• реакция на органическое вещество • восстановление IMP • процесс метаболизма нуклеотидов • восстановление пуринсодержащих соединений • процесс биосинтеза пуринового рибонуклеозида монофосфата • процесс биосинтеза IMP • метаболический процесс AMP
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
270
229665
Ансамбль
ENSG00000116748
ENSMUSG00000070385
UniProt
P23109
Q3V1D3
RefSeq (мРНК)
NM_001172626 NM_000036
NM_001033303
RefSeq (белок)
NP_000027 NP_001166097
NP_001028475
Расположение (UCSC)
Chr 1: 114,67 - 114,7 Мб
Chr 3: 103.07 - 103.1 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
AMP деаминаза 1 представляет собой фермент , который у человека кодируется AMPD1 геном . [5] [6]
Аденозинмонофосфат дезаминаза - это фермент, который превращает аденозинмонофосфат (АМФ) в инозинмонофосфат (ИМФ), высвобождая при этом молекулу аммиака .
СОДЕРЖАНИЕ
1 Функция
2 Регламент
3 Патология
4 ссылки
5 Дальнейшее чтение
6 Внешние ссылки
Функция [ править ]
Аденозинмонофосфатдезаминаза 1 катализирует дезаминирование АМФ в ИМФ в скелетных мышцах и играет важную роль в пуриновом нуклеотидном цикле . Были идентифицированы два других гена, AMPD2 и AMPD3 , для изоформ, специфичных для печени и эритроцитов, соответственно. Дефицит специфического для мышц фермента, по-видимому, является частой причиной миопатии, вызванной физической нагрузкой, и, вероятно, наиболее частой причиной метаболической миопатии у человека. [6]
Отчет об исследовании показывает, что широко назначаемое лекарство от диабета метформин воздействует на AMP-активированную киназу (AMPK), напрямую ингибируя AMP-дезаминазу, тем самым увеличивая клеточный AMP. [7]
Регламент [ править ]
Было показано, что в средах с высокими концентрациями калия АМФ-дезаминаза регулируется АТФ и АДФ по механизму «K m -типа». При низких концентрациях ионов калия наблюдается смешанный «K m V-тип» регулирования. [8]
Патология [ править ]
Дефицит связан с дефицитом миоденилатдезаминазы .
аденозинмонофосфат (АМФ)
монофосфат инозина (IMP)
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000116748 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000070385 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Mahnke-Zizelman DK, Сабина RL (октябрь 1992). «Клонирование кДНК изоформы E человеческой AMP дезаминазы. Доказательства третьего гена AMPD, демонстрирующего альтернативно сплайсированные 5'-экзоны» . J. Biol. Chem . 267 (29): 20866–77. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 36768-7 . PMID 1400401 .
^ Складановский, Анджей (1979). «Калий-зависимая регуляция АТФ и АДФ АМФ-дезаминазы из говяжьего сердца». Международный журнал биохимии . 10 (2): 177–181. DOI : 10.1016 / 0020-711X (79) 90114-9 . PMID 428625 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Фишбейн WN, Armbrustmacher VW, Griffin JL (1978). «Дефицит миоаденилатдезаминазы: новое заболевание мышц». Наука . 200 (4341): 545–8. DOI : 10.1126 / science.644316 . PMID 644316 .
Сабина Р.Л., Фишбейн В.Н., Пезешкпур Г. и др. (1992). «Молекулярный анализ дефицита миоаденилатдезаминазы». Неврология . 42 (1): 170–9. DOI : 10,1212 / wnl.42.1.170 . PMID 1370861 . S2CID 11221341 .
Морисаки Т., Гросс М., Морисаки Х. и др. (1992). «Молекулярные основы дефицита АМФ дезаминазы в скелетных мышцах» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 89 (14): 6457–61. DOI : 10.1073 / pnas.89.14.6457 . PMC 49520 . PMID 1631143 .
Сабина Р.Л., Морисаки Т., Кларк П. и др. (1990). «Характеристика генов миоденилатдезаминазы человека и крысы» . J. Biol. Chem . 265 (16): 9423–33. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 38866-0 . PMID 2345176 .
Дейл Г.Л. (1989). «Радиоизотопный тест на аденозин-5'-монофосфатдезаминазу эритроцитов». Clin. Чим. Acta . 182 (1): 1–7. DOI : 10.1016 / 0009-8981 (89) 90144-7 . PMID 2502331 .
Mercelis R, Martin JJ, Dehaene I, et al. (1981). «Дефицит миоаденилатдезаминазы у пациента с миопатией лица и конечностей». J. Neurol . 225 (3): 157–66. DOI : 10.1007 / BF00313744 . PMID 6167680 . S2CID 29588220 .
ван Лаарховен Дж. П., де Гаст Г. К., Шпиренбург Г. Т., де Брюн С. К. (1983). «Энзимологические исследования при хроническом лимфолейкозе». Лейк. Res . 7 (2): 261–7. DOI : 10.1016 / 0145-2126 (83) 90016-4 . PMID 6406772 .
Келемен Дж., Райс Д. Р., Брэдли В. Г. и др. (1982). «Семейная недостаточность миоденилатдезаминазы и миалгия при физической нагрузке». Неврология . 32 (8): 857–63. DOI : 10,1212 / wnl.32.8.857 . PMID 7201581 . S2CID 39331402 .
Баумейстер Ф.А., Гросс М., Вагнер Д.Р. и др. (1993). «Дефицит миоаденилатдезаминазы с тяжелым рабдомиолизом». Евро. J. Pediatr . 152 (6): 513–5. DOI : 10.1007 / BF01955062 . PMID 8335021 . S2CID 32249030 .
Морисаки Т., Холмс Э.В. (1993). «Функционально различные элементы необходимы для экспрессии гена AMPD1 в миоцитах» . Мол. Клетка. Биол . 13 (9): 5854–60. DOI : 10,1128 / MCB.13.9.5854 . PMC 360332 . PMID 8355716 .
Бруно С., Минетти С., Шанске С. и др. (1998). «Комбинированные дефекты мышечной фосфофруктокиназы и АМФ дезаминазы у ребенка с миоглобинурией». Неврология . 50 (1): 296–8. DOI : 10,1212 / wnl.50.1.296 . PMID 9443500 . S2CID 23521698 .
Hisatome I, Morisaki T, Kamma H и др. (1998). «Контроль связывания AMP дезаминазы 1 с тяжелой цепью миозина». Являюсь. J. Physiol . 275 (3, часть 1): C870–81. DOI : 10.1152 / ajpcell.1998.275.3.C870 . PMID 9730972 .
Симс Б., Пауэрс Р.Э., Сабина Р.Л., Тайберт А.Б. (1999). «Повышенная активность аденозинмонофосфатдезаминазы в головном мозге при болезни Альцгеймера». Neurobiol. Старение . 19 (5): 385–91. DOI : 10.1016 / S0197-4580 (98) 00083-9 . PMID 9880040 . S2CID 23996226 .
Ло Э., Реббек Т.Р., Махони П.Д. и др. (1999). «Общий вариант гена AMPD1 предсказывает улучшение клинического исхода у пациентов с сердечной недостаточностью» . Тираж . 99 (11): 1422–5. DOI : 10.1161 / 01.cir.99.11.1422 . PMID 10086964 .
Абэ М., Хигучи И., Морисаки Х. и др. (2000). «Дефицит миоаденилатдезаминазы с прогрессирующей мышечной слабостью и атрофией, вызванной новыми миссенс-мутациями в гене AMPD1: отчет о случае у японского пациента». Neuromuscul. Disord . 10 (7): 472–7. DOI : 10.1016 / S0960-8966 (00) 00127-9 . PMID 10996775 . S2CID 21449661 .
Морисаки Х., Хигучи И., Абе М. и др. (2001). «Первые миссенс-мутации (R388W и R425H) AMPD1, сопровождающиеся миопатией, обнаружены у японского пациента». Гм. Мутат . 16 (6): 467–72. DOI : 10.1002 / 1098-1004 (200012) 16: 6 <467 :: АИД-HUMU3> 3.0.CO; 2-V . PMID 11102975 .
Гросс М., Рётцер Э, Кёлле П. и др. (2002). «Мутантный аллель G468-T AMPD1 способствует высокой заболеваемости дефицитом миоаденилатдезаминазы у населения европеоидной расы». Neuromuscul. Disord . 12 (6): 558–65. DOI : 10.1016 / S0960-8966 (02) 00008-1 . PMID 12117480 . S2CID 8380610 .
Манке-Зизельман Д.К., Сабина Р.Л. (2003). «N-концевая последовательность и дистальные остатки гистидина ответственны за pH-регулируемое связывание с цитоплазматической мембраной изоформы E деаминазы AMP человека». J. Biol. Chem . 277 (45): 42654–62. DOI : 10.1074 / jbc.M203473200 . PMID 12213808 .
Внешние ссылки [ править ]
AMP + дезаминаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Человек AMPD1 место генома и AMPD1 ген подробно страницу в браузере УСК генома .
