Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

OmpA-как трансмембранный домен является эволюционно консервативен доменом из бактериальных наружных мембран белков. Этот домен состоит из восьмицепочечного бета-барреля . [1] OmpA - это преобладающий антиген клеточной поверхности энтеробактерий, его количество составляет около 100 000 копий на клетку. [2] Экспрессия OmpA строго регулируется множеством механизмов. Одним из механизмов, с помощью которого регулируется экспрессия OmpA у видов Vibrio, является антисмысловая некодирующая РНК, называемая VrrA . [3]

Структура [ править ]

Конструкция состоит из восьмицепочечного бета-цилиндра с верхним и нижним расположением цепей . Нити соединены четырьмя внеклеточными петлями и тремя внутриклеточными витками. [4]

Функция [ править ]

Многочисленные OmpA типа трансмембранных доменов способствуют бактериальной вирулентности с помощью различных механизмов , таких как связывание с клетками - хозяевами или иммунных регуляторов , таких как фактор Н . Известные примеры включают E. coli OmpA и Yersinia pestis Ail. Некоторые из этих белков являются кандидатами на вакцины.

Было показано, что E. coli OmpA специфически взаимодействует с человеческим гликопротеином Ecgp на эндотелиальных клетках микрососудов головного мозга. [5] Cronobacter sakazakii является пищевым патогеном, вызывающим менингит у новорожденных, и было показано, что он связывает фибронектин через OmpA, и это играет важную роль в проникновении через гематоэнцефалический барьер. [6] Ю. Pestis белок AIL связывается с ламининой и гепарином, таким образом позволяя прикрепление бактерий к клеткам хозяина. [7] Боррелия afzelii белок BAPKO_0422, является OmpA-как трансмембранный домен , который связывается с человеческим фактором Н . [8]

См. Также [ править ]

  • OmpA домен

Ссылки [ править ]

  1. ^ Pautsch A, Schulz GE (ноябрь 1998). «Структура трансмембранного домена белка А внешней мембраны». Структурная биология природы . 5 (11): 1013–7. DOI : 10,1038 / 2983 . PMID  9808047 . S2CID  20529728 .
  2. Перейти ↑ Smith SG, Mahon V, Lambert MA, Fagan RP (август 2007). «Молекулярный швейцарский армейский нож: структура, функция и выражение OmpA». Письма о микробиологии FEMS . 273 (1): 1–11. DOI : 10.1111 / j.1574-6968.2007.00778.x . PMID 17559395 . 
  3. Song T, Wai SN (июль 2009 г.). «Новая мРНК, которая модулирует вирулентность и экологическую пригодность холерного вибриона» . Биология РНК . 6 (3): 254–8. DOI : 10,4161 / rna.6.3.8371 . PMID 19411843 . 
  4. ^ Фернандес С, Хилтите С, G Более широкий, Güntert Р, Вютрьи К (март 2004 года). «Структура ЯМР интегрального мембранного белка OmpX». Журнал молекулярной биологии . 336 (5): 1211–21. DOI : 10.1016 / j.jmb.2003.09.014 . PMID 15037080 . 
  5. ^ Prasadarao Н.В., Шривастава PK, Rudrabhatla RS, Ким К.С., Huang SH, SK Sukumaran (апрель 2003). «Клонирование и экспрессия рецептора белка A внешней мембраны Escherichia coli K1, гомолога gp96» . Инфекция и иммунитет . 71 (4): 1680–8. DOI : 10.1128 / IAI.71.4.1680-1688.2003 . PMC 152083 . PMID 12654781 .  
  6. ^ Наир М.К., Venkitanarayanan K, Silbart LK, Ким К.С. (май 2009). «Белок А внешней мембраны (OmpA) Cronobacter sakazakii связывает фибронектин и способствует инвазии эндотелиальных клеток микрососудов головного мозга человека». Пищевые патогены и болезни . 6 (4): 495–501. DOI : 10.1089 / fpd.2008.0228 . PMID 19415974 . 
  7. ^ Ямашита S, Lukacik Р, Барнард т, Noinaj N, S Фелек, Тсанг ТМ, Krukonis Е.С., Хиннебуш BJ, Бьюкенен SK (ноябрь 2011). «Структурное понимание Ail-опосредованной адгезии у Yersinia pestis» . Структура . 19 (11): 1672–82. DOI : 10.1016 / j.str.2011.08.010 . PMC 3217190 . PMID 22078566 .  
  8. Перейти ↑ Dyer A, Brown G, Stejskal L, Laity PR, Bingham RJ (2015). «Белок внешней мембраны Borrelia afzelii BAPKO_0422 связывает человеческий фактор-H и, как предполагается, образует бета-ствол, охватывающий мембрану» . Отчеты по биологии . 35 (4): e00240. DOI : 10.1042 / BSR20150095 . PMC 4613713 . PMID 26181365 .