Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
CASP8
Белок CASP8 PDB 1f9e.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1F9E , 1I4E , 1QDU , 1QTN , 2C2Z , 2FUN , 2K7Z , 2Y1L , 3H11 , 3KJN , 3KJQ , 4JJ7 , 4PRZ , 4PS1 , 4ZBW

Идентификаторы
ПсевдонимыCasp8 , ALPS2B, Cap4, Casp-8, FLICE, Мах, MCH5, каспазы 8
Внешние идентификаторыOMIM : 601763 MGI : 1261423 HomoloGene : 7657 GeneCards : Casp8
Расположение гена ( человек )
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человека) [1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение CASP8
Геномное расположение CASP8
Группа2q33.1Начинать201 233 443 п.н. [1]
Конец201 287 711 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 1 (мышь)
Chr.Хромосома 1 (мышь) [2]
Хромосома 1 (мышь)
Геномное расположение CASP8
Группа1 C1.3 | 1 29,19 смНачинать58 795 374 п.н. [2]
Конец58 847 503 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК


Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• смерти эффекторных домны связывание
• пептидазы активность цистеина типа
• эндопептидазы активность цистеина-типа участвует в апоптотическом сигнальном пути
• каркасного связывание белка
• GO: 0001948 связывание белка
• идентичных связываний с белками
• цистеина типа эндопептидаза активность участвует в апоптотическом процессе
• цистеина типа активность эндопептидазы
• активность гидролазы
• связывание убиквитин-протеин-лигазы
• активность пептидазы
• активность эндопептидазы цистеинового типа, участвующая в фазе выполнения апоптоза
• связывание рецептора смерти
• Связывание с рецептором фактора некроза опухоли
• Связывание макромолекулярного комплекса GO: 0032403
Сотовый компонент• тело клетки
• цитозоль
• сигнальный комплекс, индуцирующий смерть CD95
• рипоптосома
• нуклеоплазма
• внешняя мембрана митохондрий
• вызывающий смерть сигнальный комплекс
• мембранный плот
• проекция нейрона
• цитоскелет
• цитоплазма
• митохондрия
• ядро клетки
• макромолекулярный комплекс
Биологический процесс• регуляция апоптотического процесса
• ответ на эстрадиол
• активация активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в сигнальном пути апоптоза
• ответ на антибиотик
• регуляция сигнального пути, опосредованного фактором некроза опухоли
• позитивная регуляция дифференцировки макрофагов
• клеточный ответ на органическое циклическое соединение
• активация естественных клеток-киллеров
• негативная регуляция передачи сигналов I-kappaB / NF-kappaB
• TRAIL-активируемый апоптотический сигнальный путь
• протеолиз
• дифференцировка макрофагов
• TRIF-зависимый сигнальный путь толл-подобных рецепторов
• ответ на фактор некроза опухоли
• активация В-клеток
• сигнальный путь рецептора клеточной поверхности
• ответ на липополисахарид
• клеточный ответ на механический стимул
• активация активности эндопептидазы цистеинового типа
• положительная регуляция вставки белка в митохондриальная мембрана участвует в апоптотическом сигнальном пути
• сборка вызывающего смерть сигнального комплекса
• позитивная регуляция протеолиза
• позитивная регуляция передачи сигналов I-kappaB / NF-kappaB
• апоптотический сигнальный путь
• реакция на холод
• регуляция внешнего апоптотического сигнального пути через рецепторы домена смерти
• вирусный процесс GO: 0022415
• ответ на этанол
• ответ на ион кобальта
• активация активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе
• протеолиз, участвующий в катаболическом процессе клеточного белка
• дифференцировка клеток синцитиотрофобластов, участвующих в развитии лабиринтного слоя
• нуклеотид-связывающий домен олигомеризации, содержащий сигнальный путь
• активация Т-клеток
• подавление вирусом активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в процессе апоптоза
• апоптотический процесс
• внешний апоптотический сигнальный путь
• отрицательная регуляция внешнего апоптотического сигнального пути через рецепторы домена смерти
• регуляция некроптотического процесса
• фаза выполнения апоптоза
• сигнальный путь толл-подобного рецептора 3
• положительная регуляция гибели нейронов
• внешний апоптотический сигнальный путь через смерть доменные рецепторы
• положительная регуляция выработки интерлейкина-1 бета
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

