| GPX1 | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | GPX1 , GPXD, GSHPX1, глутатионпероксидаза 1 | ||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | OMIM : 138320 MGI : 104887 HomoloGene : 20155 GeneCards : GPX1 | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Ортологи | |||||||||||||||||||||||||
| Разновидность | Человек | Мышь | |||||||||||||||||||||||
| Entrez |
|
| |||||||||||||||||||||||
| Ансамбль |
|
| |||||||||||||||||||||||
| UniProt |
|
| |||||||||||||||||||||||
| RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||||||||||
| RefSeq (белок) |
|
| |||||||||||||||||||||||
| Расположение (UCSC) | Chr 3: 49.36 - 49.36 Мб | Chr 9: 108,34 - 108,34 Мб | |||||||||||||||||||||||
| PubMed поиск | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
Глутатионпероксидазы 1 , также известная как GPx1 , является ферментом , который в организме человека кодируется GPX1 геном на хромосоме 3. [5] Этот ген кодирует член глутатионпероксидазы семьи. Глутатионпероксидаза участвует в детоксикации перекиси водорода и является одним из важнейших антиоксидантных ферментов человека. [6]
Структура [ править ]
Этот ген кодирует члена семейства глутатионпероксидаз, состоящего из восьми известных глутатионпероксидаз (GPx1-8) у людей. Было показано, что Gpx1 (этот ген), Gpx2 , Gpx3 и Gpx4 млекопитающих являются селен- содержащими ферментами, тогда как Gpx6 является селенопротеином у людей с цистеин-содержащими гомологами у грызунов. [6] [7] [8] В селенопротеинах 21-я аминокислота селеноцистеин вставляется в формирующуюся полипептидную цепь в процессе трансляционного перекодирования стоп-кодона UGA . [6] [9] Помимо UGA-кодона, цис-действующий элемент мРНК, называемый SECIS, связываетSBP2 рекрутирует другие белки, такие как эукариотический фактор элонгации selenocysteine- tRNA specific, чтобы сформировать комплекс, ответственный за процесс перекодирования. [8]
Белок, кодируемый этим геном, образует структуру гомотетрамера . Как и другие глутатионпероксидазы, GPx1 имеет консервативную каталитическую тетраду, состоящую из Sec или Cys, Gln, Trp и Asn, где Sec окружен четырьмя аргининами (R 57, 103, 184, 185; бычья нумерация) и лизином из соседняя субъединица (K 91 '). Эти 5 остатков связывают глутатион (GSH) и присутствуют только в GPx1. [7]
Для этого гена были обнаружены два альтернативно сплайсированных варианта транскрипта, кодирующие разные изоформы . [6]
Глутатионпероксидаза 1 характеризуется полиморфизмом полиаланиновой последовательности в N-концевой области, которая включает три аллеля с пятью, шестью или семью повторами аланина (Ala) в этой последовательности. Аллель с пятью повторами Ala в значительной степени связан с риском рака груди . [6]
Функция [ править ]
GPX1 повсеместно экспрессируется во многих тканях, где он защищает клетки от окислительного стресса . [7] [8] В клетках, он локализуется в цитоплазме и митохондриях . [7] Как глутатионпероксидаза, GPx1 участвует в детоксикации перекиси водорода, в частности, катализируя восстановление перекиси водорода до воды. Глутатионпероксидаза также катализирует восстановление других органических гидропероксидов , таких как перекиси липидов , до соответствующих спиртов . [6] [7] [10]GPx1 обычно использует глутатион (GSH) в качестве восстановителя , но когда используется глутатионсинтетаза (GSS), как в митохондриях мозга , вместо этого восстановителем может служить γ-глутамилцистеин . [ требуется уточнение ] [7] Белок, кодируемый этим геном, защищает от CD95- индуцированного апоптоза в культивируемых клетках рака груди и ингибирует 5-липоксигеназу в клетках крови, а его сверхэкспрессия задерживает гибель эндотелиальных клеток и повышает устойчивость к токсическим воздействиям, особенно окислительному стрессу . [8] [10][11] [12] Этот белок является одним из немногих белков, которые, как известно, у высших позвоночных содержат селеноцистеин , который находится в активном центре глутатионпероксидазы и кодируется бессмысленным (стоп-кодоном) TGA. [6] [8]
