• позитивная регуляция локализации белка в ядре • цикл центросом • регуляция эмбрионального развития • ответ на ион кадмия • дифференцировка эпителиальных клеток • ответ на органическое циклическое соединение • фосфорилирование • ответ на ион меди • позитивная регуляция митотического клеточного цикла • негативная регуляция апоптоза процесс • слияние пронуклеусов • ответ на активность • регуляция дифференцировки шванновских клеток • деление клеток • положительная регуляция репликации ДНК • старение клеток • репликация ДНК • фосфорилирование гистонов • разборка митотической ядерной мембраны • позитивная регуляция экспрессии генов • позитивная регуляция пролиферации клеток сердечной мышцы • активация активности MAPK • конденсация хромосом • переход митотического клеточного цикла G2 / M • ответ на повреждение аксона • фосфорилирование пептидил-серина • регенерация органов животных • ответ на азоторганическое соединение • ответ на амин • восстановление ДНК • клеточный цикл • анафазе-продвижение комплексно-зависимого катаболического процесса • микротрубочек цитоскелета организации • ответ на этанол • митотического повреждения G2 ДНК контрольных точек сигнализации • Гольджи разборки • пептидил-треонина • миграция клеток • желудочковая развитие сердечной мышцы клетки • реакция на токсичное вещество • ответ на водород пероксид • ответ на лекарство • клеточный ответ на перекись водорода • локализация белка на кинетохоре • процесс апоптоза • пролиферация популяции клеток • опосредованный протеасомами убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс • митотический клеточный цикл GO: 0007067 • реакция на повреждение ДНК, передача сигнала медиатором класса p53, приводящая к остановке клеточного цикла • регуляция экспрессии генов • регуляция мейотического клеточного цикла • базальное тело цилиарного плазма стыковка с мембраной • фосфорилирование белка • положительная регуляция перехода G2 / M митотического клеточного цикла • деубиквитинирование белка • GO: 0007090 фазовый переход митотического клеточного цикла • положительная регуляция митохондриального синтеза АТФ, связанного с транспортом электронов • проникновение вируса в клетку-хозяина • регуляция перехода G2 / M митотического клеточного цикла • инициация транскрипции с промотора РНК-полимеразы II • сборка белкового комплекса • регуляция фазового перехода митотического клеточного цикла • регуляция циркадного ритма
Циклинзависимая киназа 1, также известная как CDK1 или гомолог белка 2 цикла деления клетки, представляет собой высококонсервативный белок, который функционирует как серин / треониновая киназа и является ключевым игроком в регуляции клеточного цикла . [5] Он был тщательно изучен у почкующихся дрожжей S. cerevisiae и делящихся дрожжей S. pombe , где он кодируется генами cdc28 и cdc2 соответственно. [6] У человека Cdk1 кодируется геном CDC2 . [7] С его циклиномпартнеры, Cdk1 образует комплексы, которые фосфорилируют множество целевых субстратов (более 75 идентифицировано у почкующихся дрожжей); фосфорилирование этих белков приводит к прогрессированию клеточного цикла. [8]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Структура
2 Функция
3 Регламент
4 взаимодействия
5 См. Также
6 Ссылки
7 Дальнейшее чтение
8 Внешние ссылки
Структура [ править ]
Кристаллическая структура гомолога Cdk1 человека, Cdk2
Cdk1 - это небольшой белок (примерно 34 килодальтон), который очень консервативен. Человеческий гомолог Cdk1, CDC2 , имеет приблизительно 63% аминокислотную идентичность со своим дрожжевым гомологом. Кроме того, человеческий CDC2 способен спасать делящиеся дрожжи, несущие мутацию cdc2 . [7] [9] Cdk1 состоит в основном из чистого мотива протеинкиназы, который разделяют другие протеинкиназы. Cdk1, как и другие киназы, содержит щель, в которую входит АТФ . Субстраты Cdk1 связываются около устья щели, а остатки Cdk1 катализируют ковалентное связывание γ-фосфата с кислородом гидроксилсерина / треонина субстрата.
В дополнение к этому каталитическому ядру Cdk1, как и другие циклин-зависимые киназы , содержит Т-петлю, которая в отсутствие взаимодействующего циклина предотвращает связывание субстрата с активным сайтом Cdk1. Cdk1 также содержит спираль PSTAIRE, которая после связывания циклина перемещает и перестраивает активный сайт, облегчая активность киназы Cdk1. [10]
Функция [ править ]
Рис. 1 Диаграмма показывает роль Cdk1 в прохождении клеточного цикла S. cerevisiae . Cln3-Cdk1 приводит к активности Cln1,2-Cdk1, что в конечном итоге приводит к активности Clb5,6-Cdk1, а затем к активности Clb1-4-Cdk1. [5]
При связывании со своими циклиновыми партнерами фосфорилирование Cdk1 приводит к прогрессированию клеточного цикла. Активность Cdk1 лучше всего изучена у S. cerevisiae , поэтому здесь описана активность Cdk1 S. cerevisiae .
У почкующихся дрожжей начальное вхождение в клеточный цикл контролируется двумя регуляторными комплексами: SBF (фактор связывания SCB) и MBF (фактор связывания MCB). Эти два комплекса контролируют транскрипцию гена G 1 / S; однако обычно они неактивны. SBF ингибируется белком Whi5 ; однако, когда фосфорилируется Cln3-Cdk1, Whi5 выбрасывается из ядра, что позволяет для транскрипции G 1 / S регулона , который включает в G 1 / S циклинов Cln1,2. [11] Активность G 1 / S циклин-Cdk1 приводит к подготовке к вступлению в S-фазу (например, удвоение центромер или тела полюса веретена) и повышению уровня S-циклинов (Clb5,6 в S. cerevisiae).). Комплексы Clb5,6-Cdk1 непосредственно приводят к инициации ориджина репликации; [12] однако они ингибируются Sic1 , предотвращая преждевременное начало S-фазы.
Активность комплекса Cln1,2 и / или Clb5,6-Cdk1 приводит к внезапному падению уровней Sic1, обеспечивая когерентный вход в S-фазу. Наконец, фосфорилирование с помощью M циклинов (напр., Clb1, 2, 3 и 4) в комплексе с Cdk1 ведет к сборке веретена и выравниванию сестринских хроматид. Фосфорилирование Cdk1 также приводит к активации убиквитин-протеинлигазы APC Cdc20 , активации, которая делает возможным расщепление хроматид и, более того, деградацию циклинов М-фазы. Это разрушение М-циклинов приводит к финальным событиям митоза (например, разборке веретена, выходу из митоза).
Регламент [ править ]
Учитывая его важную роль в развитии клеточного цикла, Cdk1 сильно регулируется. Наиболее очевидно, что Cdk1 регулируется за счет связывания со своими циклиновыми партнерами. Связывание циклина изменяет доступ к активному сайту Cdk1, обеспечивая активность Cdk1; кроме того, циклины придают специфичность активности Cdk1. По крайней мере, некоторые циклины содержат гидрофобный пластырь, который может напрямую взаимодействовать с субстратами, обеспечивая целевую специфичность. [13] Кроме того, циклины могут нацеливать Cdk1 на определенные субклеточные местоположения.
Помимо регуляции циклинами, Cdk1 регулируется фосфорилированием. Консервативный тирозин (Tyr15 у человека) приводит к ингибированию Cdk1; Считается, что это фосфорилирование изменяет ориентацию АТФ, предотвращая эффективную активность киназы. У S. pombe, например, неполный синтез ДНК может привести к стабилизации этого фосфорилирования, предотвращая митотическую прогрессию. [14] Wee1 , консервативный среди всех эукариот, фосфорилирует Tyr15, тогда как членами семейства Cdc25 являются фосфатазы, противодействующие этой активности. Считается, что баланс между ними помогает управлять развитием клеточного цикла. Wee1 контролируется восходящим потоком Cdr1, Cdr2 и Pom1 .
Комплексы Cdk1-циклин также регулируются прямым связыванием белков-ингибиторов Cdk (CKI). Одним из таких белков, о котором уже говорилось, является Sic1. Sic1 представляет собой стехиометрический ингибитор, который напрямую связывается с комплексами Clb5,6-Cdk1. Мультисайтовое фосфорилирование Sic1 с помощью Cdk1-Cln1 / 2, как полагают, определяет время убиквитинирования и разрушения Sic1 и, соответственно, время вступления в S-фазу. Только до тех пор, пока не будет преодолено ингибирование Sic1, может произойти активность Clb5,6 и может начаться инициация S-фазы.