841

12370

Ансамбль

ENSG00000064012

ENSMUSG00000026029

UniProt

Q14790

O89110

RefSeq (мРНК)
NM_001080124
NM_001080125
NM_001228
NM_033355
NM_033356

NM_033357
NM_033358
NM_001372051

NM_001080126
NM_001277926
NM_009812

RefSeq (белок)
NP_001073593
NP_001073594
NP_001219
NP_203519
NP_203520

NP_203522
NP_001358980

NP_001073595
NP_001264855
NP_033942

Расположение (UCSC)Chr 2: 201.23 - 201.29 МбChr 1: 58,8 - 58,85 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Каспаза-8 - это белок каспазы , кодируемый геном CASP8 . Скорее всего, он действует на каспазу-3 . Ортологи CASP8 [5] были идентифицированы у многих млекопитающих, по которым доступны полные данные о геноме. Эти уникальные ортологи есть и у птиц .

Функция [ править ]

Casp8 ген кодирует член цистеина - аспарагиновой кислоты протеазы ( каспазы семьи). Последовательная активация каспаз играет центральную роль в фазе выполнения апоптоза клеток . Каспазы существуют как неактивные проферменты, состоящие из продомена , большой субъединицы протеазы и небольшой субъединицы протеазы. Активация каспаз требует протеолитического процессинга консервативных внутренних остатков аспарагиновой кислоты для образования гетеродимерного фермента, состоящего из больших и малых субъединиц. Этот белок участвует в запрограммированной гибели клеток, вызваннойFas и различные апоптотические стимулы. N-концевой FADD- подобный эффекторный домен смерти этого белка предполагает, что он может взаимодействовать с Fas-взаимодействующим белком FADD. Этот белок был обнаружен в нерастворимой фракции пораженной области мозга пациентов с болезнью Хантингтона, но не у пациентов из нормальной контрольной группы, что указывает на роль в нейродегенеративных заболеваниях. Было описано много альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов, кодирующих различные изоформы, хотя не для всех вариантов были определены их полноразмерные последовательности. [6]

Клиническое значение [ править ]

Очень редкое генетическое заболевание иммунной системы также может быть вызвано мутациями в этом гене. Это заболевание, получившее название CEDS, означает «состояние дефицита каспазы восемь». CEDS имеет особенности, аналогичные ALPS , другому генетическому заболеванию апоптоза , с добавлением иммунодефицитного фенотипа. Таким образом, клинические проявления включают спленомегалию и лимфаденопатию , а также рецидивирующие синопульмональные инфекции, рецидивирующий кожно-слизистый герпесвирус , стойкие бородавки и инфекции контагиозного моллюска и гипогаммаглобулинемию . Иногда в паренхиме возникает лимфоцитарная инфильтрация.органов, но аутоиммунитет минимален, и лимфома не наблюдалась у пациентов с CEDS. CEDS наследуется по аутосомно-рецессивному типу. [7]

Клинический фенотип пациентов с CEDS представляет собой парадокс, поскольку каспаза-8 считалась в основном проапоптотической протеазой , которая в основном участвует в передаче сигнала от рецепторов смерти семейства рецепторов фактора некроза опухоли, таких как Fas. Дефект активации лимфоцитов и защитного иммунитета предполагает, что каспаза-8 выполняет дополнительные сигнальные роли в лимфоцитах . Дальнейшая работа показала, что каспаза-8 необходима для индукции фактора транскрипции «ядерного фактора κB» ( NF-κB ) после стимуляции рецепторами антигена, рецепторами Fc или Toll-подобным рецептором 4 в T, B и естественных клетках-киллерах. . [7]

Биохимически было обнаружено, что каспаза-8 входит в комплекс ингибитора киназы NF-κB (IKK) с вышестоящим адаптерным комплексом Bcl10-MALT1 (лимфатическая ткань, связанная со слизистой оболочкой), которые имеют решающее значение для индукции ядерной транслокации NF-κB. . Более того, биохимическая форма каспазы-8 различалась по двум путям. Для пути смерти зимоген каспазы-8 расщепляется на субъединицы, которые собираются с образованием зрелого высокоактивного гетеротетрамера каспазы, тогда как для пути активации зимоген, по-видимому, остается нетронутым, возможно, чтобы ограничить его протеолитическую функцию, но повысить его способность в качестве адаптера. белок. [7]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что каспаза-8 взаимодействует с:

