Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
CSNK2B
Белок CSNK2B PDB 1jwh.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1DS5 , 1JWH , 1QF8 , 3EED , 4DGL , 4MD7 , 4MD8 , 4MD9 , 4NH1 , 2R6M

Идентификаторы
ПсевдонимыCSNK2B , CK2B, CK2N, CSK2B, G5A, казеинкиназа 2 бета, Ckb2, Ckb1, POBINDS
Внешние идентификаторыOMIM : 115441 MGI : 88548 HomoloGene : 55572 GeneCards : CSNK2B
Расположение гена ( человек )
Хромосома 6 (человек)
Chr.Хромосома 6 (человека) [1]
Хромосома 6 (человек)
Геномное расположение CSNK2B
Геномное расположение CSNK2B
Группа6п21.33Начинать31 665 227 п.н. [1]
Конец31 670 343 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 17 (мышь)
Chr.Хромосома 17 (мышь) [2]
Хромосома 17 (мышь)
Геномное расположение CSNK2B
Геномное расположение CSNK2B
Группа17 B1 | 17 18,59 смНачинать35 116 196 п.н. [2]
Конец35,122,053 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• домен белка Специфическое связывание
• связывания фактора транскрипции
• хроматина связывания
• ион металла связывания
• GO: связывание белка 0001948
• регулятор активности протеинкиназы
• связывание белка идентичные
• рецептор связывания
• рибонуклеопротеиновый комплекс связывания
• белка серин / треонин киназы
Сотовый компонент• цитозоль
• белковый комплекс PcG
• внеклеточная экзосома
• нуклеоплазма
• хроматин
• внеклеточная область
• ядро клетки
• цитоплазма
• клеточная мембрана
• ресничка
• ядерный матрикс
• просвет секреторной гранулы
• выступ клетки
• просвет гранулы, богатый фиколином-1
• комплекс протеинкиназы СК2
Биологический процесс• регулирование связывания ДНК
• отрицательная регуляция кровеносных сосудов миграции эндотелиальных клеток
• морфогенез эндотелиальной трубки
• положительное регулирование путем распространения ограничено SMAD белка фосфорилирование
• Wnt сигнальный путь
• адипонектина активированные сигнального пути
• положительное регулирование активин рецепторов сигнального пути
• трансдукции сигнала
• негативная регуляция пролиферации клеток
• фолдинг белка
• регуляция передачи сигнала медиатором класса p53
• регуляция активности протеинкиназы
• процесс биосинтеза фосфатидилхолина
• ответ на тестостерон
• дегрануляция нейтрофилов
• регенерация печени
• макроаутофагия
• фосфорилирование пептидил-треонина
• сборка клеточного макромолекулярного комплекса
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

1460

13001

Ансамбль
ENSG00000228875
ENSG00000204435
ENSG00000232960
ENSG00000206406
ENSG00000224774

ENSG00000230700
ENSG00000224398

ENSMUSG00000024387

UniProt

P67870

P67871

RefSeq (мРНК)

NM_001320
NM_001282385

NM_009975
NM_001303445
NM_001303446
NM_001303476

RefSeq (белок)

NP_001269314
NP_001311

NP_001290374
NP_001290375
NP_001290405
NP_034105

Расположение (UCSC)Chr 6: 31,67 - 31,67 МбChr 17: 35.12 - 35.12 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Регуляторная субъединица казеинкиназы II
структура бета-субъединицы ck2, кристаллизованная в присутствии пептида p21waf1
Идентификаторы
СимволCK_II_beta
PfamPF01214
ИнтерПроIPR000704
PROSITEPDOC00845
SCOP21qf8 / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Казеин - киназа II , бета - субъединица является белком , который в организме человека кодируется CSNK2B гена . [5] [6]

Этот ген кодирует бета-субъединицу казеинкиназы II, повсеместно распространенной протеинкиназы, которая регулирует метаболические пути, передачу сигналов, транскрипцию, трансляцию и репликацию. Фермент локализуется в эндоплазматическом ретикулуме и аппарате Гольджи. [7]

