Гауссова сетевая модель

Рисунок 1: Гауссова сетевая модель (GNM), представляющая ядерную частицу нуклеосомы (идентификатор PDB: 1KX4). Бусинки / узлы представляют собой остатки (аминокислоты, серый цвет; и нуклеотиды у их P (оранжевый), C4'- и C2-атомы (белый)). Узлы соединены эластичными пружинами (светло-серый для внутримолекулярного белка, желтый для Внутримолекулярная ДНК / РНК и голубая (межмолекулярная ДНК-белок).

Модель сети Гаусса (GNM) представляет собой представление биологической макромолекулы как упругой сети масс и пружин для изучения, понимания и характеристики механических аспектов ее длительной крупномасштабной динамики . Модель имеет широкий спектр применений: от небольших белков, таких как ферменты, состоящие из одного домена , до крупных макромолекулярных ансамблей, таких как рибосома или вирусный капсид . Динамика белкового домена играет ключевую роль во множестве процессов молекулярного распознавания и передачи сигналов клетками . Белковые домены, соединенные внутренне неупорядоченным гибким линкеромдомены, вызывают аллостерию на большие расстояния через динамику белковых доменов . Результирующие динамические режимы обычно не могут быть предсказаны из статических структур ни всего белка, ни отдельных доменов.

Модель сети Гаусса - это минималистский, крупнозернистый подход к изучению биологических молекул. В модели белки представлены узлами, соответствующими α-атомам углерода аминокислотных остатков. Точно так же структуры ДНК и РНК представлены от одного до трех узлов для каждого нуклеотида . Модель использует гармоническое приближение для моделирования взаимодействий. Такое крупнозернистое представление делает вычисления недорогими в вычислительном отношении.

На молекулярном уровне многие биологические явления, такие как каталитическая активность фермента , происходят в диапазоне временных масштабов от нано до миллисекунд. Все методы моделирования атомов, такие как моделирование молекулярной динамики , редко достигают микросекундной длины траектории, в зависимости от размера системы и доступных вычислительных ресурсов. Анализ нормального режима в контексте моделей GNM или эластичных сетей (EN) в целом дает представление о более долгомасштабном функциональном динамическом поведении макромолекул. Здесь модель фиксирует функциональные движения биомолекулы в естественном состоянии за счет атомных деталей. Вывод, полученный из этой модели, является дополнением к методам моделирования атомных деталей.

Другой моделью динамики белка, основанной на упругих сетях масс и пружин, является модель анизотропных сетей .

Теория гауссовой сетевой модели [ править ]

Рисунок 2: Схематическое изображение узлов в эластичной сети GNM. Каждый узел связан со своими пространственными соседями равномерными пружинами. Вектор расстояния между двумя узлами, i и j , показан стрелкой и помечен как R _ij . Положения равновесия i- го и j- го узлов, R ⁰_i и R ⁰_j , показаны в системе координат xyz. R ⁰_ij - равновесное расстояние между узлами i и j . Векторы мгновенных колебаний, ΔR _i и ΔR_j и мгновенный вектор расстояния R _ij показаны пунктирными стрелками.

Модель сети Гаусса была предложена Бахаром, Атилганом, Халилоглу и Эрманом в 1997 году. ^[1]^[2] GNM часто анализируется с использованием анализа нормального режима, который предлагает аналитическую формулировку и уникальное решение для каждой структуры. Анализ нормального режима GNM отличается от других анализов нормального режима тем, что он основан исключительно на топологии контакта между остатками, на которую влияет теория упругости Флори ^[3] и модель Рауза ^[4], и не принимает трехмерную Учет направленности движений.

Представление структуры как эластичной сети [ править ]

На рисунке 2 показано схематическое изображение эластичной сети, изучаемой в GNM. Металлические шарики представляют собой узлы в этой гауссовой сети (остатки белка), а пружины представляют связи между узлами (ковалентные и нековалентные взаимодействия между остатками). Для узлов i и j векторы положения равновесия, R ⁰_i и R ⁰_j , вектор равновесного расстояния, R ⁰_ij , векторы мгновенных колебаний, ΔR _i и ΔR _j , и вектор мгновенного расстояния, R _ij, показаны на рисунке 2. Мгновенные векторы положения этих узлов определяются R _i и R _j . Разница между вектором положения равновесия и вектором мгновенного положения остатка i дает вектор мгновенных колебаний, ΔR _i = R _i - R ⁰_i . Следовательно, мгновенный вектор колебаний между узлами i и j выражается как ΔR _ij = ΔR _j - ΔR _i = R _ij - R ⁰_ij .

Потенциал гауссовой сети [ править ]

Потенциальная энергия сети, выраженная в ΔR _i, равна

{\ displaystyle V_ {GNM} = {\ frac {\ gamma} {2}} \ left [\ sum _ {i, j} ^ {N} (\ Delta R_ {j} - \ Delta R_ {i}) ^ {2} \ right] = {\ frac {\ gamma} {2}} \ left [\ sum _ {i, j} ^ {N} \ Delta R_ {i} \ Gamma _ {ij} \ Delta R_ {j }\Правильно]}

где γ - силовая постоянная, однородная для всех пружин, а Γ _ij - ij- й элемент матрицы Кирхгофа (или связности) контактов между вычетами, Γ , определяемой формулой

\Gamma _{ij}=\left\{{\begin{matrix}-1,&{\mbox{if }}i\neq j&{\mbox{and }}R_{ij}\leq r_{c}\\0,&{\mbox{if }}i\neq j&{\mbox{and }}R_{ij}>r_{c}\\-\sum _{j,j\neq i}^{N}\Gamma _{ij},&{\mbox{if }}i=j\end{matrix}}\right.

r _c - это расстояние отсечения для пространственных взаимодействий, принимаемое равным 7 Å для пар аминокислот (представленных их α-атомами углерода).