GPX1 образует высокореактивный интермедиат селененовой кислоты, обеспечивая понимание того, как белковая среда стабилизирует эти промежуточные соединения, и открывая путь для новых терапевтических средств. Селененовая кислота защищена белковой средой от реактивных групп внутри белка. Механизм действия основан на реакции селененовой кислоты с амидной или аминной связью другого белка с образованием сениладмидной связи, что предполагает роль новой связи этой связи в защите реакционной способности GPX1. [13]
Исследования на животных [ править ]
GPX1 помогает предотвратить сердечную дисфункцию после ишемических реперфузионных повреждений. Продукция митохондриальных АФК и окислительное повреждение мтДНК увеличивается во время реоксигенации у мышей с нокаутом GPX1, в дополнение к структурным аномалиям в сердечных митохондриях и миоцитах, предполагая, что GPX1 может играть важную роль в защите сердечных митохондрий от повреждений реоксигенацией in vivo. [14]
У GPX1 (- / -) мышей увеличивается образование оксидантов, нарушается регуляция эндотелиальной NO-синтазы и повышается адгезия лейкоцитов к культивируемым эндотелиальным клеткам. Экспериментальный дефицит GPX1 усиливает некоторые аспекты старения, а именно эндотелиальную дисфункцию, ремоделирование сосудов и инвазию лейкоцитов в сердечно-сосудистую ткань. [15]
Клиническое значение [ править ]
Аллель GPx1 с пятью повторами Ala в значительной степени связан с риском рака груди. [6]
Коджабасоглу и др. Стремились изучить связи между генами окислительного стресса, включая GPX1, и паническим расстройством, тревожным расстройством, характеризующимся случайными и неожиданными приступами сильного страха. Хотя полиморфизм GPX1 Pro198Leu, в целом, существенно не коррелировал с риском панического расстройства, исследование обнаружило правдоподобную ассоциацию аллеля C полиморфизма GPX1 Pro198Leu, которая чаще встречается в женской когорте, с развитием БП. [16]
Эрген и его коллеги проанализировали экспрессию генов окислительного стресса, в частности GPX1, в колоректальных опухолях по сравнению со здоровыми колоректальными тканями. ELISA был использован для количественной оценки уровней экспрессии белка GPX1 в обоих типах тканей, что выявило 2-кратное уменьшение опухолевой ткани (p <0,05). [17]
При раке пищевода Чен и его коллеги обнаружили, что витамин D, известный супрессор экспрессии GPX1 через сигнальный путь NF-κB, может помочь снизить пролиферативные, миграционные и инвазивные способности клеток рака пищевода. В отличие от колоректального рака, экспрессия GPX1 в клетках рака пищевода, как полагают, вызывает агрессивный рост и метастазирование, но опосредованное витамином D снижение GPX1 предотвращает такой рост. [18]
В исследовании, посвященном полиморфизму генов GPX1 и других генов окислительного стресса в связи с распространенностью сахарного диабета 2 типа, Банерджи и др. Обнаружили, что, хотя не было обнаружено никакой связи между экспрессией большинства полиморфизмов GPX1 и риском сахарного диабета 2 типа. , наличие аллеля C GPX1 привело к повышению риска заболевания в 1,362 раза, что подчеркивает важность выявления в популяции людей с этим вариантом гена, чтобы помочь вылечить их на раннем этапе. [19]
Недавняя работа Алана М. Даймонда и его коллег показала, что аллельные вариации GPX1, такие как полиморфизм кодона 198, который приводит к лейцину или пролину и увеличению количества повторяющихся кодонов аланина, могут приводить к различным уровням локализации в клетках карциномы молочной железы человека MCF-7. . Например, аллель, экспрессирующий полиморфизм лейцина-198 и 7 аланиновых повторов, генерирует локализацию GPX-1, которая непропорционально высока в цитоплазме по сравнению с другими аллельными вариантами. Чтобы лучше понять влияние этих вариантов на функцию GPX-1, были созданы мутантный GPX-1 с последовательностями митохондриальной локализации, и инфузированные GPX-1 клетки были проанализированы на их реакцию на окислительный стресс, энергетический метаболизм и сигнальные молекулы, связанные с раком. В конечном итоге варианты GPX-1 сильно повлияли на клеточную биологию,предполагая, что разные варианты GPX-1 по-разному влияют на риск рака.[20]
Анализ экспрессии GPX1 в олигодендроцитах пациентов с большим депрессивным расстройством и контрольных пациентов показал, что уровни GPX1 были значительно снижены у пациентов с этим расстройством, но не в их астроцитах. Укорочение теломер и снижение экспрессии теломеразы также были очевидны в этих олигодендроцитах, но не в астроцитах у этих пациентов. Это говорит о том, что снижение защиты от окислительного стресса, о чем свидетельствует снижение уровня GPX1 и снижение экспрессии теломеразы, может способствовать укорочению теломер у пациентов, страдающих БДР. [21]
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что GPX1 взаимодействует с ABL и GSH. [7] [22]
Недавно обнаруженным супрессором GPX1 является S-аденозилгомоцистеин, который при накоплении в эндотелиальных клетках может вызывать гипометилирование тРНК (Sec), снижая экспрессию GPX1 и других селенопротеинов. Снижение экспрессии GPX-1 может затем привести к воспалительной активации эндотелиальных клеток, способствуя возникновению проатерогенного эндотелиального фенотипа. [23]
Ссылки [ править ]
- ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000233276 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063856 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ↑ Kiss C, Li J, Szeles A, Gizatullin RZ, Kashuba VI, Lushnikova T, Protopopov AI, Kelve M, Kiss H, Kholodnyuk ID, Imreh S, Klein G, Zabarovsky ER (июнь 1998 г.). «Отнесение генов ARHA и GPX1 к полосам хромосомы человека 3p21.3 путем гибридизации in situ и с гибридами соматических клеток». Цитогенетика и клеточная генетика . 79 (3–4): 228–30. DOI : 10.1159 / 000134729 . PMID 9605859 .
- ^ a b c d e f g h "Ген Энтреза: глутатионпероксидаза 1 GPX1" .
- ^ a b c d e f g Бригелиус-Флоэ Р., Майорино М. (май 2013 г.). «Глутатионпероксидазы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы . 1830 (5): 3289–303. DOI : 10.1016 / j.bbagen.2012.11.020 . PMID 23201771 .
- ↑ a b c d e Хигаши Ю., Пандей А., Гудвин Б., Делафонтейн П. (март 2013 г.). «Инсулиноподобный фактор роста-1 регулирует экспрессию и активность глутатионпероксидазы в эндотелиальных клетках сосудов: влияние на атеропротекторное действие инсулиноподобного фактора роста-1» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни . 1832 (3): 391–9. DOI : 10.1016 / j.bbadis.2012.12.005 . PMC 3557755 . PMID 23261989 .
- ^ Hubert N, Walczak R, Sturchler C, Myslinski E, Schuster C, Westhof E, Carbon P, Krol A (1996). «РНК, опосредующие котрансляционную вставку селеноцистеина в селенопротеины эукариот». Биохимия . 78 (7): 590–6. DOI : 10.1016 / s0300-9084 (96) 80005-8 . PMID 8955902 .
- ^ a b Тан С.М., Стефанович Н., Тан Г., Уилкинсон-Берка Дж. Л., де Хаан Дж. Б. (январь 2013 г.). «Недостаток антиоксиданта глутатионпероксидазы-1 (GPx1) усугубляет ретинопатию недоношенных мышей» . Исследовательская офтальмология и визуализация . 54 (1): 555–62. DOI : 10.1167 / iovs.12-10685 . PMID 23287791 .
- ^ Gouaze В, Андриё-Абади Н, Cuvillier О, Malagarie-Казенав S, Frisach МФ, Mirault МЕ, левада Т (ноябрь 2002 г.). «Глутатионпероксидаза-1 защищает от CD95-индуцированного апоптоза» . Журнал биологической химии . 277 (45): 42867–74. DOI : 10.1074 / jbc.M203067200 . PMID 12221075 .
