Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
CTSG
Белок CTSG PDB 1au8.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1AU8 , 1CGH , 1KYN , 1T32

Идентификаторы
ПсевдонимыCTSG , CATG, CG, катепсин G
Внешние идентификаторыOMIM : 116830 MGI : 88563 HomoloGene : 105646 GeneCard : CTSG
Расположение гена ( человек )
Хромосома 14 (человек)
Chr.Хромосома 14 (человека) [1]
Хромосома 14 (человек)
Геномное расположение CTSG
Геномное расположение CTSG
Группа14q12Начинать24 573 518 п.н. [1]
Конец24 576 250 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 14 (мышь)
Chr.Хромосома 14 (мышь) [2]
Хромосома 14 (мышь)
Геномное расположение CTSG
Геномное расположение CTSG
Группа14 C3 | 14 28,19 смНачинать56 099 881 п.н. [2]
Конец56 102 574 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE CTSG 205653 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• гепаринсвязывающий
• пептидазы активность
• ГО: 0001948 связывание белка
• гидролазы активность
• эндопептидазы активность серин-типа
• серин-типа пептидазы активность
Сотовый компонент• внеклеточный матрикс
• клеточная мембрана
• секреторная гранула
• поверхность клетки
• внеклеточная экзосома
• клеточное ядро
• внеклеточный
• просвет азурофильных гранул
• стрессовая гранула
• внеклеточная область
• цитоплазма
• внеклеточный матрикс, содержащий коллаген
Биологический процесс• процесс клеточного метаболизма белков
• разборка внеклеточного матрикса
• протеолиз
• созревание ангиотензина
• фосфорилирование белка
• ответ на липополисахарид
• положительная регуляция иммунного ответа
• защитный ответ на бактерии
• иммунный ответ
• защитный ответ на грамположительные бактерии
• антимикробный гуморальный ответ
• дегрануляция нейтрофилов
• защитная реакция на грибок
• нейтрофил-опосредованное уничтожение грамположительных бактерий
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

1511

13035

Ансамбль

ENSG00000100448

ENSMUSG00000040314

UniProt

P08311

P28293

RefSeq (мРНК)

NM_001911

NM_007800

RefSeq (белок)

NP_001902

NP_031826

Расположение (UCSC)Chr 14: 24,57 - 24,58 МбChr 14: 56,1 - 56,1 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Катепсина G представляет собой белок , который у человека кодируется CTSG гена . Это одна из трех сериновых протеаз семейства химотрипсина , которые хранятся в гранулах азурофилов , а также член семейства белков пептидазы S1 . Катепсин G играет важную роль в устранении внутриклеточных патогенов и разрушении тканей в очагах воспаления, а также в противовоспалительном ответе. [5] [6] [7] [8]

Структура [ править ]

Джин [ править ]

Ген CTSG расположен на хромосоме 14q 11.2, состоящей из 5 экзонов . Каждый остаток каталитической триады расположен на отдельном экзоне. Пять полиморфизмов были идентифицированы путем сканирования всей кодирующей области . [9] Катепсин G - одна из тех гомологичных протеаз, которые произошли от общего предка в результате дупликации гена. [10]

Белок [ править ]

Катепсин G представляет собой белок-остаток из 255 аминокислот, включая сигнальный пептид с 18 остатками, пептид активации с двумя остатками на N-конце и удлинение на карбокси-конце . [11] Активность катепсина G зависит от каталитической триады, состоящей из остатков аспартата , гистидина и серина, которые широко разделены в первичной последовательности, но близки друг к другу в активном центре фермента в третичной структуре . [12]

Функция [ править ]

Катепсин G имеет специфичность, аналогичную химотрипсину C , но наиболее тесно связан с другими иммунными сериновыми протеазами, такими как эластаза нейтрофилов и гранзимы . [13] Как нейтрофильная сериновая протеаза, впервые была идентифицирована как деградирующий фермент, который действует внутриклеточно, разрушая проглоченные патогены хозяина, и внеклеточно, разрушая компоненты ECM в очагах воспаления. [14] Он локализуется во внеклеточных ловушках нейтрофилов (NET) благодаря высокому сродству к ДНК , что является необычным свойством для сериновых протеаз. [13]Для этого гена существуют варианты транскриптов, использующие альтернативные сигналы полиаденилирования. [15] Катепсин G также оказывает антибактериальное действие широкого спектра действия против грамотрицательных и –положительных бактерий, независимо от функции, упомянутой выше. [16] Сообщалось о других функциях катепсина G, включая расщепление рецепторов , превращение ангиотензина I в ангиотензин II, активацию тромбоцитов и индукцию секреции подслизистых желез дыхательных путей. [17] [18] [19] [20] [21] Также было обнаружено возможное влияние этого фермента на нарушение гематоэнцефалического барьера . [22]

Клиническое значение [ править ]

Сообщалось, что катепсин G играет важную роль при различных заболеваниях, включая ревматоидный артрит , ишемическую болезнь сердца , пародонтит , ишемическое реперфузионное повреждение и метастазирование в кости. [23] [24] [25] [26] [27] Он также вовлечен в различные инфекционные воспалительные заболевания, включая хроническую обструктивную болезнь легких, острый респираторный дистресс-синдром и муковисцидоз. [28] [29] [30] Недавнее исследование показывает, что пациенты с CTSGПолиморфизм генов имеет более высокий риск хронической послеоперационной боли, что позволяет предположить, что катепсин G может служить новой мишенью для контроля боли и потенциальным маркером для прогнозирования хронической послеоперационной боли. [31] об увеличении экспрессии катепсина G сообщалось в исследованиях кератоконуса . [32]

Взаимодействия [ править ]

Катепсин G взаимодействует с:

  • SERPINB1 [33]

Катепсин G ингибируется :

  • [2- [3 - [[(1-бензоил-4-пиперидинил) метиламино] карбонил] -2-нафталинил] -1- (1-нафталинил) -2-оксоэтил] фосфоновая кислота (KPA) [34]
  • Ингибитор эластазы Caesalpinia echinata [35]
  • N-арилацил-O-сульфированные аминогликозиды [36]

Катепсин G снижает уровень:

  • Липопротеины низкой плотности [37]

См. Также [ править ]

  • Катепсины

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000100448 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040314 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Janoff А, Шерер J (ноябрь 1968). «Медиаторы воспаления в лизосомах лейкоцитов. IX. Эластинолитическая активность в гранулах полиморфно-ядерных лейкоцитов человека» . Журнал экспериментальной медицины . 128 (5): 1137–55. DOI : 10,1084 / jem.128.5.1137 . PMC 2138566 . PMID 5303065 .  
  6. ↑ Kao RC, Wehner NG, Skubitz KM, Gray BH, Hoidal JR (декабрь 1988 г.). «Протеиназа 3. Отдельная протеиназа полиморфноядерных лейкоцитов человека, которая вызывает эмфизему у хомяков» . Журнал клинических исследований . 82 (6): 1963–73. DOI : 10.1172 / JCI113816 . PMC 442778 . PMID 3198760 .  
  7. ^ Baggiolini М, J Шнайдер, Бретц U, Dewald В, Рух Вт (1979). «Клеточные механизмы высвобождения протеиназы из воспалительных клеток и деградации внеклеточных белков». Симпозиум Фонда Ciba . Симпозиумы Фонда Новартис (75): 105–21. DOI : 10.1002 / 9780470720585.ch7 . ISBN 9780470720585. PMID  399884 .
  8. ^ Virca GD, Metz G, Schnebli HP (октябрь 1984). «Сходство между эластазой лейкоцитов и катепсином G человека и крысы». Европейский журнал биохимии / FEBS . 144 (1): 1–9. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1984.tb08423.x . PMID 6566611 . 
  9. ↑ Herrmann SM, Funke-Kaiser H, Schmidt-Petersen K, Nicaud V, Gautier-Bertrand M, Evans A, Kee F, Arveiler D, Morrison C, Orzechowski HD, Elbaz A, Amarenco P, Cambien F, Paul M (сентябрь 2001). «Характеристика полиморфной структуры гена катепсина G: роль в сердечно-сосудистых и цереброваскулярных заболеваниях» . Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов . 21 (9): 1538–43. DOI : 10.1161 / hq0901.095555 . PMID 11557685 . 
  10. ^ Salvesen G, Enghild JJ (1991). «Специфичность активации зимогена и геномные структуры нейтрофильной эластазы человека и катепсина G раскрывают новую ветвь суперсемейства химотрипсиногенов сериновых протеиназ». Biomedica Biochimica Acta . 50 (4–6): 665–71. PMID 1801740 . 
  11. ^ Salvesen G, D Фарли, Шуман Дж, Przybyla А, Рейли С, Трэвис Дж (апрель 1987). «Молекулярное клонирование человеческого катепсина G: структурное сходство с протеиназами тучных клеток и цитотоксических Т-лимфоцитов». Биохимия . 26 (8): 2289–93. DOI : 10.1021 / bi00382a032 . PMID 3304423 . 
  12. ^ Коркмаз B, Moreau T, Готье F (февраль 2008). «Нейтрофильная эластаза, протеиназа 3 и катепсин G: физико-химические свойства, активность и физиопатологические функции». Биохимия . 90 (2): 227–42. DOI : 10.1016 / j.biochi.2007.10.009 . PMID 18021746 . 
  13. ^ a b Thomas MP, Whangbo J, McCrossan G, Deutsch AJ, Martinod K, Walch M, Lieberman J (июнь 2014 г.). «Связывание протеазы лейкоцитов с нуклеиновыми кислотами способствует ядерной локализации и расщеплению белков, связывающих нуклеиновые кислоты» . Журнал иммунологии . 192 (11): 5390–7. DOI : 10.4049 / jimmunol.1303296 . PMC 4041364 . PMID 24771851 .  
  14. ↑ Pham CT (июль 2006 г.). «Сериновые протеазы нейтрофилов: специфические регуляторы воспаления». Обзоры природы. Иммунология . 6 (7): 541–50. DOI : 10.1038 / nri1841 . PMID 16799473 . 
  15. ^ "Entrez Gene: CTSG катепсин G" .
  16. ^ Шафера WM, Поль Дж, Onunka ВК, Бангалор N, Трэвис Дж (январь 1991). «Человеческий лизосомный катепсин G и гранзим B имеют общий функционально консервативный антибактериальный пептид широкого спектра действия». Журнал биологической химии . 266 (1): 112–6. PMID 1985886 . 
  17. ^ Бофорт N, Ледюка D, Rousselle JC, Magdolen В, Г Лютера, Namane А, Chignard М, Pidard D (январь 2004 г.). «Протеолитическая регуляция рецептора урокиназы / CD87 на моноцитарных клетках нейтрофильной эластазой и катепсином G» . Журнал иммунологии . 172 (1): 540–9. DOI : 10.4049 / jimmunol.172.1.540 . PMID 14688365 . 
  18. ↑ Bank U, Ansorge S (февраль 2001 г.). «Более чем деструктивно: сериновые протеазы, полученные из нейтрофилов, в контроле биоактивности цитокинов». Журнал биологии лейкоцитов . 69 (2): 197–206. PMID 11272269 . 
  19. ^ Рейли CF, Тексбери Д.А., Шехтер Н.М., Travis J (август 1982). «Быстрое превращение ангиотензина I в ангиотензин II под действием протеиназ нейтрофилов и тучных клеток». Журнал биологической химии . 257 (15): 8619–22. PMID 6807977 . 
  20. ^ Самбрано GR, Хуанг Вт, Фарука Т, Mahrus S, Креки С, Кафлиным СР (март 2000 г.). «Катепсин G активирует рецептор-4, активируемый протеазой, в тромбоцитах человека» . Журнал биологической химии . 275 (10): 6819–23. DOI : 10.1074 / jbc.275.10.6819 . PMID 10702240 . 
  21. ^ Надель JA (сентябрь 1991). «Роль протеаз тучных клеток и нейтрофилов в секреции дыхательных путей». Американский обзор респираторных заболеваний . 144 (3 Pt 2): S48–51. DOI : 10.1164 / ajrccm / 144.3_pt_2.S48 . PMID 1892327 . 
  22. ^ Армао D, Корнфелд M, Эстрада EY, Гростет М, Розенберг Г. А. (сентябрь 1997). «Нейтральные протеазы и нарушение гематоэнцефалического барьера у крыс». Исследование мозга . 767 (2): 259–64. DOI : 10.1016 / S0006-8993 (97) 00567-2 . PMID 9367256 . 
  23. ^ Szekanecz Z, Koch AE (май 2007). «Макрофаги и их продукты при ревматоидном артрите». Текущее мнение в ревматологии . 19 (3): 289–95. DOI : 10.1097 / BOR.0b013e32805e87ae . PMID 17414958 . 
  24. ^ Такеи T, Sakai S, T Yokonuma, Ijima H, K Каваками (январь-февраль 2007). «Изготовление искусственных эндотелиализированных трубок с заданной трехмерной конфигурацией из гибких содержащих клетки альгинатных волокон». Прогресс биотехнологии . 23 (1): 182–6. DOI : 10.1021 / bp060152j . PMID 17269686 . 
  25. Перейти ↑ Liu R, Chen L, Wu W, Chen H, Zhang S (январь 2016 г.). «Нейтрофильные сериновые протеазы и их эндогенные ингибиторы у пациентов с эктазией коронарных артерий» . Анатолийский журнал кардиологии . 16 (1): 23–8. DOI : 10,5152 / akd.2015.6072 . PMC 5336701 . PMID 26467359 .  
  26. ^ Комине К, Kuroishi Т, Озав А, Комина Y, Мины Т, Shimauchi Н, Сугавары S (март 2007 г.). «Расщепленные воспалительные пептиды лактоферрина в околоушной слюне пациентов с пародонтитом». Молекулярная иммунология . 44 (7): 1498–508. DOI : 10.1016 / j.molimm.2006.09.003 . PMID 17030385 . 
  27. ^ Симода N, N Fukazawa, Nonomura K, Fairchild RL (март 2007). «Катепсин g необходим для устойчивого воспаления и повреждения тканей после реперфузии ишемических почек» . Американский журнал патологии . 170 (3): 930–40. DOI : 10,2353 / ajpath.2007.060486 . PMC 1864870 . PMID 17322378 .  
  28. ^ Кавабата K, T Hagio, Мацуока S (сентябрь 2002). «Роль нейтрофильной эластазы в остром повреждении легких». Европейский журнал фармакологии . 451 (1): 1–10. DOI : 10.1016 / s0014-2999 (02) 02182-9 . PMID 12223222 . 
  29. ^ Moraes TJ, Chow CW, Downey GP (апрель 2003). «Протеазы и повреждение легких». Реанимационная медицина . 31 (4 Suppl): S189–94. DOI : 10.1097 / 01.CCM.0000057842.90746.1E . PMID 12682439 . 
  30. ^ Твигг МС, Brockbank S, Лоури Р, Фицджералда С.П., Таггарт С, Уэлдон S (2015). «Роль сериновых протеаз и антипротеаз при муковисцидозе легких» . Медиаторы воспаления . 2015 : 293053. дои : 10,1155 / 2015/293053 . PMC 4491392 . PMID 26185359 .  
  31. ^ Лю X, Тиан Y, Мэн Z, Чен Y, Хо IH, Чой KW, Lichtner P, Вонг SH, Yu J, Gin T, Wu WK, Cheng CH, Chan MT (октябрь 2015). "Повышение регуляции катепсина G в развитии хронической послеоперационной боли: экспериментальное и клиническое генетическое исследование". Анестезиология . 123 (4): 838–50. DOI : 10.1097 / ALN.0000000000000828 . PMID 26270939 . 
  32. ^ Whitelock РБ, Fukuchi Т, Чжоу л, Твайнинг С.С., Сахар - J, Федер RS, Юэ BY (февраль 1997 г.). «Уровни РНК-мессенджера катепсина G, кислой фосфатазы и альфа-1-протеиназы в кератоконусе роговицы». Исследовательская офтальмология и визуализация . 38 (2): 529–34. PMID 9040486 . 
