• химическая синаптическая передача • положительная регуляция сборки синапсов • развитие периферической нервной системы • трансмембранный транспорт ионов натрия • обнаружение механических стимулов, участвующих в сенсорном восприятии • транспорт ионов натрия • регуляция мембранного потенциала • регуляция трансмембранного переноса ионов • ответ на механический стимул • отрицательная регуляция апоптотического процесса • транспорт катионов • сенсорное восприятие звука • сенсорное восприятие кислого вкуса • транспорт ионов • трансмембранный транспорт катионов • транспорт моновалентных неорганических катионов • развитие центральной нервной системы • трансмембранный перенос ионов • регуляция вазоконстрикции • локализация белка в синапсе • реакция на кислый pH • фототрансдукция • регуляция системного артериального давления с помощью обратной связи барорецептора дуги аорты
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
40
11418
Ансамбль
ENSG00000108684
ENSMUSG00000020704
UniProt
Q16515
Q925H0
RefSeq (мРНК)
NM_183377 NM_001094
NM_001034013 NM_007384
RefSeq (белок)
NP_001085 NP_899233
NP_001029185 NP_031410
Расположение (UCSC)
Chr 17: 33.01 - 34.17 Мб
Chr 11: 80,88 - 81,97 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Кислотно-зондирования ионный канал 2 ( ASIC2 ) , также известный как амилорид-чувствительных катионного канала 1, нейрональные ( ACCN1 ) или головного мозга натриевого канала 1 ( BNaC1 ) представляет собой белок , который у человека кодируется ASIC2 гена . Ген ASIC2 - один из пяти паралоговых генов, кодирующих белки, которые образуют тримерные кислотно-чувствительные ионные каналы (ASIC) у млекопитающих. [5] кДНК этого гена была впервые клонирована в 1996 году. [6] [7] [8] [9] Гены ASIC имеют варианты сплайсинга, которые кодируют различные белки, которые называются изоформами.
Эти гены в основном экспрессируются в центральной и периферической нервной системе.
ASIC могут образовывать как гомотримерные (то есть состоящие из трех идентичных субъединиц), так и гетеротримерные каналы. [10] [11]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Структура и функции
2 ссылки
3 Дальнейшее чтение
4 Внешние ссылки
Структура и функции [ править ]
Этот ген кодирует член суперсемейства белков ASIC / ENaC . [12] Членами этого семейства являются чувствительные к амилориду натриевые каналы, которые содержат внутриклеточные N- и C-концы, 2 гидрофобные трансмембранные (TM) области и большую внеклеточную петлю, которая имеет много остатков цистеина с консервативным расположением. Области TM обычно обозначаются символами TM1 (клон на N-конце) и TM2 (рядом с C-концом).
Пора канала, через который ионы селективно протекают с внеклеточной стороны в цитоплазму, образована тремя участками TM2 тримера. [5]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000108684 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020704 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ а б Ханукоглу I (2017). «Натриевые каналы типа ASIC и ENaC: конформационные состояния и структуры фильтров ионной селективности» . Журнал FEBS . 284 (4): 525–545. DOI : 10.1111 / febs.13840 . PMID 27580245 . S2CID 24402104 .
^ Waldmann R, Voilley Н, MATTEI М.Г., Lazdunski М (октябрь 1996 г.). «Человеческий дегенерин MDEG, чувствительный к амилориду катионный канал нейронов, локализован на хромосоме 17q11.2-17q12 рядом с микросателлитом D17S798». Геномика . 37 (2): 269–70. DOI : 10.1006 / geno.1996.0558 . PMID 8921408 .
Перейти ↑ Price MP, Snyder PM, Welsh MJ (апрель 1996). «Клонирование и экспрессия нового канала Na + человеческого мозга» . Журнал биологической химии . 271 (14): 7879–82. DOI : 10.1074 / jbc.271.14.7879 . PMID 8626462 .
^ Вальдман R, G Champigny, Voilley N, Lauritzen I, Lazdunski M (май 1996). «Дегенерин млекопитающих MDEG, чувствительный к амилориду катионный канал, активируемый мутациями, вызывающими нейродегенерацию у Caenorhabditis elegans» . Журнал биологической химии . 271 (18): 10433–6. DOI : 10.1074 / jbc.271.18.10433 . PMID 8631835 .
^ Гарсиа-Añoveros Дж, Derfler В, Neville-Золотой Дж, Химэн БТ, Кори ДП (февраль 1997). «BNaC1 и BNaC2 составляют новое семейство нейронных натриевых каналов человека, связанных с дегенеринами и эпителиальными натриевыми каналами» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (4): 1459–64. DOI : 10.1073 / pnas.94.4.1459 . PMC 19813 . PMID 9037075 .
^ Бабинского К, Catarsi S, Бьяджини G, Сегела Р (сентябрь 2000). «Субъединицы ASIC2a и ASIC3 млекопитающих совместно собираются в гетеромерные протонно-управляемые каналы, чувствительные к Gd3 +» . Журнал биологической химии . 275 (37): 28519–25. DOI : 10.1074 / jbc.M004114200 . PMID 10842183 .
^ Bassilana F, G Champigny, Вальдман R де Weille JR, Heurteaux C, Lazdunski M (ноябрь 1997). «Чувствительная к кислоте субъединица ионного канала ASIC и дегенерин млекопитающих MDEG образуют гетеромультимерный H + -зависимый Na + канал с новыми свойствами» . Журнал биологической химии . 272 (46): 28819–22. DOI : 10.1074 / jbc.272.46.28819 . PMID 9360943 .
^ Hanukoglu I, Hanukoglu A (январь 2016). «Семейство эпителиальных натриевых каналов (ENaC): филогения, структура-функция, распределение тканей и связанные наследственные заболевания» . Джин . 579 (2): 95–132. DOI : 10.1016 / j.gene.2015.12.061 . PMC 4756657 . PMID 26772908 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Дугган А., Гарсия-Ановерос Дж., Кори Д. П. (февраль 2002 г.). «Белок PICK1 домена PDZ и натриевой канал BNaC1 взаимодействуют и локализуются на механосенсорных окончаниях нейронов ганглиев дорзального корешка и дендритах центральных нейронов» . Журнал биологической химии . 277 (7): 5203–8. DOI : 10.1074 / jbc.M104748200 . PMID 11739374 .
Hruska-Hageman AM, Wemmie JA, Price MP, Welsh MJ (февраль 2002 г.). «Взаимодействие синаптического белка PICK1 (белок, взаимодействующий с C-киназой 1) с натриевыми каналами, не управляемыми напряжением, BNC1 (мозговой Na + канал 1) и ASIC (кислотно-чувствительный ионный канал)» . Биохимический журнал . 361 (Pt 3): 443–50. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3610443 . PMC 1222326 . PMID 11802773 .
Прайс депутат, Томпсон Р.Дж., Эшкол Д.О., Вемми Д.А., Бенсон С.Дж. (декабрь 2004 г.). «Стоматин модулирует закрытие ионных каналов, чувствительных к кислоте» . Журнал биологической химии . 279 (51): 53886–91. DOI : 10.1074 / jbc.M407708200 . PMID 15471860 .
Саугстад Дж. А., Робертс Дж. А., Донг Дж., Зейтуни С., Эванс Р. Дж. (Декабрь 2004 г.). «Анализ мембранной топологии кислоточувствительного ионного канала 2а» . Журнал биологической химии . 279 (53): 55514–9. DOI : 10.1074 / jbc.M411849200 . PMC 2928846 . PMID 15504740 .
Vila-Carriles WH, Kovacs GG, Jovov B, Zhou ZH, Pahwa AK, Colby G, Esimai O, Gillespie GY, Mapstone TB, Markert JM, Fuller CM, Bubien JK, Benos DJ (июль 2006 г.). «Поверхностная экспрессия ASIC2 ингибирует чувствительный к амилориду ток и миграцию клеток глиомы» . Журнал биологической химии . 281 (28): 19220–32. DOI : 10.1074 / jbc.M603100200 . PMID 16704974 .
Чай С., Ли М., Лан Дж., Сюн З. Г., Саугстад Дж. А., Саймон Р. П. (август 2007 г.). «Заякоренный киназой белок 150 и кальциневрин участвуют в регуляции кислоточувствительных ионных каналов ASIC1a и ASIC2a» . Журнал биологической химии . 282 (31): 22668–77. DOI : 10.1074 / jbc.M703624200 . PMC 3799797 . PMID 17548344 .
Joch M, Ase AR, Chen CX, MacDonald PA, Kontogiannea M, Corera AT, Brice A, Séguéla P, Fon EA (август 2007 г.). «Паркин-опосредованное моноубиквитинирование белка PDZ PICK1 регулирует активность кислоточувствительных ионных каналов» . Молекулярная биология клетки . 18 (8): 3105–18. DOI : 10,1091 / mbc.E05-11-1027 . PMC 1949385 . PMID 17553932 .
Внешние ссылки [ править ]
Человек ASIC2 место генома и ASIC2 ген подробно страницу в браузере УСК генома .
Расположение генома человека BNC1 и страница сведений о гене BNC1 в браузере генома UCSC .