Взаимодействия [ править ]
Cdk1 взаимодействует с:
BCL2 , [15] [16]
CCNB1 , [17] [18] [19]
CCNE1 , [17] [20]
CDKN3 [21] [22]
DAB2 , [23]
FANCC , [24] [25]
GADD45A , [26] [27] [28] [29]
LATS1 , [30]
LYN , [31] [32]
P53 , [33] [34] и
UBC . [35]
См. Также [ править ]
Биологический портал
E2F # E2F.2FpRb комплексы
Гиперфосфорилирование
cdc25
Фактор, способствующий созреванию
CDK
циклин А
циклин B
циклин D
циклин E
Wee (клеточный цикл)
Мастл
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000170312 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000019942 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ a b Морган, Дэвид Л. (2007). Клеточный цикл: принципы управления . Лондон: New Science Press. С. 30–31. ISBN 978-0-19-920610-0.
^ Нэсмит K (апрель 1993). «Контроль цикла дрожжевых клеток с помощью протеинкиназы Cdc28». Curr. Opin. Cell Biol . 5 (2): 166–179. DOI : 10.1016 / 0955-0674 (93) 90099-C . PMID 8507488 .
^ а б Ли, Мелани ; Медсестра, Пол (июнь 1987 г.). «Комплементация, используемая для клонирования человеческого гомолога гена контроля клеточного цикла делящихся дрожжей cdc2». Природа . 327 (6117): 31–35. Bibcode : 1987Natur.327 ... 31L . DOI : 10.1038 / 327031a0 . PMID 3553962 . S2CID 4300190 .
^ Enserink JM, Колоднер RD (май 2010). «Обзор целей и процессов, управляемых Cdk1» . Отделение клеток . 5 (11): 11. DOI : 10,1186 / 1747-1028-5-11 . PMC 2876151 . PMID 20465793 .
^ De Bondt HL, Розенблат J, J Jancarik, Джонс HD, Morgan DO, Ким SH (июнь 1993). «Кристаллическая структура циклинзависимой киназы 2». Природа . 363 (6430): 595–602. Bibcode : 1993Natur.363..595D . DOI : 10.1038 / 363595a0 . PMID 8510751 . S2CID 4354370 .
^ Джеффри П.Д., Руссо А. А., Поляк К, Е Гиббса, гурвицева J, J Массаге, Pavletich Н.П. (июль 1995 года). «Механизм активации CDK, выявленный структурой комплекса cyclinA-CDK2». Природа . 376 (6538): 313–320. Bibcode : 1995Natur.376..313J . DOI : 10.1038 / 376313a0 . PMID 7630397 . S2CID 4361179 .
^ Skotheim JM, Ди Talia S, Siggia ED, Крест FR (июль 2008). «Положительная обратная связь циклинов G 1 обеспечивает последовательный вход в клеточный цикл» . Природа . 454 (7202): 291–296. Bibcode : 2008Natur.454..291S . DOI : 10,1038 / природа07118 . PMC 2606905 . PMID 18633409 .
^ Крест FR, Yuste-Rojas M, серый S, Jacobson MD (июль 1999). «Специализация и нацеливание на циклины B-типа». Mol Cell . 4 (1): 11–19. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (00) 80183-5 . PMID 10445023 .
↑ Brown NR, Noble ME, Endicott JA, Johnson LN (ноябрь 1999 г.). «Структурная основа специфичности субстрата и рекрутирования пептидов для циклин-зависимых киназ». Nat. Cell Biol . 1 (7): 438–443. DOI : 10.1038 / 15674 . PMID 10559988 . S2CID 17988582 .
^ Патан Н, Эм-Sempé С, Kitada S, Бас А, Халдар S, Рид JC (2001). «Лекарства, нацеленные на микротрубочки, вызывают фосфорилирование bcl-2 и ассоциацию с Pin1» . Неоплазия . 3 (6): 550–9. DOI : 10.1038 / sj.neo.7900213 . PMC 1506558 . PMID 11774038 .
^ Патан Н, Эм-Sempé С, Kitada S, S Халдар, Рид JC (2001). «Лекарства, нацеленные на микротрубочки, вызывают фосфорилирование Bcl-2 и ассоциацию с Pin1» . Неоплазия . 3 (1): 70–9. DOI : 10.1038 / sj.neo.7900131 . PMC 1505024 . PMID 11326318 .
^ a b Шанахан Ф, Сегеззи В., Парри Д., Махони Д., Лис Е. (февраль 1999 г.). «Циклин E связывается с BAF155 и BRG1, компонентами комплекса SWI-SNF млекопитающих, и изменяет способность BRG1 вызывать остановку роста» . Мол. Клетка. Биол . 19 (2): 1460–9. DOI : 10.1128 / mcb.19.2.1460 . PMC 116074 . PMID 9891079 .
Перейти ↑ Pines J, Hunter T (сентябрь 1989 г.). «Выделение кДНК циклина человека: доказательства мРНК циклина и регуляции белка в клеточном цикле, а также взаимодействия с p34cdc2». Cell . 58 (5): 833–846. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (89) 90936-7 . PMID 2570636 . S2CID 20336733 .
Перейти ↑ Kong M, Barnes EA, Ollendorff V, Donoghue DJ (март 2000). «Циклин F регулирует ядерную локализацию циклина B1 посредством взаимодействия циклин-циклин» . EMBO J . 19 (6): 1378–1388. DOI : 10.1093 / emboj / 19.6.1378 . PMC 305678 . PMID 10716937 .
^ Кофф А, Джордано А, Д Десаи, Ямашита К, Harper JW, Elledge S, Нишимото Т, Морган DO, Franza БР, Робертс Дж (сентябрь 1992). «Формирование и активация комплекса циклин E-cdk2 во время фазы G1 клеточного цикла человека». Наука . 257 (5077): 1689–1694. Bibcode : 1992Sci ... 257.1689K . DOI : 10.1126 / science.1388288 . PMID 1388288 .
^ Ханнон GJ, Кассо D, D - Бич (март 1994). «КАП: фосфатаза с двойной специфичностью, которая взаимодействует с циклин-зависимыми киназами» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 91 (5): 1731–1735. Bibcode : 1994PNAS ... 91.1731H . DOI : 10.1073 / pnas.91.5.1731 . PMC 43237 . PMID 8127873 .
^ Gyuris Дж, Golemis Е, Чертков Н, Р Brent (ноябрь 1993 года). «Cdi1, человеческая протеинфосфатаза G1- и S-фазы, которая связывается с Cdk2» . Cell . 75 (4): 791–803. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (93) 90498-F . PMID 8242750 .
↑ He J, Xu J, Xu XX, Hall RA (июль 2003 г.). «Зависимое от клеточного цикла фосфорилирование Disabled-2 с помощью cdc2» . Онкоген . 22 (29): 4524–4530. DOI : 10.1038 / sj.onc.1206767 . PMID 12881709 .
^ Reuter TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, Zhi Y, Herterich S, Хён H, HJ Gross, Joenje H, Hoatlin ME, Mathew CG, Huber PA (октябрь 2003). «Двухгибридные экраны дрожжей предполагают участие белков анемии Фанкони в регуляции транскрипции, передаче сигналов клеток, окислительном метаболизме и клеточном транспорте». Exp. Cell Res . 289 (2): 211–221. DOI : 10.1016 / S0014-4827 (03) 00261-1 . PMID 14499622 .
Перейти ↑ Kupfer GM, Yamashita T, Naf D, Suliman A, Asano S, D'Andrea AD (август 1997). «Полипептид анемии Фанкони, FAC, связывается с циклин-зависимой киназой, cdc2» . Кровь . 90 (3): 1047–54. DOI : 10.1182 / blood.V90.3.1047 . PMID 9242535 .
^ Zhan Q, Antinore MJ, Ван XW, Carrier F, Smith ML, Harris CC, Fornace AJ (май 1999). «Ассоциация с Cdc2 и ингибирование активности киназы Cdc2 / Cyclin B1 с помощью p53-регулируемого белка Gadd45» . Онкоген . 18 (18): 2892–2900. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202667 . PMID 10362260 .
