Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено из индекса гидропатии )
Перейти к навигации Перейти к поиску

Гидрофобности весы представляют собой значения , которые определяют относительную гидрофобность или гидрофильность из аминокислотных остатков. Чем больше положительное значение, тем более гидрофобными являются аминокислоты, расположенные в этой области белка. Эти шкалы обычно используются для предсказания трансмембранных альфа-спиралей из мембранных белков . При последовательном измерении аминокислот белка изменения в значении указывают на притяжение определенных участков белка к гидрофобной области внутри липидного бислоя .

Гидрофобный или гидрофильный характер соединения или аминокислоты иногда называют его гидропатическим характером, [1] гидропатичностью или даже « гидропатией » (что первоначально означало терапевтическое использование воды).

Гидрофобность и гидрофобный эффект [ править ]

Основная статья: Гидрофобный эффект
Водородные связи между молекулами жидкой воды

Гидрофобный эффект представляет собой тенденцию воды исключать неполярные молекулы. Эффект возникает из-за разрыва высокодинамичных водородных связей между молекулами жидкой воды. Полярные химические группы, такие как группа ОН в метаноле , не вызывают гидрофобного эффекта. Однако молекула чистого углеводорода, например гексана , не может принимать или отдавать водородные связи воде. Введение гексана в воду вызывает нарушение сети водородных связей между молекулами воды. Водородные связи частично восстанавливаются путем создания водной «клетки» вокруг молекулы гексана, подобной той, что есть в клатратных гидратах.образуется при более низких температурах. Подвижность молекул воды в «клетке» (или сольватной оболочке ) сильно ограничена. Это приводит к значительным потерям поступательной и вращательной энтропии молекул воды и делает процесс невыгодным с точки зрения свободной энергии системы. [2] [3] [4] [5] С точки зрения термодинамики, гидрофобный эффект - это изменение свободной энергии воды, окружающей растворенное вещество. [6]Положительное изменение свободной энергии окружающего растворителя указывает на гидрофобность, тогда как отрицательное изменение свободной энергии подразумевает гидрофильность. Таким образом, гидрофобный эффект можно не только локализовать, но и разложить на энтальпийный и энтропийный вклады.

Типы шкал гидрофобности аминокислот [ править ]

Таблица, в которой сравниваются четыре различных шкалы гидрофобности аминокислотного остатка в белке с наиболее гидрофобными аминокислотами вверху

Был разработан ряд различных шкал гидрофобности. [3] [1] [7] [8] [9]

Между четырьмя шкалами, приведенными в таблице, есть явные различия. [10] И вторая, и четвертая шкалы помещают цистеин как наиболее гидрофобный остаток, в отличие от двух других шкал. Это различие связано с разными методами измерения гидрофобности. Метод, использованный для получения Janin and Rose et al. Весы должны были изучить белки с известной трехмерной структурой и определить гидрофобный характер как тенденцию к обнаружению остатка внутри белка, а не на его поверхности. [11] [12]Поскольку цистеин образует дисульфидные связи, которые должны находиться внутри глобулярной структуры, цистеин считается наиболее гидрофобным. Первая и третья шкалы основаны на физико-химических свойствах боковых цепей аминокислот. Эти шкалы являются результатом исследования аминокислотных структур. [13] [1] Бисвас и др. Разделили шкалы в зависимости от метода, используемого для получения шкалы, на пять различных категорий. [3]

Методы разбиения [ править ]

Наиболее распространенный метод измерения гидрофобности аминокислот - разделение между двумя несмешивающимися жидкими фазами. Для имитации внутренней части белка наиболее широко используются различные органические растворители. Однако органические растворители слабо смешиваются с водой, и характеристики обеих фаз меняются, что затрудняет получение чистой шкалы гидрофобности. [3] Нозаки и Танфорд предложили первую основную шкалу гидрофобности для девяти аминокислот. [14] Этанол и диоксан используются в качестве органических растворителей, и была рассчитана свободная энергия переноса каждой аминокислоты. Нежидкие фазы также можно использовать с такими методами разделения, как мицеллярные фазы и паровые фазы. Были разработаны две шкалы с использованием мицеллярных фаз. [15] [16]Fendler et al. измерили разделение 14 радиоактивно меченных аминокислот с использованием мицелл додецилсульфата натрия (SDS) . Кроме того, сродство боковой цепи аминокислоты к воде измеряли с использованием паровой фазы. [13] Паровые фазы представляют собой простейшие неполярные фазы, поскольку они не взаимодействуют с растворенным веществом. [17] Потенциал гидратации и его корреляция с появлением аминокислот на поверхности белков были изучены Вольфенденом. Водная и полимерная фазы были использованы при разработке новой шкалы распределения. [18] Методы разбиения имеют много недостатков. Во-первых, сложно имитировать белковый интерьер. [19] [20]Кроме того, роль самосольватации очень затрудняет использование свободных аминокислот. Более того, водородные связи, которые теряются при переносе в органические растворители, не реформируются, а часто находятся внутри белка. [21]

Доступные методы площади поверхности [ править ]

Основная статья: Неявная сольватация

Шкалы гидрофобности также могут быть получены путем расчета доступных для растворителя площадей поверхности для аминокислотных остатков в расширенной полипептидной цепи [21] или в альфа-спирали и умножения площадей поверхности на эмпирические параметры сольватации для соответствующих типов атомов. [3] Дифференциальная шкала гидрофобности доступной для растворителя площади поверхности, основанная на белках в виде уплотненных сетей вблизи критической точки из-за самоорганизации в процессе эволюции, была построена на основе асимптотического степенного закона (самоподобного) поведения. [22] [23]Эта шкала основана на биоинформатическом обзоре 5526 структур высокого разрешения из банка данных белков. Эта дифференциальная шкала имеет два сравнительных преимущества: (1) она особенно полезна для обработки изменений во взаимодействиях вода-белок, которые слишком малы, чтобы быть доступными для обычных расчетов силового поля, и (2) для гомологичных структур она может давать корреляции с изменения свойств в результате мутаций только в аминокислотных последовательностях, без определения соответствующих структурных изменений, либо in vitro, либо in vivo.

Хроматографические методы [ править ]

Обращенно-фазовая жидкостная хроматография (RPLC) является наиболее важным хроматографическим методом измерения гидрофобности растворенных веществ. [3] [24] Неполярная стационарная фаза имитирует биологические мембраны. Использование пептидов имеет много преимуществ, поскольку раздел не расширяется за счет терминальных сборов в RPLC. Кроме того, можно избежать образования вторичных структур за счет использования пептидов с короткой последовательностью. Дериватизация аминокислот необходима для облегчения ее разделения на связанную фазу C18. Другая шкала была разработана в 1971 году и использовала удерживание пептидов на гидрофильном геле. [25] 1-бутанол и пиридин использовались в качестве подвижной фазы в этом конкретном масштабе, а глицин использовался в качестве контрольного значения. Плиска и его сотрудники [26]использовали тонкослойную хроматографию, чтобы связать значения подвижности свободных аминокислот с их гидрофобностью. Около десяти лет назад была опубликована другая шкала гидрофильности, в которой использовалась нормально-фазовая жидкостная хроматография, и она показала удерживание 121 пептида на колонке с амидом-80. [27] Абсолютные значения и относительный рейтинг гидрофобности, определенные хроматографическими методами, могут зависеть от ряда параметров. Эти параметры включают площадь поверхности диоксида кремния и диаметр пор, выбор и pH водного буфера, температуру и плотность связывания цепей неподвижной фазы. [3] ip mw гидрофобные белки

Сайт-направленный мутагенез [ править ]

