• внеклеточная экзосома • внеклеточная • внеклеточная область
Биологический процесс
• свертывание крови • негативная регуляция пролиферации гепатоцитов • позитивная регуляция секреции составляющих внеклеточного матрикса • регенерация печени • клеточный ответ на стимул глюкозы • негативная регуляция активации плазминогена • негативная регуляция фибринолиза • реакция на тепло • гемостаз • ответ на лекарство • протеолиз • фибринолиз • регуляция активации комплемента
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
1361
56373
Ансамбль
ENSG00000080618
ENSMUSG00000021999
UniProt
Q96IY4
Q9JHH6
RefSeq (мРНК)
NM_016413 NM_001278541 NM_001872
NM_019775
RefSeq (белок)
NP_001265470 NP_001863
NP_062749
Расположение (UCSC)
Chr 13: 46.05 - 46.11 Мб
Chr 14: 75,24 - 75,28 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Карбоксипептидаза B2 ( CPB2 ), также известная как карбоксипептидаза U ( CPU ), карбоксипептидаза B плазмы (pCPB) или активируемый тромбином ингибитор фибринолиза ( TAFI ), представляет собой фермент, который у человека кодируется геном CPB2 . [5] [6]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Функция
2 изофермента
3 См. Также
4 ссылки
5 Дальнейшее чтение
Функция [ править ]
CPB2 синтезируется печенью [7] и циркулирует в плазме в виде зимогена, связанного с плазминогеном . Когда он активируется протеолизом по остатку Arg92 комплексом тромбин / тромбомодулин , CPB2 проявляет карбоксипептидазную активность. Активированный CPB2 снижает фибринолиз, удаляя С-концевые остатки фибрина , которые важны для связывания и активации плазминогена . [8] [9]
Карбоксипептидазы - это ферменты, гидролизующие С-концевые пептидные связи. Семейство карбоксипептидаз включает металло-, сериновые и цистеинкарбоксипептидазы. В соответствии с их субстратной специфичностью эти ферменты называются карбоксипептидазой A (расщепление алифатических остатков) или карбоксипептидазой B (расщепление основных аминокислотных остатков). Белок, кодируемый этим геном, активируется тромбином и действует на субстраты карбоксипептидазы B. После активации тромбина зрелый белок подавляет фибринолиз . [10]
Для этого гена и его промоторной области описаны полиморфизмы. Доступные анализы данных последовательностей указывают на варианты сплайсинга, которые кодируют разные изоформы. [10]
См. Также [ править ]
Карбоксипептидаза B
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000080618 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021999 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
↑ Eaton DL, Malloy BE, Tsai SP, Henzel W, Drayna D (декабрь 1991 г.). «Выделение, молекулярное клонирование и частичная характеристика новой карбоксипептидазы B из плазмы человека». J Biol Chem . 266 (32): 21833–8. PMID 1939207 .
^ Tsai SP, Drayna D (декабрь 1992). «Ген, кодирующий карбоксипептидазу B плазмы человека (CPB2), находится на хромосоме 13». Геномика . 14 (2): 549–50. DOI : 10.1016 / S0888-7543 (05) 80268-X . PMID 1427879 .
^ Kaushansky K, Lichtman M, Beutler E, Kipps T, Prchal J, Seligsohn U. (2010; издание 8: страницы 1833-1834 и 2040-2041) Гематология Уильямса . Макгроу-Хилл. ISBN 978-0071621519
^ Чжао L, Morser J, Bajzar L, M Несхейм, Nagashima M (декабрь 1998). «Идентификация и характеристика двух изоформ ингибитора фибринолиза, активируемого тромбином». Тромб. Гемост . 80 (6): 949–55. PMID 9869166 .
^ Boffa MB, Reid TS, Joo E, Несхейм ME, Koschinsky ML (май 1999). «Характеристика гена, кодирующего человеческий TAFI (тромбин-активируемый ингибитор фибринолиза; прокарбоксипептидаза B плазмы)». Биохимия . 38 (20): 6547–58. DOI : 10.1021 / bi990229v . PMID 10350473 .
