Холопротеин

Поищите голопротеин в Викисловаре, бесплатном словаре.

Голопротеин или конъюгированный белок представляет собой апопротеин в сочетании с его простетической группой . ^[1]

Некоторым ферментам не требуются дополнительные компоненты для полной активности. Другие требуют, чтобы небелковые молекулы, называемые кофакторами, были связаны для активности. ^[2] Кофакторы могут быть неорганическими (например, ионы металлов и кластеры железо-сера ) или органическими соединениями (например, флавин и гем ). Органические кофакторы могут быть либо коферментами , которые высвобождаются из активного центра фермента во время реакции, либо простетическими группами , которые прочно связаны с ферментом. Органические простетические группы могут быть связаны ковалентно (например, биотин в ферментах, таких как пируваткарбоксилаза ).^[3]

Примером фермента, содержащего кофактор, является карбоангидраза , у которой кофактор цинка связан как часть ее активного сайта. ^[4] Эти прочно связанные ионы или молекулы обычно находятся в активном центре и участвуют в катализе. ^[5]^{: 8.1.1} Например, кофакторы флавина и гема часто участвуют в окислительно-восстановительных реакциях. ^[5]^{: 17}

Ферменты, которые требуют кофактора, но не имеют одной связи, называются апоферментами или апопротеинами . Фермента вместе с кофактором (ов) , необходимым для деятельности называется Голоэнзят (или haloenzyme). Термин холофермент также может применяться к ферментам, которые содержат несколько белковых субъединиц, таким как ДНК-полимеразы ; здесь холофермент - это полный комплекс, содержащий все субъединицы, необходимые для активности. ^[5]^{: 8.1.1}

Ссылки [ править ]

^ «Холопротеин» . Медицинский словарь Farlex Partner. 2012 г.
^ Де Поддержи M (1997). «Глоссарий терминов, используемых в биоорганической химии: кофактор» . Международный союз теоретической и прикладной химии. Архивировано из оригинала 21 января 2017 года . Проверено 30 октября 2007 года . CS1 maint: обескураженный параметр ( ссылка )
^ Чепмена-Smith A, Кронан JE (1999). «Ферментативное биотинилирование белков: посттрансляционная модификация исключительной специфичности». Trends Biochem. Sci . 24 (9): 359–63. DOI : 10.1016 / s0968-0004 (99) 01438-3 . PMID 10470036 .
↑ Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN, McKenna R (февраль 2005 г.). «Структурная и кинетическая характеристика гистидина активного центра как протонного челнока в катализе человеческой карбоангидразой II». Биохимия . 44 (4): 1097–115. DOI : 10.1021 / bi0480279 . PMID 15667203 .
^ a b c Страйер Л., Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л. (2002). Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.

Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л., Страйер Л. Биохимия. 5-е издание. Нью-Йорк: WH Freeman; 2002. Доступно по ссылке : https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/.

Эта статья о белках незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] «Холопротеин» . Медицинский словарь Farlex Partner. 2012 г.

[2] Де Поддержи M (1997). «Глоссарий терминов, используемых в биоорганической химии: кофактор» . Международный союз теоретической и прикладной химии. Архивировано из оригинала 21 января 2017 года . Проверено 30 октября 2007 года . CS1 maint: обескураженный параметр ( ссылка )

[pmid10470036-3] Чепмена-Smith A, Кронан JE (1999). «Ферментативное биотинилирование белков: посттрансляционная модификация исключительной специфичности». Trends Biochem. Sci . 24 (9): 359–63. DOI : 10.1016 / s0968-0004 (99) 01438-3 . PMID 10470036 .

[4] Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN, McKenna R (февраль 2005 г.). «Структурная и кинетическая характеристика гистидина активного центра как протонного челнока в катализе человеческой карбоангидразой II». Биохимия . 44 (4): 1097–115. DOI : 10.1021 / bi0480279 . PMID 15667203 .

[Stryer_2002-5] Страйер Л., Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л. (2002). Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.

[1]