Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
«FXN» перенаправляется сюда. Чтобы узнать о железнодорожной станции, см. Железнодорожная станция Фокстон .
FXN
Протеин FXN PDB 1ekg.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1ЭКГ , 1LY7 , 3S4M , 3S5D , 3S5E , 3S5F , 3T3J , 3T3K , 3T3L , 3T3T , 3T3X

Идентификаторы
ПсевдонимыFXN , CyaY, FA, FARR, FRDA, X25, фратаксин
Внешние идентификаторыOMIM : 606829 MGI : 1096879 HomoloGene : 47908 GeneCards : FXN
Расположение гена ( человек )
Хромосома 9 (человек)
Chr.Хромосома 9 (человек) [1]
Хромосома 9 (человек)
Геномное местоположение для FXN
Геномное местоположение для FXN
Группа9q21.11Начинать69 035 751 п.н. [1]
Конец69 079 076 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 19 (мышь)
Chr.Хромосома 19 (мышь) [2]
Хромосома 19 (мышь)
Геномное местоположение для FXN
Геномное местоположение для FXN
Группа19 | 19 млрдНачинать24 261 453 п.н. [2]
Конец24 280 605 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Онтология генов
Молекулярная функция• Связывание с белками GO: 0001948
• активность шаперона железа
• 2 железа, 2 связывания серных кластеров
• оксидоредуктазная активность
• связывание двухвалентного железа
• связывание ионов металлов
• связывание трехвалентного железа
• ферроксидазная активность
Сотовый компонент• цитоплазма
• цитозоль
• митохондриальный матрикс
• митохондрия
• комплекс L-цистеин-десульфураза
Биологический процесс• регуляция активности феррохелатазы
• позитивная регуляция пролиферации клеток
• ответ на ион железа
• сборка кластеров железо-сера
• перенос ионов
• позитивная регуляция активности аконитатгидратазы
• позитивная регуляция роста клеток
• клеточный ответ на пероксид водорода
• негативная регуляция высвобождения цитохром с из митохондрий
• позитивная регуляция активности сукцинатдегидрогеназы
• автопроцессинг белка
• негативная регуляция апоптотического процесса
• низкомолекулярный метаболический процесс
• гомеостаз ионов железа
• окислительно-восстановительный процесс
• включение железа в металло-серный кластер
• клеточный гомеостаз ионов железа
• процесс биосинтеза гема
• положительное регулирование активности лиазы
• GO: 0048554 положительное регулирование каталитической активности
• окислительное фосфорилирование
• организация митохондрий
• поведение взрослых при ходьбе
• аэробное дыхание
• развитие эмбриона, заканчивающееся рождением или вылуплением яйца
• проприоцепция
• негативная регуляция роста многоклеточного организма
• отрицательная регуляция роста органов
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

2395

14297

Ансамбль

ENSG00000165060

ENSMUSG00000059363

UniProt

Q16595

O35943

RefSeq (мРНК)

NM_181425
NM_000144
NM_001161706

NM_008044

RefSeq (белок)

NP_000135
NP_852090

NP_032070

Расположение (UCSC)Chr 9: 69.04 - 69.08 МбChr 19: 24.26 - 24.28 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Фратаксин является белком , который в организме человека кодируется FXN гена . [5] [6]

Он расположен в митохондрии, и мРНК фратаксина в основном экспрессируется в тканях с высокой скоростью метаболизма. Функция фратаксина не ясна, но он участвует в сборке железо-серных кластеров. Было предложено действовать как шаперон железа или как запасной белок. Сниженная экспрессия фратаксина является причиной атаксии Фридрейха .

Структура [ править ]

Рентгеновская кристаллография показала, что человеческий фратаксин состоит из β-листа, который поддерживает пару параллельных α-спиралей , образующих компактный αβ-сэндвич. [7] Гомологи фратаксина у других видов похожи и имеют одинаковую структуру ядра. Однако последовательности хвоста фратаксина, отходящие от конца одной спирали, расходятся по последовательности и различаются по длине. Фратаксин человека имеет более длинную хвостовую последовательность, чем фратаксин, обнаруженный в бактериях или дрожжах. Предполагается, что цель хвоста - стабилизировать белок. [7]

Как и большинство митохондриальных белков , фратаксин синтезируется в цитоплазматических рибосомах в виде больших молекул-предшественников с последовательностями, нацеленными на митохондрии. При попадании в митохондрии молекулы расщепляются протеолитической реакцией с образованием зрелого фратаксина. [8]

Функция [ править ]

Фратаксин локализуется в митохондрии . Функция фратаксина не совсем ясна, но, по-видимому, он участвует в сборке железо-серных кластеров . Было предложено действовать как шаперон железа или как запасной белок. [9]

Фратаксин мРНК преимущественно выражены в тканях с высокой метаболической скоростью ( в том числе печени, почек, бурого жира и сердца). Гомологи фратаксина у мышей и дрожжей содержат потенциальную N-концевую целевую последовательность митохондрий, и было обнаружено , что человеческий фратаксин локализуется совместно с митохондриальным белком. Кроме того, было показано , что нарушение дрожжевого гена приводит к дисфункции митохондрий. Таким образом , атаксия Фридрейха считается митохондриальным заболеванием, вызванным мутациейв ядерном геноме (в частности, расширение интронного триплетного повтора GAA в гене FXN, который кодирует белок фратаксин). [5] [10] [11]

Клиническое значение [ править ]

Сниженная экспрессия фратаксина является причиной атаксии Фридрейха (FRDA), нейродегенеративного заболевания. Снижение экспрессии гена фратаксина может быть связано либо с подавлением транскрипции гена фратаксина из-за эпигенетических модификаций в хромосомной структуре [12], либо с неспособностью сплайсинга расширенных повторов GAA в первом интроне пре-мРНК, как и наблюдается в бактериях [13] и клетках человека [14] или в обоих. Увеличение интронного тринуклеотидного повтора GAA приводит к атаксии Фридрейха. [15] Этот расширенный повтор вызывает R-петлюобразование и использование нацеленного на повтор олигонуклеотида для разрушения R-петли может реактивировать экспрессию фратаксина. [16]

96% пациентов с FRDA имеют экспансию тринуклеотидного повтора GAA в интроне 1 обоих аллелей их гена FXN. [17] В целом это приводит к снижению синтеза мРНК фратаксина и снижению (но не отсутствию) белка фратаксина у людей с FRDA. (Подгруппа пациентов с FRDA имеет расширение GAA в одной хромосоме и точечную мутацию в экзоне FXN в другой хромосоме.) В типичном случае длина аллеля с более коротким расширением GAA обратно коррелирует с уровнями фратаксина. Периферические ткани пациентов с FRDA обычно имеют менее 10% уровней фратаксина, характерных для здоровых людей. [17] Более низкие уровни фратаксина приводят к более раннему началу заболевания и более быстрому прогрессированию.

FRDA характеризуется атаксией, потерей чувствительности и кардиомиопатией. Причина, по которой эти симптомы вызывает дефицит фратаксина, не совсем ясна. На клеточном уровне это связано с накоплением железа в митохондриях и повышенной чувствительностью к окислителям. По причинам, которые до конца не изучены, это в первую очередь влияет на ткань ганглиев задних корней , мозжечка и сердечной мышцы. [8]

Исследования на животных [ править ]

У мышей полная инактивация гена FXN летальна на ранней эмбриональной стадии. [18] Хотя почти все организмы экспрессируют гомолог фратаксина, повторение GAA в интроне 1 существует только у людей и других приматов , поэтому мутация, вызывающая FDRA, не может возникать естественным образом у других животных. Ученые разработали несколько вариантов моделирования этого заболевания на мышах. Один из подходов - подавить экспрессию фратаксина только в одном конкретном интересующем типе ткани: сердце (модифицированные таким образом мыши называются MCK), все нейроны (NSE) или только спинной мозг и мозжечок (PRP). [19] Другой подход включает в себя вставку экспансии GAA в первый интрон гена FXN мыши, который должен ингибировать выработку фратаксина, как и у людей. Мыши, гомозиготные по этому модифицированному гену, называются KIKI (knock-in knock-in), а сложные гетерозиготы, образованные путем скрещивания мышей KIKI с мышами, нокаутированными по фратаксину , называются KIKO (knock-in knock-out). Однако даже мыши KIKO экспрессируют 25-36% нормального уровня фратаксина и проявляют очень легкие симптомы. Последний подход включает создание трансгенных мышей с расширенной GAA версией гена фратаксина человека. Этих мышей называют YG22R (одна последовательность GAA из 190 повторов) и YG22R (две последовательности GAA из 90 и 190 повторов). Эти мыши проявляют симптомы, аналогичные симптомам пациентов-людей.[19]

Сверхэкспрессия фратаксина у Drosophila показала увеличение антиоксидантной способности, устойчивости к окислительному стрессу и долголетия, [20] подтверждая теорию о том, что роль фратаксина заключается в защите митохондрий от окислительного стресса и последующего клеточного повреждения.

Фибробласты от модели мыши FRDA и FRDA фибробластов пациентов показывают повышенные уровни ДНК двунитевых разрывов. [21] Система доставки гена лентивируса была использована для доставки гена фратаксина к модели мыши FRDA и клеткам пациента-человека, что привело к долгосрочному восстановлению экспрессии мРНК фратаксина и белка фратаксина. Это восстановление экспрессии гена фратаксина сопровождалось значительным сокращением количества двухцепочечных разрывов ДНК. [21] Нарушение фратаксина в клетках FRDA, по-видимому, вызывает снижение способности к восстановлению повреждений ДНК, и это может способствовать нейродегенерации . [21]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что фратаксин биологически взаимодействует с ферментом PMPCB . [22]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000165060 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000059363 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b Campuzano V, Montermini L, Moltò MD, Pianese L, Cossée M, Cavalcanti F, Monros E, Rodius F, Duclos F, Monticelli A, Zara F, Cañizares J, Koutnikova H, Bidichandani SI, Gellera C, Brice A. , Trouillas P, De Michele G, Filla A, De Frutos R, Palau F, Patel PI, Di Donato S, Mandel JL, Cocozza S, Koenig M, Pandolfo M (март 1996). «Атаксия Фридрейха: аутосомно-рецессивное заболевание, вызванное интронной экспансией триплетных повторов GAA». Наука . 271 (5254): 1423–7. Bibcode : 1996Sci ... 271.1423C . DOI : 10.1126 / science.271.5254.1423 . PMID 8596916 . S2CID 20303793 .  
  6. ^ Карвахаль JJ, Пок М.А., дос Сантос М, Doudney К, Hillermann R, S Миноуг, Виллиэмсон R, Сюань JJ, Чемберлен S (октябрь 1996 г.). «Ген атаксии Фридрейха кодирует новую фосфатидилинозитол-4-фосфат-5-киназу». Генетика природы . 14 (2): 157–62. DOI : 10.1038 / ng1096-157 . PMID 8841185 . S2CID 6324358 .  
  7. ^ a b Де-Паганон С., Шигета Р., Чи Ю.И., Ристоу М., Шелсон С.Е. (октябрь 2000 г.). «Кристаллическая структура фратаксина человека» . Журнал биологической химии . 275 (40): 30753–6. DOI : 10.1074 / jbc.C000407200 . PMID 10900192 . 
  8. ^ a b Stemmler TL, Lesuisse E, Pain, Dancis (август 2010 г.). "Фратаксин и кластерный биогенез митохондрий FeS" . Журнал биологической химии . 285 (35): 26737–26743. DOI : 10.1074 / jbc.R110.118679 . PMC 2930671 . PMID 20522547 .  
  9. ^ Adinolfi S, Iannuzzi С, Prischi Ж, Пасторе С, Iametti S, Мартин Р., Bonomi Ж, Пасторе А (апрель 2009). «Бактериальный фратаксин CyaY является привратником образования железо-серных кластеров, катализируемого IscS». Структурная и молекулярная биология природы . 16 (4): 390–6. DOI : 10.1038 / nsmb.1579 . PMID 19305405 . S2CID 205522816 .  
  10. ^ Дюрр А, Cossee М, Agid Y, Кампусано В, Миньяр С, Penet С, Мандель ДЛ, Брис А, Коениг М (Октябрь 1996). «Клинические и генетические аномалии у пациентов с атаксией Фридрейха». Медицинский журнал Новой Англии . 335 (16): 1169–75. DOI : 10.1056 / NEJM199610173351601 . PMID 8815938 . 
