• связывание ДНК • связывание последовательности специфических ДНК • связывание R-СМАД • ГО: 0001131, ГО: 0001151, ГО: 0001130, ГО: 0001204 ДНК-связывающий фактор активности транскрипции • GO: 0001077, ГО: 0001212, ГО: 0001213, ГО : 0001211, ГО: 0001205 ДНК-связывающий активатор активности транскрипции, РНК - полимераза II-специфического • транскрипционного фактора связыванием • хроматин связывание • GO: связывание 0001948 белка • белка гетеродимеризация активности • двухцепочечной ДНК - связывающая • РНК - полимераза II ядра промотор последовательность конкретного Связывание с ДНК • GO: 0000980 Цис-регуляторная область РНК-полимеразы II, специфичное для последовательности связывание ДНК • GO: 0001200, GO: 0001133, GO: 0001201 Активность ДНК-связывающего фактора транскрипции, специфично для РНК-полимеразы II • РНК-полимераза II, активирующая связывание фактора транскрипции
Сотовый компонент
• цитоплазма • цитозоль • мембрана • комплекс регулятора транскрипции • нуклеоплазма • эндоплазматический ретикулум • проекция нейрона • ядро клетки • комплекс белок-ДНК • комплекс фактора транскрипции AP-1
Биологический процесс
• клеточный ответ на внеклеточный раздражитель • ответ на растяжение мышц • ответ на иммобилизационный стресс • клеточный ответ на ион кальция • ответ на цитокин • регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • Передача сигнала белка SMAD • ответ на органическое циклическое соединение • ответ на световой раздражитель • регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • реакция на прогестерон • беременность у женщины • реакция на кортикостерон • реакция на механический стимул • старение • позитивная регуляция дифференцировки остеокластов • транскрипция с промотора РНК-полимеразы II • развитие нервной системы • клеточный ответ на активные формы кислорода • ответ на гравитацию • сигнальный путь рецептора Fc-эпсилон • позитивная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • метилирование ДНК • ответ на липополисахарид • сон • клеточный ответ на гормональный стимул • регуляция активности специфичного для последовательности ДНК связывающего фактора транскрипции • условное отвращение вкуса • дифференцировка клеток скелетных мышц • ответ на холод • ответ на цАМФ • воспалительный ответ • сигнальный путь бета-рецептора трансформирующего фактора роста • положительная регуляция транскрипции pri-miRNA с промотора РНК-полимеразы II • ответ на токсичное вещество • ответ на лекарство • положительная регуляция транскрипции от промотора РНК-полимеразы II • регуляция экспрессии генов • цитокин-опосредованный сигнальный путь • клеточный ответ на ион кадмия • положительная регуляция гибели нейронов
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
2353
14281
Ансамбль
ENSG00000170345
ENSMUSG00000021250
UniProt
P01100 Q6FG41
P01101
RefSeq (мРНК)
NM_005252
NM_010234
RefSeq (белок)
NP_005243 NP_005243.1
NP_034364
Расположение (UCSC)
Chr 14: 75.28 - 75.28 Мб
Chr 12: 85.47 - 85.48 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
В области молекулярной биологии и генетики , с-Fos является прото-онкоген , который является человеческим гомологом ретровирусных онкогенов v-FOS. [5] Впервые он был обнаружен в фибробластах крыс как трансформирующий ген FBJ MSV (вирус остеогенной саркомы мышей Финкеля – Бискиса – Джинкинса) (Curran and Tech, 1982). Он является частью более крупного семейства факторов транскрипции Fos, которое включает c-Fos, FosB , Fra-1 и Fra-2 . [6] Он был отображен в области хромосомы 14q21 → q31. c-Fos кодирует белок 62 кДа, который образует гетеродимер сc-jun (часть семейства транскрипционных факторов Jun), что приводит к образованию комплекса AP-1 (Activator Protein-1), который связывает ДНК в AP-1-специфических сайтах в промоторных и энхансерных областях генов-мишеней и преобразует внеклеточные сигналы в изменения экспрессии генов. [7] Он играет важную роль во многих клеточных функциях и, как было обнаружено, чрезмерно экспрессируется при различных раковых заболеваниях.
