Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
LPL
Идентификаторы
ПсевдонимыLPL , HDLCQ11, LIPD, липопротеинлипаза
Внешние идентификаторыOMIM : 609708 MGI : 96820 HomoloGene : 200 GeneCards : LPL
Расположение гена ( человек )
Хромосома 8 (человек)
Chr.Хромосома 8 (человек) [1]
Хромосома 8 (человек)
Геномное расположение LPL
Геномное расположение LPL
Группа8p21.3Начинать19 901 717 п.н. [1]
Конец19 967 259 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 8 (мышь)
Chr.Хромосома 8 (мышь) [2]
Хромосома 8 (мышь)
Геномное расположение LPL
Геномное расположение LPL
Группа8 B3.3 | 8 33,88 смНачинать68 880 491 п.н. [2]
Конец68 907 448 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE LPL 203549 s в формате fs.png

PBB GE LPL 203548 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• триглицерида связывания
• аполипопротеина связывания
• гепаринсвязывающий
• липопротеин липазы
• триглицерида активность липазы
• Активность фосфолипазы
• GO: 0004091 эфир карбоновой кислоты гидролазы активность
• ГО: связывание белка 0001948
• связывание рецептора
• гидролазная активность
Сотовый компонент• мембрана
• внеклеточный матрикс
• хиломикрон
• клеточная мембрана
• частица липопротеинов очень низкой плотности
• внеклеточная область
• поверхность клетки
• закрепленный компонент мембраны
• внеклеточная экзосома
• внеклеточная
Биологический процесс• положительная регуляция воспалительной реакции
• метаболизм липидов
• положительная регуляция накопления холестерина
• реакция на глюкозу
• ретиноидный метаболический процесс
• катаболический процесс триглицеридов
• липидный катаболический процесс
• позитивная регуляция дифференцировки пенистых клеток, происходящих из макрофагов
• позитивная регуляция секвестрирования триглицеридов
• жирные кислоты процесс биосинтеза
• ремоделирование липопротеиновых частиц очень низкой плотности
• реакция на холод
• процесс метаболизма фосфолипидов
• гомеостаз холестерина
• процесс метаболизма триглицеридов
• реакция на лекарственное средство
• гомеостаз триглицеридов
• процесс биосинтеза триглицеридов
• передача сигналов, опосредованная частицами липопротеинов низкой плотности
• ремоделирование хиломикронов
• регуляция активности липопротеинлипазы
• реакция на бактерии
• негативная регуляция клеточного ответа на инсулиновый стимул
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

4023

16956

Ансамбль

ENSG00000175445

ENSMUSG00000015568

UniProt

P06858

P11152

RefSeq (мРНК)

NM_000237

NM_008509

RefSeq (белок)

NP_000228

NP_032535

Расположение (UCSC)Chr 8: 19.9 - 19.97 МбChr 8: 68,88 - 68,91 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Липопротеин липаза
Идентификаторы
Номер ЕС3.1.1.34
Количество CAS9004-02-8
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Липопротеин липаза ( ЛПЛ ) ( ЕС 3.1.1.34 ) является членом липазы семейства генов, который включает панкреатическую липазу , печеночную липазу и эндотелиальную липазу . Это водорастворимый фермент, который гидролизует триглицериды в липопротеинах , таких как те, что содержатся в хиломикронах и липопротеинах очень низкой плотности (ЛПОНП) , до двух свободных жирных кислот и одной молекулы моноацилглицерина . Он также способствует поглощению клетками остатков хиломикронов., липопротеины, богатые холестерином, и свободные жирные кислоты. [5] [6] [7] LPL требует ApoC-II в качестве кофактора. [8] [9]

LPL прикрепляется к люминальной поверхности эндотелиальных клеток в капиллярах с помощью белка гликозилфосфатидилинозитола, связывающего ЛПВП (GPIHBP1), и гепарансульфатированных пептидогликанов. [10] Он наиболее широко распространен в жировой ткани, сердечной ткани и скелетных мышцах , а также в кормящих молочных железах. [11] [12] [13]

Синтез [ править ]

Вкратце, LPL секретируется из паренхимных клеток сердца, мышц и жировой ткани в виде гликозилированного гомодимера, после чего он перемещается через внеклеточный матрикс и через эндотелиальные клетки в просвет капилляров. После трансляции вновь синтезированный белок гликозилируется в эндоплазматическом ретикулуме . Сайтами гликозилирования LPL являются Asn-43, Asn-257 и Asn-359. [5] Затем глюкозидазы удаляют концевые остатки глюкозы; Когда-то считалось, что это обрезание глюкозы отвечает за конформационные изменения, необходимые для того, чтобы LPL формировала гомодимеры и становилась каталитически активной. [5] [13] [14] [15] ВГольджи , что олигосахариды , кроме того , изменены , чтобы привести либо два комплексных цепочки, или два комплекса и один большой-манноз цепи. [5] [13] В конечном белке углеводы составляют около 12% молекулярной массы (55-58 кДа). [5] [13] [16]

