Протеиногенные аминокислоты - это аминокислоты , которые биосинтетически включаются в белки во время трансляции . Слово «протеиногенный» означает «создающий белок». На протяжении всей известной жизни существует 22 генетически кодируемых (протеиногенных) аминокислоты, 20 - в стандартном генетическом коде и еще 2, которые могут быть включены с помощью специальных механизмов трансляции. [1]
Напротив, непротеиногенные аминокислоты - это аминокислоты, которые либо не включены в белки (такие как ГАМК , L- ДОФА или трийодтиронин ), неправильно включены вместо генетически кодируемой аминокислоты или не продуцируются напрямую и изолированно стандартными клеточными машины (например, гидроксипролин ). Последнее часто является результатом посттрансляционной модификации белков. Некоторые непротеиногенные аминокислоты включены в нерибосомные пептиды, которые синтезируются нерибосомными пептидными синтетазами.
Как эукариоты, так и прокариоты могут включать селеноцистеин в свои белки через нуклеотидную последовательность, известную как элемент SECIS , который направляет клетку на перевод соседнего кодона UGA как селеноцистеина (UGA обычно является стоп-кодоном ). У некоторых метаногенных прокариот кодон UAG (обычно стоп-кодон) также может транслироваться в пирролизин . [2]
У эукариот есть только 21 протеиногенная аминокислота, 20 из них стандартного генетического кода, плюс селеноцистеин . Люди могут синтезировать 12 из них друг от друга или из других молекул промежуточного метаболизма. Остальные девять необходимо употреблять (обычно в виде их белковых производных), поэтому они называются незаменимыми аминокислотами . Незаменимыми аминокислотами являются гистидин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , фенилаланин , треонин , триптофан и валин (т.е. H, I, L, K, M, F, T, W, V). [3]
Было обнаружено, что протеиногенные аминокислоты относятся к набору аминокислот, которые могут распознаваться системами аутоаминоацилирования рибозимов . [4] Таким образом, непротеиногенные аминокислоты были бы исключены из-за случайного эволюционного успеха нуклеотидных форм жизни. Были предложены и другие причины, объясняющие, почему некоторые специфические непротеиногенные аминокислоты обычно не включаются в белки; например, орнитин и гомосерин циклизуются против основы пептида и фрагментируют белок с относительно коротким периодом полураспада , в то время как другие являются токсичными, потому что они могут быть ошибочно включены в белки, такие как аналог аргинина канаванин.
Структуры [ править ]
Ниже показаны структуры и сокращения 21 аминокислоты, которые непосредственно кодируются для синтеза белка генетическим кодом эукариот. Приведенные ниже структуры являются стандартными химическими структурами, а не типичными формами цвиттериона, которые существуют в водных растворах.
L- аланин
(Ala / A)L- аргинин
(Arg / R)L- аспарагин
(Asn / N)L- аспарагиновая кислота
(Asp / D)L- цистеин
(Cys / C)L- глютаминовая кислота
(Glu / E)L- глютамин
(Gln / Q)Глицин
(Gly / G)L- гистидин
(His / H)L- Изолейцин
(Ile / I)L- лейцин
(лей / л)L- лизин
(Lys / K)L- метионин
(Met / M)L- фенилаланин
(Phe / F)L -Пролайн
(Pro / P)L- Серин
(Ser / S)L- треонин
(Thr / T)L- триптофан
(Trp / W)L- тирозин
(Tyr / Y)L- Valine
(Val / V)
IUPAC / IUBMB теперь также рекомендует стандартные сокращения для следующих двух аминокислот:
L- селеноцистеин
(сек / ед)L- пирролизин
(Pyl / O)
Химические свойства [ править ]
Ниже приводится таблица, в которой перечислены однобуквенные символы, трехбуквенные символы и химические свойства боковых цепей стандартных аминокислот. Перечисленные массы основаны на средневзвешенных значениях элементарных изотопов при их естественном содержании . Образование пептидной связи приводит к удалению молекулы воды . Следовательно, масса белка равна массе аминокислот, из которых состоит белок, минус 18,01524 Да на пептидную связь.
Общие химические свойства [ править ]
| Аминокислота | короткий | Аббревиатура | Средн. масса ( Да ) | число Пи | pK 1 (α-COOH) | рК 2 (α- + NH 3 ) |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Аланин | А | Ала | 89,09404 | 6.01 | 2.35 | 9,87 |
| Цистеин | C | Cys | 121.15404 | 5,05 | 1,92 | 10,70 |
| Аспарагиновая кислота | D | Жерех | 133,10384 | 2,85 | 1,99 | 9,90 |
| Глютаминовая кислота | E | Glu | 147.13074 | 3,15 | 2.10 | 9,47 |
| Фенилаланин | F | Phe | 165,19184 | 5,49 | 2,20 | 9.31 |
| Глицин | грамм | Gly | 75.06714 | 6.06 | 2.35 | 9,78 |
| Гистидин | ЧАС | Его | 155,15634 | 7,60 | 1,80 | 9,33 |
| Изолейцин | я | Иль | 131,17464 | 6,05 | 2.32 | 9,76 |
| Лизин | K | Lys | 146.18934 | 9,60 | 2,16 | 9.06 |
| Лейцин | L | Лея | 131,17464 | 6.01 | 2.33 | 9,74 |
| Метионин | M | Встретились | 149.20784 | 5,74 | 2,13 | 9,28 |
| Аспарагин | N | Asn | 132.11904 | 5,41 | 2,14 | 8,72 |
| Пирролизин | О | Пыл | 255,31 | ? | ? | ? |
| Пролин | п | Pro | 115,13194 | 6.30 | 1,95 | 10,64 |
| Глутамин | Q | Gln | 146.14594 | 5,65 | 2,17 | 9,13 |
| Аргинин | р | Arg | 174.20274 | 10,76 | 1,82 | 8,99 |
| Серин | S | Сер | 105,09344 | 5,68 | 2,19 | 9.21 |
| Треонин | Т | Thr | 119.12034 | 5,60 | 2,09 | 9.10 |
| Селеноцистеин | U | Сек | 168,053 | 5,47 | 1,91 | 10 |
| Валин | V | Вал | 117.14784 | 6.00 | 2.39 | 9,74 |
| Триптофан | W | Trp | 204.22844 | 5,89 | 2,46 | 9,41 |
| Тирозин | Y | Тюр | 181.19124 | 5,64 | 2,20 | 9.21 |
Свойства боковой цепи [ править ]
| Аминокислота | короткий | Аббревиатура | Боковая цепь | Гидра фобия | pKa § | Полярный | pH | Маленький | Крошечный | Ароматический или алифатический | объем Ван-дер-Ваальса (Å 3 ) |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Аланин | А | Ала | -CH 3 |  | - |  | - | | | Алифатический | 67 |
| Цистеин | C | Cys | -CH 2 SH | | 8,55 | | кислый | | | - | 86 |
| Аспарагиновая кислота | D | Жерех | -CH 2 COOH | | 3,67 | | кислый | | | - | 91 |
| Глютаминовая кислота | E | Glu | -CH 2 CH 2 COOH | | 4,25 | | кислый | | | - | 109 |
| Фенилаланин | F | Phe | -CH 2 C 6 H 5 | | - | | - | | | Ароматный | 135 |
| Глицин | грамм | Gly | -ЧАС | | - | | - | | | - | 48 |
| Гистидин | ЧАС | Его | -CH 2 - C 3 H 3 N 2 | | 6.54 | | слабый основной | | | Ароматный | 118 |
| Изолейцин | я | Иль | -СН (СН 3 ) СН 2 СН 3 | | - | | - | | | Алифатический | 124 |
| Лизин | K | Lys | - (CH 2 ) 4 NH 2 | | 10,40 | | базовый | | | - | 135 |
| Лейцин | L | Лея | -CH 2 CH (CH 3 ) 2 | | - | | - | | | Алифатический | 124 |
| Метионин | M | Встретились | -CH 2 CH 2 S CH 3 | | - | | - | | | Алифатический | 124 |
| Аспарагин | N | Asn | -CH 2 CONH 2 | | - | | - | | | - | 96 |
| Пирролизин | О | Пыл | - (CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3 | | ND | | слабый основной | | | - | ? |
| Пролин | п | Pro | -СН 2 СН 2 СН 2 - | | - | | - | | | - | 90 |
| Глутамин | Q | Gln | -CH 2 CH 2 CONH 2 | | - | | - | | | - | 114 |
| Аргинин | р | Arg | - (CH 2 ) 3 NH-C (NH) NH 2 | | 12,3 | | очень простой | | | - | 148 |
