Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
PTPRM
Белок PTPRM PDB 1 об / мин.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1 об / мин , 2C9A , 2V5Y

Идентификаторы
ПсевдонимыPTPRM , PTPRL1, R-PTP-MU, RPTPM, RPTPU, hR-PTPu, протеинтирозинфосфатаза, рецептор типа M, рецептор протеинтирозинфосфатазы типа M
Внешние идентификаторыOMIM : 176888 MGI : 102694 HomoloGene : 37694 GeneCards : PTPRM
Расположение гена ( человек )
Хромосома 18 (человек)
Chr.Хромосома 18 (человека) [1]
Хромосома 18 (человек)
Геномное расположение PTPRM
Геномное расположение PTPRM
Группа18p11.23Начинать7 566 782 п.н. [1]
Конец8 406 861 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 17 (мышь)
Chr.Хромосома 17 (мышь) [2]
Хромосома 17 (мышь)
Геномное расположение PTPRM
Геномное расположение PTPRM
Группа17 E1.1 | 17 37,88 смНачинать66 666 947 п.н. [2]
Конец67 354 457 п.н. [2]
Генная онтология
Молекулярная функция• фосфопротеином фосфатазы
• фосфатазы
• кадгерин связывания
• GO: связывание белка 0001948
• связывание белка идентичен
• протеинтирозинфосфатазы активности
• трансмембранного рецептора протеин - тирозин - фосфатазы активность
• гидролазная активность
Сотовый компонент• цитоплазма
• неотъемлемый компонент мембраны
• мембрана
• межклеточное соединение
• неотъемлемый компонент плазматической мембраны
• перинуклеарная область цитоплазмы
• ламеллиподиум
• клеточная мембрана
Биологический процесс• дефосфорилирование
• формирование слоя сетчатки
• дефосфорилирование белков
• негативная регуляция миграции эндотелиальных клеток
• негативная регуляция пролиферации эндотелиальных клеток
• клеточная адгезия
• негативная регуляция ангиогенеза
• развитие проекции нейронов
• ответ на лекарство
• передача сигнала
• адгезия гомофильных клеток через адгезию плазматической мембраны молекулы
• наведение аксонов ганглиозных клеток сетчатки
• дефосфорилирование пептидилтирозина
• положительное регулирование диаметра кровеносных сосудов
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

5797

19274

Ансамбль

ENSG00000173482

ENSMUSG00000033278

UniProt

P28827

P28828

RefSeq (мРНК)
NM_001105244
NM_002845
NM_001378142
NM_001378143
NM_001378144

NM_001378145
NM_001378146
NM_001378147

NM_008984
NM_001357625

RefSeq (белок)
NP_001098714
NP_002836
NP_001365071
NP_001365072
NP_001365073

NP_001365074
NP_001365075
NP_001365076

NP_033010
NP_001344554

Расположение (UCSC)Chr 18: 7.57 - 8.41 МбChr 17: 66.67 - 67.35 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Рецептор типа тирозин-фосфатазы белка му является ферментом , который в организме человека кодируется PTPRM гена . [5] [6] [7]

Функция [ править ]

Белок, кодируемый этим геном, является членом семейства протеинтирозинфосфатаз (PTP). Белковые тирозинфосфатазы - это белковые ферменты, которые удаляют фосфатные фрагменты из остатков тирозина на других белках. Тирозинкиназы - это ферменты, которые добавляют фосфаты к остаткам тирозина и являются ферментами, противоположными PTP. Известно, что PTP представляют собой сигнальные молекулы, которые регулируют множество клеточных процессов, включая рост клеток, дифференцировку, митотический цикл и онкогенную трансформацию. PTP могут быть как цитозольными, так и трансмембранными. [8] [9]

Структура [ править ]

Трансмембранные PTP известны как рецепторные протеинтирозинфосфатазы (RPTP). RPTP представляют собой однопроходные трансмембранные белки, обычно с одним или двумя каталитическими доменами в их внутриклеточном домене (часть белка, которая находится внутри клетки) и различными внеклеточными структурами (часть белка, которая находится вне клетки). [10] [11]

PTPmu имеет внеклеточную область, одну трансмембранную область, юкстамембранный домен длиной 158 аминокислот и два тандемных домена тирозинфосфатазы (обозначенные как D1 и D2) в своем внутриклеточном домене и, таким образом, представляет собой RPTP. [5] Каталитически активен только проксимальный домен фосфатазы мембраны, D1. Внеклеточная область содержит домен меприн-A5-антиген-PTP mu (MAM), Ig-подобный домен и четыре фибронектиновых повтора типа III. Есть и другие RPTP, похожие на PTPmu. Все эти белки сгруппированы как RPTP типа IIb и включают PTPkappa (κ), PTPrho (ρ) и PCP-2. Структура типа IIb RPTPs классифицирует их в качестве членов иммуноглобулина надсемейства из молекул клеточной адгезии , в дополнении к тирозин фосфатаза.[10] [12] Структура PTPmu предполагает, что он может регулировать клеточную адгезию и миграцию, используя особенности молекулы внеклеточной адгезии клеток, а также регулирует уровень фосфорилирования тирозина внутри клеток с помощью своего каталитического тирозинфосфатазного домена. О RPTP, включая PTPmu, написана серия обзоров. [10] [11] [13] [14] [15] [16] [17] [18] [19] [20] [21] » PTPmu экспрессируется в различных тканях органов организма, включая легкие, сердце и мозг, [22] поджелудочная железа, [23] эндотелиальные клетки в капиллярах и артериях по всему телу, [24] [25][26], а также в клетках сетчатки и мозга. [27] [28] [29] [30] [31] Было показано, что PTPmu увеличивает мРНК K + канала Kv1.5 в сердечных миоцитах, когда клетки CHO, экспрессирующие PTPmu, культивируются с сердечными миоцитами. [32]

Гомофильное связывание [ править ]

Белок PTPmu, экспрессируемый на поверхности клеток, способен опосредовать связывание между двумя клетками, что приводит к кластеризации клеток, известной как межклеточная агрегация. [33] [34] PTPmu достигает этого, взаимодействуя с другой молекулой PTPmu в соседней клетке, что называется гомофильным связыванием. Домен Ig PTPmu отвечает за гомофильное связывание. [35] Домен Ig также отвечает за локализацию PTPmu на поверхности плазматической мембраны клетки. [36] Способность близкородственных молекул, таких как PTPmu и PTPkappa, разделяться и связываться только со своими идентично подобранными (гомологичными) молекулами, известная как сортировка, приписывается домену MAM. [37] MAM, Ig и первые два повтора FNIII являются минимальными внеклеточными доменами, необходимыми для эффективной межклеточной адгезии. [35] [36] [37] [38] [39] [40] [41] Кристаллографические исследования продемонстрировали, что домены MAM и Ig тесно связаны в одну функциональную единицу. [39] Дополнительный анализ кристаллической структуры, проведенный Ариску и его коллегами, предсказал, что адгезивный интерфейс между двумя белками PTPµ находится между доменами MAM и Ig одного белка PTPµ, взаимодействует с первым и вторым доменами FN III второго белка PTPµ. [40] RPTP типа IIb опосредуют адгезию, за исключением PCP-2. [42]