  • BCAP31 , [8]
  • BID , [9] [10]
  • Bcl-2 , [10] [11]
  • CFLAR , [12] [13] [14] [15] [16] [17] [18] »
  • Каспаза-10 , [9] [10] [12] [19]
  • Каспаза-2 , [10] [19]
  • Каспаза-3 , [10] [19]
  • Каспаза-6 , [10] [19] [20]
  • Каспаза-7 , [10] [19]
  • Каспаза-9 , [10] [19]
  • DEDD , [21] [22] [23]
  • FADD , [9] [12] [15] [24] [25] [26] [27]
  • FasL , [9] [12]
  • FasR , [9] [13] [28]
  • IFT57 , [29]
  • NOL3 , [30]
  • PEA15 , [31] [32]
  • РИПК1 , [24] [33] [34]
  • TNFRSF10B , [9] [28] и
  • TRAF1 . [12] [35]

Дополнительные фото [ править ]

Сигнальный путь TNF -R1. Пунктирные серые линии представляют несколько шагов
Обзор путей передачи сигналов, участвующих в апоптозе .

См. Также [ править ]

  • Caspase
  • FADD
  • Карта протеолиза

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000064012 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026029 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ «Филогенетический маркер OrthoMaM: кодирующая последовательность CASP8» .[ постоянная мертвая ссылка ]
  6. ^ «Энтрез Ген: CASP8 каспаза 8, апоптоз-связанная цистеинпептидаза» .
  7. ^ a b c Chun HJ, Zheng L, Ahmad M, Wang J, Speirs CK, Siegel RM, Dale JK, Puck J, Davis J, Hall CG, Skoda-Smith S, Atkinson TP, Straus SE, Lenardo MJ (2002) . «Плейотропные дефекты активации лимфоцитов, вызванные мутациями каспазы-8, приводят к иммунодефициту человека» . Природа . 419 (6905): 395–9. DOI : 10,1038 / природа01063 . PMID 12353035 . S2CID 4359174 .  
  8. ^ Ng FW, Nguyen M, Kwan T, Branton PE, Nicholson DW, Cromlish JA, Shore GC (октябрь 1997 г.). «p28 Bap31, белок, связанный с Bcl-2 / Bcl-XL и прокаспазой-8, в эндоплазматическом ретикулуме» . J. Cell Biol . 139 (2): 327–38. DOI : 10,1083 / jcb.139.2.327 . PMC 2139787 . PMID 9334338 .  
  9. ^ Б с д е е Gajate С, Мольинедо F (март 2005). «Цитоскелет-опосредованный рецептор смерти и концентрация лиганда в липидных рафтах формируют кластеры, способствующие апоптозу при химиотерапии рака» . J. Biol. Chem . 280 (12): 11641–7. DOI : 10.1074 / jbc.M411781200 . PMID 15659383 . 
  10. ^ a b c d e f g h Guo Y, Srinivasula SM, Druilhe A, Fernandes-Alnemri T, Alnemri ES (апрель 2002 г.). «Каспаза-2 вызывает апоптоз, высвобождая проапоптотические белки из митохондрий» . J. Biol. Chem . 277 (16): 13430–7. DOI : 10.1074 / jbc.M108029200 . PMID 11832478 . 
  11. ^ Poulaki В, Mitsiades N, Ромеро М, Tsokos М (июнь 2001 г.). «Fas-опосредованный апоптоз нейробластомы требует активации митохондрий и ингибируется белком-ингибитором FLICE и Bcl-2». Cancer Res . 61 (12): 4864–72. PMID 11406564 . 
  12. ^ a b c d e Мишо О., Чопп Дж. (июль 2003 г.). «Индукция апоптоза, опосредованного рецептором TNF I, посредством двух последовательных сигнальных комплексов» (PDF) . Cell . 114 (2): 181–90. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (03) 00521-х . PMID 12887920 . S2CID 17145731 .   
  13. ^ a b Shu HB, Halpin DR, Goeddel DV (июнь 1997 г.). «Каспер является индуктором апоптоза, связанным с FADD и каспазой». Иммунитет . 6 (6): 751–63. DOI : 10.1016 / s1074-7613 (00) 80450-1 . PMID 9208847 . 
