Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
ITGB1
Белок ITGB1 PDB 1K11.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

4WK4 , 3G9W , 3T9K , 3VI3 , 3VI4 , 4DX9 , 4WJK , 4WK0 , 4WK2

Идентификаторы
ПсевдонимыITGB1 , CD29, FNRB, GPIIA, MDF2, MSK12, VLA-BETA, VLAB, субъединица интегрина бета 1
Внешние идентификаторыOMIM: 135630 MGI: 96610 HomoloGene: 22999 GeneCards: ITGB1
Расположение гена (человек)
Хромосома 10 (человек)
Chr.Хромосома 10 (человека) [1]
Хромосома 10 (человек)
Геномное расположение ITGB1
Геномное расположение ITGB1
Группа10п11.22Начинать32 900 319 п.н. [1]
Конец33 005 792 п.н. [1]
Расположение гена (Мышь)
Хромосома 8 (мышь)
Chr.Хромосома 8 (мышь) [2]
Хромосома 8 (мышь)
Геномное расположение ITGB1
Геномное расположение ITGB1
Группа8 | 8 E2Начинать128 685 654 п.н. [2]
Конец128 733 200 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Онтология генов
Молекулярная функция• активность рецептора вируса
• ион металла связывание
• интегрина связывания
• GO: 0001948 связывание белка
• ламинина связывания
• молекулы клеточной адгезии связывания
• коллаген связывания участвует в клеточной матрице адгезия
• корецептор активности
• Протеазе связывания
• фибронектина связывания
• актина связывания
• C-X3 -С связывание хемокинов
• активность гетеродимеризации белков
• связывание макромолекулярного комплекса GO: 0032403
• связывание кадгерина
• активность сигнального рецептора
Сотовый компонент• цитоплазма
• эндосома
• мембрана
• меланосома
• рябь
• комплекс интегрина альфа8-бета1
• синапс
• волнистая мембрана
• комплекс интегрина
• перинуклеарная область цитоплазмы
• проекция клетки
• дендритный позвоночник
• поверхность клетки
• борозда дробления
• комплекс интегрина альфа7-бета1
• внеклеточная экзосома
• ламеллиподиум
• неотъемлемый компонент мембраны
• рециклирующая эндосома
• комплекс интегрина альфа1-бета1
• интеркалированный диск
• мембрана инвадоподия
• филоподий
• нервно-мышечное соединение
• рецепторный комплекс
• клеточная мембрана
• комплекс интегрина альфа11-бета1
• абаксональная область миелиновой оболочки
• синаптическая мембрана
• комплекс интегрина альфа10-бета1
• соединение клеток
• интегрин альфа2-бета1 комплекс
• сарколемма
• внешняя сторона плазматической мембраны
• цитоплазматический пузырек
• комплекс интегрина альфа3-бета1
• мембранный плот
• очаговая адгезия
• проекция глиальных клеток
• коллатераль Шаффера - синапс CA1
• глутаматергический синапс
• неотъемлемый компонент синаптической мембраны
• макромолекулярный комплекс
Биологический процесс• адгезия лейкоцитов к клеткам
• миграция клеток, участвующих в прорастании ангиогенеза
• сборка стрессовых волокон
• проникновение вируса
• дифференцировка B-клеток
• развитие проекций нейронов
• сигнальный путь бета-рецептора трансформирующего фактора роста
• регуляция катаболического процесса коллагена
• негативная регуляция дифференцировки клеток
• сердечная дифференцировка мышечных клеток
• клеточный ответ на стимул липопротеинов низкой плотности
• внутриутробное эмбриональное развитие
• адгезия клетки к субстрату
• GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 положительная регуляция активности GTPase
• регуляция иммунного ответа
• вирусный процесс GO: 0022415
• морфогенез дендритов
• спецификация судьбы клетки
• фаза G1
• гетеротипическая клетка-клетка адгезия
• организация внеклеточного матрикса
• межклеточная адгезия, опосредованная интегрином
• клеточный защитный ответ
• клеточная адгезия
• образование радиальных глиальных каркасов
• удлинение аксонов
• связывание или скатывание лейкоцитов
• опосредованный интегрином сигнальный путь
• адгезия клеточного матрикса
• организация саркомера
• негативная регуляция аноикиса
• миграция лейкоцитов
• адгезия гомофильных клеток через молекулы адгезии плазматической мембраны
• визуальное обучение
• кальций-независимая адгезия клеточного матрикса
• развитие сердечной мышечной ткани
• негативная регуляция передачи сигнала Rho-белка
• интернализация рецепторов
• регуляция клеточного цикла
• позитивная регуляция пролиферации клеток
• позитивная регуляция апоптотического процесса
• дифференцировка мезодермальных клеток
• миграция клеток
• миграция зародышевых клеток
• клеточная адгезия, опосредованная интегрином
• организация базальной мембраны
• положительная регуляция локализации белка на плазматической мембране
• G1 / S переход митотического клеточного цикла
• фагоцитоз
• цитокин-опосредованный сигнальный путь
• организация клеточной проекции
• сборка ламеллиподиума
• положительная регуляция ангиогенеза
• модуляция химической синаптической передачи
• позитивная регуляция передачи сигналов протеинкиназы B
• позитивная регуляция активности рецепторов
• положительное регулирование миграции клеток
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

3688

16412

Ансамбль

ENSG00000150093

ENSMUSG00000025809

UniProt

P05556

P09055

RefSeq (мРНК)
NM_002211
NM_033666
NM_033667
NM_033668
NM_033669

NM_133376

NM_010578

RefSeq (белок)

NP_002202
NP_391988
NP_596867

NP_034708

Расположение (UCSC)Chr 10: 32.9 - 33.01 МбChr 8: 128,69 - 128,73 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Интегрина бета-1 ( ITGB1 ), также известный как CD29 , представляет собой рецептор клеточной поверхности , которые в организме человека кодируется ITGB1 гена . [5] Этот интегрин связывается с интегрином альфа 1 и интегрином альфа 2 с образованием комплексов интегрина, которые функционируют как рецепторы коллагена . Он также образует димеры с интегрином альфа 3 с образованием рецепторов интегрина для нетрина 1 и рилина . Эти и другие комплексы интегрина бета 1 исторически были известны как антигены очень поздней активации (VLA).

Интегрин бета 1 выражается как минимум в четырех различных изоформах . В сердечной мышце и скелетных мышцах изоформа интегрина бета-1D специфически экспрессируется и локализуется в костамерах , где способствует передаче латеральной силы от Z-дисков к внеклеточному матриксу . Аномальные уровни интегрина бета-1D были обнаружены при мышечной дистрофии пояса конечностей и полинейропатии .

Структура [ править ]

Интегрин бета-1 может существовать в виде различных изоформ посредством альтернативного сплайсинга . Было обнаружено шесть альтернативно сплайсированных вариантов этого гена, которые кодируют пять белков с альтернативными С-концами . [6] Рецепторы интегринов существуют в виде гетеродимеров, и описано более 20 различных гетеродимерных рецепторов интегринов. Все интегрины, альфа- и бета-формы, имеют большие внеклеточные и короткие внутриклеточные домены. [7] Цитоплазматический домен интегрина бета-1 связывается с актиновым цитоскелетом . [8] Интегрин бета-1 является наиболее часто экспрессируемым бета-интегрином и ассоциируется по крайней мере с 10 различными субъединицами интегрина-альфа.[7]

Функция [ править ]

Члены семейства интегринов представляют собой мембранные рецепторы, участвующие в клеточной адгезии и распознавании в различных процессах, включая эмбриогенез, гемостаз , восстановление тканей, иммунный ответ и метастатическую диффузию опухолевых клеток. [7] Интегрины связывают актиновый цитоскелет с внеклеточным матриксом и двунаправленно передают сигналы между внеклеточным матриксом и цитоплазматическими доменами. [9] [10] Бета-интегрины в первую очередь ответственны за нацеливание димеров интегрина в соответствующие субклеточные места, которые в адгезивных клетках в основном представляют собой очаговые спайки . [8][11] Мутанты интегрина бета-1 теряют способность нацеливаться на места фокальных спаек . [12] [13]

Были идентифицированы три новые изоформы интегрина бета-1, названные бета-1B, бета-1C и бета-1D. Интегрина бета-1B транскрибируется , когда проксимальные 26 аминокислот по цитоплазматического домена в экзоне 6, сохраняются и затем сменяется 12 аминокислотного участке от соседнего интронной области. [14] Изоформа интегрина бета-1B, по- видимому, действует как доминантно-негативный фактор, подавляя адгезию клеток. [15] Вторая изоформа интегрина бета-1 , названная бета-1С, как было описано, имеет дополнительные 48 аминокислот, присоединенные к 26 аминокислотам в цитоплазматическом домене;[16] функция этой изоформы была ингибирующие один на синтезе ДНК в фазе G1 от клеточного цикла . [17] Третья изоформа , называемая бета-1D, представляет собойспецифичнуюдля поперечно-полосатых мышц изоформу, которая заменяет каноническую изоформу бета-1Ав клетках сердечных и скелетных мышц . Эта изоформа образуется в результате сплайсинга в новый дополнительный экзон между экзонами 6 и 7. Цитоплазматический домен интегрина бета-1D заменяет дистальную 21 аминокислоту (присутствующую в интегрине бета-1А) альтернативным участком из 24аминокислоты (13 уникальных). [18] [19]

Integrin beta-1D, по-видимому, регулируется во время миофибрилогенеза, [19] появляясь сразу же после слияния миобластов в клетке C2C12 с повышением уровней на протяжении миофибриллярной дифференцировки. [20] интегрин беты-1D специфический локализован в costameres и интеркалированные диски из сердечной мышцы и costameres , myotendinous переходов и нервно - мышечных синапсов в скелетных мышцах , и , как представляется , функции в общем случае, как и другие интегрины, как кластеризация беты-1D интегрин на поверхность клеток СНОв результате тирозин фосфорилирования из pp125FAK и индуцированных митоген-активируемой протеинкиназы активации. [20]

Клиническое значение [ править ]

У пациентов с мышечной дистрофией пояса конечностей типа 2C было показано, что бета-1D-интегрин сильно снижен в биоптатах скелетных мышц , что согласуется со снижением альфа-7B-интегрина и филамина 2 . [21]

У пациентов с чувствительно-моторной полинейропатией уровни интегрина альфа-7В , интегрина бета-1D и агрина были значительно снижены почти до неопределяемых уровней; и это соответствовало более низким уровням мРНК . [22]

Взаимодействия [ править ]

CD29 взаимодействует с

  • ACTN1 ; [23] [24]
  • CD46 , [25]
  • CD9 , [26] [27]
  • FHL2 , [28]
  • Филамин , [29] [30]
  • ЛНБ , [29]
  • CD81 , [27] [31]
  • GNB2L1 , [32] [33]
  • ITGB1BP1 , [34] [35]
  • LGALS8 , [36]
  • MAP4K4 , [37]
  • NME1 , [38]
  • PKC альфа , [32] [39]
  • TLN1 , [40] [41]
  • TSPAN4 , [42] и
  • YWHAB . [43]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000150093 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025809 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ↑ Goodfellow PJ, Nevanlinna HA, Gorman P, Sheer D, Lam G, Goodfellow PN (январь 1989 г.). «Отнесение гена, кодирующего бета-субъединицу рецептора фибронектина человека (бета-FNR) к хромосоме 10p11.2». Анналы генетики человека . 53 (Pt 1): 15–22. DOI : 10.1111 / j.1469-1809.1989.tb01118.x . PMID 2524991 . S2CID 36485270 .  
  6. ^ «Ген Entrez: интегрин ITGB1, бета-1 (рецептор фибронектина, бета-полипептид, антиген CD29 включает MDF2, MSK12)» .
  7. ^ a b c Hynes RO (апрель 1992 г.). «Интегрины: универсальность, модуляция и передача сигналов в клеточной адгезии». Cell . 69 (1): 11–25. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (92) 90115-с . PMID 1555235 . S2CID 32774108 .  
  8. ^ a b Састри С.К., Хорвиц А.Ф. (октябрь 1993 г.). «Цитоплазматические домены интегрина: медиаторы цитоскелетных связей и внеклеточной и внутриклеточной инициированной трансмембранной передачи сигналов». Текущее мнение в клеточной биологии . 5 (5): 819–31. DOI : 10.1016 / 0955-0674 (93) 90031-к . PMID 8240826 . 
  9. ^ Берридж К, Chrzanowska-Wodnicka М (1996). «Очаговые спайки, сократимость и сигнализация» . Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 12 : 463–518. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.12.1.463 . PMID 8970735 . 
  10. Перейти ↑ Schwartz MA, Schaller MD, Ginsberg MH (1995). «Интегрины: новые парадигмы передачи сигналов». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 11 : 549–99. DOI : 10.1146 / annurev.cb.11.110195.003001 . PMID 8689569 . 
  11. ^ Лафламм SE, Акияма SK, Ямада KM (апрель 1992). «Регуляция распределения рецепторов фибронектина» . Журнал клеточной биологии . 117 (2): 437–47. DOI : 10,1083 / jcb.117.2.437 . PMC 2289425 . PMID 1373145 .  
  12. ↑ Akiyama SK, Yamada SS, Yamada KM, LaFlamme SE (июнь 1994). «Трансмембранная передача сигнала с помощью цитоплазматических доменов интегрина, экспрессируемых в односубъединичных химерах». Журнал биологической химии . 269 (23): 15961–4. PMID 7515874 . 
  13. ^ Решка AA, Hayashi Y, Хорвицы AF (июнь 1992). «Идентификация аминокислотных последовательностей в цитоплазматическом домене интегрина бета 1, участвующих в ассоциации цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 117 (6): 1321–30. DOI : 10,1083 / jcb.117.6.1321 . PMC 2289496 . PMID 1376731 .  
  14. ^ Altruda Р, Р Cervella, Tarone G, Ботта С, Бальзак F, G Stefanuto, Silengo л (ноябрь 1990). «Субъединица бета-1 интегрина человека с уникальным цитоплазматическим доменом, генерируемым альтернативным процессингом мРНК». Джин . 95 (2): 261–6. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (90) 90369-3 . PMID 2249781 . 
