Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
IGF1R
Белок IGF1R PDB 1igr.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1IGR , 1JQH , 1K3A , 1M7N , 1P4O , 2OJ9 , 2ZM3 , 3D94 , 3F5P , 3I81 , 3LVP , 3LW0 , 3NW5 , 3NW6 , 3NW7 , 3O23 , 3QQU , 4D2R , 4XSS , 5HZN

Идентификаторы
ПсевдонимыIGF1R , CD221, IGFIR , IGFR, JTK13, рецептор инсулиноподобного фактора роста 1, инсулиноподобный фактор роста 1 ， IGF-1R
Внешние идентификаторыOMIM : 147370 MGI : 96433 HomoloGene : 30997 GeneCard : IGF1R
Расположение гена ( человек )
Хромосома 15 (человек)
Chr.Хромосома 15 (человека) [1]
Хромосома 15 (человек)
Геномное расположение IGF1R
Геномное расположение IGF1R
Группа15q26.3Начинать98 648 539 п.н. [1]
Конец98 964 530 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Chr.Хромосома 7 (мышь) [2]
Группа7 C | 7 37,27 смНачинать67 952 827 п.н. [2]
Конец68 233 668 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК


Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• трансферазной активность
• связывание нуклеотида
• активность протеинкиназы
• инсулин-подобный фактору роста связывание
• связывание рецептора инсулина
• связывание инсулина
• активность киназы
• фосфатидилинозитолы 3-киназа связывание
• инсулиноподобные активности рецептора фактора активированного роста
• ГО: связывание 0001948 белок
• идентичное связывание с белками
• активность трансмембранного рецептора протеинтирозинкиназы
• связывание инсулинового рецептора с субстратом
• активность протеинтирозинкиназы
• связывание с АТФ
• связывание инсулиноподобного фактора роста I
• активность рецептора, активируемого инсулином
Сотовый компонент• интегральный компонент мембраны
• мембрана
• внутриклеточная мембраносвязанная органелла
• рецепторный комплекс
• клеточная мембрана
• интегральный компонент плазматической мембраны
• комплекс интегрин альфа-бета3-IGF-1-IGF1R
• комплекс рецептора инсулина
• аксон
Биологический процесс• рецептора инсулина сигнальный путь
• инсулин-подобный фактор роста рецептора сигнального пути
• фосфорилирование
• трансмембранный белок рецептора тирозинкиназы сигнальный путь
• положительное регулирование миграции клеток
• негативной регуляции апоптоза процесса
• белка тетрамеризации
• положительное регуляция репликации ДНК
• фосфорилирование белков
• регулирования каскада JNK
• иммунный ответ
• положительная регуляция пролиферации клеток
• инактивация активности MAPKK
• аутофосфорилирование пептидилтирозина
• автофосфорилирование
• фосфатидилинозитол 3-киназа сигнализация
• фосфатидилинозитолы-опосредованная сигнализация
• трансдукции сигнала
• положительное регулирование фосфатидилинозитол 3-киназа сигнализация
• гомеостаз глюкоза
• положительной регуляции белкового комплекс разборка
• положительное регулирование MAPK каскада
• развитие анатомического строения
• положительного регулирование белка Передача сигналов киназы B
• клеточный ответ на стимул глюкозы
• поддержание дендритного позвоночника
• клиренс бета-амилоида
• положительное регулирование индуцированного холода термогенеза
• клеточный ответ на бета-амилоид
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

3480

16001

Ансамбль

ENSG00000140443

ENSMUSG00000005533

UniProt

P08069

Q60751

RefSeq (мРНК)

NM_000875
NM_001291858
NM_152452

NM_010513

RefSeq (белок)

NP_000866
NP_001278787

NP_034643

Расположение (UCSC)Chr 15: 98.65 - 98.96 МбChr 7: 67.95 - 68.23 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Инсулин-подобный фактор роста 1 ( ИФР-1 ) рецептора представляет собой белок , обнаруженный на поверхности человеческих клеток . Это трансмембранный рецептор, который активируется гормоном, называемым инсулиноподобным фактором роста 1 ( IGF-1 ), и родственным гормоном IGF-2 . Он принадлежит к большому классу рецепторов тирозинкиназы . Этот рецептор опосредует эффекты IGF-1, полипептидного белкового гормона, сходного по молекулярной структуре с инсулином. IGF-1 играет важную роль в росте и продолжает оказывать анаболическое действие у взрослых, что означает, что он может вызывать гипертрофию скелетных мышц.и другие ткани-мишени. Мыши, лишенные рецептора IGF-1, умирают на поздних стадиях развития и демонстрируют резкое снижение массы тела. Это свидетельствует о сильном стимулирующем росте эффекта этого рецептора.

Структура [ править ]

Принципиальная схема структуры IGF-1R

Две альфа-субъединицы и две бета-субъединицы составляют рецептор IGF-1. Обе субъединицы α и β синтезируются из одного предшественника мРНК. Затем предшественник гликозилируется, протеолитически расщепляется и сшивается цистеиновыми связями с образованием функциональной трансмембранной цепи αβ. [5] Цепи α расположены вне клетки, в то время как субъединица β охватывает мембрану и отвечает за передачу внутриклеточного сигнала при стимуляции лигандом. Зрелый IGF-1R имеет молекулярную массу приблизительно 320 кДа. цитата? Рецептор является членом семейства, которое состоит из рецептора инсулина и IGF-2R (и их соответствующих лигандов IGF-1 и IGF-2), а также нескольких IGF-связывающих белков.

И IGF-1R, и рецептор инсулина имеют сайт связывания для АТФ , который используется для обеспечения фосфатов для аутофосфорилирования . Гомология IGF-1R и рецептора инсулина составляет 60%. Структуры комплексов аутофосфорилирования остатков тирозина 1165 и 1166 были идентифицированы в кристаллах киназного домена IGF1R. [6]

В ответ на связывание лиганда α-цепи индуцируют аутофосфорилирование тирозина β-цепей. Это событие запускает каскад внутриклеточной передачи сигналов, который, хотя и зависит от типа клетки, часто способствует выживанию клеток и их пролиферации. [7] [8]

Члены семьи [ править ]

Рецепторы тирозинкиназы, включая рецептор IGF-1, опосредуют свою активность, вызывая добавление фосфатных групп к определенным тирозинам на определенных белках внутри клетки. Это добавление фосфата вызывает так называемые каскады "клеточной сигнализации" - и обычным результатом активации рецептора IGF-1 является выживание и пролиферация в компетентных к митозу клетках, а также рост (гипертрофия) в таких тканях, как скелетные мышцы и сердечные мышцы. .

Во время эмбрионального развития путь IGF-1R участвует в развивающихся зачатках конечностей.

Путь передачи сигналов IGFR имеет решающее значение при нормальном развитии ткани молочной железы во время беременности и кормления грудью . Во время беременности происходит интенсивное распространение из эпителиальных клеток , которые образуют канал и железу ткани. После отлучения клетки подвергаются апоптозу, и вся ткань разрушается. В этот общий процесс вовлечены несколько факторов роста и гормонов, и считается, что IGF-1R играет роль в дифференцировке клеток и ключевую роль в ингибировании апоптоза до завершения отлучения от груди.

Функция [ править ]

Сигнализация инсулина [ править ]

IGF-1 связывается по крайней мере с двумя рецепторами клеточной поверхности: рецептором IGF1 (IGFR) и рецептором инсулина . Рецептор IGF-1, по-видимому, является «физиологическим» рецептором - он связывает IGF-1 со значительно более высоким сродством, чем связывает инсулин. [9]Как и рецептор инсулина, рецептор IGF-1 является рецепторной тирозинкиназой, то есть сигнализирует, вызывая добавление молекулы фосфата к определенным тирозинам. IGF-1 активирует рецептор инсулина примерно в 0,1 раза сильнее, чем инсулин. Часть этой передачи сигналов может осуществляться через гетеродимеры IGF1R / рецептора инсулина (причина путаницы в том, что исследования связывания показывают, что IGF1 связывает рецептор инсулина в 100 раз хуже, чем инсулин, но это не коррелирует с фактической эффективностью IGF1 in vivo. при индуцировании фосфорилирования рецептора инсулина и гипогликемии).

Старение [ править ]

Исследования на самках мышей показали, что как супраоптическое ядро (SON), так и паравентрикулярное ядро (PVN) теряют примерно одну треть иммунореактивных клеток IGF-1R при нормальном старении. Кроме того, старые мыши с ограничением калорийности (CR) теряли большее количество неиммунореактивных клеток IGF-1R при сохранении аналогичных количеств иммунореактивных клеток IGF-1R по сравнению с мышами старого Al. Следовательно, старые CR-мыши показывают более высокий процент иммунореактивных клеток IGF-1R, что отражает повышенную чувствительность гипоталамуса к IGF-1 по сравнению с нормально стареющими мышами. [10] [11]

Краниосиностоз [ править ]

Мутации в IGF1R были связаны с краниосиностозом . [12]

Размер тела [ править ]

Было показано, что IGF-1R оказывает значительное влияние на размер тела у собак мелких пород. [13] «Несинонимичный SNP по chr3: 44 706 389, который заменяет высококонсервативный аргинин по аминокислоте 204 на гистидин», связан с особенно маленьким размером тела. «Предполагается, что эта мутация предотвратит образование нескольких водородных связей внутри богатого цистеином домена лиганд-связывающей внеклеточной субъединицы рецептора. Девять из 13 крошечных пород собак несут мутацию, и многие собаки гомозиготны по ней». Было показано, что более мелкие особи в пределах нескольких малых и средних пород также несут эту мутацию.

Мыши, несущие только одну функциональную копию IGF-1R, нормальны, но демонстрируют снижение массы тела на ~ 15%. Также было показано, что IGF-1R регулирует размер тела у собак. Мутировавшая версия этого гена встречается у ряда мелких пород собак. [13]

Инактивация / удаление гена [ править ]

Делеция гена рецептора IGF-1 у мышей приводит к летальному исходу во время раннего эмбрионального развития, и по этой причине нечувствительность к IGF-1, в отличие от нечувствительности к гормону роста (GH) ( синдром Ларона ), не наблюдается в человеческой популяции. . [14]

Клиническое значение [ править ]

Рак [ править ]

IGF-1R вовлечен в несколько видов рака [15] [16], включая рак груди, простаты и легких. В некоторых случаях его антиапоптотические свойства позволяют раковым клеткам противостоять цитотоксическим свойствам химиотерапевтических препаратов или лучевой терапии. При раке молочной железы, где ингибиторы EGFR , такие как эрлотиниб , используются для ингибирования сигнального пути EGFR, IGF-1R придает устойчивость, образуя половину гетеродимера (см. Описание передачи сигнала EGFR в эрлотинибе).page), позволяя возобновить передачу сигналов EGFR в присутствии подходящего ингибитора. Этот процесс называется перекрестными помехами между EGFR и IGF-1R. Кроме того, он вовлечен в рак груди, увеличивая метастатический потенциал исходной опухоли за счет способности способствовать васкуляризации.

Повышенные уровни IGF-IR экспрессируются в большинстве опухолей пациентов с первичным и метастатическим раком простаты. [17] Данные свидетельствуют о том, что передача сигналов IGF-IR необходима для выживания и роста, когда клетки рака простаты прогрессируют до андрогенной независимости. [18] Кроме того, когда иммортализованные клетки рака простаты, имитирующие запущенное заболевание, обрабатываются лигандом IGF-1R, IGF-1, клетки становятся более подвижными. [19] Члены семейства рецепторов IGF и их лиганды, по-видимому, также участвуют в канцерогенезе опухолей молочной железы собак. [20] [21] IGF1R амплифицируется при нескольких типах рака на основании анализа данных TCGA, и амплификация гена может быть одним из механизмов сверхэкспрессии IGF1R при раке.[22]

Ингибиторы [ править ]