^ a b «Ген Entrez: CPB2 карбоксипептидаза B2 (плазма)» .
Дальнейшее чтение [ править ]
Баума Б.Н., Моснье Л.О. (2005). «Активируемый тромбином ингибитор фибринолиза (TAFI) на границе между коагуляцией и фибринолизом» . Патофизиол. Гемост. Тромб . 33 (5–6): 375–81. DOI : 10.1159 / 000083832 . PMID 15692247 .
Паскуаль Р., Бургос Ф. Дж., Сальва М. и др. (1989). «Очистка и свойства пяти различных форм прокарбоксипептидаз человека». Евро. J. Biochem . 179 (3): 609–16. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14590.x . PMID 2920728 .
Вальникова З., Тогерсен И.Б., Кристенсен С. и др. (1996). «Активированная карбоксипептидаза В плазмы человека удерживается в крови за счет связывания с альфа2-макроглобулином и белком зоны беременности» . J. Biol. Chem . 271 (22): 12937–43. DOI : 10.1074 / jbc.271.22.12937 . PMID 8662763 .
Байзар Л., Морсер Дж., Несхайм М. (1996). «TAFI, или прокарбоксипептидаза B плазмы, связывает каскады свертывания и фибринолиза через комплекс тромбин-тромбомодулин» . J. Biol. Chem . 271 (28): 16603–8. DOI : 10.1074 / jbc.271.28.16603 . PMID 8663147 .
Ванхуф Дж., Ваутерс Дж., Шаттеман К. и др. (1997). «Ген карбоксипептидазы U (CPU) человека - предлагаемый новый регулятор активации плазминогена - отображается на 13q14.11». Геномика . 38 (3): 454–5. DOI : 10.1006 / geno.1996.0656 . PMID 8975730 .
Мацумото А., Ито К., Мацумото Р. (2000). «Новая карбоксипептидаза B, которая обрабатывает природный белок-предшественник бета-амилоида, присутствует в гиппокампе человека». Евро. J. Neurosci . 12 (1): 227–38. DOI : 10,1046 / j.1460-9568.2000.00908.x . PMID 10651877 .
Маркс П.Ф., Хакенг Т.М., Доусон П.Е. и др. (2000). «Инактивация активного ингибитора фибринолиза, активируемого тромбином, происходит посредством процесса, который включает конформационную нестабильность, а не протеолитическое расщепление» . J. Biol. Chem . 275 (17): 12410–5. DOI : 10.1074 / jbc.275.17.12410 . PMID 10777524 .
Мосниер Л.О., Лисман Т., ван ден Берг Х.М. и др. (2002). «Нарушение регуляции фибринолиза при гемофилии А может быть восстановлено путем увеличения концентрации TAFI в плазме». Тромб. Гемост . 86 (4): 1035–9. PMID 11686321 .
Моснье Л.О., Мейерс JC, Баума Б.Н. (2002). «Роль протеина S в активации активируемого тромбином ингибитора фибринолиза (TAFI) и регуляции фибринолиза». Тромб. Гемост . 86 (4): 1040–6. PMID 11686322 .
Моснье Л.О., Элизен М.Г., Баума Б.Н., Мейерс Дж.С. (2002). «Ингибитор протеина С регулирует комплекс тромбин-тромбомодулин, повышая и понижая регуляцию активации TAFI». Тромб. Гемост . 86 (4): 1057–64. PMID 11686324 .
Morange PE, Aillaud MF, Nicaud V и др. (2002). «Полиморфизмы Ala147Thr и C + 1542G в гене TAFI не связаны с более высоким риском венозного тромбоза у носителей FV Leiden». Тромб. Гемост . 86 (6): 1583–4. PMID 11776333 .