  33. ^ Baumann M, Фам CT, Benarafa C (май 2013). «SerpinB1 имеет решающее значение для выживания нейтрофилов через клеточно-автономное ингибирование катепсина G» . Кровь . 121 (19): 3900–7, S1–6. DOI : 10.1182 / кровь-2012-09-455022 . PMC 3650706 . PMID 23532733 .  
  34. ↑ Son ED, Shim JH, Choi H, Kim H, Lim KM, Chung JH, Byun SY, Lee TR (2012). «Ингибитор катепсина G предотвращает фотостарение, вызванное ультрафиолетом B, у бесшерстных мышей посредством ингибирования фрагментации фибронектина». Дерматология . 224 (4): 352–60. DOI : 10.1159 / 000339337 . PMID 22759782 . 
  35. ^ Круз-Silva Мне, Neuhof С, Gozzo А.Ю., Нунеш В.А., Хирата И.Ю., Сампайу МУ, Фигуэйреду-Рибейро RDE С, Neuhof Н, Араужо Мда S (декабрь 2013 г. ). «Использование ингибитора протеазы Caesalpinia echinata Lam. В качестве инструмента для изучения роли нейтрофильной эластазы, катепсина G и протеиназы 3 в отеке легких». Фитохимия . 96 : 235–43. DOI : 10.1016 / j.phytochem.2013.09.025 . PMID 24140156 . 
  36. ^ Craciun I, Феннер AM, Kerns RJ (февраль 2016). «N-Арилацил-O-сульфированные аминогликозиды как новые ингибиторы эластазы нейтрофилов человека, катепсина G и протеиназы 3» . Гликобиология . 26 (7): 701–9. DOI : 10.1093 / glycob / cww011 . PMC 4976519 . PMID 26850997 .  
  37. ^ Ван - J, Шеберг S, Тан ТТ, Oörni К, Ву Вт, Лю С, Секко В, Тиа В, Сухова ГК, Фернандес С, Lesner А, Кованен ПТ, Либби Р, Ченг Х, Ши ГП (ноябрь 2014). «Активность катепсина G снижает уровень ЛПНП в плазме и снижает атеросклероз» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни . 1842 (11): 2174–83. DOI : 10.1016 / j.bbadis.2014.07.026 . PMC 4188792 . PMID 25092171 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Шафер В.М., Кациф С., Бауэрс С., Фэллон М., Хубалек М., Рид М.С., Вепрек П., Пол Дж. (2002). «Адаптация антибактериального пептида лизосомального катепсина G человека для усиления его действия широкого спектра против устойчивых к антибиотикам бактериальных патогенов». Текущий фармацевтический дизайн . 8 (9): 695–702. DOI : 10,2174 / 1381612023395376 . PMID  11945165 .
  • Коэн AB, Стивенс MD, Миллер EJ, Аткинсон MA, Mullenbach G (август 1992). "Генерация нейтрофил-активирующего пептида-2 катепсином G и обработанными катепсином G человеческими тромбоцитами". Американский журнал физиологии . 263 (2 Pt 1): L249–56. DOI : 10.1152 / ajplung.1992.263.2.L249 . PMID  1387511 .
  • Сасаки Т., Уэно-Мацуда Э. (декабрь 1992 г.). «Иммуноцитохимическая локализация катепсинов B и G в одонтокластах временных зубов человека». Журнал стоматологических исследований . 71 (12): 1881–4. DOI : 10.1177 / 00220345920710120501 . PMID  1452887 .
  • Maison CM, Villiers CL, Colomb MG (август 1991 г.). «Протеолиз C3 на плазматических мембранах клеток U937. Очистка катепсина G». Журнал иммунологии . 147 (3): 921–6. PMID  1861080 .
  • Брандт Э, Ван Дамм Дж, Flad HD (июль 1991 г.). «Нейтрофилы могут генерировать свой активирующий нейтрофил-активирующий пептид 2 путем протеолитического расщепления тромбоцитарного пептида, активирующего соединительную ткань III». Цитокин . 3 (4): 311–21. DOI : 10.1016 / 1043-4666 (91) 90499-4 . PMID  1873479 .
  • Карги HA, Кэмпбелл EJ, Kuhn C (август 1990). «Эластаза и катепсин G человеческих моноцитов: гетерогенность и субклеточная локализация для пероксидаза-положительных гранул» . Журнал гистохимии и цитохимии . 38 (8): 1179–86. DOI : 10.1177 / 38.8.2164060 . PMID  2164060 .
  • Пратт С.В., Тобин РБ, Черч ФК (апрель 1990 г.). «Взаимодействие кофактора гепарина II с эластазой нейтрофилов и катепсином G». Журнал биологической химии . 265 (11): 6092–7. PMID  2318847 .
  • Габай Дж. Э., Скотт Р. В., Кампанелли Д., Гриффит Дж., Уайлд С., Марра М. Н., Сигер М., Натан К. Ф. (июль 1989 г.). «Антибиотические белки полиморфно-ядерных лейкоцитов человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (14): 5610–4. DOI : 10.1073 / pnas.86.14.5610 . PMC  297672 . PMID  2501794 .
