Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с HSPB1 )
Перейти к навигации Перейти к поиску
HSPB1
3q9p.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

4MJH , 3Q9P , 3Q9Q , 2N3J

Идентификаторы
ПсевдонимыHSPB1 , CMT2F, HEL-S-102, HMN2B, HS.76067, HSP27, HSP28, Hsp25, SRP27, белок теплового шока B (малый) член 1
Внешние идентификаторыOMIM : 602195 MGI : 96240 HomoloGene : 1180 GeneCards : HSPB1
Расположение гена ( человек )
Хромосома 7 (человек)
Chr.Хромосома 7 (человек) [1]
Хромосома 7 (человек)
Геномное расположение HSPB1
Геномное расположение HSPB1
Группа7q11.23Начинать76 302 673 п.н. [1]
Конец76 304 295 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 5 (мышь)
Chr.Хромосома 5 (мышь) [2]
Хромосома 5 (мышь)
Геномное расположение HSPB1
Геномное расположение HSPB1
Группа5 G2 | 5 75,51 смНачинать135 887 919 п.н. [2]
Конец135 889 563 п.н. [2]
Генная онтология
Молекулярная функция• активность ингибитора протеинкиназы C
• связывание протеинкиназы
• связывание с белком GO: 0001948
• связывание протеинкиназы C
• связывание убиквитина
• идентичное связывание с протеином
• связывание протеина, участвующее в сворачивании протеина
• связывание РНК
• активность гомодимеризации протеина
Сотовый компонент• ядро клетки
• цитоскелет
• веретено
• внутриклеточный
• цитозоль
• внеклеточная экзосома
• клеточная мембрана
• Z диск
• цитоплазма
• сократительное волокно
• очаговая адгезия
• комплекс протеасом
• внеклеточный матрикс
• внеклеточный
• цитоплазма аксона
Биологический процесс• регуляция инициации трансляции
• регуляция стабильности мРНК
• клеточный ответ на стимул сосудистого эндотелиального фактора роста
• негативная регуляция активности протеин-серин / треонинкиназы
• позитивная регуляция хемотаксиса эндотелиальных клеток
• позитивная регуляция ангиогенеза
• гомеостаз сетчатки
• движение клеток или субклеточных компонент
• агрегация тромбоцитов
• передача внутриклеточного сигнала GO: 0007243
• негативная регуляция апоптотического сигнального пути
• регуляция аутофагии
• отрицательная регуляция индуцированного окислительным стрессом внутреннего сигнального пути апоптоза
• положительная регуляция хемотаксиса эндотелиальных клеток сигнальным путем рецептора фактора роста эндотелия сосудов, активируемого VEGF
• положительная регуляция продукции интерлейкина-1 бета
• путь передачи сигнала рецептора фактора роста эндотелия сосудов
• положительная регуляция миграция эндотелиальных клеток кровеносных сосудов
• ответ на развернутый белок
• негативная регуляция активности протеинкиназы
• регуляция передачи сигналов I-kappaB / NF-kappaB
• ответ на вирус
• негативная регуляция апоптотического процесса
• регуляция фосфорилирования протеина
• шаперон-опосредованный фолдинг протеина
• антероградный транспорт аксонального протеина
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

3315

15507

Ансамбль

ENSG00000106211

ENSMUSG00000004951

UniProt

P04792

P14602

RefSeq (мРНК)

NM_001540

NM_013560

RefSeq (белок)

NP_001531

NP_038588

Расположение (UCSC)Chr 7: 76,3 - 76,3 МбChr 5: 135,89 - 135,89 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Белок теплового шока 27 ( Hsp27 ) , также известный как белок теплового шока бета-1 ( HSPB1 ) представляет собой белок , который у человека кодируется HSPB1 гена . [5] [6]

Hsp27 является шапероном группы sHsp (малый белок теплового шока ) среди α- кристаллина , Hsp20 и других. Общие функции sHsps - это шаперонная активность, термотолерантность, ингибирование апоптоза , регуляция развития клеток и дифференцировка клеток . Они также принимают участие в передаче сигналов .

Структура [ править ]

sHsps имеют некоторые общие структурные особенности: очень характерной является гомологичная и высококонсервативная аминокислотная последовательность, так называемый домен α-кристаллина около С-конца . Эти домены состоят из 80-100 остатков с гомологией последовательностей от 20% до 60% и складываются в β-листы , которые важны для образования стабильных димеров. [7] [8] Hsp27 довольно уникален среди sHsps тем, что его α-кристаллиновый домен содержит остаток цистеина на границе его димера, который может окисляться с образованием дисульфидной связи, ковалентно связывающей димер. [9] N-конецсостоит из менее консервативной области, так называемого домена WD / EPF, за которым следует короткая вариабельная последовательность с довольно консервативным сайтом около конца этого домена. С-концевой участок sHsps состоит из вышеупомянутого домена α-кристаллина, за которым следует вариабельная последовательность с высокой подвижностью и гибкостью. [10] Несмотря на относительно низкие уровни глобальной консервации последовательностей в С-концевой области, многие sHsps содержат локально консервативный мотив Ile-Xxx-Ile / Val (IxI / V), который играет роль в регуляции сборки олигомеров . [11] Он очень гибкий и полярный из-за своих отрицательных зарядов. [12]Вероятно, он действует как посредник растворимости для гидрофобных sHsps и стабилизирует комплексы белок и белок / субстрат. Это было продемонстрировано удалением С-концевого хвоста в Hsp27Δ182-205 [13] и в Hsp25Δ18. [14] В случае Hsp27 мотив IxI / V соответствует 181-Ile-Pro-Val-183, и эта область белка играет решающую роль, поскольку мутация центрального остатка Pro вызывает наследственную моторную невропатию. Болезнь Шарко-Мари-Тута . [15]

Олигомеризация [ править ]

Hsp27 образует большие динамические олигомеры со средней массой около 500 кДа in vitro . [16] N-конец Hsp27 с его WD / EPF-областью важен для развития этих крупных олигомеров . [17] [18] Hsp27-олигомеры состоят из стабильных димеров , которые образованы двумя α-кристаллиновыми доменами соседних мономеров , [16] [11], что впервые было показано в кристаллических структурах белков MjHSP16.5 из Methanocaldococcus jannaschii [7] и Hsp16.9 пшеницы. [8] Следовательно, первая стадия олигомерного процесса включает димеризацию домена α-кристаллина. Вmetazoans димеризация α-кристаллиновыми доменами происходит через образование длинной β-цепи на границе раздела. Однако предполагается, что аминокислотные последовательности в этой области неупорядочены [19]. Действительно, домен α-кристаллина Hsp27 частично разворачивается в своем мономерном состоянии и менее стабилен, чем димер. [20]

Олигомеризация Hsp27 - динамический процесс: существует баланс между стабильными димерами и олигомерами (до 800 кДа ), состоящими из 16-32 субъединиц, и высокой скоростью обмена субъединиц. [18] [21] [22] Олигомеризация зависит от физиологии клеток, статуса фосфорилирования Hsp27 и воздействия стресса. Стресс вызывает повышение экспрессии (через несколько часов) и фосфорилирования (через несколько минут) Hsp27. Стимуляция каскада киназы p38 MAP дифференцирующими агентами, митогенами , воспалительными цитокинами, такими как TNFα и IL-1β ,пероксид водорода и другие окислители , [23] приводит к активации MAPKAP киназы 2 и 3 , которые непосредственно фосфорилируют sHsps млекопитающих. [22] Фосфорилирование играет важную роль для образования олигомеров в экспоненциально растущих клетках in vitro , но олигомеризация в опухолевых клетках, растущих in vivo или растущих при слиянии in vitro , зависит от межклеточного контакта, но не от статуса фосфорилирования. . [24] Кроме того, было показано, что HSP27 содержит модификацию аргпиримидина. [25]

По всей видимости, статус олигомеризации связан с шаперонной активностью: агрегаты крупных олигомеров обладают высокой шаперонной активностью, тогда как димеры и мономеры обладают относительно более высокой шаперонной активностью. [16] [20] [11]

Сотовая локализация [ править ]

Hsp27 появляется во многих типах клеток , особенно во всех типах мышечных клеток. Он расположен в основном в цитозоле , но также в перинуклеарной области, эндоплазматическом ретикулуме и ядре . Он сверхэкспрессируется на разных стадиях дифференцировки и развития клеток. Это предполагает важную роль Hsp27 в дифференцировке тканей.