В этом методе используется технология рекомбинантной ДНК, и он дает реальное измерение стабильности белка. В своих подробных исследованиях сайт-направленного мутагенеза Утани и его коллеги заменили 19 аминокислот на Trp49 триптофансинтазы и измерили свободную энергию разворачивания. Они обнаружили, что повышенная стабильность прямо пропорциональна увеличению гидрофобности до определенного предела размера. Основным недостатком метода сайт-направленного мутагенеза является то, что не все 20 встречающихся в природе аминокислот могут заменять один остаток в белке. Более того, эти методы имеют проблемы со стоимостью и полезны только для измерения стабильности белков. [3] [28]

Методы физических свойств [ править ]

Шкалы гидрофобности целого остатка Уимли-Уайта

Шкалы гидрофобности, разработанные методами физических свойств , основаны на измерении различных физических свойств. Примеры включают парциальную молярную теплоемкость, температуру перехода и поверхностное натяжение. Физические методы просты в использовании и гибки с точки зрения растворенных веществ. Самая популярная шкала гидрофобности была разработана путем измерения значений поверхностного натяжения для встречающихся в природе 20 аминокислот в растворе NaCl. [29] Основным недостатком измерения поверхностного натяжения является то, что разорванные водородные связи и нейтрализованные заряженные группы остаются на границе раздела раствор-воздух. [3] [1] Другой метод физических свойств включает измерение свободной энергии сольватации. [30]Свободная энергия сольватации оценивается как произведение доступности атома для растворителя и параметра атомной сольватации. Результаты показывают, что свободная энергия сольватации снижается в среднем на 1 ккал / остаток при сворачивании. [3]

График гидропатии в масштабе целого остатка октанола для L-субъединицы фотосинтетического реакционного центра Rhodobacter sphaeroides.

Недавние приложения [ править ]

Паллизер и Парри исследовали около 100 чешуек и обнаружили, что они могут использовать их для определения местоположения B-цепей на поверхности белков. [31] Шкалы гидрофобности также использовались для прогнозирования сохранения генетического кода. [32] Тринкье заметил новый порядок оснований, который лучше отражает консервативный характер генетического кода. [3] Они полагали, что новый порядок оснований урацил-гуанин-цистозин-аденин (UGCA) лучше отражает консервативный характер генетического кода по сравнению с обычно наблюдаемым упорядочением UCAG. [3]

Шкалы гидрофобности целого остатка Уимли – Уайта [ править ]

Шкалы гидрофобности целого остатка Уимли – Уайта важны по двум причинам. Во-первых, они включают вклады пептидных связей, а также боковых цепей, обеспечивая абсолютные значения. Во-вторых, они основаны на прямых, экспериментально определенных значениях переносимых свободных энергий полипептидов.

Были измерены две шкалы гидрофобности целого остатка:

  • Один для переноса развернутых цепей от воды к межслойной границе раздела (называемый шкалой межфазной гидрофобности Уимли-Уайта).
  • Один для преобразования развернутых цепей в октанол, который имеет отношение к углеводородному ядру бислоя.

На веб-сайте Стивена Х. Уайта [33] приведен пример шкалы гидрофобности всего остатка, показывающий свободную энергию передачи ΔG (ккал / моль) от воды к поверхности раздела POPC и к н-октанолу. [33] Эти две шкалы затем используются вместе для построения графиков гидропатии всего остатка. [33] График гидропатии, построенный с использованием ΔGwoct - ΔGwif, показывает благоприятные пики на абсолютной шкале, которые соответствуют известным спиралям TM. Таким образом, все графики остаточной гидропатии иллюстрируют, почему трансмембранные сегменты предпочитают трансмембранное расположение, а не поверхностное. [34] [35] [36] [37]