Из-за сходства структур IGF-1R и рецептора инсулина (IR), особенно в областях сайта связывания АТФ и областей тирозинкиназы, синтез селективных ингибиторов IGF-1R затруднен. В текущих исследованиях выделяются три основных класса ингибиторов:

  1. Тирфостины, такие как AG538 [23] и AG1024. Они находятся на ранних этапах доклинических испытаний. Они не считаются АТФ-конкурентными, хотя при использовании в EGFR, как описано в исследованиях QSAR, они используются. Они показывают некоторую селективность в отношении IGF-1R по сравнению с IR.
  2. Производные пирроло (2,3-d) -пиримидина, такие как NVP-AEW541, изобретенные Novartis, демонстрируют гораздо большую (100-кратную) селективность в отношении IGF-1R по сравнению с ИК. [24]
  3. Моноклональные антитела , вероятно, являются наиболее специфическими и многообещающими терапевтическими соединениями. В настоящее время проходят испытания фигитумумаб .

Взаимодействия [ править ]

Рецептор инсулиноподобного фактора роста 1 взаимодействует с:

  • ARHGEF12 , [25]
  • C-src тирозинкиназа , [26]
  • Ген Cbl , [27]
  • EHD1 , [28]
  • GRB10 , [29] [30] [31] [32]
  • IRS1 , [30] [33] [34]
  • Mdm2 , [27]
  • NEDD4 , [27] [29]
  • ПИК3Р3 , [35]
  • ПТПН11 , [33] [36]
  • Активатор белка р21 RAS 1 , [36]
  • SHC1 [30] [34] [37]
  • SOCS2 , [38]
  • SOCS3 , [39] и
  • YWHAE . [40]

Регламент [ править ]

Есть данные, позволяющие предположить, что IGF1R негативно регулируется микроРНК miR-7 . [41]

См. Также [ править ]

  • Гипоталамо-гипофизарно-соматическая ось
  • Рецептор инсулина
  • Линситиниб , ингибитор IGF-1R в клинических испытаниях для лечения рака