  14. ↑ Гольцев Ю.В., Коваленко А.В., Арнольд Е, Варфоломеев Е.Е., Бродянский В.М., Валлах Д. (август 1997). «CASH, новый гомолог каспазы с эффекторными доменами смерти» . J. Biol. Chem . 272 (32): 19641–4. DOI : 10.1074 / jbc.272.32.19641 . PMID 9289491 . 
  15. ^ a b Srinivasula SM, Ahmad M, Ottilie S, Bullrich F, Banks S, Wang Y, Fernandes-Alnemri T., Croce CM, Litwack G, Tomaselli KJ, Armstrong RC, Alnemri ES (июль 1997 г.). «FLAME-1, новая FADD-подобная антиапоптотическая молекула, которая регулирует апоптоз, индуцированный Fas / TNFR1» . J. Biol. Chem . 272 (30): 18542–5. DOI : 10.1074 / jbc.272.30.18542 . PMID 9228018 . 
  16. ^ Micheau О, Том М, Р Шнайдера, Вскрик N, Чопп Дж, Николсон DW, Брайанд С, Грюттером МГ (ноябрь 2002 г.). «Длинная форма FLIP является активатором каспазы-8 в сигнальном комплексе, вызывающем смерть Fas» . J. Biol. Chem . 277 (47): 45162–71. DOI : 10.1074 / jbc.M206882200 . PMID 12215447 . 
  17. Перейти ↑ Han DK, Chaudhary PM, Wright ME, Friedman C, Trask BJ, Riedel RT, Baskin DG, Schwartz SM, Hood L (октябрь 1997 г.). «MRIT, новый белок, содержащий эффекторный домен смерти, взаимодействует с каспазами и BclXL и инициирует гибель клеток» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 94 (21): 11333–8. DOI : 10.1073 / pnas.94.21.11333 . PMC 23459 . PMID 9326610 .  
  18. ^ Roth W, Stenner-Liewen F, Павловского K, Godzik A, Reed JC (март 2002). «Идентификация и характеристика DEDD2, белка, содержащего эффекторный домен смерти» . J. Biol. Chem . 277 (9): 7501–8. DOI : 10.1074 / jbc.M110749200 . PMID 11741985 . 
  19. ^ a b c d e f Srinivasula SM, Ahmad M, Fernandes-Alnemri T., Litwack G, Alnemri ES (декабрь 1996 г.). «Молекулярное упорядочение Fas-апоптотического пути: протеаза Fas / APO-1 Mch5 представляет собой CrmA-ингибируемую протеазу, которая активирует множество Ced-3 / ICE-подобных цистеиновых протеаз» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 93 (25): 14486–91. DOI : 10.1073 / pnas.93.25.14486 . PMC 26159 . PMID 8962078 .  
  20. ^ Коулинг В, J Нисходящая (октябрь 2002 г.). «Каспаза-6 является прямым активатором каспазы-8 в пути апоптоза, индуцированного цитохромом с: абсолютное требование для удаления продомена каспазы-6» . Смерть клетки отличается . 9 (10): 1046–56. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4401065 . PMID 12232792 . 
  21. ↑ Zhan Y, Hegde R, Srinivasula SM, Fernandes-Alnemri T, Alnemri ES (апрель 2002 г.). «Белки, содержащие эффекторный домен смерти, DEDD и FLAME-3, образуют ядерные комплексы с субъединицей TFIIIC102 человеческого фактора транскрипции IIIC» . Смерть клетки отличается . 9 (4): 439–47. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4401038 . PMID 11965497 . 
  22. ^ Alcivar А, Х S, Тан Дж, Ян Х (январь 2003 г.). «DEDD и DEDD2 связываются с каспазой-8/10 и сигнализируют о гибели клеток» . Онкоген . 22 (2): 291–7. DOI : 10.1038 / sj.onc.1206099 . PMID 12527898 . 