АминокислотаМасштаб
границы раздела , Δ G wif (ккал / моль)		Шкала октанола ,
Δ G woct (ккал / моль)		Октанол - интерфейс,
Δ G woct - Δ G WIF
Иль-0,31−1,12-0,81
Лея-0,56−1,25-0,69
Phe−1,13-1,71-0,58
Вал0,07-0,46-0,53
Встретились-0,23-0,67-0,44
Pro0,450,14-0,31
Trp-1,85−2,09-0,24
Его00,170,11-0,06
Thr0,140,250,11
Glu0−0,010,110,12
Gln0,580,770,19
Cys-0,24−0,020,22
Тюр-0,94−0,710,23
Ала0,170,500,33
Сер0,130,460,33
Asn0,420,850,43
Asp0-0,070,430,50
Arg +0,811,811,00
Gly0,011,151.14
Его +0,962.331,37
Glu-2,023,631,61
Lys +0,992,801,81
Asp-1,233,642.41

Шкалы на основе структуры белка Bandyopadhyay-Mehler [ править ]

Большинство существующих шкал гидрофобности основано на свойствах аминокислот в их свободных формах или в составе короткого пептида. Шкала гидрофобности Bandyopadhyay-Mehler была основана на разделении аминокислот в контексте структуры белка. Структура белка представляет собой сложную мозаику из различных диэлектрических сред, образованных расположением разных аминокислот. Следовательно, различные части структуры белка, скорее всего, будут вести себя как растворители с разными значениями диэлектрической проницаемости. Для простоты каждая структура белка рассматривалась как несмешивающаяся смесь двух растворителей: внутреннего белка и внешнего белка. Локальное окружение вокруг отдельной аминокислоты (называемое «микросредой») вычислялось как для внутреннего, так и для внешнего белка. Отношение дает шкалу относительной гидрофобности для отдельных аминокислот. Вычисления были обучены на кристаллических структурах белков высокого разрешения. Этот количественный дескриптор для микросреды был получен изКоэффициент распределения октанол-вода (известный как фрагментарные константы Реккера), широко используемый для фармакофоров. Этот масштаб хорошо коррелирует с существующими методами, основанными на вычислениях разбиения и свободной энергии. Преимущество этой шкалы в том, что она более реалистична, поскольку находится в контексте реальных белковых структур. [9]

Масштаб на основе угла смачивания нанокапли воды [ править ]

Углы смачивания нанокапли воды на искусственных бета-листах с различными боковыми цепями аминокислот
Система моделирования МД и структура искусственной бета-складчатой ​​2D пептидной сети, состоящей из унифицированных R-боковых цепей.

В области техники гидрофобность (или способность к обезвоживанию ) плоской поверхности (например, столешницы на кухне или сковороды) может быть измерена с помощью краевого угла смачивания капли воды. Университет Небраска-Линкольн команды недавно разработал вычислительный подход , который может соотносить масштаб молекулярной гидрофобности аминокислотных цепей с углом контакта воды нанокапельку. [38] Команда построила плоские сети, состоящие из унифицированных аминокислотных боковых цепей с нативной структурой белка бета-листа. Используя моделирование молекулярной динамики, команда смогла измерить угол смачивания нанокапли воды на планарных сетках (гидрофобность).

С другой стороны, предыдущие исследования показывают, что минимум избыточного химического потенциала растворенного вещества твердых сфер по сравнению с объемом в объеме демонстрирует линейную зависимость от величины косинуса краевого угла смачивания. [39] На основе вычисленных избыточных химических потенциалов чисто отталкивающего растворенного вещества Уикса – Чандлера – Андерсена размером с метан по сравнению с растворенным веществом в объеме, вычисляются экстраполированные значения косинусного значения краевого угла (ccHydrophobicity), которые можно использовать для количественной оценки гидрофобности боковых цепей аминокислот с полным смачиванием.

См. Также [ править ]

  • Гидрофобное несоответствие

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c d Кайт, Джек; Дулиттл, Рассел Ф. (май 1982 г.). «Простой способ показать водный характер протеина». Журнал молекулярной биологии . Elsevier BV. 157 (1): 105–32. CiteSeerX 10.1.1.458.454 . DOI : 10.1016 / 0022-2836 (82) 90515-0 . PMID 7108955 .  
  2. ^ Танфорд, К., Гидрофобный эффект (Нью-Йорк: Wiley, 1980).
  3. ^ a b c d e f g h i j k l Biswas, Kallol M .; DeVido, Daniel R .; Дорси, Джон Г. (2003). «Оценка методов измерения гидрофобности и взаимодействия аминокислот». Журнал хроматографии A . Elsevier BV. 1000 (1-2): 637–655. DOI : 10.1016 / s0021-9673 (03) 00182-1 . ISSN 0021-9673 . 
  4. ^ W. Kauzmann, Adv. Protein Chem. 14 (1959) 1.
  5. ^ Чартон, Марвин; Чартон, Барбара I. (1982). «Структурная зависимость параметров гидрофобности аминокислот». Журнал теоретической биологии . Elsevier BV. 99 (4): 629–644. DOI : 10.1016 / 0022-5193 (82) 90191-6 . ISSN 0022-5193 . 
  6. ^ Шауперль, М; Подевиц, М; Waldner, BJ; Лидл, КР (2016). «Энтальпийный и энтропийный вклады в гидрофобность» . Журнал химической теории и вычислений . 12 (9): 4600–10. DOI : 10.1021 / acs.jctc.6b00422 . PMC 5024328 . PMID 27442443 .  
  7. Перейти ↑ Eisenberg D (июль 1984). «Трехмерная структура мембранных и поверхностных белков». Анну. Rev. Biochem . 53 : 595–623. DOI : 10.1146 / annurev.bi.53.070184.003115 . PMID 6383201 . 
  8. ^ Роза, GD; Вольфенден, Р. (1993). «Водородная связь, гидрофобность, упаковка и сворачивание белков». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул . Ежегодные обзоры. 22 (1): 381–415. DOI : 10.1146 / annurev.bb.22.060193.002121 . ISSN 1056-8700 . 
  9. ^ a b Bandyopadhyay, D., Mehler, EL (2008). «Количественное выражение гетерогенности белка: ответ боковых цепей аминокислот на их локальное окружение». Белки: структура, функции и биоинформатика . 72 (2): 646–659. DOI : 10.1002 / prot.21958 . PMID 18247345 . 
  10. ^ "Шкалы гидрофобности" .
  11. ^ Янин, Жоэль (1979). «Поверхностный и внутренний объемы глобулярных белков». Природа . ООО "Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа". 277 (5696): 491–492. DOI : 10.1038 / 277491a0 . ISSN 0028-0836 . 
  12. ^ Роза, G .; Geselowitz, A .; Меньший, G .; Lee, R .; Зефус, М. (1985-08-30). «Гидрофобность аминокислотных остатков глобулярных белков». Наука . Американская ассоциация развития науки (AAAS). 229 (4716): 834–838. DOI : 10.1126 / science.4023714 . ISSN 0036-8075 . 
  13. ^ a b Wolfenden, R .; Andersson, L .; Куллис, PM; Саутгейт, CCB (1981). «Сродство боковых цепей аминокислот к воде растворителя». Биохимия . Американское химическое общество (ACS). 20 (4): 849–855. DOI : 10.1021 / bi00507a030 . ISSN 0006-2960 . 
  14. ^ Y. Nozaki, C. Tanford, J. Biol. Chem. 246 (1971) 2211.
  15. ^ Fendler, Янош H .; Ном, Фарук; Надьвари, Джозеф (1975). «Компартментализация аминокислот в агрегатах ПАВ». Журнал молекулярной эволюции . ООО "Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа". 6 (3): 215–232. DOI : 10.1007 / bf01732358 . ISSN 0022-2844 . 
  16. ^ Leodidis, Epaminondas B .; Хаттон, Т. Алан. (1990). «Аминокислоты в обращенных мицеллах АОТ. 2. Гидрофобный эффект и водородная связь как движущие силы для межфазной солюбилизации». Журнал физической химии . Американское химическое общество (ACS). 94 (16): 6411–6420. DOI : 10.1021 / j100379a047 . ISSN 0022-3654 . 