Выражая компоненты X, Y и Z векторов флуктуаций ΔR _i как ΔX ^T = [ΔX ₁ ΔX ₂ ..... ΔX _N ], ΔY ^T = [ΔY ₁ ΔY ₂ ..... ΔY _N ], и ΔZ ^T = [ΔZ ₁ ΔZ ₂ ..... ΔZ _N ], приведенное выше уравнение упрощается до

V_{GNM}={\frac {\gamma }{2}}[\Delta X^{T}\Gamma \Delta X+\Delta Y^{T}\Gamma \Delta Y+\Delta Z^{T}\Gamma \Delta Z]

Основы статистической механики [ править ]

В GNM распределение вероятностей всех флуктуаций P ( ΔR ) изотропно

P(\Delta R)=P(\Delta X,\Delta Y,\Delta Z)=p(\Delta X)p(\Delta Y)p(\Delta Z)

и гауссовский

p(\Delta X)\propto \exp \left\{-{\frac {\gamma }{2k_{B}T}}\Delta X^{T}\Gamma \Delta X\right\}=\exp \left\{-{\frac {1}{2}}\left(\Delta X^{T}\left({\frac {k_{B}T}{\gamma }}\Gamma ^{-1}\right)^{-1}\Delta X\right)\right\}

где k _B - постоянная Больцмана, а T - абсолютная температура. p ( ΔY ) и p ( ΔZ ) выражаются аналогично. N-мерная гауссова функция плотности вероятности с вектором случайной величины x , средним вектором μ и ковариационной матрицей Σ имеет вид

W(x,\mu ,\Sigma )={\frac {1}{\sqrt {(2\pi )^{N}|\Sigma |}}}\exp \left\{-{\frac {1}{2}}(x-\mu )^{T}\Sigma ^{-1}(x-\mu )\right\}

${\sqrt {(2\pi )^{N}|\Sigma |}}$ нормализует распределение и | Σ | - определитель ковариационной матрицы.

Подобно распределению Гаусса, нормированное распределение для ΔX ^T = [ΔX ₁ ΔX ₂ ..... ΔX _N ] вокруг положений равновесия может быть выражено как

p(\Delta X)={\frac {1}{\sqrt {(2\pi )^{N}{\frac {k_{B}T}{\gamma }}|\Gamma ^{-1}|}}}\exp \left\{-{\frac {1}{2}}\left(\Delta X^{T}\left({\frac {k_{B}T}{\gamma }}\Gamma ^{-1}\right)^{-1}\Delta X\right)\right\}

Константа нормализации, а также статистическая сумма Z _X , задается выражением

Z_{X}=\int _{0}^{\infty }\exp \left\{-{\frac {1}{2}}\left(\Delta X^{T}\left({\frac {k_{B}T}{\gamma }}\Gamma ^{-1}\right)^{-1}\Delta X\right)\right\}d\Delta X

где - ковариационная матрица в данном случае. Z _Y и Z _Z выражаются аналогично. Эта формулировка требует обращения матрицы Кирхгофа. В GNM определитель матрицы Кирхгофа равен нулю, поэтому вычисление его обратной требует разложения по собственным значениям . Γ ⁻¹ строится с использованием N-1 ненулевых собственных значений и связанных с ними собственных векторов. Выражения для р ( ΔY ) и р ( ΔZ ) аналогичны , что из р ( ? X ). Распределение вероятностей всех колебаний GNM принимает вид ${\frac {k_{B}T}{\gamma }}\Gamma ^{-1}$

P(\Delta R)=p(\Delta X)p(\Delta Y)p(\Delta Z)={\frac {1}{\sqrt {(2\pi )^{3N}|{\frac {k_{B}T}{\gamma }}\Gamma ^{-1}|^{3}}}}\exp \left\{-{\frac {3}{2}}\left(\Delta X^{T}\left({\frac {k_{B}T}{\gamma }}\Gamma ^{-1}\right)^{-1}\Delta X\right)\right\}

Для этой системы массы и пружины константа нормализации в предыдущем выражении представляет собой общую статистическую сумму GNM, Z _GNM ,

Z_{GNM}=Z_{X}Z_{Y}Z_{Z}={\frac {1}{\sqrt {(2\pi )^{3N}|{\frac {k_{B}T}{\gamma }}\Gamma ^{-1}|^{3}}}}

Ожидаемые значения колебаний и корреляций [ править ]

Ожидаемые значения остаточных колебаний, < ΔR _i² > (также называемые среднеквадратичными флуктуациями, MSF), и их взаимные корреляции, < ΔR _i · ΔR _j >, могут быть организованы как диагональные и недиагональные члены, соответственно, ковариационной матрицы. На основе статистической механики ковариационная матрица для ΔX имеет вид

<\Delta X\cdot \Delta X^{T}>=\int \Delta X\cdot \Delta X^{T}p(\Delta X)d\Delta X={\frac {k_{B}T}{\gamma }}\Gamma ^{-1}

Последнее равенство получается вставкой указанного выше p ( ΔX ) и взятием (обобщенного гауссовского) интеграла. С,

<\Delta X\cdot \Delta X^{T}>=<\Delta Y\cdot \Delta Y^{T}>=<\Delta Z\cdot \Delta Z^{T}>={\frac {1}{3}}<\Delta R\cdot \Delta R^{T}>

< ΔR _i² > и < ΔR _i · ΔR _j > следует

<\Delta R_{i}^{2}>={\frac {3k_{B}T}{\gamma }}(\Gamma ^{-1})_{ii}

<\Delta R_{i}\cdot \Delta R_{j}>={\frac {3k_{B}T}{\gamma }}(\Gamma ^{-1})_{ij}

Разложение мод [ править ]

В GNM нормального режима находятся путем диагонализации матрицы Кирхгофа, Г = UΛU ^Т . Здесь, U является унитарной матрицей, U ^T = U ^-1 , из собственных векторов у _я из Г и Л диагональная матрица собственных значений Л _я . Частота и форма моды представлены ее собственным значением и собственным вектором соответственно. Поскольку матрица Кирхгофа является положительно полуопределенной, первое собственное значение λ ₁ равно нулю, а все элементы соответствующего собственного вектора равны 1 / √ N. Это показывает, что сетевая модель трансляционно инвариантна.

Взаимная корреляция между остаточными флуктуациями может быть записана в виде суммы по N-1 ненулевым модам как

<\Delta R_{i}\cdot \Delta R_{j}>={\frac {3k_{B}T}{\gamma }}[U\Lambda ^{-1}U^{T}]_{ij}={\frac {3k_{B}T}{\gamma }}\sum _{k=1}^{N-1}\lambda _{k}^{-1}[u_{k}u_{k}^{T}]_{ij}

Отсюда следует, что, [ ΔR _i · ΔR _j ], вклад отдельной моды выражается как

[\Delta R_{i}\cdot \Delta R_{j}]_{k}={\frac {3k_{B}T}{\gamma }}\lambda _{k}^{-1}[u_{k}]_{i}[u_{k}]_{j}

где [ u _k ] _i - i- й элемент u _k .