Казеинкиназа, широко распространенная, хорошо консервативная протеинкиназа, участвующая в метаболизме и дифференцировке клеток , характеризуется предпочтением серину или треонину в кислых участках аминокислот . Фермент представляет собой тетрамер из 2-х альфа- и 2-бета-субъединиц. [8] [9] Однако некоторые виды (например, млекопитающие) обладают двумя родственными формами альфа-субъединицы (альфа и альфа '), в то время как другие (например, грибы) обладают двумя родственными бета-субъединицами (бета и бета'). . [10] Альфа-субъединица является каталитическойединица и содержит участки, характерные для серин / треониновых протеинкиназ. Считается, что бета-субъединица является регуляторной, обладающей N-концевым сайтом автофосфорилирования, внутренним кислотным доменом и потенциальным металлсвязывающим мотивом . [10] Бета-субъединица представляет собой высококонсервативный белок размером около 25 кДа, который содержит в своей центральной части богатый цистеином мотив, CX (n) C, который может участвовать в связывании металла, такого как цинк . [11] В млекопитающих бета-субъединицы гена промотора доли общих черт с теми из других млекопитающих протеинкиназ и тесно связана с промоторомрегуляторной субъединицы цАМФ-зависимой протеинкиназы. [10]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что CSNK2B взаимодействует с CD163 , [12] CSNK2A2 , [13] [14] [15] [16] казеинкиназа 2, альфа 1 , [14] [15] [16] [17] [18] FGF1 , [19] TRIB3 , [20] CDC34 , [21] Рибосомный белок L5 , [13] [17] [22] [23] BTF3 , [24] BRCA1 , [25] RNF7 , [17] P70-S6 киназа 1 [ 26] и БТР. [27]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Б с ENSG00000204435, ENSG00000232960, ENSG00000206406, ENSG00000224774, ENSG00000230700, ENSG00000224398 GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000228875, ENSG00000204435, ENSG00000232960, ENSG00000206406, ENSG00000224774, ENSG00000230700, ENSG00000224398 - Ensembl , май 2017
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024387 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Ян-Feng TL, Teitz T, Cheung MC, Кан YW, Canaani D (март 1991). «Отнесение гена бета-субъединицы казеинкиназы II человека к 6p12 ---- p21». Геномика . 8 (4): 741–2. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (90) 90266-W . PMID 2276748 . 
  6. ^ Мухер Г, Беккер Дж, Кнапп М, Баттнер Р, Мозер М, Рудник-Шенборн С, Сомло С, Гермино Г, Онучич Л, Авнер Э, Гуай-Вудфорд Л, Зеррес К. (апрель 1998 г.). «Точное картирование локуса аутосомно-рецессивной поликистозной болезни почек (PKHD1) и генов MUT, RDS, CSNK2 beta и GSTA1 в 6p21.1-p12». Геномика . 48 (1): 40–5. DOI : 10.1006 / geno.1997.5145 . PMID 9503014 . 
  7. ^ «Энтрез Ген: CSNK2B казеинкиназа 2, бета-полипептид» .
  8. ^ Jakobi R, Восс H, Pyerin W (июль 1989). "Фосвитин / казеинкиназа человека типа II. Молекулярное клонирование и секвенирование полноразмерной кДНК, кодирующей субъединицу бета". Евро. J. Biochem . 183 (1): 227–33. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14917.x . PMID 2666134 . 