  • Хон П.А., Попеску Н.К., Хансон Р.Д., Сальвесен Г., Лей Т.Дж. (август 1989 г.). «Геномная организация и хромосомная локализация гена катепсина G человека». Журнал биологической химии . 264 (23): 13412–9. PMID  2569462 .
  • Ливси С.А., Бюшер Э.С., Кранниг Г.Л., Харрисон Д.С., Линнер Дж. Г., Кьоветти Р. (1989). «Гетерогенность гранул нейтрофилов человека: исследования иммунолокализации с использованием замороженных, высушенных и залитых образцов». Сканирующая микроскопия. Дополнение . 3 : 231–9, обсуждение 239–40. PMID  2616953 .
  • Кэмпбелл Э.Дж., Сильверман Э.К., Кэмпбелл М.А. (ноябрь 1989 г.). «Эластаза и катепсин G человеческих моноцитов. Количественная оценка клеточного содержимого, высвобождение в ответ на стимулы и неоднородность протеолитической активности, опосредованной эластазой». Журнал иммунологии . 143 (9): 2961–8. PMID  2681419 .
  • Салвесен Дж., Фарли Д., Шуман Дж., Пшибила А., Рейли С., Трэвис Дж. (Апрель 1987 г.). «Молекулярное клонирование человеческого катепсина G: структурное сходство с протеиназами тучных клеток и цитотоксических Т-лимфоцитов». Биохимия . 26 (8): 2289–93. DOI : 10.1021 / bi00382a032 . PMID  3304423 .
  • Хек Л.В., Ростан К.С., Хантер Ф.А., Бхоун А. (октябрь 1986 г.). «Выделение, характеристика и анализ амино-концевой аминокислотной последовательности человеческого нейтрофильного катепсина G от нормальных доноров». Аналитическая биохимия . 158 (1): 217–27. DOI : 10.1016 / 0003-2697 (86) 90612-3 . PMID  3799965 .
  • Крокер Дж., Дженкинс Р., Бернетт Д. (май 1985 г.). «Иммуногистохимическая локализация катепсина G в тканях человека». Американский журнал хирургической патологии . 9 (5): 338–43. DOI : 10.1097 / 00000478-198505000-00003 . PMID  3911778 .
  • Klickstein LB, Kaempfer CE, Wintroub BU (декабрь 1982 г.). «Гранулоцитарно-ангиотензиновая система. Ангиотензин I-конвертирующая активность катепсина G». Журнал биологической химии . 257 (24): 15042–6. PMID  6294088 .
  • ЛаРоса, Калифорния, Рорер М.Дж., Бенуа С.Е., Барнард М.Р., Майкельсон А.Д. (июль 1994 г.). «Катепсин G нейтрофилов модулирует поверхностную экспрессию тромбоцитов комплекса гликопротеинов (GP) Ib-IX за счет протеолиза сайта связывания фактора фон Виллебранда на GPIb альфа и опосредованного цитоскелетом перераспределения остальной части комплекса» . Кровь . 84 (1): 158–68. DOI : 10.1182 / blood.V84.1.158.158 . PMID  7517206 .
  • Оуэн Калифорния, Кэмпбелл Массачусетс, Саннес П.Л., Букедес СС, Кэмпбелл Э.Д. (ноябрь 1995 г.) «Связанная с клеточной поверхностью эластаза и катепсин G на нейтрофилах человека: новый неокислительный механизм, с помощью которого нейтрофилы фокусируют и сохраняют каталитическую активность сериновых протеиназ» . Журнал клеточной биологии . 131 (3): 775–89. DOI : 10,1083 / jcb.131.3.775 . PMC  2120617 . PMID  7593196 .
  • Сэвидж М.Дж., Икбал М., Лох Т., Труско С.П., Скотт Р., Симан Р. (июнь 1994 г.). «Катепсин G: локализация в коре головного мозга человека и образование амилоидогенных фрагментов из белка-предшественника бета-амилоида». Неврология . 60 (3): 607–19. DOI : 10.1016 / 0306-4522 (94) 90490-1 . PMID  7936190 .
  • Гризолано Дж. Л., Склар Г. М., Лей Т. Дж. (Сентябрь 1994 г.). «Ранняя миелоидная клеточно-специфическая экспрессия гена катепсина G человека у трансгенных мышей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (19): 8989–93. DOI : 10.1073 / pnas.91.19.8989 . PMC  44732 . PMID  8090757 .
  • Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID  8125298 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Merops онлайновой базы данных для пептидазы и их ингибиторов: S01.133

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в общественном достоянии .