Гомодимеризация необходима до того, как LPL сможет секретироваться из клеток. [16] [17] После секреции ЛПЛ переносится через эндотелиальные клетки и представляется в просвет капилляров белком 1, связывающим липопротеины высокой плотности с гликозилфосфатидилинозитолом. [18] [19]

Структура [ править ]

Сообщалось о кристаллических структурах LPL в комплексе с GPIHBP1. [20] [21] LPL состоит из двух отдельных областей: большего N-концевого домена, содержащего липолитический активный сайт , и меньшего C-концевого домена. Эти две области связаны пептидным линкером. N-концевой домен имеет гидролазную складку α / β , которая представляет собой глобулярную структуру, содержащую центральный β-лист, окруженный α-спиралями . С-концевой домен представляет собой β-сэндвич, образованный двумя β-слоями листа, и напоминает удлиненный цилиндр.

Механизм [ править ]

Изображение 1: Предлагаемая структура гомодимера LPL; N-концевые домены отмечены синим, C-концевые домены оранжевым. Область крышки, блокирующая активный сайт, показана темно-синим цветом. Триглицерид связывается с С-концевым доменом и областью крышки, вызывая изменение конформации в LPL, чтобы сделать активный сайт доступным.

Активный сайт LPL состоит из консервативной триады Ser-132, Asp-156 и His-241. Другие важные области N-концевого домена для катализа включают оксианионную дырку (Trp-55, Leu-133), область крышки (остатки 216–239), а также петлю β5 (остатки 54–64). [5] [11] [15] Сайт связывания ApoC-II в настоящее время неизвестен, но предполагается, что для этого взаимодействия необходимы остатки как на N-, так и на C-концевых доменах. С-концевой домен, по-видимому, придает субстратную специфичность LPL; он имеет более высокое сродство к большим липопротеинам, богатым триацилглицеридами, чем липопротеины, богатые холестерином. [22] С-концевой домен также важен для связывания с рецепторами ЛПНП . [23] Как N-, так и C-концевые домены содержат сайты связывания гепарина, удаленные от сайтов связывания липидов; Таким образом, LPL служит мостиком между клеточной поверхностью и липопротеинами. Важно отметить, что связывание LPL с поверхностью клетки или рецепторами не зависит от его каталитической активности. [24]

Нековалентный гомодимер LPL имеет расположение мономеров "голова к хвосту". Триада Ser / Asp / His находится в гидрофобной канавке, которая закрыта от растворителя крышкой. [5] [11] После связывания с ApoC-II и липидом в липопротеине C-концевой домен представляет липидный субстрат области век. Липид взаимодействует как с областью крышки, так и с гидрофобной бороздкой в ​​активном центре; это заставляет крышку двигаться, обеспечивая доступ к активному сайту. Петля β5 загибается обратно в ядро ​​белка, переводя один из электрофилов оксианионной дыры в положение для липолиза. [5] глицерин основа липида затем может ввести активный сайт и гидролизует.

Две молекулы ApoC-II могут присоединяться к каждому димеру LPL.> [25] Подсчитано, что до сорока димеров LPL могут действовать одновременно на один липопротеин. [5] Что касается кинетики, считается, что выпуск продукта в обращение является этапом, ограничивающим скорость реакции. [11]

Функция [ править ]

Ген LPL кодирует липопротеинлипазу, которая экспрессируется в сердце, мышцах и жировой ткани. [26] [27] LPL функционирует как гомодимер и выполняет двойную функцию триглицеридгидролазы и лиганда / связующего фактора для рецептор-опосредованного захвата липопротеинов. Через катализе, ЛПОНП преобразуется в IDL , а затем в ЛНП. Тяжелые мутации, вызывающие дефицит LPL, приводят к гиперлипопротеинемии I типа, в то время как менее экстремальные мутации в LPL связаны со многими нарушениями метаболизма липопротеинов. [28]

Регламент [ править ]

LPL контролируется транскрипционно и посттранскрипционно. [29] циркадные часы могут быть важны в контроле Лпл уровней мРНК в периферических тканях. [30]

