• фокальной адгезии • клеточная мембрана • стресс волокна • ассоциированный с микротрубочками комплекс • межклеточные контакты • клеток коры головного мозга • цитоскелета • lamellipodium • цитоплазма • цитозоль • адгезионные контакты
Биологический процесс
• сокращение мышц • сигнальный путь рецептора эпидермального фактора роста • сборка сигнального комплекса • клеточный ответ на активные формы кислорода • сигнальный путь рецептора сосудистого эндотелиального фактора роста • клеточная адгезия • сигнальный путь рецептора гормона роста • адгезия между клеткой и матрицей • трансформирующий сигнал бета-рецептора фактора роста путь • передача сигнала • ответ на пептид • миграция эндотелиальных клеток • положительная регуляция сборки стрессовых волокон • распространение клеток, зависящее от адгезии субстрата • регуляция транскрипции с использованием шаблонов нуклеиновых кислот
Паксиллина является белком , который в организме человека кодируется Рхп гена . Паксиллина выражается в фокальных спаек лиц , не являющихся-полосатой клеток и в costameres из поперечно - полосатых мышечных клеток, и она функционирует придерживаться клеток к внеклеточного матрикса . Мутации в PXN, а также аномальная экспрессия белка паксиллина вовлечены в прогрессирование различных видов рака.
СОДЕРЖАНИЕ
1 Структура
2 Функция
3 Клиническое значение
4 взаимодействия
5 ссылки
6 Дальнейшее чтение
7 Внешние ссылки
Структура [ править ]
Паксиллин человека имеет молекулярную массу 64,5 кДа и длину 591 аминокислоту . [5]
С-концевая область паксиллина состоит из четырех тандемных двойных цинковых пальцев LIM доменов , которые являются цистеин / гистидин -богатого с консервативными повторами; они служат сайтами связывания для протеина тирозинфосфатаза-PEST , [6] тубулина [7] и служат мотивом нацеливания для очаговых адгезий . [8]
N-концевой участок паксиллина имеет пять высоко консервативный лейцин -богатой последовательность называется Л.Д. мотивы, которые опосредуют несколько взаимодействий, в том числе с pp125FAK и винкулиной . [9] [10] Предполагается, что мотивы LD образуют амфипатические альфа-спирали , при этом каждый остаток лейцина расположен на одной стороне альфа-спирали с образованием гидрофобной границы связывания белка. N-концевой области также имеет пролин -богатой домен , который имеет потенциал для Src - связывания SH3 . Три N-терминала Y XXP- мотивы могут служить сайтами связывания для талина или v-Crk SH2 . [11] [12]
Функция [ править ]
Паксиллин - это белок-адаптер передачи сигнала, открытый в 1990 году в лаборатории Кейта Берриджа [13] . С-концевая область паксиллина содержит четыре домена LIM, которые направляют паксиллин в очаговые спайки . Предполагается, что это прямая связь с цитоплазматическим хвостом бета- интегрина . N-концевая область паксиллина богата сайтами белок-белкового взаимодействия. Белки, которые связываются с паксиллином, разнообразны и включают протеинтирозинкиназы , такие как Src и киназа фокальной адгезии (FAK) , структурные белки, такие как винкулин.и актопаксин, и регуляторы организации актина, такие как COOL / PIX и PKL / GIT. Паксиллин фосфорилируется по тирозину посредством FAK и Src при вовлечении интегрина или стимуляции фактора роста [14], создавая сайты связывания для адапторного белка Crk .
В поперечно-полосатых мышечных клетках паксиллин играет важную роль в костамерогенезе или формировании костамеров , которые представляют собой специализированные фокальные адгезионные структуры в мышечных клетках, которые связывают структуры Z-диска через сарколемму с внеклеточным матриксом . Текущая рабочая модель costamerogenesis является то , что в культуре, недифференцированных миобластах , альфа-5 интегриные , винкулине и паксиллине находится в сложном и расположено в основном на координационных спайках . Во время ранней дифференцировки образование премиофибрилл в результате саркомерогенеза.происходит, и премиофибриллы собираются в структурах, которые типичны для фокальных спаек в немышечных клетках; аналогичное явление наблюдается в культивируемых кардиомиоцитах . [15] Премиофибриллы становятся зарождающимися миофибриллами, которые постепенно выравниваются, образуя зрелые миофибриллы, и появляются зарождающиеся костамерные структуры. Костамерные белки перераспределяются с образованием зрелых костамеров . [16] Хотя точные функции паксиллина в этом процессе еще не раскрыты, исследования партнеров по связыванию паксиллина предоставили механистическое понимание его функции. Пролин -богатой область паксиллина специфически связывается со вторымSH3 домен из ponsin , которое происходит после начала миогенной дифференцировки и экспрессия ограничивается costameres . [17] Мы также знаем, что связывание паксиллина с киназой фокальной адгезии (FAK) имеет решающее значение для управления функцией паксиллина. Фосфорилирование из FAK на серине -910 регулирует взаимодействие FAK с паксиллином, и контролирует стабильность паксиллина на costameres в кардиомиоцит , с фосфорилированием уменьшения полураспада в паксиллине. [18]Это важно понимать, потому что стабильность взаимодействия FAK- паксиллин, вероятно, обратно пропорциональна стабильности взаимодействия винкулин- паксиллин, что, вероятно, указывало бы на силу костамерного взаимодействия, а также на реорганизацию саркомера ; процессы, которые были связаны с дилатационной кардиомиопатией . [19] Дополнительные исследования показали, что сам паксиллин фосфорилируется и участвует в гипертрофических сигнальных путях кардиомиоцитов . Лечение кардиомиоцитов гипертрофическим агонистом фенилэфриномстимулировал быстрое увеличение фосфорилирования тирозина паксиллином, которое опосредовано протеинтирозинкиназами . [20]
Структурная реорганизация паксиллина в кардиомиоцитах также была обнаружена на мышиных моделях дилатационной кардиомиопатии . В модели сверхэкспрессии тропомодулина на мышах распределение паксиллина было скорректировано в координации с повышенным фосфорилированием и расщеплением паксиллина. [21] Аналогичным образом было показано, что паксиллин изменил локализацию в кардиомиоцитах трансгенных мышей, экспрессирующих конститутивно активный rac1 . [22] Эти данные показывают, что изменения костамерной организации, частично за счет перераспределения паксиллина, могут быть патогенетическим механизмом при дилатационной кардиомиопатии.. Кроме того, у мышей, подвергшихся гипертрофии сердца, вызванной перегрузкой давлением , вызывающей гипертрофическую кардиомиопатию , уровни экспрессии паксиллина увеличивались, что указывает на роль паксиллина в обоих типах кардиомиопатии . [23]
Клиническое значение [ править ]
Было показано, что паксиллин играет клинически значимую роль у пациентов с несколькими типами рака. Повышенная экспрессия паксиллина была обнаружена в предраковых областях гиперплазии , плоскоклеточной метаплазии и метаплазии бокаловидных клеток , а также в диспластических поражениях и карциноме у пациентов с аденокарциномой легких из группы высокого риска . [24] Мутации в PXN были связаны с усиленным ростом опухоли, пролиферацией клеток и инвазией в ткани рака легких. [25]
Постоянно обнаруживается, что во время трансформации опухоли белок паксиллин задействуется и фосфорилируется . [26] Паксиллин играет роль в сигнальном пути тирозинкиназы MET, который активируется при многих формах рака. [27]
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что паксиллин взаимодействует с:
ПТП-ПЕСТ , [6]
тубулин , [7]
VCL , [13] [28]
pp125FAK . [29] [30] [31]
SRC [32] [33]
СОРБС1 . [17]
ПАРВА [34] и
ILK [35]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000089159 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029528 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Белковая последовательность человеческого PXN (Uniprot ID: P49023)» . Атлас кардиоорганических белков (COPaKB) . Архивировано из оригинала 13 июля 2015 года . Проверено 13 июля 2015 года .
^ a b Шен Y, Шнайдер G, Cloutier JF, Veillette A, Schaller MD (март 1998). «Прямая ассоциация протеин-тирозинфосфатазы PTP-PEST с паксиллином» . Журнал биологической химии . 273 (11): 6474–81. DOI : 10.1074 / jbc.273.11.6474 . PMID 9497381 .
^ a b Эррерос Л., Родригес-Фернандес Дж. Л., Браун М.С., Алонсо-Лебреро Дж. Л., Кабаньяс С., Санчес-Мадрид Ф., Лонго Н., Тернер CE, Санчес-Матеос П. (август 2000 г.). «Паксиллин локализуется в центре организации микротрубочек лимфоцитов и связывается с цитоскелетом микротрубочек» (PDF) . Журнал биологической химии . 275 (34): 26436–40. DOI : 10.1074 / jbc.M003970200 . PMID 10840040 . S2CID 9744939 .
^ Кот JF, Turner CE, Трамбле ML (июль 1999). «Интактные домены LIM 3 и LIM 4 паксиллина необходимы для ассоциации с новым участком полипролина (Pro 2) протеин-тирозинфосфатазы-PEST» . Журнал биологической химии . 274 (29): 20550–60. DOI : 10.1074 / jbc.274.29.20550 . PMID 10400685 .
^ Brown MC, Curtis MS, Turner CE (август 1998). «Мотивы LD паксиллина могут определять новое семейство доменов узнавания белка». Структурная биология природы . 5 (8): 677–8. DOI : 10,1038 / 1370 . PMID 9699628 . S2CID 9635426 .
^ Тумбарелло DA, Brown MC, Turner CE (февраль 2002). «Мотивы паксиллина LD». Письма FEBS . 513 (1): 114–8. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (01) 03244-6 . PMID 11911889 . S2CID 26269466 .
^ Salgia R, Ли ДЛ, Ло SH, Brunkhorst В, Канзас Г.С., Sobhany Е.С., вс Y, Pisick Е, Hallek М, Эрнст Т (март 1995 года). «Молекулярное клонирование паксиллина человека, белка фокальной адгезии, фосфорилированного P210BCR / ABL» . Журнал биологической химии . 270 (10): 5039–47. DOI : 10.1074 / jbc.270.10.5039 . PMID 7534286 .
^ Тернер CE (сентябрь 1998 г.). «Паксиллин». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 30 (9): 955–9. DOI : 10.1016 / s1357-2725 (98) 00062-4 . PMID 9785458 .
^ a b Тернер CE, Гленни JR, Берридж K (1990). «Паксиллин: новый винкулин-связывающий белок, присутствующий в очаговых спайках» . J. Cell Biol . 111 (3): 1059–68. DOI : 10,1083 / jcb.111.3.1059 . PMC 2116264 . PMID 2118142 .
Перейти ↑ Bellis SL, Miller JT, Turner CE (июль 1995 г.). «Характеристика фосфорилирования тирозина паксиллина in vitro с помощью киназы фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 270 (29): 17437–41. DOI : 10.1074 / jbc.270.29.17437 . PMID 7615549 .
Перейти ↑ Decker ML, Simpson DG, Behnke M, Cook MG, Decker RS (июль 1990). «Морфологический анализ сокращающихся и покоящихся сердечных миоцитов взрослых кроликов в долговременной культуре». Анатомическая запись . 227 (3): 285–99. DOI : 10.1002 / ar.1092270303 . PMID 2372136 . S2CID 41193996 .
^ Quach NL, Rando TA (май 2006). «Киназа фокальной адгезии необходима для костамерогенеза в культивируемых клетках скелетных мышц». Биология развития . 293 (1): 38–52. DOI : 10.1016 / j.ydbio.2005.12.040 . PMID 16533505 .
^ а б Гемлих К., Пиноцис Н., Хейесс К., ван дер Вен П.Ф., Милтинг Х., Эль-Банайози А., Кёрфер Р., Вильманнс М., Элер Е., Фюрст Д.О. (июнь 2007 г.). «Паксиллин и понсин взаимодействуют в формирующихся костамерах мышечных клеток». Журнал молекулярной биологии . 369 (3): 665–82. DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.03.050 . PMID 17462669 .
^ Chu M, Айенгар R, Кошман YE, Ким T, Рассел B, Martin JL, Heroux AL, Робия SL, Samarel AM (декабрь 2011). «Фосфорилирование серина-910 киназы фокальной адгезии имеет решающее значение для реорганизации саркомера при гипертрофии кардиомиоцитов» . Сердечно-сосудистые исследования . 92 (3): 409–19. DOI : 10.1093 / CVR / cvr247 . PMC 3246880 . PMID 21937583 .
^ Zemljic-Harpf А.Е., Миллер JC, Henderson SA, Райт AT, Manso AM, Elsherif L, Далтон ND, Thor А.К., Perkins Г.А., McCulloch AD, Ross RS (ноябрь 2007). «Специфичное для кардиомиоцитов иссечение гена винкулина разрушает клеточные соединения, вызывая внезапную смерть или дилатационную кардиомиопатию» . Молекулярная и клеточная биология . 27 (21): 7522–37. DOI : 10.1128 / MCB.00728-07 . PMC 2169049 . PMID 17785437 .
^ Тейлор JM, Ровин JD, Парсонс JT (июнь 2000). «Роль киназы фокальной адгезии в индуцированной фенилэфрином гипертрофии кардиомиоцитов желудочков крыс» . Журнал биологической химии . 275 (25): 19250–7. DOI : 10.1074 / jbc.M909099199 . PMID 10749882 .
Перейти ↑ Melendez J, Welch S, Schaefer E, Moravec CS, Avraham S, Avraham H, Sussman MA (ноябрь 2002 г.). «Активация pyk2 / родственной фокальной адгезии тирозинкиназы и фокальной адгезии киназы при ремоделировании сердца» . Журнал биологической химии . 277 (47): 45203–10. DOI : 10.1074 / jbc.M204886200 . PMID 12228222 .
^ Сассмен MA, Welch S, Walker A, Klevitsky R, Hewett TE, Цена RL, Schaefer E, K Ягер (апрель 2000). «Измененная регуляция фокальной адгезии коррелирует с кардиомиопатией у мышей, экспрессирующих конститутивно активный rac1» . Журнал клинических исследований . 105 (7): 875–86. DOI : 10.1172 / JCI8497 . PMC 377478 . PMID 10749567 .
^ Yund EE, Hill JA, Keller RS (октябрь 2009). «Hic-5 необходим для экспрессии генов плода и цитоскелетной организации кардиальных миоцитов новорожденных» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 47 (4): 520–7. DOI : 10.1016 / j.yjmcc.2009.06.006 . PMC 3427732 . PMID 19540241 .
^ Mackinnon AC, Третьякова M, L Henderson, Мехта RG, Ян BC, Джозеф L, Крауз T, Хусайн А.Н., Reid ME, Salgia R (январь 2011). «Экспрессия и амплификация паксиллина при ранних поражениях легких у пациентов с высоким риском, аденокарциноме легких и метастатическом заболевании» . Журнал клинической патологии . 64 (1): 16–24. DOI : 10.1136 / jcp.2010.075853 . PMC 3002839 . PMID 21045234 .
^ Jagadeeswaran R, Surawska H, Krishnaswamy S, Janamanchi V, Mackinnon AC, Seiwert TY, Loganathan S, Kanteti R, Reichman T, Nallasura V, Schwartz S, Faoro L, Wang YC, Girard L, Tretiakova MS, Ahmed S, O, Soulii L, Bindokas VP, Szeto LL, Gordon GJ, Bueno R, Sugarbaker D, Lingen MW, Sattler M, Krausz T, Vigneswaran W, Natarajan V, Minna J, Vokes EE, Ferguson MK, Husain AN, Salgia R ( Январь 2008 г.). «Паксиллин является мишенью для соматических мутаций при раке легких: последствия для роста и инвазии клеток» . Исследования рака . 68 (1): 132–42. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-07-1998 . PMC 2767335 . PMID 18172305 .
^ Ванда Pol SB, Brown MC, Turner CE (январь 1998). «Ассоциация онкопротеина E6 вируса папилломы крупного рогатого скота типа 1 с белком фокальной адгезии паксиллином через консервативный мотив взаимодействия белков» . Онкоген . 16 (1): 43–52. DOI : 10.1038 / sj.onc.1201504 . PMID 9467941 .
^ Lawrence RE, Salgia R (2010). «Молекулярные механизмы MET и методы лечения рака легких» . Адгезия и миграция клеток . 4 (1): 146–52. DOI : 10.4161 / cam.4.1.10973 . PMC 2852571 . PMID 20139696 .
^ Wood CK, Turner CE, Джексон P, Critchley DR (февраль 1994). «Характеристика сайта связывания паксиллина и целевой последовательности фокальной адгезии С-конца в винкулине». Журнал клеточной науки . 107 (2): 709–17. PMID 8207093 .
^ Тернер CE, Миллер JT (июнь 1994). «Первичная последовательность паксиллина содержит предполагаемые мотивы связывания доменов SH2 и SH3 и несколько доменов LIM: идентификация винкулина и области связывания pp125Fak». Журнал клеточной науки . 107 (6): 1583–91. PMID 7525621 .
^ Хильдебранд JD, Schaller MD, Парсонс JT (июнь 1995). «Паксиллин, тирозин-фосфорилированный белок, связанный с фокальной адгезией, связывается с карбоксильным концевым доменом киназы фокальной адгезии» . Молекулярная биология клетки . 6 (6): 637–47. DOI : 10.1091 / mbc.6.6.637 . PMC 301225 . PMID 7579684 .
↑ Brown MC, Perrotta JA, Turner CE (ноябрь 1996 г.). «Идентификация LIM3 как основной детерминанты локализации фокальной адгезии паксиллина и характеристика нового мотива на паксиллине, направляющего винкулин и связывание киназы фокальной адгезии» . Журнал клеточной биологии . 135 (4): 1109–23. DOI : 10,1083 / jcb.135.4.1109 . PMC 2133378 . PMID 8922390 .
^ Тернер CE (декабрь 2000). «Взаимодействие паксиллина». Журнал клеточной науки . 113 (23): 4139–40. PMID 11069756 .
^ Тернер CE (декабрь 2000). «Паксиллин и сигнализация фокальной адгезии». Природа клеточной биологии . 2 (12): E231-6. DOI : 10.1038 / 35046659 . PMID 11146675 . S2CID 26455236 .
^ Николопулос С.Н., Тернер CE (декабрь 2000 г.). «Актопаксин, новый белок фокальной адгезии, который связывает мотивы паксиллина LD и актин и регулирует клеточную адгезию» . Журнал клеточной биологии . 151 (7): 1435–48. DOI : 10,1083 / jcb.151.7.1435 . PMC 2150668 . PMID 11134073 .
^ Nikolopoulos С.Н., Turner CE (июнь 2001). «Связывание интегрин-связанной киназы (ILK) с мотивом паксиллина LD1 регулирует локализацию ILK в очаговых адгезиях» . Журнал биологической химии . 276 (26): 23499–505. DOI : 10.1074 / jbc.M102163200 . PMID 11304546 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Панетти Т.С. (январь 2002 г.). «Фосфорилирование тирозина паксиллина, FAK и p130CAS: влияние на распространение и миграцию клеток» . Границы биологических наук . 7 (1–3): d143-50. DOI : 10,2741 / Панетти . PMID 11779709 . S2CID 35708933 .
Роуз Д.М., Хан Дж., Гинзберг М.Х. (август 2002 г.). «Интегрины Alpha4 и иммунный ответ». Иммунологические обзоры . 186 : 118–24. DOI : 10.1034 / j.1600-065X.2002.18611.x . PMID 12234367 . S2CID 37850994 .
Салгия Р., Уэмура Н., Окуда К., Ли Дж. Л., Писик Е., Саттлер М., де Йонг Р., Друкер Б., Хейстеркамп Н., Чен Л. Б. (декабрь 1995 г.). «CRKL связывает p210BCR / ABL с паксиллином в клетках хронического миелогенного лейкоза» . Журнал биологической химии . 270 (49): 29145–50. DOI : 10.1074 / jbc.270.49.29145 . PMID 7493940 .
Бергман М., Жуков В., Виртанен И., Алитало К. (февраль 1995 г.). «Сверхэкспрессия тирозинкиназы Csk локализуется в очаговых адгезиях, вызывает реорганизацию интегрина альфа v бета 5 и препятствует распространению клеток HeLa» . Молекулярная и клеточная биология . 15 (2): 711–22. DOI : 10.1128 / mcb.15.2.711 . PMC 231937 . PMID 7529872 .
Schaller MD, Otey CA, Hildebrand JD, Parsons JT (сентябрь 1995 г.). «Киназа фокальной адгезии и паксиллин связываются с пептидами, имитирующими цитоплазматические домены бета-интегрина» . Журнал клеточной биологии . 130 (5): 1181–7. DOI : 10,1083 / jcb.130.5.1181 . PMC 2120552 . PMID 7657702 .
Йошида М., Вестлин В.Ф., Ван Н., Ингбер Д.Э., Розенцвейг А., Резник Н., Джимброне М.А. (апрель 1996 г.). «Адгезия лейкоцитов к эндотелию сосудов вызывает связывание Е-селектина с актиновым цитоскелетом» . Журнал клеточной биологии . 133 (2): 445–55. DOI : 10,1083 / jcb.133.2.445 . PMC 2120789 . PMID 8609175 .