| Серин | S | Сер | -CH 2 OH | | - | | - | | | - | 73 |
| Треонин | Т | Thr | -СН (ОН) СН 3 | | - | | - | | | - | 93 |
| Селеноцистеин | U | Сек | -CH 2 SeH | | 5,43 | | кислый | | | - | ? |
| Валин | V | Вал | -CH (CH 3 ) 2 | | - | | - | | | Алифатический | 105 |
| Триптофан | W | Trp | -CH 2 C 8 H 6 N | | - | | - | | | Ароматный | 163 |
| Тирозин | Y | Тюр | -CH 2 -C 6 H 4 OH | | 9,84 | | слабокислый | | | Ароматный | 141 |
§: Значения для Asp, Cys, Glu, His, Lys и Tyr были определены с использованием аминокислотного остатка, помещенного по центру в пентапептид аланина. [5] Значение Arg взято из Pace et al. (2009). [6] Значение Sec взято из Byun & Kang (2011). [7]
ND: Значение pKa пирролизина не сообщалось.
Примечание. Значение pKa аминокислотного остатка в небольшом пептиде обычно немного отличается, когда он находится внутри белка. Расчет pKa белка иногда используется для расчета изменения значения pKa аминокислотного остатка в этой ситуации.
Экспрессия генов и биохимия [ править ]
| Аминокислота | короткий | Аббревиатура | Кодон (ы) | Вхождение | Эфирное ‡ в организме человека | |||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| в архейских белках (%) и | в белках бактерий (%) и | в белках эукариотов (%) и | Встречаемость в человеческих белках (%) и | |||||
| Аланин | А | Ала | GCU, GCC, GCA, GCG | 8,2 | 10.06 | 7,63 | 7.01 | Нет |
| Цистеин | C | Cys | УГУ, УГК | 0,98 | 0,94 | 1,76 | 2.3 | Условно |
| Аспарагиновая кислота | D | Жерех | GAU, GAC | 6.21 | 5,59 | 5,4 | 4,73 | Нет |
| Глютаминовая кислота | E | Glu | GAA, GAG | 7,69 | 6,15 | 6,42 | 7.09 | Условно |
| Фенилаланин | F | Phe | UUU, UUC | 3,86 | 3,89 | 3,87 | 3,65 | да |
| Глицин | грамм | Gly | GGU, GGC, GGA, GGG | 7,58 | 7,76 | 6.33 | 6.58 | Условно |
| Гистидин | ЧАС | Его | CAU, CAC | 1,77 | 2,06 | 2,44 | 2,63 | да |
| Изолейцин | я | Иль | AUU, AUC, AUA | 7,03 | 5,89 | 5.1 | 4,33 | да |
| Лизин | K | Lys | AAA, AAG | 5,27 | 4,68 | 5,64 | 5,72 | да |
| Лейцин | L | Лея | UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG | 9.31 | 10.09 | 9.29 | 9,97 | да |
| Метионин | M | Встретились | AUG | 2.35 | 2.38 | 2,25 | 2,13 | да |
| Аспарагин | N | Asn | AAU, AAC | 3,68 | 3,58 | 4,28 | 3,58 | Нет |
| Пирролизин | О | Пыл | UAG * | 0 | 0 | 0 | 0 | Нет |
| Пролин | п | Pro | CCU, CCC, CCA, CCG | 4,26 | 4,61 | 5,41 | 6,31 | Нет |
| Глутамин | Q | Gln | CAA, CAG | 2.38 | 3,58 | 4,21 | 4,77 | Нет |
| Аргинин | р | Arg | CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG | 5,51 | 5,88 | 5,71 | 5,64 | Условно |
| Серин | S | Сер | UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC | 6,17 | 5,85 | 8,34 | 8,33 | Нет |
| Треонин | Т | Thr | ACU, ACC, ACA, ACG | 5,44 | 5,52 | 5,56 | 5,36 | да |
| Селеноцистеин | U | Сек | УГА ** | 0 | 0 | 0 | > 0 | Нет |
| Валин | V | Вал | GUU, GUC, GUA, GUG | 7,8 | 7,27 | 6.2 | 5,96 | да |
| Триптофан | W | Trp | UGG | 1.03 | 1,27 | 1,24 | 1,22 | да |
| Тирозин | Y | Тюр | UAU, UAC | 3,35 | 2,94 | 2,87 | 2,66 | Условно |
| Стоп-кодон † | - | Срок | UAA, UAG, UGA †† | ? | ? | ? | Нет данных | Нет данных |
