 типа [ править ]

Помимо передачи сигналов клетками, путь mTOR также играет роль в росте бета-клеток, ведущем к секреции инсулина . [23] Высокий уровень глюкозы в крови запускает процесс сигнального пути mTOR, в котором лейцин играет косвенную роль. [21] [24] Комбинация глюкозы, лейцина и других активаторов заставляет mTOR запускать передачу сигналов для пролиферации бета-клеток и секреции инсулина. Более высокие концентрации лейцина вызывают гиперактивность в пути mTOR, а киназа S6 активируется, что приводит к ингибированию субстрата рецептора инсулина посредством фосфорилирования серина. [23] [24]В клетке повышенная активность комплекса mTOR вызывает в конечном итоге неспособность бета-клеток высвобождать инсулин, а ингибирующий эффект киназы S6 приводит к инсулинорезистентности в клетках, что способствует развитию диабета 2 типа . [23]

Метформин способен активировать киназу AMP, которая фосфорилирует белки, участвующие в пути mTOR, а также приводит к прогрессированию комплекса mTOR из неактивного состояния в активное состояние. [23] Предполагается, что метформин действует как конкурентный ингибитор аминокислоты лейцина в пути mTOR.

Влияние добавок BCAA на упражнения [ править ]

BCAA оказывают инсулиноподобное действие на глюкозу , вызывая снижение уровня глюкозы. BCAA, которые потребляются перед тренировкой, могут окисляться скелетными мышцами и использоваться в качестве энергии во время тренировки, снижая потребность печени в повышении уровня гликогенолиза . Во время анаэробных упражнений молекулы пирувата, образующиеся в результате метаболизма глюкозы, превращаются в молочную кислоту , накопление которой может привести к метаболическому ацидозу с уровнем pH всего 6,4. [25]Высокий уровень молочной кислоты вызывает остановку метаболизма глюкозы, чтобы снизить дальнейшее снижение pH. Было показано, что добавление BCAA снижает уровень молочной кислоты в мышцах, позволяя метаболизму глюкозы продолжаться. [26] Это приводит к снижению скорости гликогенолиза в печени и, как следствие, снижению уровня глюкозы в плазме. Однако исследования, проведенные в отношении долгосрочного воздействия BCAA на уровень глюкозы, показали, что постоянный прием BCAA не оказывает заметного влияния на уровень глюкозы в крови вне упражнений. [26]

Недавние исследования также показали, что BCAA снижают уровень циркулирующих свободных жирных кислот (FFA) в крови. [26] СЖК конкурируют за сайты связывания альбумина с триптофаном , и когда уровни СЖК в крови снижаются, уровни свободного триптофана также снижаются, поскольку большее количество связывается альбумином. Во время упражнений уровень свободного триптофана, поступающего в мозг, увеличивается, вызывая повышение уровня 5-гидрокситриптамина (5-HT), который способствует ощущению усталости. За счет снижения уровня свободных жирных кислот в крови BCAA могут помочь снизить уровень свободного триптофана, поступающего в мозг, и помочь уменьшить ощущение усталости в результате физической нагрузки. [27]

Также обнаружено, что BCAA снижают повышение уровня аммиака в сыворотке крови во время физических упражнений. Это достигается за счет увеличения количества аммиака, используемого в синтезе глутамина , что предотвращает чрезмерное накопление аммиака в крови. [26] Повышенный уровень аммиака в головном мозге приводит к снижению уровня ГАМК и глутамата , вызывая утомление центральной нервной системы . Повышенный уровень аммиака в мышечной ткани также увеличивает активность фосфофруктокиназы (PFK), что приводит к увеличению молочной кислоты, которая является основным фактором мышечной усталости. [28]

Кроме того, было показано, что добавка BCAA снижает уровень креатинкиназы в мышечных клетках после тренировки. Креатинкиназа является индикатором повреждения мышц и отвечает за перенос фосфатной группы от АТФ для создания молекулы фосфокреатина . [29] Было показано, что добавление BCAA снижает уровень креатинкиназы, что приводит к более высокому уровню внутриклеточного АТФ и уменьшению чувства усталости. [30] См. Также ДОМС .

