Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Коллаген тройная спираль
1K6F Кристаллическая структура модели тройной спирали коллагена Pro- Pro-Gly103 04.png
Модель спирали коллагена. [1]
Идентификаторы
СимволКоллаген
PfamPF01391
ИнтерПроIPR008160
SCOP21a9a / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
PDB1q7d , 1rj7 , 1rj8
ПЭМ- изображение коллагеновых волокон.

Коллагена тройной спирали или 2- го типа спирали является первичной вторичной структуры различных видов волокнистого коллагена , в том числе типа I коллагена . Он состоит из тройной спирали, состоящей из повторяющейся аминокислотной последовательности глицин -XY, где X и Y часто представляют собой пролин или гидроксипролин . [2] [3] Коллаген, свернутый в тройную спираль, известен как тропоколлаген . Тройные спирали коллагена часто связаны в фибриллы, которые сами образуют более крупные волокна, как в сухожилиях .

Структура [ править ]

Глицин, пролин и гидроксипролин должны находиться в назначенных положениях с правильной конфигурацией. Например, гидроксипролин в положении Y увеличивает термостабильность тройной спирали, но не в положении X. [4] Термостабилизация также затрудняется, когда гидроксильная группа имеет неправильную конфигурацию. Из-за высокого содержания глицина и пролина коллаген не может образовывать регулярную структуру α-спирали и β-пластин. Три левых спиральных нити скручиваются, образуя правую тройную спираль. [5] Тройная спираль коллагена имеет 3,3 остатка на виток. [6]

Каждая из трех цепей стабилизируется стерическим отталкиванием за счет пирролидиновых колец остатков пролина и гидроксипролина . Пирролидиновые кольца не мешают друг другу, когда полипептидная цепь принимает эту расширенную спиральную форму, которая намного более открыта, чем плотно скрученная форма альфа-спирали . Три цепи связаны друг с другом водородными связями . Эти доноры водородной связи являются пептид NH группой глицина остатков. В акцепторы водородных связей- группы остатков на других цепях. Группа ОН гидроксипролина не участвует в образовании водородных связей, но стабилизирует транс-изомер пролина за счет стереоэлектронных эффектов, таким образом стабилизируя всю тройную спираль.

Подъем коллагеновой спирали ( суперспирали ) составляет 2,9 Å (0,29 нм) на остаток. Центр тройной спирали коллагена очень маленький и гидрофобный, и каждый третий остаток спирали должен контактировать с центром. [7] Из-за очень маленького и тесного пространства в центре только небольшой водород боковой цепи глицина способен взаимодействовать с центром. [7] Этот контакт невозможен, даже если присутствует немного больший аминокислотный остаток, кроме глицина.

Ссылки [ править ]

  1. ^ Berisio R, Vitagliano L, L Mazzarella, Zagari A (февраль 2002). «Кристаллическая структура модели тройной спирали коллагена [(Pro-Pro-Gly) (10)] (3)» . Protein Sci . 11 (2): 262–70. DOI : 10.1110 / ps.32602 . PMC  2373432 . PMID  11790836 .
  2. ^ Бхаттачарджи A, Bansal M (март 2005). «Структура коллагена: тройная спираль Мадраса и текущий сценарий». IUBMB Life . 57 (3): 161–72. DOI : 10.1080 / 15216540500090710 . PMID 16036578 . 
  3. ↑ Саад, Мохамед (октябрь 1994 г.). Исследования структуры и упаковки кристаллических доменов коллагена в сухожилиях с низким разрешением с использованием рентгеновских лучей синхротронного излучения, определение структурных факторов, оценка методов изоморфного замещения и другое моделирование . Кандидатская диссертация, Университет Жозефа Фурье, Гренобль I. С. 1–221. DOI : 10.13140 / 2.1.4776.7844 .
  4. ^ Berisio R, Vitagliano L, L Mazzarella, Zagari A (февраль 2002). «Кристаллическая структура модели тройной спирали коллагена [(Pro-Pro-Gly) (10)] (3)». Protein Sci. 11 (2): 262–70. DOI: 10.1110 / пс 32602. PMC 2373432. PMID 11790836 . 
  5. ^ Белла, Джорди. «Структура коллагена: новые приемы от очень старой собаки». Биохимический журнал, т. 473, нет. 8. 2016. С. 1001–1025.
  6. ^ Harpers Illustrated Biochemistry, 30-е издание
  7. ^ а б Бродский, Барбара и др. «Тройные спиральные пептиды: подход к конформации, стабильности и самоассоциации коллагена». Биополимеры, т. 89, нет. 5. 2008. С. 345–353.