* UAG обычно является янтарным стоп-кодоном , но в организмов, содержащих биологический механизм, кодируемый кластером генов pylTSBCD, аминокислота пирролизин будет включена. [8]
** UGA обычно является стоп-кодоном опала (или умбры), но кодирует селеноцистеин, если присутствует элемент SECIS .
† стоп - кодон не является аминокислотой, но для полноты.
†† UAG и UGA не всегда действуют как стоп-кодоны (см. Выше).
‡ Незаменимая аминокислота не может быть синтезирована в организме человека и поэтому должна поступать с пищей. Условно незаменимые аминокислоты обычно не требуются в рационе, но должны поступать в организм.экзогенно для конкретных популяций, которые не синтезируют его в достаточных количествах.
& Наличие аминокислот основано на протеомах 135 архей, 3775 бактерий, 614 протеомов эукариот и протеоме человека (21 006 белков) соответственно. [9]
Масс-спектрометрия [ править ]
В масс-спектрометрии пептидов и белков полезно знать массы остатков. Масса пептида или белка представляет собой сумму масс остатков плюс масса воды ( моноизотопная масса = 18,01056 Да; средняя масса = 18,0153 Да). Остаточные массы рассчитываются по табличным химическим формулам и атомным весам. [10] В масс-спектрометрии ионы могут также включать один или несколько протонов ( моноизотопная масса = 1,00728 Да; средняя масса * = 1,0074 Да). * Протоны не могут иметь среднюю массу, это сбивает с толку, что дейтероны являются действующим изотопом, но они должны быть другого вида (см. Hydron (химия) )
| Аминокислота | короткий | Аббревиатура | Формула | Пн. масса § ( Да ) | Средн. масса ( Да ) |
|---|---|---|---|---|---|
| Аланин | А | Ала | C 3 H 5 НЕТ | 71.03711 | 71,0779 |
| Цистеин | C | Cys | C 3 H 5 БДУ | 103.00919 | 103,1429 |
| Аспарагиновая кислота | D | Жерех | C 4 H 5 НЕТ 3 | 115.02694 | 115,0874 |
| Глютаминовая кислота | E | Glu | C 5 H 7 НЕТ 3 | 129,04259 | 129,1140 |
| Фенилаланин | F | Phe | C 9 H 9 НЕТ | 147.06841 | 147,1739 |
| Глицин | грамм | Gly | C 2 H 3 НЕТ | 57,02146 | 57,0513 |
| Гистидин | ЧАС | Его | C 6 H 7 N 3 O | 137,05891 | 137,1393 |
| Изолейцин | я | Иль | C 6 H 11 НЕТ | 113,08406 | 113,1576 |
| Лизин | K | Lys | C 6 H 12 N 2 O | 128,09496 | 128,1723 |
| Лейцин | L | Лея | C 6 H 11 НЕТ | 113,08406 | 113,1576 |
| Метионин | M | Встретились | C 5 H 9 БДУ | 131,04049 | 131,1961 |
| Аспарагин | N | Asn | C 4 H 6 N 2 O 2 | 114.04293 | 114.1026 |
| Пирролизин | О | Пыл | C 12 H 19 N 3 O 2 | 237.14773 | 237,2982 |
| Пролин | п | Pro | C 5 H 7 НЕТ | 97,05276 | 97,1152 |
| Глутамин | Q | Gln | C 5 H 8 N 2 O 2 | 128,05858 | 128,1292 |
| Аргинин | р | Arg | C 6 H 12 N 4 O | 156.10111 | 156,1857 |
| Серин | S | Сер | C 3 H 5 НЕТ 2 | 87,03203 | 87,0773 |
| Треонин | Т | Thr | C 4 H 7 НЕТ 2 | 101,04768 | 101,1039 |
| Селеноцистеин | U | Сек | C 3 H 5 NOSe | 150,95364 | 150,0489 |
| Валин | V | Вал | C 5 H 9 НЕТ | 99,06841 | 99,1311 |
| Триптофан | W | Trp | C 11 H 10 N 2 O | 186.07931 | 186.2099 |
| Тирозин | Y | Тюр | C 9 H 9 НЕТ 2 | 163.06333 | 163,1733 |
§ Моноизотопная масса
Стехиометрия и метаболические затраты в клетке [ править ]
В таблице ниже указано количество аминокислот в клетках E.coli и метаболическая стоимость (АТФ) для синтеза аминокислот. Отрицательные числа указывают на то, что метаболические процессы являются энергетически благоприятными и не требуют затрат АТФ клетки. [11] Изобилие аминокислот включает аминокислоты в свободной форме и в форме полимеризации (белки).
| Аминокислота | короткий | Аббревиатура | Изобилие (количество молекул (× 10 8 ) на клетку E. coli ) | Стоимость АТФ в синтезе | |
|---|---|---|---|---|---|
| Аэробные условия | Анаэробные условия | ||||
| Аланин | А | Ала | 2,9 | -1 | 1 |
| Цистеин | C | Cys | 0,52 | 11 | 15 |
| Аспарагиновая кислота | D | Жерех | 1.4 | 0 | 2 |
| Глютаминовая кислота | E | Glu | 1.5 | -7 | -1 |
| Фенилаланин | F | Phe | 1.1 | -6 | 2 |
| Глицин | грамм | Gly | 3.5 | -2 | 2 |
| Гистидин | ЧАС | Его | 0,54 | 1 | 7 |
| Изолейцин | я | Иль | 1,7 | 7 | 11 |
| Лизин | K | Lys | 2.0 | 5 | 9 |
| Лейцин | L | Лея | 2,6 | -9 | 1 |
| Метионин | M | Встретились | 0,88 | 21 год | 23 |
| Аспарагин | N | Asn | 1.4 | 3 | 5 |
| Пирролизин | О | Пыл | - | - | - |
| Пролин | п | Pro | 1.3 | -2 | 4 |
| Глутамин | Q | Gln | 1.5 | -6 | 0 |
| Аргинин | р | Arg | 1,7 | 5 | 13 |
| Серин | S | Сер | 1.2 | -2 | 2 |
| Треонин | Т | Thr | 1.5 | 6 | 8 |
| Селеноцистеин | U | Сек | - | - | - |
| Валин | V | Вал | 2,4 | -2 | 2 |
| Триптофан | W | Trp | 0,33 | -7 | 7 |
| Тирозин | Y | Тюр | 0,79 | -8 | 2 |
Замечания [ править ]
| Аминокислота | Аббревиатура | Замечания | |
|---|---|---|---|
| Аланин | А | Ала | Очень распространенный и очень универсальный, он более жесткий, чем глицин, но достаточно мал, чтобы устанавливать лишь небольшие стерические ограничения для конформации белка. Он ведет себя довольно нейтрально и может располагаться как в гидрофильных областях белка снаружи, так и в гидрофобных областях внутри. |
| Аспарагин или аспарагиновая кислота | B | Asx | Заполнитель, когда любая из аминокислот может занимать позицию |
| Цистеин | C | Cys | Атом серы легко связывается с ионами тяжелых металлов . В окислительных условиях два цистеина могут соединяться дисульфидной связью с образованием аминокислоты цистина . Когда цистины являются частью белка, например инсулина , третичная структура стабилизируется, что делает белок более устойчивым к денатурации ; следовательно, дисульфидные связи обычны в белках, которые должны функционировать в суровых условиях, включая пищеварительные ферменты (например, пепсин и химотрипсин ) и структурные белки (например, кератин ). Дисульфиды также обнаруживаются в пептидах, слишком малых для того, чтобы самостоятельно сохранять стабильную форму (например,инсулин ). |
| Аспарагиновая кислота | D | Жерех | Asp ведет себя аналогично глутаминовой кислоте и несет гидрофильную кислотную группу с сильным отрицательным зарядом. Обычно он расположен на внешней поверхности белка, что делает его водорастворимым. Он связывается с положительно заряженными молекулами и ионами и часто используется в ферментах для фиксации иона металла. Находясь внутри белка, аспартат и глутамат обычно сочетаются с аргинином и лизином. |