См. Также [ править ]

  • Комплекс дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью
  • Заболевание мочи кленовым сиропом

Ссылки [ править ]

  1. ^ Сауэрс С. "Праймер по аминокислотам с разветвленной цепью" (PDF) . Хантингтонский колледж медицинских наук . Проверено 22 марта 2011 года .
  2. ^ Шимомура Y, Мураками T, Накаи N, M Nagasaki, Harris RA (июнь 2004). «Упражнения способствуют катаболизму BCAA: влияние добавок BCAA на скелетные мышцы во время упражнений» . Журнал питания . 134 (6 доп.): 1583S – 1587S. DOI : 10.1093 / JN / 134.6.1583S . PMID 15173434 . 
  3. ^ a b c d Сингх Б.К., Шенер Д.Л. (июль 1995 г.). «Биосинтез аминокислот с разветвленной цепью: от пробирки до поля» . Растительная клетка . 7 (7): 935–944. DOI : 10.1105 / tpc.7.7.935 . PMC 160890 . PMID 12242394 .  
  4. ^ а б в г Monirujjaman M (2014). «Метаболическая и физиологическая роль аминокислот с разветвленной цепью» . Достижения молекулярной биологии . 2014 : 1–6. DOI : 10.1155 / 2014/364976 .
  5. ^ Babchia N, Calipel A, Mouriaux F, Faussat AM, Mascarelli F (январь 2010). «Пути передачи сигналов PI3K / Akt и mTOR / P70S6K в клетках увеальной меланомы человека: взаимодействие с B-Raf / ERK» . Исследовательская офтальмология и визуализация . 51 (1): 421–9. DOI : 10.1167 / iovs.09-3974 . PMID 19661225 . 
  6. ^ Институт медицины (2002). «Белок и аминокислоты» . Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот с пищей . Вашингтон, округ Колумбия: The National Academies Press. С. 589–768.
  7. ^ Chadalavada R, Sappati Biyyani RS, Maxwell J, K Маллен (июнь 2010). «Питание при печеночной энцефалопатии». Питание в клинической практике . 25 (3): 257–64. DOI : 10.1177 / 0884533610368712 . PMID 20581319 . 
  8. ^ Глууд, Lise Lotte; Dam, Gitte; Лес, Иньиго; Марчезини, Джулио; Борре, Метте; Аагаард, Нильс Кристиан; Вилструп, Хендрик (18 мая 2017 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью для людей с печеночной энцефалопатией» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 5 : CD001939. DOI : 10.1002 / 14651858.cd001939.pub4 . ISSN 1465-1858 . PMC 6481897 . PMID 28518283 .   
  9. ^ a b c Мануэль М., Хекман CJ (март 2011 г.). «Сильнее не всегда лучше: может ли пищевая добавка для бодибилдинга привести к БАС?» . Экспериментальная неврология . 228 (1): 5–8. DOI : 10.1016 / j.expneurol.2010.12.007 . PMC 3049458 . PMID 21167830 .  
  10. ^ Линч CJ, Адамс SH (декабрь 2014 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью в метаболической передаче сигналов и резистентности к инсулину» . Обзоры природы. Эндокринология . 10 (12): 723–36. DOI : 10.1038 / nrendo.2014.171 . PMC 4424797 . PMID 25287287 .  
  11. ^ Newgard СВ, Ап J, Бэйн JR, Muehlbauer МДж, Стивенс РД, Лянь НЧ, Хагг А.М., Шах SH, Arlotto М, Slentz СА, Рочон Дж, Гэллап Д, Ilkayeva О, Уэннер БР, Йенси WS, Eisenson Н, Musante G, Сурвит Р.С., Миллингтон Д.С., Батлер М.Д., Светкей Л.П. (апрель 2009 г.). «Метаболическая характеристика, связанная с аминокислотами с разветвленной цепью, которая отличает людей с ожирением и худощавыми и способствует развитию инсулинорезистентности» . Клеточный метаболизм . 9 (4): 311–26. DOI : 10.1016 / j.cmet.2009.02.002 . PMC 3640280 . PMID 19356713 .  
  12. ^ Фонтана л, Каммингз Н.Е., Арриола Apelo С.И., Нейман JC, Kasza я, Шмидт Б. А., Cava Е, Spelta Ж, Tosti В, Сайед Ф., Цуг Е.Л., Веронезе N, Коттрелл SE, Фенске RJ, Bertozzi В, Brar HK, Пьетка Т., Буллок А.Д., Фигеншау Р.С., Андриоле Г.Л., Мерринс М.Дж., Александр С.М., Кимпл М.Э., Ламминг Д.В. (июль 2016 г.). «Уменьшение потребления аминокислот с разветвленной цепью улучшает метаболическое здоровье» . Отчеты по ячейкам . 16 (2): 520–530. DOI : 10.1016 / j.celrep.2016.05.092 . PMC 4947548 . PMID 27346343 .  