- ^ Straif D, Werz О, Р Кельнер, Бахр U, Стайнхилбер D (июль 2000). «Глутатионпероксидаза-1, но не -4, участвует в регуляции клеточной активности 5-липоксигеназы в моноцитарных клетках» . Биохимический журнал . 349 (Pt 2): 455–61. DOI : 10.1042 / bj3490455 . PMC 1221168 . PMID 10880344 .
- Перейти ↑ Li F, Liu J, Rozovsky S (ноябрь 2014 г.). «Промежуточное звено реакции глутатионпероксидазы селененовая кислота стабилизируется микроокружением белка» . Свободная радикальная биология и медицина . 76 : 127–35. DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2014.07.041 . PMC 4253559 . PMID 25124921 .
- ↑ Thu VT, Kim HK, Ha SH, Yoo JY, Park WS, Kim N, Oh GT, Han J (июнь 2010 г.). «Глутатионпероксидаза 1 защищает митохондрии от гипоксии / реоксигенации в сердцах мышей». Pflügers Archiv . 460 (1): 55–68. DOI : 10.1007 / s00424-010-0811-7 . PMID 20306076 . S2CID 2922452 .
- ^ Oelze МЫ, Крёллер-Schön S, Стивен S, Любош Е, доплеровский С, Хаусдинг М, Тобиас S, Brochhausen С, Ли Н, Torzewski М, ВЕНЗЕЛЬ Р, Bachschmid М, Лэкнер КДж, Шульц Е, Münzel Т, Daiber (Февраль 2014 г.). «Дефицит глутатионпероксидазы-1 усиливает нарушения регуляции эндотелиальной синтазы оксида азота и сосудистую дисфункцию при старении» . Гипертония . 63 (2): 390–6. DOI : 10.1161 / hypertensionaha.113.01602 . PMID 24296279 .
- ^ [ ненадежный медицинский источник ] Дженгиз М., Байоглу Б., Алансал Н.О., Дженгиз С., Дирикан А., Коджабасоглу Н. (март 2015 г.). «Полиморфизм Pro198Leu в гене окислительного стресса, глутатионпероксидазы-1, связан с гендерно-специфическим риском панического расстройства». Международный журнал психиатрии в клинической практике . 19 (3): 201–207. DOI : 10.3109 / 13651501.2015.1016973 . PMID 25666858 . S2CID 41231004 .
- ^ [ ненадежный медицинский источник ] Налкиран И., Туран С., Арикан С., Кахраман О. Т., Акар Л., Ялим И., Эрген А. (январь 2015 г.). «Определение экспрессии генов и сывороточных уровней MnSOD и GPX1 при колоректальном раке». Противораковые исследования . 35 (1): 255–9. PMID 25550558 .
- ^ [ ненадежный медицинский источник ] Ган Х, Чен Б., Шен З, Лю И, Ли Х, Се Х, Сю Х, Ли Х, Хуанг З, Чен Дж (2014). «Высокая экспрессия GPX1 способствует инвазии плоскоклеточного рака пищевода, миграции, пролиферации и устойчивости к цисплатину, но может быть снижена витамином D» . Международный журнал клинической и экспериментальной медицины . 7 (9): 2530–40. PMC 4211756 . PMID 25356106 .
- ^ [ ненадежный медицинский источник ] Чаны П., Сагар Н., Сингх Т.П., Банерджи М. (январь 2015 г.). «Ассоциация полиморфизмов генов супероксиддисмутазы (SOD1 и SOD2) и глутатионпероксидазы 1 (GPx1) с сахарным диабетом 2 типа». Свободно-радикальные исследования . 49 (1): 17–24. DOI : 10.3109 / 10715762.2014.971782 . PMID 25283363 . S2CID 21960657 .