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000140443 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000005533 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Gregory CW, DeGeorges A, Сайкс RA (2001). «Ось IGF в развитии и прогрессировании рака простаты». Последние достижения в исследованиях рака : 437–462. ISBN 81-7895-002-2.
  6. ^ Xu Q, Malecká KL, Финк L, Джордан EJ, Duffy E, Kolander S, Петерсон JR, Dunbrack RL (декабрь 2015). «Выявление трехмерных структур комплексов аутофосфорилирования в кристаллах протеинкиназ» . Научная сигнализация . 8 (405): RS13. DOI : 10.1126 / scisignal.aaa6711 . PMC 4766099 . PMID 26628682 .  
  7. ^ Джонс JI, Clemmons DR (февраль 1995). «Инсулиноподобные факторы роста и их связывающие белки: биологическое действие». Эндокринные обзоры . 16 (1): 3–34. DOI : 10,1210 / edrv-16-1-3 . PMID 7758431 . 
  8. ^ LeRoith D, Вернер H, Beitner-Джонсон D, Roberts CT (апрель 1995). «Молекулярные и клеточные аспекты рецептора инсулиноподобного фактора роста I». Эндокринные обзоры . 16 (2): 143–63. DOI : 10,1210 / edrv-16-2-143 . PMID 7540132 . 
  9. ^ Hawsawi У, Эль-Генди R, Twelves С, Спейрс В, J Битти (декабрь 2013 г. ). «Инсулиноподобный фактор роста - перекрестные помехи эстрадиола и опухолеобразование молочных желез» (PDF) . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры рака . 1836 (2): 345–53. DOI : 10.1016 / j.bbcan.2013.10.005 . PMID 24189571 .  
  10. ^ Саид О, Ягмайе Ф, Гаран С.А., Гоу А.М., Фолькер М.А., Штернберг Х., Тимирас П.С. (февраль 2007 г.). «Иммунореактивные клетки к рецептору инсулиноподобного фактора роста-1 селективно поддерживаются в паравентрикулярном гипоталамусе мышей с ограничением калорийности». Международный журнал нейробиологии развития . 25 (1): 23–8. DOI : 10.1016 / j.ijdevneu.2006.11.004 . PMID 17194562 . S2CID 5828689 .  
  11. ^ Yaghmaie F Саидом O, Гаран С.А., Фолькер М.А., Gouw А.М., Фрайтег W, Штернберг H, Timiras PS (ноябрь 2006). «Зависимая от возраста потеря иммунореактивных клеток рецептора инсулиноподобного фактора роста-1 в супраоптическом гипоталамусе снижается у мышей с ограничением калорийности». Международный журнал нейробиологии развития . 24 (7): 431–6. DOI : 10.1016 / j.ijdevneu.2006.08.008 . PMID 17034982 . S2CID 22533403 .  
  12. ↑ Cunningham ML, Horst JA, Rieder MJ, Hing AV, Stanaway IB, Park SS, Samudrala R, Speltz ML (январь 2011 г.). «Варианты IGF1R, связанные с изолированным краниосиностозом с одним швом» . Американский журнал медицинской генетики. Часть A . 155А (1): 91–7. DOI : 10.1002 / ajmg.a.33781 . PMC 3059230 . PMID 21204214 .  
  13. ^ a b Hoopes BC, Rimbault M, Liebers D, Ostrander EA, Sutter NB (декабрь 2012 г.). «Рецептор инсулиноподобного фактора роста 1 (IGF1R) способствует уменьшению размеров собак» . Геном млекопитающих . 23 (11–12): 780–90. DOI : 10.1007 / s00335-012-9417-Z . PMC 3511640 . PMID 22903739 .  
  14. ^ Harris JR, Липпман ME, Osborne CK, Morrow M (28 марта 2012). Заболевания груди . Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. С. 88–. ISBN 978-1-4511-4870-1.
  15. ^ Warshamana-Грин Г.С., литцендрата Дж, Buchdunger Е, Гарсиа-Эчеверрия С, Хофман Ж, Кристал ГВт (февраль 2005 г.). «Ингибитор киназы рецептора инсулиноподобного фактора роста-I, NVP-ADW742, сенсибилизирует линии клеток мелкоклеточного рака легкого к эффектам химиотерапии» . Клинические исследования рака . 11 (4): 1563–71. DOI : 10.1158 / 1078-0432.CCR-04-1544 . PMID 15746061 . 