Влияние локальной плотности упаковки [ править ]

По определению диагональный элемент матрицы Кирхгофа, Γ _ii , равен степени узла в GNM, который представляет координационное число соответствующего остатка. Это число является мерой локальной плотности упаковки вокруг данного остатка. Влияние локальной плотности упаковки можно оценить, разложив матрицу Γ ^{−1 в} ряд . Γ можно записать как сумму двух матриц Γ = D + O , содержащих диагональные элементы и недиагональные элементы матрицы Γ .

Γ ⁻¹ = ( D + O ) ⁻¹ = [ D ( I + D ⁻¹O )] ⁻¹ = ( I + D ⁻¹O ) ⁻¹D ⁻¹ = ( I - D ⁻¹O + .. .) ⁻¹D ⁻¹ = D ⁻¹ - D ⁻¹O D ⁻¹ + ...

Это выражение показывает, что локальная плотность упаковки вносит значительный вклад в ожидаемые флуктуации остатков. ^[5] Члены, следующие за диагональной матрицей, являются вкладом позиционных корреляций в ожидаемые флуктуации.

Приложения GNM [ править ]

Рисунок 3: Пример теоретического предсказания ожидаемых колебаний остатков для каталитического домена белка Cdc25B, фосфатазы двойной специфичности цикла деления клетки. A. Сравнение β-факторов рентгеноструктурного анализа (желтый) и теоретических расчетов (красный). Б. Структура каталитического домена Cdc25B, окрашенного в соответствии с теоретической подвижностью участков. Ожидается, что светло-голубые области, например самая верхняя альфа-спираль рядом с каталитическим сайтом этого белка, будут более подвижными, чем остальная часть домена. C. Карта взаимной корреляции, т.е. нормализованная < ΔR _i · ΔR _j> ценности. Области красного цвета соответствуют коллективным движениям остатков, а области синего цвета соответствуют некоррелированным движениям. Результаты получены сервером iGNM. PDB ID Cdc25B - 1QB0.

Колебания равновесия [ править ]

Колебания равновесия биологических молекул можно измерить экспериментально. В рентгеновской кристаллографии B-фактор (также называемый фактором Дебая-Валлера или температурным фактором) каждого атома является мерой его среднеквадратичного колебания вблизи его положения равновесия в естественной структуре. В экспериментах с ЯМР эту меру можно получить путем вычисления среднеквадратических различий между различными моделями. Во многих приложениях и публикациях, включая оригинальные статьи, было показано, что ожидаемые остаточные флуктуации, полученные с помощью GNM, хорошо согласуются с экспериментально измеренными флуктуациями нативного состояния. ^[6]^[7] Связь между B-факторами, например, и ожидаемыми колебаниями остатков, полученными из GNM, следующая

B_{i}={\frac {8\pi ^{2}}{3}}<\Delta R_{i}\cdot \Delta R_{i}>={\frac {8\pi ^{2}k_{B}T}{\gamma }}(\Gamma ^{-1})_{ii}

На рисунке 3 показан пример расчета GNM для каталитического домена белка Cdc25B, фосфатазы с двойной специфичностью цикла деления клетки .

Рисунок 4: Медленные режимы, полученные из расчетов GNM, изображены на каталитическом домене Cdc2B. А. Сюжет самого медленного режима. Б. Отображение амплитуды движения в самом медленном режиме на структуру белка. Альфа-спираль рядом с каталитическим сайтом этого домена является наиболее подвижной областью белка в самом медленном режиме. Ожидаемые значения колебаний также были самыми высокими в этом регионе, как показано на рисунке 3. Результаты получены сервером iGNM. PDB ID Cdc25B - 1QB0.

Физические значения медленного и быстрого режимов [ править ]

Диагонализация матрицы Кирхгофа разбивает конформационные движения на спектр коллективных мод. Ожидаемые значения флуктуаций и взаимных корреляций получаются из линейных комбинаций флуктуаций вдоль этих нормальных режимов. Вклад каждой моды масштабируется с обратной частотой этой моды. Следовательно, медленные (низкочастотные) моды вносят наибольший вклад в ожидаемые флуктуации. Показано, что наряду с несколькими самыми медленными режимами движения являются коллективными и глобальными и потенциально связаны с функциональностью биомолекул. С другой стороны, быстрые (высокочастотные) моды описывают некоррелированные движения, не вызывающие заметных изменений в структуре. Методы на основе GNM не обеспечивают реальной динамики, а только приближения, основанные на сочетании и интерполяции нормальных режимов. ^[8]Их применимость сильно зависит от того, насколько коллективным является движение. ^[8]^[9]

Другие специальные приложения [ править ]

Есть несколько основных областей, в которых модель гауссовой сети и другие модели упругой сети оказались полезными. ^[10] К ним относятся:

Сетевая модель на основе пружинных шариков: В модели сети на основе пружинных бусинок пружины и бусины используются как компоненты в сшитой сети. Пружины перекрестно связаны, чтобы представить механическое поведение материала и модели молекулярной динамики (MD) моста и модели конечных элементов (FE) (см. Рисунок 5). Бусинки представляют собой материальную массу кластерных связей. Каждая пружина используется для обозначения кластера полимерных цепей, а не части одной полимерной цепи. Это упрощение позволяет объединять различные модели в различных масштабах длины и значительно повышает эффективность моделирования. На каждой итерации в моделировании силы в пружинах прикладываются к узлам в центре бусинок, и вычисляются уравновешенные узловые смещения по всей системе. В отличие от традиционного метода КЭ для получения напряжений и деформаций,модель пружина-бусинка обеспечивает перемещения узлов и силы в пружинах. Эквивалентную деформацию и энергию деформации сетевой модели на основе пружины и борта можно определить и рассчитать, используя смещения узлов и характеристики пружины. Кроме того, результаты сетевой модели могут быть увеличены для получения структурного отклика на макроуровне с использованием анализа FE.^[11]^[12]
Разложение гибких / жестких областей и доменов белков ^[13]^[14]^[15]
Характеристика функциональных движений и функционально важных сайтов / остатков белков, ферментов и крупных макромолекулярных ансамблей ^[16]^[11]^[17]^[18]^[19]^[20]^[21]^[22]^[23]^[24]^[25^]^]^[26]
Уточнение и динамика структурных данных с низким разрешением, например криоэлектронная микроскопия ^[27]^[28]^[29]^[30]
Молекулярная замена для решения рентгеновских структур , когда произошло конформационное изменение , по отношению к известной структуре ^[31]
Интеграция с атомистическими моделями и симуляциями ^[32]^[33]
Исследование путей и кинетики сворачивания / разворачивания. ^[34]^[35]
Аннотация функционального значения в молекулярной эволюции ^[36]^[37]

Веб-серверы [ править ]

На практике можно выполнить два вида расчетов. Первый вид (как таковой) использует матрицу Кирхгофа . ^[1]^[2] Второй тип (более конкретно называемый моделью упругой сети или моделью анизотропной сети) использует матрицу Гессе, связанную с соответствующим набором гармонических пружин. ^[38] Оба типа моделей можно использовать в сети, используя следующие серверы.

