• развитие многоклеточного организма • негативная регуляция активности липопротеинлипазы • дифференцировка клеток • негативная регуляция апоптотического процесса эндотелиальных клеток • негативная регуляция апоптотического процесса • реакция на гипоксию • гомоолигомеризация белков • ангиогенез • триглицеридный гомеостаз • позитивная регуляция ангиогенеза • регуляция липидного метаболизма процесс • липидный обмен
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
51129
57875
Ансамбль
ENSG00000167772
ENSMUSG00000002289
UniProt
Q9BY76
Q9Z1P8
RefSeq (мРНК)
NM_001039667 NM_016109 NM_139314
NM_020581
RefSeq (белок)
NP_001034756 NP_647475
NP_065606
Расположение (UCSC)
Chr 19: 8,36 - 8,37 Мб
Chr 17: 33,77 - 33,78 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Ангиопоэтинподобный 4 представляет собой белок , который у человека кодируется ANGPTL4 гена . [5] [6] [7] Описаны альтернативно сплайсированные варианты транскриптов, кодирующие разные изоформы. Этот ген ранее назывался ANGPTL2, HFARP, PGAR или FIAF, но был переименован в ANGPTL4.
Содержание
1 Структура
2 Выражение
3 Функция
4 Клиническое значение
5 ссылки
6 Внешние ссылки
7 Дальнейшее чтение
Структура [ править ]
Этот ген является членом семейства ангиопоэтин- подобных генов и кодирует гликозилированный секретируемый белок с N-концевым доменом спиральной спирали и фибриноген- подобным C-концевым доменом. [8]
Выражение [ править ]
У мышей самые высокие уровни экспрессии мРНК ANGPTL4 обнаруживаются в белой и коричневой жировой ткани, за которой следуют печень, почки, мышцы и кишечник. ANGPTL4 человека наиболее сильно экспрессируется в печени.
Функция [ править ]
На рисунке показана роль ANGPTL4 в качестве эндогенного ингибитора липопротеинлипазы и его регуляция жирными кислотами через рецепторы, активируемые пролифератором пероксисом.
Этот ген индуцируется в условиях гипоксии (с низким содержанием кислорода) в различных типах клеток и является мишенью рецепторов, активируемых пролифератором пероксисом . Кодируемый белок представляет собой гормон сыворотки, непосредственно участвующий в регуляции липидного обмена. Нативный полноразмерный ANGPTL4 может образовывать структуры более высокого порядка через межмолекулярные дисульфидные связи. N-концевой регион ANGPTL4 (nANGPTL4) отвечает за его сборку. Полноразмерный ANGPTL4 подвергается протеолитическому расщеплению в линкерной области, высвобождая nANGPTL4 и мономерную С-концевую часть ANGPTL4 (cANGPTL4). NANGPTL4 и cANGPTL4 имеют разные биологические функции. [8] Моноклональные антитела, нацеленные на nANGPTL4 [9] и cANGPTL4 [10] были разработаны, чтобы различать их функции.
Клиническое значение [ править ]
ANGPTL4 играет важную роль при многих видах рака и участвует в метастатическом процессе, модулируя проницаемость сосудов, подвижность раковых клеток и инвазивность. [11] [12] [13] ANGPTL4 способствует росту опухолей и защищает клетки от аноикиса , формы запрограммированной гибели клеток, вызываемой, когда контактно-зависимые клетки отделяются от окружающей тканевой матрицы. [10] ANGPTL4, секретируемый опухолями, может связываться с интегринами , активируя последующую передачу сигналов и приводя к продукции супероксида, способствующего онкогенезу . [14] ANGPTL4 разрушает соединения эндотелиальных клеток.путем последовательного прямого взаимодействия с интегрином, VE-кадгерином и клаудином-5 для облегчения метастазирования . [15] ANGPTL4, в частности, C-концевой фрагмент (cANGPTL4), является ключевым игроком, который координирует увеличение потока клеточной энергии, критически важное для эпителиально-мезенхимального перехода (EMT) через сигнальную ось ANGPTL4: YWHAG (14-3-3γ). . [16] [17] Ось передачи сигналов ANGPTL4: YWHAG придает метаболическую гибкость и повышает компетентность EMT за счет взаимодействия со специфическими сигналами фосфорилирования на целевых белках. Прямым следствием этого является то, что ANGPTL4 обеспечивает достаточное количество клеточной энергии для питания нескольких транспортеров ABC.для придания ЕМТ-опосредованной химиорезистентности. [18]
ANGPTL4 действует как матрицеклеточный белок [19], облегчая заживление кожных ран. У мышей с дефицитом ANGPTL4 наблюдается отсроченная реэпителизация раны с нарушением миграции кератиноцитов , ангиогенезом и измененной воспалительной реакцией. [20] [21] ANGPTL4 индуцирует выработку оксида азота посредством опосредованной интегрином / JAK / STAT3 активации экспрессии iNOS в эпителии раны и усиливает ангиогенез для ускорения заживления ран у мышей с диабетом. [22] ANGPTL4 индуцирует опосредованную β-катенином повышающую регуляцию ID3 в фибробластах, снижая экспрессию коллагена в рубцах. [23]ANGPTL4 способен реверсировать индуцированную дифференцировкой фибробластов в миофибробласты выровненные электроспряденные фиброзные субстраты. [24] Циклическое растяжение фибробластов сухожилий человека стимулировало экспрессию и высвобождение белка ANGPTL4 посредством передачи сигналов TGF-β и HIF-1α, а высвобожденный ANGPTL4 был проангиогенным. [25] ANGPTL4 также является мощным ангиогенным фактором, экспрессия которого повышается в гипоксических клетках Мюллера сетчатки in vitro и ишемической сетчатке in vivo. Экспрессия ANGPTL4 увеличивалась в водной и стекловидном теле пациентов с пролиферативной диабетической ретинопатией и локализовалась в областях неоваскуляризации сетчатки. [26]
ANGPTL4 зарекомендовал себя как мощный ингибитор клиренса триглицеридов (ТГ) сыворотки , вызывающий повышение уровней ТГ в сыворотке за счет ингибирования фермента липопротеинлипазы (ЛПЛ). Биохимические исследования показывают, что ANGPTL4 частично отключает LPL за счет диссоциации каталитически активного димера LPL на неактивные мономеры LPL. [27] Однако данные также предполагают, что ANGPTL4 функционирует как обычный неконкурентный ингибитор, который связывается с LPL, чтобы предотвратить гидролиз субстрата как часть обратимого механизма. [28] Как следствие, мыши с нокаутом ANGPTL4 имеют пониженные уровни триглицеридов в сыворотке, тогда как обратное верно для мышей, сверхэкспрессирующих ANGPTL4. ANGPTL4 подавляет образование ячеек пены для уменьшенияразвитие атеросклероза . [29] Снижение активности LPL в жировой ткани во время голодания , вероятно, вызвано повышенной местной продукцией ANGPTL4. В других тканях, таких как сердце, выработка ANGPTL4 стимулируется жирными кислотами и может служить для защиты клеток от избыточного поглощения жира. [30] ANGPTL4 в большей степени индуцируется в мышцах, не выполняющих упражнения, чем в мышцах человека во время интенсивных упражнений. Предполагается, что ANGPTL4 в мышцах, не занимающихся физической нагрузкой, приводит к снижению местного поглощения жирных кислот, производных триглицеридов плазмы, и их сохранению для использования при тренировке мышц. Индукции ANGPTL4 в тренирующих мышцах, вероятно, противодействует активируемая AMP протеинкиназа.(AMPK) -опосредованная подавляющая регуляция, способствующая использованию триглицеридов плазмы в качестве топлива для активных мышц. [31]
Высокопроизводительное секвенирование РНК образцов легочной ткани от пандемии гриппа 1918 и 2009 годов показало, что ANGPTL4 был одним из наиболее значимо активируемых генов. [32] Инфекция легких мышиным гриппом стимулировала экспрессию ANGPTL4 посредством STAT3-опосредованного механизма. ANGPTL4 усиливал проницаемость легочной ткани и обострял повреждение легких, вызванное воспалением. У инфицированных гриппом мышей с нокаутом ANGPTL4 обнаруживалось меньшее повреждение легких и они быстрее восстанавливались после инфекции по сравнению с мышами дикого типа. Обработка инфицированных мышей нейтрализующими антителами против ANGPTL4 значительно ускорила восстановление легких и улучшила целостность легочной ткани. [33]Также было показано, что лечение антителами против ANGPTL4 уменьшает отек легких и повреждение при вторичной пневмококковой пневмонии . [34]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000167772 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000002289 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ким И., Ким Х.Г., Ким Х., Ким Х.Х., Пак С.К., Uhm CS и др. (Март 2000 г.). «Печеночная экспрессия, синтез и секреция нового белка, родственного фибриногену / ангиопоэтину, который предотвращает апоптоз эндотелиальных клеток» . Биохимический журнал . 346 (Pt 3): 603–10. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3460603 . PMC 1220891 . PMID 10698685 .
↑ Yoon JC, Chickering TW, Rosen ED, Dussault B, Qin Y, Soukas A и др. (Июль 2000 г.). «Ген гамма-мишени рецептора, активируемого пролифератором пероксисом, кодирующий новый ангиопоэтин-родственный белок, связанный с дифференцировкой жировой ткани» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (14): 5343–9. DOI : 10.1128 / MCB.20.14.5343-5349.2000 . PMC 85983 . PMID 10866690 .
^ Керстен С., Мандард С., Тан Н.С., Эшер П., Мецгер Д., Шамбон П. и др. (Сентябрь 2000 г.). «Характеристика индуцированного голоданием жирового фактора FIAF, нового гена-мишени рецептора, активируемого пролифератором пероксисом» . Журнал биологической химии . 275 (37): 28488–93. DOI : 10.1074 / jbc.M004029200 . PMID 10862772 .
^ a b Чжу П, Го Ю., Чин Х. Ф., Керстен С., Тан Н. С. (июнь 2012 г.). «Ангиопоэтин-подобный 4: десятилетие исследований». Отчеты по биологии . 32 (3): 211–9. DOI : 10.1042 / BSR20110102 . PMID 22458843 .
↑ Desai U, Lee EC, Chung K, Gao C, Gay J, Key B и др. (Июль 2007 г.). «Липидоснижающие эффекты анти-ангиопоэтин-подобного 4-антитела повторяют липидный фенотип, обнаруженный у ангиопоэтин-подобных 4-нокаутных мышей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (28): 11766–71. DOI : 10.1073 / pnas.0705041104 . PMC 1913890 . PMID 17609370 .
^ а б Чжу П, Тан MJ, Хуанг Р.Л., Тан С.К., Чонг Х.С., Пал М. и др. (Март 2011 г.). «Ангиопоэтин-подобный 4-протеин повышает межклеточное соотношение O2 (-): H2O2 в процессе выживания и придает аноикису устойчивость к опухолям». Раковая клетка . 19 (3): 401–15. DOI : 10.1016 / j.ccr.2011.01.018 . PMID 21397862 .
↑ Padua D, Zhang XH, Wang Q, Nadal C, Gerald WL, Gomis RR, Massagué J (апрель 2008 г.). «TGFbeta прививает опухоли груди к посеву метастазов в легкие через ангиопоэтин-подобный 4» . Cell . 133 (1): 66–77. DOI : 10.1016 / j.cell.2008.01.046 . PMC 2390892 . PMID 18394990 .
↑ Kim SH, Park YY, Kim SW, Lee JS, Wang D, DuBois RN (ноябрь 2011 г.). «Индукция ANGPTL4 простагландином E2 в условиях гипоксии способствует прогрессированию колоректального рака» . Исследования рака . 71 (22): 7010–20. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-11-1262 . PMC 3217078 . PMID 21937683 .
^ Adhikary T, Brandt DT, Kaddatz K, Stockert J, Naruhn S, Meissner W и др. (Октябрь 2013). «Обратные агонисты PPARβ / δ подавляют онкогенную передачу сигнала к гену ANGPTL4 и ингибируют инвазию раковых клеток» . Онкоген . 32 (44): 5241–52. DOI : 10.1038 / onc.2012.549 . PMC 3938163 . PMID 23208498 .
^ Tan MJ, Teo Z, Sng MK, Zhu P, Tan NS (июнь 2012). «Новые роли ангиопоэтин-подобного 4 при раке человека» . Молекулярное исследование рака . 10 (6): 677–88. DOI : 10.1158 / 1541-7786.MCR-11-0519 . PMID 22661548 .
^ Хуанг Р.Л., Тео З., Чонг Х.С., Чжу П., Тан MJ, Тан С.К. и др. (Октябрь 2011 г.). «ANGPTL4 модулирует целостность сосудистого соединения посредством передачи сигналов интегрина и нарушения межклеточных кластеров VE-кадгерина и клаудина-5» . Кровь . 118 (14): 3990–4002. DOI : 10.1182 / кровь-2011-01-328716 . PMID 21841165 .
^ Teo Z, Sng MK, Chan JS, Lim MM, Li Y, Li L и др. (Ноябрь 2017 г.). «Повышение энергетического заряда аденилата с помощью ангиопоэтин-подобного 4 усиливает эпителиально-мезенхимальный переход, индуцируя экспрессию 14-3-3γ» . Онкоген . 36 (46): 6408–6419. DOI : 10.1038 / onc.2017.244 . PMC 5701092 . PMID 28745316 .
^ Тан З.В., Тео З., Тан С., Чу С.К., Лу В.С., Сонг Й и др. (Октябрь 2017 г.). «Вариант ANGPTL4 T266M связан со сниженной инвазивностью рака» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1864 (10): 1525–1536. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2017.06.010 . PMID 28641978 .
^ Lim MM, Wee JW, Soong JC, Chua D, Tan WR, Lizwan M и др. (Октябрь 2018 г.). «Обеспечение метаболической гибкости с помощью ангиопоэтин-подобного белка 4 повышает чувствительность метастатических раковых клеток к химиотерапевтическим препаратам» . Молекулярный рак . 17 (1): 152. DOI : 10,1186 / s12943-018-0904-г . PMC 6195749 . PMID 30342537 .
Перейти ↑ Chong HC, Tan CK, Huang RL, Tan NS (февраль 2012 г.). «Матрицеллюлярные белки: липкое дело с раком» . Журнал онкологии . 2012 : 351089. дои : 10,1155 / 2012/351089 . PMC 3306981 . PMID 22481923 .
^ Goh YY, Pal M, Chong HC, Zhu P, Tan MJ, Punugu L и др. (Декабрь 2010 г.). «Ангиопоэтин-подобный 4 взаимодействует с интегринами бета1 и бета5, чтобы модулировать миграцию кератиноцитов» . Американский журнал патологии . 177 (6): 2791–803. DOI : 10,2353 / ajpath.2010.100129 . PMC 2993291 . PMID 20952587 .
^ Goh YY, Pal M, Chong HC, Zhu P, Tan MJ, Punugu L и др. (Октябрь 2010 г.). «Ангиопоэтин-подобный 4 взаимодействует с матричными белками, чтобы модулировать заживление ран» . Журнал биологической химии . 285 (43): 32999–3009. DOI : 10.1074 / jbc.M110.108175 . PMC 2963335 . PMID 20729546 .
^ Чонг НС, Чан И. С., Го CQ, Gounko Н.В., Ло В, Ван Х, и др. (Сентябрь 2014 г.). «Ангиопоэтин-подобный 4 стимулирует STAT3-опосредованную экспрессию iNOS и усиливает ангиогенез для ускорения заживления ран у мышей с диабетом» . Молекулярная терапия . 22 (9): 1593–604. DOI : 10.1038 / mt.2014.102 . PMC 4435481 . PMID 24903577 .
^ Teo Z, Chan JS, Chong HC, Sng MK, Choo CC, Phua GZ и др. (Июль 2017 г.). «Ангиопоэтин-подобный 4 индуцирует опосредованную β-катенином повышающую регуляцию ID3 в фибробластах для снижения экспрессии коллагена в рубцах» . Научные отчеты . 7 (1): 6303. DOI : 10.1038 / s41598-017-05869-х . PMC 5524754 . PMID 28740178 .
↑ Chen H, Lui YS, Tan ZW, Lee JY, Tan NS, Tan LP (май 2019 г.). «Миграция и контроль фенотипа дермальных фибробластов человека с помощью электропряденых волокнистых субстратов». Передовые медицинские материалы . 8 (9): e1801378. DOI : 10.1002 / adhm.201801378 . PMID 30901162 .
^ Мусавизаде Р., Скотт А., Лу А., Ардекани Г.С., Бехзад Н., Лундгрин К. и др. (Июнь 2016). «Ангиопоэтин-подобный 4 способствует ангиогенезу в сухожилиях и увеличивается в циклически нагруженных фибробластах сухожилий» . Журнал физиологии . 594 (11): 2971–83. DOI : 10,1113 / JP271752 . PMC 4887665 . PMID 26670924 .
^ Babapoor-Farrokhran S, Jee К, Пухнер В, Хасан SJ, Синь Х, Родригес М., и др. (Июнь 2015 г.). «Ангиопоэтин-подобный 4 является мощным ангиогенным фактором и новой терапевтической мишенью для пациентов с пролиферативной диабетической ретинопатией» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (23): E3030-9. DOI : 10.1073 / pnas.1423765112 . PMC 4466723 . PMID 26039997 .
^ Суконина V, Lookene A, Olivecrona T, Olivecrona G (ноябрь 2006 г.). «Ангиопоэтин-подобный белок 4 превращает липопротеинлипазу в неактивные мономеры и модулирует активность липазы в жировой ткани» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (46): 17450–5. DOI : 10.1073 / pnas.0604026103 . PMC 1859949 . PMID 17088546 .
^ Лафферти MJ, Брэдфорд KC, Эри DA, Neher SB (октябрь 2013 г. ). «Ангиопоэтин-подобный белок 4 ингибирования липопротеинлипазы: свидетельство обратимого комплексообразования» . Журнал биологической химии . 288 (40): 28524–34. DOI : 10.1074 / jbc.M113.497602 . PMC 3789953 . PMID 23960078 .
^ Георгиади А., Ван И, Стиенстра Р., Тьердема Н., Янссен А., Сталенхоф А. и др. (Июль 2013). «Сверхэкспрессия ангиопоэтин-подобного белка 4 защищает от развития атеросклероза» . Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов . 33 (7): 1529–37. DOI : 10.1161 / ATVBAHA.113.301698 . PMID 23640487 .
^ Георгиади А., Лихтенштейн Л., Дегенхардт Т., Бёксшотен М.В., ван Бильсен М., Десвернь Б. и др. (Июнь 2010 г.). «Индукция сердечного Angptl4 жирными кислотами с пищей опосредуется рецептором бета / дельта, активируемым пролифератором пероксисом, и защищает от окислительного стресса, вызванного жирными кислотами» . Циркуляционные исследования . 106 (11): 1712–21. DOI : 10,1161 / CIRCRESAHA.110.217380 . PMID 20378851 .
^ Катуар М, Alex S, Paraskevopulos N, Mattijssen F, Еверс-ван Гог я, Schaart G, и др. (Март 2014 г.). «Индуцируемый жирными кислотами ANGPTL4 регулирует липидный метаболический ответ на физическую нагрузку» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (11): E1043-52. DOI : 10.1073 / pnas.1400889111 . PMC 3964070 . PMID 24591600 .
^ Сяо Ю.Л., Каш JC, Берес С.Б., Шенг З.М., Мюссер Дж. М., Таубенбергер Дж. К. (март 2013 г.). «Высокопроизводительное секвенирование РНК фиксированного формалином, залитого парафином образца аутопсической ткани легких из пандемии гриппа 1918 года» . Журнал патологии . 229 (4): 535–45. DOI : 10.1002 / path.4145 . PMC 3731037 . PMID 23180419 .
^ Li L, Chong HC, Ng SY, Kwok KW, Teo Z, Tan EH и др. (Февраль 2015 г.). «Ангиопоэтин-подобный 4 увеличивает проницаемость и повреждение легочной ткани при гриппозной пневмонии» . Сотовые отчеты . 10 (5): 654–663. DOI : 10.1016 / j.celrep.2015.01.011 . PMC 7185373 . PMID 25660016 .
^ Ли Л., Фу Б.Дж., Квок К.В., Сакамото Н., Мукаэ Х., Изумикава К. и др. (Июнь 2019). «Лечение антителами против ангиопоэтин-подобного 4 уменьшает отек легких и травмы при вторичной пневмококковой пневмонии» . mBio . 10 (3). DOI : 10,1128 / mBio.02469-18 . PMC 6550533 . PMID 31164474 .
Внешние ссылки [ править ]
Расположение генома человека ANGPTL4 и страница сведений о гене ANGPTL4 в браузере генома UCSC .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q9BY76 ( ангиопоэтин -родственный белок 4) в PDBe-KB .
Дальнейшее чтение [ править ]
Алекс С., Лихтенштейн Л., Дейк В., Менсинк Р.П., Тан Н.С., Керстен С. (апрель 2014 г.). «ANGPTL4 продуцируется энтероэндокринными клетками кишечного тракта человека». Гистохимия и клеточная биология . 141 (4): 383–91. DOI : 10.1007 / s00418-013-1157-у . PMID 24141811 . S2CID 15092480 .
Grootaert C, Van de Wiele T, Verstraete W, Bracke M, Vanhoecke B (апрель 2012 г.). «Ангиопоэтин-подобный белок 4: влияние на здоровье, модулирующие агенты и взаимосвязь структура-функция». Экспертный обзор протеомики . 9 (2): 181–99. DOI : 10.1586 / epr.12.12 . PMID 22462789 . S2CID 5242622 .
Терада Л.С., Нвариаку ИП (март 2011 г.). «Спасение Anoikis через ROS: ANGPTL4 управляет передачей сигналов интегрина через Nox1» . Раковая клетка . 19 (3): 297–9. DOI : 10.1016 / j.ccr.2011.02.019 . PMID 21397852 .
Пал М., Тан MJ, Хуанг Р.Л., Го Ю.Й., Ван XL, Тан МБ, Тан Н.С. (2011). «Ангиопоэтин-подобный 4 регулирует дифференцировку эпидермиса» . PLOS ONE . 6 (9): e25377. DOI : 10.1371 / journal.pone.0025377 . PMC 3178651 . PMID 21966511 .
Lichtenstein L, Mattijssen F, de Wit NJ, Georgiadi A, Hooiveld GJ, van der Meer R, et al. (Декабрь 2010 г.). «Angptl4 защищает от тяжелых провоспалительных эффектов насыщенных жиров, ингибируя поглощение жирных кислот макрофагами мезентериальных лимфатических узлов» . Клеточный метаболизм . 12 (6): 580–92. DOI : 10.1016 / j.cmet.2010.11.002 . PMC 3387545 . PMID 21109191 .
Lichtenstein L, Berbée JF, van Dijk SJ, van Dijk KW, Bensadoun A, Kema IP, et al. (Ноябрь 2007 г.). «Angptl4 усиливает синтез холестерина в печени посредством ингибирования LPL- и HL-зависимого поглощения холестерина печенью» . Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов . 27 (11): 2420–7. DOI : 10.1161 / ATVBAHA.107.151894 . PMID 17761937 .
Керстен С. (ноябрь 2005 г.). «Регулирование липидного обмена с помощью ангиопоэтин-подобных белков». Сделки Биохимического Общества . 33 (Pt 5): 1059–62. DOI : 10.1042 / BST20051059 . PMID 16246045 .
Ле Ян С., Эми С., Казес А., Монно С., Ламанде Н., Фавье Дж. И др. (Май 2003 г.). «Ангиопоэтин-подобный 4 представляет собой проангиогенный фактор, продуцируемый во время ишемии и обычной почечно-клеточной карциномы» . Американский журнал патологии . 162 (5): 1521–8. DOI : 10.1016 / S0002-9440 (10) 64285-X . PMC 1851201 . PMID 12707035 .
Мандард С., Зандберген Ф., Тан Н.С., Эшер П., Пацурис Д., Кениг В. и др. (Август 2004 г.). «Прямой рецептор, активируемый пролифератором пероксисом, нацелен на жировой фактор, индуцированный натощак (FIAF / PGAR / ANGPTL4), присутствует в плазме крови в виде усеченного белка, содержание которого увеличивается при лечении фенофибратом» . Журнал биологической химии . 279 (33): 34411–20. DOI : 10.1074 / jbc.M403058200 . PMID 15190076 .
Xu A, Lam MC, Chan KW, Wang Y, Zhang J, Hoo RL и др. (Апрель 2005 г.). «Ангиопоэтин-подобный белок 4 снижает уровень глюкозы в крови и улучшает толерантность к глюкозе, но вызывает гиперлипидемию и стеатоз печени у мышей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (17): 6086–91. DOI : 10.1073 / pnas.0408452102 . PMC 1087912 . PMID 15837923 .
Герман Л. М., Пинкертон М., Дженнингс К., Ян Л., Гром А., Соудерс Д. и др. (Апрель 2005 г.). «Ангиопоэтин-подобный-4 является потенциальным ангиогенным медиатором при артрите». Клиническая иммунология . 115 (1): 93–101. DOI : 10.1016 / j.clim.2004.12.002 . PMID 15870027 .
Чжан Р. (апрель 2016 г.). «Модель ANGPTL3-4-8, молекулярный механизм торговли триглицеридами» . Открытая биология . 6 (4): 150272. DOI : 10.1098 / rsob.150272 . PMC 4852456 . PMID 27053679 .
