• процесс апоптоза • кислоты метаболический процесс линолевой • отрицательное регулирование роста • липидного обмена • положительное регулирование дифференциации кератиноцитов • негативной регуляции клеточного цикла • развитие предстательной железы • липоксигеназы пути • hepoxilin биосинтетических процесс • положительное регулирование макрофагов полученных дифференциации пены клеток • отрицательной регуляция миграции клеток • позитивная регуляция сигнального пути рецептора, активируемого пролифератором пероксисом • регуляция дифференцировки эпителиальных клеток • окислительно-восстановительный процесс • негативная регуляция пролиферации клеток • метаболический процесс арахидоновой кислоты
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
247
11688
Ансамбль
ENSG00000179593
ENSMUSG00000020891
UniProt
O15296
O35936
RefSeq (мРНК)
NM_001141 NM_001039130 NM_001039131
NM_009661
RefSeq (белок)
NP_001034219 NP_001034220 NP_001132
NP_033791
Расположение (UCSC)
Chr 17: 8.04 - 8.05 Мб
Chr 11: 69.18 - 69.2 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Арахидоновой тип 15-липоксигеназы II , представляет собой фермент , который у человека кодируется ALOX15B гена . [5] [6] ALOX15B, также известная как 15-липоксигеназа-2 ( 15-LO-2 или 15-LOX-2 ), отличается от родственной ей оксигеназы, ALOX15 или 15-липоксигеназы-1.
СОДЕРЖАНИЕ
1 Функция
2 См. Также
3 ссылки
4 Внешние ссылки
5 Дальнейшее чтение
Функция [ править ]
Этот ген кодирует член семейства липоксигеназ структурно связанных негемовых диоксигеназ железа, участвующих в производстве гидропероксидов жирных кислот. 15-LOX-2 имеет 38-39% идентичности аминокислотной последовательности с 15-LOX-1 и 12-липоксигеназой человека и 44% идентичности аминокислотной последовательности с 5-липоксигеназой человека . [5] 15-LOX-2 превращает арахидоновую кислоту почти исключительно в S- стереоизомер 15-гидропероксикозатетраеновой кислоты, который обычно восстанавливается до S- стереоизомера 15-гидроксиэйкозатетраеновой кислоты повсеместно распространенными клеточными пероксидазами ; он менее эффективно метаболизирует линолевую кислоту, превращая эту жирную кислоту в Sстереоизомер 13-гидропероксиоктадекадиеновой кислоты, который также быстро восстанавливается до S- стереоизомера 13-гидроксиоктадекадиеновой кислоты . [5] Ген ALOX15B расположен в кластере родственных генов и псевдогена, который охватывает приблизительно 100 килобаз на коротком плече хромосомы 17. Были описаны альтернативные варианты сплайсинга транскриптов, кодирующие различные изоформы. [6]
См. Также [ править ]
Арахидонат-15-липоксигеназа
15-гидроксикозатетраеновая кислота
ALOX15
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000179593 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020891 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ a b c Brash AR, Boeglin WE, Chang MS (июнь 1997 г.). «Открытие второй 15S-липоксигеназы у человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (12): 6148–52. DOI : 10.1073 / pnas.94.12.6148 . PMC 21017 . PMID 9177185 .
^ a b «Ген Entrez: Арахидонат-15-липоксигеназа ALOX15B, тип B» .
Внешние ссылки [ править ]
Расположение генома человека ALOX15B и страница сведений о гене ALOX15B в браузере генома UCSC .
Дальнейшее чтение [ править ]
Сигал Э., Грюнбергер Д., Хайленд Э, Гросс С., Диксон Р.А., Крейк С.С. (март 1990 г.). «Экспрессия клонированной 15-липоксигеназы ретикулоцитов человека и иммунологические доказательства того, что 15-липоксигеназы разных типов клеток связаны». Журнал биологической химии . 265 (9): 5113–20. PMID 2318885 .