Серверы GNM [ править ]

iGNM: база данных функциональных движений белков на основе GNM http://ignm.ccbb.pitt.edu ^[39]
oGNM: онлайн-расчет структурной динамики с использованием GNM https://web.archive.org/web/20070516042756/http://ignm.ccbb.pitt.edu/GNM_Online_Calculation.htm

Серверы ENM / ANM [ править ]

Веб-сервер модели анизотропной сети http://www.ccbb.pitt.edu/anm ^[40]
elNemo: веб-интерфейс к модели эластичной сети http://www.sciences.univ-nantes.fr/elnemo/
AD-ENM: Анализ динамики модели упругой сети http://enm.lobos.nih.gov/
WEBnm @: Веб-сервер для анализа белков в нормальном режиме http://apps.cbu.uib.no/webnma/home

Другие соответствующие серверы [ править ]

ProDy: интерфейс прикладного программирования (API) на Python, который объединяет анализы GNM и ANM, а также несколько инструментов для анализа молекулярной структуры и последовательностей и инструментов визуализации: http://prody.csb.pitt.edu ^[41]^[42]
HingeProt: алгоритм предсказания петли белков с использованием моделей эластичных сетей http://www.prc.boun.edu.tr/appserv/prc/hingeprot/ или http://bioinfo3d.cs.tau.ac.il/HingeProt/ hingeprot.html
DNABindProt: сервер для определения потенциальных участков связывания ДНК белков http://www.prc.boun.edu.tr/appserv/prc/dnabindprot/
MolMovDB: База данных макромолекулярных движений: http://www.molmovdb.org/

См. Также [ править ]

Гауссово распределение
Гармонический осциллятор
Закон Гука
Молекулярная динамика
Нормальный режим
Анализ главных компонентов
Белковая динамика
Эластичность резины
Статистическая механика

Ссылки [ править ]

Первоисточники [ править ]

Bahar, I .; Атилган, АР; Эрман, Б. (1997). «Прямая оценка тепловых колебаний в белке с использованием одного параметра гармонического потенциала» . Складывание и дизайн . 2 (3): 173–181. DOI : 10.1016 / s1359-0278 (97) 00024-2 . PMID 9218955 .
Халилоглу, Т. Бахар; Эрман, Б. (1997). «Гауссова динамика свернутых белков». Phys. Rev. Lett . 79 (16): 3090–3093. Bibcode : 1997PhRvL..79.3090H . DOI : 10.1103 / physrevlett.79.3090 .
Цуй Q, Бахар I, (2006). Анализ нормального режима: теория и приложения к биологическим и химическим системам, Chapman & Hall / CRC, Лондон, Великобритания

Конкретные цитаты [ править ]