Содержание
1 Структура и функции
2 Клиническое значение
3 Приложения
4 взаимодействия
5 См. Также
6 Ссылки
7 Дальнейшее чтение
8 Внешние ссылки
Структура и функции [ править ]
c-Fos представляет собой белок из 380 аминокислот с основной областью лейциновой молнии для димеризации и связывания ДНК и доменом трансактивации на С-конце, и, как белки Jun, он может образовывать гомодимеры. [8] Исследования in vitro показали, что гетеродимеры Jun-Fos более стабильны и обладают большей ДНК-связывающей активностью, чем гомодимеры Jun-Jun. [9]
Их экспрессия индуцируется множеством стимулов, включая сыворотку , факторы роста , промоторы опухоли, цитокины и УФ-излучение. МРНК и белок c-fos обычно экспрессируются одними из первых и, следовательно, называются непосредственным ранним геном . Он быстро и временно индуцируется в течение 15 минут после стимуляции. [10] Его активность также регулируется посттрансляционной модификацией, вызванной фосфорилированием различными киназами, такими как MAPK , CDC2, PKA или PKC, которые влияют на стабильность белка, ДНК-связывающую активность и трансактивирующий потенциал факторов транскрипции. [11] [12] [13] Он может вызывать репрессию генов, а также активацию генов, хотя считается, что в обоих процессах участвуют разные домены.
Он участвует в важных клеточных событиях, включая пролиферацию, дифференциацию и выживание клеток; гены, связанные с гипоксией ; и ангиогенез ; [14], что делает его нарушение регуляции важным фактором развития рака. Он также может вызывать потерю полярности клеток и эпителиально-мезенхимальный переход , что приводит к инвазивному и метастатическому росту эпителиальных клеток молочной железы. [15]
Важность c-fos в биологическом контексте была определена путем устранения эндогенной функции с использованием антисмысловой мРНК, антител против c-fos, рибозима, который расщепляет мРНК c-fos, или доминантно-отрицательного мутанта c-fos. Полученные таким образом трансгенные мыши являются жизнеспособными, демонстрируя, что существуют зависимые от c-fos и независимые пути пролиферации клеток, но демонстрируют ряд тканеспецифичных дефектов развития, включая остеопороз , замедленный гаметогенез , лимфопению и поведенческие аномалии.
Клиническое значение [ править ]
Сигнальный каскад в прилежащем ядре, который приводит к зависимости от психостимуляторов
v
т
е
Примечание: цветной текст содержит ссылки на статьи.
Ядерная пора
Ядерная мембрана
Плазматическая мембрана
Ca v 1.2
NMDAR
AMPAR
DRD1
DRD5
DRD2
DRD3
DRD4
G s
G i / o
AC
лагерь
лагерь
PKA
CaM
CaMKII
ДАРПП-32
PP1
PP2B
CREB
ΔFosB
JunD
c-Fos
SIRT1
HDAC1
[Цветовая легенда 1]
На этой диаграмме показаны сигнальные события в центре вознаграждения мозга, вызванные хроническим воздействием высоких доз психостимуляторов, повышающих концентрацию синаптического дофамина, например амфетамина , метамфетамина и фенэтиламина . После совместного высвобождения пресинаптического дофамина и глутамата такими психостимуляторами [16] [17] постсинаптические рецепторы для этих нейротрансмиттеров запускают внутренние сигнальные события через цАМФ-зависимый путь и кальций-зависимый путь, что в конечном итоге приводит к увеличению CREB. фосфорилирование. [16] [18] [19] Фосфорилированный CREB увеличивает уровень ΔFosB, который, в свою очередь, репрессирует ген c-Fos с помощью корепрессоров ; [16] [20] [21] Репрессия c-Fos действует как молекулярный переключатель, который делает возможным накопление ΔFosB в нейроне. [22] Высокостабильная (фосфорилированная) форма ΔFosB, которая сохраняется в нейронах в течение 1-2 месяцев, медленно накапливается после многократного воздействия стимуляторов в высоких дозах посредством этого процесса. [20] [21] ΔFosB функционирует как «один из главных управляющих белков», который производит связанные с зависимостьюструктурные изменения в головном мозге , и при достаточном накоплении с помощью нижестоящих мишеней (например, ядерный фактор каппа B ) он вызывает состояние привыкания. [20] [21]
Комплекс AP-1 вовлечен в трансформацию и прогрессирование рака . При остеосаркоме и карциноме эндометрия избыточная экспрессия c-Fos была связана с поражениями высокой степени и плохим прогнозом. Кроме того, при сравнении предракового поражения шейки матки и инвазивного рака шейки матки экспрессия c-Fos была значительно ниже в предраковых поражениях. c-Fos также был идентифицирован как независимый предиктор снижения выживаемости при раке груди . [23]
Было обнаружено, что сверхэкспрессия c-fos с промотора MHC класса I у трансгенных мышей приводит к образованию остеосарком из-за повышенной пролиферации остеобластов, тогда как эктопическая экспрессия других белков Jun и Fos не вызывает каких-либо злокачественных опухолей. Активация трансгена c-Fos у мышей приводит к сверхэкспрессии циклина D1, A и E в остеобластах и хондроцитах как in vitro, так и in vivo , что может способствовать неконтролируемому росту, ведущему к опухоли. Остеосаркомы человека, проанализированные на экспрессию c-fos, дали положительные результаты более чем в половине случаев, а экспрессия c-fos была связана с более высокой частотой рецидивов и плохим ответом на химиотерапию.