  15. ^ Бальзак Р, РЕТТА С.Ф., Олбини А, Melchiorri А, Koteliansky В.Е., Geuna М, Silengo л, Tarone G (октябрь 1994 г.). «Экспрессия изоформы интегрина бета 1B в клетках СНО приводит к доминирующему отрицательному эффекту на адгезию и подвижность клеток» . Журнал клеточной биологии . 127 (2): 557–65. DOI : 10,1083 / jcb.127.2.557 . hdl : 2318/39410 . PMC 2120206 . PMID 7523423 .  
  16. ^ Languino LR, Ruoslahti E (апрель 1992). «Альтернативная форма бета-1-субъединицы интегрина с вариантом цитоплазматического домена». Журнал биологической химии . 267 (10): 7116–20. PMID 1551917 . 
  17. ^ Мередит Дж, Такада Y, Fornaro М, Languino Л.Р., Шварц М. А. (сентябрь 1995). «Ингибирование развития клеточного цикла с помощью альтернативно сплайсированного интегрина бета 1С». Наука . 269 (5230): 1570–2. Bibcode : 1995Sci ... 269.1570M . DOI : 10.1126 / science.7545312 . PMID 7545312 . 
  18. ^ Жидкова Н., Белкин А. М., Мейн R (сентябрь 1995). «Новая изоформа интегрина бета-1, экспрессируемая в скелетных и сердечных мышцах». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 214 (1): 279–85. DOI : 10.1006 / bbrc.1995.2285 . PMID 7545396 . 
  19. ^ a b van der Flier A, Kuikman I, Baudoin C, van der Neut R, Sonnenberg A (август 1995). «Новая изоформа интегрина бета-1, полученная путем альтернативного сплайсинга: уникальная экспрессия в сердечных и скелетных мышцах». Письма FEBS . 369 (2–3): 340–4. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (95) 00814-р . PMID 7544298 . S2CID 86638879 .  
  20. ^ а б Белкин А.М., Жидкова Н.И., Бальзак Ф., Альтруда Ф., Томатис Д., Майер А., Тарон Г., Котелянский В.Е., Берридж К. (январь 1996 г.). «Интегрин бета 1D вытесняет изоформу бета 1A в поперечнополосатых мышцах: локализация в соединительных структурах и сигнальный потенциал в немышечных клетках» . Журнал клеточной биологии . 132 (1–2): 211–26. DOI : 10,1083 / jcb.132.1.211 . PMC 2120711 . PMID 8567725 .  
  21. ^ Анастази G, Cutroneo G, Trimarchi F, G Санторо, Bruschetta D, Bramanti P, Pisani A, Фавалоро A (декабрь 2004). «Оценка саркогликанов, винкулин-талин-интегриновой системы и филамина2 при альфа- и гамма-саркогликанопатии: иммуногистохимическое исследование». Международный журнал молекулярной медицины . 14 (6): 989–99. DOI : 10.3892 / ijmm.14.6.989 . PMID 15547664 . 
  22. ^ Анастази G, Cutroneo G, G Санторо, Арко А, С Риццо, Bramanti Р, Ринальди С, Сидоти А, Амато А, Фавалоро А (сентябрь 2008). «Костамерные белки в скелетных мышцах человека во время мышечной бездеятельности» . Журнал анатомии . 213 (3): 284–95. DOI : 10.1111 / j.1469-7580.2008.00921.x . PMC 2732038 . PMID 18537849 .  
  23. ^ Оти CA, Pavalko FM, Burridge K (август 1990). «Взаимодействие между альфа-актинином и субъединицей бета-1 интегрина in vitro» . Журнал клеточной биологии . 111 (2): 721–9. DOI : 10,1083 / jcb.111.2.721 . PMC 2116186 . PMID 2116421 .  
  24. ^ Оти CA, Васкес GB, Burridge K, Эриксон BW (октябрь 1993). «Картирование сайта связывания альфа-актинина в цитоплазматическом домене интегрина бета 1». Журнал биологической химии . 268 (28): 21193–7. PMID 7691808 . 
  25. ^ Lozahic S, Кристиэнсен D, Manie S, D Gerlier, Billard М, Boucheix С, Рубинштейн Е (март 2000). «CD46 (мембранный кофакторный белок) связывается с множеством интегринов бета1 и тетраспанами» . Европейский журнал иммунологии . 30 (3): 900–7. DOI : 10.1002 / 1521-4141 (200003) 30: 3 <900 :: АИД-IMMU900> 3.0.CO; 2-Х . PMID 10741407 . 
  26. ^ Рэдфорд KJ, Торн РФ, Херси P (май 1996). «CD63 ассоциируется с трансмембранными 4 членами суперсемейства, CD9 и CD81, и с интегринами бета 1 в меланоме человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 222 (1): 13–8. DOI : 10.1006 / bbrc.1996.0690 . PMID 8630057 . 
  27. ^ a b Mazzocca A, Карлони V, Sciammetta S, Cordella C, Pantaleo P, Caldini A, Gentilini P, Pinzani M (сентябрь 2002 г.). «Экспрессия белков трансмембранного суперсемейства 4 (TM4SF) и их роль в подвижности звездчатых клеток печени и миграции при заживлении ран». Журнал гепатологии . 37 (3): 322–30. DOI : 10.1016 / S0168-8278 (02) 00175-7 . PMID 12175627 . 
  28. ^ Wixler В, D Geerts, Laplantine Е, Westhoff Д, Смит Н, Aumailley М, Сонненберг А, Полссон М (Октябрь 2000). «Только LIM-белок DRAL / FHL2 связывается с цитоплазматическим доменом нескольких цепей альфа и бета интегринов и рекрутируется в адгезионные комплексы» . Журнал биологической химии . 275 (43): 33669–78. DOI : 10.1074 / jbc.M002519200 . PMID 10906324 . 
  29. ^ a b van der Flier A, Kuikman I, Kramer D, Geerts D, Kreft M, Takafuta T, Shapiro SS, Sonnenberg A (январь 2002 г.). «Различные варианты сплайсинга филамина-B влияют на миогенез, субклеточное распределение и определяют связывание с субъединицами интегрина β» . Журнал клеточной биологии . 156 (2): 361–76. DOI : 10.1083 / jcb.200103037 . PMC 2199218 . PMID 11807098 .  
  30. ^ Loo DT, Каннер SB, Aruffo A (сентябрь 1998). «Филамин связывается с цитоплазматическим доменом бета1-интегрина. Идентификация аминокислот, ответственных за это взаимодействие» . Журнал биологической химии . 273 (36): 23304–12. DOI : 10.1074 / jbc.273.36.23304 . PMID 9722563 . 
  31. ^ Serru В, Ле Naour Ж, Billard М, Azorsa DO, Ланца F, Boucheix С, Е Рубинштейн (май 1999 г.). «Селективные комплексы тетраспан-интегрин (CD81 / альфа4бета1, CD151 / альфа3бета1, CD151 / альфа6бета1) в условиях, нарушающих взаимодействия тетраспана» . Биохимический журнал . 340 (Pt 1): 103–11. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3400103 . PMC 1220227 . PMID 10229664 .  
  32. ^ a b Lee HS, Millward-Sadler SJ, Wright MO, Nuki G, Al-Jamal R, Salter DM (ноябрь 2002 г.). «Активация передачи сигналов Integrin-RACK1 / PKCalpha при механотрансдукции суставных хондроцитов человека». Остеоартроз и хрящ . 10 (11): 890–7. DOI : 10.1053 / joca.2002.0842 . PMID 12435334 . 
  33. ^ Лилиенталь J, Chang DD (январь 1998). «Rack1, рецептор активированной протеинкиназы С, взаимодействует с бета-субъединицей интегрина» . Журнал биологической химии . 273 (4): 2379–83. DOI : 10.1074 / jbc.273.4.2379 . PMID 9442085 . 
  34. Перейти ↑ Chang DD, Wong C, Smith H, Liu J (сентябрь 1997 г.). «ICAP-1, новый белок, связанный с цитоплазматическим доменом интегрина бета1, связывается с консервативным и функционально важным мотивом последовательности NPXY интегрина бета1» . Журнал клеточной биологии . 138 (5): 1149–57. DOI : 10,1083 / jcb.138.5.1149 . PMC 2136751 . PMID 9281591 .  
  35. Перейти ↑ Chang DD, Hoang BQ, Liu J, Springer TA (март 2002). «Молекулярная основа взаимодействия между Icap1 альфа PTB доменом и бета 1 интегрином» . Журнал биологической химии . 277 (10): 8140–5. DOI : 10.1074 / jbc.M109031200 . PMID 11741908 . 
  36. ^ Хадари Ю.Р., Арбель-Горен R, Леви Y, Амстердам, Алон R, Zakut R, Зик Y (июль 2000). «Связывание галектина-8 с интегринами ингибирует клеточную адгезию и вызывает апоптоз». Журнал клеточной науки . 113 (13): 2385–97. PMID 10852818 . 
