Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
FTMT
Митохондриальный ферритин.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1R03

Идентификаторы
ПсевдонимыFTMT , MTF, митохондриальный ферритин, митохондриальный ферритин
Внешние идентификаторыOMIM : 608847 MGI : 1914884 HomoloGene : 110661 GeneCards : FTMT
Расположение гена ( человек )
Хромосома 5 (человек)
Chr.Хромосома 5 (человека) [1]
Хромосома 5 (человек)
Геномное расположение FTMT
Геномное расположение FTMT
Группа5q23.1Начинать121 851 882 п.н. [1]
Конец121 852 833 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 18 (мышь)
Chr.Хромосома 18 (мышь) [2]
Хромосома 18 (мышь)
Геномное расположение FTMT
Геномное расположение FTMT
Группа18 | 18 D1Начинать52 331 549 п.н. [2]
Конец52 332 996 п.н. [2]
Генная онтология
Молекулярная функция• связывание трехвалентного железа
• связывание ионов металлов
• оксидоредуктазная активность
• связывание ионов железа
• ферроксидазная активность
• связывание двухвалентного железа
• идентичное связывание с белками
Сотовый компонент• ядро клетки
• митохондрия
• митохондриальный матрикс
• цитоплазма
Биологический процесс• транспорт ионов железа
• позитивная регуляция активности сукцинатдегидрогеназы
• позитивная регуляция активности аконитатгидратазы
• позитивная регуляция пролиферации клеток
• позитивная регуляция лиазной активности
• окислительно-восстановительный процесс
• внутриклеточная секвестрация иона железа
• клеточный гомеостаз ионов железа
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

94033

67634

Ансамбль

ENSG00000181867

ENSMUSG00000024510

UniProt

Q8N4E7

Q9D5H4

RefSeq (мРНК)

NM_177478

NM_026286

RefSeq (белок)

NP_803431

NP_080562

Расположение (UCSC)Chr 5: 121,85 - 121,85 МбChr 18: 52.33 - 52.33 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Митохондриальной ферритина является ferroxidase фермент , который у человека кодируется FTMT гена . [5]

Он классифицируется как металл-связывающий белок, расположенный в митохондриях . После того, как белок поглощается митохондриями, он может быть переработан в зрелый белок и собрать функциональные оболочки ферритина .

Структура [ править ]

Его структура была определена при 1,70 Å с помощью дифракции рентгеновских лучей и содержит 182 остатка. Он на 67% спиральный. В Рамачандрану участок показывает , что структура митохондрий ферритина в основном альфа - винтовой с низким уровнем распространения бета листов.

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000181867 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024510 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ↑ Levi S, Corsi B, Bosisio M, Invernizzi R, Volz A, Sanford D, Arosio P, Drysdale J (июль 2001 г.). «Митохондриальный ферритин человека, кодируемый безинтронным геном» . J. Biol. Chem . 276 (27): 24437–40. DOI : 10.1074 / jbc.C100141200 . PMID 11323407 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Langlois d'Estaintot B, Santambrogio P, Granier T и др. (2004). «Кристаллическая структура и биохимические свойства митохондриального ферритина человека и его мутанта Ser144Ala». J. Mol. Биол . 340 (2): 277–93. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.04.036 . PMID  15201052 .
  • Занелла И., Деросас М., Коррадо М. и др. (2008). «Эффекты подавления фратаксина в клетках HeLa устраняются экспрессией митохондриального ферритина человека» (PDF) . Биохим. Биофиз. Acta . 1782 (2): 90–8. DOI : 10.1016 / j.bbadis.2007.11.006 . PMID  18160053 .
  • Уилкинсон Дж., Ди Х, Шениг К. и др. (2006). «Тканеспецифическая экспрессия ферритина H регулирует гомеостаз клеточного железа in vivo» . Биохим. Дж . 395 (3): 501–7. DOI : 10.1042 / BJ20060063 . PMC  1462685 . PMID  16448386 .
  • Ивасаки К., Маккензи Э.Л., Хайлемариам К. и др. (2006). «Гемин-опосредованная регуляция антиоксидант-чувствительного элемента гена ферритина H человека и роль Ref-1 во время дифференцировки эритроидных клеток K562» . Мол. Клетка. Биол . 26 (7): 2845–56. DOI : 10.1128 / MCB.26.7.2845-2856.2006 . PMC  1430308 . PMID  16537925 .
  • Хасан М.Р., Тоша Т., Тейл Э.К. (2008). «Ферритин содержит меньше железа (59Fe) в клетках, когда поры белка раскрываются в результате мутации» . J. Biol. Chem . 283 (46): 31394–400. DOI : 10.1074 / jbc.M806025200 . PMC  2581568 . PMID  18805796 .
  • Cazzola M, Invernizzi R, Bergamaschi G и др. (2003). «Экспрессия митохондриального ферритина в эритроидных клетках пациентов с сидеробластной анемией». Кровь . 101 (5): 1996–2000. DOI : 10,1182 / кровь 2002-07-2006 . PMID  12406866 .
  • Faniello MC, Fregola A, Nisticò A и др. (2006). «Обнаружение и функциональный анализ SNP в промоторе гена ферритина H человека, который модулирует экспрессию гена». Джин . 377 : 1–5. DOI : 10.1016 / j.gene.2006.02.034 . PMID  16797877 .
  • Ивасаки К., Хайлемариам К., Цудзи Ю. (2007). «PIAS3 взаимодействует с ATF1 и регулирует ген ферритина H человека через элемент, чувствительный к антиоксидантам» . J. Biol. Chem . 282 (31): 22335–43. DOI : 10.1074 / jbc.M701477200 . PMC  2409283 . PMID  17565989 .
  • Маккензи Э.Л., Цудзи Й. (2008). «Повышенный уровень внутриклеточного кальция увеличивает экспрессию ферритина H посредством независимого от NFAT посттранскрипционного механизма, включающего стабилизацию мРНК» . Биохим. Дж . 411 (1): 107–13. DOI : 10.1042 / BJ20071544 . PMC  2702759 . PMID  18076382 .
  • Дрисдейл Дж., Арозио П., Инверницци Р. и др. (2002). «Митохондриальный ферритин: новый игрок в метаболизме железа». Blood Cells Mol. Дис . 29 (3): 376–83. DOI : 10.1006 / bcmd.2002.0577 . PMID  12547228 .
  • Фишер Дж., Деврадж К., Инграм Дж. И др. (2007). «Ферритин: новый механизм доставки железа в мозг и другие органы». Являюсь. J. Physiol., Cell Physiol . 293 (2): C641–9. DOI : 10,1152 / ajpcell.00599.2006 . PMID  17459943 .
  • Кампанелла А., Ровелли Е., Сантамброджио П. и др. (2009). «Митохондриальный ферритин ограничивает окислительное повреждение, регулируя доступность митохондриального железа: гипотеза защитной роли при атаксии Фридрейха» . Гм. Мол. Genet . 18 (1): 1–11. DOI : 10,1093 / HMG / ddn308 . PMC  3298861 . PMID  18815198 .
  • Бу-Абдалла Ф, Биазиотто Дж, Арозио П., Честин Н.Д. (2004). «Предполагаемый« сайт зародышеобразования »в ферритине Н-цепи человека не требуется для минерализации железного ядра». Биохимия . 43 (14): 4332–7. DOI : 10.1021 / bi0498813 . PMID  15065877 .
  • Биннинг Р.С., Басело Д.Е. (2009). «Вычислительное моделирование комплекса дицинк-ферроксидаза человеческого H-ферритина: прямое сравнение рассчитанных по теории функционала плотности и экспериментальных структур». J. Biol. Неорг. Chem . 14 (8): 1199–208. DOI : 10.1007 / s00775-009-0563-Z . PMID  19585161 . S2CID  23855417 .
  • Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Genome Res . 14 (10B): 2121–7. DOI : 10.1101 / gr.2596504 . PMC  528928 . PMID  15489334 .
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (26): 16899–903. DOI : 10.1073 / pnas.242603899 . PMC  139241 . PMID  12477932 .
  • Маккензи Э.Л., Рэй П.Д., Цудзи Y (2008). «Роль и регуляция ферритина H в митохондриальном окислительном стрессе, опосредованном ротеноном» . Свободный Радич. Биол. Med . 44 (9): 1762–71. DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2008.01.031 . PMC  2682214 . PMID  18325346 .
  • Бу-Абдалла Ф., Сантамброджио П., Леви С. и др. (2005). «Уникальные железосвязывающие и окислительные свойства митохондриального ферритина человека: сравнительный анализ с ферритином H-цепи человека». J. Mol. Биол . 347 (3): 543–54. DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.01.007 . PMID  15755449 .
  • Faniello MC, Di Sanzo M, Quaresima B и др. (2008). «p53-опосредованное подавление транскрипционной эффективности промотора ферритина H через NF-Y». Int. J. Biochem. Cell Biol . 40 (10): 2110–9. DOI : 10.1016 / j.biocel.2008.02.010 . ЛВП : 10447/35800 . PMID  18372207 .
  • Снайдер А.М., Ван Х, Паттон С.М. и др. (2009). «Митохондриальный ферритин в черной субстанции при синдроме беспокойных ног» . J. Neuropathol. Exp. Neurol . 68 (11): 1193–9. DOI : 10.1097 / NEN.0b013e3181bdc44f . PMC  3024883 . PMID  19816198 .


  • v
  • т
  • е