^ а б Бахар, I .; Атилган, АР; Эрман, Б. (1997). «Прямая оценка тепловых колебаний в белке с использованием одного параметра гармонического потенциала» . Складывание и дизайн . 2 (3): 173–181. DOI : 10.1016 / s1359-0278 (97) 00024-2 . PMID 9218955 .
^ а б Халилоглу, Т. Бахар; Эрман, Б. (1997). «Гауссова динамика свернутых белков». Phys. Rev. Lett . 79 (16): 3090–3093. Bibcode : 1997PhRvL..79.3090H . DOI : 10.1103 / physrevlett.79.3090 .
Перейти ↑ Flory, PJ (1976). «Статистическая термодинамика случайных сетей». Proc. Рой. Soc. Лондон. . 351 (1666): 351. Bibcode : 1976RSPSA.351..351F . DOI : 10,1098 / rspa.1976.0146 .
Перейти ↑ Rouse, PE (1953). "Теория линейных вязкоупругих свойств разбавленных растворов рулонных полимеров". J. Chem. Phys . 21 (7): 1272. Полномочный код : 1953JChPh..21.1272R . DOI : 10.1063 / 1.1699180 .
Перейти ↑ Halle, B (2002). «Гибкость и упаковка белков» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (3): 1274–1279. Bibcode : 2002PNAS ... 99.1274H . DOI : 10.1073 / pnas.032522499 . PMC 122180 . PMID 11818549 .
^ Бахар, I .; Wallqvist, A .; Ковелл, Д.Г.; Джерниган, Р.Л. (1998). «Корреляция между водородным обменом в естественном состоянии и кооперативными колебаниями остатков из простой модели». Биохимия . 37 (4): 1067–1075. CiteSeerX 10.1.1.551.9055 . DOI : 10.1021 / bi9720641 . PMID 9454598 .
^ Бахар, I .; Атилган, АР; Демирель, MC; Эрман, Б. (1998). «Колебательная динамика белков: значение медленных и быстрых режимов в отношении функции и стабильности». Phys. Rev. Lett . 80 (12): 2733–2736. Bibcode : 1998PhRvL..80.2733B . DOI : 10.1103 / physrevlett.80.2733 . S2CID 1070176 .
^ a b Kmiecik, Себастьян; Коуза, Максим; Бадачевска-Давид, Александра Е .; Клочковски, Анджей; Колинский, Анджей (2018). «Моделирование структурной гибкости белка и крупномасштабной динамики: крупномасштабное моделирование и модели упругих сетей» . Международный журнал молекулярных наук . 19 (11): 3496. DOI : 10,3390 / ijms19113496 . PMC 6274762 . PMID 30404229 .
^ Ян, Лэй; Песня, Гуан; Джерниган, Роберт Л. (2007-08-01). «Насколько хорошо мы можем понять крупномасштабные движения белков, используя нормальные модели упругих сетевых моделей?» . Биофизический журнал . 93 (3): 920–929. Bibcode : 2007BpJ .... 93..920Y . DOI : 10.1529 / biophysj.106.095927 . ISSN 0006-3495 . PMC 1913142 . PMID 17483178 .
^ Ченнубхотла, C; Рейдер, AJ; Ян, LW; Бахар, я (2005). «Эластичные сетевые модели для понимания биомолекулярных механизмов: от ферментов до супрамолекулярных ансамблей». Phys. Биол . 2 (4): S173 – S180. Bibcode : 2005PhBio ... 2S.173C . DOI : 10.1088 / 1478-3975 / 2/4 / S12 . PMID 16280623 .
^ а б Чжан, Цзиньцзюнь (2015). «Оптимизированная модель сшитой сети для имитации линейного упругого отклика интеллектуального полимера» . Журнал интеллектуальных материальных систем и структур . 27 (11): 1461–1475. DOI : 10.1177 / 1045389X15595292 .
^ Zhang, Jinjun (2015). «Новая статистическая сетевая модель на основе пружинных шариков для самочувствительных интеллектуальных полимерных материалов» . Журнал интеллектуальных материальных систем и структур . 24 (8): 085022. Полномочный код : 2015SMaS ... 24h5022Z . DOI : 10.1088 / 0964-1726 / 24/8/085022 . hdl : 2286 / RI35587 .
^ Hinsen, K (1999). «Анализ движений доменов с помощью приближенных расчетов нормального режима». Белки . 33 (3): 417–429. DOI : 10.1002 / (sici) 1097-0134 (19981115) 33: 3 <417 :: aid-prot10> 3.0.co; 2-8 . PMID 9829700 .
^ Рейдер, AJ .; Андерсон, G .; Исин, Б .; Khorana, HG; Bahar, I .; Кляйн-Ситхараман, Дж. (2004). «Идентификация основных аминокислот, стабилизирующих родопсин» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 101 (19): 7246–7251. Bibcode : 2004PNAS..101.7246R . DOI : 10.1073 / pnas.0401429101 . PMC 409904 . PMID 15123809 .
^ Kundu, S .; Соренсен, округ Колумбия; Филлипс, Г. Н. мл. (2004). «Автоматическая декомпозиция домена белков с помощью модели сети Гаусса». Белки . 57 (4): 725–733. DOI : 10.1002 / prot.20268 . PMID 15478120 .
^ Zhang, Jinjun (2015). «Новая статистическая сетевая модель на основе пружинных шариков для самочувствительных интеллектуальных полимерных материалов» . Умные материалы и конструкции . 24 (8): 085022. Полномочный код : 2015SMaS ... 24h5022Z . DOI : 10.1088 / 0964-1726 / 24/8/085022 . hdl : 2286 / RI35587 .
^ Кескин, O .; и другие. (2002). «Связь молекулярной гибкости с функцией: на примере тубулина» . Биофиз. Дж . 83 (2): 663–80. Bibcode : 2002BpJ .... 83..663K . DOI : 10.1016 / s0006-3495 (02) 75199-0 . PMC 1302177 . PMID 12124255 .
^ Темиз Н.А. и Бахар I. Связывание ингибитора изменяет направление движения домена в обратной транскриптазе ВИЧ-1, Proteins: Structure, Function and Genetics 49, 61-70, 2002.
^ Xu, C., Tobi, D. и Bahar, I. 2003 Аллостерические изменения в структуре белка, рассчитанные с помощью простой механической модели: переход гемоглобина T <-> R2, J. Mol. Биол. , 333, 153.
^ Дрор Тоби и Ивет Бахар, Структурные изменения, участвующие в связывании белков, коррелируют с внутренними движениями белков в несвязанном состоянии, Proc Natl Acad Sci (США) 102, 18908-18913, 2005.
^ Шривастава, Индира Х .; Бахар, Ивет (2006). «Общий механизм открытия пор, разделяемый пятью различными калиевыми каналами» . Biophys J . 90 (11): 3929–3940. Bibcode : 2006BpJ .... 90.3929S . DOI : 10.1529 / biophysj.105.080093 . PMC 1459499 . PMID 16533848 .
^ Ян, LW; Бахар, я (2005). «Связь между каталитическим сайтом и коллективной динамикой: требование механохимической активности ферментов» . Структура . 13 (6): 893–904. DOI : 10.1016 / j.str.2005.03.015 . PMC 1489920 . PMID 15939021 .
^ Ченнубхотла, Чакра; Бахар, Ивет (2006). "Марковские методы иерархической крупнозернистой динамики больших белков" . Конспект лекций по информатике . 3909 : 379–393 . DOI : 10.1007 / 11732990_32 . ISBN 978-3-540-33295-4.
^ Ван, Ю. Рейдер; AJ; Bahar, I .; Джерниган, Р.Л. (2004). «Глобальные движения рибосом, выявленные с помощью модели эластичной сети». J. Struct. Биол . 147 (3): 302–314. DOI : 10.1016 / j.jsb.2004.01.005 . PMID 15450299 .
^ Рейдер, AJ; Влад, Даниил; Бахар, Ивет (2005). «Динамика созревания капсида бактериофага HK97». Структура . 13 (3): 413–21. DOI : 10.1016 / j.str.2004.12.015 . PMID 15766543 .
^ Hamacher, K .; Trylska, J .; Маккаммон, Дж. А. (2006). «Карта зависимости белков в малой рибосомной субъединице» . PLOS Comput. Биол . 2 (2): e10. Bibcode : 2006PLSCB ... 2 ... 10H . DOI : 10.1371 / journal.pcbi.0020010 . PMC 1364506 . PMID 16485038 .
^ Ming, D .; и другие. (2002). «Как описать движение белка без аминокислотной последовательности и координат атомов» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (13): 8620–8625. Bibcode : 2002PNAS ... 99.8620M . DOI : 10.1073 / pnas.082148899 . PMC 124334 . PMID 12084922 .
^ Тама, F .; Wriggers, W .; Брукс III, CL (2002). «Изучение глобальных искажений биологических макромолекул и сборок на основе структурной информации с низким разрешением и теории упругих сетей». J. Mol. Биол . 321 (2): 297–305. CiteSeerX 10.1.1.457.8 . DOI : 10.1016 / s0022-2836 (02) 00627-7 . PMID 12144786 .
^ Delarue, M .; Дюма, П. (2004). «Об использовании низкочастотных нормальных режимов для обеспечения коллективных движений при уточнении структурных моделей макромолекул» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 101 (18): 6957–6962. Bibcode : 2004PNAS..101.6957D . DOI : 10.1073 / pnas.0400301101 . PMC 406448 . PMID 15096585 .
^ Micheletti, C .; Carloni, P .; Маритан, А. (2004). « « Точное и эффективное описание колебательной динамики белков », сравнивая молекулярную динамику и гауссовские модели». Белки . 55 (3): 635–45. arXiv : cond-mat / 0405145 . Bibcode : 2004cond.mat..5145M . DOI : 10.1002 / prot.20049 . PMID 15103627 .
^ Suhre, K .; Sanejouand, YH (2004). «О возможностях анализа в нормальном режиме для решения сложных проблем молекулярного замещения». Acta Crystallogr. D . 60 (4): 796–9. DOI : 10.1107 / s0907444904001982 . PMID 15039589 .
^ Чжан, З.Ы .; Ши, ГГ; Лю, HY (2003). «Моделирование молекулярной динамики пептидов и белков с усиленными коллективными движениями» . Биофиз. Дж . 84 (6): 3583–93. Bibcode : 2003BpJ .... 84.3583Z . DOI : 10.1016 / s0006-3495 (03) 75090-5 . PMC 1302944 . PMID 12770868 .
^ Micheletti, C .; Lattanzi, G .; Маритан, А. (2002). «Эластичные свойства белков: понимание процесса сворачивания и эволюционного отбора нативных структур». J. Mol. Биол . 321 (5): 909–21. arXiv : cond-mat / 0204400 . Bibcode : 2002 second.mat..4400M . DOI : 10.1016 / s0022-2836 (02) 00710-6 . PMID 12206770 .
^ Micheletti, C .; и другие. (2002). «Важнейшие этапы сворачивания белка с помощью решаемой модели: прогнозирование сайтов-мишеней для препаратов, ингибирующих ферменты» . Белковая наука . 11 (8): 1878–87. arXiv : cond-mat / 0209325 . Bibcode : 2002cond.mat..9325M . DOI : 10.1110 / ps.3360102 . PMC 2373687 . PMID 12142442 .
^ Портман, JJ; Takada, S .; Волинс, PG (2001). «Микроскопическая теория скорости сворачивания белков. I. Тонкая структура профиля свободной энергии и маршруты сворачивания из вариационного подхода». J. Chem. Phys . 114 (11): 5069. arXiv : cond-mat / 0008454 . Bibcode : 2001JChPh.114.5069P . DOI : 10.1063 / 1.1334662 .
^ Hamacher, K (2008). «Связь эволюции последовательности HIV1-протеазы с ее лежащей в основе молекулярной механикой». Джин . 422 (1–2): 30–36. DOI : 10.1016 / j.gene.2008.06.007 . PMID 18590806 .
^ Hamacher, K .; Маккаммон, Дж. А. (2006). «Вычисление аминокислотной специфичности колебаний в биомолекулярных системах». J. Chem. Теория вычисл . 2 (3): 873–8. DOI : 10.1021 / ct050247s . PMID 26626694 .
Перейти ↑ Tirion, MM (1996). «Упругие движения большой амплитуды в белках из однопараметрического атомного анализа». Phys. Rev. Lett . 77 (9): 1905–1908. Bibcode : 1996PhRvL..77.1905T . DOI : 10.1103 / physrevlett.77.1905 . PMID 10063201 .
Перейти ↑ Li, H., Chang, YY, Yang, LW, & Bahar, I. (2016). iGNM 2.0: база данных гауссовой сетевой модели для структурной динамики биомолекул. Исследование нуклеиновых кислот, 44 (D1), D415-D422.
^ Атилган, АР; Durrell, SR; Джерниган, Р.Л .; Демирель, MC; Кескин, О .; Бахар, И. (2001). «Анизотропия флуктуационной динамики белков с моделью упругой сети» . Биофиз. Дж . 80 (1): 505–515. Bibcode : 2001BpJ .... 80..505A . DOI : 10.1016 / s0006-3495 (01) 76033-X . PMC 1301252 . PMID 11159421 .
^ Бакан, А .; Мейрелеш, Л. М.; Бахар, И. (2011). «ProDy: динамика белков, выведенная из теории и экспериментов» . Биоинформатика . 27 (11): 1575–1577. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btr168 . PMC 3102222 . PMID 21471012 .
^ Бакан, А .; Dutta, A .; Mao, W .; Liu, Y .; Chennubhotla, C .; Lezon, TR; Бахар, И. (2014). «Evol и ProDy для согласования эволюции белковых последовательностей и структурной динамики» . Биоинформатика . 30 (18): 2681–2683. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btu336 . PMC 4155247 . PMID 24849577 .