Наблюдали сродство высоких уровней экспрессии различных видов фосфорилированного Hsp27 и мышечных / нейродегенеративных заболеваний и различных видов рака . [26] Высокие уровни экспрессии, возможно, находятся в обратной зависимости от пролиферации клеток , метастазирования и устойчивости к химиотерапии . [27] Высокие уровни Hsp27 были также обнаружены в сыворотке больных раком груди ; [28] поэтому Hsp27 может быть потенциальным диагностическим маркером.

Функция [ править ]

Основная функция Hsp27 - обеспечение термотолерантности in vivo , цитопротекция и поддержка выживания клеток в стрессовых условиях. Более специализированные функции Hsp27 разнообразны и сложны. In vitro он действует как АТФ- независимый шаперон, ингибируя агрегацию белков и стабилизируя частично денатурированные белки, что обеспечивает рефолдинг с помощью комплекса Hsp70 . Hsp27 также участвует в сигнальном пути апоптоза . Hsp27 взаимодействует с внешними мембранами митохондрий и препятствует активации комплекса цитохрома c / Apaf-1 / dATP и, следовательно, ингибирует активацию прокаспазы-9.. [26] Фосфорилированная форма Hsp27 ингибирует апоптотический белок Daxx и предотвращает ассоциацию Daxx с Fas и Ask1. [29] Более того, фосфорилирование Hsp27 приводит к активации передачи сигналов TAK1 и TAK1-p38 / ERK, способствующих выживанию, что препятствует апоптозу, индуцированному TNF-α. [30]

Хорошо задокументированная функция Hsp27 - взаимодействие с актином и промежуточными филаментами. Он предотвращает образование нековалентных взаимодействий филаментов / филаментов промежуточных филаментов и защищает актиновые филаменты от фрагментации. Он также сохраняет фокальные контакты, закрепленные на клеточной мембране . [26]

Другая функция Hsp27 - активация протеасомы . Он ускоряет деградацию необратимо денатурированных белков и мусорных белков за счет связывания с убиквитинированными белками и протеасомой 26S. Hsp27 усиливает активацию пути NF-κB , который контролирует множество процессов, таких как рост клеток, воспалительные и стрессовые реакции. [31] Цитопротекторные свойства Hsp27 являются результатом его способности модулировать активные формы кислорода и повышать уровень глутатиона .

Вероятно, Hsp27 - среди других шаперонов - участвует в процессе дифференцировки клеток. [32] Изменения уровней Hsp27 наблюдались в клетках асцита Эрлиха , эмбриональных стволовых клетках , нормальных B-клетках , клетках B- лимфомы , остеобластах , кератиноцитах , нейронах и т. Д. Повышение уровня Hsp27 коррелирует со скоростью фосфорилирования и с увеличением крупные олигомеры. Возможно, что Hsp27 играет решающую роль в прекращении роста.

Клиническое значение [ править ]

Двигательные невропатии [ править ]

Многочисленные наследственные мутации в HSPB1 вызывают дистальные наследственные моторные невропатии и моторную невропатию, болезнь Шарко-Мари-Тута . [33] Во всей аминокислотной последовательности Hsp27 присутствуют миссенс- мутации, и большинство болезнетворных мутаций проявляются с появлением у взрослых симптомов. [33] Одним из наиболее тяжелых мутантов Hsp27 является мутант Pro182Leu, который симптоматически проявляется в первые несколько лет жизни и дополнительно был продемонстрирован на модели трансгенных мышей. [33] [34] Генетическая основа этих заболеваний обычно аутосомно-доминантная , что означает, что только один аллель содержит мутацию. Поскольку дикий типHSPB1 ген экспрессируется также наряду с мутантной аллели, больные клетки содержат смешанную популяцию дикого типа и мутантного Hsp27, и в пробирке эксперименты показали , что эти два белка могут образовывать heter- олигомеры . [35]

Роли в апоптозе [ править ]

Примечательно, что фосфорилированный Hsp27 увеличивает инвазию клеток рака простаты (РПЖ) человека, усиливает пролиферацию клеток и подавляет индуцированный Fas апоптоз в клетках РПЖ человека. Было показано, что нефосфорилированный Hsp27 действует как белок, блокирующий актин, предотвращая реорганизацию актина и, следовательно, клеточную адгезию и подвижность. OGX-427, который нацелен на HSP27 через антисмысловой механизм, в настоящее время проходит клинические испытания. [36]

Роли в раке [ править ]