  9. ^ Восс Н, Wirkner U, Jakobi R, Хьюитт Н.А., Швагер С, Циммерман Дж, Ansorge Вт, Pyerin Вт (июль 1991). «Структура гена, кодирующего субъединицу бета казеинкиназы II человека». J. Biol. Chem . 266 (21): 13706–11. PMID 1856204 . 
  10. ^ a b c Bidwai AP, Reed JC, Glover CV (май 1995 г.). «Клонирование и разрушение CKB1, гена, кодирующего бета-субъединицу 38 кДа казеинкиназы II Saccharomyces cerevisiae (CKII). Делеция регуляторных субъединиц CKII вызывает солеочувствительный фенотип» . J. Biol. Chem . 270 (18): 10395–404. DOI : 10.1074 / jbc.270.18.10395 . PMID 7737972 . 
  11. ^ Рид JC, Bidwai AP, Гловер CV (июль 1994). «Клонирование и разрушение CKB2, гена, кодирующего 32-кДа регуляторную бета'-субъединицу казеинкиназы II Saccharomyces cerevisiae». J. Biol. Chem . 269 (27): 18192–200. PMID 8027080 . 
  12. ^ Риттер, М; Бюхлер С; Капинский М; Шмитц Г. (апрель 2001 г.). «Взаимодействие CD163 с регуляторной субъединицей казеинкиназы II (CKII) и зависимость передачи сигналов CD163 от CKII и протеинкиназы C» . Евро. J. Immunol . Германия. 31 (4): 999–1009. DOI : 10.1002 / 1521-4141 (200104) 31: 4 <999 :: АИД-IMMU999> 3.0.CO; 2-R . ISSN 0014-2980 . PMID 11298324 .  
  13. ^ а б Ленер, Бен; Семпл Дженнифер I; Браун Стефани Э; Советник Дамиан; Кэмпбелл Р. Дункан; Сандерсон Кристофер М. (январь 2004 г.). «Анализ высокопроизводительной двугибридной дрожжевой системы и ее использование для прогнозирования функции внутриклеточных белков, кодируемых в области III класса MHC человека». Геномика . Соединенные Штаты. 83 (1): 153–67. DOI : 10.1016 / S0888-7543 (03) 00235-0 . ISSN 0888-7543 . PMID 14667819 .  
  14. ^ а б Ким, MS; Lee YT; Kim JM; Cha JY; Бэ Ю.С. (февраль 1998 г.). «Характеристика взаимодействия белков среди субъединиц протеинкиназы CKII in vivo и in vitro». Мол. Ячейки . КОРЕЯ. 8 (1): 43–8. ISSN 1016-8478 . PMID 9571630 .  
  15. ^ а б Марин, О; Meggio F; Sarno S; Pinna LA (июнь 1997 г.). «Физическое рассечение структурных элементов, ответственных за регуляторные свойства и межсубъединичные взаимодействия бета-субъединицы протеинкиназы CK2». Биохимия . СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ. 36 (23): 7192–8. DOI : 10.1021 / bi962885q . ISSN 0006-2960 . PMID 9188720 .  
  16. ^ a b Bosc, DG; Грэм KC; Saulnier RB; Zhang C; Prober D; Gietz RD; Литчфилд DW (май 2000 г.). «Идентификация и характеристика CKIP-1, нового белка, содержащего домен гомологии плекстрина, который взаимодействует с протеинкиназой CK2» . J. Biol. Chem . СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ. 275 (19): 14295–306. DOI : 10.1074 / jbc.275.19.14295 . ISSN 0021-9258 . PMID 10799509 .  
  17. ^ a b c Ahn, BH; Kim TH; Бэ Ю.С. (октябрь 2001 г.). «Картирование домена взаимодействия бета-субъединицы протеинкиназы CKII с белками-мишенями». Мол. Ячейки . Корея, Юг). 12 (2): 158–63. ISSN 1016-8478 . PMID 11710515 .  
  18. ^ Куск, М; Ахмед Р; Томсен Б; Бендиксен С; Иссинджер О.Г .; Болдырев Б. (январь 1999 г.). «Взаимодействие субъединицы протеинкиназы CK2beta внутри холофермента и с другими белками». Мол. Клетка. Биохим . НИДЕРЛАНДЫ. 191 (1–2): 51–8. DOI : 10,1023 / A: 1006840613986 . ISSN 0300-8177 . PMID 10094392 . S2CID 257329 .   
  19. ^ Скьерпен, Камилла Скипл; Нильсен Трине; Веше Йорген; Олснес Сюр (август 2002 г.). «Связывание вариантов FGF-1 с протеинкиназой CK2 коррелирует с митогенностью» . EMBO J . Англия. 21 (15): 4058–69. DOI : 10,1093 / emboj / cdf402 . ISSN 0261-4189 . PMC 126148 . PMID 12145206 .   
  20. ^ Чжоу, Инь; Ли Лу; Лю Цюнминь; Син Гуйчунь; Куай Сюэчжан; Сунь Цзин; Инь Сюшань; Ван Цзянь; Чжан Линцян; Хэ Фучу (май 2008 г.). «Убиквитинлигаза E3 SIAH1 опосредует убиквитинирование и деградацию TRB3». Клетка. Сигнал . Англия. 20 (5): 942–8. DOI : 10.1016 / j.cellsig.2008.01.010 . ISSN 0898-6568 . PMID 18276110 .  
  21. ^ Блок, К; Boyer TG; Тис PR (ноябрь 2001 г.). «Фосфорилирование человеческого убиквитин-конъюгированного фермента, CDC34, казеинкиназой 2» . J. Biol. Chem . Соединенные Штаты. 276 (44): 41049–58. DOI : 10.1074 / jbc.M106453200 . ISSN 0021-9258 . PMID 11546811 .  
  22. ^ Болдырев, B; Иссинджер О.Г. (февраль 1997 г.). «Киназа A-Raf является новым взаимодействующим партнером бета-субъединицы протеинкиназы CK2» . FEBS Lett . НИДЕРЛАНДЫ. 403 (2): 197–9. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (97) 00010-0 . ISSN 0014-5793 . PMID 9042965 . S2CID 84557809 .   
  23. ^ Ким, JM; Cha JY; Маршак Д.Р .; Бэ Ю.С. (сентябрь 1996 г.). «Взаимодействие бета-субъединицы казеинкиназы II с рибосомным белком L5». Биохим. Биофиз. Res. Commun . СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ. 226 (1): 180–6. DOI : 10.1006 / bbrc.1996.1330 . ISSN 0006-291X . PMID 8806611 .  
  24. ^ Грейн, S; Пирин В. (январь 1999 г.). «BTF3 - потенциальный новый субстрат протеинкиназы CK2». Мол. Клетка. Биохим . НИДЕРЛАНДЫ. 191 (1–2): 121–8. DOI : 10,1023 / A: 1006806226764 . ISSN 0300-8177 . PMID 10094400 . S2CID 1057554 .   
  25. ^ О'Брайен, штат Калифорния; Lemke SJ; Петух К.С.; Рао Р.Н.; Бекманн Р.П. (июль 1999 г.). «Казеинкиназа 2 связывается и фосфорилирует BRCA1». Биохим. Биофиз. Res. Commun . СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ. 260 (3): 658–64. DOI : 10.1006 / bbrc.1999.0892 . ISSN 0006-291X . PMID 10403822 .  
  26. ^ Панасюк, Ганна; Немазаный Иван; Живолуп Александр; Бретнер Мария; Литчфилд Дэвид В; Филоненко Валерий; Подагра Иван Т (октябрь 2006 г.). «Ядерный экспорт S6K1 II регулируется фосфорилированием протеинкиназы CK2 по Ser-17» . J. Biol. Chem . Соединенные Штаты. 281 (42): 31188–201. DOI : 10.1074 / jbc.M602618200 . ISSN 0021-9258 . PMID 16895915 .  
  27. ^ Хомма, Miwako Като; Ли Дунся; Krebs Edwin G; Юаса Ясухито; Хомма Ёсими (апрель 2002 г.). «Ассоциация и регуляция активности казеинкиназы 2 аденоматозным полипозным белком coli» . Proc. Natl. Акад. Sci. США США. 99 (9): 5959–64. Bibcode : 2002PNAS ... 99.5959K . DOI : 10.1073 / pnas.092143199 . ISSN 0027-8424 . PMC 122884 . PMID 11972058 .   