- ^ [ ненадежный медицинский источник ] Бера С., Вайнберг Ф., Экуэ Д. Н., Ансенбергер-Фрикано К., Мао М., Бонини М. Г., Даймонд А. М. (сентябрь 2014 г.). «Естественные аллельные вариации глутатионпероксидазы-1 влияют на ее субклеточную локализацию и функцию» . Исследования рака . 74 (18): 5118–26. DOI : 10,1158 / 0008-5472.can-14-0660 . PMC 4167490 . PMID 25047527 .
- ^ [ ненадежный медицинский источник ] Szebeni A, Szebeni K, DiPeri T, Chandley MJ, Crawford JD, Stockmeier CA, Ordway GA (октябрь 2014 г.). «Укороченная длина теломер в олигодендроцитах белого вещества при большой депрессии: потенциальная роль окислительного стресса» . Международный журнал нейропсихофармакологии . 17 (10): 1579–89. DOI : 10.1017 / s1461145714000698 . PMID 24967945 .
- ↑ Цао Ц., Ленг Y, Хуанг В., Лю X, Куфе Д. (октябрь 2003 г.). «Глутатионпероксидаза 1 регулируется тирозинкиназами c-Abl и Arg» . Журнал биологической химии . 278 (41): 39609–14. DOI : 10.1074 / jbc.M305770200 . PMID 12893824 .
- ↑ Barroso M, Florindo C, Kalwa H, Silva Z, Turanov AA, Carlson BA, de Almeida IT, Blom HJ, Gladyshev VN, Hatfield DL, Michel T, Castro R, Loscalzo J, Handy DE (май 2014). «Ингибирование клеточных метилтрансфераз способствует активации эндотелиальных клеток за счет подавления экспрессии белка глутатионпероксидазы 1» . Журнал биологической химии . 289 (22): 15350–62. DOI : 10,1074 / jbc.m114.549782 . PMC 4140892 . PMID 24719327 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Москва JA, Morrow CS, He R, Mullenbach GT, Cowan KH (март 1992). «Структура и функция 5'-фланкирующей последовательности гена цитозольной селен-зависимой глутатионпероксидазы человека (hgpx1)». Журнал биологической химии . 267 (9): 5949–58. PMID 1556108 .
- Чада С., Ле Бо М.М., Кейси Л., Newburger PE (февраль 1990 г.). «Выделение и хромосомная локализация гена глутатионпероксидазы человека». Геномика . 6 (2): 268–71. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (90) 90566-D . PMID 2307470 .
- Mullenbach GT, Tabrizi A, Irvine BD, Bell GI, Hallewell RA (июль 1987 г.). «Последовательность кДНК, кодирующая глутатионпероксидазу человека, подтверждает, что ТГА кодирует активный сайт селеноцистеина» . Исследования нуклеиновых кислот . 15 (13): 5484. DOI : 10,1093 / NAR / 15.13.5484 . PMC 305979 . PMID 2955287 .
- Mullenbach GT, Tabrizi A, Irvine BD, Bell GI, Tainer JA, Hallewell RA (сентябрь 1988 г.). «Механизм включения и эволюции селеноцистеина выявлен в кДНК трех глутатионпероксидаз». Белковая инженерия . 2 (3): 239–46. DOI : 10,1093 / белок / 2.3.239 . PMID 2976939 .
- Сукенага Ю., Исида К., Такеда Т., Такаги К. (сентябрь 1987 г.). «последовательность кДНК, кодирующая глутатионпероксидазу человека» . Исследования нуклеиновых кислот . 15 (17): 7178. DOI : 10,1093 / NAR / 15.17.7178 . PMC 306203 . PMID 3658677 .
- Исида К., Морино Т., Такаги К., Сукенага И. (декабрь 1987 г.). «Нуклеотидная последовательность человеческого гена глутатионпероксидазы» . Исследования нуклеиновых кислот . 15 (23): 10051. DOI : 10,1093 / NAR / 15.23.10051 . PMC 306556 . PMID 3697069 .
- Москва Дж. А., Шмидт Л., Инграм Д. Т., Гнарра Дж., Джонсон Б., Коуэн К. Х. (декабрь 1994 г.). «Потеря гетерозиготности гена цитозольной глутатионпероксидазы I человека при раке легких» . Канцерогенез . 15 (12): 2769–73. DOI : 10.1093 / carcin / 15.12.2769 . PMID 8001233 .
- Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
- Чу Ф.Ф., Дорошоу Дж. Х., Эсуорси Р.С. (февраль 1993 г.). «Экспрессия, характеристика и распределение в тканях новой клеточной селен-зависимой глутатионпероксидазы, GSHPx-GI». Журнал биологической химии . 268 (4): 2571–6. PMID 8428933 .
- Эсуорси Р.С., Хо Ю.С., Чу Ф.Ф. (апрель 1997 г.). «Ген Gpx1 кодирует митохондриальную глутатионпероксидазу в печени мыши». Архивы биохимии и биофизики . 340 (1): 59–63. DOI : 10.1006 / abbi.1997.9901 . PMID 9126277 .
- Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3 . PMID 9373149 .
- Опаленик С.Р., Динг К., Маллери С.Р., Томпсон Дж. А. (март 1998 г.). «Истощение глутатиона, связанное с белком ТАТ ВИЧ-1, опосредует внеклеточное появление кислого фактора роста фибробластов». Архивы биохимии и биофизики . 351 (1): 17–26. DOI : 10.1006 / abbi.1997.0566 . PMID 9501919 .
- Форсберг Л., де Фэр У, Моргенштерн Р. (1999). «Низкий выход полиморфизмов из бластного поиска EST: анализ генов, связанных с окислительным стрессом, и проверка полиморфизма P197L в GPX1». Мутация человека . 13 (4): 294–300. DOI : 10.1002 / (SICI) 1098-1004 (1999) 13: 4 <294 :: AID-HUMU6> 3.0.CO; 2-5 . PMID 10220143 .
- Чой Дж., Лю Р.М., Кунду Р.К., Сангиорги Ф., Ву В., Максон Р., Форман Х.Д. (февраль 2000 г.). «Молекулярный механизм снижения содержания глутатиона у трансгенных мышей с вирусом иммунодефицита человека 1 типа» . Журнал биологической химии . 275 (5): 3693–8. DOI : 10.1074 / jbc.275.5.3693 . PMID 10652368 .
- Лего Дж., Перевозчик С, Петров П., Ренар П., Ремакл Дж., Миро МЭ (июнь 2000 г.). «Митохондриальный GPx1 снижает индуцированное, но не базальное окислительное повреждение мтДНК в клетках T47D». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 272 (2): 416–22. DOI : 10.1006 / bbrc.2000.2800 . PMID 10833429 .
- Straif D, Werz O, Kellner R, Bahr U, Steinhilber D (июль 2000 г.). «Глутатионпероксидаза-1, но не -4, участвует в регуляции клеточной активности 5-липоксигеназы в моноцитарных клетках» . Биохимический журнал . 349 (Pt 2): 455–61. DOI : 10.1042 / bj3490455 . PMC 1221168 . PMID 10880344 .
- Ричард MJ, Guiraud P, Didier C, Seve M, Flores SC, Favier A (февраль 2001 г.). «Белок Tat вируса иммунодефицита человека 1 типа снижает экспрессию и активность селеноглутатионпероксидазы по механизму, не зависящему от клеточного поглощения селена: последствия для устойчивости клеток к УФ-А излучению». Архивы биохимии и биофизики . 386 (2): 213–20. DOI : 10,1006 / abbi.2000.2197 . PMID 11368344 .
- Ишибаши Н., Прокопенко О., Реул К. Р., Мирочниченко О. (февраль 2002 г.). «Воспалительный ответ и глутатионпероксидаза на модели инсульта» . Журнал иммунологии . 168 (4): 1926–33. DOI : 10.4049 / jimmunol.168.4.1926 . PMID 11823528 .
- Gouaze V, Andrieu-Abadie N, Cuvillier O, Malagarie-Cazenave S, Frisach MF, Mirault ME, Levade T (ноябрь 2002 г.). «Глутатионпероксидаза-1 защищает от CD95-индуцированного апоптоза» . Журнал биологической химии . 277 (45): 42867–74. DOI : 10.1074 / jbc.M203067200 . PMID 12221075 .