Несколько исследований выдвинули идею о том, что c-Fos может также обладать опухолевой супрессорной активностью, что может способствовать, а также подавлять онкогенез. Это подтверждает наблюдение, что при карциноме яичников потеря экспрессии c-Fos коррелирует с прогрессированием заболевания. Это двойное действие может быть обеспечено разным белковым составом опухолевых клеток и окружающей их средой, например, партнерами по димеризации, коактиваторами и архитектурой промотора. Возможно, что активность подавления опухоли обусловлена проапоптотической функцией. Точный механизм, с помощью которого c-Fos способствует апоптозуне совсем понятно, но наблюдения на клетках гепатоцеллюлярной карциномы человека показывают, что c-Fos является медиатором индуцированной c-myc гибели клеток и может вызывать апоптоз через путь киназы p38 MAP. Fas-лиганд (FASLG или FasL) и связанный с фактором некроза опухоли лиганд, индуцирующий апоптоз (TNFSF10 или TRAIL), могут отражать дополнительный апоптотический механизм, индуцированный c-Fos, как это наблюдается в линии клеток Т-клеточного лейкоза человека. Другим возможным механизмом участия c-Fos в подавлении опухоли может быть прямая регуляция BRCA1, хорошо известного фактора семейного рака груди и яичников.
Кроме того, роль c-fos и других белков семейства Fos также изучалась при карциноме эндометрия, раке шейки матки, мезотелиомах, колоректальном раке, раке легких, меланомах, карциномах щитовидной железы, раке пищевода, гепатоцеллюлярных карциномах и т. Д.
Было показано, что кокаин, метамфетамин, [24] морфин [25] и другие психоактивные препараты [26] [27] увеличивают производство c-Fos в мезокортикальном пути (префронтальная кора), а также в пути мезолимбического вознаграждения (прилежащее ядро) ), а также изменчивость отображения в зависимости от предшествующей сенсибилизации. [27] C-Фос репрессии ΔFosB «с АР-1 комплексы в пределах D1 типа медиальных шиповатых нейронов этих прилежащего ядрадействует как молекулярный переключатель, который обеспечивает постоянную индукцию ΔFosB, тем самым позволяя ему накапливаться быстрее. Таким образом, промотор c-Fos находит применение в исследованиях наркозависимости в целом, а также при контекстно-зависимом рецидиве поиска наркотиков и других поведенческих изменениях, связанных с хроническим приемом наркотиков.
Увеличение продукции c-Fos в нейронах, содержащих рецепторы андрогенов, наблюдалось у крыс после спаривания.
Приложения [ править ]
Экспрессия c-fos является косвенным маркером нейрональной активности, поскольку c-fos часто экспрессируется, когда нейроны активируют потенциалы действия. [28] [29] Повышенная регуляция мРНК c-fos в нейроне указывает на недавнюю активность. [30]
Промотор c-fos также использовался для исследований злоупотребления наркотиками. Ученые используют этот промотор для включения трансгенов у крыс, позволяя им манипулировать определенными нейронными ансамблями, чтобы оценить их роль в воспоминаниях и поведении, связанных с наркотиками. [31] Этот нейрональный контроль может быть воспроизведен с помощью оптогенетики или DREADD [32]
Взаимодействия [ править ]
c-Fos взаимодействует с:
BCL3 , [33]
COBRA1 , [34]
CSNK2A1 , [35]
CSNK2A2 , [35]
DDIT3 , [36]
ИЮН [37] [38] [39] [40] [41] [42] [43]
NCOA1 ;, [44] [45]
NCOR2 , [46]
РЕЛА , [37]
RUNX1 , [47] [48]
RUNX2 , [47] [48]
SMAD3 , [49] и
TBP . [50]
Смешанные нейронные культуры, полученные из эмбрионов крыс, выращивали в нормальных условиях (слева) или обрабатывали 55 мМ калием в течение 5 часов (справа). Затем культуры окрашивали антителом к белку промежуточного филамента виментину (зеленый), антителом к cFos (красный) и ДНК-связывающим красителем (синий). Антитело к виментину выявляет не нейрональные клетки, а краситель ДНК показывает ядра всех клеток. Обработка калием деполяризует нейроны и вызывает сильную экспрессию cFos в телах нейрональных клеток, как показано на правом изображении. Культура клеток, изображение и генерация антител - все это выполняется в лаборатории EnCor Biotechnology .