^ Ян Q, Manicone А, Курсен JD, Линке С.П., Нагашимы М, М Forgues, Ван XW (ноябрь 2000 года). «Идентификация функционального домена в GADD45-опосредованной контрольной точке G2 / M» . J. Biol. Chem . 275 (47): 36892–36898. DOI : 10.1074 / jbc.M005319200 . PMID 10973963 .
^ Vairapandi M, Balliet AG, Хоффман B, Либерманн DA (сентябрь 2002). «GADD45b и GADD45g являются ингибиторами киназы cdc2 / cyclinB1, играющими роль в контрольных точках клеточного цикла S и G2 / M, вызванных генотоксическим стрессом». J. Cell. Physiol . 192 (3): 327–338. DOI : 10.1002 / jcp.10140 . PMID 12124778 . S2CID 19138273 .
^ Pathan Н.И., Geahlen RL, Харрисон ML (ноябрь 1996). «Протеин-тирозинкиназа Lck связывается с Cdc2 и фосфорилируется им» . J. Biol. Chem . 271 (44): 27517–27523. DOI : 10.1074 / jbc.271.44.27517 . PMID 8910336 .
↑ Лучани М.Г., Хатчинс-младший, Желева Д., Хапп Т.Р. (июль 2000 г.). «С-концевой регуляторный домен р53 содержит функциональный сайт стыковки для циклина А». J. Mol. Биол . 300 (3): 503–518. DOI : 10.1006 / jmbi.2000.3830 . PMID 10884347 .
^ Ababneh M, Гетц C, Montenarh M (май 2001). «Подавление активности протеинкиназы cdc2 / циклин B путем связывания p53 с p34 (cdc2)». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 283 (2): 507–512. DOI : 10.1006 / bbrc.2001.4792 . PMID 11327730 .
^ Тан Ф, Лу Л, Цай Y, Ван Дж, Се Y, Ван Л, Гонг Y, Сюй BE, Ву Дж, Луо Y, Цян Б., Юань Дж, Сунь X, Пэн X (июль 2008 г.). «Протеомный анализ убиквитинированных белков в нормальных клетках гепатоцитов линии клеток печени Chang». Протеомика . 8 (14): 2885–2896. DOI : 10.1002 / pmic.200700887 . PMID 18655026 . S2CID 25586938 .
Кино Т, Павлакис Г.Н. (2004). «Молекулы-партнеры вспомогательного белка Vpr вируса иммунодефицита человека 1 типа» . ДНК Cell Biol . 23 (4): 193–205. DOI : 10,1089 / 104454904773819789 . PMID 15142377 .
Кино Т, Хрусос Г.П. (2004). "Вспомогательный белок вируса иммунодефицита человека типа 1 Vpr: возбудитель СПИД-ассоциированного синдрома инсулинорезистентности / липодистрофии?" . Аня. NY Acad. Sci . 1024 (1): 153–167. Bibcode : 2004NYASA1024..153K . DOI : 10.1196 / анналы.1321.013 . PMID 15265780 . S2CID 23655886 .
Чжао LJ, Чжу Х (2005). «Структура и функция вспомогательного регуляторного белка ВИЧ-1 Vpr: новые ключи к разработке лекарств». Curr. Препарат действует на иммунную эндокринную систему. Метабол. Disord . 4 (4): 265–275. DOI : 10.2174 / 1568008043339668 . PMID 15578977 .
Ле Рузик Э, Бенишу С (2006). «Белок Vpr из ВИЧ-1: различные роли в жизненном цикле вируса» . Ретровирология . 2 : 11. DOI : 10,1186 / 1742-4690-2-11 . PMC 554975 . PMID 15725353 .
Чжао Р.Ю., старейшина RT (2005 г.). «Вирусные инфекции и регуляция G2 / M клеточного цикла» . Cell Res . 15 (3): 143–149. DOI : 10.1038 / sj.cr.7290279 . PMID 15780175 .
Чжао Р.Ю., Букринский М., Старейшина Р.Т. (2005). «Вирусный белок R (Vpr) ВИЧ-1 и клеточные ответы хозяина». Indian J. Med. Res . 121 (4): 270–86. PMID 15817944 .
Калдис П., Алим Э. (2007). «Соперничество братьев и сестер клеточного цикла: Cdc2 против Cdk2» . Клеточный цикл . 4 (11): 1491–1494. DOI : 10.4161 / cc.4.11.2124 . PMID 16258277 .