  23. ^ Stegh AH, Schickling O, Ehret A, Scaffidi C, Peterhansel C, Hofmann TG, Grummt I, Krammer PH, Питер ME (октябрь 1998). «DEDD, новый белок, содержащий эффекторный домен смерти, нацеленный на ядрышко» . EMBO J . 17 (20): 5974–86. DOI : 10.1093 / emboj / 17.20.5974 . PMC 1170924 . PMID 9774341 .  
  24. ^ а б Осима С., Турер Э., Каллахан Дж. А., Чай С., Адвинкула Р., Баррера Дж., Шифрин Н., Ли Б., Бенедикт Йен Т. С., Йен Б., Ву Т., Малин Б. А., Ма А. (февраль 2009 г.). «ABIN-1 - это датчик убиквитина, который ограничивает гибель клеток и поддерживает эмбриональное развитие» . Природа . 457 (7231): 906–9. DOI : 10,1038 / природа07575 . PMC 2642523 . PMID 19060883 .  
  25. ^ Хеншолл DC, Араки T, Schindler CK, Shinoda S, Lan JQ, Simon RP (сентябрь 2003). «Экспрессия ассоциированной со смертью протеинкиназы и вовлечение в сигнальный путь фактора некроза опухоли после коротких припадков» . J. Neurochem . 86 (5): 1260–70. DOI : 10.1046 / j.1471-4159.2003.01934.x . PMID 12911633 . S2CID 21971958 .  
  26. ↑ Болдин М.П., ​​Гончаров Т.М., Гольцев Ю.В., Валлах Д. (июнь 1996 г.). «Участие MACH, новой взаимодействующей с MORT1 / FADD протеазы, в гибели клеток, индуцированной рецепторами Fas / APO-1 и TNF». Cell . 85 (6): 803–15. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (00) 81265-9 . PMID 8681376 . S2CID 7415784 .  
  27. ^ Томас LR, Стиллман DJ, Thorburn A (сентябрь 2002). «Регулирование взаимодействий Fas-ассоциированного домена смерти посредством эффекторного домена смерти, идентифицированного с помощью модифицированного обратного двухгибридного скрининга» . J. Biol. Chem . 277 (37): 34343–8. DOI : 10.1074 / jbc.M204169200 . PMID 12107169 . 
  28. ^ a b MacFarlane M, Ahmad M, Srinivasula SM, Fernandes-Alnemri T, Cohen GM, Alnemri ES (октябрь 1997 г.). «Идентификация и молекулярное клонирование двух новых рецепторов цитотоксического лиганда TRAIL» . J. Biol. Chem . 272 (41): 25417–20. DOI : 10.1074 / jbc.272.41.25417 . PMID 9325248 . 
  29. ^ Gervais FG, Singaraja R, Xanthoudakis S, Gutekunst CA, Leavitt BR, Metzler M, Hackam AS, Tam J, Vaillancourt JP, Houtzager V, Rasper DM, Roy S, Hayden MR, Nicholson DW (февраль 2002). «Привлечение и активация каспазы-8 с помощью Huntingtin-взаимодействующего белка Hip-1 и нового партнера Hippi». Nat. Cell Biol . 4 (2): 95–105. DOI : 10.1038 / ncb735 . PMID 11788820 . S2CID 10439592 .  
  30. ^ Косэки T, Inohara N, Chen S, Нуньес G (апрель 1998). «ARC, ингибитор апоптоза, экспрессирующийся в скелетных мышцах и сердце, который избирательно взаимодействует с каспазами» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 95 (9): 5156–60. DOI : 10.1073 / pnas.95.9.5156 . PMC 20230 . PMID 9560245 .  
  31. ^ Kitsberg D, Formstecher E, Fauquet M, Kubes M, Cordier J, Canton B, Pan G, Rolli M, Glowinski J, Chneiweiss H (октябрь 1999). «Нокаут белка эффекторного домена гибели нервов PEA-15 демонстрирует, что его экспрессия защищает астроциты от апоптоза, индуцированного TNF-альфа» . J. Neurosci . 19 (19): 8244–51. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.19-19-08244.1999 . PMC 6783010 . PMID 10493725 .  