LPL изоферменты регулируются по- разному в зависимости от ткани. Например, известно , что инсулин активирует LPL в адипоцитах и его размещение в эндотелии капилляров. Напротив, было показано, что инсулин снижает экспрессию мышечной LPL. [31] ЛПЛ мышц и миокарда вместо этого активируется глюкагоном и адреналином. Это помогает объяснить, почему во время голодания активность ЛПЛ увеличивается в мышечной ткани и уменьшается в жировой ткани, тогда как после еды происходит обратное. [5] [13]

В соответствии с этим, диетические макроэлементы по-разному влияют на активность LPL жировой и мышечной ткани. Через 16 дней на высокоуглеводной или высокожировой диете активность LPL значительно увеличилась в обеих тканях через 6 часов после приема пищи любой из композиций, но наблюдалось значительно большее увеличение LPL жировой ткани в ответ на высокоуглеводную диету. по сравнению с диетой с высоким содержанием жиров. Не было разницы между влиянием двух диет на чувствительность к инсулину или активность ЛПЛ натощак в любой ткани. [32]

Концентрация LPL, отображаемая на поверхности эндотелиальных клеток, не может регулироваться эндотелиальными клетками, поскольку они не синтезируют и не разрушают LPL. Вместо этого эта регуляция происходит путем управления потоком LPL, поступающего в липолитический сайт, и путем регулирования активности LPL, присутствующей на эндотелии. Ключевым белком, участвующим в контроле активности LPL, является ANGPTL4 , который служит локальным ингибитором LPL. Индукция ANGPTL4 объясняет ингибирование активности LPL в белой жировой ткани во время голодания. Растет количество доказательств того, что ANGPTL4 участвует в физиологической регуляции активности LPL в различных тканях. [33]

Модель ANGPTL3-4-8 была предложена для объяснения изменений активности LPL во время цикла быстрого кормления. [34] В частности, кормление индуцирует ANGPTL8, активируя путь ANGPTL8 – ANGPTL3, который ингибирует LPL в сердечных и скелетных мышцах, тем самым делая циркулирующие триглицериды доступными для поглощения белой жировой тканью, в которой активность LPL повышается из-за уменьшения ANGPTL4; обратное верно во время голодания, которое подавляет ANGPTL8, но индуцирует ANGPTL4, тем самым направляя триглицериды в мышцы. Модель предлагает общую основу для регулирования торговли триглицеридами. [34]

Клиническое значение [ править ]

Дефицит липопротеинлипазы приводит к гипертриглицеридемии (повышенному уровню триглицеридов в кровотоке). [35] У мышей, избыточная экспрессия LPL было показано, вызывают резистентность к инсулину , [36] [37] и способствовать ожирения. [30]

Реакция LPL с высоким содержанием жировой ткани на высокоуглеводную диету может предрасполагать к набору жира. В одном исследовании сообщалось, что субъекты набирали больше жира в течение следующих четырех лет, если после выполнения высокоуглеводной диеты и приема пищи с высоким содержанием углеводов они реагировали увеличением активности LPL жировой ткани на адипоцит или уменьшением скелетных клеток. активность LPL в мышцах на грамм ткани. [38]

Было показано, что экспрессия LPL является прогностическим предиктором хронического лимфолейкоза . [39] При этом гематологическом заболевании LPL, по-видимому, обеспечивает жирные кислоты в качестве источника энергии для злокачественных клеток. [40] Таким образом, повышенные уровни мРНК или белка LPL считаются индикаторами плохого прогноза. [41] [42] [43] [44] [45] [46] [47] [48] [49] [50]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что липопротеинлипаза взаимодействует с LRP1 . [51] [52] [53] Он также является лигандом для рецепторов α2M , GP330 и VLDL. [23] Было показано, что LPL является лигандом для LRP2 , хотя и с более низким сродством, чем к другим рецепторам; однако большая часть LPL-зависимой деградации VLDL может быть отнесена к пути LRP2. [23] В каждом случае ЛПЛ служит мостом между рецептором и липопротеином. В то время как LPL активируется ApoC-II, он ингибируется ApoCIII . [11]

В других организмах [ править ]

Ген LPL очень консервативен у позвоночных. Липопротеинлипаза участвует в транспорте липидов в плаценте живородящих ящериц ( Pseudemoia entrecasteauxii ). [54]

Интерактивная карта проезда [ править ]

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы ссылки на соответствующие статьи. [§ 1]

  1. ^ Интерактивную карту путей можно редактировать на WikiPathways: "Statin_Pathway_WP430" .

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000175445 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000015568 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b c d e f g h i j Mead JR, Irvine SA, Ramji DP (декабрь 2002 г.). «Липопротеинлипаза: структура, функция, регуляция и роль в заболевании». J. Mol. Med . 80 (12): 753–69. DOI : 10.1007 / s00109-002-0384-9 . PMID 12483461 . S2CID 40089672 .  
  6. ^ Rinninger Р, Т - Кайзер, Манн Вашингтон, Майер Н, Н Greten, Beisiegel U (июль 1998 года). «Липопротеинлипаза опосредует увеличение избирательного поглощения липопротеинов высокой плотности холестериловых эфиров клетками печени в культуре» . J. Lipid Res . 39 (7): 1335–48. DOI : 10.1016 / S0022-2275 (20) 32514-1 . PMID 9684736 . 
  7. ↑ Ma Y, Henderson HE, Лю М.С., Zhang H, Forsythe IJ, Clarke-Lewis I, Hayden MR, Brunzell JD (ноябрь 1994 г.). «Мутагенез в четырех кандидатных областях связывания гепарина (остатки 279-282, 291-304, 390-393 и 439-448) и идентификация остатков, влияющих на связывание гепарина липопротеидной липазы человека» . J. Lipid Res . 35 (11): 2049–59. DOI : 10.1016 / S0022-2275 (20) 39951-X . PMID 7868983 . 
  8. ^ Ким С.Ю., Парк SM, Ли ST (январь 2006). «Аполипопротеин C-II - новый субстрат для матриксных металлопротеиназ». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 339 (1): 47–54. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2005.10.182 . PMID 16314153 . 
  9. ^ Kinnunen PK, Джексон RL, Smith LC, Готто А.М., Воробей JT (ноябрь 1977). «Активация липопротеинлипазы нативными и синтетическими фрагментами аполипопротеина C-II плазмы крови человека» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 74 (11): 4848–51. Bibcode : 1977PNAS ... 74.4848K . DOI : 10.1073 / pnas.74.11.4848 . PMC 432053 . PMID 270715 .  
  10. Перейти ↑ Meneghetti MC, Hughes AJ, Rudd TR, Nader HB, Powell AK, Yates EA, Lima MA (сентябрь 2015 г.). «Гепарансульфат и взаимодействие гепарина с белками» . Журнал Королевского общества, Интерфейс . 12 (110): 0589. DOI : 10.1098 / rsif.2015.0589 . PMC 4614469 . PMID 26289657 .  
  11. ^ Б с д е Ван CS, Hartsuck J, McConathy WJ (январь 1992). «Структура и функциональные свойства липопротеинлипазы» (PDF) . Biochimica et Biophysica Acta . 1123 (1): 1–17. DOI : 10.1016 / 0005-2728 (92) 90119-M . PMID 1730040 .  
  12. ^ Wong H, Schotz MC (июль 2002). «Семейство генов липазы» . Журнал липидных исследований . 43 (7): 993–9. DOI : 10,1194 / jlr.R200007-JLR200 . PMID 12091482 . 
  13. ^ a b c d e Браун Дж. Э., Северсон Д. Л. (октябрь 1992 г.). «Регуляция синтеза, обработки и транслокации липопротеинлипазы» . Биохимический журнал . 287 (Pt 2) (2): 337–47. DOI : 10.1042 / bj2870337 . PMC 1133170 . PMID 1445192 .  
  14. ^ Semb H, Olivecrona T (март 1989). «Связь между гликозилированием и активностью липопротеинлипазы морской свинки» . J. Biol. Chem . 264 (7): 4195–200. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 84982-7 . PMID 2521859 . 
  15. ^ a b Wong H, Davis RC, Thuren T, Goers JW, Nikazy J, Waite M, Schotz MC (апрель 1994). «Функция домена липопротеина липазы» . J. Biol. Chem . 269 (14): 10319–23. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (17) 34063-2 . PMID 8144612 . 
  16. ^ a b Vannier C, Ailhaud G (август 1989 г.). «Биосинтез липопротеинлипазы в культивируемых адипоцитах мыши. II. Процессинг, сборка субъединиц и внутриклеточный транспорт» . J. Biol. Chem . 264 (22): 13206–16. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 51616-1 . PMID 2753912 . 
  17. ^ Ong JM, Kern PA (февраль 1989). «Роль глюкозы и гликозилирования в регуляции синтеза и секреции липопротеин липазы в адипоцитах крыс» . J. Biol. Chem . 264 (6): 3177–82. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 94047-0 . PMID 2644281 . 
  18. ^ Beigneux AP, Davies BS, Gin P, Weinstein MM, Farber E, Qiao X, Peale F, Bunting S, Walzem RL, Wong JS, Blaner WS, Ding ZM, Melford K, Wongsiriroj N, Shu X, de Sauvage F, Райан РО, Фонг Л.Г., Бенсадун А., Янг С.Г. (2007). «Гликозилфосфатидилинозитол-заякоренный липопротеин-связывающий белок высокой плотности 1 играет решающую роль в липолитическом процессинге хиломикронов» . Клеточный метаболизм . 5 (4): 279–291. DOI : 10.1016 / j.cmet.2007.02.002 . PMC 1913910 . PMID 17403372 .  
  19. ^ Дэвис Б.С., Бенье А.П., Барнс Р.Х., Ту И, Джин П., Вайнштейн М.М., Нобумори С., Нирен Р., Голдберг И., Оливекрона Г., Бенсадун А., Янг С.Г., Фонг Л.Г. (июль 2010 г.). «GPIHBP1 отвечает за проникновение липопротеинлипазы в капилляры» . Клеточный метаболизм . 12 (1): 42–52. DOI : 10.1016 / j.cmet.2010.04.016 . PMC 2913606 . PMID 20620994 .  
  20. ^ PDB : 6E7K ; Бирран Дж., Бенье А. П., Дуайер Б., Страк-Лог Б., Кристенсен К. К., Франкоун О. Л. и др. (Январь 2019). «Структура комплекса липопротеин липаза-GPIHBP1, который опосредует гидролиз триглицеридов плазмы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (5): 1723–1732. DOI : 10.1073 / pnas.1817984116 . PMC 6358717 . PMID 30559189 .  
  21. ^ PDB : 6OAU , 6OAZ , 6OB0 ; Арора Р., Нимонкар А.В., Бэрд Д., Ван С., Чиу С.Х., Хортон П.А. и др. (Май 2019 г.). «Структура липопротеинлипазы в комплексе с GPIHBP1» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (21): 10360–10365. DOI : 10.1073 / pnas.1820171116 . PMC 6534989 . PMID 31072929 .  
  22. ^ Lookene А, Нильсен МС, Gliemann Дж, Olivecrona С (апрель 2000 г.). «Вклад карбокси-концевого домена липопротеинлипазы во взаимодействие с гепарином и липопротеинами». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 271 (1): 15–21. DOI : 10.1006 / bbrc.2000.2530 . PMID 10777674 . 
  23. ^ a b c Medh JD, Bowen SL, Fry GL, Ruben S, Andracki M, Inoue I, Lalouel JM, Strickland DK, Chappell DA (июль 1996 г.). «Липопротеинлипаза связывается с рецепторами липопротеинов низкой плотности и индуцирует опосредованный рецепторами катаболизм липопротеинов очень низкой плотности in vitro» . J. Biol. Chem . 271 (29): 17073–80. DOI : 10.1074 / jbc.271.29.17073 . PMID 8663292 . 
  24. ^ Beisiegel U, Вебер W, Бенгтссон-Olivecrona G (октябрь 1991). «Липопротеинлипаза усиливает связывание хиломикронов с белком, связанным с рецептором липопротеинов низкой плотности» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 88 (19): 8342–6. Bibcode : 1991PNAS ... 88.8342B . DOI : 10.1073 / pnas.88.19.8342 . PMC 52504 . PMID 1656440 .  
  25. ^ McIlhargey TL, Yang Y, Вонг H, Hill JS (июнь 2003). «Идентификация сайта связывания кофактора липопротеин-липазы путем химического перекрестного связывания и передачи аполипопротеинового C-II-зависимого липолиза от липопротеиновой липазы к печеночной липазе» . J. Biol. Chem . 278 (25): 23027–35. DOI : 10.1074 / jbc.M300315200 . PMID 12682050 . 
  26. ^ Атлас протеина, Атлас протеина. «Тканевая экспрессия LPL - Резюме - Атлас белков человека» . www.proteinatlas.org . Атлас человеческого белка . Проверено 25 июля 2019 .
  27. ^ Генные карты, Генные карты. «База данных генов человека» . www.genecards.org . GeneCardsSuite . Проверено 25 июля 2019 .