Фосфорилирование HSPB1, опосредованное протеинкиназой С, защищает от ферроптоза, железозависимой формы неапоптотической гибели клеток, путем снижения опосредованной железом продукции липидноактивных форм кислорода. Эти новые данные поддерживают разработку стратегий нацеливания на Hsp и, в частности, агентов против HSP27 для лечения рака, опосредованного ферроптозом. [37]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что Hsp27 взаимодействует с:

  • ASK1 , [30]
  • C2orf73 , [38]
  • CRYAA , [39]
  • CRYAB , [39] [40]
  • CRYBB2 , [39]
  • HNRPD , [41]
  • HSPB8 , [42] [43]
  • MK2 , [30]
  • TAK1 , [30] и
  • TGFB1I1 . [44]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000106211 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000004951 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Carper SW, Rocheleau TA, Storm FK (ноябрь 1990). «последовательность кДНК человеческого белка теплового шока HSP27» . Исследования нуклеиновых кислот . 18 (21): 6457. DOI : 10,1093 / NAR / 18.21.6457 . PMC 332574 . PMID 2243808 .  
  6. ^ Hunt CR, PC Госвами, Kozak CA (октябрь 1997). «Присвоение мышиных генов Hsp25 и Hsp105 дистальной области хромосомы 5 с помощью анализа сцепления» . Геномика . 45 (2): 462–3. DOI : 10.1006 / geno.1997.4973 . PMID 9344682 . 
  7. ^ а б Ким К.К., Ким Р., Ким С.Х. (август 1998 г.). «Кристаллическая структура малого белка теплового шока». Природа . 394 (6693): 595–9. DOI : 10.1038 / 29106 . PMID 9707123 . S2CID 4431454 .  
  8. ^ а б Ван Монфорт Р., Слингсби С., Вирлинг Е. (2001). «Структура и функция небольшого семейства белков теплового шока / альфа-кристаллина молекулярных шаперонов». Достижения в химии белков. 59 : 105–56. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (01) 59004-X . ISBN 9780120342594. PMID  11868270 . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  9. ^ Rajagopal P, Лю Y, Ши L, Clouser AF, Klevit RE (октябрь 2015). «Структура домена α-кристаллина из окислительно-восстановительного шаперона, HSPB1» . Журнал биомолекулярного ЯМР . 63 (2): 223–8. DOI : 10.1007 / s10858-015-9973-0 . PMC 4589510 . PMID 26243512 .  
  10. ^ Carver JA, Эспозито G, Schwedersky G, Gaestel M (август 1995). «Спектроскопия ЯМР 1H показывает, что мышиный Hsp25 имеет гибкое С-концевое удлинение из 18 аминокислот» . Письма FEBS . 369 (2–3): 305–10. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (95) 00770-а . PMID 7649277 . S2CID 8310260 .  
  11. ^ a b c Гусев Н.Б., Богачева Н.В., Марстон С.Б. (май 2002 г.). «Структура и свойства малых белков теплового шока (sHsp) и их взаимодействие с белками цитоскелета». Биохимия. Биохимия . 67 (5): 511–9. DOI : 10,1023 / A: 1015549725819 . PMID 12059769 . S2CID 1486211 .  
  12. ^ Ляо JH, Lee JS, Цю SH (сентябрь 2002). «Усечение С-конца лизина увеличивает термостабильность и усиливает шапероноподобную функцию свиной альфа-В-кристаллин» (PDF) . Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 297 (2): 309–16. DOI : 10.1016 / S0006-291X (02) 02185-X . PMID 12237119 .  
  13. ^ Lelj-Garolla B, Mauk AG (январь 2005). «Самоассоциация небольшого белка теплового шока». Журнал молекулярной биологии . 345 (3): 631–42. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.10.056 . PMID 15581903 . 
