Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
MAPT
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1I8H , 4GLR , 2ON9 , 3OVL , 4E0M , 4E0N , 4E0O , 4FL5 , 4NP8 , 2MZ7 , 4TQE , 4Y5I , 4Y32 , 5DMG , 4Y3B , 5HF3 , 5E2W , 5E2V

Идентификаторы
ПсевдонимыMAPT , DDPAC, FTDP-17, MAPTL, MSTD, MTBT1, MTBT2, PPND, PPP1R103, тау, ассоциированныемикротрубочками белка тау, таубелки, тау-40
Внешние идентификаторыOMIM : 157140 MGI : 97180 HomoloGene : 74962 GeneCards : MAPT
Расположение гена ( человек )
Хромосома 17 (человек)
Chr.Хромосома 17 (человека) [1]
Хромосома 17 (человек)
Геномное местоположение для MAPT
Геномное местоположение для MAPT
Группа17q21.31Начинать45 894 527 п.н. [1]
Конец46 028 334 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 11 (мышь)
Chr.Хромосома 11 (мышь) [2]
Группа11 67,79 см | 11 E1Начинать104 231 390 п.н. [2]
Конец104 332 090 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК




Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• аполипопротеина связывания
• связывающий домен SH3
• тубулина связывания
• ГО: связывание 0001948 белок
• липопротеинов частицы связывания
• фермента связывания
• связывания ДНК
• актина связывания
• микротрубочек связывания
• dynactin связывания
• рецептор активность лиганда
• белка фосфатазы 2A связывания
• белок Hsp90 связывания
• AT Связывание с ДНК
• Связывание с двухцепочечной ДНК
• Связывание с одноцепочечной ДНК
• Связывание с РНК
• Связывание с протеинкиназой
• Связывание с белками, преодолением
• фосфатидилинозитол связывания
• идентичное связыванием с белками
• белок гомодимеризации активность
• связыванием последовательности ДНК , специфичные
• компаньонки связывания
• гистон-зависимая ДНК - связывающего
• микротрубочек бокового связывания
• фосфатидилинозитол бисфосфата связывание
Сотовый компонент• цитоплазма
• тело клетки
• проекция клетки
• периферия ядра
• конус роста
• нейрофибриллярный клубок
• клеточная мембрана
• комплекс тубулина
• дендрит
• цитоплазматическая гранула рибонуклеопротеина
• цитоскелет
• ядро клетки
• цитозоль
• микротрубочки
• комплекс, связанный с микротрубочками
• мембрана
• ядерное пятнышко
• аксон
• соматодендритный компартмент
• тело нервной клетки
• цитоплазма аксона
• внеклеточная область
• внутриклеточный
• митохондрия
• цитоскелет микротрубочек
• аксолемма
• проекция нейрона
• дендритный шип
• главный аксон
• мембранный плот
• проекция глиальных клеток
Биологический процесс• генерация нейронов
• регуляция аутофагии
• регуляция полимеризации микротрубочек
• позитивная регуляция полимеризации микротрубочек
• позитивная регуляция удлинения аксонов
• организация цитоскелета микротрубочек
• активация микроглиальных клеток
• активация активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе
• передача сигнала
• память
• отрицательная регуляция митохондриального мембранного потенциала
• аксональный транспорт митохондрий
• организация цитоплазматических микротрубочек
• развитие проекции нейронов
• позитивная регуляция генерации супероксид-анионов
• негативная регуляция активности киназы
• клеточный ответ на тепло
• активация астроцитов
• внутриклеточное распределение митохондрий
• организация синапсов
• регуляция опосредованной кальцием передачи сигналов
• олигомеризация белков
• транспорт органелл, направленный на положительный конец вдоль микротрубочек
• регуляция митохондриального деления
• негативная регуляция митохондриального деления
• аксональный транспорт
• регуляция клеточного ответа на тепло
• положительная регуляция гибели нейронов
• позитивная регуляция локализации белка в синапсе
• сборка нейрофибриллярного клубка
• негативная регуляция установления локализации протеина в митохондрии
• позитивная регуляция активности диацилглицерин киназы
• регуляция ответа на стимул повреждения ДНК
• ацетилирование аминокислот внутреннего белка
• клетка -клеточная сигнализация
• ответ на ион свинца
• регуляция активности рецепторов
• негативная регуляция экспрессии генов
• метаболический процесс рРНК
• развитие нейронов центральной нервной системы
• регуляция полимеризации или деполимеризации микротрубочек
• регуляция организации хромосом
• сборка стрессовых гранул
• клеточный ответ на активные формы кислорода
• полимеризация микротрубочек
• регуляция синаптической пластичности
• развитие аксонов
• регуляция организации цитоскелета микротрубочек
• организация супрамолекулярных волокон
• регуляция долгосрочной синаптической депрессии
• позитивная регуляция локализации клеточного белка
• негативная регуляция деацетилирования тубулина
• образование амилоидных фибрилл
• клеточный ответ на стимул фактора роста нервов
• клеточный ответ на стимул мозгового нейротрофического фактора
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

4137

17762

Ансамбль

ENSG00000186868
ENSG00000276155
ENSG00000277956

ENSMUSG00000018411

UniProt

P10636

P10637

RefSeq (мРНК)
NM_001123066
NM_001123067
NM_001203251
NM_001203252
NM_005910

NM_016834
NM_016835
NM_016841
NM_001377265
NM_001377266
NM_001377267
NM_001377268

NM_001038609
NM_010838
NM_001285454
NM_001285455
NM_001285456

RefSeq (белок)
NP_001116538
NP_001116539
NP_001190180
NP_001190181
NP_005901

NP_058518
NP_058519
NP_058525
NP_001364194
NP_001364195
NP_001364196
NP_001364197

NP_001033698
NP_001272383
NP_001272384
NP_001272385
NP_034968

Расположение (UCSC)Chr 17: 45.89 - 46.03 МбChr 11: 104,23 - 104,33 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

В тау - белков (или Т белки , после греческой буквы с этим именем ) представляют собой группу из шести хорошо растворимых белковых изоформ , полученных альтернативного сплайсинга из гена MAPT ( ассоциированный с микротрубочками белок тау). [5] [6] Они играют роль прежде всего в поддержании стабильности микротрубочек в аксонах и в изобилии в нейронах в центральной нервной системе (ЦНС). Они менее распространены в других местах, но также экспрессируются на очень низком уровне в астроцитах ЦНС иолигодендроциты . [7]

Патологии и деменции по нервной системе , такие как болезнь Альцгеймера и болезнь Паркинсона [8] связаны с тау - белками , которые стали гиперфосфорилированными нерастворимыми агрегатами называемых нейрофибриллярными клубками . Тау-белки были идентифицированы в 1975 году как термостойкие белки, необходимые для сборки микротрубочек [9] [10], и с тех пор они были охарактеризованы как внутренне неупорядоченные белки . [11]

Нейроны выращивали в тканевой культуре и окрашивали антителом к белку MAP2 зеленым цветом и тау MAP красным цветом с использованием метода иммунофлуоресценции . MAP2 обнаруживается только в дендритах и ​​перикариях, тогда как тау обнаруживается не только в дендритах и ​​перикариях, но и в аксонах. В результате аксоны кажутся красными, а дендриты и перикария - желтыми из-за наложения красного и зеленого сигналов. ДНК показана синим цветом с использованием окрашивания DAPI, которое выделяет ядра. Изображение предоставлено EnCor Biotechnology Inc .

