Тромбоспондин 1

THBS1

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
1LSL , 1UX6 , 1Z78 , 1ZA4 , 2ERF , 2ES3 , 2OUH , 2OUJ , 3R6B , 5FOE

Идентификаторы

Псевдонимы

THBS1 , THBS, THBS-1, TSP, TSP-1, TSP1, тромбоспондин 1

Внешние идентификаторы

OMIM : 188060 MGI : 98737 HomoloGene : 31142 GeneCards : THBS1

Расположение гена ( человек )

Chr.	Хромосома 15 (человека) ^[1]

Группа	15q14	Начинать	39 581 079 п.н. ^[1]
Группа	15q14	Конец	39 599 466 п.н. ^[1]

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Хромосома 2 (мышь) ^[2]

Группа	2 E5 \| 2 59,34 см	Начинать	118 111 876 п.н. ^[2]
Группа	2 E5 \| 2 59,34 см	Конец	118 127 133 п.н. ^[2]

Паттерн экспрессии РНК

Дополнительные данные эталонного выражения

Генная онтология
Молекулярная функция	• ион кальция связывания • гепаринсвязывающий • внеклеточный матрикс связывания • фибробластов фактора роста связывания • фосфатидилсерин связывания • протеогликана связывания • связывания коллагена V • фибриноген связывания • липопротеинов низкой плотности связывания частиц • интегрин связывания • ламинина связывания • фибронектина связывания • связывания идентичных белковых • трансформирующее связывание бета-фактора роста • Связывание с белками GO: 0001948 • структурный компонент внеклеточного матрикса
Сотовый компонент	• эндоплазматический ретикулум Просвет • альфа-гранулы тромбоцитов • клеточной поверхности • эндоплазматический ретикулум • внеклеточного экзосом • внеклеточный матрикс • секреторную гранулу • альфа-гранулы тромбоцитов Просвет • фибриногена • саркоплазматического ретикулума • внешняя сторона плазматической мембраны • цитоплазма • внеклеточного • внеклеточная область • коллагенсодержащий внеклеточный матрикс
Биологический процесс	• позитивная регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • клеточный ответ на тепло • негативная регуляция фибринолиза • O-связанное фукозилирование белка • ответ на прогестерон • ответ на ион магния • позитивная регуляция трансляции • негативная регуляция миграции эндотелиальных клеток • негативный регуляция адгезии клеточного матрикса • негативная регуляция транспорта длинноцепочечных жирных кислот плазматической мембраны • позитивная регуляция метаболического процесса активных форм кислорода • позитивная регуляция свертывания крови • позитивная регуляция миграции эндотелиальных клеток кровеносных сосудов • позитивная регуляция хемотаксиса макрофагов • позитивная регуляция передачи сигналов протеинкиназы B • негативная регуляция активации плазминогена • негативная регуляция миграции эндотелиальных клеток кровеносных сосудов • негативная регуляция внешнего апоптотического сигнального пути • ответ на эндоплазматический ретикулум стресс • позитивная регуляция апоптотического процесса эндотелиальных клеток • ответ на развернутый белок • позитивная регуляция хемотаксиса • негативная регуляция передачи сигналов, опосредованной цГМФ • положительная регуляция фосфорилирования • воспалительная реакция • негативная регуляция сборки очаговой адгезии • хроническое воспаление • негативная регуляция передачи сигнала, опосредованной оксидом азота • поглощение апоптотической клетки • организация внеклеточного матрикса • позитивная регуляция активации макрофагов • прорастание ангиогенеза • негативная регуляция апоптотического процесса • ответ на глюкозу • положительное регулирование ангиогенеза • ответ на ион кальция • положительная регуляция продукции трансформирующего фактора роста бета1 • клеточная адгезия • активация активности MAPK • поведенческий ответ на боль • иммунный ответ • негативная регуляция выработки интерлейкина-12 • позитивная регуляция внешнего апоптотического сигнального пути через рецепторы домена смерти • негативная регуляция цистеина тип активности эндопептидазы, участвующей в апоптотическом процессе • реакция на гипоксию • положительная регуляция миграции клеток • дегрануляция тромбоцитов • негативная регуляция хемотаксиса эндотелиальных клеток • негативная регуляция пролиферации эндотелиальных клеток • позитивная регуляция миграции эндотелиальных клеток • негативная регуляция сигнального пути рецептора фактора роста фибробластов • перекрестное связывание пептидов • негативная регуляция процессинга антигена и презентации пептидного или полисахаридного антигена посредством MHC класса II • остановка клеточного цикла • негативная регуляция процессинга и презентации антигенов дендритными клетками • негативная регуляция ангиогенеза • миграция клеток • позитивная регуляция миграции фибробластов • ответ на лекарство • ответ на тестостерон • клеточный ответ на фактор некроза опухоли • клеточный ответ на стимул фактора роста • положительное регулирование продукции трансформирующего фактора роста бета • ответ на механический стимул • положительное регулирование пролиферации клеток • положительное регулирование пролиферации гладкомышечных клеток • регулирование дифференцировки мегакариоцитов • отрицательное регулирование миграция клеток, участвующих в прорастании ангиогенеза • негативная регуляция пролиферации эндотелиальных клеток кровеносных сосудов, участвующая в прорастании ангиогенеза • негативная регуляция прорастающего ангиогенеза
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