  17. ↑ Sharp, Kim A .; Николлс, Энтони; Фридман, Ричард; Хониг, Барри (1991-10-08). «Извлечение гидрофобных свободных энергий из экспериментальных данных: связь с фолдингом белка и теоретическими моделями». Биохимия . Американское химическое общество (ACS). 30 (40): 9686–9697. DOI : 10.1021 / bi00104a017 . ISSN 0006-2960 . 
  18. ^ Заславский, Б.Ю .; Местечкина Н.М.; Михеева, Л.М.; Рогожин, С.В. (1982). «Измерение относительной гидрофобности боковых цепей аминокислот путем разделения в водной двухфазной полимерной системе: шкала гидрофобности для неполярных и ионогенных боковых цепей». Журнал хроматографии A . Elsevier BV. 240 (1): 21–28. DOI : 10.1016 / s0021-9673 (01) 84003-6 . ISSN 0021-9673 . 
  19. ^ S. Damadoran, KB Song, J. Biol. Chem. 261 (1986) 7220.
  20. ^ Бен-Наим, А. (1990-02-15). «Влияние растворителя на белковые ассоциации и сворачивание белков». Биополимеры . Вайли. 29 (3): 567–596. DOI : 10.1002 / bip.360290312 . ISSN 0006-3525 . 
  21. ^ a b Чотия, Сайрус (1976). «Природа доступных и заглубленных поверхностей в белках». Журнал молекулярной биологии . Elsevier BV. 105 (1): 1–12. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (76) 90191-1 . ISSN 0022-2836 . 
  22. ^ Морет, Массачусетс; Зебенде, ГФ (19 января 2007 г.). «Гидрофобность аминокислот и доступная площадь поверхности». Physical Review E . Американское физическое общество (APS). 75 (1): 011920. DOI : 10,1103 / physreve.75.011920 . ISSN 1539-3755 . 
  23. Перейти ↑ Phillips, JC (2009-11-20). «Масштабирование и самоорганизованная критичность в белках: лизоцимек». Physical Review E . Американское физическое общество (APS). 80 (5): 051916. DOI : 10,1103 / physreve.80.051916 . ISSN 1539-3755 . 
  24. ^ Ходжес, Роберт С .; Чжу, Бин-Янь; Zhou, Nian E .; Мант, Колин Т. (1994). «Обращенно-фазовая жидкостная хроматография как полезный зонд гидрофобных взаимодействий, участвующих в укладке белка и стабильности белка». Журнал хроматографии A . Elsevier BV. 676 (1): 3–15. DOI : 10.1016 / 0021-9673 (94) 80452-4 . ISSN 0021-9673 . 
  25. ^ Абодерин, Акинтола А. (1971). «Эмпирическая шкала гидрофобности для α-аминокислот и некоторые ее применения». Международный журнал биохимии . Elsevier BV. 2 (11): 537–544. DOI : 10.1016 / 0020-711x (71) 90023-1 . ISSN 0020-711X . 
  26. ^ Плиска, Владимир; Шмидт, Манфред; Фошер, Жан-Люк (1981). «Коэффициенты распределения аминокислот и гидрофобные параметры π их боковых цепей, измеренные с помощью тонкослойной хроматографии». Журнал хроматографии A . Elsevier BV. 216 : 79–92. DOI : 10.1016 / s0021-9673 (00) 82337-7 . ISSN 0021-9673 . 
  27. ^ Пласс, Моника; Валко, Клара; Авраам, Майкл Х (1998). «Определение дескрипторов растворенных веществ трипептидных производных на основе данных удерживания высокоэффективной жидкостной хроматографии с градиентом высокой пропускной способности». Журнал хроматографии A . Elsevier BV. 803 (1–2): 51–60. DOI : 10.1016 / s0021-9673 (97) 01215-6 . ISSN 0021-9673 . 