  32. ^ Кондорелли G, G Vigliotta, Cafieri А, Trencia А, Andalo Р, Р Ориенте, Miele С, Карузо М, Формизано Р, Р Beguinot (август 1999 г.). «PED / PEA-15: антиапоптотическая молекула, которая регулирует апоптоз, индуцированный FAS / TNFR1». Онкоген . 18 (31): 4409–15. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202831 . PMID 10442631 . S2CID 20510429 .  
  33. ^ Чаудхари PM, Эби MT, жасмин A, Kumar A, Лю L, L Hood (сентябрь 2000). «Активация пути NF-kappaB каспазой 8 и ее гомологами» . Онкоген . 19 (39): 4451–60. DOI : 10.1038 / sj.onc.1203812 . PMID 11002417 . 
  34. ^ Бертран МДж, Милютинович S, Диксон КМ, Хо туалет, Boudreault А, Деркин Дж, Гиллард JW, Джакит JB, Моррис SJ, Баркер ПА (июнь 2008 г.). «cIAP1 и cIAP2 способствуют выживанию раковых клеток, действуя как лигазы E3, которые способствуют убиквитинированию RIP1». Мол. Cell . 30 (6): 689–700. DOI : 10.1016 / j.molcel.2008.05.014 . PMID 18570872 . 
  35. ^ Leo E, Деверо QL, Buchholtz C, Welsh K, S Matsuzawa, Stennicke HR, Salvesen GS, Рид JC (март 2001). «TRAF1 представляет собой субстрат каспаз, активируемых во время апоптоза, индуцированного рецептором-альфа фактора некроза опухоли» . J. Biol. Chem . 276 (11): 8087–93. DOI : 10.1074 / jbc.M009450200 . PMID 11098060 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Jia SH, Parodo J, Kapus A, Rotstein OD, Marshall JC (2008). «Динамическое регулирование выживания нейтрофилов посредством фосфорилирования тирозина или дефосфорилирования каспазы-8» . Журнал биологической химии . 283 (9): 5402–5413. DOI : 10.1074 / jbc.M706462200 . PMID  18086677 .
  • Коэн GM (1997). «Каспасы: палачи апоптоза» . Биохим. Дж . 326 (Pt 1): 1–16. DOI : 10.1042 / bj3260001 . PMC  1218630 . PMID  9337844 .
  • Сигел Р.М., Чан Ф.К., Чун Х.Дж., Ленардо MJ (2001). «Многогранная роль передачи сигналов Fas в гомеостазе иммунных клеток и аутоиммунитете». Nat. Иммунол . 1 (6): 469–74. DOI : 10.1038 / 82712 . PMID  11101867 . S2CID  345769 .
  • Йе С, Голдсмит Э.Дж. (2002). «Серпины и другие ингибиторы ковалентных протеаз». Curr. Opin. Struct. Биол . 11 (6): 740–5. DOI : 10.1016 / S0959-440X (01) 00275-5 . PMID  11751056 .
  • Гупта С (2002). «Апоптоз, индуцированный фактором некроза опухоли альфа в Т-клетках пожилых людей: роль TNFR-I и последующих сигнальных молекул». Exp. Геронтол . 37 (2–3): 293–9. DOI : 10.1016 / S0531-5565 (01) 00195-4 . PMID  11772515 . S2CID  30243363 .
  • Померанц Р.Дж. (2004). «Эффекты ВИЧ-1 Vpr на нейроинвазию и нейропатогенез». ДНК Cell Biol . 23 (4): 227–38. DOI : 10,1089 / 104454904773819815 . PMID  15142380 .
  • Чжао LJ, Чжу Х (2005). «Структура и функция вспомогательного регуляторного белка ВИЧ-1 Vpr: новые ключи к разработке лекарств». Curr. Препарат действует на иммунную эндокринную систему. Метабол. Disord . 4 (4): 265–75. DOI : 10.2174 / 1568008043339668 . PMID  15578977 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Merops онлайновой базы данных для пептидазы и их ингибиторов: C14.009
  • Апоптоз и каспаза 8 - Карта протеолиза (анимация)
  • Caspase + 8 в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
  • каспаза-8
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q14790 ( Caspase -8) в PDBe-KB .