См. Также [ править ]
Лептомицин
с-июн
Egr-1
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000170345 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021250 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Curran, T: протоонкоген c-fos. В: Reddy EP, Skalka AM, Curran T (ред.). Справочник по онкогенам, 1988 г., Эльзевир, Нью-Йорк, стр. 307–327,
^ Milde-Langosch K (ноябрь 2005). «Семейство факторов транскрипции Fos и их роль в онкогенезе». Евро. J. Рак . 41 (16): 2449–61. DOI : 10.1016 / j.ejca.2005.08.008 . PMID 16199154 .
^ Чиу R, Бойл WJ, Мийк Дж, Смил Т, Т Хантер, Карин М (август 1988). «Белок c-Fos взаимодействует с c-Jun / AP-1, чтобы стимулировать транскрипцию генов, чувствительных к AP-1». Cell . 54 (4): 541–52. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (88) 90076-1 . PMID 3135940 . S2CID 43078284 .
^ Szalóki N, Krieger JW, Komáromi Я, Тот К, Vámosi G (ноябрь 2015). «Доказательства гомодимеризации фактора транскрипции c-Fos в живых клетках, выявленные с помощью флуоресцентной микроскопии и компьютерного моделирования» (PDF) . Мол. Клетка. Биол . 35 (21): 3785–98. DOI : 10.1128 / MCB.00346-15 . PMC 4589601 . PMID 26303532 .
^ Halazonetis TD, Георгопулоса К, Гринберг ME, Leder P (декабрь 1988). «c-Jun димеризуется сам с собой и с c-Fos, образуя комплексы с различной аффинностью связывания ДНК» (PDF) . Cell . 55 (5): 917–24. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (88) 90147-X . PMID 3142692 . S2CID 19876513 .
↑ Hu E, Mueller E, Oliviero S, Papaioannou VE, Johnson R, Spiegelman BM (июль 1994). «Направленное нарушение гена c-fos демонстрирует c-fos-зависимые и независимые пути экспрессии генов, стимулированные факторами роста или онкогенами» . EMBO J . 13 (13): 3094–103. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06608.x . PMC 395200 . PMID 8039503 .
^ Груда MC, Kovary K, Metz R, Bravo R (сентябрь 1994). «Регулирование фосфорилирования Fra-1 и Fra-2 различается в течение клеточного цикла фибробластов, и фосфорилирование in vitro с помощью киназы MAP влияет на активность связывания ДНК». Онкоген . 9 (9): 2537–47. PMID 8058317 .
^ Hurd TW, Culbert А.А., Webster KJ, Tavare JM (декабрь 2002). «Двойная роль митоген-активируемой протеинкиназы (Erk) в инсулинозависимой регуляции транскрипции и фосфорилирования Fra-1 (родственный fos антиген-1)» . Biochem. Дж . 368 (Pt 2): 573–80. DOI : 10.1042 / BJ20020579 . PMC 1223008 . PMID 12197835 .
↑ Rosenberger SF, Finch JS, Gupta A, Bowden GT (январь 1999 г.). «Регулируемое внеклеточным сигналом киназа 1/2-опосредованное фосфорилирование JunD и FosB необходимо для активации белка-активатора 1, индуцированного окадаиновой кислотой» . J. Biol. Chem . 274 (2): 1124–30. DOI : 10.1074 / jbc.274.2.1124 . PMID 9873060 .
↑ Тульчинский E (июль 2000). «Члены семейства Fos: регуляция, структура и роль в онкогенной трансформации». Histol. Histopathol . 15 (3): 921–8. PMID 10963134 .
