Фибулин (FY-beau-lin) (теперь известный как Fibulin-1 FBLN1 ) является прототипом мультигенного семейства, в настоящее время состоящего из семи членов. Фибулин-1 - это кальций-связывающий гликопротеин . В позвоночных , fibulin-1 обнаружен в крови и внеклеточных матриц . Во внеклеточном матриксе фибулин-1 связывается с базальными мембранами и эластичными волокнами . Связь с этими матриксными структурами опосредована его способностью взаимодействовать с многочисленными составляющими внеклеточного матрикса, включая фибронектин , протеогликаны , ламинины итропоэластин . В крови фибулин-1 связывается с фибриногеном и включается в сгустки.
Анафилотоксин-подобный домен | ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||||
Символ | АНАТО | |||||||||
Pfam | PF01821 | |||||||||
ИнтерПро | IPR000020 | |||||||||
УМНАЯ | АНАТО | |||||||||
ПРОФИЛЬ | PDOC00906 | |||||||||
SCOP2 | 1c5a / СФЕРА / СУПФАМ | |||||||||
CDD | cd00017 | |||||||||
|
Фибулины - это секретируемые гликопротеины, которые включаются в фибриллярный внеклеточный матрикс при экспрессии культивируемыми клетками или добавляются экзогенно к клеточным монослоям. [2] [3] Пять известных членов семейства имеют удлиненную структуру и множество сайтов связывания кальция, благодаря наличию тандемных массивов доменов, подобных эпидермальному фактору роста. У них есть перекрывающиеся сайты связывания для нескольких белков базальной мембраны, тропоэластина, фибриллина, фибронектина и протеогликанов, и они участвуют в различных надмолекулярных структурах. Амино-концевой домен I из fibulin состоит из трех анафилатоксина -подобных (AT) модулей, каждый из которых приблизительно 40 остатков длинных и содержащих четыре или шесть цистеинов. Структура модуля AT была определена для производного от комплемента анафилатоксина C3a, и было обнаружено, что он представляет собой компактную альфа-спиральную складку, которая стабилизируется тремя дисульфидными мостиками в структуре Cys14, Cys25 и Cys36 (где Cys представляет собой цистеин). Основная часть оставшейся части молекулы фибулина представляет собой серию из девяти EGF-подобных повторов. [4]
Гены
Рекомендации
- Перейти ↑ Williamson MP, Madison VS (март 1990). «Трехмерная структура свиного C5adesArg по данным ядерного магнитного резонанса 1H». Биохимия . 29 (12): 2895–905. DOI : 10.1021 / bi00464a002 . PMID 2337573 .
- ^ Берджесс У.Х., Аргрейвс У.С., Тран Х., Дикерсон К. (1990). «Фибулин - внеклеточный матрикс и гликопротеин плазмы с повторяющейся доменной структурой» . J. Cell Biol . 111 (6): 3155–3164. DOI : 10,1083 / jcb.111.6.3155 . PMC 2116371 . PMID 2269669 .
- ^ Тимпл Р., Сасаки Т., Костка Г., Чу М.Л. (2003). «Фибулины: универсальное семейство белков внеклеточного матрикса». Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 4 (6): 479–489. DOI : 10.1038 / nrm1130 . PMID 12778127 . S2CID 8442153 .
- ^ Тимпл Р., Сасаки Т., Чу М.Л., Пан Т.С., Чжан Р.З., Фасслер Р. (1993). «Структура и экспрессия фибулина-2, нового белка внеклеточного матрикса с множественными EGF-подобными повторами и согласованными мотивами связывания кальция» . J. Cell Biol . 123 (5): 1269–1277. DOI : 10,1083 / jcb.123.5.1269 . PMC 2119879 . PMID 8245130 .
- ^ Фишер С.А., Ривера А., Фриче Л.Г. и др. (Апрель 2007 г.). «Исследование генетической ассоциации случай-контроль вариантов фибулина-6 (FBLN6 или HMCN1) при возрастной дегенерации желтого пятна (AMD)». Гм. Мутат . 28 (4): 406–13. DOI : 10.1002 / humu.20464 . PMID 17216616 .
Внешние ссылки
- Фибулин в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицине (MeSH)
- Argraves WS, Tran H, Burgess WH, Dickerson K (1990). «Фибулин - внеклеточный матрикс и гликопротеин плазмы с повторяющейся доменной структурой» . J. Cell Biol . 111 (6 Pt 2): 3155–64. DOI : 10,1083 / jcb.111.6.3155 . PMC 2116371 . PMID 2269669 .