  13. ^ Cummings NE, Williams EM, Kasza I, Konon EN, Schaid MD, Schmidt BA, Poudel C, Sherman DS, Yu D, Arriola Apelo SI, Cottrell SE, Geiger G, Barnes ME, Wisinski JA, Fenske RJ, Matkowskyj KA, Kimple ME, Александр CM, Merrins MJ, Lamming DW (декабрь 2017 г.). «Восстановление метаболического здоровья за счет уменьшения потребления аминокислот с разветвленной цепью» . Журнал физиологии . 596 (4): 623–645. DOI : 10,1113 / JP275075 . PMC 5813603 . PMID 29266268 .  
  14. ↑ White PJ, Lapworth AL, An J, Wang L, McGarrah RW, Stevens RD, Ilkayeva O, George T, Muehlbauer MJ, Bain JR, Trimmer JK, Brosnan MJ, Rolph TP, Newgard CB (июль 2016 г.). «Ограничение аминокислот с разветвленной цепью у крыс Zucker-fatty улучшает чувствительность мышц к инсулину за счет повышения эффективности окисления жирных кислот и экспорта ацил-глицина» . Молекулярный метаболизм . 5 (7): 538–51. DOI : 10.1016 / j.molmet.2016.04.006 . PMC 4921791 . PMID 27408778 .  
  15. ^ Юричич, Паула; Грёнке, Себастьян; Куропатка, Линда (1 января 2020 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью имеют эффекты, эквивалентные другим незаменимым аминокислотам, на продолжительность жизни и признаки старения у дрозофилы» . Журналы геронтологии. Серия A, Биологические и медицинские науки . 75 (1): 24–31. DOI : 10,1093 / герона / glz080 . ISSN 1758-535X . PMC 6909895 . PMID 30891588 .   
  16. ^ Ричардсон, Николь Э .; Конон, Элизабет Н .; Schuster, Haley S .; Митчелл, Алексис Т .; Бойл, Колин; Роджерс, Эллисон С.; Финке, Меган; Haider, Lexington R .; Ю, Дэян; Флорес, Виктория; Пак, Хайди Х. (январь 2021 г.). «Пожизненное ограничение употребления в пищу аминокислот с разветвленной цепью имеет определенные преимущества для пола в отношении слабости и продолжительности жизни мышей» . Природа старения . 1 (1): 73–86. DOI : 10.1038 / s43587-020-00006-2 . ISSN 2662-8465 . 
  17. ^ Солон-Биет, Саманта М .; Cogger, Victoria C .; Пульпитель, Тамара; Валь, Девин; Кларк, Ксимони; Бэгли, Елена; Gregoriou, Gabrielle C .; Старший, Алистер М .; Ван, Цяо-Пин; Брэндон, Аманда Э .; Перкс, Рут (май 2019 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью косвенно влияют на здоровье и продолжительность жизни через аминокислотный баланс и контроль аппетита» . Метаболизм природы . 1 (5): 532–545. DOI : 10.1038 / s42255-019-0059-2 . ISSN 2522-5812 . PMC 6814438 . PMID 31656947 .   
  18. ^ Д'Антона, Джузеппе; Рагни, Маурицио; Кардил, Анналиса; Тедеско, Лаура; Доссена, Марта; Бруттини, Флавия; Калиаро, Франческа; Корсетти, Джованни; Боттинелли, Роберто; Carruba, Michele O .; Валерио, Алессандра (6 октября 2010 г.). «Добавка аминокислот с разветвленной цепью способствует выживанию и поддерживает биогенез митохондрий сердечных и скелетных мышц у мышей среднего возраста» . Клеточный метаболизм . 12 (4): 362–372. DOI : 10.1016 / j.cmet.2010.08.016 . ISSN 1932-7420 . PMID 20889128 .  
  19. ^ Sears DD, Hsiao G, Hsiao A, Yu JG, Courtney CH, Ofrecio JM, Chapman J, Subramaniam S (ноябрь 2009 г.). «Механизмы инсулинорезистентности человека и тиазолидиндион-опосредованная сенсибилизация к инсулину» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (44): 18745–50. Bibcode : 2009PNAS..10618745S . DOI : 10.1073 / pnas.0903032106 . PMC 2763882 . PMID 19841271 .  
  20. ^ a b Kimball SR, Джефферсон LS (январь 2006 г.). «Сигнальные пути и молекулярные механизмы, посредством которых аминокислоты с разветвленной цепью опосредуют трансляционный контроль синтеза белка» . Журнал питания . 136 (1 приложение): 227S – 31S. DOI : 10.1093 / JN / 136.1.227S . PMID 16365087 . 
  21. ^ a b Bodine SC, Stitt TN, Gonzalez M, Kline WO, Stover GL, Bauerlein R, Zlotchenko E, Scrimgeour A, Lawrence JC, Glass DJ, Yancopoulos GD (ноябрь 2001 г.). «Путь Akt / mTOR является важным регулятором гипертрофии скелетных мышц и может предотвратить атрофию мышц in vivo». Природа клеточной биологии . 3 (11): 1014–9. DOI : 10.1038 / ncb1101-1014 . PMID 11715023 . S2CID 16284975 .  
  22. ^ a b c Blomstrand E, Eliasson J, Karlsson HK, Köhnke R (январь 2006 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью активируют ключевые ферменты в синтезе белка после физических упражнений» . Журнал питания . 136 (1 приложение): 269S – 73S. DOI : 10.1093 / JN / 136.1.269S . PMID 16365096 . 
  23. ^ a b c d Мельник BC (март 2012 г.). «Сигнализация лейцина в патогенезе диабета 2 типа и ожирения» . Всемирный журнал диабета . 3 (3): 38–53. DOI : 10.4239 / WJD.v3.i3.38 . PMC 3310004 . PMID 22442749 .  
  24. ^ a b Balcazar Morales N, Aguilar de Plata C (июль 2012 г.). «Роль пути AKT / mTORC1 в пролиферации β-клеток поджелудочной железы» . Колумбия Медика . 43 (3): 235–43. DOI : 10,25100 / cm.v43i3.783 . PMC 4001958 . PMID 24893199 .  
  25. ^ Салин, Кент (1986). «Мышечная усталость и накопление молочной кислоты». Acta Physiologica Scandinavica Supplementum . 556 : 83–91. PMID 3471061 . 
  26. ^ a b c d Hormoznejad, Razie; Заре Джавид, Ахмад; Мансури, Анахита (август 2019 г.). «Название записи: Влияние добавок BCAA на центральную утомляемость, субстрат энергетического метаболизма и повреждение мышц при выполнении упражнений: систематический обзор с метаанализом». Спортивные науки для здоровья . 15 (2): 265–279. DOI : 10.1007 / s11332-019-00542-4 . S2CID 78093727 . 
  27. ^ Уотсон, Филипп; Shirreffs, Susan M .; Моэн, Рональд Дж. (Декабрь 2004 г.). «Влияние острого приема добавок с аминокислотами с разветвленной цепью на длительную физическую нагрузку в теплой среде». Европейский журнал прикладной физиологии . 93 (3): 306–314. DOI : 10.1007 / s00421-004-1206-2 . PMID 15349784 . S2CID 20597074 .  
  28. ^ Mutch, BJC; Банистер, EW (1983). «Метаболизм аммиака при упражнениях и усталости: обзор». Медицина и наука в спорте и физических упражнениях . 15 (1983): 41–50. DOI : 10.1249 / 00005768-198315010-00009 . PMID 6341752 . 
  29. ^ Maughan, RJ; Глисон, М (2010). Биохимические основы спортивных результатов (2-е изд.). Издательство Оксфордского университета. С. 81–82. ISBN 978-0-19-920828-9. Проверено 6 декабря 2019 .
  30. ^ Мохаммад Хоссейн, Рахими; Шаб-Бидар, Сакине; Моллахоссейни, Мехди; Джафарян, Курош (октябрь 2017 г.). «Добавление аминокислот с разветвленной цепью и повреждение мышц, вызванное физической нагрузкой, при восстановлении после упражнений: метаанализ рандомизированных клинических испытаний». Питание . 42 : 30–36. DOI : 10.1016 / j.nut.2017.05.005 . PMID 28870476 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • Разветвленная цепь + аминокислоты + кислоты в медицинских предметных рубриках Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • Путь деградации аминокислот с разветвленной цепью
  • Синтетический путь в дрожжах (WikiPathways)