  11. ^ Koutnikova Н, Кампусано В, Foury Р, Р Долл, Cazzalini О, Коениг М (август 1997 г.). «Исследования гомологов человека, мышей и дрожжей указывают на митохондриальную функцию фратаксина». Генетика природы . 16 (4): 345–51. DOI : 10.1038 / ng0897-345 . PMID 9241270 . S2CID 5883249 .  
  12. ^ Ким Е, Napierala М, Dent SY (октябрь 2011). «Гиперэкспансия повторов GAA влияет на пост-инициацию этапов транскрипции FXN при атаксии Фридрейха» . Исследования нуклеиновых кислот . 39 (19): 8366–77. DOI : 10.1093 / NAR / gkr542 . PMC 3201871 . PMID 21745819 .  
  13. ↑ Pan X, Ding Y, Shi L (ноябрь 2009 г.). «Роли SbcCD и RNaseE в транскрипции повторов GAA x TTC в Escherichia coli». Ремонт ДНК . 8 (11): 1321–7. DOI : 10.1016 / j.dnarep.2009.08.001 . PMID 19733517 . 
  14. ^ Baralle М, Т Пастора, Bussani Е, Pagani F (июль 2008). «Влияние экспансий некодирующих повторов GAA атаксии Фридрейха на процессинг пре-мРНК» . Американский журнал генетики человека . 83 (1): 77–88. DOI : 10.1016 / j.ajhg.2008.06.018 . PMC 2443835 . PMID 18597733 .  
  15. ^ "Entrez Gene: FXN frataxin" .
  16. ^ Li L, M Matsui, Corey DR (2016-01-01). «Активация экспрессии фратаксина с помощью повторяющихся нуклеиновых кислот» . Nature Communications . 7 : 10606. Bibcode : 2016NatCo ... 710606L . DOI : 10.1038 / ncomms10606 . PMC 4742999 . PMID 26842135 .  
  17. ^ a b Кларк Е., Джонсон Дж., Донг Ю.Н., Меркадо-Айон, Уоррен Н., Чжай М., Макмиллан Е., Саловин А., Лин Х, Линч Д.Р. (ноябрь 2018 г.). «Роль дефицита белка фратаксина и метаболической дисфункции в атаксии Фридрейха, аутосомно-рецессивном митохондриальном заболевании» . Нейронная передача сигналов . 2 (4): NS20180060. DOI : 10,1042 / NS20180060 . PMC 7373238 . PMID 32714592 .  
  18. ^ Cossée M, Puccio H, Gansmuller A, Koutnikova H, Dierich A, LeMeur M, Fischbeck K, Dollé P, Kœnig M (май 2000). «Инактивация гена мышиной атаксии Фридрейха приводит к ранней эмбриональной летальности без накопления железа» . Молекулярная генетика человека . 9 (8): 1219–1226. DOI : 10.1093 / HMG / 9.8.1219 . PMID 10767347 . Архивировано 2 июня 2018 года . Дата обращения 5 апреля 2019 . 
  19. ^ Б Perdomini М, Хика А, Пуччьо Н (17 июля 2013 г. ). «Животные и клеточные модели атаксии Фридрейха» . Журнал нейрохимии . 126 : 65–79. DOI : 10.1111 / jnc.12219 . PMID 23859342 . S2CID 1427817 .  
  20. ^ Runko AP, Гризвольд AJ, Мин KT (март 2008). «Избыточная экспрессия фратаксина в митохондриях увеличивает устойчивость к окислительному стрессу и увеличивает продолжительность жизни у дрозофилы» . Письма FEBS . 582 (5): 715–9. DOI : 10.1016 / j.febslet.2008.01.046 . PMID 18258192 . S2CID 207603250 .  
  21. ^ a b c Хонсари Х., Шнайдер М., Аль-Махдави С., Кьянеа Ю.Г., Фемида М., Пэррис С., Пок М.А., Фемида М. (декабрь 2016 г.). «Доставка гена фратаксина, опосредованная лентивирусом, меняет нестабильность генома у пациентов с атаксией Фридрейха и фибробластов на мышиной модели» . Gene Ther . 23 (12): 846–856. DOI : 10.1038 / gt.2016.61 . PMC 5143368 . PMID 27518705 .  