  14. ^ Lindner RA, Carver JA, Ehrnsperger M, Buchner J, Esposito G, Behlke J, Lutsch G, Kotlyarov A, Gaestel M (апрель 2000). «Мышиный Hsp25, небольшой шоковый белок. Роль его С-концевого удлинения в олигомеризации и действии шаперона» . Европейский журнал биохимии . 267 (7): 1923–32. DOI : 10.1046 / j.1432-1327.2000.01188.x . PMID 10727931 . 
  15. ^ Евграфов О.В., Мерсиянова I, Irobi J, Van Den Bosch L, Dierick я, Leung CL, Schagina О, Verpoorten Н, Ван Имп К, Федотов В, Дадали Е, Ауер-Грумбы М, Windpassinger С, Вагнером К, Митрович Z , Хилтон-Джонс Д., Талбот К., Мартин Дж. Дж., Вассерман Н., Тверская С., Поляков А., Лием Р. К., Геттеманс Дж., Робберехт В., Де Йонге П., Тиммерман В. (2004). «Мутантный малый белок теплового шока 27 вызывает аксональную болезнь Шарко-Мари-Тута и дистальную наследственную моторную невропатию» . Генетика природы . 36 (6): 602–6. DOI : 10.1038 / ng1354 . PMID 15122254 . 
  16. ^ a b c Йовцевски Б., Келли М.А., Роте А.П., Берг Т., Гасталл Х.Й., Бенеш Д.Л., Аквилина Я.А., Экройд Х. (февраль 2015 г.). «Фосфомимы дестабилизируют сборки олигомеров Hsp27 и усиливают шаперонную активность» . Chem. Биол . 22 (2): 186–95. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2015.01.001 . PMID 25699602 . 
  17. ^ Haslbeck M (октябрь 2002). «sHsps и их роль в сети шаперонов». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 59 (10): 1649–57. DOI : 10.1007 / PL00012492 . PMID 12475175 . S2CID 31148963 .  
  18. ^ a b Терио Дж. Р., Ламберт Х., Чавес-Зобель А. Т., Чарест Г., Лавин П., Ландри Дж. (май 2004 г.). «Существенная роль NH2-концевого мотива WD / EPF в активируемой фосфорилированием защитной функции Hsp27 млекопитающих» . Журнал биологической химии . 279 (22): 23463–71. DOI : 10.1074 / jbc.M402325200 . PMID 15033973 . 
  19. ^ Webster JM, Darling А.Л., Uversky В.Н., Blair LJ (сентябрь 2019). «Малые белки теплового шока, большое влияние на агрегацию белков при нейродегенеративном заболевании» . Границы фармакологии . 10 : 1047. DOI : 10.3389 / fphar.2019.01047 . PMC 6759932 . PMID 31619995 .  
  20. ^ a b Олдерсон Т.Р., Рош Дж., Гасталл Х.Й., Диас Д.М., Притишанац I, Инь Дж., Бак А, Бенеш Дж. Л., Болдуин А.Дж. (март 2019 г.). «Локальное развертывание монома HSP27 регулирует активность шаперона» . Nature Communications . 10 (1): 1068. DOI : 10.1038 / s41467-019-08557-8 . PMC 6403371 . PMID 30842409 .  
  21. ^ Ehrnsperger М, Н Lilie, Gaestel М, Бюхнера J (май 1999 г.). «Динамика четвертичной структуры Hsp25. Структура и функции различных олигомерных видов» . Журнал биологической химии . 274 (21): 14867–74. DOI : 10.1074 / jbc.274.21.14867 . PMID 10329686 . 
  22. ^ a b Rogalla T, Ehrnsperger M, Preville X, Kotlyarov A, Lutsch G, Ducasse C, Paul C, Wieske M, Arrigo AP, Buchner J, Gaestel M (июль 1999 г.). «Регулирование олигомеризации Hsp27, функции шаперона и защитной активности против окислительного стресса / фактора некроза опухоли альфа путем фосфорилирования» . Журнал биологической химии . 274 (27): 18947–56. DOI : 10.1074 / jbc.274.27.18947 . PMID 10383393 . 
  23. ↑ Гарридо C (май 2002 г.). «Размер имеет значение: маленького HSP27 и его больших олигомеров». Смерть и дифференциация клеток . 9 (5): 483–5. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4401005 . PMID 11973606 . S2CID 445772 .  
  24. ^ Bruey JM, Пол C, Fromentin A, S Хильперт, Арриго А.П., Solary E, Гарридо C (октябрь 2000). «Дифференциальная регуляция олигомеризации HSP27 в опухолевых клетках, выращенных in vitro и in vivo» . Онкоген . 19 (42): 4855–63. DOI : 10.1038 / sj.onc.1203850 . PMID 11039903 . 
