Рибосомных белков ( г-белок или rProtein [1] [2] [3] ) является любой из белков , которые, в сочетании с рРНК , входящих в состав рибосомных субъединиц , участвующих в клеточном процессе перевода . E. coli , другие бактерии и археи имеют малую субъединицу 30S и большую субъединицу 50S, тогда как люди и дрожжи имеют малую субъединицу 40S и большую субъединицу 60S. [4] Эквивалентные субъединицы часто по-разному нумеруются у бактерий, архей, дрожжей и людей. [5]
Большая часть знаний об этих органических молекулах получена в результате изучения рибосом E. coli . Все рибосомные белки были изолированы, и было произведено множество специфических антител. Они, вместе с электронной микроскопией и использованием определенных реактивов, позволили определить топографию белков в рибосоме. Совсем недавно почти полная (почти) атомная картина рибосомных белков появилась на основе последних данных крио-ЭМ с высоким разрешением (включая PDB : 5AFI ).
Сохранение
Рибосомные белки являются одними из наиболее консервативных белков среди всех форм жизни. [5] Среди 40 белков, обнаруженных в различных малых рибосомных субъединицах (RPS), 15 субъединиц универсально консервативны у прокариот и эукариот. Однако 7 субъединиц обнаружены только у бактерий (bS21, bS6, bS16, bS18, bS20, bS21 и bTHX), а 17 субъединиц обнаружены только у архей и эукариот. [5] Обычно 22 белка обнаруживаются в малых субъединицах бактерий и 32 - в дрожжах, людях и, скорее всего, в большинстве других видов эукариот. Двадцать семь (из 32) белков малых рибосомных субъединиц эукариот также присутствуют в архее (рибосомный белок не обнаруживается исключительно в архее), подтверждая, что они более тесно связаны с эукариотами, чем с бактериями. [5]
Среди большой рибосомной субъединицы (RPL) 18 белков являются универсальными, то есть обнаруживаются как у бактерий, эукариот, так и у архей. 14 белков можно найти только в бактериях, а 27 белков - только у архей и эукариот. Опять же, у архей нет уникальных белков. [5]
Сущность
Несмотря на их высокую сохранность на протяжении миллиардов лет эволюции, отсутствие нескольких рибосомных белков у некоторых видов показывает, что рибосомные субъединицы добавлялись и терялись в ходе эволюции. Это также находит свое отражение в том факте, что некоторые рибосомные белки, по-видимому, не являются важными при удалении. [7] Например, в E. coli девять рибосомных белков (uL15, bL21, uL24, bL27, uL29, uL30, bL34, uS9 и uS17) не являются необходимыми для выживания при удалении. Вместе с предыдущими результатами 22 из 54 генов рибосомных белков E. coli могут быть индивидуально удалены из генома. [8] Аналогичным образом 16 рибосомных белков (uL1, bL9, uL15, uL22, uL23, bL28, uL29, bL32, bL33.1, bL33.2, bL34, bL35, bL36, bS6, bS20 и bS21) были успешно удалены в Bacillus subtilis . В сочетании с предыдущими сообщениями было показано, что 22 рибосомных белка не являются необходимыми для B. subtilis , по крайней мере, для пролиферации клеток. [9]
сборка
В кишечной палочке
Рибосома E. coli содержит около 22 белков в малой субъединице (помеченные от S1 до S22) и 33 белка в большой субъединице (несколько нелогично названные от L1 до L36). Все они различны, за тремя исключениями: один белок содержится в обеих субъединицах (S20 и L26), [ сомнительно ] L7 и L12 представляют собой ацетилированные и метилированные формы одного и того же белка, а L8 представляет собой комплекс L7 / L12 и L10. Кроме того, известно, что L31 существует в двух формах: полной длиной 7,9 килодальтон (кДа) и фрагментированной 7,0 кДа. Вот почему количество белков в рибосоме составляет 56. За исключением S1 (с молекулярной массой 61,2 кДа), другие белки имеют массу от 4,4 до 29,7 кДа. [10]
Недавние протеомные эксперименты de novo, в которых авторы охарактеризовали промежуточные соединения сборки рибосом in vivo и связанные с ними факторы сборки из клеток Escherichia coli дикого типа с использованием подхода общей количественной масс-спектрометрии (qMS), подтвердили присутствие всех известных малых и больших компонентов субъединиц и идентифицировали в общей сложности 21 известный и потенциально новый фактор сборки рибосом, которые локализуются совместно с различными рибосомными частицами. [11]
Расположение в малой субъединице рибосомы
В небольшой (30S) субъединице рибосом E. coli белки, обозначенные uS4, uS7, uS8, uS15, uS17, bS20, независимо связываются с 16S рРНК. После сборки этих первичных связывающих белков uS5, bS6, uS9, uS12, uS13, bS16, bS18 и uS19 связываются с растущей рибосомой. Эти белки также усиливают добавление uS2, uS3, uS10, uS11, uS14 и bS21. Связывание белков со спиральными соединениями важно для инициации правильной третичной складки РНК и организации общей структуры. Почти все белки содержат один или несколько глобулярных доменов. Более того, почти все они содержат длинные удлинения, которые могут связываться с РНК в далеко идущих областях. [ необходима цитата ] Дополнительная стабилизация является результатом основных остатков белков, поскольку они нейтрализуют отталкивание зарядов основной цепи РНК. Белковые взаимодействия также существуют, чтобы удерживать структуру вместе за счет электростатических и водородных связей. Теоретические исследования указали на коррелированные эффекты связывания белков на аффинности связывания в процессе сборки [12]
У эукариот
Рибосомы эукариот содержат 79–80 белков и четыре молекулы рибосомной РНК (рРНК). Общие или специализированные шапероны солюбилизируют рибосомные белки и облегчают их импорт в ядро . Сборка эукариотической рибосомы, по-видимому, управляется рибосомными белками in vivo, когда сборке также помогают шапероны. Большинство рибосомных белков собираются с рРНК котранскрипционно, становясь более стабильными по мере сборки, и активные сайты обеих субъединиц конструируются последними. [5]
Таблица рибосомальных белков
В прошлом для одного и того же рибосомного белка у разных организмов использовались разные номенклатуры. Мало того, что имена не совпадали по доменам; имена также различались у организмов внутри домена, таких как люди и S. cervisiae , оба эукариоты. Это произошло из-за того, что исследователи присвоили имена до того, как последовательности были известны, что вызвало проблемы для последующих исследований. В следующих таблицах используется унифицированная номенклатура Ban et al, 2014. Та же номенклатура используется в «семейном» курировании UniProt . [5]
В общем, клеточные рибосомные белки следует называть просто с использованием кросс-доменного имени, например «uL14» для того, что в настоящее время называется L23 у людей. Для органеллярных версий используется суффикс, так что «uL14m» относится к митохондриальному uL14 человека ( MRPL14 ). [5] Белки, специфичные для органелл, используют свои собственные префиксы кросс-доменов, например «mS33» для MRPS33 . [13]
Междоменное имя [a] | Домен pfam | Таксономический диапазон [b] | Название бактерии ( E. coli UniProt) | Название дрожжей | Человеческое имя |
---|---|---|---|---|---|
bS1 | PF00575 | B | S1 P0AG67 | - | - |
eS1 | PF01015 | AE | - | S1 | S3A |
США2 | PF00318 , PF16122 | BAE | S2 P0A7V0 | S0 | SA |
США 3 | PF00189 , PF07650 | BAE | S3 P0A7V3 | S3 | S3 |
США 4 | PF00163 , PF01479 | BAE | S4 P0A7V8 | S9 | S9 |
eS4 | PF00900 , PF08071 , PF16121 | AE | - | S4 | S4 ( X , Y1 , Y2 ) |
США5 | PF00333 , PF03719 | BAE | S5 P0A7W1 | S2 | S2 |
bS6 | PF01250 | B | S6 P02358 | - | - |
eS6 | PF01092 | AE | - | S6 | S6 |
США7 | PF00177 | BAE | S7 P02359 | S5 | S5 |
eS7 | PF01251 | E | - | S7 | S7 |
США8 | PF00410 | BAE | S8 P0A7W7 | S22 | S15A |
eS8 | PF01201 | AE | - | S8 | S8 |
США9 | PF00380 | BAE | S9 P0A7X3 | S16 | S16 |
США10 | PF00338 | BAE | S10 P0A7R5 | S20 | S20 |
eS10 | PF03501 | E | - | S10 | S10 |
США11 | PF00411 | BAE | S11 P0A7R9 | S14 | S14 |
США12 | PF00164 | BAE | S12 P0A7S3 | S23 | S23 |
eS12 | PF01248 | E | - | S12 | S12 |
США 13 | PF00416 | BAE | S13 P0A7S9 | S18 | S18 |
США14 | PF00253 | BAE | S14 P0AG59 | S29 | S29 |
США15 | PF00312 | BAE | S15 P0ADZ4 | S13 | S13 |
bS16 | PF00886 | B | S16 P0A7T3 | - | - |
США17 | PF00366 | BAE | S17 P0AG63 | S11 | S11 |
eS17 | PF00366 | AE | - | S17 | S17 |
bS18 | PF01084 | B | S18 P0A7T7 | - | - |
США19 | PF00203 | BAE | S19 P0A7U3 | S15 | S15 |
eS19 | PF01090 | AE | - | S19 | S19 |
bS20 | PF01649 | B | S20 P0A7U7 | - | - |
bS21 | PF01165 | B | S21 P68681 | - | - |
bTHX | PF17070 , PF17067 | B | THX (отсутствует в E. coli ) | - | - |
eS21 | PF01249 | E | - | S21 | S21 |
eS24 | PF01282 | AE | - | S24 | S24 |
eS25 | PF03297 | AE | - | S25 | S25 |
eS26 | PF01283 | E | - | S26 | S26 |
eS27 | PF01667 | AE | - | S27 | S27 |
eS28 | PF01200 | AE | - | S28 | S28 |
eS30 | PF04758 | AE | - | S30 | S30 |
eS31 | PF01599 | AE | - | S31 | S27A |
СТОЙКА1 | PF00400 | E | - | Asc1 | СТОЙКА1 |
Междоменное имя [a] | Pfam домены | Таксономический диапазон [b] | Название бактерии ( E. coli UniProt) | Название дрожжей | Человеческое имя |
---|---|---|---|---|---|
uL1 | PF00687 | BAE | L1 P0A7L0 | L1 | L10A |
uL2 | PF03947 , PF00181 | BAE | L2 P60422 | L2 | L8 |
uL3 | PF00297 | BAE | L3 P60438 | L3 | L3 |
uL4 | PF00573 | BAE | L4 P60723 | L4 | L4 |
uL5 | PF00281 , PF00673 (б) | BAE | L5 P62399 | L11 | L11 |
uL6 | PF00347 | BAE | L6 P0AG55 | L9 | L9 |
eL6 | PF01159 , PF03868 | E | - | L6 | L6 |
eL8 | PF01248 | AE | - | L8 | L7A |
bL9 | PF01281 , PF03948 | B | L9 P0A7R1 | - | - |
uL10 | PF00466 | BAE | L10 P0A7J3 | P0 | P0 |
uL11 | PF03946 , PF00298 | BAE | L11 P0A7J7 | L12 | L12 |
bL12 | PF16320 , PF00542 | B | L7 / L12 P0A7K2 | - | - |
uL13 | PF00572 | BAE | L13 P0AA10 | L16 | L13A |
eL13 | PF01294 | AE | - | L13 | L13 |
uL14 | PF00238 | BAE | L14 P0ADY3 | L23 | L23 |
eL14 | PF01929 | AE | - | L14 | L14 |
uL15 | PF00828 | BAE | L15 P02413 | L28 | L27A |
eL15 | PF00827 | AE | - | L15 | L15 |
uL16 | PF00252 | BAE | L16 P0ADY7 | L10 | L10 |
bL17 | PF01196 | B | L17 P0AG44 | - | - |
uL18 | PF00861 | BAE | L18 P0C018 | L5 | L5 |
eL18 | PF00828 | AE | - | L18 | L18 |
bL19 | PF01245 | B | L19 B1LPB3 | - | - |
eL19 | PF01280 | AE | - | L19 | L19 |
bL20 | PF00453 | B | L20 P0A7L3 | - | - |
eL20 | PF01775 | E | - | L20 | L18A |
bL21 | PF00829 | B | L21 P0AG48 | - | - |
eL21 | PF01157 | AE | - | L21 | L21 |
uL22 | PF00237 | BAE | L22 P61175 | L17 | L17 |
eL22 | PF01776 | E | - | L22 | L22 |
uL23 | PF00276 , PF03939 (e) | BAE | L23 P0ADZ0 | L25 | L23A |
uL24 | PF00467 (б), PF16906 ( к.в. ) | BAE | L24 P60624 | L26 | L26 |
eL24 | PF01246 | AE | - | L24 | L24 |
bL25 | PF01386 | B | L25 P68919 | - | - |
bL27 | PF01016 | B | L27 P0A7M0 | - | - |
eL27 | PF01777 | E | - | L27 | L27 |
bL28 | PF00830 | B | L28 P0A7M2 | - | - |
eL28 | PF01778 | E | - | - | L28 |
uL29 | PF00831 | BAE | L29 P0A7M6 | L35 | L35 |
eL29 | PF01779 | E | - | L29 | L29 |
uL30 | PF00327 | BAE | L30 P0AG51 | L7 | L7 |
eL30 | PF01248 | AE | - | L30 | L30 |
bL31 | PF01197 | B | L31 P0A7M9 | - | - |
eL31 | PF01198 | AE | - | L31 | L31 |
bL32 | PF01783 | B | L32 C4ZS29 | - | - |
eL32 | PF01655 | AE | - | L32 | L32 |
bL33 | PF00471 | B | L33 P0A7N9 | - | - |
eL33 | PF01247 | AE | - | L33 | L35A |
bL34 | PF00468 | B | L34 P0A7P6 | - | - |
eL34 | PF01199 | AE | - | L34 | L34 |
bL35 | PF01632 | B | L35 P0A7Q2 | - | - |
bL36 | PF00444 | B | L36 P0A7Q7 | - | - |
eL36 | PF01158 | E | - | L36 | L36 |
eL37 | PF01907 | AE | - | L37 | L37 |
eL38 | PF01781 | AE | - | L38 | L38 |
eL39 | PF00832 | AE | - | L39 | L39 |
eL40 | PF01020 | AE | - | L40 | L40 |
eL41 | PF05162 | AE | - | L41 | L41 |
eL42 | PF00935 | AE | - | L42 | L36A |
eL43 | PF01780 | AE | - | L43 | L37A |
P1 / P2 | PF00428 | AE | - | P1 / P2 (AB) | P1 / P2 (αβ) |
- ^ a b b = бактерии (+ органелла); е = цитоплазма эукарии; u = универсальный. В более старой номенклатуре часто меняют порядок, так что «bS1» становится S1b или S1p (от «прокариот»).
- ^ a b B = бактерии (+ органеллы); А = археи; E = цитоплазма эукарии
Смотрите также
- Сайт связывания рибосомы альфа-оперона
- Лидер рибосомного белка L20
- Митохондриальная рибосома , список ее белковых субъединиц
Рекомендации
- ^ Салини Кониккат: События динамического ремоделирования управляют удалением последовательности спейсера ITS2 во время сборки субъединиц рибосомы 60S в S. cerevisiae. Диссертации Университета Карнеги-Меллона, февраль 2016 г.
- ^ Weiler EW, Nover L (2008). Allgemeine und molkulare Botanik (на немецком языке). Штутгарт: Георг Тиме Верлаг. п. 532. ISBN 978-3-13-152791-2.
- ^ де ла Круз Дж., Карбштейн К., Вулфорд Дж. Л. (2015). «Функции рибосомных белков в сборке эукариотических рибосом in vivo» . Ежегодный обзор биохимии (на немецком языке). 84 : 93–129. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-060614-033917 . PMC 4772166 . PMID 25706898 .
- ^ Роднина М.В., Винтермейер В. (апрель 2011 г.). «Рибосома как молекулярная машина: механизм движения тРНК-мРНК при транслокации». Труды биохимического общества . 39 (2): 658–62. DOI : 10.1042 / BST0390658 . PMID 21428957 .
- ^ Б с д е е г ч я J Бан Н., Бекманн Р., Кейт Дж. Х., Динман Дж. Д., Дракон Ф., Эллис С. Р. и др. (Февраль 2014 года). «Новая система наименования рибосомных белков» . Текущее мнение в структурной биологии . 24 : 165–9. DOI : 10.1016 / j.sbi.2014.01.002 . PMC 4358319 . PMID 24524803 .
- ^ Hug LA, Baker BJ, Anantharaman K, Brown CT, Probst AJ, Castelle CJ и др. (Апрель 2016 г.). «Новый взгляд на древо жизни» . Природная микробиология . 1 (5): 16048. DOI : 10.1038 / nmicrobiol.2016.48 . PMID 27572647 .
- ^ Гао Ф, Ло Х, Чжан СТ, Чжан Р. (2015). «Анализ существенности генов на основе DEG 10, обновленной базы данных основных генов». Методы молекулярной биологии . Методы молекулярной биологии. 1279 : 219–33. DOI : 10.1007 / 978-1-4939-2398-4_14 . ISBN 978-1-4939-2397-7. PMID 25636622 .
- ^ Сёдзи С., Дамбахер К.М., Шаяни З., Уильямсон Дж. Р., Шульц П. Г. (ноябрь 2011 г.). «Систематическая хромосомная делеция генов бактериальных рибосомных белков» . Журнал молекулярной биологии . 413 (4): 751–61. DOI : 10.1016 / j.jmb.2011.09.004 . PMC 3694390 . PMID 21945294 .
- ^ Аканума Г., Нанамия Х., Натори Й., Яно К., Сузуки С., Омата С. и др. (Ноябрь 2012 г.). «Инактивация генов рибосомных белков в Bacillus subtilis показывает важность каждого рибосомного белка для пролиферации и дифференцировки клеток» . Журнал бактериологии . 194 (22): 6282–91. DOI : 10.1128 / JB.01544-12 . PMC 3486396 . PMID 23002217 .
- ^ Арнольд Р. Дж., Рейли Дж. П. (апрель 1999 г.). «Наблюдение за рибосомными белками Escherichia coli и их посттрансляционными модификациями с помощью масс-спектрометрии». Аналитическая биохимия . 269 (1): 105–12. DOI : 10.1006 / abio.1998.3077 . PMID 10094780 .
- ^ Чен С.С., Уильямсон-младший (февраль 2013 г.). «Характеристика ландшафта биогенеза рибосом в E. coli с использованием количественной масс-спектрометрии» . Журнал молекулярной биологии . 425 (4): 767–79. DOI : 10.1016 / j.jmb.2012.11.040 . PMC 3568210 . PMID 23228329 .
- ^ Hamacher K, Trylska J, McCammon JA (февраль 2006 г.). «Карта зависимости белков в малой субъединице рибосомы» . Вычислительная биология PLoS . 2 (2): e10. Bibcode : 2006PLSCB ... 2 ... 10H . DOI : 10.1371 / journal.pcbi.0020010 . PMC 1364506 . PMID 16485038 .
- ^ Гребер Б.Дж., Биери П., Лейбундгут М., Лейтнер А., Эберсолд Р., Берингер Д., Бан Н. (апрель 2015 г.). «Рибосома. Полная структура митохондриальной рибосомы 55S млекопитающих». Наука . 348 (6232): 303–8. DOI : 10.1126 / science.aaa3872 . ЛВП : 20.500.11850 / 100390 . PMID 25837512 .
дальнейшее чтение
- Коробейникова А.В., Гарбер М.Б., Гонгадзе Г.М. (июнь 2012 г.). «Рибосомные белки: структура, функции и эволюция». Биохимия. Биохимия . 77 (6): 562–74. DOI : 10.1134 / S0006297912060028 . PMID 22817455 . S2CID 12608006 .
- Armache JP, Anger AM, Márquez V, Franckenberg S, Fröhlich T., Villa E, et al. (Январь 2013). «Беспорядочное поведение архейных рибосомных белков: последствия для эволюции эукариотических рибосом» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (2): 1284–93. DOI : 10.1093 / NAR / gks1259 . PMC 3553981 . PMID 23222135 .
- Бан Н., Бекманн Р., Кейт Дж. Х., Динман Дж. Д., Дракон Ф., Эллис С. Р. и др. (Февраль 2014 года). «Новая система наименования рибосомных белков» . Текущее мнение в структурной биологии . 24 : 165–9. DOI : 10.1016 / j.sbi.2014.01.002 . PMC 4358319 . PMID 24524803 .
Внешние ссылки
- 30S Рибосомные белки на biochem.umd.edu
- Рибосома + белок в предметных рубриках медицинской тематики Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
- Визуализация номенклатуры рибосомных белков от Ban et al., С аннотированными структурами клеточных и органелларных рибосом