Функция [ править ]

Стабилизация микротрубочек [ править ]

Тау-белки чаще встречаются в нейронах, чем в ненейрональных клетках человека. Одна из основных функций тау-белка - регулировать стабильность аксональных микротрубочек . [10] [12] Другие белки нервной системы, ассоциированные с микротрубочками (MAP), могут выполнять аналогичные функции, как было предложено мышами с нокаутом тау -белка , у которых не обнаружено отклонений в развитии мозга - возможно, из-за компенсации дефицита тау-белка другими MAP. [13] [14] [15]

Хотя tau присутствует в дендритах на низких уровнях, где он участвует в постсинаптическом каркасе, [16] он активен в основном в дистальных частях аксонов , где он обеспечивает стабилизацию микротрубочек, но также при необходимости гибкость. Белки тау взаимодействуют с тубулином, чтобы стабилизировать микротрубочки и способствовать сборке тубулина в микротрубочки. [10] У тау-белка есть два пути контроля стабильности микротрубочек: изоформы и фосфорилирование .

Было обнаружено, что помимо своей функции стабилизации микротрубочек, тау- белок рекрутирует сигнальные белки и регулирует опосредованный микротрубочками аксональный транспорт . [17]

Белковый перевод [ править ]

Тау является негативным регулятором трансляции белков в мозге дрозофилы [12] и человека [18] , связываясь с рибосомами , что приводит к нарушению функции рибосом, снижению синтеза белка и изменению синаптической функции. [12] [18] Тау специфически взаимодействует с несколькими рибосомными белками, включая важнейший регулятор трансляции rpS6. [19]

Поведение [ править ]

Основная неклеточная функция тау - отрицательно регулировать долговременную память [12] и способствовать привыканию (форма неассоциативного обучения) [12], двум высшим и более интегрированным физиологическим функциям. Поскольку регуляция тау-белка имеет решающее значение для памяти, это может объяснить связь между таупатией и когнитивными нарушениями.

У мышей, в то время как описанные штаммы с нокаутом тау присутствуют без явного фенотипа в молодом возрасте, [13] [20] [21] в возрасте, они проявляют некоторую мышечную слабость, гиперактивность и нарушение кондиционирования страха . [22] Однако ни пространственное обучение у мышей [22] [23] [24], ни кратковременная память (обучение) у Drosophila [12], по- видимому, не зависят от отсутствия тау-белка.

Кроме того, мыши с нокаутом тау имеют ненормальный цикл сна и бодрствования с увеличенными периодами бодрствования и уменьшенным временем сна с медленными движениями глаз (NREM). [25]

Другие функции [ править ]

Другие типичные функции тау-белка включают клеточную передачу сигналов , развитие нейронов , нейрозащиту и апоптоз . [26] Атипичные, нестандартные роли тау [27] также в настоящее время исследуются, такие как его участие в стабильности хромосом , его взаимодействие с клеточным транскриптомом , его взаимодействие с другими цитоскелетными или синаптическими белками, его участие в миелинизации или в миелинизации. мозг инсулин сигнализация, его роль в воздействии хронического стресса и депрессии и т.д.

Генетика [ править ]

У человека ген MAPT , кодирующий белок тау, расположен на хромосоме 17q 21, содержащей 16 экзонов . [28] Главный тау-белок в головном мозге человека кодируется 11 экзонами. Экзоны 2, 3 и 10 поочередно сплайсируются, что приводит к образованию шести изоформ тау. [29] В человеческом мозге тау-белки составляют семейство из шести изоформ с диапазоном 352–441 аминокислот. Изоформы тау различаются по нулю, одной или двум вставкам из 29 аминокислот в N-концевой части (экзон 2 и 3) и по трем или четырем повторяющимся областям в C-концевой части (экзон 10). Таким образом, самая длинная изоформа в ЦНС имеет четыре повтора (R1, R2, R3 и R4) и две вставки (всего 441 аминокислоту), в то время как самая короткая изоформа имеет три повтора (R1, R3 и R4) и без вставки (всего 352 аминокислоты).

Ген MAPT имеет две гаплогруппы , H1 и H2, в которых ген появляется в перевернутой ориентации. Гаплогруппа H2 распространена только в Европе и у людей европейского происхождения. Гаплогруппа H1, по-видимому, связана с повышенной вероятностью некоторых деменций, таких как болезнь Альцгеймера. Присутствие обеих гаплогрупп в Европе означает, что рекомбинация между инвертированными гаплотипами может привести к отсутствию одной из функционирующих копий гена, что приведет к врожденным дефектам. [30] [31] [32] [33]

Структура [ править ]

В ткани мозга человека существует шесть изоформ тау, которые различаются по количеству связывающих доменов . Три изоформы имеют три связывающих домена, а остальные три - четыре связывающих домена. Связывающие домены расположены на карбокси-конце белка и заряжены положительно (что позволяет ему связываться с отрицательно заряженной микротрубочкой). Изоформы с четырьмя связывающими доменами лучше стабилизируют микротрубочки, чем изоформы с тремя связывающими доменами. Тау - это фосфопротеин с 79 потенциальными сайтами фосфорилирования серина (Ser) и треонина (Thr) на самой длинной изоформе тау. Сообщалось о фосфорилировании примерно 30 из этих сайтов в нормальных тау-белках. [34]

Фосфорилирование тау регулируется множеством киназ , включая PKN , серин / треонинкиназу . Когда PKN активируется, он фосфорилирует тау, что приводит к нарушению организации микротрубочек. [35] Фосфорилирование тау также регулируется в процессе развития. Например, тау-белок плода более высоко фосфорилируется в ЦНС эмбриона, чем тау-белок взрослого. [36] Степень фосфорилирования во всех шести изоформах снижается с возрастом из-за активации фосфатаз . [37] Как и киназы, фосфатазы тоже играют роль в регуляции фосфорилирования тау-белка. Например, PP2A и PP2B присутствуют в ткани мозга человека и обладают способностью дефосфорилировать Ser396.[38] Связывание этих фосфатаз с тау влияет на ассоциацию тау с микротрубочками.