Салгия Р., Саттлер М., Писик Э., Ли Дж. Л., Гриффин Дж. Д. (февраль 1996 г.). «p210BCR / ABL индуцирует образование комплексов, содержащих белки фокальной адгезии и продукт протоонкогена p120c-Cbl». Экспериментальная гематология . 24 (2): 310–3. PMID 8641358 .
Салгия Р., Писик Е., Саттлер М., Ли Дж. Л., Уэмура Н., Вонг В. К., Бурки С. А., Хираи Х., Чен Л. Б., Гриффин Дж. Д. (октябрь 1996 г.). «p130CAS образует сигнальный комплекс с адаптерным белком CRKL в гемопоэтических клетках, трансформированных онкогеном BCR / ABL» . Журнал биологической химии . 271 (41): 25198–203. DOI : 10.1074 / jbc.271.41.25198 . PMID 8810278 .
Retta SF, Barry ST, Critchley DR, Defilippi P, Silengo L, Tarone G (декабрь 1996 г.). «Очаговая адгезия и образование стрессовых волокон регулируются активностью тирозинфосфатазы». Экспериментальные исследования клеток . 229 (2): 307–17. DOI : 10.1006 / excr.1996.0376 . hdl : 2318/37568 . PMID 8986614 .
Мазаки Ю., Хашимото С., Сабэ Х. (март 1997 г.). «Клетки моноцитов и раковые клетки экспрессируют новые изоформы паксиллина с различными связывающими свойствами с белками фокальной адгезии» . Журнал биологической химии . 272 (11): 7437–44. DOI : 10.1074 / jbc.272.11.7437 . PMID 9054445 .
Hiregowdara D, Avraham H, Fu Y, London R, Avraham S (апрель 1997 г.). «Фосфорилирование тирозина связанной с адгезией фокальной тирозинкиназы в мегакариоцитах при стимуляции фактора стволовых клеток и форболмиристата ацетата и его связь с паксиллином» . Журнал биологической химии . 272 (16): 10804–10. DOI : 10.1074 / jbc.272.16.10804 . PMID 9099734 .
Остергаард Х.Л., Лу О., Арендт К.В., Берг Н.Н. (март 1998 г.). «Фосфорилирование паксиллина и ассоциация с Lck и Pyk2 в Т-клетках, стимулированных анти-CD3 или анти-CD45» . Журнал биологической химии . 273 (10): 5692–6. DOI : 10.1074 / jbc.273.10.5692 . PMID 9488700 .
Фернандес Р., Сушард С.Дж. (май 1998 г.). «Активация Syk необходима для распространения и высвобождения H2O2 в прикрепленных нейтрофилах человека». Журнал иммунологии . 160 (10): 5154–62. PMID 9590268 .
Льюис Дж. М., Шварц М. А. (июнь 1998 г.). «Интегрины регулируют ассоциацию и фосфорилирование паксиллина c-Abl» . Журнал биологической химии . 273 (23): 14225–30. DOI : 10.1074 / jbc.273.23.14225 . PMID 9603926 .
Ганджу Р.К., Мунши Н., Наир BC, Лю З.Й., Гилл П., Групман Дж. Э. (июль 1998 г.). «Вирус иммунодефицита человека tat модулирует рецептор Flk-1 / KDR, митоген-активируемые протеинкиназы и компоненты очаговой адгезии в клетках саркомы Капоши» . Журнал вирусологии . 72 (7): 6131–7. DOI : 10,1128 / JVI.72.7.6131-6137.1998 . PMC 110419 . PMID 9621077 .
Дикин Н.О., Тернер CE (август 2008 г.). «Паксиллин достигает совершеннолетия» . Журнал клеточной науки . 121 (Pt 15): 2435–44. DOI : 10,1242 / jcs.018044 . PMC 2522309 . PMID 18650496 .
Внешние ссылки [ править ]
MBInfo: Паксиллин
Информация о паксиллине со ссылками в шлюзе миграции клеток, заархивированная 11 декабря 2014 г., на Wayback Machine.
Паксиллин в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P49023 (Human Paxillin) в PDBe-KB .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q8VI36 (Mouse Paxillin) в PDBe-KB .