^ Fialka I, Schwarz H, Райхман E, прощающий M, Busslinger M, Beug H (март 1996). «Эстроген-зависимый белок c-JunER вызывает обратимую потерю полярности эпителиальных клеток молочной железы, включая дестабилизацию спаек» . J. Cell Biol . 132 (6): 1115–32. DOI : 10,1083 / jcb.132.6.1115 . PMC 2120757 . PMID 8601589 .
^ a b c Рентал В., Нестлер Э.Дж. (сентябрь 2009 г.). «Регулирование хроматина при наркомании и депрессии» . Диалоги в клинической неврологии . 11 (3): 257–268. PMC 2834246 . PMID 19877494 . [Психостимуляторы] повышают уровень цАМФ в полосатом теле, что активирует протеинкиназу А (ПКА) и приводит к фосфорилированию ее мишеней. Это включает белок, связывающий элемент ответа цАМФ (CREB), фосфорилирование которого индуцирует его ассоциацию с гистонацетилтрансферазой, связывающим белком CREB (CBP) для ацетилирования гистонов и облегчения активации гена. Известно, что это происходит со многими генами, включая fosB и c-fos.в ответ на воздействие психостимулятора. ΔFosB также активируется при хроническом лечении психостимуляторами и, как известно, активирует определенные гены (например, cdk5) и подавляет другие (например, c-fos ), где он задействует HDAC1 в качестве корепрессора. ... Хроническое воздействие психостимуляторов усиливает глутаматергическую [сигнальную] передачу от префронтальной коры к NAc. Глутаматергическая передача сигналов повышает уровни Ca2 + в постсинаптических элементах NAc, где активирует передачу сигналов CaMK (кальций / кальмодулин-протеинкиназы), которые, помимо фосфорилирования CREB, также фосфорилируют HDAC5. Рисунок 2: Сигнальные события, вызванные психостимуляторами
^ Бруссар JI (январь 2012). «Совместная передача дофамина и глутамата» . Журнал общей физиологии . 139 (1): 93–96. DOI : 10,1085 / jgp.201110659 . PMC 3250102 . PMID 22200950 .Совпадающий и сходящийся вход часто вызывает пластичность постсинаптического нейрона. NAc объединяет обработанную информацию об окружающей среде из базолатеральной миндалины, гиппокампа и префронтальной коры (ПФК), а также прогнозы дофаминовых нейронов среднего мозга. Предыдущие исследования продемонстрировали, как дофамин модулирует этот интегративный процесс. Например, высокочастотная стимуляция усиливает входы гиппокампа в NAc, одновременно подавляя синапсы PFC (Goto and Grace, 2005). Обратное также оказалось верным; стимуляция в PFC усиливает синапсы PFC-NAc, но подавляет синапсы гиппокампа-NAc. В свете новых функциональных доказательств совместной передачи дофамина / глутамата в среднем мозге (ссылки выше),Новые эксперименты с функцией NAc должны будут проверить, смещают ли глутаматергические входы среднего мозга или фильтруют лимбические или корковые входы для управления целенаправленным поведением.
^ Kanehisa Laboratories (10 октября 2014). «Амфетамин - Homo sapiens (человек)» . KEGG Pathway . Проверено 31 октября 2014 года . Большинство препаратов, вызывающих привыкание, увеличивают внеклеточные концентрации дофамина (DA) в прилежащем ядре (NAc) и медиальной префронтальной коре (mPFC), областях проекции мезокортиколимбических нейронов DA и ключевых компонентах «цепи вознаграждения мозга». Амфетамин достигает этого повышения внеклеточных уровней DA за счет оттока из синаптических окончаний. ... Хроническое воздействие амфетамина индуцирует уникальный фактор транскрипции дельта FosB, который играет важную роль в долгосрочных адаптивных изменениях в мозге.