Активность тирозинфосфатазы [ править ]

Существует несколько способов регулирования каталитической активности RPTP (обзоры см. В [11] [14] [17] [43] ). Димеризация идентичных белков RPTP на поверхности клетки оставляет домены PTP либо в открытой активной конформации, как в случае PTPmu [44] и LAR, [45], либо в ингибированной конформации, которая делает каталитический домен недоступным, в случае CD45, [46] PTPalpha, [47] и PTPzeta / beta. [48] Связывание различных частей белка с самим собой (например, путем сворачивания для взаимодействия с самим собой), известное как внутримолекулярные взаимодействия, может влиять на активность RPTP. Цитоплазматические домены разных RPTP могут взаимодействовать[49] [50], чтобы получить гетеродимеры белков RPTP, которые затем влияют на каталитическую активность (например, см. [51] ).

Регулирование каталитической активности PTPmu является сложным. Как и большинство RPTP, проксимальный (или D1) фосфатазный домен мембраны PTPmu является каталитически активным. [52] При высокой плотности клеток, когда молекулы PTPmu гомофильно связываются друг с другом, уровни фосфотирозина снижаются. [53] Это говорит о том, что PTPmu может быть каталитически активным при высокой плотности клеток. Субстраты PTPmu (белки, которые дефосфорилируются PTPmu), такие как p120catenin , имеют тенденцию дефосфорилироваться при высокой плотности клеток [54], подтверждая гипотезу о том, что PTPmu является каталитически активным при гомофильном связывании. PTPmu конститутивно димеризуется за счет своего внеклеточного домена. [55]

Анализ кристаллической структуры D1 PTPmu показал, что димеры PTPmu находятся в открытой активной конформации. [44] Несмотря на то, что димеры PTPmu могут быть активными, дополнительное исследование предполагает, что внеклеточный домен PTPmu снижает активность фосфатазы. В этом исследовании было показано, что цитоплазматический домен PTPmu (молекула PTPmu, лишенная внеклеточного домена) обладает большей фосфатазной активностью, чем полноразмерный белок в ферментативном анализе фосфатазы. [56]

PTPmu имеет длинный юкстамембранный домен, который, вероятно, влияет на каталитическую активность. Юкстамембранный домен PTPmu может связываться либо с D1, либо с D2 PTPmu, но только в пределах одного и того же мономера PTPmu. [57] Было высказано предположение, что удаление юкстамембранного домена из PTPmu снижает активность фосфатазы PTPmu. [52] Домен D2 PTPmu также регулирует его активность. Хотя первоначально было продемонстрировано, что он положительно регулирует активность фосфатазы, [52] было показано, что домен D2 отрицательно влияет на каталитическую активность PTPmu. [58] Клиновидный мотив, расположенный у D1, также регулирует каталитическую активность. [59] Использование пептида с той же последовательностью, что и мотив клина, ингибирует функции, опосредованные PTPmu.[59] [60] [61] [62]

Определенные стимулы также могут влиять на активность PTP. Например, изменение клеточного окисления вызывает конформационные изменения в цитоплазматическом домене PTPmu, которые могут влиять на его активность тирозинфосфатазы или связывание внеклеточных лигандов. [55]

Кадгерин-зависимая адгезия [ править ]

Классические кадгерины являются важными белками для связывания клеток в организме («in vivo»), где они обычно стабилизируют межклеточные соединения, известные как адгезивные соединения. Кадгерины стабилизируют адгезивные соединения посредством взаимодействия цитоплазматических доменов кадгерина с белками катенина, такими как p120-катенин , бета-катенин и альфа-катенин . Катенины, в свою очередь, связываются с актиновым цитоскелетом. Связывание этих белков с актиновым цитоскелетом предотвращает рост актина (процесс, известный как полимеризация) и, следовательно, сохраняет клетки в неподвижном состоянии. Кадгерины регулируют межклеточную адгезию во время развития организма и во взрослых тканях. Нарушение белков кадгерина в результате генетических изменений или изменений структуры или функции белка было связано с прогрессированием опухоли. Примечательно, что PTPmu регулирует адгезию клеток к классическим кадгеринам. [63]PTPmu, вероятно, регулирует зависимую от кадгерина адгезию, взаимодействуя как с кадгеринами, так и с катенинами через цитоплазматический домен PTPmu. Чтобы подтвердить это утверждение, было показано, что PTPmu взаимодействует и / или дефосфорилирует многие сигнальные белки, участвующие в регуляции комплекса кадгерин-катенин, включая катенин p120 , [54] и E-кадгерин ( CDH1 (ген) ) и N-кадгерин ( CDH2 ). [22] [64] Было также показано, что PTPmu взаимодействует с рецептором фактора роста гепатоцитов c-Met , белком, который также локализован в слипчивых соединениях. [65] Хотя катенин p120 является потенциальным субстратом PTPmu, [54]другие предположили, что взаимодействие между PTPmu и катенинами только косвенное, через E-cadherin. [66] Интегрин α3β1 и тетраспанин CD151 регулируют экспрессию гена PTPmu, способствуя E-кадгерин-опосредованной межклеточной адгезии. [67]

Помимо катенинов и кадгеринов, PTPmu дефосфорилирует PIPKIγ90 и нектин-3 ( PVRL3 ), чтобы стабилизировать адгезивные соединения на основе E-кадгерина. [68] PTPmu также дефосфорилирует другой белок межклеточного соединения, коннексин 43 . Взаимодействие между коннексином 43 и PTPmu увеличивает коммуникацию по щелевому соединению. [69]

Адгезия эндотелиальных клеток [ править ]

PTPµ экспрессируется в эндотелиальных клетках вены пуповины человека ( HUVEC ) [70] и в капиллярах развивающегося мозга. [24] Экспрессия PTPµ в клетках HUVEC увеличивается при более высокой плотности клеток. [70] Исследования экспрессии PTPµ в тканях животных показали, что PTPµ преимущественно экспрессируется в эндотелиальных клетках артерий и капилляров, а также в гладких мышцах сердца, в дополнение к клеткам мозга. [25] [26] Из-за этой специализированной экспрессии в артериальных эндотелиальных клетках, а также из-за того, что обнаружено, что PTPµ связывается с белками, участвующими в поддержании эндотелиальных межклеточных соединений, такими как VE-кадгерин, [71] Предполагается, что PTPµ регулирует образование или проницаемость эндотелиальных клеток. Было показано, что PTPµ участвует в механотрансдукции, которая возникает в результате изменений кровотока, влияющих на опосредованное эндотелиальными клетками расширение кровеносных сосудов, процесс, вызванный «напряжением сдвига». [72] Когда PTPmu отсутствует у мышей (мышей с нокаутом PTPmu - / -), канюлированные брыжеечные артерии демонстрируют уменьшенное индуцированное потоком (или индуцированное «напряжением сдвига») расширение. [72] Активность тирозинфосфатазы PTPmu активируется напряжением сдвига. [73] Кавеолин 1 представляет собой каркасный белок, обогащенный соединениями эндотелиальных клеток, который также связан с ответами, регулируемыми напряжением сдвига. [73] Кавеолин 1 дефосфорилируется по тирозину 14 в ответ на напряжение сдвига, и предполагается, что PTPmu катализирует эту реакцию. [73]

Миграция клеток [ править ]

Нейритовые отростки [ править ]

PTPmu экспрессируется в развивающемся мозге и сетчатке. [27] [28] [29] [30] [31] [74] Клетка мозга или нейрон имеет тело клетки, которое содержит ядро ​​и два типа расширений или отростков, которые растут из тела клетки, дендриты и аксоны. Дендриты обычно получают входные данные от других нейронов, в то время как аксоны отправляют выходные данные соседним нейронам. Эти отростки называются нейритами при выращивании «in vitro» на пластинах для тканевых культур, поскольку неясно, являются ли они дендритами или аксонами. Исследования роста «in vitro» полезны для оценки механизмов, которые нейроны используют для роста и функционирования. Анализ роста нейритов - это тип эксперимента, в котором нейроны помещают на различные адгезивные субстраты на планшетах с тканевой культурой. Анализ роста нейритов предназначен для имитации роста нейронов внутри тела. Во время развития нервной системынейронные аксоны достигают своих часто далеких целей, реагируя на различные субстраты в окружающей их среде, так называемые управляющие сигналы, которые являются привлекательными, отталкивающими или просто разрешающими, что означает, что эти субстраты притягивают аксоны к себе, от них или действуют таким образом, что позволяет рост соответственно. Когда PTPmu наносится на чашку в качестве субстрата «in vitro», он способствует разрастанию нейритов.[27] PTPmu также действует как ориентир во время развития нервной системы, отталкивая нейриты височной нервной сетчатки, одновременно обеспечивая рост нейритов из носовой нервной сетчатки. [28] Экспрессия белка PTPmu, способного дефосфорилировать тирозиновые остатки, необходима для опосредования как назального разрастания нейритов, так и темпорального отталкивания нейритов. [75] Путем блокирования экспрессии белка PTPmu с помощью антисмысловой технологии или путем экспрессии каталитически неактивных мутантов PTPmu (молекул PTPmu, которые не могут дефосфорилировать свои целевые белки) в развивающейся сетчатке, было показано, что PTPmu необходим для развития нервная сетчатка. [29]

PTPmu также регулирует рост нейритов на классических кадгеринах. Активность PTPmu тирозинфосфатазы необходима для разрастания нейритов на классических кадгеринах E-, N- и R-cadherin, [27] [60] [61], подтверждая, что PTPmu дефосфорилирует ключевые компоненты комплекса кадгерин-катенин для регулирования миграции аксонов. Опять же, это подчеркивает, что PTPmu, вероятно, регулирует зависимые от кадгерина процессы через свой цитоплазматический домен.

Идентифицированы различные сигналы, необходимые для опосредованного PTPmu разрастания и отталкивания нейритов. Некоторые из этих сигналов представляют собой белки, которые взаимодействуют с PTPmu или связываются с ним, тогда как другие могут дефосфорилироваться с помощью PTPmu. PTPmu взаимодействует с каркасными белками RACK1 / GNB2L1 , [76] и IQGAP1 . [77] IQGAP1 является каркасом для семейства Rho GTPases , E-cadherin , beta-catenin и других белков. Связывание IQGAP1 с Rho GTPases необходимо для PTPmu-опосредованного разрастания нейритов. [77] Растущий кончик нейрона, конус роста, имеет различный вид в зависимости от того, какие сигналы активируются внутри конуса роста, когда он касается различных субстратов. Морфология конусов роста на PTPmu и отталкивание височных нейритов регулируются членом семейства Rho GTPase, Cdc42. [78] [79] Ингибирование Rho GTPase Rac1 позволило нейритам разрастаться на PTPmu из нейронов височной сетчатки. [79]

Белки PLCγ1 ( PLCG1 ), PKCδ ( PRKCD ) и BCCIP являются PTPmu субстраты. [80] Активность PKC необходима для опосредованного PTPmu разрастания нейритов [81] и опосредованного PTPmu отталкивания нейритов. [82] Экспрессия BCCIP необходима для опосредованного PTPmu разрастания нейритов. [83] PTPmu расщепляется при некоторых формах рака мозга, что приводит к ядерной транслокации цитоплазматического домена PTPmu (см. Ниже). Возможная функция взаимодействия BCCIP-PTPmu может заключаться в перемещении внутриклеточного фрагмента PTPmu в ядро ​​клетки. Таким образом, PTPmu дефосфорилирует PKCδ, PLCγ1 и BCCIP и связывается с IQGAP1. Экспрессия и / или активность всех этих белков и Cdc42 необходима для опосредованного PTPmu разрастания нейритов. Кроме того, активность GTPase Rac1 способствует отталкиванию нейритов, опосредованному PTPmu.

Рак [ править ]

PTPmu подавляется в клетках и тканях мультиформной глиобластомы (GBM) по сравнению с нормальной контрольной тканью или клетками. [84] Снижение экспрессии PTPmu в клетках GBM было связано с увеличением миграции клеток GBM. [84] [85] [86] [87] Было обнаружено, что экспрессия PTPmu снижается в клетках GBM за счет протеолиза полноразмерного белка в сброшенный внеклеточный фрагмент [88] и цитоплазматический внутриклеточный фрагмент, способный перемещаться в ядро. [62] Расщепление PTPmu аналогично расщеплению, идентифицированному для сигнального пути Notch . PTPmu сначала расщепляется с образованием двух нековалентно связанных фрагментов,[35] [53] вероятно через фурин-подобную эндопептидазу в эндоплазматическом ретикулуме (ER), как было продемонстрировано для другого RPTP, LAR (или PTPRF ). [89] [90] Затем PTPmu, вероятно, расщепляетсяпротеазой A-дезинтегрин и металлопротеиназы (ADAM) во внеклеточном домене PTPmu, чтобы высвободить внеклеточный фрагмент, затем комплексом гамма-секретазы в трансмембранном домене для высвобождения внутриклеточного фрагмента PTPmu. (рассмотрено в [20] и [21]. Расщепление PTPmu, вероятно, будет влиять на сигнальных партнеров, к которым PTPmu будет иметь доступ, как предполагалось (Phillips-Mason, Craig and Brady-Kalnay, 2011). PLCγ1 является субстратом PTPmu .[80] Активность PLCγ1 необходима для опосредования миграции клеток GBM в отсутствие PTPmu, [80] поэтому кажется вероятным, что PTPmu дефосфорилирование PLCγ1 предотвращает опосредованную PLCγ1 миграцию. Расщепление молекул клеточной адгезии , таких как PTPmu, также было связано с нарушением регуляции контактного ингибирования роста, наблюдаемого в раковых клетках. [20] Визуализация сброшенного внеклеточного фрагмента PTPmu была предложена как эффективное средство определения границ опухоли GBM «in vivo». [88] Флуоресцентно меченые пептиды PTPmu, которые гомофильно связываются с выделенными внеклеточными доменами PTPmu, способны преодолевать гематоэнцефалический барьер и определять границы опухоли в моделях GBM на грызунах. [88]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что PTPRM взаимодействует с:

  • BCCIP , [83]
  • c-Met , [65]
  • CDH1 E-кадгерин (кадгерин-1), [22] [64]
  • CDH2 N-кадгерин (кадгерин-2), [22] [64]
  • CDH4 R-кадгерин (кадгерин-4), [64]
  • CDH5 VE-кадгерин (кадгерин 5, CDH5), [71]
  • CTNND1 (p120catenin), [54]
  • GNB2L1 / RACK1, [76]
  • GJA1 коннексин 43 (белок щелевого соединения, альфа 1), [69]
  • IQGAP1 , [77]
  • PVRL3 (нектин3), [68]
  • PIPKIγ90, [68]
  • PRKCD (PKCδ), [80] и
  • PLCG1 (PLCγ1). [80]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000173482 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000033278 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b Gebbink MF, van Etten I, Hateboer G, Suijkerbuijk R, Beijersbergen RL, Geurts van Kessel A, Moolenaar WH (ноябрь 1991 г.). «Клонирование, экспрессия и хромосомная локализация новой предполагаемой рецептор-подобной протеинтирозинфосфатазы». FEBS Lett . 290 (1–2): 123–30. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (91) 81241-Y . PMID 1655529 . S2CID 7237197 .  
  6. ^ Suijkerbuijk РФ, Gebbink МФ, Мооленаар WH, Гертс ван Кессель А (ноябрь 1993). «Точное картирование гена тирозинфосфатазы человеческого рецептора (PTPRM) на 18p11.2 с помощью флуоресцентной гибридизации in situ». Cytogenet Cell Genet . 64 (3–4): 245–6. DOI : 10.1159 / 000133598 . PMID 8404049 . 
  7. ^ «Энтрез Ген: протеинтирозинфосфатаза PTPRM, рецепторный тип, M» .
  8. ^ Тонкс Н. К., Ян Q, Кремень AJ, Gebbink М.Ф., Franza БР, Хилл , DE, вс Н, Brady-Калнай S (1992). «Белковые тирозинфосфатазы: проблемы растущей семьи» (PDF) . Колд Спринг Харб Symp Quant Biol . 57 : 87–94. DOI : 10.1101 / sqb.1992.057.01.012 . PMID 1339708 .  
  9. ^ Brady-Kalnay С.М., Тонкс NK (март 1994). «Белковые тирозинфосфатазы: от структуры к функции». Trends Cell Biol . 4 (3): 73–6. DOI : 10.1016 / 0962-8924 (94) 90172-4 . PMID 14731595 . 
  10. ^ a b c Брэди-Калнай, С.М. (1998). «Ig-фосфатазы суперсемейства». В Питере Сондреггере (ред.). Молекулы надсемейства Ig в нервной системе (6 изд.). Цюрих: Harwood Academic Publishers.
  11. ^ a b c Брэди-Калнай, С.М. (2001). «Белковые тирозинфосфатазы». В Беккерле М. (ред.). Клеточная адгезия: границы в молекулярной биологии (39-е изд.). Оксфорд, Великобритания: Издательство Оксфордского университета. С. 217–258.
  12. ^ Brady-Kalnay С.М., Тонкс NK (1995). «Белковые тирозинфосфатазы как рецепторы адгезии». Curr Opin Cell Biol . 7 (5): 650–7. DOI : 10.1016 / 0955-0674 (95) 80106-5 . PMID 8573339 . 
  13. ^ Brady-Kalnay С.М., Тонкс NK (1994). «Рецепторные протеинтирозинфосфатазы, клеточная адгезия и передача сигнала». Достижения в протеиновых фосфатазах . 8 : 241–71. ISSN 0775-051X . 
  14. ^ a b Bixby JL (март 2001 г.). «Лиганды и передача сигналов через тирозинфосфатазы рецепторного типа» . IUBMB Life . 51 (3): 157–63. DOI : 10.1080 / 152165401753544223 . PMID 11547917 . S2CID 44938812 .  
  15. ^ Белтран PJ, Биксби JL (январь 2003). «Рецепторные протеинтирозинфосфатазы как медиаторы клеточной адгезии». Передний. Biosci . 8 (4): d87–99. DOI : 10,2741 / 941 . PMID 12456340 . 
  16. ^ Джонсон К. Ван Vactor D (2003). «Рецепторные протеинтирозинфосфатазы в развитии нервной системы». Физиология Ред . 83 (1): 1–24. DOI : 10.1152 / Physrev.00016.2002 . PMID 12506125 . 
  17. ^ a b Энсслен-Крейг С.Е., Брэди-Калнай С.М. (2004). «Рецепторные протеинтирозинфосфатазы регулируют нервное развитие и управление аксонами». Dev Biol . 275 (1): 12–22. DOI : 10.1016 / j.ydbio.2004.08.009 . PMID 15464569 . 
  18. ^ Burridge K, Шастри SK, Sallee JL (2006). «Регуляция клеточной адгезии протеин-тирозинфосфатазами. I. Клеточно-матричная адгезия» . J Biol Chem . 281 (23): 15593–6. DOI : 10.1074 / jbc.R500030200 . PMID 16497668 . 
  19. ^ Sallee JL, Wittchen ES, Burridge K (2006). «Регулирование клеточной адгезии протеин-тирозинфосфатазами: II. Межклеточная адгезия» . J Biol Chem . 281 (24): 16189–92. DOI : 10.1074 / jbc.R600003200 . PMID 16497667 . 
  20. ^ а б в Крейг С.Е., Брэди-Калнай С.М. (2011). «Раковые клетки разрезают молекулы адгезии гомофильных клеток и бегут» . Cancer Res . 71 (2): 303–9. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-10-2301 . PMC 3343737 . PMID 21084269 .  
  21. ^ a b Craig SE, Brady-Kalnay SM (2011). «Опухолевые внеклеточные фрагменты рецепторных протеинтирозинфосфатаз (RPTP) как инструменты молекулярной диагностики рака» . Противораковые агенты Med Chem . 11 (1): 133–40. DOI : 10.2174 / 187152011794941244 . PMC 3337336 . PMID 21235433 .  
  22. ^ a b c d Брэди-Калнай С.М., Римм Д.Л., Тонкс Н.К. (1995). «Рецепторный белок тирозинфосфатаза PTPmu ассоциирует с кадгеринами и катенинами in vivo» . J Cell Biol . 130 (4): 977–86. DOI : 10,1083 / jcb.130.4.977 . PMC 2199947 . PMID 7642713 .  
  23. ^ Schnekenburger J, J Mayerle, Саймон Р, Domschke Вт, Лерх М. (1999). «Дефосфорилирование тирозина белка и поддержание адгезии клеток в поджелудочной железе». Ann NY Acad Sci . 880 : 157–65. DOI : 10.1111 / j.1749-6632.1999.tb09518.x . PMID 10415859 . S2CID 35492083 .  