| Глютаминовая кислота | E | Glu | Глю ведет себя так же, как аспарагиновая кислота, и имеет более длинную и немного более гибкую боковую цепь. |
| Фенилаланин | F | Phe | Необходимые для человека фенилаланин, тирозин и триптофан содержат большую жесткую ароматическую группу в боковой цепи. Это самые большие аминокислоты. Подобно изолейцину, лейцину и валину, они гидрофобны и имеют тенденцию ориентироваться внутрь свернутой белковой молекулы. Фенилаланин может превращаться в тирозин. |
| Глицин | грамм | Gly | Из-за наличия двух атомов водорода у α-углерода глицин не является оптически активным . Это самая маленькая аминокислота, она легко вращается и добавляет гибкости белковой цепи. Он способен поместиться в самые тесные пространства, например, в тройную спираль коллагена . Поскольку слишком большая гибкость обычно нежелательна, в качестве структурного компонента он встречается реже, чем аланин. |
| Гистидин | ЧАС | Его | Он необходим для людей. Даже в слабокислых условиях происходит протонирование азота, изменяющее свойства гистидина и полипептида в целом. Он используется многими белками как регуляторный механизм, изменяя конформацию и поведение полипептида в кислых областях, таких как поздняя эндосома или лизосома , вызывая изменение конформации ферментов. Однако для этого требуется всего несколько гистидинов, поэтому его относительно мало. |
| Изолейцин | я | Иль | Иль необходим для человека. Изолейцин, лейцин и валин имеют большие алифатические гидрофобные боковые цепи. Их молекулы жесткие, и их взаимные гидрофобные взаимодействия важны для правильной укладки белков, поскольку эти цепи имеют тенденцию располагаться внутри молекулы белка. |
| Лейцин или изолейцин | J | Xle | Заполнитель, когда любая из аминокислот может занимать позицию |
| Лизин | K | Lys | Лиз необходим для человека и ведет себя так же, как аргинин. Он содержит длинную гибкую боковую цепь с положительно заряженным концом. Гибкость цепи делает лизин и аргинин подходящими для связывания с молекулами со многими отрицательными зарядами на их поверхности. Например, ДНК- связывающие белки имеют свои активные области, богатые аргинином и лизином. Сильный заряд делает эти две аминокислоты склонными располагаться на внешних гидрофильных поверхностях белков; когда они находятся внутри, они обычно сочетаются с соответствующей отрицательно заряженной аминокислотой, например, аспартатом или глутаматом. |
| Лейцин | L | Лея | Лей необходим для человека и ведет себя так же, как изолейцин и валин. |
| Метионин | M | Встретились | Met необходим для человека. Всегда первая аминокислота, которая включается в белок, иногда ее удаляют после трансляции. Как и цистеин, он содержит серу, но с метильной группой вместо водорода. Эта метильная группа может быть активирована и используется во многих реакциях, когда новый атом углерода добавляется к другой молекуле. |
| Аспарагин | N | Asn | Как и аспарагиновая кислота, Asn содержит амидную группу, в которой Asp имеет карбоксил . |
| Пирролизин | О | Пыл | Подобен лизину , но к нему присоединено пирролиновое кольцо. |
| Пролин | п | Pro | Pro содержит необычное кольцо для N-концевой аминогруппы, которое заставляет амидную последовательность CO-NH принимать фиксированную конформацию. Он может нарушить структуры сворачивания белка, такие как α-спираль или β-лист , вызывая желаемый излом в белковой цепи. Общие в коллагене , он часто подвергается пост-трансляционной модификации в гидроксипролина . |
| Глутамин | Q | Gln | Подобно глутаминовой кислоте, Gln содержит амидную группу, в которой Glu имеет карбоксил . Используется в белках и как хранилище аммиака , это самая распространенная аминокислота в организме. |
| Аргинин | р | Arg | Функционально похож на лизин. |
| Серин | S | Сер | Серин и треонин имеют короткую группу, оканчивающуюся гидроксильной группой. Его водород легко удалить, поэтому серин и треонин часто действуют как доноры водорода в ферментах. Оба они очень гидрофильны, поэтому внешние области растворимых белков, как правило, богаты ими. |
| Треонин | Т | Thr | Важный для человека Thr ведет себя аналогично серину. |
| Селеноцистеин | U | Сек | Селен аналог цистеина, в котором селен замещает серу атом. |
| Валин | V | Вал | Важен для людей, Вал ведет себя так же, как изолейцин и лейцин. |
| Триптофан | W | Trp | Важный для человека Trp ведет себя так же, как фенилаланин и тирозин. Это предшественник серотонина и естественно флуоресцентный . |
| Неизвестный | Икс | Хаа | Заполнитель, когда аминокислота неизвестна или не важна. |
| Тирозин | Y | Тюр | Тир ведет себя аналогично фенилаланину (предшественнику тирозина) и триптофану и является предшественником меланина , адреналина и гормонов щитовидной железы . Естественно флуоресцентный , его флуоресценция обычно гасится передачей энергии триптофанам. |
| Глутаминовая кислота или глутамин | Z | Glx | Заполнитель, когда любая из аминокислот может занимать позицию |
Катаболизм [ править ]
Аминокислоты можно классифицировать по свойствам их основных продуктов: [12]
- Глюкогенный, с продуктами, обладающими способностью образовывать глюкозу путем глюконеогенеза.
- Кетогенные, с продуктами, не имеющими способности образовывать глюкозу: эти продукты все еще могут использоваться для кетогенеза или синтеза липидов .
- Аминокислоты катаболизируются в глюкогенные и кетогенные продукты.
См. Также [ править ]
- Глюкогенная аминокислота
- Кетогенная аминокислота
Ссылки [ править ]
- ^ Ambrogelly A, S Palioura, Söll D (январь 2007). «Естественное расширение генетического кода». Природа Химическая биология . 3 (1): 29–35. DOI : 10,1038 / nchembio847 . PMID 17173027 .
- ^ Лобанов А.В., Туранов А.А., Хэтфилд Д.Л., Гладышев В.Н. (август 2010). «Двойственные функции кодонов в генетическом коде» . Критические обзоры в биохимии и молекулярной биологии . 45 (4): 257–65. DOI : 10.3109 / 10409231003786094 . PMC 3311535 . PMID 20446809 .
- Перейти ↑ Young VR (август 1994). «Потребности взрослых в аминокислотах: аргументы в пользу серьезного пересмотра текущих рекомендаций» (PDF) . Журнал питания . 124 (8 доп.): 1517S – 1523S. DOI : 10,1093 / Jn / 124.suppl_8.1517S . PMID 8064412 .
- ^ Erives A (август 2011). «Модель ферментов прото-антикодоновой РНК, требующих гомохиральности L-аминокислоты» . Журнал молекулярной эволюции . 73 (1–2): 10–22. Bibcode : 2011JMolE..73 ... 10E . DOI : 10.1007 / s00239-011-9453-4 . PMC 3223571 . PMID 21779963 .
- ^ Thurlkill RL, Grimsley GR, Scholtz JM, Pace CN (май 2006 г.). «Значения pK ионизируемых групп белков» . Белковая наука . 15 (5): 1214–8. DOI : 10.1110 / ps.051840806 . PMC 2242523 . PMID 16597822 .
- ^ Pace CN, Grimsley GR, Шольц JM (май 2009). «Ионизируемые группы белков: значения pK и их вклад в стабильность и растворимость белка» . Журнал биологической химии . 284 (20): 13285–9. DOI : 10.1074 / jbc.R800080200 . PMC 2679426 . PMID 19164280 .
- ^ Byun BJ, Кан YK (май 2011). «Конформационные предпочтения и значение pK (a) остатка селеноцистеина». Биополимеры . 95 (5): 345–53. DOI : 10.1002 / bip.21581 . PMID 21213257 . S2CID 11002236 .
- ^ Ротер M, Krzycki JA (август 2010). «Селеноцистеин, пирролизин и уникальный энергетический метаболизм метаногенных архей» . Археи . 2010 : 1–14. DOI : 10.1155 / 2010/453642 . PMC 2933860 . PMID 20847933 .
- Перейти ↑ Kozlowski LP (январь 2017). «Proteome-pI: база данных изоэлектрических точек протеома» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (D1): D1112 – D1116. DOI : 10.1093 / NAR / gkw978 . PMC 5210655 . PMID 27789699 .
- ^ «Атомные веса и изотопные составы для всех элементов» . NIST . Проверено 12 декабря 2016 .
- ^ Филлипс R, Kondev Дж, Териот Дж, Гарсиа HG, Орм N (2013). Физическая биология клетки (Второе изд.). Наука о гирляндах. п. 178. ISBN 978-0-8153-4450-6.
- ^ Ферье DR (2005). «Глава 20: Разложение и синтез аминокислот». В Champe PC, Харви Р.А., Ферриер Д.Р. (ред.). Иллюстрированные обзоры Липпинкотта: биохимия (Иллюстрированные обзоры Липпинкотта) . Хагерствон, доктор медицины: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. ISBN 978-0-7817-2265-0.
Общие ссылки [ править ]
- Нельсон, Дэвид Л .; Кокс, Майкл М. (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Стоит издателям. ISBN 978-1-57259-153-0.
- Кайт Дж., Дулитл Р.Ф. (май 1982 г.). «Простой метод отображения гидропатического характера протеина». Журнал молекулярной биологии . 157 (1): 105–32. CiteSeerX 10.1.1.458.454 . DOI : 10.1016 / 0022-2836 (82) 90515-0 . PMID 7108955 .
- Мейерхенрих, Уве Дж. (2008). Аминокислоты и асимметрия жизни (1-е изд.). Springer. ISBN 978-3-540-76885-2.
- Биохимия, Харперс (2015). Harpers Illustrated Biochemistry (30-е изд.). Ланге. ISBN 978-0-07-182534-4.
Внешние ссылки [ править ]
 | Викискладе есть медиафайлы, связанные с протеиногенными аминокислотами . |
- Происхождение однобуквенного кода для аминокислот