  22. ^ Koutnikova Н, Кампусано В, Коениг М (сентябрь 1998). «Созревание дикого типа и мутированного фратаксина митохондриальной процессинговой пептидазой» . Молекулярная генетика человека . 7 (9): 1485–9. DOI : 10.1093 / HMG / 7.9.1485 . PMID 9700204 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Thierbach R, Drewes G, Fusser M, Voigt A, Kuhlow D, Blume U, Schulz TJ, Reiche C, Glatt H, Epe B, Steinberg P, Ristow M (ноябрь 2010 г.). «Фратаксиновый белок атаксии Фридрейха модулирует эксцизионную репарацию оснований ДНК у прокариот и млекопитающих» . Биохимический журнал . 432 (1): 165–72. DOI : 10.1042 / BJ20101116 . PMC  2976068 . PMID  20819074 .
  • Montermini L, Rodius F, Pianese L, Moltò MD, Cossée M, Campuzano V, Cavalcanti F, Monticelli A, Palau F, Gyapay G (ноябрь 1995 г.). «Критическая область атаксии Фридрейха охватывает интервал 150 т.п.н. на хромосоме 9q13» . Американский журнал генетики человека . 57 (5): 1061–7. PMC  1801369 . PMID  7485155 .
  • Бидичандани С.И., Ашизава Т., Патель П.И. (май 1997 г.). «Атипичная атаксия Фридрейха, вызванная сложной гетерозиготностью для новой миссенс-мутации и экспансии триплетных повторов GAA» . Американский журнал генетики человека . 60 (5): 1251–6. PMC  1712428 . PMID  9150176 .
  • Бэбкок М., де Сильва Д., Оукс Р., Дэвис-Каплан С., Джиралерспонг С., Монтермини Л., Пандольфо М., Каплан Дж. (Июнь 1997 г.). «Регулирование накопления митохондриального железа с помощью Yfh1p, предполагаемого гомолога фратаксина». Наука . 276 (5319): 1709–12. DOI : 10.1126 / science.276.5319.1709 . PMID  9180083 .
  • Кутникова Х., Кампузано В., Фори Ф., Долле П., Каццалини О., Кениг М. (август 1997 г.). «Исследования гомологов человека, мышей и дрожжей указывают на митохондриальную функцию фратаксина». Генетика природы . 16 (4): 345–51. DOI : 10.1038 / ng0897-345 . PMID  9241270 . S2CID  5883249 .
  • Уилсон РБ, Roof DM (август 1997 г.). «Дыхательная недостаточность из-за потери митохондриальной ДНК в дрожжах, лишенных гомолога фратаксина». Генетика природы . 16 (4): 352–7. DOI : 10.1038 / ng0897-352 . PMID  9241271 . S2CID  22652291 .
  • Campuzano V, Montermini L, Lutz Y, Cova L, Hindelang C, Jiralerspong S, Trottier Y, Kish SJ, Faucheux B, Trouillas P, Authier FJ, Dürr A, Mandel JL, Vescovi A, Pandolfo M, Koenig M (октябрь 1997 г. ). «Фратаксин снижен у пациентов с атаксией Фридрейха и связан с митохондриальными мембранами» . Молекулярная генетика человека . 6 (11): 1771–80. DOI : 10.1093 / HMG / 6.11.1771 . PMID  9302253 .
  • Рётиг А., де Лонле П., Кретьен Д., Фори Ф., Кениг М., Сиди Д., Мюнхен А., Растин П. (октябрь 1997 г.). «Аконитаза и митохондриальный дефицит белка серы и железа при атаксии Фридрейха». Генетика природы . 17 (2): 215–7. DOI : 10.1038 / ng1097-215 . PMID  9326946 . S2CID  23151137 .
  • Джиралерспонг С., Лю Ю., Монтермини Л., Стифани С., Пандольфо М. (1997). «Фратаксин демонстрирует регулируемую в процессе развития тканеспецифическую экспрессию в эмбрионе мыши». Нейробиология болезней . 4 (2): 103–13. DOI : 10.1006 / nbdi.1997.0139 . PMID  9331900 . S2CID  6520439 .