  24. ^ a b Sommer L, Rao M, Андерсон DJ (1997). «Дельта RPTP и новая протеинтирозинфосфатаза RPTP psi экспрессируются в ограниченных областях развивающейся центральной нервной системы» . Dev Dyn . 208 (1): 48–61. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-0177 (199701) 208: 1 <48 :: AID-AJA5> 3.0.CO; 2-1 . PMID 8989520 . 
  25. ^ a b Bianchi C, Sellke FW, Del Vecchio RL, Tonks NK, Neel BG (1999). «Белок-тирозинфосфатаза рецепторного типа mu экспрессируется в специфических эндотелиальных ложе сосудов in vivo». Exp Cell Res . 248 (1): 329–38. DOI : 10.1006 / excr.1999.4428 . PMID 10094839 . 
  26. ^ a b Koop EA, Lopes SM, Feiken E, Bluyssen HA, van der Valk M, Voest EE, Mummery CL, Moolenaar WH, Gebbink MF (2003). «Экспрессия mu рецепторного протеина тирозинфосфатазы как маркер гетерогенности эндотелиальных клеток; анализ экспрессии гена RPTPmu с использованием LacZ knock-in мышей». Int J Dev Biol . 47 (5): 345–54. PMID 12895029 . 
  27. ^ a b c d Бёрден-Галли С.М., Брэди-Калнай С.М. (1999). «PTPmu регулирует N-кадгерин-зависимый рост нейритов» . J Cell Biol . 144 (6): 1323–36. DOI : 10.1083 / jcb.144.6.1323 . PMC 2150569 . PMID 10087273 .  
  28. ^ a b c Бёрден-Галли С.М., Энсслен С.Е., Брэди-Калнай С.М. (2002). «Белковая тирозинфосфатаза-мю по-разному регулирует рост нейритов из носовых и височных нейронов сетчатки» . J Neurosci . 22 (9): 3615–27. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.22-09-03615.2002 . PMC 6758368 . PMID 11978837 .  
  29. ^ a b c Ensslen SE, Rosdahl JA, Brady-Kalnay SM (2003). «Рецептор протеина тирозинфосфатазы mu, PTPmu, регулирует гистогенез сетчатки цыпленка». Dev Biol . 264 (1): 106–18. DOI : 10.1016 / j.ydbio.2003.08.009 . PMID 14623235 . 
  30. ^ а б Чилтон Дж. К., Стокер А. В. (2000). «Экспрессия рецепторных белков тирозинфосфатаз в спинном мозге эмбрионов кур». Mol Cell Neurosci . 16 (4): 470–80. DOI : 10.1006 / mcne.2000.0887 . PMID 11085882 . S2CID 24084590 .  
  31. ^ a b Ледиг М.М., Маккиннелл И.В., миссис-Флогель Т., Ван Дж., Альварес К., Мейсон И., Биксби Дж. Л., Мюллер Б.К., Стокер А.В. (1999). «Экспрессия рецепторных тирозинфосфатаз во время развития ретинотектальной проекции цыпленка». J Neurobiol . 39 (1): 81–96. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-4695 (199904) 39: 1 <81 :: AID-NEU7> 3.0.CO; 2-K . PMID 10213455 . 
  32. ^ Хиршман К. М. , Левитан Е. С. (2000). «RPTPmu и фосфорилирование тирозина регулируют экспрессию мРНК K (+) канала в сердечных миоцитах взрослых». Am J Physiol Cell Physiol . 278 (2): C397–403. DOI : 10.1152 / ajpcell.2000.278.2.C397 . PMID 10666036 . 
  33. ^ Brady-Kalnay С.М., Flint AJ, Тонкс NK (1993). «Гомофильное связывание PTP mu, тирозинфосфатазы рецепторного типа, может опосредовать межклеточную агрегацию» . J Cell Biol . 122 (4): 961–72. DOI : 10,1083 / jcb.122.4.961 . PMC 2119586 . PMID 8394372 .  
  34. ^ Gebbink МФ, Зондаг ГХ, Wubbolts RW, Beijersbergen RL, ван Эттен я, Мооленаар WH (1993). «Межклеточная адгезия, опосредованная рецептор-подобной протеинтирозинфосфатазой». J Biol Chem . 268 (22): 16101–4. PMID 8393854 . 
  35. ^ a b c Брэди-Калнай С.М., Тонкс Н.К. (1994). «Идентификация гомофильного сайта связывания рецепторного белка тирозинфосфатазы PTP mu». J Biol Chem . 269 (45): 28472–7. PMID 7961788 . 
  36. ^ a b Дель Веккьо Р.Л., Тонкс Н.К. (2005). «Консервативный домен иммуноглобулина контролирует субклеточную локализацию гомофильного рецептора адгезии протеин-тирозинфосфатаза mu» . J Biol Chem . 280 (2): 1603–12. DOI : 10.1074 / jbc.M410181200 . PMID 15491993 . 
  37. ^ a b Zondag GC, Koningstein GM, Jiang YP, Sap J, Moolenaar WH, Gebbink MF (1995). «Гомофильные взаимодействия, опосредованные рецепторными тирозинфосфатазами mu и каппа. Критическая роль нового внеклеточного домена MAM» . J Biol Chem . 270 (24): 14247–50. DOI : 10.1074 / jbc.270.24.14247 . PMID 7782276 . 
  38. ^ Cismasiu В.Б., Denes С.А., Reiländer H, Мишель H, Szedlacsek SE (2004). «Домен MAM (меприн / A5-белок / PTPmu) представляет собой гомофильный сайт связывания, способствующий латеральной димеризации рецептороподобной протеин-тирозинфосфатазы mu» . J Biol Chem . 279 (26): 26922–31. DOI : 10.1074 / jbc.M313115200 . PMID 15084579 . 
  39. ^ a b Ариску А.Р., Хон В.К., Зибольд К., Лу В., ван дер Мерве ПА, Джонс Э.Ю. (2006). «Молекулярный анализ клеточной адгезии, опосредованной тирозинфосфатазой рецепторного белка» . EMBO J . 25 (4): 701–12. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7600974 . PMC 1383555 . PMID 16456543 .  
  40. ^ a b Ариску А.Р., Зиболд С., Чоудхури К., Чанг В.Т., Лу В., Дэвис С.Дж., ван дер Мерве ПА, Джонс Э.Ю. (2007). «Структура адгезионного взаимодействия тирозинфосфатазы выявляет механизм спейсера-зажима». Наука . 317 (5842): 1217–20. DOI : 10.1126 / science.1144646 . PMID 17761881 . S2CID 15702183 .  
  41. ^ Aricescu AR, Siebold C, Джонс EY (2008). «Рецептор протеин тирозинфосфатазы микро: измерение, где придерживаться». Biochem Soc Trans . 36 (Pt 2): 167–72. DOI : 10.1042 / BST0360167 . PMID 18363557 . 
  42. ^ Бека S, Чжан P, Craig SE, Lodowski DT, Ван Z, Brady-Kalnay SM (2010). «Характеристика адгезионных свойств тирозинфосфатаз рецепторов подсемейства IIb типа» . Cell Commun Adhes . 17 (2): 34–47. DOI : 10.3109 / 15419061.2010.487957 . PMC 3337334 . PMID 20521994 .  
  43. ^ Петроне А, Сап J (2000). «Возникающие проблемы с функцией рецепторного протеина тирозинфосфатазы: устранение тумана или просто смещение?». J Cell Sci . 113 (13): 2345–54. PMID 10852814 . 
  44. ^ a b Хоффманн К.М., Тонкс Н.К., Барфорд Д. (1997). «Кристаллическая структура домена 1 рецепторной протеин-тирозинфосфатазы мю» . J Biol Chem . 272 (44): 27505–8. DOI : 10.1074 / jbc.272.44.27505 . PMID 9346878 . 
  45. ^ Nam HJ, Пой F, Крюгер NX, Saito H, Фредерик CA (1999). «Кристаллическая структура тандемных фосфатазных доменов RPTP LAR». Cell . 97 (4): 449–57. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80755-2 . PMID 10338209 . S2CID 14417598 .  
  46. ^ Majeti R, Bilwes М., Ноэль ДП, Хантер Т, Вайс А (1998). «Индуцированное димеризацией ингибирование функции рецепторного протеина тирозинфосфатазы через ингибирующий клин». Наука . 279 (5347): 88–91. DOI : 10.1126 / science.279.5347.88 . PMID 9417031 . 
  47. ^ Bilwes А.М., ден Хертог Дж, Хантер Т, Ноэль JP (1996). «Структурная основа ингибирования рецепторной протеин-тирозинфосфатазы-альфа путем димеризации». Природа . 382 (6591): 555–9. DOI : 10.1038 / 382555a0 . PMID 8700232 . S2CID 4233685 .  
  48. ↑ Meng K, Rodriguez-Peña A, Dimitrov T, Chen W, Yamin M, Noda M, Deuel TF (2000). «Плейотрофин сигнализирует об увеличенном фосфорилировании тирозина бета-бета-катенина за счет инактивации внутренней каталитической активности рецепторного белка тирозинфосфатазы бета / дзета» . Proc Natl Acad Sci USA . 97 (6): 2603–8. DOI : 10.1073 / pnas.020487997 . PMC 15975 . PMID 10706604 .  
  49. Перейти ↑ Blanchetot C, den Hertog J (2000). «Множественные взаимодействия между рецепторной протеин-тирозинфосфатазой (RPTP) альфа и мембранно-дистальными доменами протеин-тирозинфосфатазы различных RPTP» . J Biol Chem . 275 (17): 12446–52. DOI : 10.1074 / jbc.275.17.12446 . PMID 10777529 . 
  50. ^ Blanchetot C, Tertoolen LG, Overvoorde J, ден Гертога J (2002). «Внутри- и межмолекулярные взаимодействия между внутриклеточными доменами рецепторных протеин-тирозинфосфатаз» . J Biol Chem . 277 (49): 47263–9. DOI : 10.1074 / jbc.M205810200 . PMID 12376545 . 
  51. ^ Брутто S, Blanchetot С, Схепенс Дж, Albet S, R Ламмерс, ден Хертог Дж, Хендрикс Вт (2002). «Мультимеризация протеин-тирозинфосфатаз (PTP)-подобных инсулинозависимых аутоантигенов сахарного диабета IA-2 и IA-2beta с рецепторными PTPs (RPTP). Ингибирование ферментативной активности RPTPalpha» . J Biol Chem . 277 (50): 48139–45. DOI : 10.1074 / jbc.M208228200 . PMID 12364328 . 
  52. ^ a b c Gebbink MF, Verheijen MH, Zondag GC, van Etten I, Moolenaar WH (1993). «Очистка и характеристика цитоплазматического домена человеческого рецептор-подобного протеина тирозинфосфатазы RPTP mu». Биохимия . 32 (49): 13516–22. DOI : 10.1021 / bi00212a017 . PMID 7504951 . 
  53. ^ a b Геббинк MF, Zondag GC, Koningstein GM, Feiken E, Wubbolts RW, Moolenaar WH (1995). «Поверхностная экспрессия рецепторного протеина тирозинфосфатазы RPTP mu регулируется межклеточным контактом» . J Cell Biol . 131 (1): 251–60. DOI : 10,1083 / jcb.131.1.251 . PMC 2120594 . PMID 7559782 .  
  54. ^ a b c d Zondag GC, Reynolds AB, Moolenaar WH (2000). «Рецепторная протеин-тирозинфосфатаза RPTPmu связывается и дефосфорилирует катенин p120 (ctn)» . J Biol Chem . 275 (15): 11264–9. DOI : 10.1074 / jbc.275.15.11264 . PMID 10753936 . 
  55. ^ a b Groen A, Overvoorde J, van der Wijk T, den Hertog J (2008). «Редокс-регуляция димеризации рецепторных белков-тирозинфосфатаз RPTPalpha, LAR, RPTPmu и CD45» . FEBS Дж . 275 (10): 2597–604. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2008.06407.x . PMID 18422654 . S2CID 199555986 .  
  56. ^ Brady-Kalnay С.М., Тонкс NK (1993). «Очистка и характеристика человеческого протеина тирозинфосфатазы, PTP mu, из системы экспрессии бакуловируса». Mol Cell Biochem . 127–128: 131–41. DOI : 10.1007 / BF01076764 . PMID 7935345 . S2CID 24662451 .  
  57. ^ Feiken Е, ван Эттен я, Gebbink М.Ф., Мооленаар WH, Зондаг ГХ (2000). «Внутримолекулярные взаимодействия между юкстамембранным доменом и фосфатазными доменами рецепторного белка тирозинфосфатазы RPTPmu. Регулирование каталитической активности» . J Biol Chem . 275 (20): 15350–6. DOI : 10.1074 / jbc.275.20.15350 . PMID 10809770 . 
  58. ^ Aricescu А.Р., Fulga Т.А., Cismasiu В, Гуди RS, Szedlacsek SE (2001). «Внутримолекулярные взаимодействия в протеинтирозинфосфатазе RPTPmu: кинетические данные». Biochem Biophys Res Commun . 280 (1): 319–27. DOI : 10.1006 / bbrc.2000.4094 . PMID 11162517 . 
  59. ^ a b Xie Y, Massa SM, Ensslen-Craig SE, Major DL, Yang T, Tisi MA, Derevyanny VD, Runge WO, Mehta BP, Moore LA, Brady-Kalnay SM, Longo FM (2006). «Пептиды клиновидного домена протеин-тирозинфосфатазы (PTP): новый подход к ингибированию функции PTP и усилению функции протеин-тирозинкиназы» . J Biol Chem . 281 (24): 16482–92. DOI : 10.1074 / jbc.M603131200 . PMID 16613844 . 
  60. ^ a b Oblander SA, Ensslen-Craig SE, Longo FM, Brady-Kalnay SM (2007). «Е-кадгерин способствует разрастанию нейритов ганглиозных клеток сетчатки мю-зависимым образом, зависимым от протеинтирозинфосфатазы» . Mol Cell Neurosci . 34 (3): 481–92. DOI : 10.1016 / j.mcn.2006.12.002 . PMC 1853338 . PMID 17276081 .  
  61. ^ a b Обландер С.А., Брэди-Калнай С.М. (2010). «Определенные сигнальные молекулы, ассоциированные с PTPmu, по-разному регулируют рост нейритов на E-, N- и R-кадгерине» . Mol Cell Neurosci . 44 (1): 78–93. DOI : 10.1016 / j.mcn.2010.02.005 . PMC 2881835 . PMID 20197094 .  
  62. ^ a b Бургойн AM, Филлипс-Мейсон П.Дж., Бёрден-Галли С.М., Робинсон С., Слоан А.Е., Миллер Р.Х., Брэди-Калнай С.М. (2009). «Протеолитическое расщепление протеинтирозинфосфатазы mu регулирует миграцию клеток глиобластомы» . Cancer Res . 69 (17): 6960–8. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-09-0863 . PMC 2747800 . PMID 19690139 .  
  63. ^ Hellberg CB, Burden-Галли С.М., Pietz GE, Brady-Kalnay SM (март 2002). «Экспрессия рецепторной протеин-тирозинфосфатазы, PTPmu, восстанавливает E-кадгерин-зависимую адгезию в клетках карциномы простаты человека» . J. Biol. Chem . 277 (13): 11165–73. DOI : 10.1074 / jbc.M112157200 . PMID 11801604 . 
  64. ^ a b c d Брэди-Калнай С.М., Мортон Т., Никсон Дж. П., Пиц Г.Э., Кинч М., Чен Х., Бракенбери Р., Римм Д.Л., Дель Веккио Р.Л., Тонкс Н.К. (1998). «Динамическое взаимодействие PTPmu с несколькими кадгеринами in vivo» . J Cell Biol . 141 (1): 287–96. DOI : 10.1083 / jcb.141.1.287 . PMC 2132733 . PMID 9531566 .  
  65. ^ a b Hiscox S, Jiang WG (1999). «Ассоциация рецептора HGF / SF, c-met, с молекулой адгезии клеточной поверхности, E-кадгерином и катенинами в опухолевых клетках человека». Biochem Biophys Res Commun . 261 (2): 406–11. DOI : 10.1006 / bbrc.1999.1002 . PMID 10425198 . 
  66. ^ Хискокс S, Jiang WG (1998). «Ассоциация PTPmu с катенинами в раковых клетках: возможная роль E-кадгерина». Int J Oncol . 13 (5): 1077–80. DOI : 10.3892 / ijo.13.5.1077 . PMID 9772302 . 
  67. ^ Chattopadhyay Н, Ван Z, Ashman ЛК, Brady-Калнай С.М., Kreidberg JA (2003). «Интегрин альфа3бета1-CD151, компонент комплекса кадгерин-катенин, регулирует экспрессию PTPmu и межклеточную адгезию» . J Cell Biol . 163 (6): 1351–62. DOI : 10,1083 / jcb.200306067 . PMC 2173722 . PMID 14691142 .  
  68. ^ a b c Сакамото Y, Огита H, Komura H, Takai Y (2008). «Участие нектина в инактивации интегрина альфа (v) бета (3) после установления межклеточной адгезии» . J Biol Chem . 283 (1): 496–505. DOI : 10.1074 / jbc.M704195200 . PMID 17965016 . 
  69. ^ a b Giepmans BN, Feiken E, Gebbink MF, Moolenaar WH (2003). «Ассоциация коннексина 43 с рецепторной протеинтирозинфосфатазой» . Cell Commun Adhes . 10 (4–6): 201–5. DOI : 10,1080 / cac.10.4-6.201.205 . PMID 14681016 . 
  70. ^ a b Campan M, Yoshizumi M, Seidah NG, Lee ME, Bianchi C, Haber E (1996). «Повышенный протеолитический процессинг протеинтирозинфосфатазы mu в сливных эндотелиальных клетках сосудов: роль PC5, члена семейства субтилизина». Биохимия . 35 (12): 3797–802. DOI : 10.1021 / bi952552d . PMID 8620001 . 
  71. ↑ a b Sui XF, Kiser TD, Hyun SW, Angelini DJ, Del Vecchio RL, Young BA, Hasday JD, Romer LH, Passaniti A, Tonks NK, Goldblum SE (2005). «Рецепторная протеинтирозинфосфатаза микро регулирует параклеточный путь в эндотелии микрососудов легких человека» . Am J Pathol . 166 (4): 1247–58. DOI : 10.1016 / s0002-9440 (10) 62343-7 . PMC 1602370 . PMID 15793303 .  
  72. ^ a b Koop EA, Геббинк MF, Суини TE, Mathy MJ, Heijnen HF, Spaan JA, Voest EE, VanBavel E, Peters SL (2005). «Нарушение вызванного кровотоком расширения в мезентериальных резистентных артериях у мышей с дефицитом тирозинфосфатазы рецепторного белка mu». Am J Physiol Heart Circ Physiol . 288 (3): H1218–23. DOI : 10.1152 / ajpheart.00512.2004 . PMID 15706045 . 
  73. ^ a b c Шин Дж, Джо Х, Пак Х (2006). «Кавеолин-1 временно дефосфорилируется под действием активируемого напряжением сдвига протеина тирозинфосфатазы mu». Biochem Biophys Res Commun . 339 (3): 737–41. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2005.11.077 . PMID 16325778 . 
  74. ^ Фукс М, Ван Н, Ciossek Т, Z Чен, Ульрих А (1998). «Дифференциальная экспрессия тирозинфосфатаз MAM-подсемейства во время развития мышей». Mech Dev . 70 (1–2): 91–109. DOI : 10.1016 / S0925-4773 (97) 00179-2 . PMID 9510027 . S2CID 9560178 .  
  75. ^ Ensslen-Craig SE, Brady-Kalnay SM (2005). «Экспрессия PTP mu и каталитическая активность необходимы для опосредованного PTP mu разрастания и отталкивания нейритов». Mol Cell Neurosci . 28 (1): 177–88. DOI : 10.1016 / j.mcn.2004.08.011 . PMID 15607952 . S2CID 3813261 .  
  76. ^ a b Mourton T, Hellberg CB, Burden-Gulley SM, Hinman J, Rhee A, Brady-Kalnay SM (2001). «Протеин-тирозинфосфатаза PTPmu связывает и рекрутирует каркасный белок RACK1 для межклеточных контактов» . J Biol Chem . 276 (18): 14896–901. DOI : 10.1074 / jbc.M010823200 . PMID 11278757 . 
  77. ^ a b c Филлипс-Мейсон П.Дж., Гейтс Т.Дж., Майор Д.Л., Сакс Д.Б., Брэди-Калнай С.М. (2006). «Рецептор протеин-тирозинфосфатазы PTPmu взаимодействует с IQGAP1» . J Biol Chem . 281 (8): 4903–10. DOI : 10.1074 / jbc.M506414200 . PMID 16380380 . 
  78. ^ Rosdahl JA, Ensslen SE, Ниденталь JA, Brady-Kalnay SM (2003). «PTP mu-зависимая перестройка конуса роста регулируется Cdc42». J Neurobiol . 56 (3): 199–208. DOI : 10.1002 / neu.10231 . PMID 12884260 . 
  79. ^ a b Major DL, Brady-Kalnay SM (2007). «Rho GTPases регулируют PTPmu-опосредованный рост назальных нейритов и временное отталкивание нейронов ганглиозных клеток сетчатки» . Mol Cell Neurosci . 34 (3): 453–67. DOI : 10.1016 / j.mcn.2006.11.022 . PMC 185529 . PMID 17234431 .  
  80. ^ а б в г д Филлипс-Мейсон П.Дж., Каур Х., Берден-Галли С.М., Крейг С.Е., Брэди-Калнай С.М. (2011). «Идентификация фосфолипазы C gamma1 как субстрата протеинтирозинфосфатазы mu, который регулирует миграцию клеток» . J Cell Biochem . 112 (1): 39–48. DOI : 10.1002 / jcb.22710 . PMC 3031780 . PMID 20506511 .  
  81. ^ Rosdahl JA, Mourton TL, Brady-Kalnay SM (2002). «Дельта протеинкиназы C (PKCdelta) необходима для протеинтирозинфосфатазы mu (PTPmu) -зависимого роста нейритов». Mol Cell Neurosci . 19 (2): 292–306. DOI : 10.1006 / mcne.2001.1071 . PMID 11860281 . S2CID 54361970 .  
  82. ^ Ensslen SE, Brady-Kalnay SM (2004). «Передача сигналов PTPmu через PKCdelta полезна для управления ганглиозными клетками сетчатки». Mol Cell Neurosci . 25 (4): 558–71. DOI : 10.1016 / j.mcn.2003.12.003 . PMID 15080886 . S2CID 54311542 .  
  83. ^ a b Филлипс-Мейсон П.Дж., Мортон Т., Майор Д.Л., Брэди-Калнай С.М. (2008). «BCCIP связывается с рецепторным протеином тирозинфосфатазы PTPmu» . J Cell Biochem . 105 (4): 1059–72. DOI : 10.1002 / jcb.21907 . PMC 2758318 . PMID 18773424 .  
  84. ^ а б Бургойн А.М., Паломо Дж. М., Филлипс-Мейсон П.Дж., Бёрден-Галли С.М., Майор Д.Л., Заремба А., Робинсон С., Слоан А.Е., Фогельбаум М.А., Миллер Р.Х., Брэди-Калнай С.М. (декабрь 2009 г.). «PTPmu подавляет миграцию и распространение клеток глиомы» . Нейроонкология . 11 (6): 767–78. DOI : 10.1215 / 15228517-2009-019 . PMC 2802397 . PMID 19304959 .  
  85. ^ «Исследователи NIH определяют ключевой фактор, который стимулирует распространение раковых клеток головного мозга» . Выпуск новостей . Национальные институты здоровья (NIH). 2009-08-18 . Проверено 21 июля 2011 .
  86. ^ Talan J (2 октября 2009). «Исследователи приближаются к молекулярной мишени для мультиформной глиобластомы». Неврология сегодня . 9 (19): 18. DOI : 10,1097 / 01.NT.0000363214.03849.0e . S2CID 56680336 . 
  87. ^ Seper С (2009-08-18). «Во-первых, вылечите рак. Во-вторых, создайте приложение для iPhone» . Новости MedCity . Проверено 21 июля 2011 .
  88. ^ a b c Бёрден-Галли С.М., Гейтс Т.Дж., Бургойн А.М., Каттер Дж. Л., Лодовски Д. Т., Робинсон С., Слоан А. Е., Миллер Р. Х., Базилион Дж. П., Брэди-Калнай С. М. (2010). «Новая молекулярная диагностика глиобластом: обнаружение внеклеточного фрагмента протеинтирозинфосфатазы mu» . Неоплазия . 12 (4): 305–16. DOI : 10.1593 / neo.91940 . PMC 2847738 . PMID 20360941 .  
  89. ^ Streuli M, Krueger NX, Ariniello PD, Tang M, Munro JM, Blattler WA, Adler DA, Disteche CM, Saito H (март 1992). «Экспрессия рецептор-связанной протеинтирозинфосфатазы LAR: протеолитическое расщепление и отщепление CAM-подобной внеклеточной области» . EMBO J . 11 (3): 897–907. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05128.x . PMC 556530 . PMID 1547787 .  
  90. ↑ Yu Q, Lenardo T, Weinberg RA (июнь 1992 г.). «N-концевой и C-концевой домены рецепторной тирозинфосфатазы связаны нековалентной связью». Онкоген . 7 (6): 1051–7. PMID 1317540 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Серра-Пажес С., Медли QG, Тан М., Харт А., Штреули М. (июнь 1998 г.). «Липрины, семейство белков, взаимодействующих с трансмембранной протеин-тирозинфосфатазой LAR» . J. Biol. Chem . 273 (25): 15611–20. DOI : 10.1074 / jbc.273.25.15611 . PMID  9624153 .
  • Feiken E, van Etten I, Gebbink MF, Moolenaar WH, Zondag GC (май 2000 г.). «Внутримолекулярные взаимодействия между юкстамембранным доменом и фосфатазными доменами рецепторного белка тирозинфосфатазы RPTPmu. Регулирование каталитической активности» . J. Biol. Chem . 275 (20): 15350–6. DOI : 10.1074 / jbc.275.20.15350 . PMID  10809770 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P28827 (тирозин-протеинфосфатаза рецепторного типа mu) в PDBe-KB .