Шнайдер М., Нагашима М., Кнаппе С. и др. (2002). «Аминокислотные остатки в области P6-P'3 тромбин-активируемого ингибитора фибринолиза (TAFI) не определяют тромбомодулиновую зависимость активации TAFI» . J. Biol. Chem . 277 (12): 9944–51. DOI : 10.1074 / jbc.M111685200 . PMID 11786552 .
Кощинский М.Л., Боффа М.Б., Несхайм М.Э. и др. (2002). «Ассоциация однонуклеотидного полиморфизма в CPB2, кодирующем тромбин-активируемый ингибитор фибринолиза (TAF1), с кровяным давлением». Clin. Genet . 60 (5): 345–9. DOI : 10.1034 / j.1399-0004.2001.600504.x . PMID 11903334 .
Яно Ю., Габазза Э.С., Хори Ю. и др. (2002). «Связь между уровнями ингибитора фибринолиза, активируемого тромбином в плазме, и активированным протеином C у пациентов с нормотензивным диабетом 2 типа» . Уход за диабетом . 25 (7): 1245–6. DOI : 10.2337 / diacare.25.7.1245 . PMID 12087030 .
Антович Дж. П., Бломбек М (2003). «Активируемый тромбином антиген ингибитора фибринолиза и активность TAFI у пациентов с резистентностью к APC, вызванной лейденской мутацией фактора V». Тромб. Res . 106 (1): 59–62. DOI : 10.1016 / S0049-3848 (02) 00072-5 . PMID 12165290 .
Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в общественном достоянии .
vтеГидролаза : протеазы ( EC 3.4)
3.4.11 -19: Экзопептидаза
3.4.11
Аминопептидаза
Аланин
Аргинил
Аспартил
Цистинил
Лейцил
Глутамил
Метионил
1
2
О
3.4.13
Дипептидаза
1
2
3
3.4.14
Дипептидилпептидаза
Катепсин С
Дипептидилпептидаза-4
Трипептидилпептидаза
Трипептидилпептидаза I
Трипептидилпептидаза II
3.4.15
Ангиотензин-превращающий фермент
3.4.16
Карбоксипептидазы серинового типа : катепсин А
DD-транспептидаза
3.4.17
Металлоэкзопептидазы
Карбоксипептидаза
А
A2
B
C
E
Глутамат II
Другое / разгруппировано
Металлоэкзопептидаза
3.4.21 -25: Эндопептидаза
Сериновая протеаза
Цистеиновая протеаза
Протеаза аспарагиновой кислоты
Металлоэндопептидаза
Треонин эндопептидаза
Комплекс протеасомных эндопептидаз
HslU — пептидаза HslV
Другое / без группы: секретаза белка-предшественника амилоида
Альфа-секретаза
Бета-секретаза 1
Бета-секретаза 2
Гамма-секретаза
3.4.99 : Неизвестно
Стафилокиназа
vтеБелки, участвующие в свертывании
Факторы свертывания
Первичный гемостаз
vWF
гликопротеины мембран тромбоцитов : Ib ( A
B
IX )
IIb / IIIa ( IIb
IIIa )
VI
Внутренний путь
HMWK / Брадикинин
Прекалликреин / Калликреин
XII «Хагеман»
XI
IX
VIII
Внешний путь
III «Тканевый фактор»
VII
Общий путь
Икс
V
II «(Про) тромбин»
Я "Фибрин"
Фибриноген ( FGA , FGG )
XIII
Ингибиторы свертывания
Антитромбин (ингибирует II, IX, X, XI, XII)
Протеин C (ингибирует V, VIII) / протеин S (кофактор протеина C)
Белок Z (ингибирует X)
ZPI (ингибирует X, XI)
TFPI (ингибирует III)
Тромболизис / фибринолиз
Плазмин
tPA / урокиназа
PAI-1 / 2
α2-AP
α2-макроглобулин
ТАФИ
Эта статья о гидролазе - незавершенная . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .