Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
MUC1
Белок MUC1 PDB 2acm.png
Доступные конструкции
PDBПоиск человеческого UniProt: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1СМ3 , 2АКМ

Идентификаторы
ПсевдонимыMUC1 , ADMCKD, ADMCKD1, CA 15-3, CD227, EMA, H23AG, KL-6, MAM6, MCD, MCKD, MCKD1, MUC-1, MUC-1 / SEC, MUC-1 / X, MUC1 / ZD, PEM , PEMT, PUM, муцин 1, ассоциированный с клеточной поверхностью, ADTKD2
Внешние идентификаторыOMIM : 158340 HomoloGene : 136477 GeneCards : MUC1
Расположение гена ( человек )
Хромосома 1 (человек)
Chr.Хромосома 1 (человека) [1]
Хромосома 1 (человек)
Геномное расположение MUC1
Геномное расположение MUC1
Группа1q22Начинать155 185 824 п.н. [1]
Конец155 192 916 п.н. [1]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE MUC1 207847 s в формате fs.png

PBB GE MUC1 213693 s в формате fs.png

PBB GE MUC1 211695 x at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• Связывание с белками GO: 0001948
• Активность корегулятора транскрипции GO: 0001104
• GO: 0000980 Связывание с ДНК цис-регуляторной области РНК-полимеразы II, специфичное для последовательности
• Связывание с p53
Сотовый компонент• внеклеточная область
• цитоплазма
• неотъемлемый компонент мембраны
• ядро клетки
• просвет Гольджи
• неотъемлемый компонент плазматической мембраны
• апикальная плазматическая мембрана
• мембрана
• ядерный хроматин
• везикула
• внеклеточная экзосома
• внеклеточная
• клеточная мембрана
Биологический процесс• позитивная регуляция ацетилирования гистона H4
• регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II в ответ на стресс
• реакция на повреждение ДНК, передача сигнала медиатором класса p53, приводящая к остановке клеточного цикла
• негативная регуляция внутреннего апоптотического сигнального пути в ответ на повреждение ДНК Медиатор класса p53
• отрицательная регуляция клеточной адгезии, опосредованная интегрином
• реакция на повреждение ДНК, передача сигнала медиатором класса p53, приводящая к транскрипции медиатора класса p21
• позитивная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II в ответ на стресс
• процессинг O-гликана
• негативная регуляция транскрипции за счет конкурентного связывания промотора
• стимулирующий сигнальный путь лектинового рецептора С-типа
• сигнальный путь, опосредованный цитокинами
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

4582

н / д

Ансамбль

ENSG00000185499

н / д

UniProt

P15941
Q7Z551

н / д

RefSeq (мРНК)
NM_001018016
NM_001018017
NM_001018021
NM_001044390
NM_001044391

NM_001044392
NM_001044393
NM_001204285
NM_001204286
NM_001204287
NM_001204288
NM_001204289
NM_001204290
NM_001204291
NM_001204292
NM_001204293
NM_001204294
NM_001204295
NM_001204296
NM_001204297
NM_002456
NM_182741
NM_001371720

н / д

RefSeq (белок)
NP_001018016
NP_001018017
NP_001037855
NP_001037856
NP_001037857

NP_001037858
NP_001191214
NP_001191215
NP_001191216
NP_001191217
NP_001191218
NP_001191219
NP_001191220
NP_001191221
NP_001191222
NP_001191223
NP_001191224
NP_001191225
NP_001191224
NP_001191225
NP_0011911
NP_001191225
NP_00119
NP_001191225 NP_00119

н / д

Расположение (UCSC)Chr 1: 155.19 - 155.19 Мбн / д
PubMed поиск[2]н / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

Муцин 1, на клеточной поверхности , связанный ( MUC1 ), также называемый полиморфная эпителиальной муцин ( ПЭМ ) или эпителиальный мембранный антиген или ЭМА , представляет собой муцин , кодируемый MUC1 гена в организме человека. [3] MUC1 представляет собой гликопротеин с обширным О-связанным гликозилированием его внеклеточного домена. Муцины выстилают апикальную поверхность эпителиальных клеток легких, желудка, кишечника, глаз и некоторых других органов. [4] Муцины защищают организм от инфекции за счет связывания патогенов с олигосахаридами.во внеклеточном домене, предотвращая попадание патогена на поверхность клетки. [5] Сверхэкспрессия MUC1 часто связана с раком толстой кишки, груди, яичников, легких и поджелудочной железы. [6] Джойс Тейлор-Пападимитриу идентифицировала и охарактеризовала антиген во время своей работы с опухолями груди и яичников.

Структура [ править ]

MUC1 является членом семейства муцинов и кодирует связанный с мембраной гликозилированный фосфопротеин . MUC1 имеет массу ядра белка 120-225 кДа, которая увеличивается до 250-500 кДа при гликозилировании. Он выходит за пределы поверхности клетки на 200-500 нм. [7]

Белок прикреплен к апикальной поверхности многих эпителиев трансмембранным доменом. Помимо трансмембранного домена находится домен SEA, который содержит сайт расщепления для высвобождения большого внеклеточного домена. Высвобождение муцинов осуществляется шеддазами . [8] Внеклеточный домен включает домен тандемных повторов ( VNTR ) с вариабельным числом 20 аминокислот , причем количество повторов варьируется от 20 до 120 у разных людей. Эти повторы богаты остатками серина, треонина и пролина, которые допускают тяжелое о-гликозилирование. [7]

Сообщалось о множественных альтернативно сплайсированных вариантах транскриптов, которые кодируют разные изоформы этого гена, но была определена полноразмерная природа только некоторых. [9]

MUC1 расщепляется в эндоплазматическом ретикулуме на две части: цитоплазматический хвост, включающий трансмембранный домен и внеклеточный домен. Эти домены тесно связаны нековалентным образом. [10] Эта прочная нековалентная ассоциация не нарушается обработкой мочевиной , низким pH, высоким содержанием соли или кипячением. Обработка додецилсульфатом натрия вызывает диссоциацию субъединиц. [11] Цитоплазматический хвост MUC1 состоит из 72 аминокислот и содержит несколько сайтов фосфорилирования. [12]

Функция [ править ]

Белок выполняет защитную функцию, связываясь с патогенами [13], а также выполняет функцию сигнальной способности клетки. [12]

Сверхэкспрессия, аберрантная внутриклеточная локализация и изменения гликозилирования этого белка связаны с карциномами . например, опухолевый антиген CanAg представляет собой новую гликоформу MUC1. [14] В ядре клетки белок MUC1 регулирует активность комплексов факторов транскрипции, которые имеют документально подтвержденную роль в индуцированных опухолями изменениях иммунитета хозяина. [15]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что MUC1 взаимодействует с:

  • CTNND1 , [16]
  • ERBB2 , [17] [18]
  • GRB2 , [19]
  • JUP , [17] и
  • SOS1 . [18] [19]

Роль в раке [ править ]

Способность химиотерапевтических препаратов достигать раковых клеток подавляется тяжелым гликозилированием внеклеточного домена MUC1. Гликозилирование создает высокогидрофильную область, которая препятствует прохождению гидрофобных химиотерапевтических препаратов. Это предотвращает попадание лекарств в свои мишени, которые обычно находятся внутри клетки. Аналогичным образом было показано, что гликозилирование связывается с факторами роста. Это позволяет раковым клеткам, которые продуцируют большое количество MUC1, концентрировать факторы роста возле своих рецепторов, увеличивая активность рецепторов и рост раковых клеток. MUC1 также предотвращает взаимодействие иммунных клеток с рецепторами на поверхности раковых клеток через стерические препятствия. Это подавляет противоопухолевый иммунный ответ. [4]

Предотвращение гибели клеток [ править ]

Было показано, что цитоплазматический хвост MUC1 связывается с p53 . Это взаимодействие усиливается генотоксическим стрессом. Было обнаружено, что MUC1 и p53 связаны с элементом ответа p53 промотора гена p21 . Это приводит к активации p21, что приводит к остановке клеточного цикла. Ассоциация MUC1 с p53 при раке приводит к ингибированию опосредованного p53 апоптоза и способствует остановке клеточного цикла, опосредованной p53. [20]

Сверхэкспрессия MUC1 в фибробластах увеличивает фосфорилирование Akt . Фосфорилирование Akt приводит к фосфорилированию Bcl-2-ассоциированного промотора смерти . Это приводит к диссоциации Bcl-2-ассоциированного промотора смерти с Bcl-2 и Bcl-xL . Было показано, что активация зависит от предшествующей активации PI3K . Кроме того, было показано, что MUC1 увеличивает экспрессию Bcl-xL. Сверхэкспрессия MUC1 при раке. Присутствие свободных Bcl-2 и Bcl-xL предотвращает высвобождение цитохрома c из митохондрий, тем самым предотвращая апоптоз. [21] Цитоплазматический хвост MUC1 перемещается в митохондрии посредством взаимодействия сhsp90 . Это взаимодействие индуцируется посредством фосфорилирования цитоплазматического хвоста MUC1 с помощью Src (гена) . Src активируется лигандом семейства рецепторов EGF Neuregulin . Затем цитоплазматический хвост вставляется во внешнюю мембрану митохондрий. Локализация MUC1 в митохондриях предотвращает активацию апоптотических механизмов. [22]

Содействие инвазии опухоли [ править ]

Было показано, что цитоплазматический хвост MUC1 взаимодействует с бета-катенином . Мотив SXXXXXSSL был идентифицирован в MUC1, который консервативен с другими партнерами связывания бета-катенина. Было показано, что это взаимодействие зависит от клеточной адгезии. [23] Исследования показали, что MUC1 фосфорилируется по мотиву YEKV. Фосфорилирование этого сайта было продемонстрировано LYN через посредничество интерлейкина 7 , [24] Src через посредничество EGFR, [25] [26] и PRKCD . [27] Этому взаимодействию препятствует расщепление бета-катенина GSK3B.. MUC1 блокирует зависимую от фосфорилирования деградацию бета-катенина GSK3B. [28] [29] Конечным результатом является то, что повышенная экспрессия MUC1 при раке увеличивает уровень стабилизированного бета-катенина. Это способствует экспрессии виментина и CDH2 . Эти белки связаны с мезенхимальным фенотипом, характеризующимся повышенной подвижностью и инвазивностью. В раковых клетках повышенная экспрессия MUC1 способствует инвазии раковых клеток через бета-катенин, что приводит к инициированию эпителиально-мезенхимального перехода, который способствует образованию метастазов. [30] [31]

Диагностическое использование [ править ]

Анализы крови: раковые антигены (CA) 27.29 и 15-3 [ править ]

CA 27.29 (также известный как BR 27.29) и CA 15-3 измеряют разные эпитопы одного и того же белкового антигенного продукта гена MUC1, наблюдаемого при раке груди. CA 27.29 обладает повышенной чувствительностью и специфичностью по сравнению с CA 15-3 и повышен у 30% пациентов с низкими стадиями заболевания и от 60 до 70% пациентов с поздними стадиями рака груди.

Уровни СА 27.29 более 100 Ед / мл и СА 15-3 уровни более 25 Ед / мл редки при доброкачественных состояниях и предполагают злокачественность.

Иммуногистохимия [ править ]

С помощью иммуногистохимии MUC1 можно идентифицировать в широком диапазоне секреторных эпителий и их неопластических эквивалентов: [32]

  • Это маркер различных типов рака (см. Ниже). [32]
  • При микропапиллярной карциноме груди и мочевого пузыря MUC1 окрашивает обращенную к строме поверхность кластеров микропапиллярных единиц. [32]
  • Он может отличить системную анапластическую крупноклеточную лимфому (положительный MUC1) от кожной анапластической крупноклеточной лимфомы (обычно отрицательный MUC1). [32]
  • Хотя другие антитела, такие как цитокератины , чаще используются для идентификации метастатических отложений карциномы, EMA можно использовать для отличия мезотелиомы , при которой она ограничена клеточными мембранами и связанными микровиллами , от аденокарциномы , в которой она распространяется диффузно. через цитоплазму . [33]

В качестве терапевтического препарата [ править ]

С использованием MUC1 вакцины тестируются против типа рака крови, называемого множественной миеломой . Теоретически технология может быть применена к 90 процентам всех известных видов рака, включая рак простаты и груди, солидные и несолидные опухоли. Этот метод активирует иммунную систему , обучая Т-клетки искать и уничтожать клетки, которые отображают определенную молекулу (или маркер) MUC1. MUC1 обнаруживается почти на всех эпителиальных клетках, но он сверхэкспрессируется в раковых клетках, а связанные с ним гликаны короче, чем гликаны, не связанные с опухолью MUC1. [34]

Поскольку MUC1 сверхэкспрессируется (и по-разному гликозилируется) при многих раковых заболеваниях, он был исследован в качестве лекарственной мишени, например, для вакцины MUC1 ONT-10, которая прошла фазу 1 клинического исследования. [35]

См. Также [ править ]

  • Кластер дифференциации
  • Список гистологических красителей, помогающих в диагностике кожных заболеваний

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000185499 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  3. ^ Gendler SJ, Ланкастер CA, Тейлор-Papadimitriou Дж, Duhig Т, Н Торф, Берчелл Дж, Пембертон л, Лалани Е.Н., Уилсон Д (сентябрь 1990). «Молекулярное клонирование и экспрессия человеческого полиморфного эпителиального муцина, связанного с опухолью» . Журнал биологической химии . 265 (25): 15286–93. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 77254-2 . PMID 1697589 . 
  4. ^ a b Холлингсворт MA, Swanson BJ (январь 2004 г.). «Муцины при раке: защита и контроль поверхности клетки». Обзоры природы Рак . 4 (1): 45–60. DOI : 10.1038 / nrc1251 . PMID 14681689 . S2CID 23171728 .  
  5. ^ Монкада DM, Kammanadiminiti SJ, Chadee K (июль 2003). «Муцин и Toll-подобные рецепторы в защите хозяина от кишечных паразитов». Trends Parasitol . 19 (7): 305–311. DOI : 10.1016 / S1471-4922 (03) 00122-3 . PMID 12855381 . 
  6. ^ Gendler SJ (июль 2001). «MUC1, молекула эпохи Возрождения». J. Mammary Gland Biol Neoplasia . 6 (3): 339–353. DOI : 10,1023 / A: 1011379725811 . PMID 11547902 . S2CID 32520673 .  
  7. ^ a b Брейман М., Татия А., Карсон Д.Д. (январь 2004 г.). «MUC1: многофункциональный компонент клеточной поверхности эпителия репродуктивной ткани» . Репрод Биол Эндокринол . 2 : 4. DOI : 10,1186 / 1477-7827-2-4 . PMC 320498 . PMID 14711375 .  
  8. ^ Hattrup CL, Gendler SJ (2008). «Структура и функция муцинов клеточной поверхности (привязанных)». Ежегодный обзор физиологии . 70 : 431–57. DOI : 10.1146 / annurev.physiol.70.113006.100659 . PMID 17850209 . 
  9. ^ "Энтрез Ген: SEA домен MUC1" .
  10. ^ Ligtenberg МДж, Kruijshaar л, Buijs Ж, ван Мейер М, Литвинов С.В., Hilkens J (март 1992). «Связанный с клеткой эписиалин представляет собой комплекс, содержащий два белка, полученных из общего предшественника» . Журнал биологической химии . 267 (9): 6171–7. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 42677-4 . PMID 1556125 . 
  11. Перейти ↑ Julian J, Carson DD (май 2002 г.). «Формирование метаболического комплекса MUC1 сохраняется в опухолевых и нормальных эпителиальных клетках». Biochem Biophys Res Commun . 293 (4): 1183–1190. DOI : 10.1016 / S0006-291X (02) 00352-2 . PMID 12054500 . 
  12. ^ a b Сингх П.К., Холлингсворт Массачусетс (август 2006 г.). «Муцины, связанные с клеточной поверхностью, в сигнальной трансдукции». Trends Cell Biol . 16 (9): 467–476. DOI : 10.1016 / j.tcb.2006.07.006 . PMID 16904320 . 
  13. ^ Lindén SK, Sheng YH, Every AL, Miles KM, Skoog EC, Florin TH, Sutton P, McGuckin MA (октябрь 2009 г.). «MUC1 ограничивает инфекцию Helicobacter pylori как стерическими препятствиями, так и действуя как высвобождаемая приманка» . PLOS Pathog . 5 (10): e1000617. DOI : 10.1371 / journal.ppat.1000617 . PMC 2752161 . PMID 19816567 .  
  14. ^ Толчер А. В., Очоа Л., Хаммонд Л. А., Патнаик А., Эдвардс Т., Такимото С., Смит Л., де Боно Дж., Шварц Г., Мэйс Т., Джонак З. Л., Джонсон Р., ДеВитт М., Мартино Н., Одетт С., Маес К., Чари Р. В., Ламберт Дж. М., Ровинский Е. К. (январь 2003 г.). «Кантузумаб мертансин, майтансиноидный иммуноконъюгат, направленный на антиген CanAg: фаза I, фармакокинетическое и биологическое корреляционное исследование». J. Clin. Онкол . 21 (2): 211–22. DOI : 10.1200 / JCO.2003.05.137 . PMID 12525512 . 
  15. ^ Vlahopoulos, SA (15 августа 2017). «Аберрантный контроль NF-κB при раке допускает транскрипционную и фенотипическую пластичность, сокращая зависимость от ткани хозяина: молекулярный режим» . Биология и медицина рака . 14 (3): 254–270. DOI : 10.20892 / j.issn.2095-3941.2017.0029 . PMC 5570602 . PMID 28884042 .  
  16. ↑ Li Y, Kufe D (февраль 2001 г.). «Человеческий антиген, связанный с карциномой DF3 / MUC1, сигнализирует о ядерной локализации катенина p120 (ctn)». Биохим. Биофиз. Res. Commun . 281 (2): 440–3. DOI : 10.1006 / bbrc.2001.4383 . PMID 11181067 . 
  17. ^ a b Li Y, Yu WH, Ren J, Chen W, Huang L, Kharbanda S, Loda M, Kufe D (август 2003 г.). «Херегулин направляет гамма-катенин в ядрышко по механизму, зависящему от онкопротеина DF3 / MUC1». Мол. Cancer Res . 1 (10): 765–75. PMID 12939402 . 
  18. ^ a b Шредер Дж. А., Томпсон М. С., Гарднер М. М., Гендлер С. Дж. (апрель 2001 г.). «Трансгенный MUC1 взаимодействует с рецептором эпидермального фактора роста и коррелирует с активацией митоген-активируемой протеинкиназы в молочной железе мыши» . J. Biol. Chem . 276 (16): 13057–64. DOI : 10.1074 / jbc.M011248200 . PMID 11278868 . 
  19. ^ a b Пандей П., Харбанда С., Куфе Д. (сентябрь 1995 г.). «Ассоциация антигена рака молочной железы DF3 / MUC1 с Grb2 и обменным белком Sos / Ras». Cancer Res . 55 (18): 4000–4003. PMID 7664271 . 
  20. ↑ Wei X, Xu H, Kufe D (февраль 2005 г.). «Онкопротеин MUC1 человека регулирует транскрипцию р53-чувствительного гена в ответ на генотоксический стресс». Раковая клетка . 7 (2): 167–178. DOI : 10.1016 / j.ccr.2005.01.008 . PMID 15710329 . 
  21. ↑ Райна Д., Харбанда С., Куфе Д. (май 2004 г.). «Онкопротеин MUC1 активирует пути антиапоптотической фосфоинозитид-3-киназы / Akt и Bcl-xL в фибробластах крысы 3Y1» . J Biol Chem . 279 (20): 20607–20612. DOI : 10.1074 / jbc.M310538200 . PMID 14999001 . 
  22. ↑ Рен Дж, Бхарти А., Райна Д., Чен В., Ахмад Р., Куфе Д. (январь 2006 г.). «Онкопротеин MUC1 направлен в митохондрии посредством индуцированной герегулином активации c-Src и молекулярного шаперона HSP90» . Онкоген . 25 (1): 20–31. DOI : 10.1038 / sj.onc.1209012 . PMID 16158055 . 
  23. Перейти ↑ Yamamoto M, Bharti A, Li Y, Kufe D (май 1997 г.). «Взаимодействие антигена, связанного с карциномой молочной железы DF3 / MUC1, и бета-катенина в клеточной адгезии» . J. Biol. Chem . 272 (19): 12492–4. DOI : 10.1074 / jbc.272.19.12492 . PMID 9139698 . 
  24. ↑ Li Y, Chen W, Ren J, Yu WH, Li Q, Yoshida K, Kufe D (2003). «Передача сигналов DF3 / MUC1 в клетках множественной миеломы регулируется интерлейкином-7» . Cancer Biol. Ther . 2 (2): 187–93. DOI : 10,4161 / cbt.2.2.282 . PMID 12750561 . 
  25. ^ Li Y, Кувахара Н, Рен - J, Вэнь G, Kufe D (март 2001 г.). «Тирозинкиназа c-Src регулирует передачу сигналов человеческого антигена, ассоциированного с карциномой DF3 / MUC1, с помощью GSK3 бета и бета-катенина» . J. Biol. Chem . 276 (9): 6061–4. DOI : 10.1074 / jbc.C000754200 . PMID 11152665 . 
  26. ↑ Li Y, Ren J, Yu W, Li Q, Kuwahara H, Yin L, Carraway KL, Kufe D (сентябрь 2001 г.). «Рецептор эпидермального фактора роста регулирует взаимодействие антигена карциномы человека DF3 / MUC1 с c-Src и бета-катенином» . J. Biol. Chem . 276 (38): 35239–42. DOI : 10.1074 / jbc.C100359200 . PMID 11483589 . 
  27. ↑ Ren J, Li Y, Kufe D (май 2002 г.). «Протеинкиназа C-дельта регулирует функцию антигена карциномы DF3 / MUC1 в передаче сигналов бета-катенина» . J. Biol. Chem . 277 (20): 17616–22. DOI : 10.1074 / jbc.M200436200 . PMID 11877440 . 
  28. ^ Li Y, Бхарти A, D Чен, Гонг J, Kufe D (декабрь 1998). «Взаимодействие киназы гликогенсинтазы 3beta с антигеном, связанным с карциномой DF3 / MUC1, и бета-катенином» . Мол. Клетка. Биол . 18 (12): 7216–24. DOI : 10.1128 / mcb.18.12.7216 . PMC 109303 . PMID 9819408 .  
  29. ↑ Хуан Л., Чен Д., Лю Д., Инь Л., Харбанда С., Куфе Д. (ноябрь 2005 г.). «Онкопротеин MUC1 блокирует 3beta-опосредованное гликогенсинтазой фосфорилирование и деградацию бета-катенина» . Cancer Res . 65 (22): 10413–10422. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-05-2474 . PMID 16288032 . 
  30. ^ Schroeder JA, Эдрианс MC, MC Thompson, Camenisch TD, Gendler SJ (март 2003). «MUC1 изменяет бета-катенин-зависимое образование опухолей и способствует клеточной инвазии» . Онкоген . 22 (9): 1324–32. DOI : 10.1038 / sj.onc.1206291 . PMID 12618757 . 
  31. ^ Рой LD, Sahraei M, Субрамани DB, Besmer D, Нат S, трут TL, Bajaj E, K Shanmugam, Ли YY, Hwang SI, Gendler SJ, Мукерджи P (март 2011). «MUC1 увеличивает инвазивность клеток рака поджелудочной железы, вызывая переход эпителия в мезенхиму» . Онкоген . 30 (12): 1449–1459. DOI : 10.1038 / onc.2010.526 . PMC 3063863 . PMID 21102519 .  
  32. ^ Б с д е е г Nat Pernick. «Пятна - антиген эпителиальной мембраны (ЕМА)» . PathologyOutlines . Тема завершена: 1 мая 2012 г. Доработана: 18 сентября 2019 г.
  33. ^ Купер К; Леонг AS-Y; Леонг JW-M (2003). Руководство по диагностическим антителам для иммуногистологии . Лондон: Гринвичские медицинские СМИ. С. 205–206. ISBN 978-1-84110-100-2.
  34. ^ Gaidzik N, Westerlind U, Кунц H (май 2013). «Разработка синтетических противоопухолевых вакцин на основе гликопептидных антигенов муцина». Chem Soc Rev . 42 (10): 4421–42. DOI : 10.1039 / c3cs35470a . PMID 23440054 . 
  35. ^ Нямунайтис Дж, Беделлом С, Klucher К, Vo А, Уайтинг S (2013). «Фаза 1 повышения дозы ONT-10, терапевтической вакцины MUC1, у пациентов с распространенным раком» . Журнал иммунотерапии рака . 1 (Приложение 1): P240. DOI : 10.1186 / 2051-1426-1-S1-P240 . ISSN 2051-1426 . PMC 3990302 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Петерсон Дж. А., Скаллан К. Д., Цериани Р. Л., Хамош М. (2002). «Структурные и функциональные аспекты трех основных гликопротеинов мембраны жировых глобул человеческого молока». Биоактивные компоненты человеческого молока . Успехи экспериментальной медицины и биологии. 501 . С. 179–87. DOI : 10.1007 / 978-1-4615-1371-1_23 . ISBN 978-1-4613-5521-2. PMID  11787681 .
  • Ху XF, Ян Э, Ли Дж, Xing PX (2006). «Цитоплазматический хвост MUC1: потенциальная терапевтическая мишень для рака яичников». Эксперт Rev Anticancer Ther . 6 (8): 1261–71. DOI : 10.1586 / 14737140.6.8.1261 . PMID  16925492 . S2CID  36159399 .
  • Леруа Х, Бюзине М.П., ​​Летерр Э. и др. (2007). «[MUC1 (EMA): ключевая молекула канцерогенеза?]». Annales de Pathologie . 26 (4): 257–66. DOI : 10.1016 / S0242-6498 (06) 70718-0 . PMID  17128152 .
  • Ли Y, Cozzi PJ (2007). «MUC1 - многообещающая терапевтическая мишень для лечения рака простаты». Текущие цели противораковых препаратов . 7 (3): 259–71. DOI : 10,2174 / 156800907780618338 . PMID  17504123 .
  • Маханта С., Фесслер С.П., Парк Дж., Бамдад С. (апрель 2008 г.). «Минимальный фрагмент MUC1 опосредует рост раковых клеток» . PLOS ONE . 3 (4): e2054. Bibcode : 2008PLoSO ... 3.2054M . DOI : 10.1371 / journal.pone.0002054 . PMC  2329594 . PMID  18446242 .
  • Хикита С.Т., Косик К.С., Клегг Д.О., Бамдад С. (октябрь 2008 г.). «MUC1 * опосредует рост плюрипотентных стволовых клеток человека» . PLOS ONE . 3 (10): e3312. Bibcode : 2008PLoSO ... 3.3312H . DOI : 10.1371 / journal.pone.0003312 . PMC  2553196 . PMID  18833326 .
  • Фесслер С.П., Воткович М.Т., Маханта С., Бамдад С. (2009). «MUC1 * является определяющим фактором устойчивости клеток рака молочной железы к трастузумабу (герцептину)». Лечение рака груди Res . 118 (1): 113–24. DOI : 10.1007 / s10549-009-0412-3 . PMID  19415485 . S2CID  25176184 .
  • Чжань XX, Чжао Б., Дяо Ц., Цао И, Чэн Р.С. (2015). «Экспрессия MUC1 и CD176 (антиген Томсена-Фриденрейха) в папиллярных карциномах щитовидной железы». Endocr. Патол . 26 (1): 21–6. DOI : 10.1007 / s12022-015-9356-9 . PMID  25614211 . S2CID  37471701 .

Внешние ссылки [ править ]

  • MUC1 + белок, + человек по медицинским предметным рубрикам Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в общественном достоянии .