Li L, Li HS, Pauza CD, Bukrinsky M, Zhao RY (2006). «Роль вспомогательных белков ВИЧ-1 в вирусном патогенезе и взаимодействиях хозяин-патоген» . Cell Res . 15 (11–12): 923–934. DOI : 10.1038 / sj.cr.7290370 . PMID 16354571 .
Ритброк Н., Келлер Ф (1977). «[Биологическая доступность и эффект« первого прохождения »лекарств]». Fortschr. Med . 95 (28): 1765–6, 1774–80. PMID 914146 .
Аззи Л., Мейер Л., Рид С.И., Пидикити Р., Тунг Х.Й. (1992). «Взаимодействие между белками контроля клеточного цикла p34cdc2 и p9CKShs2. Доказательства двух кооперативных связывающих доменов в p9CKShs2» . Евро. J. Biochem . 203 (3): 353–360. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1992.tb16557.x . PMID 1310466 .
Датта А., Стиллман Б. (1992). «Киназы семейства cdc2 фосфорилируют фактор репликации ДНК клетки человека, RPA, и активируют репликацию ДНК» . EMBO J . 11 (6): 2189–99. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05278.x . PMC 556686 . PMID 1318195 .
Кофф А., Джордано А., Десаи Д., Ямасита К., Харпер Дж. У., Элледж С., Нишимото Т., Морган Д. О., Франза Б. Р., Робертс Дж. М. (1992). «Формирование и активация комплекса циклин E-cdk2 во время фазы G1 клеточного цикла человека». Наука . 257 (5077): 1689–1694. Bibcode : 1992Sci ... 257.1689K . DOI : 10.1126 / science.1388288 . PMID 1388288 .
Russo GL, Vandenberg MT, Yu IJ, Bae YS, Franza BR, Marshak DR (1992). «Казеинкиназа II фосфорилирует киназу p34cdc2 в фазе G1 цикла деления клеток HeLa». J. Biol. Chem . 267 (28): 20317–25. PMID 1400350 .
Рубинфельд Б., Кросье В.Дж., Альберт I, Конрой Л., Кларк Р., Маккормик Ф., Полакис П. (1992). «Локализация каталитического домена rap1GAP и сайтов фосфорилирования с помощью мутационного анализа» . Мол. Клетка. Биол . 12 (10): 4634–42. DOI : 10,1128 / MCB.12.10.4634 . PMC 360390 . PMID 1406653 .
ван дер Слуис П., Халл М., Хубер Л.А., Мал П., Гоуд Б., Меллман I (1992). «Обратимое фосфорилирование - дефосфорилирование определяет локализацию rab4 во время клеточного цикла» . EMBO J . 11 (12): 4379–89. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05538.x . PMC 557012 . PMID 1425574 .
Сет А., Альварес Э, Гупта С., Дэвис Р. Дж. (1992). «Сайт фосфорилирования, расположенный в NH2-концевом домене c-Myc, увеличивает трансактивацию экспрессии гена». J. Biol. Chem . 266 (35): 23521–4. PMID 1748630 .
Лис Дж. А., Бучкович К. Дж., Маршак Д. Р., Андерсон К. В., Харлоу Э (1992). «Белок ретинобластомы фосфорилируется по множеству сайтов cdc2 человека» . EMBO J . 10 (13): 4279–90. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1991.tb05006.x . PMC 453181 . PMID 1756735 .
Назаренко С.А., Островерхова Н.В., Спурр Н.К. (1991). «Региональное назначение гена CDC2 контроля клеточного цикла человека хромосоме 10q21 путем гибридизации in situ». Гм. Genet . 87 (5): 621–2. DOI : 10.1007 / BF00209025 . PMID 1916766 . S2CID 25673088 .
Ниссен М.С., Ланган Т.А., Ривз Р. (1991). «Фосфорилирование киназой cdc2 модулирует ДНК-связывающую активность негистонового белка хроматина группы I с высокой подвижностью». J. Biol. Chem . 266 (30): 19945–52. PMID 1939057 .
Внешние ссылки [ править ]
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P06493 (Cyclin-зависимая киназа 1) в PDBe-KB .