  16. ^ Джонс ХЭ, Годдард Л., Джи Дж. М., Хискокс С., Рубини М., Барроу Д., Ноулден Дж. М., Уильямс С., Уэйклинг А. Э., Николсон Р. И. (декабрь 2004 г.). «Передача сигналов рецептора инсулиноподобного фактора роста-I и приобретенная устойчивость к гефитинибу (ZD1839; Iressa) в клетках рака груди и простаты человека» . Эндокринный рак . 11 (4): 793–814. DOI : 10,1677 / erc.1.00799 . PMID 15613453 . S2CID 19466790 .  
  17. ^ Hellawell GO, Тернер Д., Дэвис DR, Poulsom R, Брюстер SF, Маколей В.М. (май 2002). «Экспрессия рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 типа повышается при первичном раке простаты и обычно сохраняется при метастатическом заболевании». Исследования рака . 62 (10): 2942–50. PMID 12019176 . 
  18. ^ Krueckl SL, Сайкс Р.А., Edlund Н.М., Bell RH, Уртадо-Coll A, Fazli L, Gleave ME, Cox ME (декабрь 2004). «Повышенная экспрессия рецептора инсулиноподобного фактора роста I и передача сигналов являются компонентами андроген-независимого прогрессирования в модели прогрессирования рака предстательной железы, происходящего от клонов» . Исследования рака . 64 (23): 8620–9. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-04-2446 . PMID 15574769 . 
  19. ^ Яо H, Dashner EJ, ван Golen CM, ван Golen KL (апрель 2006). «RhoC GTPase необходима для инвазии клеток рака предстательной железы PC-3, но не для подвижности» . Онкоген . 25 (16): 2285–96. DOI : 10.1038 / sj.onc.1209260 . PMID 16314838 . 
  20. ^ Klopfleisch R, Hvid H, P Клозе, да Кошта A, Gruber AD (декабрь 2010). «Рецептор инсулина экспрессируется в нормальной молочной железе собаки и доброкачественных аденомах, но снижается в метастатической карциноме молочной железы собак, аналогичной раку груди человека». Ветеринарная и сравнительная онкология . 8 (4): 293–301. DOI : 10.1111 / j.1476-5829.2009.00232.x . PMID 21062411 . 
  21. ^ Klopfleisch R, Lenze D, Hummel M, Gruber AD (ноябрь 2010). «Метастатические карциномы молочной железы у собак могут быть идентифицированы по профилю экспрессии генов, который частично перекрывается с профилями рака молочной железы человека» . BMC Рак . 10 : 618. DOI : 10.1186 / 1471-2407-10-618 . PMC 2994823 . PMID 21062462 .  
  22. ^ Chen Y, McGee J, Chen X, Doman TN, Gong X, Zhang Y, Hamm N, Ma X, Higgs RE, Bhagwat SV, Buchanan S, Peng SB, Staschke KA, Yadav V, Yue Y, Kouros-Mehr H (2014). «Идентификация поддающихся лекарству генов-драйверов рака, усиленных в наборах данных TCGA» . PLOS ONE . 9 (5): e98293. Bibcode : 2014PLoSO ... 998293C . DOI : 10.1371 / journal.pone.0098293 . PMC 4038530 . PMID 24874471 .  
  23. ^ Blum G, Gazit A, Левицкий A (декабрь 2000). «Субстратные конкурентные ингибиторы киназы рецептора IGF-1». Биохимия . 39 (51): 15705–12. DOI : 10.1021 / bi001516y . PMID 11123895 . 
  24. ^ http://www.targeting-the-kinome.org/images/Garcia-Echeverria3.pdf
  25. ^ Тая S, Инагаки Н, Sengiku Н, Макино Н, Iwamatsu А, Urakawa я, Нагао К, Катаока S, Kaibuchi К (ноябрь 2001 г.). «Прямое взаимодействие рецептора инсулиноподобного фактора роста-1 с лейкемией RhoGEF» . Журнал клеточной биологии . 155 (5): 809–20. DOI : 10.1083 / jcb.200106139 . PMC 2150867 . PMID 11724822 .  
  26. ^ Arbet-Энгельс С, Татарак-Deckert S, Экхарт Вт (февраль 1999 г.). «С-концевая киназа Src связывается с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I, стимулированным лигандом» . Журнал биологической химии . 274 (9): 5422–8. DOI : 10.1074 / jbc.274.9.5422 . PMID 10026153 . 
  27. ^ a b c Сехат Б., Андерссон С., Гирнита Л., Ларссон О. (июль 2008 г.). «Идентификация c-Cbl как новой лигазы для рецептора инсулиноподобного фактора роста-I с различными ролями от Mdm2 в убиквитинизации рецептора и эндоцитозе» . Исследования рака . 68 (14): 5669–77. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-07-6364 . PMID 18632619 . 
  28. ^ Rotem-Yehudar R, Гальперин E, Horowitz M (август 2001). «Ассоциация рецептора инсулиноподобного фактора роста 1 с EHD1 и SNAP29» . Журнал биологической химии . 276 (35): 33054–60. DOI : 10.1074 / jbc.M009913200 . PMID 11423532 . 
  29. ^ a b Vecchione A, Marchese A, Henry P, Rotin D, Morrione A (май 2003 г.). «Комплекс Grb10 / Nedd4 регулирует индуцированное лигандом убиквитинирование и стабильность рецептора инсулиноподобного фактора роста I.» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (9): 3363–72. DOI : 10.1128 / mcb.23.9.3363-3372.2003 . PMC 153198 . PMID 12697834 .  
  30. ^ a b c Дей Б. Р., Фрик К., Лопачински В., Ниссли С. П., Фурланетто Р. В. (июнь 1996 г.). «Доказательства прямого взаимодействия рецептора инсулиноподобного фактора роста I с IRS-1, Shc и Grb10» . Молекулярная эндокринология . 10 (6): 631–41. DOI : 10.1210 / mend.10.6.8776723 . PMID 8776723 . 
  31. ↑ He W, Rose DW, Olefsky JM, Gustafson TA (март 1998 г.). «Grb10 по-разному взаимодействует с рецептором инсулина, рецептором инсулиноподобного фактора роста I и рецептором эпидермального фактора роста через домен гомологии 2 Grb10 Src (SH2) и второй новый домен, расположенный между доменами гомологии плекстрина и SH2» . Журнал биологической химии . 273 (12): 6860–7. DOI : 10.1074 / jbc.273.12.6860 . PMID 9506989 . 
  32. ^ Morrione А, В Valentinis, Ли S, Оой JY, Марголис В, Baserga R (июль 1996 года). «Grb10: новый субстрат рецептора инсулиноподобного фактора роста I». Исследования рака . 56 (14): 3165–7. PMID 8764099 . 
  33. ^ a b Mañes S, Mira E, Gómez-Mouton C, Zhao ZJ, Lacalle RA, Martínez-A C (апрель 1999 г.). «Согласованная активность тирозинфосфатазы SHP-2 и киназы фокальной адгезии в регуляции подвижности клеток» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (4): 3125–35. DOI : 10.1128 / mcb.19.4.3125 . PMC 84106 . PMID 10082579 .  
  34. ^ a b Tartare-Deckert S, Sawka-Verhelle D, Murdaca J, Van Obberghen E (октябрь 1995 г.). «Доказательства дифференциального взаимодействия SHC и субстрата-1 рецептора инсулина (IRS-1) с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I (IGF-I) в дрожжевой двугибридной системе» . Журнал биологической химии . 270 (40): 23456–60. DOI : 10.1074 / jbc.270.40.23456 . PMID 7559507 . 
  35. ^ Мот I, Delahaye L, Filloux C, Pons S, White MF, Ван Obberghen E (декабрь 1997). «Взаимодействие дикого типа и доминантно-отрицательной регуляторной субъединицы p55PIK фосфатидилинозитол-3-киназы с сигнальными белками инсулиноподобного фактора роста-1» (PDF) . Молекулярная эндокринология . 11 (13): 1911–23. DOI : 10.1210 / mend.11.13.0029 . PMID 9415396 .  
  36. ^ a b Сили Б.Л., Рейхарт Д.Р., Стаубс П.А., Джун Б.Х., Хсу Д., Маэгава Н., Миларски К.Л., Салтиель А.Р., Олефски Дж.М. (август 1995 г.). «Локализация сайтов связывания рецептора инсулиноподобного фактора роста I для белков домена SH2 p85, Syp и белка, активирующего GTPase» . Журнал биологической химии . 270 (32): 19151–7. DOI : 10.1074 / jbc.270.32.19151 . PMID 7642582 . 
  37. ^ Сантен Р.Дж., Сонг RX, Чжан З., Кумар Р., Дженг М.Х., Масамура А., Лоуренс Дж., Берштейн Л., Юэ В. (июль 2005 г.). «Длительная депривация эстрадиола в клетках рака груди активирует передачу сигналов фактора роста и увеличивает чувствительность к эстрогену» . Эндокринный рак . 12. 12 Дополнение 1: С61-73. DOI : 10,1677 / erc.1.01018 . PMID 16113100 . S2CID 18995886 .  