[I._Bahar,_A._R_1997-1] а б Бахар, I .; Атилган, АР; Эрман, Б. (1997). «Прямая оценка тепловых колебаний в белке с использованием одного параметра гармонического потенциала» . Складывание и дизайн . 2 (3): 173–181. DOI : 10.1016 / s1359-0278 (97) 00024-2 . PMID 9218955 .

[Haliloglu,_T._Bahar_1997-2] а б Халилоглу, Т. Бахар; Эрман, Б. (1997). «Гауссова динамика свернутых белков». Phys. Rev. Lett . 79 (16): 3090–3093. Bibcode : 1997PhRvL..79.3090H . DOI : 10.1103 / physrevlett.79.3090 .

[3] Перейти ↑ Flory, PJ (1976). «Статистическая термодинамика случайных сетей». Proc. Рой. Soc. Лондон. . 351 (1666): 351. Bibcode : 1976RSPSA.351..351F . DOI : 10,1098 / rspa.1976.0146 .

[4] Перейти ↑ Rouse, PE (1953). "Теория линейных вязкоупругих свойств разбавленных растворов рулонных полимеров". J. Chem. Phys . 21 (7): 1272. Полномочный код : 1953JChPh..21.1272R . DOI : 10.1063 / 1.1699180 .

[5] Перейти ↑ Halle, B (2002). «Гибкость и упаковка белков» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (3): 1274–1279. Bibcode : 2002PNAS ... 99.1274H . DOI : 10.1073 / pnas.032522499 . PMC 122180 . PMID 11818549 .

