Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Вид сбоку стандартной π-спирали остатков L - аланина в атомных деталях. Две водородные связи с одной и той же пептидной группой выделены пурпурным цветом; расстояние кислород-водород составляет 1,65 Å (165 пм). Белка цепь проходит вверх, то есть, его N-конец находится в нижней части и ее С-конце в верхней части фигуры. Обратите внимание, что боковые цепи указывают немного вниз , то есть к N-концу.

Пи спирали (или π-спираль ) представляет собой тип вторичной структуры найдены в белках . [1] Обнаруженные кристаллографом Барбарой Лоу в 1952 г. [2] и когда-то считавшиеся редкостью, короткие π-спирали обнаруживаются в 15% известных белковых структур и считаются эволюционной адаптацией, полученной путем вставки одной аминокислоты. в α-спираль . [3] Поскольку такие вставки сильно дестабилизируют, [4]образование π-спиралей будет иметь тенденцию быть отобранным, если это не обеспечит какое-либо функциональное преимущество для белка. Следовательно, π-спирали обычно находятся рядом с функциональными сайтами белков. [3] [5] [6]

Стандартная структура [ править ]

Эти аминокислоты в стандартном П-спирали расположены с правой спиральной структурой. Каждая аминокислота соответствует повороту спирали на 87 ° (т. Е. Спираль имеет 4,1 остатка на оборот) и перемещению 1,15  Å (0,115  нм ) вдоль оси спирали. Наиболее важно то, что группа NH аминокислоты образует водородную связь с группой C = O аминокислоты пятью остатками ранее; эта повторяющаяся водородная связь i  + 5 → i определяет π-спираль. Подобные структуры включают спираль 3 10 ( i + 3 → i водородная связь) и α-спираль ( i  + 4 → i водородная связь).

Вид сверху той же спирали, показанной выше. Четыре карбонильные группы направлены вверх в сторону зрителя, на расстоянии около 87 ° друг от друга по кругу, что соответствует 4,1 аминокислотных остатка на оборот спирали.

Большинство π-спиралей имеют длину всего 7 остатков и не имеют регулярно повторяющихся двугранных углов ( φ ,  ψ ) по всей структуре, как у α-спиралей или β-листов. Из-за этого учебники, которые предоставляют одинарные двугранные значения для всех остатков в π-спирали, вводят в заблуждение. Однако можно сделать некоторые обобщения. Когда первая и последняя пары вычетов исключены, существуют двугранные углы, так что двугранный угол ψ одного вычета и двугранный угол φ следующего остатка в сумме составляют примерно -125 °. Сумма первой и последней пары остатков равна -95 ° и -105 ° соответственно. Для сравнения, сумма двугранных углов для 3 · 10 спираль составляет примерно -75 °, тогда как для α-спирали примерно -105 °. Пролин часто наблюдается сразу после окончания π-спиралей. Общая формула для угла поворота Ω на остаток любой полипептидной спирали с транс- изомерами дается уравнением

Левосторонняя структура [ править ]

В принципе, левосторонняя версия π-спирали возможна путем изменения знака двугранных углов ( φ ,  ψ ) на (55 °, 70 °). Эта псевдо-зеркальная спираль имеет примерно такое же количество остатков на виток (4.1) и шаг спирали (1.5 Å [150 пм]). Это не настоящее зеркальное отображение, потому что аминокислотные остатки все еще имеют левую хиральность . Длинная левая π-спираль вряд ли будет наблюдаться в белках, потому что среди встречающихся в природе аминокислот только глицин , вероятно, будет иметь положительные двугранные углы φ, такие как 55 °.

π-спирали в природе [ править ]

Короткая π-спираль из 7 остатков (оранжевый) встроена в более длинную α-спираль (зеленый). Хорошо видна «выпуклость» π-спирали, которая образовалась в результате вставки одной аминокислоты в α-спираль. Код PDB 3QHB.

Обычно используемые программы автоматического определения вторичной структуры, такие как DSSP , предполагают, что <1% белков содержат π-спираль. Эта неправильная характеристика является результатом того факта, что встречающиеся в природе π-спирали обычно имеют короткую длину (от 7 до 10 остатков) и почти всегда связаны с α-спиралями (т.е. фланкированы) на обоих концах. Таким образом, почти все π-спирали загадочны в том смысле, что π-спиральные остатки неправильно отнесены либо к α-спирали, либо к «виткам». Недавно разработанные программы были написаны для правильного аннотирования π-спиралей в белковых структурах, и они обнаружили, что каждый шестой белок (около 15%) действительно содержит по крайней мере один π-спиральный сегмент. [3]

Естественные π-спирали можно легко идентифицировать в структуре как «выпуклость» внутри более длинной α-спирали. Такие спиральные выпуклости ранее назывались α-аневризмами, α-выпуклостями, π-выпуклостями, широкими витками, петлями и π-витками, но на самом деле они являются π-спиралями, что определяется их повторяющимися i  + 5 → i водородом. облигации. [3] Данные свидетельствуют о том, что эти выпуклости или π-спирали создаются вставкой одной дополнительной аминокислоты в уже существующую α-спираль. Таким образом, α-спирали и π-спирали могут быть взаимно преобразованы путем вставки и удаления одной аминокислоты. [3] [4]Учитывая как относительно высокую частоту появления π-спиралей, так и их отмеченную ассоциацию с функциональными сайтами (то есть активными сайтами) белков, эта способность взаимного преобразования между α-спиралями и π-спиралями была важным механизмом изменения и диверсификации функциональности белков. в ходе эволюции. [3]

Одной из наиболее заметных групп белков, на функциональную диверсификацию которых, по-видимому, сильно повлиял такой эволюционный механизм, является ферритин- подобное суперсемейство, которое включает ферритины , бактериоферритины , рубреритрины , рибонуклеотидредуктазы класса I и растворимые метанмонооксигеназы . Растворимая метанмонооксигеназа является текущим рекордсменом по наибольшему количеству π-спиралей в одном ферменте с 13 ( код PDB 1MTY). Однако бактериальный гомолог Na + / Cl -зависимый переносчик нейротрансмиттеров (код PDB 2A65) является рекордсменом по количеству π-спиралей в одной пептидной цепи с 8. [3]

См. Также [ править ]

  • альфа-спираль
  • 3 10 спиралей
  • вторичная структура

Ссылки [ править ]

  1. Перейти ↑ Pauling L, Corey RB, Branson HR (1951). «Структура белков: две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородной связью» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 37 (4): 205–211. DOI : 10.1073 / pnas.37.4.205 . PMC  1063337 . PMID  14816373 .
  2. ^ "(IUCr) Барбара Уортон Лоу (1920-2019)" . www.iucr.org . Проверено 2 октября 2019 .
  3. ^ Б с д е е г Cooley РБ, Arp DJ, Карплус PA (2010). «Эволюционное происхождение вторичной структуры: π-спирали как загадочные, но широко распространенные инсерционные вариации α-спиралей, повышающие функциональность белка» . J Mol Biol . 404 (2): 232–246. DOI : 10.1016 / j.jmb.2010.09.034 . PMC 2981643 . PMID 20888342 .  
  4. ^ a b Киф LJ, Sondek J, Shortle D, Lattman EE (2000). «Альфа-аневризма: структурный мотив, обнаруженный в инсерционном мутанте стафилококковой нуклеазы» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 90 (8): 3275–3279. DOI : 10.1073 / pnas.90.8.3275 . PMC 46282 . PMID 8475069 .  
  5. Перейти ↑ Weaver TM (2000). «Пи-спираль переводит структуру в функцию» . Белковая наука . 9 (1): 201–206. DOI : 10.1110 / ps.9.1.201 . PMC 2144447 . PMID 10739264 .  
  6. ^ Fodje MN, Al-Karadaghi S (2002). «Возникновение, конформационные особенности и аминокислотные склонности для пи-спирали» . Protein Eng . 15 (5): 353–358. DOI : 10,1093 / белок / 15.5.353 . PMID 12034854 .