^ Кадетская JL, Браннки С, Jayanthi S, Краснова И.Н. (2015). «Транскрипционные и эпигенетические субстраты метамфетаминовой зависимости и абстиненции: данные из модели длительного самоуправления на крысах» . Молекулярная нейробиология . 51 (2): 696–717. DOI : 10.1007 / s12035-014-8776-8 . PMC 4359351 . PMID 24939695 . Рисунок 1
^ a b c Робисон AJ, Нестлер EJ (ноябрь 2011 г.). «Транскрипционные и эпигенетические механизмы зависимости» . Обзоры природы Неврология . 12 (11): 623–637. DOI : 10.1038 / nrn3111 . PMC 3272277 . PMID 21989194 . ΔFosB служит одним из основных контрольных белков, регулирующих эту структурную пластичность. ... ΔFosB также подавляет экспрессию G9a, что приводит к снижению репрессивного метилирования гистонов в гене cdk5. Конечный результат - активация гена и повышенная экспрессия CDK5. ... Напротив, ΔFosB связывается с c-fosген и привлекает несколько корепрессоров, включая HDAC1 (гистондеацетилаза 1) и SIRT 1 (сиртуин 1). ... Конечный результат - репрессия гена c-fos . Рисунок 4: Эпигенетическая основа лекарственной регуляции экспрессии генов
^ a b c Nestler EJ (декабрь 2012 г.). «Транскрипционные механизмы наркомании» . Клиническая психофармакология и неврология . 10 (3): 136–143. DOI : 10,9758 / cpn.2012.10.3.136 . PMC 3569166 . PMID 23430970 . Изоформы ΔFosB с массой 35–37 кДа накапливаются при хроническом воздействии лекарств из-за их чрезвычайно длинного периода полураспада. ... Благодаря своей стабильности белок ΔFosB сохраняется в нейронах в течение как минимум нескольких недель после прекращения воздействия лекарственного средства. ... Сверхэкспрессия ΔFosB в прилежащем ядре индуцирует NFκB ... Напротив, способность ΔFosB репрессироватьГен c-Fos возникает совместно с привлечением гистондеацетилазы и, предположительно, нескольких других репрессивных белков, таких как репрессивная гистон-метилтрансфераза.
^ Нестлер EJ (октябрь 2008). «Транскрипционные механизмы зависимости: роль ΔFosB» . Философские труды Королевского общества B: биологические науки . 363 (1507): 3245–3255. DOI : 10.1098 / rstb.2008.0067 . PMC 2607320 . PMID 18640924 . Недавние данные показали, что ΔFosB также репрессирует ген c-fos , который помогает создать молекулярный переключатель - от индукции нескольких короткоживущих белков семейства Fos после острого воздействия лекарственного средства до преимущественного накопления ΔFosB после хронического воздействия лекарственного средства.
^ Mahner S, Baasch C, Schwarz J, Hein S, Wölber L, Jänicke F, Milde-Langosch K (октябрь 2008 г.). «Экспрессия C-Fos является молекулярным предиктором прогрессирования и выживаемости эпителиальной карциномы яичников» . Br. J. Рак . 99 (8): 1269–75. DOI : 10.1038 / sj.bjc.6604650 . PMC 2570515 . PMID 18854825 .
^ Graybiel AM, Мораталья R, Робертсон HA (сентябрь 1990). «Амфетамин и кокаин вызывают лекарственную активацию гена c-fos в компартментах стриосомного матрикса и лимбических отделах стриатума» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 87 (17): 6912–6. Bibcode : 1990PNAS ... 87.6912G . DOI : 10.1073 / pnas.87.17.6912 . PMC 54648 . PMID 2118661 .
↑ Curran EJ, Akil H, Watson SJ (ноябрь 1996 г.). «Психомоторные стимуляторы и опиаты-индуцированные паттерны экспрессии мРНК c-fos в переднем мозге крыс: сравнение острого лекарственного лечения и лекарственного заражения у сенсибилизированных животных». Neurochem. Res . 21 (11): 1425–35. DOI : 10.1007 / BF02532384 . PMID 8947933 . S2CID 6727581 .
↑ Nichols CD, Sanders-Bush E (май 2002 г.). «Однократная доза диэтиламида лизергиновой кислоты влияет на паттерны экспрессии генов в мозге млекопитающих» . Нейропсихофармакология . 26 (5): 634–42. DOI : 10.1016 / S0893-133X (01) 00405-5 . PMID 11927188 .
^ a b Singewald N, Salchner P, Sharp T (февраль 2003 г.). «Индукция экспрессии c-Fos в определенных областях схемы страха в переднем мозге крысы с помощью анксиогенных препаратов». Биол. Психиатрия . 53 (4): 275–83. DOI : 10.1016 / S0006-3223 (02) 01574-3 . PMID 12586446 . S2CID 29821546 .
^ VanElzakker МЫ, Fevurly РД, Breindel Т, Спенсер Р. Л. (2008). «Экологическая новизна связана с избирательным увеличением экспрессии c-fos в выходных элементах образования гиппокампа и периринальной коры» . Учиться. Mem . 15 (12): 899–908. DOI : 10,1101 / lm.1196508 . PMC 2632843 . PMID 19050162 .