[6] Бахар, I .; Wallqvist, A .; Ковелл, Д.Г.; Джерниган, Р.Л. (1998). «Корреляция между водородным обменом в естественном состоянии и кооперативными колебаниями остатков из простой модели». Биохимия . 37 (4): 1067–1075. CiteSeerX 10.1.1.551.9055 . DOI : 10.1021 / bi9720641 . PMID 9454598 .

[7] Бахар, I .; Атилган, АР; Демирель, MC; Эрман, Б. (1998). «Колебательная динамика белков: значение медленных и быстрых режимов в отношении функции и стабильности». Phys. Rev. Lett . 80 (12): 2733–2736. Bibcode : 1998PhRvL..80.2733B . DOI : 10.1103 / physrevlett.80.2733 . S2CID 1070176 .

[:0-8] Kmiecik, Себастьян; Коуза, Максим; Бадачевска-Давид, Александра Е .; Клочковски, Анджей; Колинский, Анджей (2018). «Моделирование структурной гибкости белка и крупномасштабной динамики: крупномасштабное моделирование и модели упругих сетей» . Международный журнал молекулярных наук . 19 (11): 3496. DOI : 10,3390 / ijms19113496 . PMC 6274762 . PMID 30404229 .

[9] Ян, Лэй; Песня, Гуан; Джерниган, Роберт Л. (2007-08-01). «Насколько хорошо мы можем понять крупномасштабные движения белков, используя нормальные модели упругих сетевых моделей?» . Биофизический журнал . 93 (3): 920–929. Bibcode : 2007BpJ .... 93..920Y . DOI : 10.1529 / biophysj.106.095927 . ISSN 0006-3495 . PMC 1913142 . PMID 17483178 .

[10] Ченнубхотла, C; Рейдер, AJ; Ян, LW; Бахар, я (2005). «Эластичные сетевые модели для понимания биомолекулярных механизмов: от ферментов до супрамолекулярных ансамблей». Phys. Биол . 2 (4): S173 – S180. Bibcode : 2005PhBio ... 2S.173C . DOI : 10.1088 / 1478-3975 / 2/4 / S12 . PMID 16280623 .

[researchgate.net-11] а б Чжан, Цзиньцзюнь (2015). «Оптимизированная модель сшитой сети для имитации линейного упругого отклика интеллектуального полимера» . Журнал интеллектуальных материальных систем и структур . 27 (11): 1461–1475. DOI : 10.1177 / 1045389X15595292 .

[12] Zhang, Jinjun (2015). «Новая статистическая сетевая модель на основе пружинных шариков для самочувствительных интеллектуальных полимерных материалов» . Журнал интеллектуальных материальных систем и структур . 24 (8): 085022. Полномочный код : 2015SMaS ... 24h5022Z . DOI : 10.1088 / 0964-1726 / 24/8/085022 . hdl : 2286 / RI35587 .

[13] Hinsen, K (1999). «Анализ движений доменов с помощью приближенных расчетов нормального режима». Белки . 33 (3): 417–429. DOI : 10.1002 / (sici) 1097-0134 (19981115) 33: 3 <417 :: aid-prot10> 3.0.co; 2-8 . PMID 9829700 .

[14] Рейдер, AJ .; Андерсон, G .; Исин, Б .; Khorana, HG; Bahar, I .; Кляйн-Ситхараман, Дж. (2004). «Идентификация основных аминокислот, стабилизирующих родопсин» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 101 (19): 7246–7251. Bibcode : 2004PNAS..101.7246R . DOI : 10.1073 / pnas.0401429101 . PMC 409904 . PMID 15123809 .

[15] Kundu, S .; Соренсен, округ Колумбия; Филлипс, Г. Н. мл. (2004). «Автоматическая декомпозиция домена белков с помощью модели сети Гаусса». Белки . 57 (4): 725–733. DOI : 10.1002 / prot.20268 . PMID 15478120 .

[16] Zhang, Jinjun (2015). «Новая статистическая сетевая модель на основе пружинных шариков для самочувствительных интеллектуальных полимерных материалов» . Умные материалы и конструкции . 24 (8): 085022. Полномочный код : 2015SMaS ... 24h5022Z . DOI : 10.1088 / 0964-1726 / 24/8/085022 . hdl : 2286 / RI35587 .

[17] Кескин, O .; и другие. (2002). «Связь молекулярной гибкости с функцией: на примере тубулина» . Биофиз. Дж . 83 (2): 663–80. Bibcode : 2002BpJ .... 83..663K . DOI : 10.1016 / s0006-3495 (02) 75199-0 . PMC 1302177 . PMID 12124255 .

[18] Темиз Н.А. и Бахар I. Связывание ингибитора изменяет направление движения домена в обратной транскриптазе ВИЧ-1, Proteins: Structure, Function and Genetics 49, 61-70, 2002.

[19] Xu, C., Tobi, D. и Bahar, I. 2003 Аллостерические изменения в структуре белка, рассчитанные с помощью простой механической модели: переход гемоглобина T <-> R2, J. Mol. Биол. , 333, 153.

[20] Дрор Тоби и Ивет Бахар, Структурные изменения, участвующие в связывании белков, коррелируют с внутренними движениями белков в несвязанном состоянии, Proc Natl Acad Sci (США) 102, 18908-18913, 2005.

[21] Шривастава, Индира Х .; Бахар, Ивет (2006). «Общий механизм открытия пор, разделяемый пятью различными калиевыми каналами» . Biophys J . 90 (11): 3929–3940. Bibcode : 2006BpJ .... 90.3929S . DOI : 10.1529 / biophysj.105.080093 . PMC 1459499 . PMID 16533848 .

[22] Ян, LW; Бахар, я (2005). «Связь между каталитическим сайтом и коллективной динамикой: требование механохимической активности ферментов» . Структура . 13 (6): 893–904. DOI : 10.1016 / j.str.2005.03.015 . PMC 1489920 . PMID 15939021 .

[23] Ченнубхотла, Чакра; Бахар, Ивет (2006). "Марковские методы иерархической крупнозернистой динамики больших белков" . Конспект лекций по информатике . 3909 : 379–393 . DOI : 10.1007 / 11732990_32 . ISBN 978-3-540-33295-4.

[24] Ван, Ю. Рейдер; AJ; Bahar, I .; Джерниган, Р.Л. (2004). «Глобальные движения рибосом, выявленные с помощью модели эластичной сети». J. Struct. Биол . 147 (3): 302–314. DOI : 10.1016 / j.jsb.2004.01.005 . PMID 15450299 .

[25] Рейдер, AJ; Влад, Даниил; Бахар, Ивет (2005). «Динамика созревания капсида бактериофага HK97». Структура . 13 (3): 413–21. DOI : 10.1016 / j.str.2004.12.015 . PMID 15766543 .

[26] Hamacher, K .; Trylska, J .; Маккаммон, Дж. А. (2006). «Карта зависимости белков в малой рибосомной субъединице» . PLOS Comput. Биол . 2 (2): e10. Bibcode : 2006PLSCB ... 2 ... 10H . DOI : 10.1371 / journal.pcbi.0020010 . PMC 1364506 . PMID 16485038 .

[27] Ming, D .; и другие. (2002). «Как описать движение белка без аминокислотной последовательности и координат атомов» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (13): 8620–8625. Bibcode : 2002PNAS ... 99.8620M . DOI : 10.1073 / pnas.082148899 . PMC 124334 . PMID 12084922 .

[28] Тама, F .; Wriggers, W .; Брукс III, CL (2002). «Изучение глобальных искажений биологических макромолекул и сборок на основе структурной информации с низким разрешением и теории упругих сетей». J. Mol. Биол . 321 (2): 297–305. CiteSeerX 10.1.1.457.8 . DOI : 10.1016 / s0022-2836 (02) 00627-7 . PMID 12144786 .

[29] Delarue, M .; Дюма, П. (2004). «Об использовании низкочастотных нормальных режимов для обеспечения коллективных движений при уточнении структурных моделей макромолекул» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 101 (18): 6957–6962. Bibcode : 2004PNAS..101.6957D . DOI : 10.1073 / pnas.0400301101 . PMC 406448 . PMID 15096585 .

[30] Micheletti, C .; Carloni, P .; Маритан, А. (2004). « « Точное и эффективное описание колебательной динамики белков », сравнивая молекулярную динамику и гауссовские модели». Белки . 55 (3): 635–45. arXiv : cond-mat / 0405145 . Bibcode : 2004cond.mat..5145M . DOI : 10.1002 / prot.20049 . PMID 15103627 .

[31] Suhre, K .; Sanejouand, YH (2004). «О возможностях анализа в нормальном режиме для решения сложных проблем молекулярного замещения». Acta Crystallogr. D . 60 (4): 796–9. DOI : 10.1107 / s0907444904001982 . PMID 15039589 .

[32] Чжан, З.Ы .; Ши, ГГ; Лю, HY (2003). «Моделирование молекулярной динамики пептидов и белков с усиленными коллективными движениями» . Биофиз. Дж . 84 (6): 3583–93. Bibcode : 2003BpJ .... 84.3583Z . DOI : 10.1016 / s0006-3495 (03) 75090-5 . PMC 1302944 . PMID 12770868 .

[33] Micheletti, C .; Lattanzi, G .; Маритан, А. (2002). «Эластичные свойства белков: понимание процесса сворачивания и эволюционного отбора нативных структур». J. Mol. Биол . 321 (5): 909–21. arXiv : cond-mat / 0204400 . Bibcode : 2002 second.mat..4400M . DOI : 10.1016 / s0022-2836 (02) 00710-6 . PMID 12206770 .

[34] Micheletti, C .; и другие. (2002). «Важнейшие этапы сворачивания белка с помощью решаемой модели: прогнозирование сайтов-мишеней для препаратов, ингибирующих ферменты» . Белковая наука . 11 (8): 1878–87. arXiv : cond-mat / 0209325 . Bibcode : 2002cond.mat..9325M . DOI : 10.1110 / ps.3360102 . PMC 2373687 . PMID 12142442 .

[35] Портман, JJ; Takada, S .; Волинс, PG (2001). «Микроскопическая теория скорости сворачивания белков. I. Тонкая структура профиля свободной энергии и маршруты сворачивания из вариационного подхода». J. Chem. Phys . 114 (11): 5069. arXiv : cond-mat / 0008454 . Bibcode : 2001JChPh.114.5069P . DOI : 10.1063 / 1.1334662 .

[36] Hamacher, K (2008). «Связь эволюции последовательности HIV1-протеазы с ее лежащей в основе молекулярной механикой». Джин . 422 (1–2): 30–36. DOI : 10.1016 / j.gene.2008.06.007 . PMID 18590806 .

[37] Hamacher, K .; Маккаммон, Дж. А. (2006). «Вычисление аминокислотной специфичности колебаний в биомолекулярных системах». J. Chem. Теория вычисл . 2 (3): 873–8. DOI : 10.1021 / ct050247s . PMID 26626694 .

[Tirion,_M.M_1905-38] Перейти ↑ Tirion, MM (1996). «Упругие движения большой амплитуды в белках из однопараметрического атомного анализа». Phys. Rev. Lett . 77 (9): 1905–1908. Bibcode : 1996PhRvL..77.1905T . DOI : 10.1103 / physrevlett.77.1905 . PMID 10063201 .

[39] Перейти ↑ Li, H., Chang, YY, Yang, LW, & Bahar, I. (2016). iGNM 2.0: база данных гауссовой сетевой модели для структурной динамики биомолекул. Исследование нуклеиновых кислот, 44 (D1), D415-D422.

[40] Атилган, АР; Durrell, SR; Джерниган, Р.Л .; Демирель, MC; Кескин, О .; Бахар, И. (2001). «Анизотропия флуктуационной динамики белков с моделью упругой сети» . Биофиз. Дж . 80 (1): 505–515. Bibcode : 2001BpJ .... 80..505A . DOI : 10.1016 / s0006-3495 (01) 76033-X . PMC 1301252 . PMID 11159421 .

[Bakan_et._al.,_2011-41] Бакан, А .; Мейрелеш, Л. М.; Бахар, И. (2011). «ProDy: динамика белков, выведенная из теории и экспериментов» . Биоинформатика . 27 (11): 1575–1577. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btr168 . PMC 3102222 . PMID 21471012 .

[Bakan_et._al.,_2014-42] Бакан, А .; Dutta, A .; Mao, W .; Liu, Y .; Chennubhotla, C .; Lezon, TR; Бахар, И. (2014). «Evol и ProDy для согласования эволюции белковых последовательностей и структурной динамики» . Биоинформатика . 30 (18): 2681–2683. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btu336 . PMC 4155247 . PMID 24849577 .

[1]