Конъюгированный белок представляет собой белка , который функционирует во взаимодействии с другим (не-полипептидом) химические группы , присоединенных посредством ковалентного связывания или слабых взаимодействиями. [1]
Многие белки содержат только аминокислоты и не содержат никаких других химических групп, и их называют простыми белками. Однако при гидролизе из других белков образуется некий другой химический компонент в дополнение к аминокислотам, и они называются конъюгированными белками. Неаминную часть конъюгированного белка обычно называют его простетической группой . Большинство протезных групп сформировано из витаминов. Конъюгированные белки классифицируются на основе химической природы их простетических групп.
Примеры [ править ]
Некоторыми примерами конъюгированных белков являются липопротеины , гликопротеины , нуклеопротеины , фосфопротеины , гемопротеины , флавопротеины , металлопротеины , фитохромы , цитохромы , опсины и хромопротеины .
Гемоглобин содержит простетическую группу, известную как гем . Каждая группа гема содержит ион железа (Fe 2+ ), который образует координационную связь с молекулой кислорода (O 2 ), позволяя гемоглобину транспортировать кислород через кровоток. Поскольку каждая из четырех белковых субъединиц гемоглобина обладает собственной простетической гемовой группой, каждый гемоглобин может переносить четыре молекулы кислорода.
Гликопротеины обычно являются самой большой и распространенной группой конъюгированных белков. Они варьируются от гликопротеинов в мембранах клеточной поверхности, составляющих гликокаликс , до важных антител, продуцируемых лейкоцитами .
Ссылки [ править ]
- ^ Lehninger: Принципы биохимии (4-е изд.) . Нью-Йорк, Нью-Йорк: WH Freeman and Company.
 | Эта статья о белках незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |
