Серицин - это белок, созданный Bombyx mori (тутовые шелкопряды) при производстве шелка . [1] Шелк - это волокно, вырабатываемое шелкопрядом при производстве кокона . Он состоит в основном из двух белков, фиброина и серицина. Шелк состоит из 70–80% фиброина и 20–30% серицина; фиброин является структурным центром шелка, а серицин - камедью, покрывающей волокна и позволяющей им прилипать друг к другу. [2]
Серицин состоит из 18 различных аминокислот, из которых 32% - серин. Вторичная структура обычно представляет собой случайную катушку, но ее также можно легко преобразовать в структуру β-листа путем многократного поглощения влаги и механического растяжения. Сериновые водородные связи придают ему клейкость. Гены, кодирующие белки серицина, секвенированы. Его С-концевая часть содержит много повторов, богатых серином. [3] [4] [5]
Используя гамма- исследование, было определено, что волокна серицина обычно состоят из трех слоев, причем все волокна имеют разную направленность. Самый внутренний слой, как правило, состоит из продольно проложенных волокон, средний слой состоит из волокон с направленным рисунком, поперечных волокон, а внешний слой состоит из волокон, направленных в направлении волокон. Общая структура также может изменяться в зависимости от температуры, в то время как чем ниже температура, обычно было больше конформаций β-листа, чем случайных аморфных спиралей. Есть также три разных типа серицина, которые составляют слои, расположенные поверх фиброина. Серицин А, который нерастворим в воде, является самым внешним слоем и содержит примерно 17% азота вместе с такими аминокислотами, как серин, треонин., аспарагиновая кислота и глицин . Серицин B, составляющий средний слой, почти такой же, как серицин A, но также содержит триптофан . Серицин С - это самый внутренний слой, слой, который ближе всего к фиброину и примыкает к нему. Также нерастворимый в воде серицин С можно отделить от фиброина путем добавления горячей слабой кислоты . Серицин C также содержит аминокислоты, присутствующие в B, наряду с добавлением пролина .
Серицин также использовался в медицине и косметике . Благодаря своей эластичности и прочности на разрыв, а также естественному сродству с кератином серицин в основном используется в медицине для ушивания ран. Он также обладает естественной устойчивостью к инфекциям и используется по-разному из-за превосходной биосовместимости, и поэтому также обычно используется в качестве коагулянта для ран. [6] Было обнаружено, что при использовании в косметике серицин улучшает эластичность кожи и улучшает несколько факторов против старения, в том числе против морщин. Это достигается за счет минимизации потери воды кожей. Чтобы определить это, ученые провели несколько экспериментальных процедур, включая анализ гидроксипролина , измерения импеданса, потерю воды из эпидермиса и др.сканирующая электронная микроскопия для анализа жесткости и сухости кожи. Присутствие серицина увеличивает содержание гидроксипролина в роговом слое , что, в свою очередь, снижает сопротивление кожи, тем самым увеличивая влажность кожи. Добавление в Pluronic и карбополы , две других ингредиенты , которые могут быть включены в серицине гелей, выполняет действие ремонта природных факторов влаги (NMF), наряду с сведением к минимуму потери воды и , в свою очередь, повышение влажности кожи. [2]
^ "Серицин" . Cytokines and Cells Online Pathfinder Encyclopedia . Январь 2008 . Проверено 27 апреля 2012 года .
^ a b Padamwar MN, Pawar AP (апрель 2004 г.). «Шелковый серицин и его применение: обзор» (PDF) . Журнал научных и промышленных исследований . 63 (4): 323–329.
^ Garel A, Déléage G, Prudhomme JC (май 1997). «Структура и организация гена серицина 1 Bombyx mori и серицинов 1, выведенных из последовательности кДНК Ser 1B». Биохимия и молекулярная биология насекомых . 27 (5): 469–77. DOI : 10.1016 / S0965-1748 (97) 00022-2 . PMID 9219370 .
^ Такасу Y, Ямада Н, Тамура Т, Sezutsu Н, Мита К, Tsubouchi К (ноябрь 2007 г.). «Идентификация и характеристика нового гена серицина, экспрессируемого в передней средней шелковой железе тутового шелкопряда Bombyx mori». Биохимия и молекулярная биология насекомых . 37 (11): 1234–40. DOI : 10.1016 / j.ibmb.2007.07.009 . PMID 17916509 .
^ Kludkiewicz В, Такасе Y, Fedic Р, Т Тамура, Sehnal Р, М Zurovec (декабрь 2009 г.). «Структура и экспрессия шелкового адгезивного белка Ser2 в Bombyx mori». Биохимия и молекулярная биология насекомых . 39 (12): 938–46. DOI : 10.1016 / j.ibmb.2009.11.005 . PMID 19995605 .
^ Ersel М, Uyanikgil Y, Karbek Akarca Ж, Ozcete Е, Altunci Ю.А., Karabey Р, Т Чавушоглу, Мераль А, Yigitturk G, Oyku Четин Е (апрель 2016). «Эффекты шелкового серицина на заживление ран на модели крысы, заживляющей спинной кожный лоскут» . Монитор медицинской науки . 22 : 1064–78. DOI : 10.12659 / msm.897981 . PMC 4822939 . PMID 27032876 .