  28. ^ «Энтрез Ген: липопротеин липаза LPL» .
  29. ^ Ван H, Eckel RH (2009). «Липопротеинлипаза: от гена к ожирению». Am J Physiol Endocrinol Metab . 297 (2): E271–88. DOI : 10,1152 / ajpendo.90920.2008 . PMID 19318514 . 
  30. ^ а б Делези Дж., Дюмон С., Дарденте Х., Ударт Х., Гречес-Кассиау А, Клозен П. и др. (2012). «Ядерный рецептор REV-ERBα необходим для ежедневного баланса углеводного и липидного обмена». FASEB J . 26 (8): 3321–35. DOI : 10.1096 / fj.12-208751 . PMID 22562834 . S2CID 31204290 .  
  31. ^ Киенс B, Lithell H, Mikines KJ, Рихтер EA (октябрь 1989). «Влияние инсулина и физических упражнений на активность липопротеин липазы в мышцах человека и его связь с действием инсулина» . J. Clin. Инвестируйте . 84 (4): 1124–9. DOI : 10.1172 / JCI114275 . PMC 329768 . PMID 2677048 .  
  32. ↑ Yost TJ, Jensen DR, Haugen BR, Eckel RH (август 1998). «Влияние диетической композиции макроэлементов на тканеспецифическую активность липопротеинлипазы и действие инсулина у субъектов с нормальным весом» (PDF) . Являюсь. J. Clin. Nutr . 68 (2): 296–302. DOI : 10.1093 / ajcn / 68.2.296 . PMID 9701186 .  
  33. Перейти ↑ Dijk W, Kersten S (2014). «Регулирование липопротеинлипазы с помощью Angptl4». Тенденции эндокринол. Метаб . 25 (3): 146–155. DOI : 10.1016 / j.tem.2013.12.005 . PMID 24397894 . S2CID 10273285 .  
  34. ^ а б Чжан Р. (апрель 2016 г.). «Модель ANGPTL3-4-8, молекулярный механизм переноса триглицеридов» . Откройте Биол . 6 (4): 150272. DOI : 10.1098 / rsob.150272 . PMC 4852456 . PMID 27053679 .  
  35. ^ Окубо М, Horinishi А, Саито М, Эбар Т, Эндо Y, Каку К, Муразе Т, М Eto (ноябрь 2007 г.). «Новая сложная мутация делеция-вставка, опосредованная повторяющимися элементами Alu, приводит к дефициту липопротеинлипазы». Мол. Genet. Метаб . 92 (3): 229–33. DOI : 10.1016 / j.ymgme.2007.06.018 . PMID 17706445 . 
  36. ^ Ferreira LD, Pulawa LK, Jensen DR, Eckel RH (2001). «Сверхэкспрессия липопротеинлипазы человека в скелетных мышцах мышей связана с инсулинорезистентностью» . Диабет . 50 (5): 1064–8. DOI : 10.2337 / diabetes.50.5.1064 . PMID 11334409 . 
  37. ^ Kim JK, Fillmore JJ, Chen Y, Yu C, Moore IK, Pypaert M и др. (2001). «Тканеспецифическая сверхэкспрессия липопротеинлипазы вызывает тканеспецифическую резистентность к инсулину» . Proc Natl Acad Sci USA . 98 (13): 7522–7. Bibcode : 2001PNAS ... 98.7522K . DOI : 10.1073 / pnas.121164498 . PMC 34701 . PMID 11390966 .  
  38. ^ Ферланд А, Шато-Degat ML, Hernandez TL, Eckel RH (май 2012). «Тканевые реакции липопротеинлипазы на диетический состав макроэлементов как предиктор увеличения веса в течение 4 лет» . Ожирение (Серебряная весна) . 20 (5): 1006–11. DOI : 10.1038 / oby.2011.372 . PMID 22262159 . S2CID 40167321 .  
  39. ^ Прието D, Oppezzo P (декабрь 2017). «Экспрессия липопротеин-липазы при хроническом лимфоцитарном лейкозе: новые взгляды на прогрессирование лейкемии» . Молекулы . 22 (12): 2083. DOI : 10,3390 / molecules22122083 . PMC 6149886 . PMID 29206143 .  
  40. ^ Розовский U, Хазан-Галеви I, Barzilai M, Keating MJ, Estrov Z (8 декабря 2015). «Пути метаболизма при хроническом лимфолейкозе» . Лейкемия и лимфома . 57 (4): 758–65. DOI : 10.3109 / 10428194.2015.1106533 . PMC 4794359 . PMID 26643954 .  
  41. ^ Oppezzo Р, Васконселос У, Settegrana С, Jeannel Д, Vuillier Ж, Legarff-Тавернье М, Кимура Е.Ю., Беше S, Дюма G, Brissard М, Мерл-BERAL Н, Ямамото М, Dighiero О, Дэви F (июль 2005 г.) . «Соотношение экспрессии LPL / ADAM29 - новый индикатор прогноза при хроническом лимфолейкозе» . Кровь . 106 (2): 650–7. DOI : 10.1182 / кровь-2004-08-3344 . PMID 15802535 . 
  42. ^ Heintel D, Kienle D, Shehata M, Kröber A, Kroemer E, Schwarzinger I, Mitteregger D, Le T, Gleiss A, Mannhalter C, Chott A, Schwarzmeier J, Fonatsch C, Gaiger A, Döhner H, Stilgenbauer S, Jäger U (июль 2005 г.). «Высокая экспрессия липопротеинлипазы при низком риске B-клеточного хронического лимфоцитарного лейкоза» . Лейкоз . 19 (7): 1216–23. DOI : 10.1038 / sj.leu.2403748 . PMID 15858619 . 
  43. ^ Ванты Veer MB, Brooijmans AM, Лангерак AW, Verhaaf B, Goudswaard CS, Graveland WJ, ван Lom K, Валк PJ (января 2006). «Прогностическая ценность липопротеинлипазы для выживаемости при хроническом лимфолейкозе». Haematologica . 91 (1): 56–63. PMID 16434371 . 
  44. ^ Nückel Н, Hüttmann А, Клейна-Hitpass л, Schroers R, фюрер А, Sellmann л, Dührsen U, J ранее Дюриг (июнь 2006 г.). «Экспрессия липопротеинлипазы является новым прогностическим фактором при В-клеточном хроническом лимфолейкозе». Лейкемия и лимфома . 47 (6): 1053–61. DOI : 10.1080 / 10428190500464161 . PMID 16840197 . S2CID 20532204 .  
  45. ^ Mansouri M, Sevov M, Fahlgren E, G Тобин, Jondal M, L Осорио, Руса G, Olivecrona G, Rosenquist R (март 2010). «Липопротеинлипаза по-разному экспрессируется в прогностических группах хронического лимфолейкоза, но проявляет неизменно низкую каталитическую активность». Исследование лейкемии . 34 (3): 301–6. DOI : 10.1016 / j.leukres.2009.07.032 . PMID 19709746 . 
  46. ^ Kaderi М.А., Kanduri М, Буль А.М., Sevov М, Н Кэхилл, Гуннарссон R, Янссон М, Smedby К.Е., Hjalgrim Н, Jurlander Дж, Juliusson G, Мансури л, Розенквиста Р (август 2011). «LPL - самый сильный прогностический фактор в сравнительном анализе маркеров на основе РНК при раннем хроническом лимфолейкозе» . Haematologica . 96 (8): 1153–60. DOI : 10,3324 / haematol.2010.039396 . PMC 3148909 . PMID 21508119 .  
  47. ^ Porpaczy Е, С Таубер, Bilban М, G Костнер, Грубер М, Едер S, D Heintel, Ле Т, Фляйсс К, Скрабс С, Shehata М, Ягер U, Vanura К (июнь 2013 г. ). «Липопротеинлипаза при хроническом лимфолейкозе - сильный биомаркер, не имеющий функциональной значимости» . Исследование лейкемии . 37 (6): 631–6. DOI : 10.1016 / j.leukres.2013.02.008 . PMID 23478142 . 
  48. ^ Mátrai Z, Andrikovics Н, Szilvási А, Бора А, Козьма А, Е Адам, Халй G, Karászi Э., Tordai А, Т Masszi (январь 2017 г.). «Липопротеин липаза как прогностический маркер хронического лимфоцитарного лейкоза». Патология онкологического исследования . 23 (1): 165–171. DOI : 10.1007 / s12253-016-0132-Z . PMID 27757836 . S2CID 22647616 .  
  49. ^ Прито Д, Сейя Н, Uriepero А, Соуто-Падрон Т, Оливер С, Irigoin В, Гильермо С, Наваррете М.А., Инес LANDONI А, Dighiero G, Gabus R, Джордано М, Oppezzo Р (август 2018). «Белок LPL при хроническом лимфоцитарном лейкозе имеет различное происхождение у мутировавших и немутантных пациентов. Успехи в разработке нового прогностического маркера при ХЛЛ» . Британский журнал гематологии . 182 (4): 521–525. DOI : 10.1111 / bjh.15427 . PMID 29953583 . 
  50. ^ Rombout А, Verhasselt В, J PHILIPPE (ноябрь 2016). «Липопротеинлипаза при хроническом лимфолейкозе: функция и прогностическое значение» . Европейский журнал гематологии . 97 (5): 409–415. DOI : 10.1111 / ejh.12789 . PMID 27504855 . 
  51. ↑ Williams SE, Inoue I, Tran H, Fry GL, Pladet MW, Iverius PH, Lalouel JM, Chappell DA, Strickland DK (март 1994). «Карбоксиконцевой домен липопротеинлипазы связывается с рецептором липопротеина низкой плотности / рецептором альфа 2-макроглобулина (LRP) и опосредует связывание нормальных липопротеинов очень низкой плотности с LRP» . J. Biol. Chem . 269 (12): 8653–8. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (17) 37017-5 . PMID 7510694 . 
  52. ^ Nykjaer А, М Нильсен, Lookene А, Майер Н, Røigaard Н, Etzerodt М, Beisiegel U, G Olivecrona, Gliemann J (декабрь 1994). «Карбоксиконцевой фрагмент липопротеинлипазы связывается с белком, связанным с рецептором липопротеинов низкой плотности, и ингибирует опосредованное липазой поглощение липопротеина клетками» . J. Biol. Chem . 269 (50): 31747–55. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 31759-9 . PMID 7989348 . 
  53. ^ Чэппелл Д. Фрай GL, Waknitz MA, Iverius PH, Williams SE, Стрикленд DK (декабрь 1992). «Связанный с рецептором липопротеина низкой плотности белок / рецептор альфа 2-макроглобулина связывает и опосредует катаболизм липопротеин липазы коровьего молока» . J. Biol. Chem . 267 (36): 25764–7. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 35675-8 . PMID 1281473 . 
  54. ^ Гриффит OW, Ujvari В, Белов К, Thompson MB (ноябрь 2013). «Экспрессия гена плацентарной липопротеинлипазы (LPL) у плацентотрофной ящерицы, Pseudemoia entrecasteauxii». Журнал экспериментальной зоологии, часть B: Молекулярная эволюция и эволюция развития . 320 (7): 465–70. DOI : 10.1002 / jez.b.22526 . PMID 23939756 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Zechner R (1997). «Ткань-специфическая экспрессия липопротеинлипазы: последствия для энергии и метаболизма липопротеинов». Curr. Opin. Липидол . 8 (2): 77–88. DOI : 10.1097 / 00041433-199704000-00005 . PMID  9183545 .
  • Фишер Р.М., Хамфрис С.Е., Талмуд П.Дж. (1998). «Общие вариации в гене липопротеин липазы: влияние на липиды плазмы и риск атеросклероза». Атеросклероз . 135 (2): 145–59. DOI : 10.1016 / S0021-9150 (97) 00199-8 . PMID  9430364 .
  • Beisiegel U (1998). «Липопротеидный обмен» . Евро. Сердце Дж . 19 Приложение A: A20–3. DOI : 10.1093 / eurheartj / 19.Abstract_Supplement.1 . PMID  9519338 .
  • Pentikäinen MO, Oksjoki R, Oörni K, Kovanen PT (2002). «Липопротеинлипаза в стенке артерии: связывание ЛПНП с внеклеточным матриксом артерии и многое другое» . Артериосклер. Тромб. Васк. Биол . 22 (2): 211–7. DOI : 10.1161 / hq0102.101551 . PMID  11834518 .
  • Lichtenstein L, Berbée JF, van Dijk SJ, van Dijk KW, Bensadoun A, Kema IP, Voshol PJ, Müller M, Rensen PC, Kersten S (ноябрь 2007 г.). «Angptl4 усиливает синтез холестерина в печени посредством ингибирования LPL- и HL-зависимого поглощения холестерина печенью» . Артериосклер. Тромб. Васк. Биол . 27 (11): 2420–7. DOI : 10.1161 / ATVBAHA.107.151894 . PMID  17761937 .
  • Lichtenstein L, Mattijssen F, de Wit NJ, Georgiadi A, Hooiveld GJ, van der Meer R, He Y, Qi L, Köster A, Tamsma JT, Tan NS, Müller M, Kersten S (декабрь 2010 г.). «Angptl4 защищает от тяжелых провоспалительных эффектов насыщенных жиров, ингибируя поглощение жирных кислот макрофагами брыжеечных лимфатических узлов» . Cell Metab . 12 (6): 580–92. DOI : 10.1016 / j.cmet.2010.11.002 . PMC  3387545 . PMID  21109191 .

Внешние ссылки [ править ]

  • GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись о семейном дефиците липопротеин-липазы
  • Генная терапия дефицита липопротеинлипазы
  • Липопротеин + липаза в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)