  38. ^ Дей BR, Спенс SL, Nissley P, Furlanetto RW (сентябрь 1998). «Взаимодействие человеческого супрессора передачи сигналов цитокинов (SOCS) -2 с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I» . Журнал биологической химии . 273 (37): 24095–101. DOI : 10.1074 / jbc.273.37.24095 . PMID 9727029 . 
  39. ^ Дей BR, Furlanetto RW, Nissley Р (ноябрь 2000 года). «Белок-супрессор передачи сигналов цитокинов (SOCS) -3 взаимодействует с рецептором инсулиноподобного фактора роста-I» . Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 278 (1): 38–43. DOI : 10.1006 / bbrc.2000.3762 . PMID 11071852 . 
  40. ^ Craparo A, Freund R, Густафсон TA (апрель 1997). «14-3-3 (эпсилон) взаимодействует с рецептором инсулиноподобного фактора роста I и субстратом рецептора инсулина I фосфосерин-зависимым образом» . Журнал биологической химии . 272 (17): 11663–9. DOI : 10.1074 / jbc.272.17.11663 . PMID 9111084 . 
  41. ↑ Jiang L, Liu X, Chen Z, Jin Y, Heidbreder CE, Kolokythas A, Wang A, Dai Y, Zhou X (ноябрь 2010 г.). «МикроРНК-7 нацелена на IGF1R (рецептор инсулиноподобного фактора роста 1) в клетках плоскоклеточной карциномы языка» . Биохимический журнал . 432 (1): 199–205. DOI : 10.1042 / BJ20100859 . PMC 3130335 . PMID 20819078 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Бенито М., Вальверде А.М., Лоренцо М. (май 1996 г.). «IGF-I: митоген, также участвующий в процессах дифференцировки в клетках млекопитающих». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 28 (5): 499–510. DOI : 10.1016 / 1357-2725 (95) 00168-9 . PMID  8697095 .
  • Батлер А.А., Якар С., Геволб И.Х., Карас М., Окубо Ю., Леройт Д. (сентябрь 1998 г.). «Передача сигнала рецептора инсулиноподобного фактора роста-I: на стыке физиологии и клеточной биологии» . Сравнительная биохимия и физиология. Часть B, Биохимия и молекулярная биология . 121 (1): 19–26. DOI : 10.1016 / S0305-0491 (98) 10106-2 . PMID  9972281 .
  • Чжан X, Йи Д. (2001). «Передача сигналов тирозинкиназы при раке груди: инсулиноподобные факторы роста и их рецепторы при раке груди» . Исследование рака груди . 2 (3): 170–5. DOI : 10.1186 / bcr50 . PMC  138771 . PMID  11250706 .
  • Гросс Дж. М., Йи Д. (декабрь 2003 г.). «Тирозинкиназа рецептора инсулиноподобного фактора роста типа 1 и рак груди: биология и терапевтическое значение». Обзоры метастазов рака . 22 (4): 327–36. DOI : 10,1023 / A: 1023720928680 . PMID  12884909 . S2CID  35963688 .
  • Адамс Т.Э., МакКерн Н.М., Уорд К.В. (июнь 2004 г.). «Передача сигналов рецептором инсулиноподобного фактора роста 1 типа: взаимодействие с рецептором эпидермального фактора роста». Факторы роста . 22 (2): 89–95. DOI : 10.1080 / 08977190410001700998 . PMID  15253384 . S2CID  86844427 .
  • Surmacz E, Bartucci M (сентябрь 2004 г.). «Роль рецептора эстрогена альфа в модуляции передачи сигналов рецептора IGF-I и функции при раке груди». Журнал экспериментальных и клинических исследований рака . 23 (3): 385–94. PMID  15595626 .
  • Wood AW, Duan C, Bern HA (2005). Передача сигналов инсулиноподобного фактора роста у рыб . Международный обзор цитологии. 243 . С. 215–85. DOI : 10.1016 / S0074-7696 (05) 43004-1 . ISBN 9780123646477. PMID  15797461 .
  • Сарфштейн Р., Маор С., Рейзнер Н., Абрамович С., Вернер Х. (июнь 2006 г.). «Транскрипционная регуляция гена рецептора инсулиноподобного фактора роста-I при раке груди». Молекулярная и клеточная эндокринология . 252 (1-2): 241-6. DOI : 10.1016 / j.mce.2006.03.018 . PMID  16647191 . S2CID  24895685 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Рецептор IGF-1 + в медицинских предметных рубриках Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P08069 ( рецептор инсулиноподобного фактора роста 1) в PDBe-KB .