  28. ^ Ютани, К .; Огасахара, К .; Tsujita, T .; Сугино, Ю. (1987-07-01). «Зависимость конформационной стабильности от гидрофобности аминокислотного остатка в ряде вариантов белков, замещенных в уникальном положении альфа-субъединицы триптофансинтазы» . Труды Национальной академии наук США . Труды Национальной академии наук. 84 (13): 4441–4444. DOI : 10.1073 / pnas.84.13.4441 . ISSN 0027-8424 . 
  29. ^ Бык, Генри Б.; Бриз, Кит (1974). «Поверхностное натяжение растворов аминокислот: шкала гидрофобности аминокислотных остатков». Архивы биохимии и биофизики . Elsevier BV. 161 (2): 665–670. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (74) 90352-х . ISSN 0003-9861 . 
  30. ^ Айзенберг, Дэвид; Маклахлан, Эндрю Д. (1986). «Энергия сольватации в сворачивании и связывании белков». Природа . ООО "Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа". 319 (6050): 199–203. DOI : 10.1038 / 319199a0 . ISSN 0028-0836 . 
  31. ^ Palliser, Christopher C .; Парри, Дэвид AD (2000). «Количественное сравнение способности шкал гидропатии распознавать поверхностные α-нити в белках». Белки: структура, функции и генетика . Вайли. 42 (2): 243–255. DOI : 10.1002 / 1097-0134 (20010201) 42: 2 <243 :: помощь-prot120> 3.0.co; 2-б . ISSN 0887-3585 . 
  32. ^ G. Trinquier, Y.-H. Sanejouand, Protein Eng. 11 (1998) 153.
  33. ^ a b c Уайт, Стивен (29.06.2006). «Экспериментально определенные шкалы гидрофобности» . Калифорнийский университет в Ирвине . Проверено 12 июня 2009 .
  34. ^ Уимли, Уильям С .; Уайт, Стивен Х. (1996). «Экспериментально определенная шкала гидрофобности белков на границах раздела мембран». Структурная и молекулярная биология природы . ООО "Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа". 3 (10): 842–848. DOI : 10.1038 / nsb1096-842 . ISSN 1545-9993 . 
  35. ^ Уимли, Уильям С .; Creamer, Trevor P .; Уайт, Стивен Х. (1996). «Энергии сольватации аминокислотных боковых цепей и основной цепи в семье пентапептидов хозяина-гостя». Биохимия . Американское химическое общество (ACS). 35 (16): 5109–5124. DOI : 10.1021 / bi9600153 . ISSN 0006-2960 . 
  36. ^ Белый SH. И Уимли WC (1998). Биохим. Биофиз. Acta 1376: 339-352.
  37. ^ Белый, Стивен Х .; Уимли, Уильям К. (1999). «СЛОЖЕНИЕ И СТАБИЛЬНОСТЬ МЕМБРАННЫХ БЕЛКОВ: Физические принципы». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул . Ежегодные обзоры. 28 (1): 319–365. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.28.1.319 . ISSN 1056-8700 . 
  38. ^ Чжу, Чунцинь; Гао, Юруй; Ли, Хуэй; Мэн, Шэн; Ли, Лей; Франциско, Джозеф С; Цзэн, Сяо Чэн (2016). «Определение гидрофобности боковых цепей аминокислот в белковой среде посредством измерения угла смачивания нанокапли воды на плоской пептидной сети» . Труды Национальной академии наук . 113 (46): 12946–12951. DOI : 10.1073 / pnas.1616138113 . PMC 5135335 . PMID 27803319 .  
  39. ^ Godawat, R; Jamadagni, S. N; Гард, S (2009). «Характеристика гидрофобности интерфейсов с помощью образования каверн, связывания растворенных веществ и корреляций с водой» . Труды Национальной академии наук . 106 (36): 15119–15124. DOI : 10.1073 / pnas.0902778106 . PMC 2741215 . PMID 19706896 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • ProtScale (веб-инструмент для расчета графиков гидропатии)
  • NetSurfP - предсказатель доступности вторичной структуры и поверхности
  • Шкала гидрофобности всего остатка
  • Исследователь мембранных белков