Килти И., Логан А., Викерс Пи Джей (ноябрь 1999 г.) «Отличительные характеристики изоферментов 15-липоксигеназы человека и новый вариант сплайсинга 15S-липоксигеназы» . Европейский журнал биохимии / FEBS . 266 (1): 83–93. DOI : 10.1046 / j.1432-1327.1999.00818.x . PMID 10542053 .
Криг П., Маркс Ф., Фюрстенбергер Г. (май 2001 г.). «Кластер генов, кодирующих липоксигеназы эпидермиса человека на хромосоме 17p13.1: клонирование, физическое картирование и экспрессия». Геномика . 73 (3): 323–30. DOI : 10.1006 / geno.2001.6519 . PMID 11350124 .
Тан С., Бхатиа Б., Мальдонадо С.Дж., Ян П., Ньюман Р.А., Лю Дж., Чандра Д., Трааг Дж., Кляйн Р.Д., Фишер С.М., Чопра Д., Шен Дж., Чжау Х.Э., Чунг Л.В., Тан Д.Г. (май 2002 г.). «Доказательства того, что арахидонат-15-липоксигеназа 2 является отрицательным регулятором клеточного цикла в нормальных эпителиальных клетках простаты» . Журнал биологической химии . 277 (18): 16189–201. DOI : 10.1074 / jbc.M111936200 . PMID 11839751 .
Сюй XC, Shappell SB, Liang Z, Song S, Menter D, Subbarayan V, Iyengar S, Tang DG, Lippman SM (2003). «Снижение экспрессии 15S-липоксигеназы-2 в образцах и клетках рака пищевода и активация in vitro ингибитором циклооксигеназы-2, NS398» . Неоплазия . 5 (2): 121–7. DOI : 10.1016 / s1476-5586 (03) 80003-9 . PMC 1502398 . PMID 12659684 .
Бхатия Б., Мальдонадо С.Дж., Тан С., Чандра Д., Кляйн Р.Д., Чопра Д., Шаппелл С.Б., Ян П., Ньюман Р.А., Тан Д.Г. (июль 2003 г.). «Субклеточная локализация и опухолевые супрессивные функции 15-липоксигеназы 2 (15-LOX2) и ее вариантов сплайсинга» . Журнал биологической химии . 278 (27): 25091–100. DOI : 10.1074 / jbc.M301920200 . PMID 12704195 .
Тан С., Бхатиа Б., Чжоу Дж., Мальдонадо С.Дж., Чандра Д., Ким Э., Фишер С.М., Батлер А.П., Фридман С.Л., Тан Д.Г. (сентябрь 2004 г.). «Доказательства того, что Sp1 положительно и Sp3 отрицательно регулируют, а андроген не регулирует напрямую функциональную экспрессию гена супрессора опухоли 15-липоксигеназы 2 (15-LOX2) в нормальных эпителиальных клетках предстательной железы человека» . Онкоген . 23 (41): 6942–53. DOI : 10.1038 / sj.onc.1207913 . PMID 15247906 .
Судзуки Ю., Ямасита Р., Широта М., Сакакибара Ю., Чиба Дж., Мидзусима-Сугано Дж., Накаи К., Сугано С. (сентябрь 2004 г.). «Сравнение последовательностей генов человека и мыши выявляет гомологичную блочную структуру в промоторных областях» . Геномные исследования . 14 (9): 1711–8. DOI : 10.1101 / gr.2435604 . PMC 515316 . PMID 15342556 .
Лимор Р., Каплан М., Савамура Т., Шарон О., Кейдар С., Вайзингер Г., Нолл Е., Найдич М., Стерн Н. (март 2005 г.). «Ангиотензин II увеличивает экспрессию лектин-подобного окисленного рецептора липопротеинов низкой плотности-1 в клетках гладких мышц сосудов человека посредством липоксигеназозависимого пути» . Американский журнал гипертонии . 18 (3): 299–307. DOI : 10.1016 / j.amjhyper.2004.09.008 . PMID 15797645 .
