Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
CTSA
Белок CTSA PDB 1ivy.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1IVY , 3BP4 , 3BP7 , 3BXN , 4AZ0 , 4AZ3 , 4CI9 , 4CIA , 4CIB , 4MWS , 4MWT

Идентификаторы
ПсевдонимыCTSA , GLB2, GSL, NGBE, PPCA, PPGB, катепсин А
Внешние идентификаторыOMIM : 613111 MGI : 97748 HomoloGene : 80163 GeneCards : CTSA
Расположение гена ( человек )
Хромосома 20 (человек)
Chr.Хромосома 20 (человека) [1]
Хромосома 20 (человек)
Геномное местоположение для CTSA
Геномное местоположение для CTSA
Группа20q13.12Начинать45 890 144 п.н. [1]
Конец45 898 820 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 2 (мышь)
Chr.Хромосома 2 (мышь) [2]
Хромосома 2 (мышь)
Геномное местоположение для CTSA
Геномное местоположение для CTSA
Группа2 H3 | 2 85,27 смНачинать164 832 873 п.н. [2]
Конец164 841 032 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• пептидазы активность
• карбоксипептидаза активность
• ГО: 0010577 фермента активатор активность
• гидролазная активность
• экзо-альфа-активность сиалидазы
• серина-тип карбоксипептидаза деятельность
Сотовый компонент• мембрана
• внутриклеточная мембраносвязанная органелла
• нуклеоплазма
• просвет лизосом
• эндоплазматический ретикулум
• лизосома
• люменальная сторона лизосомальной мембраны
• внеклеточная экзосома
• внеклеточная область
• просвет азурофильных гранул
Биологический процесс• регуляция стабильности белка
• процесс метаболизма гликосфинголипидов
• протеолиз
• регуляция шаперон-опосредованной аутофагии
• протеолиз, участвующий в катаболическом процессе клеточных белков
• внутриклеточный транспорт протеина
• GO: 0048554 положительная регуляция каталитической активности
• дегрануляция нейтрофилов
• негативная регуляция опосредованной шапероном аутофагии
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

5476

19025

Ансамбль

ENSG00000064601

ENSMUSG00000017760

UniProt

P10619

P16675

RefSeq (мРНК)

NM_001167594
NM_000308
NM_001127695

NM_001038492
NM_008906

RefSeq (белок)

NP_000299
NP_001121167
NP_001161066

NP_001033581
NP_032932

Расположение (UCSC)Chr 20: 45,89 - 45,9 МбChr 2: 164,83 - 164,84 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Катепсин А - это фермент, который классифицируется как катепсин и карбоксипептидаза . В организме человека он кодируется CTSA гена . [5]

Функция [ править ]

Этот ген кодирует гликопротеин, который связывается с лизосомальными ферментами бета-галактозидазой и нейраминидазой с образованием комплекса высокомолекулярных мультимеров. Образование этого комплекса обеспечивает защитную роль для стабильности и активности. Он защищает β-галактозидазу и нейраминидазу . [6]

Клиническое значение [ править ]

Недостатки этого гена связаны с множественными формами галактосиалидоза . [5]

Взаимодействия [ править ]

Катепсин А взаимодействует с NEU1 . [7]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000064601 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000017760 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b «Энтрез Ген: катепсин А CTSA» .
  6. ^ Митчелл, Ричард Шеппард; Кумар, Винай; Роббинс, Стэнли Л .; Аббас, Абул К .; Фаусто, Нельсон (2007). «Таблица 7-6». Основная патология Роббинса (8-е изд.). Saunders / Elsevier. ISBN 978-1-4160-2973-1.
  7. ^ ван дер Споэль, А; Bonten E; d'Azzo A (март 1998 г.). «Транспортировка лизосомальной нейраминидазы человека к зрелым лизосомам требует защитного белка / катепсина А» . EMBO J . АНГЛИЯ. 17 (6): 1588–97. DOI : 10.1093 / emboj / 17.6.1588 . ISSN 0261-4189 . PMC 1170506 . PMID 9501080 .   

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Морро Х., Гальярт Н.Дж., Виллемсен Р. и др. (1992). «Человеческий лизосомальный защитный белок. Гликозилирование, внутриклеточный транспорт и связь с бета-галактозидазой в эндоплазматическом ретикулуме». J. Biol. Chem . 267 (25): 17949–56. PMID  1387645 .
  • Халяль Ф, Читаят Д., Парих Х. и др. (1992). «Кольцевая хромосома 20 и возможное отнесение структурного гена, кодирующего карбоксипептидазу-L человека, к дистальному сегменту длинного плеча хромосомы 20». Являюсь. J. Med. Genet . 43 (3): 576–9. DOI : 10.1002 / ajmg.1320430314 . PMID  1605251 .
  • Джекман Х.Л., Тан Ф.Л., Тамей Х. и др. (1990). «Пептидаза в тромбоцитах человека, которая дезамидирует тахикинины. Вероятная идентичность с лизосомным« защитным белком » ». J. Biol. Chem . 265 (19): 11265–72. PMID  1694176 .
  • Чжоу XY, Гальярт Н.Дж., Виллемсен Р. и др. (1992). «Мутация в легкой форме галактосиалидоза нарушает димеризацию защитного белка и делает его нестабильным» . EMBO J . 10 (13): 4041–8. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1991.tb04980.x . PMC  453152 . PMID  1756715 .
  • Гальярт Н.Дж., Морро Х., Виллемсен Р. и др. (1991). «Лизосомальный защитный белок человека обладает активностью, подобной катепсину А, отличной от его защитной функции». J. Biol. Chem . 266 (22): 14754–62. PMID  1907282 .
  • Йошида К., Осима А., Симмото М. и др. (1991). «Мутации гена бета-галактозидазы человека при GM1-ганглиозидозе: распространенная мутация среди взрослых / хронических больных в Японии» . Являюсь. J. Hum. Genet . 49 (2): 435–42. PMC  1683306 . PMID  1907800 .
  • Wiegant J, Galjart NJ, Raap AK, d'Azzo A (1991). «Ген, кодирующий защитный белок человека (PPGB), находится на хромосоме 20». Геномика . 10 (2): 345–9. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90318-9 . PMID  2071143 .
  • Стришуглио П., Слай В.С., Додсон В.Е. и др. (1991). «Комбинированный дефицит бета-галактозидазы и нейраминидазы: естественная история болезни в первые 18 лет у американского пациента с поздней детской формой». Являюсь. J. Med. Genet . 37 (4): 573–7. DOI : 10.1002 / ajmg.1320370431 . PMID  2148053 .
  • Касе Р., Ито К., Такияма Н. и др. (1990). «Галактосиалидоз: одновременный дефицит активности эстеразы, карбоксиконцевой деамидазы и кислой карбоксипептидазы». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 172 (3): 1175–9. DOI : 10.1016 / 0006-291X (90) 91572-A . PMID  2244901 .
  • Виллемсен Р., Хогевен А.Т., Сипс Г.Дж. и др. (1986). «Иммуноэлектронная микроскопическая локализация лизосомальной бета-галактозидазы и ее форм-предшественников в нормальных и мутантных фибробластах человека». Евро. J. Cell Biol . 40 (1): 9–15. PMID  3084261 .
  • Верхейен Ф.В., Палмери С., Гальяард Х (1987). «Очистка и частичная характеристика лизосомальной нейраминидазы из плаценты человека» . Евро. J. Biochem . 162 (1): 63–7. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1987.tb10542.x . PMID  3102233 .
  • Нанба Е., Цудзи А., Омура К., Судзуки Ю. (1987). «Галактосиалидоз: прямое доказательство того, что 46-килодальтонный белок восстанавливает недостаточную активность ферментов в фибробластах». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 144 (1): 138–42. DOI : 10.1016 / S0006-291X (87) 80486-2 . PMID  3107551 .
  • Гальярт Н.Дж., Гиллеманс Н., Харрис А. и др. (1988). «Экспрессия кДНК, кодирующей человеческий« защитный белок », связанный с лизосомальной бета-галактозидазой и нейраминидазой: гомология дрожжевым протеазам». Cell . 54 (6): 755–64. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (88) 90999-3 . PMID  3136930 . S2CID  21504892 .
  • Читаят Д., Эпплгарт Д.А., Льюис Дж. И др. (1989). «Ювенильный галактосиалидоз у белого самца: новый вариант». Являюсь. J. Med. Genet . 31 (4): 887–901. DOI : 10.1002 / ajmg.1320310423 . PMID  3149149 .
  • Верхейен Ф.В., Палмери С., Хоогевен А.Т., Гальяард Н. (1985). «Человеческая плацентарная нейраминидаза. Активация, стабилизация и ассоциация с бета-галактозидазой и ее защитным белком» . Евро. J. Biochem . 149 (2): 315–21. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1985.tb08928.x . PMID  3922758 .
  • van der Horst GT, Kleijer WJ, Hoogeveen AT, et al. (1984). «Синдром Моркио B: первичный дефект бета-галактозидазы». Являюсь. J. Med. Genet . 16 (2): 261–75. DOI : 10.1002 / ajmg.1320160215 . PMID  6418007 .
  • Maire I, Nivelon-Chevallier AR (1982). «Комбинированный дефицит бета-галактозидазы и нейраминидазы: трое пострадавших братьев и сестер во французской семье». J. Inherit. Метаб. Дис . 4 (4): 221–3. DOI : 10.1007 / BF02263656 . PMID  6796775 . S2CID  38676707 .
  • Пшежецкий А.В., Потье М (1994). «Прямая аффинная очистка и супрамолекулярная организация лизосомального катепсина человека А.». Arch. Биохим. Биофиз . 313 (1): 64–70. DOI : 10.1006 / abbi.1994.1359 . PMID  8053688 .
  • Исии Н., Осима А., Сакураба Х. и др. (1994). «Нормальная бета-галактозидаза сыворотки при ювенильном ганглиозидозе GM1». Педиатр. Neurol . 10 (4): 317–9. DOI : 10.1016 / 0887-8994 (94) 90129-5 . PMID  8068159 .
  • Чакраборти С., Рафи М.А., Венгер Д.А. (1994). «Мутации в гене лизосомальной бета-галактозидазы, которые вызывают взрослую форму ганглиозидоза GM1» . Являюсь. J. Hum. Genet . 54 (6): 1004–13. PMC  1918177 . PMID  8198123 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Катепсин + A в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)


  • v
  • т
  • е