  • Кутникова Х, Кампузано В, Кениг М (сентябрь 1998 г.). «Созревание дикого типа и мутированного фратаксина митохондриальной процессинговой пептидазой» . Молекулярная генетика человека . 7 (9): 1485–9. DOI : 10.1093 / HMG / 7.9.1485 . PMID  9700204 .
  • Zühlke C, Laccone F, Cossée M, Kohlschütter A, Koenig M, Schwinger E (июль 1998 г.). «Мутация стартового кодона в гене FRDA1: анализ сцепления трех родословных с трансверсией ATG в ATT указывает на уникального общего предка». Генетика человека . 103 (1): 102–5. DOI : 10.1007 / s004390050791 . PMID  9737785 . S2CID  26999143 .
  • Бартоло С., Менделл-младший, Приор TW (октябрь 1998 г.). «Идентификация миссенс-мутации у пациента с атаксией Фридрейха: значение для диагностики и исследований носителей». Американский журнал медицинской генетики . 79 (5): 396–9. DOI : 10.1002 / (SICI) 1096-8628 (19981012) 79: 5 <396 :: AID-AJMG13> 3.0.CO; 2-M . PMID  9779809 .
  • Cossée M, Dürr A, Schmitt M, Dahl N, Trouillas P, Allinson P, Kostrzewa M, Nivelon-Chevallier A, Gustavson KH, Kohlschütter A, Müller U, Mandel JL, Brice A, Koenig M, Cavalcanti F, Tammaro A, Де Микеле Дж., Филла А., Кокоцца С., Лабуда М., Монтермини Л., Пуарье Дж., Пандольфо М. (февраль 1999 г.). «Атаксия Фридрейха: точечные мутации и клинические проявления сложных гетерозигот». Анналы неврологии . 45 (2): 200–6. DOI : 10.1002 / 1531-8249 (199902) 45: 2 <200 :: АИД-ANA10> 3.0.CO; 2-У . PMID  9989622 .
  • Коппола Дж., Де Микеле Дж., Кавальканти Ф, Пианез Л, Перретти А, Санторо Л, Вита Дж., Тоскано А, Амбони М, Гримальди Дж., Сальваторе Е, Карузо Дж., Филла А (май 1999 г.). «Почему у некоторых пациентов с атаксией Фридрейха сохраняются сухожильные рефлексы? Клиническое, нейрофизиологическое и молекулярное исследование». Журнал неврологии . 246 (5): 353–7. DOI : 10.1007 / s004150050362 . PMID  10399865 . S2CID  7367457 .
  • Бранда С.С., Кавадини П., Адамек Дж., Калоусек Ф., Тарони Ф., Исайя Г. (август 1999 г.). «Дрожжи и человеческий фратаксин перерабатываются в зрелую форму в два последовательных этапа митохондриальной процессинговой пептидазой» . Журнал биологической химии . 274 (32): 22763–9. DOI : 10.1074 / jbc.274.32.22763 . PMID  10428860 .
  • Гордон Д.М., Ши К., Дансис А., Пейн Д. (ноябрь 1999 г.). «Созревание фратаксина в митохондриях млекопитающих и дрожжей: одностадийная обработка пептидазой матричной обработки» . Молекулярная генетика человека . 8 (12): 2255–62. DOI : 10.1093 / HMG / 8.12.2255 . PMID  10545606 .
  • Форрест С.М., Найт М., Делатицки М.Б., Пэрис Д., Уильямсон Р., Кинг Дж., Йунг Л., Нассиф Н., Николсон Г.А. (август 1998 г.). «Корреляция клинического фенотипа при атаксии Фридрейха с местом точечной мутации в гене FRDA». Нейрогенетика . 1 (4): 253–7. DOI : 10.1007 / s100480050037 . PMID  10732799 . S2CID  7463903 .
  • Аль-Махдави С., Пок М., Чемберлен С. (июль 2000 г.). «Новая миссенс-мутация (L198R) в гене атаксии Фридрейха». Мутация человека . 16 (1): 95. doi : 10.1002 / 1098-1004 (200007) 16: 1 <95 :: AID-HUMU29> 3.0.CO; 2-E . PMID  10874325 .

Внешние ссылки [ править ]

  • GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись об атаксии Фридрейха
  • фратаксин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q16595 (фратаксин, митохондриальный) в PDBe-KB .