^ Dragunow M, Faull R (1989). «Использование c-fos в качестве метаболического маркера при отслеживании нейрональных путей». Журнал методов неврологии . 29 (3): 261–265. DOI : 10.1016 / 0165-0270 (89) 90150-7 . PMID 2507830 . S2CID 3804201 .
^ День HE, Kryskow Е.М., Nyhuis TJ, Herlihy L, S Кампо (сентябрь 2008). «Условный страх подавляет экспрессию мРНК c-fos в центральной расширенной миндалине» . Brain Res . 1229 : 137–46. DOI : 10.1016 / j.brainres.2008.06.085 . PMC 2605076 . PMID 18634767 .
↑ Koya E, Golden SA, Harvey BK, Guez-Barber DH, Berkow A, Simmons DE, Bossert JM, Nair SG, Uejima JL, Marin MT, Mitchell TB, Farquhar D, Ghosh SC, Mattson BJ, Hope BT (август 2009 г. ). «Целенаправленное разрушение нейронов прилежащего ядра, активируемого кокаином, предотвращает контекстно-зависимую сенсибилизацию» . Nat. Neurosci . 12 (8): 1069–73. DOI : 10.1038 / nn.2364 . PMC 2752202 . PMID 19620976 .
^ Na SY, Choi JE, Ким HJ, Jhun BH, Ли YC, Ли JW (октябрь 1999). «Bcl3, белок IkappaB, стимулирует активацию трансактивации белка-1 и клеточную пролиферацию» . J. Biol. Chem . 274 (40): 28491–6. DOI : 10.1074 / jbc.274.40.28491 . PMID 10497212 .
Перейти ↑ Zhong H, Zhu J, Zhang H, Ding L, Sun Y, Huang C, Ye Q (декабрь 2004 г.). «COBRA1 ингибирует транскрипционную активность AP-1 в трансфицированных клетках». Biochem. Биофиз. Res. Commun . 325 (2): 568–73. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2004.10.079 . PMID 15530430 .
^ a b Ямагути Ю., Вада Т., Судзуки Ф., Такаги Т., Хасэгава Дж., Ханда Х (август 1998 г.). «Казеинкиназа II взаимодействует с доменами bZIP нескольких факторов транскрипции» . Nucleic Acids Res . 26 (16): 3854–61. DOI : 10.1093 / NAR / 26.16.3854 . PMC 147779 . PMID 9685505 .
^ Убеда М, Вальехо М, Хабенер Дж. Ф. (ноябрь 1999 г.). «Усиление транскрипции генов CHOP за счет взаимодействия с комплексными белками Jun / Fos AP-1» . Мол. Клетка. Биол . 19 (11): 7589–99. DOI : 10,1128 / MCB.19.11.7589 . PMC 84780 . PMID 10523647 .
^ a b Ян X, Чен Y, Габузда D (сентябрь 1999 г.). «Киназа ERK MAP связывает цитокиновые сигналы с активацией латентной ВИЧ-1-инфекции, стимулируя кооперативное взаимодействие AP-1 и NF-kappaB» . J. Biol. Chem . 274 (39): 27981–8. DOI : 10.1074 / jbc.274.39.27981 . PMID 10488148 .
^ Ито Т, Ямаути М, Нишина М, Ямамичи Н, Мизутани Т, Уи М, Мураками М, Иба Х (январь 2001). «Идентификация субъединицы BAF60a комплекса SWI.SNF как детерминанта трансактивационного потенциала димеров Fos / Jun» . J. Biol. Chem . 276 (4): 2852–7. DOI : 10.1074 / jbc.M009633200 . PMID 11053448 .
^ Pognonec Р, Boulukos К.Е., Aperlo С, Фужимото М, Ariga Н, Номото А, Като Н (май 1997 г.). «Межсемейное взаимодействие между белками bHLHZip USF и bZip Fra1 приводит к подавлению активности AP1» . Онкоген . 14 (17): 2091–8. DOI : 10.1038 / sj.onc.1201046 . PMID 9160889 .
Перейти ↑ Nomura N, Zu YL, Maekawa T, Tabata S, Akiyama T, Ishii S (февраль 1993 г.). «Выделение и характеристика нового члена семейства генов, кодирующего белок, связывающий элемент ответа цАМФ CRE-BP1». J. Biol. Chem . 268 (6): 4259–66. PMID 8440710 .
↑ Finkel T, Duc J, Fearon ER, Dang CV, Tomaselli GF (январь 1993). «Обнаружение и модуляция in vivo белок-белковых взаимодействий спираль-петля-спираль». J. Biol. Chem . 268 (1): 5–8. PMID 8380166 .
^ Венугопал R, Джайсвал А.К. (декабрь 1998). «Nrf2 и Nrf1 в сочетании с белками Jun регулируют экспрессию, опосредованную элементами антиоксидантного ответа, и координированную индукцию генов, кодирующих детоксифицирующие ферменты» . Онкоген . 17 (24): 3145–56. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202237 . PMID 9872330 .
↑ Lee SK, Na SY, Jung SY, Choi JE, Jhun BH, Cheong J, Meltzer PS, Lee YC, Lee JW (июнь 2000 г.). «Активация белка-1, ядерного фактора-каппаВ и фактора ответа сыворотки как новых молекул-мишеней для коактиватора транскрипции, усиленного раком, ASC-2» . Мол. Эндокринол . 14 (6): 915–25. DOI : 10.1210 / mend.14.6.0471 . PMID 10847592 .
Перейти ↑ Lee SK, Kim HJ, Na SY, Kim TS, Choi HS, Im SY, Lee JW (июль 1998 г.). «Коактиватор-1 стероидного рецептора коактивирует активирующую трансактивацию, опосредованную белком-1, посредством взаимодействия с субъединицами c-Jun и c-Fos» . J. Biol. Chem . 273 (27): 16651–4. DOI : 10.1074 / jbc.273.27.16651 . PMID 9642216 .
Перейти ↑ Lee SK, Kim JH, Lee YC, Cheong J, Lee JW (апрель 2000 г.). «Медиатор подавления рецепторов ретиноевой кислоты и гормонов щитовидной железы, как новая транскрипционная молекула-корепрессор, активирующая белок-1, ядерный фактор-каппаВ и фактор ответа сыворотки» . J. Biol. Chem . 275 (17): 12470–4. DOI : 10.1074 / jbc.275.17.12470 . PMID 10777532 .
^ a b Hess J, Porte D, Munz C, Angel P (июнь 2001 г.). «AP-1 и Cbfa / runt физически взаимодействуют и регулируют зависимую от паратироидного гормона экспрессию MMP13 в остеобластах через новый составной элемент 2 / AP-1, специфичный для остеобластов» . J. Biol. Chem . 276 (23): 20029–38. DOI : 10.1074 / jbc.M010601200 . PMID 11274169 .
^ a b D'Alonzo RC, Selvamurugan N, Karsenty G, Partridge NC (январь 2002 г.). «Физическое взаимодействие факторов активатора белка-1 c-Fos и c-Jun с Cbfa1 для активации промотора коллагеназы-3» . J. Biol. Chem . 277 (1): 816–22. DOI : 10.1074 / jbc.M107082200 . PMID 11641401 .
^ Zhang Y, Feng XH, Derynck R (август 1998). «Smad3 и Smad4 взаимодействуют с c-Jun / c-Fos, чтобы опосредовать транскрипцию, индуцированную TGF-бета». Природа . 394 (6696): 909–13. Bibcode : 1998Natur.394..909Z . DOI : 10.1038 / 29814 . PMID 9732876 . S2CID 4393852 .
^ Metz R, Баннистер AJ, Sutherland JA, Hagemeier C, О'Рурк EC, Кук A, Bravo R, Kouzarides T (сентябрь 1994). «c-Fos-индуцированная активация промотора, содержащего ТАТА-бокс, включает прямой контакт со связывающим ТАТА-бокс белком» . Мол. Клетка. Биол . 14 (9): 6021–9. DOI : 10,1128 / MCB.14.9.6021 . PMC 359128 . PMID 8065335 .
^
Ионный канал
G-белки и связанные рецепторы
(Цвет текста) Факторы транскрипции
Дальнейшее чтение [ править ]
Murphy LC, Alkhalaf M, Dotzlaw H, Coutts A, Haddad-Alkhalaf B (июнь 1994 г.). «Регулирование экспрессии генов в клетках рака молочной железы человека T-47D прогестинами и антипрогестинами». Гм. Репрод . 9 Дополнение 1: 174–80. DOI : 10.1093 / humrep / 9.suppl_1.174 . PMID 7962462 .
Помпеиано М., Чирелли С., Арриги П., Тонони Г. (1995). «Выражение c-Fos во время бодрствования и сна». Neurophysiol Clin . 25 (6): 329–41. DOI : 10.1016 / 0987-7053 (96) 84906-9 . PMID 8904195 . S2CID 23760149 .