  25. ^ Gawlowski Т, Штратманн В, Аист я, Энгельбрехт В, Brodehl А, Нихаус К, Körfer R, Tschoepe D, Milting Н (август 2009 г.). «Модификация белка 27 теплового шока увеличивается у людей с диабетической сердечной недостаточностью». Гормоны и метаболические исследования = Hormon- und Stoffwechselforschung = Hormones et Métabolisme . 41 (8): 594–9. DOI : 10,1055 / с-0029-1216374 . PMID 19384818 . 
  26. ^ a b c Сарто К., Бинц П.А., Мокарелли П. (апрель 2000 г.). «Белки теплового шока при раке человека». Электрофорез . 21 (6): 1218–26. DOI : 10.1002 / (SICI) 1522-2683 (20000401) 21: 6 <1218 :: AID-ELPS1218> 3.0.CO; 2-H . PMID 10786894 . 
  27. ↑ Vargas-Roig LM, Fanelli MA, López LA, Gago FE, Tello O, Aznar JC, Ciocca DR (1997). «Белки теплового шока и пролиферация клеток в образцах биопсии рака груди человека». Обнаружение и профилактика рака . 21 (5): 441–51. PMID 9307847 . 
  28. ↑ Rui Z, Jian-Guo J, Yuan-Peng T, Hai P, Bing-Gen R (апрель 2003 г.). «Использование серологических протеомных методов для поиска биомаркеров, связанных с раком груди». Протеомика . 3 (4): 433–9. DOI : 10.1002 / pmic.200390058 . PMID 12687611 . S2CID 33723077 .  
  29. ^ Шаретт SJ, Лавуа Ю.Н., Ламберт Н, J Лэндри (октябрь 2000 г.). «Ингибирование Daxx-опосредованного апоптоза белком теплового шока 27» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (20): 7602–12. DOI : 10.1128 / MCB.20.20.7602-7612.2000 . PMC 86317 . PMID 11003656 .  
  30. ^ а б в г Ци З, Шэнь Л., Чжоу Х, Цзян И, Лань Л, Ло Л, Инь З (июль 2014 г.). «Фосфорилирование белка теплового шока 27 противодействует индуцированному TNF-α апоптозу клеток HeLa посредством регулирования убиквитинирования TAK1 и активации передачи сигналов p38 и ERK». Сотовая связь . 26 (7): 1616–25. DOI : 10.1016 / j.cellsig.2014.03.015 . PMID 24686082 . 
  31. ^ Parcellier А, Е Шмитта, Gurbuxani S, Seigneurin-Berny D, Pance А, Шант А, Plenchette S, S Khochbin, Solary Е, Гарридо С (августа 2003 г.). «HSP27 представляет собой убиквитин-связывающий белок, участвующий в протеасомной деградации I-kappaBalpha» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (16): 5790–802. DOI : 10.1128 / MCB.23.16.5790-5802.2003 . PMC 166315 . PMID 12897149 .  
  32. Перейти ↑ Arrigo AP (февраль 2005 г.). «В поисках молекулярного механизма, с помощью которого небольшие стрессовые белки противодействуют апоптозу во время клеточной дифференцировки». Журнал клеточной биохимии . 94 (2): 241–6. DOI : 10.1002 / jcb.20349 . PMID 15546148 . S2CID 12669980 .  
  33. ^ a b c Adriaenssens E, Geuens T, Baets J, Echaniz-Laguna A, Timmerman V (октябрь 2017 г.). «Новое понимание биологии мутантных малых белков теплового шока при нервно-мышечных заболеваниях» . Мозг . 140 (10): 2541–9. DOI : 10,1093 / мозг / awx187 . PMID 28969372 . 
  34. ^ d'Ydewalle C, Krishnan J, Chiheb DM, Van Damme P, Irobi J, Kozikowski AP, Vanden Berghe P, Timmerman V, Robberecht W, Van Den Bosch L (июль 2011 г.). «Ингибиторы HDAC6 восстанавливают потерю аксонов на мышиной модели мутантной HSPB1-индуцированной болезни Шарко-Мари-Тута». Природная медицина . 17 (8): 968–74. DOI : 10.1038 / nm.2396 . PMID 21785432 . S2CID 17777551 .  
  35. ↑ Герасимович Е.С., Стрелков С.В., Гусев Н.Б. (ноябрь 2017 г.). «Некоторые свойства трех мутантов αB-кристаллина, несущих точечные замены в C-концевом домене и связанных с врожденными заболеваниями». Биохимия . 142 : 168–78. DOI : 10.1016 / j.biochi.2017.09.008 . PMID 28919577 . 
  36. ^ Фолля Е.А., Огден И.М., Pavese JM, Хуань X, Сюй L, Йованович BD, Bergan RC (май 2014). «Белок теплового шока 27 регулирует подвижность клеток рака простаты человека и метастатическое прогрессирование» . Oncotarget . 5 (9): 2648–63. DOI : 10.18632 / oncotarget.1917 . PMC 4058034 . PMID 24798191 .  
  37. ↑ Sun X, Ou Z, Xie M, Kang R, Fan Y, Niu X, Wang H, Cao L, Tang D (ноябрь 2015 г.). «HSPB1 как новый регулятор гибели ферроптотических раковых клеток» . Онкоген . 34 (45): 5617–25. DOI : 10.1038 / onc.2015.32 . PMC 4640181 . PMID 25728673 .  
  38. ^ Katsogiannou М, Андриё С, Байлот В, Бодо А, Dusetti штат Нью - Джерси, Гайе О, Финетти Р, Гарридо С, D Бирнбаум, Bertucci Ж, Brun С, Rocchi Р (декабрь 2014). «Функциональный ландшафт Hsp27 показывает новые клеточные процессы, такие как репарация ДНК и альтернативный сплайсинг, и предлагает новые противораковые мишени» . Молекулярная и клеточная протеомика . 13 (12): 3585–601. DOI : 10.1074 / mcp.M114.041228 . PMC 4256507 . PMID 25277244 .  
  39. ^ a b c Fu L, Liang JJ (февраль 2002 г.). «Обнаружение белок-белковых взаимодействий между кристаллинами хрусталика в двухгибридном системном анализе млекопитающих» . Журнал биологической химии . 277 (6): 4255–60. DOI : 10.1074 / jbc.M110027200 . PMID 11700327 . 
  40. ^ Като К, Shinohara Н, Гото S, Inaguma Y, R Моришита, Асано Т (апрель 1992 г.). «Совместная очистка небольшого белка теплового шока с альфа-B-кристаллином из скелетных мышц человека». Журнал биологической химии . 267 (11): 7718–25. PMID 1560006 . 
  41. ^ Sinsimer KS, Gratacós FM, Knapinska AM, Lu J, Krause CD, Wierzbowski AV, Maher LR, Scrudato S, Rivera YM, Gupta S, Turrin DK, De La Cruz MP, Pestka S, Brewer G (сентябрь 2008 г.). «Шаперон Hsp27, новая субъединица белковых комплексов AUF1, участвует в распаде мРНК, опосредованном AU-богатыми элементами» . Молекулярная и клеточная биология . 28 (17): 5223–37. DOI : 10.1128 / MCB.00431-08 . PMC 2519747 . PMID 18573886 .  
  42. ↑ Sun X, Fontaine JM, Rest JS, Shelden EA, Welsh MJ, Benndorf R (январь 2004 г.). «Взаимодействие человеческого HSP22 (HSPB8) с другими малыми белками теплового шока» . Журнал биологической химии . 279 (4): 2394–402. DOI : 10.1074 / jbc.M311324200 . PMID 14594798 . 
  43. ^ Irobi Дж, Ван Имп К, Симэн Р, Jordanova А, Dierick я, Verpoorten N, Михалик А, Де Vriendt Е, Jacobs А, Ван Гервен В, Vennekens К, Мацанеке R, Tournev я, Хилтон-Джонс Д, Talbot К , Кременский И., Ван ден Бош Л., Робберехт В., Ван Вандекеркхов Дж., Ван Брокховен С., Геттеманс Дж., Де Йонге П., Тиммерман В. (июнь 2004 г.). «Остаток горячей точки в небольшом белке теплового шока 22 вызывает дистальную моторную невропатию» . Генетика природы . 36 (6): 597–601. DOI : 10.1038 / ng1328 . PMID 15122253 . 
  44. ^ Цзя У, Ранс РФ, Shibanuma М, Лю С, Вельш МДж, Smoyer мы (октябрь 2001 г.). «Идентификация и характеристика hic-5 / ARA55 как белка, связывающего hsp27» . Журнал биологической химии . 276 (43): 39911–8. DOI : 10.1074 / jbc.M103510200 . PMID 11546764 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись о невропатии Шарко-Мари-Тута 2 типа
  • HSPB1 + белок, + человек по медицинским предметным рубрикам Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)