Внешние ссылки [ править ]

  • Расположение генома человека CSNK2B и страница сведений о гене CSNK2B в браузере генома UCSC .
  • PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для бета субъединицы казеин киназы II человека (CSNK2B).

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Шуберт У., Шнайдер Т., Хенкляйн П. и др. (1992). «Белок Vpu, кодируемый вирусом иммунодефицита человека типа 1, фосфорилируется казеинкиназой II». Евро. J. Biochem . 204 (2): 875–83. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1992.tb16707.x . PMID  1541298 .
  • Тейтц Т., Эли Д., Пеннер М. и др. (1990). «Экспрессия кДНК бета-субъединицы казеинкиназы II человека придает частичную устойчивость к УФ-излучению клеткам xeroderma pigmentosum». Мутат. Res . 236 (1): 85–97. DOI : 10.1016 / 0921-8777 (90) 90036-5 . PMID  1694965 .
  • Восс Х., Виркнер У., Якоби Р. и др. (1991). «Структура гена, кодирующего субъединицу бета казеинкиназы II человека». J. Biol. Chem . 266 (21): 13706–11. PMID  1856204 .
  • Литчфилд Д.В., Лозман Ф.Дж., Чичирелли М.Ф. и др. (1991). «Фосфорилирование бета-субъединицы казеинкиназы II в человеческих клетках A431. Идентификация сайта аутофосфорилирования и сайта, фосфорилируемого p34cdc2». J. Biol. Chem . 266 (30): 20380–9. PMID  1939094 .
  • Акерман П., Гловер К.В., Ошеров Н. (1990). «Стимуляция казеинкиназы II эпидермальным фактором роста: взаимосвязь между физиологической активностью киназы и состоянием фосфорилирования ее бета-субъединицы» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 87 (2): 821–5. Bibcode : 1990PNAS ... 87..821A . DOI : 10.1073 / pnas.87.2.821 . PMC  53358 . PMID  2300566 .
  • Хеллер-Харрисон Р.А., Мейснер Х., член парламента Чехии (1990). «Клонирование и характеристика кДНК, кодирующей бета-субъединицу казеинкиназы II человека». Биохимия . 28 (23): 9053–8. DOI : 10.1021 / bi00449a014 . PMID  2513884 .
  • Якоби Р., Восс Х, Пирин В. (1989). "Фосвитин / казеинкиназа человека типа II. Молекулярное клонирование и секвенирование полноразмерной кДНК, кодирующей субъединицу бета". Евро. J. Biochem . 183 (1): 227–33. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14917.x . PMID  2666134 .
  • Винсент MJ, Абдул Джаббар M (1996). «Белок Vpu вируса иммунодефицита человека типа 1: потенциальный регулятор протеолиза и транспорта белка в секреторном пути млекопитающих». Вирусология . 213 (2): 639–49. DOI : 10.1006 / viro.1995.0035 . PMID  7491787 .
  • Литчфилд Д.В., Боск Д.Г., Сломинский Э. (1995). «Протеинкиназа митотических клеток человека, которая фосфорилирует Ser-209 по бета-субъединице казеинкиназы II, представляет собой p34cdc2». Биохим. Биофиз. Acta . 1269 (1): 69–78. DOI : 10.1016 / 0167-4889 (95) 00100-7 . PMID  7578274 .
  • Джин YJ, Burakoff SJ (1993). «Белок, связывающий FK506 с массой 25 кДа, локализуется в ядре и связывается с казеинкиназой II и нуклеолином» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 90 (16): 7769–73. Bibcode : 1993PNAS ... 90.7769J . DOI : 10.1073 / pnas.90.16.7769 . PMC  47224 . PMID  7689229 .
  • Гитц Р.Д., Грэм К.С., Литчфилд Д.В. (1995). «Взаимодействие между субъединицами казеинкиназы II» . J. Biol. Chem . 270 (22): 13017–21. DOI : 10.1074 / jbc.270.22.13017 . PMID  7768894 .
  • Szebeni A, Herrera JE, Olson MO (1995). «Взаимодействие ядрышкового белка B23 с пептидами, относящимися к сигналам ядерной локализации». Биохимия . 34 (25): 8037–42. DOI : 10.1021 / bi00025a009 . PMID  7794916 .
  • Арнольд С.Ф., Обурн Дж. Д., Джаффе Х., Notides AC (1995). «Серин 167 является основным сайтом индуцированного эстрадиолом фосфорилирования на рецепторе эстрогена человека». Мол. Эндокринол . 8 (9): 1208–14. DOI : 10,1210 / me.8.9.1208 . PMID  7838153 .
  • Пирин В (1994). «Человеческая казеинкиназа II: структуры, гены, экспрессия и потребность в стимуляции роста клеток». Adv. Enzyme Regul . 34 : 225–46. DOI : 10.1016 / 0065-2571 (94) 90018-3 . PMID  7942276 .
  • эль Бенна Дж, Фауст LP, Бабиор Б.М. (1994). «Фосфорилирование компонента p47phox оксидазы респираторного взрыва во время активации нейтрофилов. Фосфорилирование сайтов, распознаваемых протеинкиназой C и пролин-направленными киназами». J. Biol. Chem . 269 (38): 23431–6. PMID  8089108 .
  • Шуберт У., Хенкляйн П., Болдырев Б. и др. (1994). «Белок Vpu, кодируемый вирусом иммунодефицита человека типа 1, фосфорилируется казеинкиназой-2 (СК-2) в положениях Ser52 и Ser56 в пределах предсказанного мотива альфа-спирали-поворота-альфа-спирали». J. Mol. Биол . 236 (1): 16–25. DOI : 10.1006 / jmbi.1994.1114 . PMID  8107101 .
  • Шуберт У., Штребель К. (1994). «Дифференциальная активность белка Vpu, кодируемого вирусом иммунодефицита человека типа 1, регулируется фосфорилированием и происходит в разных клеточных компартментах» . J. Virol . 68 (4): 2260–71. DOI : 10,1128 / JVI.68.4.2260-2271.1994 . PMC  236702 . PMID  8139011 .
  • Танасиевич М.Дж., Майерс М.Г., Тома Р.С. и др. (1993). «Фосфорилирование субстрата рецептора инсулина IRS-1 казеинкиназой II». J. Biol. Chem . 268 (24): 18157–66. PMID  8349691 .
  • Фрибург Дж., Ладха А., Геттлингер Х. и др. (1996). «Функциональный анализ сайтов фосфорилирования на белке Vpu вируса иммунодефицита человека 1 типа». J. Acquir. Иммунодефицит. Syndr. Гм. Ретровирол . 8 (1): 10–22. DOI : 10.1097 / 00042560-199501000-00004 . PMID  8548340 .
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000704