  37. ^ Poinat Р, Де Arcangelis А, Sookhareea S, Чжу Х, Hedgecock Е.М., Labouesse М, Жорж-Labouesse Е (апрель 2002 г.). «Консервативное взаимодействие между интегрином бета1 / PAT-3 и Nck-взаимодействующей киназой / MIG-15, которое обеспечивает навигацию комиссуральных аксонов у C. elegans». Текущая биология . 12 (8): 622–31. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (02) 00764-9 . PMID 11967148 . S2CID 9977605 .  
  38. ↑ Fournier HN, Dupé-Manet S, Bouvard D, Lacombe ML, Marie C, Block MR, Albiges-Rizo C (июнь 2002 г.). «Цитоплазматический домен интегрина-ассоциированный белок 1альфа (ICAP-1альфа) взаимодействует непосредственно с супрессором метастазов nm23-H2, и оба белка нацелены на вновь образованные участки клеточной адгезии при взаимодействии с интегрином» . Журнал биологической химии . 277 (23): 20895–902. DOI : 10.1074 / jbc.M200200200 . PMID 11919189 . 
  39. ^ Парсонс М., Кепплер, доктор медицины, Клайн А., Мессент А., Хамфрис М.Дж., Гилкрист Р., Харт И.Р., Квиттау-Превостел С., Хьюз В.Е., Паркер П.Дж., Нью-Йорк Т. (август 2002 г.). «Сайт-направленное нарушение взаимодействия протеинкиназы C с интегрином блокирует хемотаксис клеток карциномы» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (16): 5897–911. DOI : 10.1128 / MCB.22.16.5897-5911.2002 . PMC 133968 . PMID 12138200 .  
  40. ^ Тэпли Р, Хорвицы А, Бак С, Дугганом К, Rohrschneider л (март 1989). «Интегрины, выделенные из фибробластов куриных эмбрионов, трансформированных вирусом саркомы Рауса». Онкоген . 4 (3): 325–33. PMID 2468126 . 
  41. Перейти ↑ Horwitz A, Duggan K, Buck C, Beckerle MC, Burridge K (1986). «Взаимодействие рецептора фибронектина плазматической мембраны с талином - трансмембранная связь» . Природа . 320 (6062): 531–3. Bibcode : 1986Natur.320..531H . DOI : 10.1038 / 320531a0 . PMID 2938015 . S2CID 4356748 .  
  42. ^ Татибана I, J Bodorova, Berditchevski F, Zutter MM, Hemler ME (ноябрь 1997). «NAG-2, новый белок суперсемейства трансмембран-4 (TM4SF), который образует комплекс с интегринами и другими белками TM4SF» . Журнал биологической химии . 272 (46): 29181–9. DOI : 10.1074 / jbc.272.46.29181 . PMID 9360996 . 
  43. Перейти ↑ Han DC, Rodriguez LG, Guan JL (январь 2001 г.). «Идентификация нового взаимодействия между интегрином бета1 и 14-3-3бета» . Онкоген . 20 (3): 346–57. DOI : 10.1038 / sj.onc.1204068 . PMID 11313964 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Evans JP (июль 2001 г.). «Фертилин бета и другие ADAM как лиганды интегрина: понимание клеточной адгезии и оплодотворения». BioEssays . 23 (7): 628–39. DOI : 10.1002 / bies.1088 . PMID  11462216 . S2CID  23712246 .
  • Армулик А (январь 2002 г.). «Варианты сплайсинга интегринов бета 1 человека: происхождение, биосинтез и функции». Границы биологических наук . 7 (1–3): d219-27. DOI : 10,2741 / armulik . PMID  11779688 .
  • Brakebusch C, Fässler R (сентябрь 2005 г.). «Функция бета-1 интегрина in vivo: адгезия, миграция и многое другое». Обзоры метастазов рака . 24 (3): 403–11. DOI : 10.1007 / s10555-005-5132-5 . PMID  16258728 . S2CID  24210890 .

Внешние ссылки [ править ]

  • CD29 + Antigen в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Человек ITGB1 место генома и ITGB1 страница детали гена в браузере УСК генома .