Было высказано предположение, что фосфорилирование тау регулируется модификацией O -GlcNAc по различным остаткам Ser и Thr. [39]

Механизм [ править ]

Накопление гиперфосфорилированного тау в нейронах связано с нейрофибриллярной дегенерацией. [40] Фактический механизм того, как тау передается от одной клетки к другой, точно не определен. Также неясны другие механизмы, включая высвобождение тау-белка и токсичность. Агрегируя тау, он заменяет тубулин, что, в свою очередь, усиливает фибрилляцию тау. [41] Было предложено несколько методов распространения, которые происходят посредством синаптического контакта, таких как адгезионные белки синаптических клеток, активность нейронов и другие синаптические и несинаптические механизмы. [42] Механизм агрегации тау до сих пор полностью не выяснен, но этому процессу способствуют несколько факторов, включая фосфорилирование тау и ионы цинка. [43] [44]

Выпуск [ править ]

Тау участвует в процессе поглощения и высвобождения, который известен как посев. Механизм захвата тау-белка требует присутствия протеогликанов гепарансульфата на поверхности клетки, что происходит за счет макропиноцитоза . [45] С другой стороны, высвобождение тау-белка зависит от активности нейронов. На высвобождение тау-белка влияют многие факторы, например, тип изоформ или мутации MAPT, которые изменяют внеклеточный уровень тау-белка. [46] По словам Асаи и его коллег, распространение тау-белка происходит из энторинальной коры в область гиппокампа на ранних стадиях заболевания. Они также предположили, что микроглиятакже были вовлечены в процесс транспортировки, и их реальная роль до сих пор неизвестна. [47]

Токсичность [ править ]

Тау вызывает токсические эффекты за счет накопления внутри клеток. Многие ферменты, такие как киназа PAR-1 , вовлечены в механизм токсичности . Этот фермент стимулирует фосфорилирование серина 262 и 356, что, в свою очередь, приводит к активации других киназ ( GSK-3 и CDK5 ), которые вызывают связанные с заболеванием фосфоэпитопы . [48] На степень токсичности влияют различные факторы, такие как степень связывания микротрубочек. [49] [50] Токсичность также может возникать из-за нейрофибриллярных клубков (NFT), что приводит к гибели клеток и снижению когнитивных функций.

Клиническое значение [ править ]

Дополнительная информация: Таупатия

Гиперфосфорилированию белка тау (тау включений , pTau) может привести к тому , самосборка из клубков спаренных спиральных нитей и прямых нитей, которые участвуют в патогенезе от болезни Альцгеймера , лобно - височной деменции и других тауопатий . [51] Все шесть изоформ тау присутствуют в часто гиперфосфорилированном состоянии в парных спиральных филаментах в мозге при болезни Альцгеймера. При других нейродегенеративных заболеваниях сообщалось об отложении агрегатов, обогащенных некоторыми изоформами тау. Когда неправильно сложен, этот в остальном очень растворимый белок может образовывать чрезвычайно нерастворимые агрегаты, которые способствуют ряду нейродегенеративных заболеваний. Белок тау оказывает прямое влияние на разрушение живой клетки, вызванное клубками, которые образуют и блокируют нервные синапсы . [52]

Гендерно-специфическая экспрессия тау-гена в различных областях человеческого мозга недавно стала причиной гендерных различий в проявлениях и риске таупатий. [53] Некоторые аспекты функционирования болезни также предполагают некоторое сходство с прионными белками. [54]

Тау-гипотеза болезни Альцгеймера [ править ]

Гипотеза тау утверждает, что чрезмерное или аномальное фосфорилирование тау приводит к превращению нормального взрослого тау в тау с парными спиральными филаментами (PHF) и нейрофибриллярные клубки (NFT). [55] Стадия заболевания определяет фосфорилирование NFT. При БА фосфорилируются по крайней мере 19 аминокислот; Пре-NFT фосфорилирование происходит по серину 119, 202 и 409, тогда как внутри-NFT фосфорилирование происходит по серину 396 и треонину 231. [56] Через свои изоформы и фосфорилирование тау-белок взаимодействует с тубулином для стабилизации сборки микротрубочек. Все шесть изоформ тау присутствуют в часто гиперфосфорилированном состоянии в парных спиральных филаментах (PHF) в головном мозге при БА.

Мутации тау-белка имеют множество последствий, включая дисфункцию микротрубочек и изменение уровня экспрессии изоформ тау. [57] Мутации, которые изменяют функцию и экспрессию изоформы тау-белка, приводят к гиперфосфорилированию. Процесс агрегации тау в отсутствие мутаций неизвестен, но может быть результатом повышенного фосфорилирования, действия протеаз или воздействия полианионов , таких как гликозаминогликаны . Гиперфосфорилированный тау-белок разбирает микротрубочки и изолирует нормальный тау-белок, MAPT 1 (белок, связанный с микротрубочками тау-1), MAPT 2 и убиквитин в клубки PHF. Эта нерастворимая структура нарушает функции цитоплазмы и препятствует транспорту аксонов., что может привести к гибели клеток. [58] [52]

Гиперфосфорилированные формы тау-белка являются основным компонентом PHF NFT в головном мозге пациентов с БА. Было хорошо продемонстрировано, что области тау-сегментов с шестью остатками, а именно PHF6 (VQIVYK) и PHF6 * (VQIINK), могут образовывать агрегацию тау-PHF при AD. Помимо PHF6, некоторые другие сайты остатков, такие как Ser285, Ser289, Ser293, Ser305 и Tyr310, расположенные рядом с С-концом последовательностей PHF6, играют ключевую роль в фосфорилировании тау. [59] Гиперфосфорилированный тау-белок отличается по своей чувствительности и киназе, а также по активности щелочной фосфатазы [60] и, наряду с бета-амилоидом , является компонентом патологического поражения, наблюдаемого при болезни Альцгеймера. [61] [62]

A68 - это название, которое иногда дают (в основном в более старых публикациях) гиперфосфорилированной форме тау-белка, обнаруживаемой в мозге людей с болезнью Альцгеймера. [63]

В 2020 году исследователи из двух групп опубликовали исследования, показывающие, что иммуноферментный анализ крови на форму белка p-tau-217 может диагностировать болезнь Альцгеймера за несколько десятилетий до того, как проявятся симптомы деменции. [64] [65] [66]

Черепно-мозговая травма [ править ]

Повторяющиеся легкие черепно-мозговые травмы (ЧМТ) являются центральным компонентом контактных видов спорта , особенно американского футбола , [67] [68] и ударной силы военных взрывов. [69] Это может привести к хронической травматической энцефалопатии (ХТЭ), состоянию, характеризующемуся фибриллярными клубками гиперфосфорилированного тау-белка. [70] После тяжелой черепно-мозговой травмы высокий уровень тау-белка во внеклеточной жидкости головного мозга связан с плохим исходом. [71]

Гипотеза прионоподобного распространения [ править ]

Термин «прионоподобный» часто используется для описания некоторых аспектов патологии тау- белка при различных таупатиях , таких как болезнь Альцгеймера и лобно-височная деменция . [72] Истинные прионы определяются их способностью вызывать неправильную укладку нативных белков, чтобы увековечить патологию. Истинные прионы, как и PRNP , также заразны со способностью к скрещиванию видов. Поскольку еще не доказано, что тау заразен, он не считается истинным прионом, а считается «прионоподобным» белком. Было показано, что, как и истинные прионы, патологические агрегаты тау обладают способностью вызывать неправильную укладку нативного тау-белка. [73]Сообщалось, что оба вида агрегатов тау-агрегатов обладают компетенцией не сворачивания, а компетентные виды агрегатов тау обладают очень специфическим механизмом. [74]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что белок тау взаимодействует с:

  • Альфа-синуклеин , [75] [76]
  • FYN , [77]
  • Протоонкоген тирозин-протеинкиназа Src
  • S100B , [78] [79] и
  • YWHAZ . [80]

См. Также [ править ]

  • Таупатия , класс заболеваний, связанных с накоплением тау-белков.
  • Боевое слабоумие
  • Болезнь Альцгеймера
  • Первичная возрастная таупатия
  • Тау-астроглиопатия, связанная со старением
  • Кортикобазальная дегенерация
  • Прогрессирующий надъядерный паралич
  • Протеопатия
  • Болезнь Пика
  • Лобно-височная деменция и паркинсонизм, связанные с хромосомой 17
  • Прион

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c ENSG00000276155, ENSG00000277956 GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000186868, ENSG00000276155, ENSG00000277956 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000018411 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Goedert M, Wischik CM, Кроутэр RA, Уокер JE, Клаг A (июнь 1988). «Клонирование и секвенирование кДНК, кодирующей основной белок парной спиральной филамента болезни Альцгеймера: идентификация как тау-белок, связанный с микротрубочками» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (11): 4051–5. Bibcode : 1988PNAS ... 85.4051G . DOI : 10.1073 / pnas.85.11.4051 . PMC 280359 . PMID 3131773 .  
  6. ^ Goedert M, Спиллантини MG, Джейкс R, Rutherford D, Кроутэр RA (октябрь 1989). «Множественные изоформы тау-белка, ассоциированного с микротрубочками человека: последовательности и локализация в нейрофибриллярных клубках болезни Альцгеймера». Нейрон . 3 (4): 519–26. DOI : 10.1016 / 0896-6273 (89) 90210-9 . PMID 2484340 . S2CID 19627629 .  
  7. ^ Шин RW, Иваки Т, Т Китамото, Tateishi J (май 1991 г.). «Предварительная обработка в автоклаве с гидратированием увеличивает иммунореактивность тау-белка в фиксированных формалином нормальных тканях мозга и тканях мозга при болезни Альцгеймера». Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 64 (5): 693–702. PMID 1903170 . 
  8. ^ Lei P, S Ayton Финкельштейн DI, Адлард PA, Masters CL, Bush AI (ноябрь 2010). «Тау-белок: отношение к болезни Паркинсона». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 42 (11): 1775–8. DOI : 10.1016 / j.biocel.2010.07.016 . PMID 20678581 . 
  9. ^ Вейнгартен MD, Локвуд AH, HWO SY, Киршнер МВт (май 1975). «Белковый фактор, необходимый для сборки микротрубочек» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 72 (5): 1858–62. Bibcode : 1975PNAS ... 72.1858W . DOI : 10.1073 / pnas.72.5.1858 . PMC 432646 . PMID 1057175 .  
  10. ^ a b c Cleveland DW, Hwo SY, Kirschner MW (октябрь 1977 г.). «Очистка тау, белка, связанного с микротрубочками, который индуцирует сборку микротрубочек из очищенного тубулина». Журнал молекулярной биологии . 116 (2): 207–25. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (77) 90213-3 . PMID 599557 . 
  11. ^ Cleveland DW, HWO SY, Киршнер МВт (октябрь 1977). «Физические и химические свойства очищенного тау-фактора и роль тау в сборке микротрубочек». Журнал молекулярной биологии . 116 (2): 227–47. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (77) 90214-5 . PMID 146092 . 
  12. ^ Б с д е е Papanikolopoulou K, Roussou И.Г., Gouzi JY, Samiotaki M, Panayotou G, Турин L, Skoulakis EM (октябрь 2019). «Drosophila Tau отрицательно регулирует трансляцию и долговременную обонятельную память, но способствует привыканию к шоку и цитоскелетному гомеостазу» . Журнал неврологии . 39 (42): 8315–8329. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.0391-19.2019 . PMC 6794924 . PMID 31488613 .  
  13. ^ а б Харада А., Огучи К., Окабе С., Куно Дж., Терада С., Охшима Т. и др. (Июнь 1994 г.). «Измененная организация микротрубочек в аксонах малого калибра мышей, лишенных тау-белка». Природа . 369 (6480): 488–91. Bibcode : 1994Natur.369..488H . DOI : 10.1038 / 369488a0 . PMID 8202139 . S2CID 4322543 .  
  14. ^ Ван JZ, Лю F (июнь 2008). «Связанный с микротрубочками белок тау в развитии, дегенерации и защите нейронов». Прогресс нейробиологии . 85 (2): 148–75. DOI : 10.1016 / j.pneurobio.2008.03.002 . PMID 18448228 . S2CID 32708424 .  
  15. ^ Ke Ю.Д., Suchowerska А.К., ван - дер - Hoven J, De Silva DM, Wu CW, ван Eersel J, и др. (Июнь 2012 г.). «Уроки тау-дефицитных мышей» . Международный журнал болезни Альцгеймера . 2012 (873270): 873270. дои : 10,1155 / 2012/873270 . PMC 3375147 . PMID 22720190 .  
  16. ^ Иттнер LM, Ke YD, Delerue F, Bi M, Gladbach A, van Eersel J, et al. (Август 2010 г.). «Дендритная функция тау-белка опосредует токсичность бета-амилоида в моделях мышей с болезнью Альцгеймера». Cell . 142 (3): 387–97. DOI : 10.1016 / j.cell.2010.06.036 . PMID 20655099 . S2CID 18776289 .  
  17. ^ Демельт L, Halpain S (2004). «Семейство MAP2 / Tau белков, связанных с микротрубочками» . Геномная биология . 6 (1): 204. DOI : 10,1186 / GB-2004-6-1-204 . PMC 549057 . PMID 15642108 .  
  18. ^ а б Мейер С., Белл М., Лайонс Д. Н., Родригес-Ривера Дж., Инграм А., Фонтейн С. Н. и др. (Январь 2016 г.). «Патологический тау-белок способствует повреждению нейронов, нарушая функцию рибосом и снижая синтез белка» . Журнал неврологии . 36 (3): 1001–7. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.3029-15.2016 . PMC 4719006 . PMID 26791227 .  
  19. ^ Корен С.А., Хамм М.Дж., Мейер С.Е., Вайс Б.Э., Нация Г.К., Чишти Е.А. и др. (Апрель 2019 г.). «Тау способствует селективности трансляции, взаимодействуя с рибосомными белками» . Acta Neuropathologica . 137 (4): 571–583. DOI : 10.1007 / s00401-019-01970-9 . PMC 6426815 . PMID 30759285 .  
  20. ^ Dawson HN, Ferreira A, Eyster М.В., Ghoshal N, Binder LI, Витек MP (март 2001). «Ингибирование созревания нейронов в первичных нейронах гиппокампа от мышей с дефицитом тау-белка» . Журнал клеточной науки . 114 (Pt 6): 1179–87. PMID 11228161 . 
  21. ^ Фудзио К, Сато М, Уэмура Т, Т Сато, Сато-Харада R, Харада А (июль 2007 г.). «14-3-3 белки и протеинфосфатазы не восстанавливаются у мышей с дефицитом тау» . NeuroReport . 18 (10): 1049–52. DOI : 10.1097 / WNR.0b013e32818b2a0b . PMID 17558294 . S2CID 25235996 .  
  22. ^ a b Ikegami S, Harada A, Hirokawa N (февраль 2000 г.). «Мышечная слабость, гиперактивность и нарушение условного рефлекса страха у тау-дефицитных мышей». Письма неврологии . 279 (3): 129–32. DOI : 10.1016 / s0304-3940 (99) 00964-7 . PMID 10688046 . S2CID 31204860 .  
  23. ^ Роберсон ЭД, Скирс-Леви К., Палоп Дж. Дж., Ян Ф, Ченг И. Х., Ву Т. и др. (Май 2007 г.). «Уменьшение эндогенного тау улучшает индуцированный бета-амилоид дефицит на мышиной модели болезни Альцгеймера». Наука . 316 (5825): 750–4. Bibcode : 2007Sci ... 316..750R . DOI : 10.1126 / science.1141736 . PMID 17478722 . S2CID 32771613 .  
  24. ^ Dawson HN, Cantillana V, Jansen M, Wang H, Vitek MP, Wilcock DM и др. (Август 2010 г.). «Потеря тау вызывает дегенерацию аксонов в мышиной модели болезни Альцгеймера» . Неврология . 169 (1): 516–31. DOI : 10.1016 / j.neuroscience.2010.04.037 . PMC 2900546 . PMID 20434528 .  
  25. ^ Cantero ДЛ, Хита-Яньес Е, Морено-Лопес Б Портильо Ж, Рубио А, Авила J (август 2010 г.). «Роль тау-белка в цикле сна-бодрствования» . Журнал болезни Альцгеймера . 21 (2): 411–21. DOI : 10,3233 / JAD-2010-100285 . PMID 20555133 . 
  26. ^ Ван JZ, Лю F (июнь 2008). «Связанный с микротрубочками белок тау в развитии, дегенерации и защите нейронов». Прогресс нейробиологии . 85 (2): 148–75. DOI : 10.1016 / j.pneurobio.2008.03.002 . PMID 18448228 . S2CID 32708424 .  
  27. ^ Сотиропулос I, Галас М.С., Сильва Дж. М., Скулакис Э., Вегманн С., Майна МБ и др. (Ноябрь 2017 г.). «Атипичные, нестандартные функции тау-белка, ассоциированного с микротрубочками» . Acta Neuropathologica Communications . 5 (1): 91. DOI : 10,1186 / s40478-017-0489-6 . PMC 5707803 . PMID 29187252 .  
  28. ^ Neve RL, Harris P, Косик KS, Курнит DM, Донлон TA (декабрь 1986). «Идентификация клонов кДНК человеческого тау-белка, ассоциированного с микротрубочками, и хромосомная локализация генов тау-белка и ассоциированного с микротрубочками белка 2». Исследование мозга . 387 (3): 271–80. DOI : 10.1016 / 0169-328x (86) 90033-1 . PMID 3103857 . 
  29. ^ Сержант Н, Delacourte А, БСПН л (январь 2005). «Тау-белок как дифференциальный биомаркер таупатий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни . 1739 (2–3): 179–97. DOI : 10.1016 / j.bbadis.2004.06.020 . PMID 15615637 . 
  30. ^ Шоу-Смит C, Питтман AM, Уиллатт L, Мартин H, Рикман L, Гриббл S и др. (Сентябрь 2006 г.). «Микроделеция, охватывающая MAPT на хромосоме 17q21.3, связана с задержкой развития и неспособностью к обучению». Генетика природы . 38 (9): 1032–7. DOI : 10.1038 / ng1858 . PMID 16906163 . S2CID 38047848 .  
  31. ^ Zody MC, Jiang Z, Fung HC, Antonacci F, Hillier LW, Cardone MF и др. (Сентябрь 2008 г.). «Эволюционное переключение области инверсии MAPT 17q21.31» . Генетика природы . 40 (9): 1076–83. DOI : 10.1038 / ng.193 . PMC 2684794 . PMID 19165922 .  
  32. ^ Алмос PZ, Хорват S, Czibula А, Rasko я, Сипос В, Бихари Р, и др. (Ноябрь 2008 г.). «Геномная изменчивость, связанная с гаплотипом тау H1 в 17q21.3, как азиатское наследие европейской цыганской популяции» . Наследственность . 101 (5): 416–9. DOI : 10.1038 / hdy.2008.70 . PMID 18648385 . 
  33. ^ Харди Дж, Питтман А., Майерс А., Гвинн-Харди К., Фунг Х.С., де Сильва Р. и др. (Август 2005 г.). «Доказательства того, что Homo neanderthalensis внес гаплотип H2 MAPT в Homo sapiens». Труды биохимического общества . 33 (Pt 4): 582–5. DOI : 10.1042 / BST0330582 . PMID 16042549 . 
  34. ↑ Billingsley ML, Kincaid RL (май 1997). «Регулируемое фосфорилирование и дефосфорилирование тау-белка: влияние на взаимодействие микротрубочек, внутриклеточный трафик и нейродегенерацию» . Биохимический журнал . 323 (Pt 3) (3): 577–91. DOI : 10.1042 / bj3230577 . PMC 1218358 . PMID 9169588 .  
  35. ^ Танигучи Т, Кавамата Т, Мукаи Х, Хасэгава Х, Исагава Т, Ясуда М и др. (Март 2001 г.). «Фосфорилирование тау регулируется PKN» . Журнал биологической химии . 276 (13): 10025–31. DOI : 10.1074 / jbc.M007427200 . PMID 11104762 . 
  36. ^ Kanemaru K, Takio K, Миура R, Titani K, Ихары Y (май 1992). «Фосфорилирование тау-белка в парных спиральных филаментах по типу плода». Журнал нейрохимии . 58 (5): 1667–75. DOI : 10.1111 / j.1471-4159.1992.tb10039.x . PMID 1560225 . S2CID 94265621 .  
  37. ^ Mawal-Деван M, Хенли J, Ван де Voorde A, Trojanowski JQ, Ли В.М. (декабрь 1994). «Состояние фосфорилирования тау в развивающемся мозге крысы регулируется фосфопротеинфосфатазами» . Журнал биологической химии . 269 (49): 30981–7. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 47378-4 . PMID 7983034 . 
  38. ^ Мацуо ES, Shin RW, Биллингсли ML, Ван deVoorde A, O'Connor M, Trojanowski JQ, Ли В.М. (октябрь 1994). «Полученный из биопсии тау-белок головного мозга взрослого человека фосфорилируется во многих из тех же мест, что и тау-белок с парными спиральными нитями при болезни Альцгеймера». Нейрон . 13 (4): 989–1002. DOI : 10.1016 / 0896-6273 (94) 90264-X . PMID 7946342 . S2CID 40592137 .  
  39. ^ Лю, Фэй; Икбал, Халид; Грундке-Икбал, Инге; Харт, Джеральд У .; Гун, Чэн-Синь (20.07.2004). «O-GlcNAcylation регулирует фосфорилирование тау: механизм, участвующий в болезни Альцгеймера» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (29): 10804–10809. Bibcode : 2004PNAS..10110804L . DOI : 10.1073 / pnas.0400348101 . ISSN 0027-8424 . PMC 490015 . PMID 15249677 .   
  40. ^ Алонсо AD, Grundke-Икбал I, Барра HS, Икбал K (январь 1997). «Аномальное фосфорилирование тау-белка и механизм нейрофибриллярной дегенерации при болезни Альцгеймера: секвестрация белков, связанных с микротрубочками 1 и 2, и разборка микротрубочек с помощью аномального тау-белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (1): 298–303. Bibcode : 1997PNAS ... 94..298A . DOI : 10.1073 / pnas.94.1.298 . PMC 19321 . PMID 8990203 .  
  41. ↑ Frost B, Jacks RL, Diamond MI (май 2009 г.). «Распространение неправильной укладки тау снаружи внутрь клетки» . Журнал биологической химии . 284 (19): 12845–52. DOI : 10.1074 / jbc.M808759200 . PMC 2676015 . PMID 19282288 .  
  42. ^ Calafate S, Buist A, Miskiewicz K, Vijayan V, Daneels G, de Strooper B и др. (Май 2015 г.). «Синаптические контакты усиливают распространение патологии тау-белка от клетки к клетке» (PDF) . Отчеты по ячейкам . 11 (8): 1176–83. DOI : 10.1016 / j.celrep.2015.04.043 . PMID 25981034 .  
  43. ^ Роман А.Ю., Devred F, Бирн D, La Rocca R, Ninkina Н.Н., Пейрот В, Цветков ПО (февраль 2019). «Цинк вызывает зависимую от температуры обратимую самосборку тау-белка» . Журнал молекулярной биологии . 431 (4): 687–695. DOI : 10.1016 / j.jmb.2018.12.008 . PMID 30580037 . 
  44. ^ Fichou Y, Al-Хилал Ю.К., Devred F, Сметы-Nocca С, Цветами ПО, Verelst Дж, и др. (Март 2019 г.). «Неуловимые молекулярные структуры тау: можем ли мы превратить недавние открытия в новые цели для вмешательства?» . Acta Neuropathologica Communications . 7 (1): 31. DOI : 10,1186 / s40478-019-0682-х . PMC 6397507 . PMID 30823892 .  
  45. ^ Goedert M, Eisenberg DS, Кроутэр RA (июль 2017). «Размножение тау-агрегатов и нейродегенерация». Ежегодный обзор нейробиологии . 40 (1): 189–210. DOI : 10.1146 / annurev-neuro-072116-031153 . PMID 28772101 . 
  46. Перейти ↑ Yamada K (2017). «Внеклеточный тау и его потенциальная роль в распространении патологии тау» . Границы неврологии . 11 : 667. DOI : 10,3389 / fnins.2017.00667 . PMC 5712583 . PMID 29238289 .  
  47. ^ Asai H, Ikezu S, Tsunoda S, Medalla M, Luebke J, Haydar T и др. (Ноябрь 2015 г.). «Истощение микроглии и ингибирование синтеза экзосом останавливают распространение тау» . Природа Неврологии . 18 (11): 1584–93. DOI : 10.1038 / nn.4132 . PMC 4694577 . PMID 26436904 .  
  48. Перейти ↑ Nishimura I, Yang Y, Lu B (март 2004 г.). «Киназа PAR-1 играет роль инициатора во временно упорядоченном процессе фосфорилирования, который придает тау-токсичность у Drosophila». Cell . 116 (5): 671–82. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (04) 00170-9 . PMID 15006350 . S2CID 18896805 .  
  49. ↑ Chatterjee S, Sang TK, Lawless GM, Jackson GR (январь 2009 г.). «Диссоциация тау-токсичности и фосфорилирования: роль GSK-3beta, MARK и Cdk5 в модели Drosophila» . Молекулярная генетика человека . 18 (1): 164–77. DOI : 10,1093 / HMG / ddn326 . PMC 2644648 . PMID 18930955 .  
  50. ^ Ли Х.Г., Перри Дж., Морейра П.И., Гарретт М.Р., Лю Кью, Чжу Х и др. (Апрель 2005 г.). «Фосфорилирование тау-белка при болезни Альцгеймера: возбудитель или защитник?». Тенденции в молекулярной медицине . 11 (4): 164–9. DOI : 10.1016 / j.molmed.2005.02.008 . ЛВП : 10316/4769 . PMID 15823754 . 
  51. ^ Алонсо А, Т Зайди, Новак М, Grundke-Икбал I, Икбал К (июнь 2001 г.). «Гиперфосфорилирование вызывает самосборку тау в клубки парных спиральных нитей / прямых нитей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (12): 6923–8. Bibcode : 2001PNAS ... 98.6923A . DOI : 10.1073 / pnas.121119298 . PMC 34454 . PMID 11381127 .  
  52. ^ a b «Путаница мозга Альцгеймера». Ассоциация Альцгеймера, www.alz.org/braintour/tangles.asp.
  53. ^ Köglsberger S, Кордеро-Мальдонадо М.Л., Энтони Р, Форстер СО, Гарсиа Р, Buttini М., и др. (Декабрь 2017 г.). «Гендерно-специфическая экспрессия убиквитин-специфической пептидазы 9 модулирует экспрессию и фосфорилирование тау-белка: возможные последствия для таупатий» . Молекулярная нейробиология . 54 (10): 7979–7993. DOI : 10.1007 / s12035-016-0299-Z . PMC 5684262 . PMID 27878758 .  
  54. ^ Hall GF, Patuto BA (июль 2012). "Готовы ли тау к вступлению в прион-клуб?" . Прион . 6 (3): 223–33. DOI : 10,4161 / pri.19912 . PMC 3399531 . PMID 22561167 .  
  55. ^ Мохандас Е, Раджмохан В, Рагхунат В (январь 2009 г.). «Нейробиология болезни Альцгеймера» . Индийский журнал психиатрии . 51 (1): 55–61. DOI : 10.4103 / 0019-5545.44908 . PMC 2738403 . PMID 19742193 .  
  56. ^ Augustinack JC, Schneider A, Mandelkow EM, Хайман BT (январь 2002). «Конкретные сайты фосфорилирования тау коррелируют с тяжестью цитопатологии нейронов при болезни Альцгеймера». Acta Neuropathologica . 103 (1): 26–35. DOI : 10.1007 / s004010100423 . PMID 11837744 . S2CID 6799990 .  
  57. ^ Ван Slegtenhorst M, J Льюис, Hutton M (июль 2000). «Молекулярная генетика таупатий». Экспериментальная геронтология . 35 (4): 461–71. DOI : 10.1016 / S0531-5565 (00) 00114-5 . PMID 10959034 . S2CID 38730940 .  
  58. ^ Mudher A, Ловстон S (январь 2002). «Болезнь Альцгеймера - разве тауисты и баптисты наконец-то пожмут друг другу руки?». Тенденции в неврологии . 25 (1): 22–6. DOI : 10.1016 / s0166-2236 (00) 02031-2 . PMID 11801334 . S2CID 37380445 .  
  59. ^ Pradeepkiran JA, Reddy PH (март 2019). «Структурный дизайн и исследования молекулярного докинга для фосфорилированных ингибиторов тау-белка при болезни Альцгеймера» . Ячейки . 8 (3): 260. DOI : 10,3390 / cells8030260 . PMC 6468864 . PMID 30893872 .  
  60. ^ Теппер К., Бирнат Дж, Кумар С., Вегманн С., Тимм Т., Хюбшманн С. и др. (Декабрь 2014 г.). «Образование олигомера тау-белка, гиперфосфорилированного в клетках» . Журнал биологической химии . 289 (49): 34389–407. DOI : 10.1074 / jbc.M114.611368 . PMC 4256367 . PMID 25339173 .  
  61. ^ Shin RW, Bramblett GT, Ли В.М., Trojanowski JQ (июль 1993). «Белки A68 болезни Альцгеймера, введенные в мозг крысы, вызывают отложения бета-амилоида, убиквитина и альфа-1-антихимотрипсина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (14): 6825–8. Bibcode : 1993PNAS ... 90.6825S . DOI : 10.1073 / pnas.90.14.6825 . PMC 47025 . PMID 8393578 .  
  62. ^ Винсент IJ, Davies P (октябрь 1990). «Характеристики фосфорилирования белка A68 при болезни Альцгеймера». Исследование мозга . 531 (1-2): 127–35. DOI : 10.1016 / 0006-8993 (90) 90765-4 . PMID 2126970 . S2CID 23900723 .  
  63. ^ "A68" , The Free Dictionary , получено 27 января 2020 г.
  64. ^ Belluck, Pam (2020-07-28). « « Удивительно, не правда ли? » Долгожданный анализ крови на болезнь Альцгеймера в пределах досягаемости » . Нью-Йорк Таймс . ISSN 0362-4331 . Проверено 29 июля 2020 . 
  65. ^ Бартелеми, Николас Р .; Хори, Канта; Сато, Тихиро; Бейтман, Рэндалл Дж. (02.11.2020). «Изоформы фосфорилированного тау-белка в плазме крови отслеживают изменения ЦНС при болезни Альцгеймера» . Журнал экспериментальной медицины . 217 (11). DOI : 10,1084 / jem.20200861 . ISSN 0022-1007 . PMC  7596823. PMID 32725127 .  
  66. ^ Палмквист, Себастьян; Джанелидзе, Шорена; Quiroz, Yakeel T .; Зеттерберг, Хенрик; Лопера, Франсиско; Стомруд, Эрик; Су, Йи; Чен, Инхуа; Серрано, Гейди Э .; Леузи, Антуан; Матссон-Карлгрен, Никлас (28.07.2020). «Дискриминационная точность плазменного фосфо-тау-217 для болезни Альцгеймера по сравнению с другими нейродегенеративными заболеваниями» . ДЖАМА . 324 (8): 772–781. DOI : 10,1001 / jama.2020.12134 . PMC 7388060 . PMID 32722745 .  
  67. ^ «Травма мозга» . НОВА . PBS Online, автор: WGBH.
  68. ^ Omalu Б. И., DeKosky ST, Minster RL, Kamboh М.И., Гамильтон RL, Wecht СН (июль 2005 г.). «Хроническая травматическая энцефалопатия у игрока Национальной футбольной лиги». Нейрохирургия . 57 (1): 128–34, обсуждение 128–34. DOI : 10.1227 / 01.NEU.0000163407.92769.ED . PMID 15987548 . S2CID 196391183 .  
  69. ^ Goldstein LE, Fisher AM, Tagge CA, Zhang XL, Velisek L, Sullivan JA, et al. (Май 2012 г.). «Хроническая травматическая энцефалопатия у ветеранов вооруженных сил, подвергшихся взрыву, и мышиная модель нейротравмы взрыва» . Трансляционная медицина науки . 4 (134): 134ra60. DOI : 10.1126 / scitranslmed.3003716 . PMC 3739428 . PMID 22593173 .  
  70. ^ McKee AC, Stern RA, Nowinski CJ, Stein TD, Альварес VE, Данешвар DH и др. (Январь 2013). «Спектр болезней при хронической травматической энцефалопатии» . Мозг . 136 (Pt 1): 43–64. DOI : 10,1093 / мозг / aws307 . PMC 3624697 . PMID 23208308 .  
  71. ^ Magnoni S, Esparza TJ, Conte V, Carbonara M, Carrabba G, Holtzman DM и др. (Апрель 2012 г.) [впервые опубликовано в Интернете 24 ноября 2011 г.]. «Повышение уровня тау-белка во внеклеточном пространстве головного мозга коррелирует со снижением уровня амилоида-β и предсказывает неблагоприятные клинические исходы после тяжелой черепно-мозговой травмы» . Мозг . 135 (Pt 4): 1268–80. DOI : 10,1093 / мозг / awr286 . PMC 3326246 . PMID 22116192 . Краткое содержание - Вашингтонский университет в Сент-Луисе .  
  72. ^ Dujardin, Саймон; Хайман, Брэдли Т. (2019), Такашима, Акихико; Волозин, Беньямин; БСПНА, Люк (ред.), "Tau Прионный-Like Размножение: состояние искусства и текущих вызовов" , Tau биология , Сингапур: Springer Singapore, 1184 , стр 305-325,. Дои : 10.1007 / 978-981-32- 9358-8_23 , ISBN 978-981-329-357-1, PMID  32096046 , получено 18.03.2021
  73. ^ Блум, Джордж С. (2014-04-01). «Амилоид-β и тау-белок: триггер и пуля в патогенезе болезни Альцгеймера» . JAMA Neurology . 71 (4): 505. DOI : 10,1001 / jamaneurol.2013.5847 . ISSN 2168-6149 . PMID 24493463 .  
  74. ^ Хосокава, Масато; Хасэгава, Масато (01.07.2019). «Прионоподобная модель распространения тау» . Yakugaku Zasshi . 139 (7): 1021–1025. DOI : 10.1248 / yakushi.18-00165-6 . ISSN 0031-6903 . PMID 31257249 .  
  75. ^ Йенсен PH, Hager Н, Нильсен МС, Hojrup Р, Gliemann Дж, Якеш R (сентябрь 1999 г.). «Альфа-синуклеин связывается с тау-белком и стимулирует фосфорилирование тау-белка, катализируемое протеинкиназой А, по сериновым остаткам 262 и 356» . Журнал биологической химии . 274 (36): 25481–9. DOI : 10.1074 / jbc.274.36.25481 . PMID 10464279 . 
  76. ^ Giasson Б.И., Ли В.М., Trojanowski JQ (2003). «Взаимодействие амилоидогенных белков». Нейромолекулярная медицина . 4 (1-2): 49-58. DOI : 10.1385 / NMM: 4: 1-2: 49 . PMID 14528052 . S2CID 9086733 .  
  77. ^ Клейн С, Крамер Е.М., Cardine А.М., Schraven В, R Брандт, J Троттер (февраль 2002 г.). «Процесс разрастания олигодендроцитов стимулируется взаимодействием фин киназы с цитоскелетным белком тау» . Журнал неврологии . 22 (3): 698–707. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.22-03-00698.2002 . PMC 6758498 . PMID 11826099 .  
  78. ↑ Yu WH, Fraser PE (апрель 2001 г.). «Взаимодействие S100beta с тау стимулируется цинком и ингибируется гиперфосфорилированием при болезни Альцгеймера» . Журнал неврологии . 21 (7): 2240–6. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.21-07-02240.2001 . PMC 6762409 . PMID 11264299 .  
  79. ^ Baudier J, Cole RD (апрель 1988). «Взаимодействия между тау-белками, ассоциированными с микротрубочками, и S100b регулируют фосфорилирование тау-белка Ca2 + / кальмодулин-зависимой протеинкиназой II» . Журнал биологической химии . 263 (12): 5876–83. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 60647-7 . PMID 2833519 . 
  80. ^ Hashiguchi M, Sobue K, Paudel HK (август 2000). «14-3-3zeta является эффектором фосфорилирования тау-белка» . Журнал биологической химии . 275 (33): 25247–54. DOI : 10.1074 / jbc.M003738200 . PMID 10840038 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Goedert M, Crowther RA, Garner CC (май 1991 г.). «Молекулярная характеристика белков, связанных с микротрубочками тау и MAP2». Тенденции в неврологии . 14 (5): 193–9. DOI : 10.1016 / 0166-2236 (91) 90105-4 . PMID  1713721 . S2CID  44928661 .
  • Моришима-Кавасима М, Хасэгава М, Такио К., Судзуки М, Йошида Х., Ватанабэ А. и др. (1995). «Гиперфосфорилирование тау в PHF». Нейробиология старения . 16 (3): 365–71, обсуждение 371–80. DOI : 10.1016 / 0197-4580 (95) 00027-C . PMID  7566346 . S2CID  22471158 .
  • Heutink P (апрель 2000 г.). «Распутывание слабоумия, связанного с тау» . Молекулярная генетика человека . 9 (6): 979–86. DOI : 10.1093 / HMG / 9.6.979 . PMID  10767321 .
  • Goedert M, Spillantini MG (июль 2000 г.). «Мутации тау-белка при лобно-височной деменции FTDP-17 и их значение для болезни Альцгеймера». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни . 1502 (1): 110–21. DOI : 10.1016 / S0925-4439 (00) 00037-5 . PMID  10899436 .
  • Моришима-Кавасима М., Ихара Й. (ноябрь 2001 г.). «[Последние достижения в области болезни Альцгеймера]». Сэйкагаку. Журнал Японского биохимического общества . 73 (11): 1297–307. PMID  11831025 .
  • Blennow K, Vanmechelen E, Hampel H (2002). «Общий тау в ЦСЖ, Abeta42 и фосфорилированный белок тау как биомаркеры болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология . 24 (1–3): 87–97. DOI : 10.1385 / MN: 24: 1-3: 087 . PMID  11831556 . S2CID  24891421 .
  • Инграм Э.М., Спиллантини М.Г. (декабрь 2002 г.). «Мутации гена тау: анализ патогенеза FTDP-17». Тенденции в молекулярной медицине . 8 (12): 555–62. DOI : 10.1016 / S1471-4914 (02) 02440-1 . PMID  12470988 .
  • Пикеринг-Браун S (2004). «Локус гена тау и лобно-височная деменция». Деменция и гериатрические когнитивные расстройства . 17 (4): 258–60. DOI : 10,1159 / 000077149 . PMID  15178931 . S2CID  27693523 .
  • ван Свитен Дж. К., Россо С. М., ван Херпен Е., Камфорст В., Равид Р., Хойтинк П. (2004). «Фенотипические вариации лобно-височной деменции и паркинсонизма, связанные с хромосомой 17». Деменция и гериатрические когнитивные расстройства . 17 (4): 261–4. DOI : 10.1159 / 000077150 . PMID  15178932 . S2CID  36197015 .
  • Ковальска А., Ямрозик З., Квечинский Н. (2004). «Прогрессирующий надъядерный паралич - паркинсонизм с тау-патологией». Folia Neuropathologica . 42 (2): 119–23. PMID  15266787 .
  • Радемакерс Р., Крутс М., ван Брокховен С. (октябрь 2004 г.). «Роль тау (MAPT) в лобно-височной деменции и родственных таупатиях». Мутация человека . 24 (4): 277–95. DOI : 10.1002 / humu.20086 . PMID  15365985 . S2CID  28578030 .
  • Ли Х.Г., Перри Дж., Морейра П.И., Гарретт М.Р., Лю Кью, Чжу Х и др. (Апрель 2005 г.). «Фосфорилирование тау-белка при болезни Альцгеймера: возбудитель или защитник?». Тенденции в молекулярной медицине . 11 (4): 164–9. DOI : 10.1016 / j.molmed.2005.02.008 . ЛВП : 10316/4769 . PMID  15823754 .
  • Харди Дж., Питтман А., Майерс А., Гвинн-Харди К., Фунг Х.С., де Сильва Р. и др. (Август 2005 г.). «Доказательства того, что Homo neanderthalensis внес гаплотип H2 MAPT в Homo sapiens». Труды биохимического общества . 33 (Pt 4): 582–5. DOI : 10.1042 / BST0330582 . PMID  16042549 .
  • Deutsch SI, Rosse RB, Lakshman RM (декабрь 2006 г.). «Нарушение регуляции фосфорилирования тау - гипотетическая точка совпадения патогенеза болезни Альцгеймера, лобно-височной деменции и шизофрении с терапевтическими последствиями». Прогресс в нейропсихофармакологии и биологической психиатрии . 30 (8): 1369–80. DOI : 10.1016 / j.pnpbp.2006.04.007 . PMID  16793187 . S2CID  6848053 .
  • Уильямс Д.Р. (октябрь 2006 г.). «Таупатии: классификация и обновленная клиническая информация о нейродегенеративных заболеваниях, связанных с тау-белком, связанным с микротрубочками». Журнал внутренней медицины . 36 (10): 652–60. DOI : 10.1111 / j.1445-5994.2006.01153.x . PMID  16958643 . S2CID  19357113 .
  • Питтман AM, Fung HC, de Silva R (октябрь 2006 г.). «Распутывание ассоциации гена тау с нейродегенеративными расстройствами» . Молекулярная генетика человека . 15. 15 Спец. № 2 (Обзор № 2): Р188-95. DOI : 10,1093 / HMG / ddl190 . PMID  16987883 .
  • Родер Х.М., Хаттон М.Л. (апрель 2007 г.). «Связанный с микротрубочками белок тау как терапевтическая мишень при нейродегенеративном заболевании». Мнение экспертов о терапевтических целях . 11 (4): 435–42. DOI : 10.1517 / 14728222.11.4.435 . PMID  17373874 . S2CID  36430988 .
  • ван Свитен Дж, Спиллантини М.Г. (январь 2007 г.). «Наследственная лобно-височная деменция, вызванная мутациями гена тау». Патология головного мозга . 17 (1): 63–73. DOI : 10.1111 / j.1750-3639.2007.00052.x . PMID  17493040 . S2CID  40879765 .
  • Caffrey TM, Wade-Martins R (июль 2007 г.). «Функциональные гаплотипы MAPT: преодоление разрыва между генотипом и невропатологией» . Нейробиология болезней . 27 (1): 1–10. DOI : 10.1016 / j.nbd.2007.04.006 . PMC  2801069 . PMID  17555970 .
  • Делакур А (2005). «Таупатии: недавний взгляд на старые болезни». Folia Neuropathologica . 43 (4): 244–57. PMID  16416389 .
  • Хирокава Н., Шиомура Ю., Окабе С. (октябрь 1988 г.). «Тау-белки: молекулярная структура и способ связывания на микротрубочках» . Журнал клеточной биологии . 107 (4): 1449–59. DOI : 10,1083 / jcb.107.4.1449 . PMC  2115262 . PMID  3139677 .

Внешние ссылки [ править ]

  • tau + Proteins в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)
  • GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись о заболеваниях, связанных с MAPT
  • МРТ тау-положительного человека с вариантом CJD CSF
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P10636 (тау-белок, связанный с микротрубочками) в PDBe-KB .