НАДФН-дегидрогеназа

НАДФН-дегидрогеназа
Рентгеновская структура ксенобиотической редуктазы А из Pseudomonas putida . Запись PDB 3l5l
Идентификаторы
ЕС нет.	1.6.99.1
№ CAS	9001-68-7
Базы данных
IntEnz	Просмотр IntEnz
БРЕНДА	BRENDA запись
ExPASy	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	Запись в KEGG
MetaCyc	метаболический путь
ПРИАМ	профиль
Структуры PDB	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	Amigo / QuickGO
Поиск ЧВК статьи PubMed статьи NCBI белки

В энзимологии , A НАДФН - дегидрогеназа ( EC 1.6.99.1 ) представляет собой фермент , который катализирует в химическую реакцию

НАДФН + Н ⁺ + акцептор НАДФ ⁺ + восстановленный акцептор${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

Три субстрата этого фермента - НАДФН , Н ⁺ и акцептор , а два его продукта - НАДФ ⁺ и восстановленный акцептор .

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности тех, которые действуют на НАДН или НАДФН с другими акцепторами. Систематическое название данного фермента класса NADPH: акцептор оксидоредуктаз . Другие имена в общем пользовании , включают NADPH2 диафораза , НАДФН диафораза , OYE , диафораза , dihydronicotinamide - аденин - динуклеотид фосфат дегидрогеназы , НАДФН-дегидрогеназа , НАДФН-диафораза , NADPH2-дегидрогеназы , старый желтая фермент , восстановленный никотинамидадениндинуклеотид фосфатдегидрогеназы ,TPNH-дегидрогеназа , TPNH-диафораза , трифосфопиридиндиафораза , трифосфопиридиннуклеотид-диафораза , NADPH2-дегидрогеназа и NADPH: (акцепторная) оксидоредуктаза . Он имеет 2 кофактора : FAD и FMN .

Ссылки [ править ]

• Boyer, PD, Lardy, H. и Myrback, K. (Eds.), The Enzymes, 2 ed., Vol. 7, Academic Press, Нью-Йорк, 1963, стр. 477-494.
• АВРОН М., ЯГЕНДОРФ А.Т. (1957). «Некоторые дальнейшие исследования диафоразы TPNH хлоропластов». Arch. Биохим. Биофиз . 72 (1): 17–24. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (57) 90169-8 . PMID  13471057 .
• Ягендорф А.Т. (1963). «Хлоропластная диафораза ТПНГ». Методы Энзимол . 6 : 430–434. DOI : 10.1016 / 0076-6879 (63) 06200-5 .
• Теорелл H (1935). «Das gelbe Oxydationsferment». Биохим. Z . 278 : 263–290.
• Теорелл H; Акессон А (1956). «Молекулярный вес и содержание ФМН кристаллического« старого желтого фермента » ». Arch. Биохим. Биофиз . 65 (1): 439–448. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (56) 90204-1 . PMID  13373435 .
• Уолтер Ф. Борон; Эмиль Л. Боулпаэп (2008). Медицинская физиология .

^{[1] [2]}