 ENTH домен epsin-1. [1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Символ | ENTH | ||||||||
| Pfam | PF01417 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001026 | ||||||||
| PROSITE | PDOC50942 | ||||||||
| SCOP2 | 1edu / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| OPM суперсемейство | 38 | ||||||||
| Белок OPM | 1ч0а | ||||||||
| CDD | cd03571 | ||||||||
| |||||||||
N-концевая гомология (ENTH) домен epsin является структурным доменом , который найден в белках , участвующих в эндоцитозе и цитоскелет машин.
Структура [ править ]
Этот домен имеет длину примерно 150 аминокислот и всегда находится на N-концах белков. Домен образует компактную глобулярную структуру, состоящую из девяти альфа-спиралей, соединенных петлями разной длины. Общая топология определяется тремя спиральными шпильками, которые уложены последовательно с правым поворотом. [2] N-концевая спираль загибается назад, образуя глубокую основную бороздку, которая формирует карман для связывания лиганда Ins (1,4,5) P3. [1] Липидный лиганд координирован остатками из окружающих альфа-спиралей, и все три фосфата координированы многократно.
Взаимодействие с липидным бислоем [ править ]
Было обнаружено, что белки, содержащие этот домен, связывают PtdIns (4,5) P2 и Ins (1,4,5) P3, что позволяет предположить, что домен является модулем, взаимодействующим с мембраной. Основная функция белков, содержащих этот домен, по-видимому, заключается в том, чтобы действовать как дополнительные адаптеры клатрина при эндоцитозе, эпсин способен рекрутировать и стимулировать полимеризацию клатрина на липидном монослое, но может иметь дополнительные роли в передаче сигналов и регуляции актина. [3] Эпсин вызывает сильное искривление мембраны и образование канальцев, даже фрагментацию мембран с высоким PtdIns (4,5) P2.содержание. Связывание эпсина с мембранами облегчает их деформацию за счет вставки N-концевой спирали во внутреннюю створку бислоя, раздвигая головные группы. Это уменьшит энергию, необходимую для изгиба мембраны в пузырьки, облегчая фиксацию и стабилизацию изогнутой мембраны клатриновой клеткой. Это указывает на новаторскую роль epsin в почковании пузырьков, поскольку он обеспечивает как движущую силу, так и связь между инвагинацией мембран и полимеризацией клатрина.
В частности, эпсин-1 проявляет специфичность к мембранному гликофосфолипидному фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфату , однако не все домены ENTH связываются с этой молекулой. Связывание вызывает тубуляцию липосом, и in vivo эта функция связывания с мембраной обычно координируется с полимеризацией клатрина .
N-концевая альфа-спираль этого домена является гидрофобной и вставляется в мембрану, как клин, и помогает управлять кривизной мембраны.
Белки человека, содержащие этот домен [ править ]
CLINT1 ; ENTHD1 ; EPN2 ; EPN3 ;
Ссылки [ править ]
- ^ а б Форд М.Г., Миллс И.Г., Питер Б.Дж. и др. (Сентябрь 2002 г.). «Кривизна ямок с клатриновым покрытием, вызванных эпсином». Природа . 419 (6905): 361–6. DOI : 10,1038 / природа01020 . PMID 12353027 . S2CID 4372368 .
- ^ Чен Н, Бэтемэн А, де Camilli Р, Хайман Дж, Panepucci Е, Brunger НА (2002). «Домен ENTH» . FEBS Lett . 513 (1): 11–18. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (01) 03306-3 . PMID 11911874 . S2CID 25544319 .
- ^ Кей БК, Yamabhai М, Wendland В, ЭЙ SD (1999). «Идентификация нового домена, разделяемого предполагаемыми компонентами эндоцитарного и цитоскелетного аппарата» . Protein Sci . 8 (2): 435–8. DOI : 10.1110 / ps.8.2.435 . PMC 2144257 . PMID 10048338 .
Внешние ссылки [ править ]
- Запись Endocytosis.org на эпсин
Дальнейшее чтение [ править ]
Форд М.Г., Миллс И.Г., Питер Б.Дж. и др. (Сентябрь 2002 г.). «Кривизна ямок с клатриновым покрытием, вызванных эпсином». Природа . 419 (6905): 361–6. DOI : 10,1038 / природа01020 . PMID 12353027 . S2CID 4372368 .
