Пептидилтрансфераза представляет собой аминоацилтрансферазу ( EC 2.3.2.12 ), а также основную ферментативную функцию рибосомы , которая образует пептидные связи между соседними аминокислотами с использованием тРНК в процессе трансляции биосинтеза белка . [1] Субстратами для пептидилтрансферазной реакции являются две молекулы тРНК, одна из которых несет растущую пептидную цепь, а другая несет аминокислоту, которая будет добавлена к цепи. Пептидильная цепь и аминокислоты присоединены к своим соответствующим тРНК через сложноэфирные связи с атомом O на ССА-3'-концах этих тРНК. [2] : 437–8 Пептидилтрансфераза представляет собой фермент, который катализирует добавление аминокислотного остатка для роста полипептидной цепи при синтезе белка. [3] Он расположен в большой субъединице рибосомы, где он катализирует образование пептидной связи. [4] Он полностью состоит из РНК. Выравнивание между ССА-концами связанной с рибосомой пептидил-тРНК и аминоацил-тРНК в пептидилтрансферазном центре способствует его способности катализировать эти реакции. [5] Эта реакция происходит посредством нуклеофильного замещения. Аминогруппа аминоацил-тРНК атакует концевую карбоксильную группу пептидил-тРНК. [4] Активность пептидилтрансферазы осуществляется рибосомой. Активность пептидилтрансферазы опосредуется не какими-либо рибосомными белками, а рибосомальной РНК (рРНК), рибозимом. Рибозимы — единственные ферменты, состоящие не из белков, а из рибонуклеотидов. Все остальные ферменты состоят из белков. Этот реликт РНК является наиболее важным свидетельством, подтверждающим гипотезу мира РНК .
Пептидилтрансферазы не ограничиваются трансляцией, но ферментов с этой функцией относительно немного.
Пептидилтрансфераза ускоряет реакцию за счет снижения энергии активации. Он делает это, обеспечивая правильную ориентацию для протекания реакции. Пептидилтрансфераза обеспечивает близость, то есть сближает объекты, но не обеспечивает альтернативный механизм. Вместо этого он обеспечивает правильную ориентацию субстрата, увеличивая вероятность того, что существующий механизм сработает. [6]
В рибосомной структуре есть три сайта связывания: сайт P, сайт A и сайт E. Сайт А является аминоацильным сайтом, потому что то, что входит в сайт А, является аминоацил-тРНК. Структура содержит аминокислотный остаток, который находится в сложноэфирной связи, присоединенной к сайту А, и имеется свободный амин. В P-сайте, который является пептидильным сайтом, находится присоединенная тРНК. Важно отметить, что в начале каждого цикла пептидилтрансферазы вы всегда начинаете с тРНК с растущей пептидной цепью в P-сайте. Как только это происходит, аминоацил-тРНК может связываться с сайтом А. [6]