Суббараян В., Сюй XC, Ким Дж., Янг П., Хок А., Сабичи А.Л., Лланса Н., Мендоза Дж., Логотетис С.Дж., Ньюман Р.А., Липпман С.М., Ментер Д.Г. (март 2005 г.). «Обратная связь между экспрессией генов 15-липоксигеназы-2 и PPAR-гамма в нормальном эпителии по сравнению с опухолевым эпителием» . Неоплазия . 7 (3): 280–93. DOI : 10.1593 / neo.04457 . PMC 1501140 . PMID 15799828 .
Цзян В.Г., Уоткинс Г., Дуглас-Джонс А., Мансель Р.Э. (апрель 2006 г.). «Снижение изоформ 15-липоксигеназы (15-LOX) -1 и 15-LOX-2 при раке груди человека». Простагландины, лейкотриены и незаменимые жирные кислоты . 74 (4): 235–45. DOI : 10.1016 / j.plefa.2006.01.009 . PMID 16556493 .
Суббараян В., Криг П., Си Л.К., Ким Дж., Ян П., Сабичи А.Л., Лланса Н., Мендоза Г., Логотетис С.Дж., Ньюман Р.А., Липпман С.М., Ментер Д.Г. (сентябрь 2006 г.). «Регулирование гена 15-липоксигеназы-2 с помощью его продукта 15- (S) -гидроксиэйкозатетраеновой кислоты посредством механизма отрицательной обратной связи, который включает гамма-рецептор, активируемый пролифератором пероксисом» . Онкоген . 25 (44): 6015–25. DOI : 10.1038 / sj.onc.1209617 . PMID 16682954 .
Lesueur F, Bouadjar B, Lefèvre C, Jobard F, Audebert S, Lakhdar H, Martin L, Tadini G, Karaduman A, Emre S, Saker S, Lathrop M, Fischer J (апрель 2007 г.). «Новые мутации в ALOX12B у пациентов с аутосомно-рецессивным врожденным ихтиозом и доказательства генетической гетерогенности хромосомы 17p13». Журнал следственной дерматологии . 127 (4): 829–34. DOI : 10.1038 / sj.jid.5700640 . PMID 17139268 .
vтеОксидоредуктазы : монооксигеназы ( EC 1.13)
1.13.11 : два атома кислорода
липоксигеназа : арахидонат-5-липоксигеназа
Арахидонат-12-липоксигеназа / ALOX12
Арахидонат-8-липоксигеназа
Арахидонат-15-липоксигеназа / ALOX15
Линолеат 11-липоксигеназа
другая диоксигеназа: катехолдиоксигеназа
Гомогентизат 1,2-диоксигеназа
Цистеиндиоксигеназа
4-гидроксифенилпируват диоксигеназа
Индолеамин 2,3-диоксигеназа
Хлоритдисмутаза
1.13.12 : один атом кислорода
Люцифераза светлячка
1.13.99 : другое
Инозитол оксигеназа
vтеФерменты
Мероприятия
Активный сайт
Связывающий сайт
Каталитическая триада
Оксианионная дыра
Ферментная неразборчивость
Каталитически совершенный фермент
Коэнзим
Кофактор
Ферментный катализ
Регулирование
Аллостерическая регуляция
Сотрудничество
Ингибитор ферментов
Активатор ферментов
Классификация
Номер ЕС
Ферментное суперсемейство
Семейство ферментов
Список ферментов
Кинетика
Кинетика ферментов
Диаграмма Иди – Хофсти
Заговор Ханеса – Вульфа
Заговор Лайнуивера – Берка
Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы
EC1 Оксидоредуктазы ( список )
EC2 Трансферазы ( список )
EC3 Гидролазы ( список )
EC4 Lyases ( список )
EC5 Изомеразы ( список )
Лигазы EC6 ( список )
EC7 Translocases ( список )
Биологический портал
Эта статья о гене в 17-й хромосоме человека - незавершенная . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .