Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
MMP2
Белок MMP2 PDB 1ck7.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1CK7 , 1CXW , 1EAK , 1GEN , 1GXD , 1HOV , 1J7M , 1KS0 , 1QIB , 1RTG , 3AYU

Идентификаторы
ПсевдонимыMMP2 , CLG4, CLG4A, MMP-2, MMP-II, MONA, TBE-1, матричная металлопептидаза 2
Внешние идентификаторыOMIM : 120360 MGI : 97009 HomoloGene : 3329 GeneCards : MMP2
Расположение гена ( человек )
Хромосома 16 (человек)
Chr.Хромосома 16 (человека) [1]
Хромосома 16 (человек)
Геномное расположение MMP2
Геномное расположение MMP2
Группа16q12.2Начинать55 389 700 п.н. [1]
Конец55 506 691 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 8 (мышь)
Chr.Хромосома 8 (мышь) [2]
Хромосома 8 (мышь)
Геномное расположение MMP2
Геномное расположение MMP2
Группа8 C5 | 8 44,99 смНачинать92 827 291 п.н. [2]
Конец92 853 420 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• ион цинк связывание
• иона металла связывание
• пептидазы активность
• ГО: 0001948 связывание белка
• metalloendopeptidase активности
• гидролазы активности
• metallopeptidase активность
• серина-тип эндопептидаза активность
Сотовый компонент• цитоплазма
• мембрана
• клеточная мембрана
• саркомер
• внеклеточная область
• митохондрия
• ядро клетки
• внеклеточный матрикс
• внеклеточный
• внеклеточный матрикс, содержащий коллаген
Биологический процесс• внутримембранозная оссификация
• процесс метаболизма клеточных белков
• ответ на гипоксию
• дифференцировка энтодермальных клеток
• сигнальный путь рецептора эфрина
• морфогенез скелетной системы
• разборка внеклеточного матрикса
• формирование костной трабекулы
• протеолиз
• ангиогенез
• положительная регуляция врожденного иммунного ответа
• катаболический процесс коллагена
• клеточный ответ на аминокислотный стимул
• морфогенез лица
• имплантация эмбриона
• созревание кровеносных сосудов
• положительная регуляция пролиферации гладкомышечных клеток сосудов
• цитокин-опосредованный сигнальный путь
• организация внеклеточного матрикса
• клеточный ответ на активные формы кислорода
• позитивная регуляция пролиферации гладкомышечных клеток
• ремоделирование ткани
• ответ на бета-амилоид
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

4313

17390

Ансамбль

ENSG00000087245

ENSMUSG00000031740

UniProt

P08253

P33434

RefSeq (мРНК)

NM_004530
NM_001127891
NM_001302508
NM_001302509
NM_001302510

NM_008610

RefSeq (белок)

NP_001121363
NP_001289437
NP_001289438
NP_001289439
NP_004521

NP_032636

Расположение (UCSC)Chr 16: 55.39 - 55.51 МбChr 8: 92,83 - 92,85 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

72 кД типа IV коллагеназы также известный как матрица металлопротеиназы-2 (ММР2) и желатиназа А представляет собой фермент , который у человека кодируется ММР2 геном . [5] Ген MMP2 расположен на хромосоме 16 в положении 12.2. [6]

Функция [ править ]

Белки семейства матриксных металлопротеиназ (ММП) участвуют в разрушении внеклеточного матрикса (ЕСМ) в нормальных физиологических процессах, таких как эмбриональное развитие , размножение и ремоделирование тканей, а также в болезненных процессах, таких как артрит и метастазирование . Большинство ММП секретируются в виде неактивных пропротеинов, которые активируются при расщеплении внеклеточными протеиназами . Этот ген кодирует фермент, разрушающий коллаген IV типа , основной структурный компонент базальных мембран.. Фермент играет роль в нарушении менструального цикла эндометрия, регуляции васкуляризации и воспалительной реакции. [7] Роль MMP2 в лимфангиогенезе рассматривалась при моделировании и теоретическом исследовании; MMP2 разрушает коллаген I, чтобы включить различные механизмы формирования паттерна для VEGFC . [8] [9]

Активация [ править ]

Активация MMP-2 требует протеолитического процессинга. Комплекс мембранной ММП 1 типа (МТ1-ММП / ММР14) и тканевого ингибитора металлопротеиназы 2 привлекает про-ММП 2 из внеклеточной среды на поверхность клетки. Затем для активации требуется активная молекула MT1-MMP и автокаталитическое расщепление. Кластеризация цепей интегрина способствует активации MMP-2. Другой фактор, который будет поддерживать активацию MMP-2, - это кластеризация ячеек. Активированная молекула адгезии лейкоцитарных клеток дикого типа ( ALCAM ) также необходима для активации MMP-2.

Клиническое значение [ править ]

Мутации в гене MMP2 связаны с синдромом Торга-Винчестера , многоцентровым остеолизом , синдромом артрита [10] и, возможно, келоидами.

Роль MMP-2 в хронических заболеваниях [ править ]

Активность MMP-2 по сравнению с другой желатиназой ( MMP-9 ) была связана с тяжестью хронических заболеваний дыхательных путей, включая идиопатическую интерстициальную пневмонию и бронхоэктазы . При идиопатической интерстициальной пневмонии активность ММП-2 была повышена у пациентов с менее тяжелым фенотипом заболевания, который более чувствителен и обратим при терапии кортикостероидами. [11] При бронхоэктазах без кистозного фиброза концентрация MMP-2 была повышена у пациентов с инфекцией дыхательных путей Haemophilus influenzae по сравнению с инфекцией дыхательных путей Pseudomonas aeruginosa . [12]У пациентов с бронхоэктазом и инфекцией P. aeruginosa наблюдается более быстрое снижение функции легких. [13]

Измененные уровни экспрессии и активности MMP в значительной степени вовлечены в прогрессирование и метастазирование многих форм рака. Повышенная активность MMP-2 также связана с плохим прогнозом при множественных формах рака, включая колоректальный рак , меланому , молочную железу , легкие , яичники и простату . [14] Кроме того, изменения в активности MMP-2 могут происходить из-за изменений уровней транскрипции , секреции MMP, активации MMP или ингибирования MMP. Продукция ММП при многих раковых заболеваниях может быть повышена в окружающей стромальной ткани.а не просто в опухолевом поражении. Например, Mook, et al. показали, что уровни мРНК MMP-2 поразительно схожи между метастатическими и неметастатическими поражениями при колоректальном раке, но случаи метастазирования коррелируют с более высокими уровнями мРНК MMP-2 в окружающей здоровой ткани. [15] По этой причине трудно полностью понять сложную роль ММП в прогрессировании рака.

Роль в инвазии раковых клеток [ править ]

Одним из основных последствий ММП в прогрессировании рака является их роль в деградации ECM, которая позволяет раковым клеткам мигрировать из первичной опухоли с образованием метастазов. Более конкретно, ММП-2 (наряду с ММР-9 ) способна разрушать коллаген IV типа , самый распространенный компонент базальной мембраны . Базальная мембрана важна для поддержания организации ткани, обеспечения структурной поддержки клеток и влияния на передачу сигналов и полярность клеток. Деградация базальной мембраны является важным этапом метастатического прогрессирования большинства видов рака. [15]

Инвазия раковых клеток, деградация ECM и метастазирование тесно связаны с наличием инвадоподий , протрузий и адгезивных структур на раковых клетках. Было показано, что Invadopodia концентрируют MMP (включая MT1-MMP , MMP-2 и MMP-9 ) для локализованного высвобождения и активации. [16] Кроме того, продукты деградации активности ММП могут дополнительно способствовать образованию инвадоподий и активности ММП. [17] Наконец, MMP-2 и некоторые другие MMPs, как было показано, протеолитически активируют TGF-β , который, как было показано, способствует эпителиальному мезенхимальному переходу (EMT), ключевому процессу, участвующему в метастазировании рака. [18]

Роль в передаче сигналов [ править ]

Деградация ММР ЕСМ влияет на клеточное поведение через изменения связывания интегрина с клеткой, высвобождая факторы роста, укрытые ЕСМ, генерируя продукты деградации ЕСМ и обнаруживая скрытые сайты связывания в молекулах ЕСМ. [19] Например, деградация коллагена I типа MMP-2 может выявить ранее недоступный скрытый сайт связывания, который связывается с интегрином α v β 3, экспрессируемым клетками меланомы человека. Передача сигналов через этот интегрин необходима для жизнеспособности клеток меланомы и их роста в коллагеновой матрице и потенциально может спасти клетки от апоптоза . [20]В качестве другого примера было показано, что расщепление ММП-2 ламинина-5, компонента базальной мембраны, выявляет криптический сайт, вызывающий миграцию эпителиальных клеток молочной железы. [21]

В более общем смысле, разрушая ЕСМ, ММП высвобождают факторы роста, которые ранее были связаны с ЕСМ, что позволяет им связываться с клеточными рецепторами и влиять на передачу сигналов в клетках. Кроме того, многие ММП также активируют другие проММП наряду с факторами роста. [19] Также было показано, что MMP-2 расщепляет другие субстраты, не относящиеся к ECM, включая факторы роста, такие как TGF-β , рецептор FGF-1 , про TNF , IL-1β и различные хемокины . [22] Например, MMP-2 участвует вместе с MMP-9 в расщеплении латентного TGF-β., который имеет сложное взаимодействие с раковыми клетками. TGF-β обычно играет роль в поддержании гомеостаза тканей и предотвращении прогрессирования опухоли. Однако генетически нестабильные раковые клетки часто могут уклоняться от регуляции TGF-β, изменяя рецепторы TGF-β в последующих процессах передачи сигналов. Кроме того, экспрессия TGF-β также коррелирует с иммунной толерантностью и может помочь защитить раковые клетки от иммунной регуляции. [23]

Роль в неоваскуляризации и лимфангиогенезе [ править ]

ММП-2 также играет важную роль в образовании новых кровеносных сосудов в опухолях, в процессе, известном как ангиогенез . Этот процесс важен для прогрессирования опухоли, потому что по мере роста опухоли требуется увеличение количества кислорода и питательных веществ. Локальная активность MMP-2 играет важную роль в миграции эндотелиальных клеток, ключевой особенности ангиогенеза . Кроме того, предполагается , что ММП-9 и другие ММП также играют сложную косвенную роль в ангиогенезе, способствуя мобилизации VEGF и генерируя антиангиогенные факторы. [15]

Например, при изучении канцерогенеза островков поджелудочной железы у трансгенных мышей Bergers et al. показали, что MMP-2 и MMP-9 активируются в ангиогенных поражениях и что активация этих MMP запускает высвобождение биоактивного VEGF , мощного стимулятора ангиогенеза. Кроме того, группа определила, что мыши с нокаутом MMP-2 показали снижение скорости роста опухоли по сравнению со скоростью роста опухоли у мышей дикого типа. [24] Кроме того, повышенная экспрессия и активность MMP-2 были связаны с повышенной васкуляризацией метастазов карциномы легких в центральной нервной системе, что, вероятно, увеличивает выживаемость этих метастазов. [25]

Наконец, было показано, что ММР-2 управляет лимфангиогенезом , который часто бывает чрезмерным в опухолевой среде и может обеспечивать путь метастазирования раковых клеток. Детри и др. показали, что подавление mmp2 у рыбок данио предотвращает образование лимфатических сосудов без изменения ангиогенеза, тогда как ингибирование MMP-2 замедляет миграцию лимфатических эндотелиальных клеток и изменяет морфологию новых сосудов. [15] Эти результаты предполагают, что MMP-2 может изменять жизнеспособность опухоли и инвазию, регулируя лимфангиогенез в дополнение к ангиогенезу.

Ингибирование MMP-2 в качестве лечения рака [ править ]

Клинические испытания методов лечения рака с использованием ингибиторов ММП в целом дали безуспешные результаты. Эти плохие результаты, вероятно, связаны с тем, что ММП играют сложную роль в формировании тканей и прогрессировании рака, и действительно, многие ММП обладают как про, так и противоопухолевыми свойствами. Кроме того, большинство клинических исследований касается запущенных стадий рака, когда ингибиторы ММП не особенно эффективны. Наконец, отсутствуют надежные биомаркеры для оценки эффективности ингибиторов ММП, а ММП не являются непосредственно цитотоксичными (поэтому они не вызывают уменьшение опухоли), поэтому исследователям сложно определить, успешно ли ингибиторы достигли своих целей. [14]

Однако первоначальные клинические испытания с использованием ингибиторов ММП широкого спектра действия показали некоторые положительные результаты. Клинические испытания фазы I показали, что ингибиторы ММП в целом безопасны с минимальными побочными эффектами. Кроме того, испытания маримастата показали небольшое увеличение выживаемости пациентов с раком желудка или поджелудочной железы. [14]

Различные исследовательские группы уже предложили множество стратегий для повышения эффективности ингибиторов ММП при лечении рака. Во-первых, высокоспецифичные ингибиторы ММП могут быть использованы для нацеливания на функции конкретных ММП, что должно позволить врачам увеличивать дозировку лечения при минимизации побочных эффектов. Ингибиторы ММП также можно вводить вместе с цитотоксическими агентами или другими ингибиторами протеиназ. Наконец, ингибиторы ММП можно использовать на ранних стадиях рака для предотвращения инвазии и метастазирования. [14]

Кроме того, сверхэкспрессия MMP в опухоли может быть использована для потенциального нацеливания высвобождения химиотерапевтических агентов конкретно на участки опухоли. Например, цитотоксические агенты или миРНК могут быть инкапсулированы в липосомы или вирусные векторы, которые активируются только после протеолитического расщепления целевой ММП. Наконец, свойства ингибиторов ММП, направленные на опухоль, предлагают потенциальную стратегию для идентификации небольших опухолей. Исследователи могут сочетать ингибиторы ММП с агентами для визуализации, чтобы помочь обнаружить опухоли до их распространения. Хотя первоначальные испытания дали неутешительные результаты, ингибиторы ММП обладают значительным потенциалом для улучшения лечения рака за счет замедления процесса инвазии и метастазирования раковых клеток. [14]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что MMP2 взаимодействует с:

  • CCL7 , [26]
  • THBS2 , [27]
  • TIMP2 , [28] [29] [30] [31]
  • TIMP4 , [30] [31] и
  • Тромбоспондин 1 . [27]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000087245 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031740 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Devarajan P, Джонстон JJ, Гинсберг СС, Ван Варт HE, Berliner N (декабрь 1992). «Структура и экспрессия кДНК нейтрофилов желатиназы. Идентичность с коллагеназой типа IV из клеток HT1080». J. Biol. Chem . 267 (35): 25228–32. PMID 1460022 . 
  6. ^ "Ген MMP2" . Домашний справочник по генетике . Дата обращения 19 мая 2015 .
  7. ^ «Ген Entrez: матричная металлопептидаза 2 MMP2 (желатиназа A, желатиназа 72 кДа, коллагеназа типа IV 72 кДа)» .
  8. ^ Wertheim, Kenneth Y .; Русе, Тийна (апрель 2017 г.). «Математическая модель лимфангиогенеза в эмбрионе рыбок данио» . Вестник математической биологии . 79 (4): 693–737. DOI : 10.1007 / s11538-017-0248-7 . ISSN 1522-9602 . PMC 5501200 . PMID 28233173 .   
  9. ^ Roose Тийна; Вертхайм, Кеннет Ю. (3 января 2019 г.). "Может ли VEGFC формировать паттерны Тьюринга в эмбрионе рыбки данио?" . Вестник математической биологии . 81 (4): 1201–1237. DOI : 10.1007 / s11538-018-00560-2 . ISSN 1522-9602 . PMC 6397306 . PMID 30607882 .   
  10. ^ Martignetti JA, Aqeel А.А., Sewairi WA, Boumah CE, Kambouris М, Mayouf С.А., Шет К.В., Ид В.А., Даулинг О, Харрис Дж, Glucksman МДж, Bahabri S, Мейер Б. Ф., Desnick RJ (июль 2001 г.). «Мутация гена матриксной металлопротеиназы 2 (MMP2) вызывает многоцентровый остеолиз и синдром артрита». Nat. Genet . 28 (3): 261–5. DOI : 10,1038 / 90100 . PMID 11431697 . S2CID 24810941 .  
  11. ^ Suga М, Iyonaga К, Т Окамото, Gushima Y, Миякава Н, Акаике Т, М Андо (ноябрь 2000 года). «Характерное повышение активности матриксной металлопротеиназы при идиопатических интерстициальных пневмониях». Американский журнал респираторной медицины и реанимации . 162 (5): 1949–56. DOI : 10,1164 / ajrccm.162.5.9906096 . PMID 11069839 . 
  12. ^ Taylor SL, Rogers GB, Chen AC, Burr LD, McGuckin MA, Serisier DJ (май 2015). «Матричные металлопротеиназы различаются в зависимости от состава микробиоты дыхательных путей и функции легких при бронхоэктазах без кистозного фиброза». Анналы Американского торакального общества . 12 (5): 701–7. DOI : 10.1513 / AnnalsATS.201411-513OC . PMID 25679336 . 
  13. ↑ Rogers GB, Zain NM, Bruce KD, Burr LD, Chen AC, Rivett DW, McGuckin MA, Serisier DJ (май 2014 г.). «Новая система стратификации микробиоты предсказывает будущие обострения бронхоэктазов». Анналы Американского торакального общества . 11 (4): 496–503. DOI : 10.1513 / AnnalsATS.201310-335OC . PMID 24592925 . 
  14. ^ a b c d e Björklund M, Koivunen E (май 2005 г.). «Желатиназа-опосредованная миграция и инвазия раковых клеток». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры рака . 1755 (1): 37–69. DOI : 10.1016 / j.bbcan.2005.03.001 . hdl : 10138/22049 . PMID 15907591 . 
  15. ^ a b c d Mook OR, Frederiks WM, Van Noorden CJ (декабрь 2004 г.). «Роль желатиназ в прогрессировании и метастазировании колоректального рака». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры рака . 1705 (2): 69–89. DOI : 10.1016 / j.bbcan.2004.09.006 . PMID 15588763 . 
  16. ^ Jacob A, Prekeris R (2015). «Регулирование нацеливания MMP на инвадоподии во время метастазирования рака» . Границы клеточной биологии и развития . 3 : 4. DOI : 10,3389 / fcell.2015.00004 . PMC 4313772 . PMID 25699257 .  
  17. ^ Clark ES, Whigham AS, Yarbrough WG, Weaver AM (май 2007). «Кортактин является важным регулятором секреции матриксной металлопротеиназы и деградации внеклеточного матрикса при инвадоподиях» . Исследования рака . 67 (9): 4227–35. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-06-3928 . PMID 17483334 . 
  18. ^ Gialeli C, Theocharis AD, Караманос NK (январь 2011). «Роль матриксных металлопротеиназ в прогрессировании рака и их фармакологическое воздействие» . Журнал FEBS . 278 (1): 16–27. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2010.07919.x . PMID 21087457 . S2CID 2260074 .  
  19. ^ a b McCawley LJ, Matrisian LM (апрель 2000 г.). «Матричные металлопротеиназы: многофункциональные факторы, способствующие прогрессированию опухоли». Молекулярная медицина сегодня . 6 (4): 149–56. DOI : 10.1016 / s1357-4310 (00) 01686-5 . PMID 10740253 . 
  20. ^ Montgomery AM, Reisfeld RA, Череш DA (сентябрь 1994). «Интегрин альфа v бета 3 спасает клетки меланомы от апоптоза в трехмерном кожном коллагене» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (19): 8856–60. DOI : 10.1073 / pnas.91.19.8856 . PMC 44705 . PMID 7522323 .  
  21. ^ Giannelli G, Фок-Marzillier Дж, Ширальди О, Stetler-Stevenson РГ, Куаранта В (июль 1997 года). «Индукция миграции клеток за счет расщепления ламинина-5 матриксной металлопротеиназой-2». Наука . 277 (5323): 225–28. DOI : 10.1126 / science.277.5323.225 . PMID 9211848 . 
  22. ^ Детри B, Эрпикум C, Пауперт J, Блахер S, Майяр C, Брюйер F, Пендевиль H, Ремакл Т, Ламберт V, Балсат C, Орменезе S, Ламай F, Янссенс E, Мунс L, Катальдо D, Криделка F, Кармелье П., Тири М., Фойдарт Дж. М., Струман И., Ноэль А. (май 2012 г.). «Матричная металлопротеиназа-2 регулирует формирование лимфатических сосудов как интерстициальная коллагеназа» (PDF) . Кровь . 119 (21): 5048–56. DOI : 10.1182 / кровь-2011-12-400267 . PMID 22490679 .  
  23. ^ Массаге J (июль 2008). «TGFbeta в раке» . Cell . 134 (2): 215–30. DOI : 10.1016 / j.cell.2008.07.001 . PMC 3512574 . PMID 18662538 .  
  24. ^ Bergers G, Brekken R, G McMahon, Vu TH, Ито Т, Тамаки К, Tanzawa К, Р Торп, Itohara S, Z Werb, Hanahan D (октябрь 2000 г.). «Матричная металлопротеиназа-9 запускает ангиогенный переключатель во время канцерогенеза» . Природа клеточной биологии . 2 (10): 737–44. DOI : 10.1038 / 35036374 . PMC 2852586 . PMID 11025665 .  
  25. ^ Rojiani М.В., Alidina Дж, Эспозито N, Rojiani М. (2010). «Экспрессия MMP-2 коррелирует с повышенным ангиогенезом при метастазах карциномы легких в ЦНС» . Международный журнал клинической и экспериментальной патологии . 3 (8): 775–81. PMC 2993228 . PMID 21151391 .  
  26. ^ McQuibban Г.А., Гонг JH, Tam Е.М., McCulloch CA, Clark-Lewis I, Общая CM (август 2000). «Воспаление, подавленное желатиназой А, расщеплением хемоаттрактантного белка-3 моноцитов». Наука . 289 (5482): 1202–6. DOI : 10.1126 / science.289.5482.1202 . PMID 10947989 . 
  27. ^ a b Bein K, Simons M (октябрь 2000 г.). «Повторы тромбоспондина 1 типа взаимодействуют с матриксной металлопротеиназой 2. Регуляция активности металлопротеиназы» . J. Biol. Chem . 275 (41): 32167–73. DOI : 10.1074 / jbc.M003834200 . PMID 10900205 . 
  28. ^ Моргунова E, Tuuttila A, Bergmann U, Трюггвасон K (май 2002). «Структурное понимание комплексообразования латентной матричной металлопротеиназы 2 с тканевым ингибитором металлопротеиназы 2» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (11): 7414–9. DOI : 10.1073 / pnas.102185399 . PMC 124245 . PMID 12032297 .  
  29. ^ Общий CM, Tam E, McQuibban GA, Morrison C, Wallon UM, Bigg HF, King AE, Roberts CR (декабрь 2000 г.). «Доменные взаимодействия в комплексе активации желатиназы A.TIMP-2MT1-MMP. Эктодомен 44-кДа формы матричной металлопротеиназы мембран типа 1 не модулирует активацию желатиназы A» . J. Biol. Chem . 275 (50): 39497–506. DOI : 10.1074 / jbc.M005932200 . PMID 10991943 . 
  30. ^ a b Bigg HF, Shi YE, Liu YE, Steffensen B, Complete CM (июнь 1997 г.). «Специфическое, высокоаффинное связывание тканевого ингибитора металлопротеиназы-4 (ТИМП-4) с СООН-концевым гемопексиноподобным доменом желатиназы человека А. ТИМП-4 связывает прогелатиназу А и СООН-концевой домен аналогично ТИМП. -2 " . J. Biol. Chem . 272 (24): 15496–500. DOI : 10.1074 / jbc.272.24.15496 . PMID 9182583 . 
  31. ^ a b Кай Х.С., Батлер Г.С., Моррисон CJ, Кинг А.Э., Пельман Г.Р., Общий CM (декабрь 2002 г.). «Использование новой системы экспрессии рекомбинантного слитого белка миоглобина для характеристики тканевого ингибитора металлопротеиназы (ТИМП) -4 и С-концевого домена и хвостов ТИМП-2 с помощью мутагенеза. Важность кислотных остатков в связывании ММР-2 гемопексина С- домен " . J. Biol. Chem . 277 (50): 48696–707. DOI : 10.1074 / jbc.M209177200 . PMID 12374789 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Массова И., Котра Л.П., Фридман Р., Mobashery S (1998). «Матричные металлопротеиназы: структуры, эволюция и диверсификация». FASEB J . 12 (25n26): 1075–95. CiteSeerX  10.1.1.31.3959 . DOI : 10.1142 / S0217984998001256 . PMID  9737711 .
  • Нагасе Х., Весснер Дж. Ф. (1999). «Матричные металлопротеиназы» . J. Biol. Chem . 274 (31): 21491–4. DOI : 10.1074 / jbc.274.31.21491 . PMID  10419448 .
  • Гоффин Ф., Франкенн Ф., Бельяр А., Перье Д'Отерив С., Пиньон М. Р., Гинен В., Фойдарт Дж. М. (2002). «Эпителиальные клетки эндометрия человека модулируют активацию желатиназы А стромальными клетками». Гинеколь. Акушерство. Инвестируйте . 53 (2): 105–11. DOI : 10.1159 / 000053003 . PMID  11961384 . S2CID  45390394 .
  • Hrabec E, Naduk J, Strek M, Hrabec Z (2007). «[Коллагеназы типа IV (MMP-2 и MMP-9) и их субстраты - внутриклеточные белки, гормоны, цитокины, хемокины и их рецепторы]». Postepy Biochem . 53 (1): 37–45. PMID  17718386 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Merops онлайновой базы данных для пептидазы и их ингибиторов: M10.003