7057


21825

Ансамбль


ENSG00000137801


ENSMUSG00000040152

UniProt


P07996


P35441

RefSeq (мРНК)


NM_003246


NM_011580 NM_001313914

RefSeq (белок)


NP_003237


н / д

Расположение (UCSC)

Chr 15: 39.58 - 39.6 Мб

Chr 2: 118.11 - 118.13 Мб

PubMed поиск

^[3]

^[4]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Тромбоспондин 1 , сокращенно THBS1 , является белком , который в организме человека кодируется THBS1 гена . ^[5]^[6]

Тромбоспондин 1 представляет собой субъединицу гомотримерного белка с дисульфидной связью. Этот белок представляет собой адгезивный гликопротеин, который опосредует межклеточные и межклеточные взаимодействия. Этот белок может связываться с фибриногеном , фибронектином , ламинином , коллагенами типов V и VII и интегринами альфа-V / бета-1. Было показано, что этот белок играет роль в агрегации тромбоцитов, ангиогенезе и онкогенезе . ^[7]^[8]

Функция [ править ]

Белок тромбоспондин-1 является членом семейства тромбоспондинов . Это многодоменный матричный гликопротеин, который, как было показано, является естественным ингибитором неоваскуляризации и туморогенеза в здоровых тканях. TSP1 приписывают как положительную, так и отрицательную модуляцию адгезии, подвижности и роста эндотелиальных клеток . Это не должно быть удивительно , если учесть , что TSP1 взаимодействует с , по меньшей мере , 12 клеточной адгезии рецепторов, в том числе CD36 , αv интегринов , & beta ; 1 интегринов , синдекана и интегрина-ассоциированного белка (IAP или CD47 ). Он также взаимодействует с многочисленными протеазами, участвующими вангиогенез , включая плазминоген , урокиназу , матриксную металлопротеиназу , тромбин , катепсин и эластазу .

Тромбоспондин-1 связывается с рецепторами рилина , ApoER2 и VLDLR , тем самым влияя на миграцию нейронов в ростральном миграционном потоке . ^[9]

Различные функции TSR были приписаны нескольким мотивам узнавания. Характеристика этих мотивов привела к использованию рекомбинантных белков, которые содержат эти мотивы; эти рекомбинантные белки считаются полезными для лечения рака. TSP-1 3TSR (рекомбинантная версия антиангиогенного домена THBS1, содержащая все три повтора тромбозопондина-1 типа 1) может активировать трансформирующий фактор роста бета 1 (TGFβ1) и ингибировать миграцию эндотелиальных клеток, ангиогенез и рост опухоли. ^[10]

Структура [ править ]

Активность тромбоспондина была сопоставлена с несколькими доменами, в частности с аминоконцевым гепарин-связывающим доменом, проколлагеновым доменом, пропердиноподобными повторами типа I и глобулярным карбоксиконцевым доменом. Белок также содержит повторы типа II с гомологией, подобной эпидермальному фактору роста, и повторы типа III, которые содержат последовательность RGD . ^[11]

N-конец [ править ]

N-концевой гепарин-связывающий домен TSP1, когда выдел ют в виде 25 кДа фрагмент, как было показано, является мощным индуктором миграции клеток при высоких концентрациях. Однако, когда гепарин-связывающий домен TSP1 расщепляется, оставшиеся антиангиогенные домены, как было показано, обладают сниженной антиангиогенной активностью при низких концентрациях, когда увеличивается количество эндотелиальных клеток.(EC) происходит миграция. Частично это можно объяснить способностью гепарин-связывающего домена опосредовать прикрепление TSP1 к клеткам, позволяя другим доменам проявлять свои эффекты. Отдельные роли, которые гепарин-связывающая область TSP1 играет при высоких и низких концентрациях, могут быть частично ответственны за регулирование двусторонней природы TSP1 и придание ему репутации как положительного, так и отрицательного регулятора ангиогенеза. ^[12]

Проколлагеновый домен [ править ]

Было показано, что как проколлагеновый домен, так и повторы TSP1 типа I ингибируют неоваскуляризацию и миграцию ЭК . Однако маловероятно, что механизмы действия этих фрагментов одинаковы. Повторы TSP1 типа I способны ингибировать миграцию ЭК в анализе камеры Бойдена после 3-4 часов воздействия, тогда как период воздействия от 36 до 48 часов необходим для ингибирования миграции ЭК с проколлагеновым доменом. ^[12]Хотя анализ хориоаллантоисной мембраны (CAM) показывает, что повторы TSP1 типа I являются антиангиогенными, он также показывает, что последовательность проколлагена не обладает антиангиогенной активностью. Это может быть отчасти потому, что анимо-концевой конец TSP1 отличается больше, чем карбокси-концевой конец у разных видов, но также может указывать на разные механизмы действия. ^[13]

TSP1 содержит три повтора типа I, только два вторых из которых, как было обнаружено, ингибируют ангиогенез . Повторяющийся мотив I типа более эффективен, чем весь белок в ингибировании ангиогенеза, и содержит не одну, а две области активности. Аминоконцевой конец содержит богатый триптофаном мотив, который блокирует ангиогенез, управляемый фактором роста фибробластов (FGF-2 или bFGF). Было также обнаружено, что эта область предотвращает связывание FGF-2 EC , предполагая, что его механизм действия может заключаться в секвестре FGF-2. Вторая область активности, CD36-связывающая область TSP1, может быть обнаружена на карбоксиконцевой половине повторов типа I. ^[13]Было высказано предположение, что активация рецептора CD36 вызывает повышение чувствительности ЭК к апоптотическим сигналам. ^[14]^[15] Также было показано, что повторы типа I связываются с гепарином , фибронектином , TGF-β и другими, потенциально противодействуя влиянию этих молекул на ЭК. ^[16] Тем не менее, CD36 обычно считается доминирующим рецептором ингибиторной передачи сигналов для TSP1, а ЭК экспрессия CD36 ограничена микрососудистыми ЭК.

Было показано, что растворимые повторы типа I уменьшают количество ЭК, подавляя пролиферацию и способствуя апоптозу. Присоединение эндотелиальных клеток к фибронектину частично обращает вспять это явление. Однако эта область не лишена своей собственной двуличности. Было показано, что связанные белковые фрагменты с повторами типа I служат факторами прикрепления как для ЭК, так и для клеток меланомы. ^[17]

C-конец [ править ]

Карбокси-концевой домен TSP1 , как полагают, опосредуют клеточную прикрепление и было обнаружено , связываются с другим важным рецептором для TSP1, IAP (или CD47 ). ^[18] Этот рецептор считается необходимым для стимулированного оксидом азота TSP1-опосредованного ответа сосудистых клеток и передачи сигналов цГМФ . ^[19] Было показано, что различные домены и рецепторы для TSP1 обладают проадгезивной и хемотаксической активностью в отношении раковых клеток, предполагая, что эта молекула может оказывать прямое влияние на биологию раковых клеток независимо от ее антиангиогенных свойств. ^[20]^[21]

Лечение рака [ править ]

Одно исследование показало, что, блокируя связывание TSP1 с его рецептором на клеточной поверхности ( CD47 ), нормальная ткань придает высокую устойчивость к лучевой терапии рака и способствует гибели опухоли . ^[22]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что тромбоспондин 1 взаимодействует с:

LRP1 , ^[23]^[24]^[25]
MMP2 , ^[26] и
Плазмин . ^[27]^[28]

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000137801 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040152 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Wolf FW, Eddy RL, Шоу TB, Диксит VM (апрель 1990). «Структура и хромосомная локализация гена тромбоспондина человека» (PDF) . Геномика . 6 (4): 685–91. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (90) 90505-O . ЛВП : 2027,42 / 28657 . PMID 2341158 .
^ Jaffe E, Bornstein P, Disteche CM (май 1990 г.). «Картирование гена тромбоспондина на хромосоме 15 человека и хромосоме 2 мыши путем гибридизации in situ». Геномика . 7 (1): 123–6. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (90) 90528-3 . PMID 2335352 .
^ «Энтрез Ген: THBS1 тромбоспондин 1» .
^ Атанасова, В.С.; Russell, RJ; Вебстер, Т. Г.; Цао, Q; Agarwal, P; Lim, YZ; Кришнан, S; Fuentes, I; Guttmann-Gruber, C; McGrath, JA; Салас-Аланис, ЮК; Фертала, А; Юг, AP (июль 2019 г.). «Тромбоспондин-1 является основным активатором передачи сигналов TGF-β в фибробластах рецессивного дистрофического буллезного эпидермолиза» . Журнал следственной дерматологии . 139 (7): 1497–1505.e5. DOI : 10.1016 / j.jid.2019.01.011 . PMID 30684555 .
↑ Blake SM, Strasser V, Andrade N, Duit S, Hofbauer R, Schneider WJ, Nimpf J (ноябрь 2008 г.). «Тромбоспондин-1 связывается с рецептором ApoER2 и VLDL и участвует в постнатальной миграции нейронов» . Журнал EMBO . 27 (22): 3069–80. DOI : 10.1038 / emboj.2008.223 . PMC 2585172 . PMID 18946489 .
Перейти ↑ Lopez-Dee ZP, Chittur SV, Patel B, Stanton R, Wakeley M, Lippert B, Menaker A, Eiche B, Terry R, Gutierrez LS (2012). «Повторы тромбоспондина-1 типа 1 на модели воспалительного заболевания кишечника: профиль транскрипции и терапевтические эффекты» . PLOS ONE . 7 (4): e34590. Bibcode : 2012PLoSO ... 734590L . DOI : 10.1371 / journal.pone.0034590 . PMC 3318003 . PMID 22509329 .
^ Forslöw А, Лю Z, Sundqvist KG (январь 2007). «Рецепторная коммуникация в плазматической мембране лимфоцитов: роль семейства тромбоспондинов матрицеклеточных белков». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 64 (1): 66–76. DOI : 10.1007 / s00018-006-6255-8 . PMID 17160353 .
^ a b Толсма С.С., Вольперт О.В., Хороший ди-джей, Фрейзер В.А., Полверини П.Дж., Бук Н. (июль 1993 г.). «Пептиды, полученные из двух отдельных доменов матричного белка тромбоспондина-1, обладают антиангиогенной активностью» . Журнал клеточной биологии . 122 (2): 497–511. DOI : 10,1083 / jcb.122.2.497 . PMC 2119646 . PMID 7686555 .
^ a b Ируэла-Ариспе М.Л., Ломбардо М., Крутч ХК, Лоулер Дж., Робертс Д.Д. (сентябрь 1999 г.). «Ингибирование ангиогенеза тромбоспондином-1 опосредуется двумя независимыми областями в пределах повторов типа 1» . Тираж . 100 (13): 1423–31. DOI : 10.1161 / 01.cir.100.13.1423 . PMID 10500044 .
^ Го N, Krutzsch HC, Инман JK, Робертс Д. (май 1997). «Тромбоспондин 1 и повторяющиеся пептиды тромбоспондина 1 типа I специфически вызывают апоптоз эндотелиальных клеток» . Исследования рака . 57 (9): 1735–42. PMID 9135017 .
^ Sid В, Sartelet Н, Беллон G, Эль Btaouri Н, Рат G, Делорм Н, Хэй Б, Мартины л (март 2004). «Тромбоспондин 1: многофункциональный белок, участвующий в регуляции роста опухоли». Критические обзоры в онкологии / гематологии . 49 (3): 245–58. DOI : 10.1016 / j.critrevonc.2003.09.009 . PMID 15036264 .
^ Го N, Zabrenetzky В.С., Чандрасекаран л, Сайпс Ю.М., Лолер Дж, Krutzsch НС, Робертс ДД (июль 1998). «Дифференциальная роль протеинкиназы C и G-связывающих белков, чувствительных к коклюшному токсину, в модуляции пролиферации и подвижности клеток меланомы с помощью тромбоспондина 1» . Исследования рака . 58 (14): 3154–62. PMID 9679984 .
Перейти ↑ Prater CA, Plotkin J, Jaye D, Frazier WA (март 1991). «Пропердин-подобные повторы человеческого тромбоспондина I типа содержат сайт прикрепления клеток» . Журнал клеточной биологии . 112 (5): 1031–40. DOI : 10,1083 / jcb.112.5.1031 . PMC 2288870 . PMID 1999454 .
^ Kosfeld MD, Фрезер WA (август 1992). «Идентификация активных пептидных последовательностей в карбоксиконцевом клеточном связывающем домене тромбоспондина-1 человека» . Журнал биологической химии . 267 (23): 16230–6. PMID 1644809 .
^ Айзенберг JS, Ridnour Л.А., Димитрия J, Фрезер WA, Wink DA, DD Робертс (сентябрь 2006). «CD47 необходим для ингибирования тромбоспондином-1 реакций сосудистых клеток, стимулированных оксидом азота» . Журнал биологической химии . 281 (36): 26069–80. DOI : 10.1074 / jbc.M605040200 . PMID 16835222 .
Перейти ↑ Chandrasekaran S, Guo NH, Rodrigues RG, Kaiser J, Roberts DD (апрель 1999). «Проадгезивная и хемотаксическая активность тромбоспондина-1 в отношении клеток карциномы молочной железы опосредуется интегрином альфа3бета1 и регулируется инсулиноподобным фактором роста-1 и CD98» . Журнал биологической химии . 274 (16): 11408–16. DOI : 10.1074 / jbc.274.16.11408 . PMID 10196234 .
^ Taraboletti G, Робертс Д., Лиотта LA (ноябрь 1987). «Тромбоспондин-индуцированная миграция опухолевых клеток: гаптотаксис и хемотаксис опосредуются различными молекулярными доменами» . Журнал клеточной биологии . 105 (5): 2409–15. DOI : 10,1083 / jcb.105.5.2409 . PMC 2114831 . PMID 3680388 .
^ Maxhimer JB, Soto-Pantoja DR, Ridnour Л.А., Shih HB, Degraff WG, Tsokos M, Wink DA, Айзенберг JS, Roberts DD (октябрь 2009). «Радиозащита в нормальной ткани и замедленный рост опухоли за счет блокады передачи сигналов CD47» . Трансляционная медицина науки . 1 (3): 3ra7. DOI : 10.1126 / scitranslmed.3000139 . PMC 2811586 . PMID 20161613 . Выложите резюме - sciencedaily.com .
^ Ван S, ХЕРНДОН М, Ranganathan S, S ГОДЫНА, Лолер Дж, Argraves WS, Liau G (март 2004). «Интернализация, но не связывание тромбоспондина-1 с белком-1, связанным с рецептором липопротеинов низкой плотности, требует гепарансульфатных протеогликанов». Журнал клеточной биохимии . 91 (4): 766–76. DOI : 10.1002 / jcb.10781 . PMID 14991768 .
^ Михайленко I, Крылов D, Аргрейвс KM, Робертс DD, Liau G, Strickland DK (март 1997). «Клеточная интернализация и деградация тромбоспондина-1 опосредуются аминоконцевым гепарин-связывающим доменом (HBD). Высокоаффинное взаимодействие димерного HBD с белком, связанным с рецептором липопротеинов низкой плотности» . Журнал биологической химии . 272 (10): 6784–91. DOI : 10.1074 / jbc.272.10.6784 . PMID 9045712 .
^ ГОДЫНА S, Liau G, Попа I, Stefansson S, Argraves WS (июнь 1995). «Идентификация белка, связанного с рецептором липопротеинов низкой плотности (LRP), в качестве эндоцитарного рецептора тромбоспондина-1» . Журнал клеточной биологии . 129 (5): 1403–10. DOI : 10,1083 / jcb.129.5.1403 . PMC 2120467 . PMID 7775583 .
^ Бейн K, M Simons (октябрь 2000). «Повторы тромбоспондина 1 типа взаимодействуют с матриксной металлопротеиназой 2. Регуляция активности металлопротеиназы» . Журнал биологической химии . 275 (41): 32167–73. DOI : 10.1074 / jbc.M003834200 . PMID 10900205 .
^ Silverstein RL, Leung LL, Harpel PC, Нахман RL (ноябрь 1984). «Комплексное образование тромбоспондина тромбоцитов с плазминогеном. Модуляция активации тканевым активатором» . Журнал клинических исследований . 74 (5): 1625–33. DOI : 10.1172 / JCI111578 . PMC 425339 . PMID 6438154 .
^ DePoli Р, бекон-Бак Т, Кендра-Franczak S, Седерхольм МТ, Уолз Д.А. (март 1989). «Взаимодействие тромбоспондина с плазминогеном. Доказательства связывания с определенной областью крингл-структуры плазминогена» . Кровь . 73 (4): 976–82. DOI : 10.1182 / blood.V73.4.976.976 . PMID 2522013 .

Внешние ссылки [ править ]

Тромбоспондин + 1 в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000137801 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040152 - Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid2341158-5] Wolf FW, Eddy RL, Шоу TB, Диксит VM (апрель 1990). «Структура и хромосомная локализация гена тромбоспондина человека» (PDF) . Геномика . 6 (4): 685–91. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (90) 90505-O . ЛВП : 2027,42 / 28657 . PMID 2341158 .

[pmid2335352-6] Jaffe E, Bornstein P, Disteche CM (май 1990 г.). «Картирование гена тромбоспондина на хромосоме 15 человека и хромосоме 2 мыши путем гибридизации in situ». Геномика . 7 (1): 123–6. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (90) 90528-3 . PMID 2335352 .

[7] «Энтрез Ген: THBS1 тромбоспондин 1» .

[8] Атанасова, В.С.; Russell, RJ; Вебстер, Т. Г.; Цао, Q; Agarwal, P; Lim, YZ; Кришнан, S; Fuentes, I; Guttmann-Gruber, C; McGrath, JA; Салас-Аланис, ЮК; Фертала, А; Юг, AP (июль 2019 г.). «Тромбоспондин-1 является основным активатором передачи сигналов TGF-β в фибробластах рецессивного дистрофического буллезного эпидермолиза» . Журнал следственной дерматологии . 139 (7): 1497–1505.e5. DOI : 10.1016 / j.jid.2019.01.011 . PMID 30684555 .

[pmid18946489-9] Blake SM, Strasser V, Andrade N, Duit S, Hofbauer R, Schneider WJ, Nimpf J (ноябрь 2008 г.). «Тромбоспондин-1 связывается с рецептором ApoER2 и VLDL и участвует в постнатальной миграции нейронов» . Журнал EMBO . 27 (22): 3069–80. DOI : 10.1038 / emboj.2008.223 . PMC 2585172 . PMID 18946489 .

[pmid22509329-10] Перейти ↑ Lopez-Dee ZP, Chittur SV, Patel B, Stanton R, Wakeley M, Lippert B, Menaker A, Eiche B, Terry R, Gutierrez LS (2012). «Повторы тромбоспондина-1 типа 1 на модели воспалительного заболевания кишечника: профиль транскрипции и терапевтические эффекты» . PLOS ONE . 7 (4): e34590. Bibcode : 2012PLoSO ... 734590L . DOI : 10.1371 / journal.pone.0034590 . PMC 3318003 . PMID 22509329 .

[pmid17160353-11] Forslöw А, Лю Z, Sundqvist KG (январь 2007). «Рецепторная коммуникация в плазматической мембране лимфоцитов: роль семейства тромбоспондинов матрицеклеточных белков». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 64 (1): 66–76. DOI : 10.1007 / s00018-006-6255-8 . PMID 17160353 .

[pmid7686555-12] Толсма С.С., Вольперт О.В., Хороший ди-джей, Фрейзер В.А., Полверини П.Дж., Бук Н. (июль 1993 г.). «Пептиды, полученные из двух отдельных доменов матричного белка тромбоспондина-1, обладают антиангиогенной активностью» . Журнал клеточной биологии . 122 (2): 497–511. DOI : 10,1083 / jcb.122.2.497 . PMC 2119646 . PMID 7686555 .

[pmid10500044-13] Ируэла-Ариспе М.Л., Ломбардо М., Крутч ХК, Лоулер Дж., Робертс Д.Д. (сентябрь 1999 г.). «Ингибирование ангиогенеза тромбоспондином-1 опосредуется двумя независимыми областями в пределах повторов типа 1» . Тираж . 100 (13): 1423–31. DOI : 10.1161 / 01.cir.100.13.1423 . PMID 10500044 .

[pmid9135017-14] Го N, Krutzsch HC, Инман JK, Робертс Д. (май 1997). «Тромбоспондин 1 и повторяющиеся пептиды тромбоспондина 1 типа I специфически вызывают апоптоз эндотелиальных клеток» . Исследования рака . 57 (9): 1735–42. PMID 9135017 .

[pmid15036264-15] Sid В, Sartelet Н, Беллон G, Эль Btaouri Н, Рат G, Делорм Н, Хэй Б, Мартины л (март 2004). «Тромбоспондин 1: многофункциональный белок, участвующий в регуляции роста опухоли». Критические обзоры в онкологии / гематологии . 49 (3): 245–58. DOI : 10.1016 / j.critrevonc.2003.09.009 . PMID 15036264 .

[pmid9679984-16] Го N, Zabrenetzky В.С., Чандрасекаран л, Сайпс Ю.М., Лолер Дж, Krutzsch НС, Робертс ДД (июль 1998). «Дифференциальная роль протеинкиназы C и G-связывающих белков, чувствительных к коклюшному токсину, в модуляции пролиферации и подвижности клеток меланомы с помощью тромбоспондина 1» . Исследования рака . 58 (14): 3154–62. PMID 9679984 .

[pmid1999454-17] Перейти ↑ Prater CA, Plotkin J, Jaye D, Frazier WA (март 1991). «Пропердин-подобные повторы человеческого тромбоспондина I типа содержат сайт прикрепления клеток» . Журнал клеточной биологии . 112 (5): 1031–40. DOI : 10,1083 / jcb.112.5.1031 . PMC 2288870 . PMID 1999454 .

[pmid1644809-18] Kosfeld MD, Фрезер WA (август 1992). «Идентификация активных пептидных последовательностей в карбоксиконцевом клеточном связывающем домене тромбоспондина-1 человека» . Журнал биологической химии . 267 (23): 16230–6. PMID 1644809 .

[pmid16835222-19] Айзенберг JS, Ridnour Л.А., Димитрия J, Фрезер WA, Wink DA, DD Робертс (сентябрь 2006). «CD47 необходим для ингибирования тромбоспондином-1 реакций сосудистых клеток, стимулированных оксидом азота» . Журнал биологической химии . 281 (36): 26069–80. DOI : 10.1074 / jbc.M605040200 . PMID 16835222 .

[pmid10196234-20] Перейти ↑ Chandrasekaran S, Guo NH, Rodrigues RG, Kaiser J, Roberts DD (апрель 1999). «Проадгезивная и хемотаксическая активность тромбоспондина-1 в отношении клеток карциномы молочной железы опосредуется интегрином альфа3бета1 и регулируется инсулиноподобным фактором роста-1 и CD98» . Журнал биологической химии . 274 (16): 11408–16. DOI : 10.1074 / jbc.274.16.11408 . PMID 10196234 .

[pmid3680388-21] Taraboletti G, Робертс Д., Лиотта LA (ноябрь 1987). «Тромбоспондин-индуцированная миграция опухолевых клеток: гаптотаксис и хемотаксис опосредуются различными молекулярными доменами» . Журнал клеточной биологии . 105 (5): 2409–15. DOI : 10,1083 / jcb.105.5.2409 . PMC 2114831 . PMID 3680388 .

[Maxhimer_2009-22] Maxhimer JB, Soto-Pantoja DR, Ridnour Л.А., Shih HB, Degraff WG, Tsokos M, Wink DA, Айзенберг JS, Roberts DD (октябрь 2009). «Радиозащита в нормальной ткани и замедленный рост опухоли за счет блокады передачи сигналов CD47» . Трансляционная медицина науки . 1 (3): 3ra7. DOI : 10.1126 / scitranslmed.3000139 . PMC 2811586 . PMID 20161613 . Выложите резюме - sciencedaily.com .

[pmid14991768-23] Ван S, ХЕРНДОН М, Ranganathan S, S ГОДЫНА, Лолер Дж, Argraves WS, Liau G (март 2004). «Интернализация, но не связывание тромбоспондина-1 с белком-1, связанным с рецептором липопротеинов низкой плотности, требует гепарансульфатных протеогликанов». Журнал клеточной биохимии . 91 (4): 766–76. DOI : 10.1002 / jcb.10781 . PMID 14991768 .

[pmid9045712-24] Михайленко I, Крылов D, Аргрейвс KM, Робертс DD, Liau G, Strickland DK (март 1997). «Клеточная интернализация и деградация тромбоспондина-1 опосредуются аминоконцевым гепарин-связывающим доменом (HBD). Высокоаффинное взаимодействие димерного HBD с белком, связанным с рецептором липопротеинов низкой плотности» . Журнал биологической химии . 272 (10): 6784–91. DOI : 10.1074 / jbc.272.10.6784 . PMID 9045712 .

[pmid7775583-25] ГОДЫНА S, Liau G, Попа I, Stefansson S, Argraves WS (июнь 1995). «Идентификация белка, связанного с рецептором липопротеинов низкой плотности (LRP), в качестве эндоцитарного рецептора тромбоспондина-1» . Журнал клеточной биологии . 129 (5): 1403–10. DOI : 10,1083 / jcb.129.5.1403 . PMC 2120467 . PMID 7775583 .

[pmid10900205-26] Бейн K, M Simons (октябрь 2000). «Повторы тромбоспондина 1 типа взаимодействуют с матриксной металлопротеиназой 2. Регуляция активности металлопротеиназы» . Журнал биологической химии . 275 (41): 32167–73. DOI : 10.1074 / jbc.M003834200 . PMID 10900205 .

[pmid6438154-27] Silverstein RL, Leung LL, Harpel PC, Нахман RL (ноябрь 1984). «Комплексное образование тромбоспондина тромбоцитов с плазминогеном. Модуляция активации тканевым активатором» . Журнал клинических исследований . 74 (5): 1625–33. DOI : 10.1172 / JCI111578 . PMC 425339 . PMID 6438154 .

[pmid2522013-28] DePoli Р, бекон-Бак Т, Кендра-Franczak S, Седерхольм МТ, Уолз Д.А. (март 1989). «Взаимодействие тромбоспондина с плазминогеном. Доказательства связывания с определенной областью крингл-структуры плазминогена» . Кровь . 73 (4): 976–82. DOI : 10.1182 / blood.V73.4.976.976 . PMID 2522013 .

[1]